Sunteți pe pagina 1din 10

AMINOACIZI , PEPTIDE , PROTEINE SI ACIZI NUCLEICI

AMINOACIZI

Sunt substante organice cu importanta fiziologica ce contin cel putin o grupare carboxil -COOH
(acida) si o grupare amino -NH2 ( bazica). Aminoacizii din organismul uman sunt de tip α ( cele 2
grupari sunt legate la acelasi atom de carbon). Formula generala a unui aminoacid este :
R – CH – COOH
NH2
Clasificarea -aminoacizilor din structura proteinelor
Formula structurală
Numele uzual Numele ştiinţific R CH COOH
NH2
I. Radical alifatic (acizi monoaminomonocarboxilici)
H CH COOH
Glicina (Glicocol) Acid aminoacetic
Gly (G) NH2
CH3 CH COOH
Alanina Acid amino-propionic
Ala (A) NH2

Valina Acid amino-izovalerianic CH3 CH CH COOH


Val (V) CH3 NH2

CH3 CH CH2 CH COOH


Leucina Acid -amino-izocaproic
Leu (L) CH3 NH2

Izoleucina Acid -amino--metil- CH3 CH2 CH CH COOH


Ile (I) valerianic
CH3 NH2

II. Radical cu grupare acida (acizi monoaminodicarboxilici)


Acid aspartic Acid amino-succinic
Asp (D) HOOC CH2 CH COOH
NH2

Asparagina -amida acidului


Asn (N) amino-succinic H2N OC CH2 CH COOH
NH2

Acid glutamic Acid -amino-glutaric


Glu (E) HOOC CH2 CH2 CH COOH
NH2
Glutamina -amida acidului -amino-
Gln (Q) glutaric
H2N OC CH2 CH2 CH COOH
NH2

III. Radical cu grupare bazica (acizi diaminomonocarboxilici)


Arginina Acid -amino--guanidino-n- NH CH2 (CH2)2 CH COOH
Arg (R) valerianic HN C NH2
H2N

Lizina Acid ,-diamino-carpoic CH2 (CH2)3 CH COOH


Lys (L)
H2N NH2

Hidroxilizina Acid --diamino--hidroxi- (CH2)2 CH COOH


CH2 CH
Hyl n-carpoic
H2N OH NH2

Histidina Acid -amino--imidazolil-


Hys (H) propionic CH2 CH COOH
HN N NH2
IV.Radical cu grupare hidroxil (Hidroxiaminoacid)
Serina Acid -amino--hidroxi-
CH2 CH COOH
Ser (S) propionic
OH NH2
Treonina Acid -amino--hidroxi-n- CH3 CH CH COOH
Thr (T) butiric
OH NH2
V. Radical cu grupare tiolică (Tioaminoacizi)
Cisteina Acid -amino--mercapto- CH2 CH COOH
Cys C propionic
SH NH2
Cistina Acid --ditio-(-amino- CH2 CH COOH
S
propionic)
NH2
S CH2 CH COOH
NH2
Metionina Acid -amino--metil-tio-n- CH2 CH2 CH COOH
Met (M) butiric
S NH2
CH3
VI. Radical aromatic (aminoacizi aromatici)
Histidina (grupa III) Acid -amino--imidazolil
propionic clasificat în categoria amino-
acizilor bazici (III)
Fenilalanina Acid -amino--fenil-
Phe (F) propionic
CH2 CH COOH
NH2

Tirozina Acid -amino--(p-


Tyr (Y) hidroxifenil) propionic
HO CH2 CH COOH
NH2

Triptofan Acid -amino--(3)—indolil-


Trp (W) propionic
CH2 CH COOH
N NH2

VII. Iminoacizi
Prolina Acid pirolidin-2-carboxilic
Pro (P) N
COOH
H
Hidroxiprolina Acid 4-hidroxi-pirolidin-2- HO
Hyp carboxilic N
COOH
H

O alta clasificare se poate realiza dupa biosintetizabilitate. Dintre cei 20 de aminoacizi standard,
8 nu pot fi sintetizati de organismul uman, de aceea trebuie sa fie continuti in alimente ( aminoacizi
esentiali). Daca acestia lipsesc din alimente apar dereglari grave, numite boli de carenta proteica , pt ca
ajunge ca un singur astfel de aminoacid sa lipseasca pt ca proteina sa nu se mai formeze. Din acest punct
de vedere, aminoacizii pot fi :
- esentiali ( organismul uman nu-i poate sintetiza) : valina, leucina, izoleucina, treonina,
metionina, fenil-alanina, lisina si triptofanul
- neesentiali – pot fi sintetizati de organism din precursori glucidici sau lipidici
- histidina si arginina – sunt 2 aminoacizi care pot fi sintetizati de organism, dar in cantitati
insuficiente.

Proprietatile aminoacizilor

Deoarece au atat o grupare acida ( - COOH) cat si una bazica ( - NH2) , aminoacizii au caracter
amfoter, deci, formeaza o structura amfionica :
R – CH – COOH → R – CH – COO –
NH2 NH3+
De aceea intre molecule se stabilesc legaturi ionice puternice care determina proprietatile fizice ale
aminoacizilor:
- puncte de topire peste 250˚C
- solide albe, cristalizate
- solubili in apa, insolubili in solventi organici; solubilitatea lor creste in mediu acid si in
mediu bazic

Caracterul amfoter
Daca in solutia unui aminoacid introducem o cantitate mica de acid, acesta va fi neutralizat de
gruparea bazica a amfionului, deci pH-ul solutiei va ramane acelasi. Daca in aceeasi solutie introducem o
cantitate mica de baza, aceasta va fi neutralizata de gruparea acida a amfionului, deci pH-ul solutiei va fi
neschimbat. Fiecare aminoacid are un anumit pH la care nr. de sarcini pozitive este egal cu nr de sarcini
negative (punct izoelectric
PEPTIDE

Sunt compusi organici cu structura amidica rezultati prin condensarea unui nr. mic de molecule de
aminoacizi.
Datorita faptului ca in molecula fiecarui aminoacid exista o grupare amino si una carboxil,
moleculele invecinate pot reactiona cu gruparile diferite :
NH2 - CH – COOH + NH2 - CH – COOH → NH2 - CH – CO – NH – CH – COOH + H2O
R R” R R”
Denumirea peptidelor se formeaza din denumirile aminoacizilor din care au rezultat ( ex: o
tripeptida care a rezultat din 2 molecule de glicina si din una de alanina se va numi glicil – glicil –
alanina ).
Clasificarea peptidelor se poate realiza dupa :
 nr. moleculelor de aminoacizi din care s-au format
- oligopeptide ( 2 – 5 molecule de aminoacizi)
- polipeptide ( cel putin 6 molecule)
 dupa natura produsilor de hidroliza
- peptide homeomere ( formeaza prin hidroliza doar aminoacizi)
- peptide heteromere ( formeaza si alti compusi, pe langa aminoacizi)
 dupa tipul aminoacizilor care se formeaza la hidroliza
- homopeptide ( rezulta doar un fel de aminoacid – ex: glicil – glicina)
- heteropeptide ( rezulta mai multi aminoacizi – ex: alanil – glicina)
Proprietatea principala a peptidelor este hidroliza, in urma careia se formeaza aminoacizii initiali.
Aceasta proprietate sta si la baza identificarii compozitiei chimice a peptidelor.
Importanta peptidelor
- multi hormoni au structura peptidica ( ex. insulina, vasopresina,
ocitocina etc.)
- glutationul – activator al unor sisteme enzimatice
- carnozina – rol in contractia musculara, are actiune hipertensiva etc.

PROTEINE

Sunt componentele structurale de baza ale materiei vii, reprezinta substratul de baza al
substantei vii.
Reprezinta componentele esentiale ale protoplasmei, ale nucleilor celulari, ale biocatalizatorilor. Practic
nu exista metabolism fara participarea lor. Se diferentiaza dupaspecie, individ, organ si tesut.
Clasificare

Proteinele se clasifică în general după forma moleculelor şi după compoziţia lor chimică.
În clasificarea proteinelor după forma moleculară deosebim:
 proteine globulare (sferoproteine) care au formă aproape sferică (ovoidală) şi sunt, în general,
solubile în apă, în soluţii diluate de acizi, baze şi săruri. Din această clasă fac parte albuminele, globulinele,
histonele, protaminele şi prolaminele;
 proteine fibrilare (scleroproteine), caracterizate prin structură fibroasă, de forma unui elipsoid
întins cu raportul dintre axe de cel puţin 1 : 100, sunt foarte greu solubile în apă, au vâscozitate mare şi putere
de difuzie mică. Aceste proprietăţi explică prezenţa lor în ţesuturile de susţinere. Din această clasă fac parte
colagenul, elastina, fibrinogenul, miozina, actina, keratina etc.
După compoziţia chimică, proteinele se pot clasifica în:
 proteine simple (holoproteine), constituite din aminoacizi;
 proteine conjugate (heteroproteine), conţin pe lângă aminoacizi şi o grupare prostetică. În
funcţie de natura acestei grupări, heteroproteinele se împart în fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine,
metaloproteine, nucleoproteine şi cromoproteine.
Holoproteine
 Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina etc.) sunt solubile în apă, coagulează la
încălzire, au pHi mai mare decât 7 şi pot fi precipitate cu o soluţie saturată de sulfat de amoniu. Greutatea
moleculară a albuminelor este cuprinsă între 35.000 şi 75.000. Albuminele intră în constituţia proteinelor
plasmatice (55%), participând la transportul glucidelor, lipidelor, hormonilor, sărurilor biliare, medicamentelor
şi ionilor (HCO3-, NO3-, citrat, Ca2+, Mg2+, Zn2+ etc.). Datorită masei moleculare mici şi concentraţiei mari,
albuminele serice asigură 80% din presiunea coloidosmotică a plasmei.
 Globulinele sunt proteine globulare insolubile în apă, solubile în soluţii de NaCl 5%. Prin
încălzire coagulează. Sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal. Dintre globulinele de origine animală
amintim globulinele din sânge cu greutate moleculară de aproximativ 500.000. Din totalul proteinelor
plasmatice, 35-45% sunt globuline. Prin electroforeză au fost separate trei fracţiuni (,  şi ), iar prin
imunoelectroforeză au fost puse în evidenţă peste 30 fracţiuni proteice. Fiecare fracţiune îndeplineşte un rol
bine definit; toate participă la transportul glucidelor,  -, -globulinelelor, la transportul lipidelor, iar -
globulinele au rol în imunitate, motiv pentru care se numesc şi imunoglobuline. Imunoglobulinele sau
anticorpii apar în serul sanguin sau în alte celule ca răspuns la pătrunderea în organism a unei proteine sau a
unei macromolecule provenită de la altă specie, compus care poartă numele de antigen.
Structura de bază a anticorpilor a fost elucidată de Porter în 1960. Anticorpii sunt formaţi din două
lanţuri polipeptidice grele (H), cu greutate moleculară 53.000-75.000 şi două lanţuri uşoare (L), cu greutate
moleculară 23.000, unite prin legături disulfidice. Lanţurile grele au o regiune flexibilă care permite rotirea
capetelor amino-terminale cu un unghi variabil, ceea ce permite legarea antigenului.
 Scleroproteinele sunt proteine fibrilare, de consistenţă solidă, întâlnite numai în regnul animal,
având rol de susţinere şi protecţie, au un conţinut mai scăzut de azot faţă de alte proteine, dar au un conţinut
crescut de sulf. Scleroproteinele sunt total insolubile în apă, în soluţii acide şi bazice şi sunt stabile faţă de
acţiunea enzimelor proteolitice.
După rolul pe care îl îndeplinesc şi după ţesutul în care au fost identificate scleroproteinele se împart în:
 Keratine – se găsesc în epidermă, păr, unghii, pene, coarne etc. şi au rol de protecţie. Au un
conţinut mare de sulf (2-5,7%) datorită proporţiei mari de cisteină. Graţie prezenţei legăturii disulfidice
keratinele au o rezistenţă mecanică mare, elasticitate şi rezistenţă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt
insolubile.
 Colagenele au conţinut mare de glicocol, prolină, hidroxiprolină şi hidroxilizină, având o structură
cu totul caracteristică, adaptată funcţiei ţesuturilor din care fac parte: tendoane, ligamente, oase, cartilagii, piele.
Ele reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc.
Colagenele sunt insolubile în apă, dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatină
solubilă, în care o parte din legăturile peptidice au fost hidrolizate. Colagenele sunt rezistente la
acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), în timp de gelatina poate fi hidrolizată cu
pepsină şi tripsină.
 Elastinele se aseamănă cu colagenul, întâlnindu-se alături de acestea în ţesutul conjunctiv, dar ele
nu pot fi gelificate. Conţinutul ridicat de glicocol, alanină şi valină imprimă acestei proteine o elasticitate
comparabilă cu a cauciucului. Elastinele sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatică.
 Fibrinogenul este o proteină fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidice unite prin punţi
disulfidice. Din cauza dimensiunilor mari ale moleculei, în condiţii fiziologice, fibrinogenul trece în cantităţi
foarte mici prin peretele capilarelor în lichidul interstiţial. În inflamaţii, din cauza alterării permeabilităţii
capilarelor, trecere fibrinogenului este mult facilitată.
Fibrinogenul este sintetizat în ficat şi este degradat în macrofage şi are timpul de înjumătăţire de 3-5
zile. Sub acţiunea enzimatică a trombinei şi a ionilor de calciu, fibrinogenul se transformă într-o proteină fibrilară
insolubilă, denumită fibrină. Fibrina formează o reţea spaţială în care sunt înglobate elementele figurate ale
sângelui, formând cheagul sanguin.
 Miozina se găseşte în cantitate de 40-60% în miofibrele ţesutului muscular. Miozina este insolubilă
în apă, dar solubilă în soluţii alcaline diluate. În structura miozinei intră aminoacizi diaminici şi dicarboxilici
ceea ce explică prezenţa a numeroase grupări polare ce îi conferă capacitatea de a fixa ioni metalici.
Prin combinare cu actina în proporţie de 3/1, formează actomiozina.
 Actina reprezintă 15% din proteinele musculare. Atât miozina cât şi actina au activitate ATP-azică
şi joacă rol esenţial în contracţia musculară.
 Tropomiozina reprezintă 2,5% din totalul proteinelor musculare, având rol în contracţia musculară.
Structura proteinelor
Proteinele sunt formate din lanturi foarte lungi din mii de molecule de aminoacizi unite prin
legaturi peptidice. Numarul, felul si ordinea liniara a aminoacizilor ce alcatuiesc proteina formeaza
structura primara a proteinei. Aceste lanturi se pliaza sub forma unei spirale pe dreapta ( asemanatoare
unui surub) care se numeste alfa – helix. Aceasta spirala formeaza structura secundara a proteinei.
Spirele alfa-helixului sunt legate intre ele prin punti de hidrogen. Aceste structuri se incolacesc formand
ghemuri, fibre, manunchiuri care alcatuiesc structura tertiara . Manunchiurile sunt rigidizate prin legaturi
de hidrogen si, mai rar, de sulf, formand asa-numitele monomere. Monomerele se unesc formand
structura finala a proteinei, adica structura cuaternara. Masa moleculara a proteinelor variaza intre 44
000 ( ovalbumina) si 630 000 ( tiroglobulina)

Proprietatile proteinelor

Proprietati fizice
Proteinele sunt substante incolore ( exceptie: cromoproteinele), insolubile in solventi organici, cu
solubilitati diferite in apa si in solutii de electroliti.Proteinele solubile precipita cu acizi minerali
concentrati, cu saruri de metale grele, cu solutii de alcooli sau de alti solventi organici, cu acid triclor-
acetic, cu acetat de uranil etc. Aceste precipitari sut utilizate in laborator pentru determinari calitative (
pun in evidenta prezenta sau absenta unei proteine dintr-o proba biologica), pentru determinari cantitative
( arata concentratia proteinei dintr-o proba biologica) sau la deproteinizarea produsilor biologici (
separarea unei proteine care deranjeaza la identificarea altei substante). Aceste reactii sunt in general
reversibile ( daca a fost precipitata cu un acid, poate fi redizolvata cu o baza, a.i. valoarea biologica a
proteinei sa nu se piarda).
La incalzire proteinele coaguleaza, procesul fiind ireversibil si pierzandu-se valoarea biologica a
acestora. Unele proteine coaguleaza de la 38˚ C, altele inca mai sunt stabile la 75˚ C. Aceasta coagulare
ireversibila (denaturare) se mai produce si daca expunem proteinele la actiunea razelor U.V., a razelor X
sau a razelor γ (gamma). Unele saruri de metale grele denatureaza deasemenea proteinele. Pierderea
valorii biologice a proteinelor in cadrul procesului de denaturare se datoreaza modificarilor ireversibile in
structura tertiara si cuaternara a acestora.
Ca si aminoacizii, proteinele au grupari –COO- si grupari -NH3+ , precum si o valoare a pH-ului
unde sarcina globala este nula ( punct izoelectric), iar proteina nu migreaza in camp electric. La alte valori
de pH, proteinele migreaza in camp electric in functie de sarcina lor electrica si de masa lor moleculara.
Proteinele incarcate + vor migra mai mult sau mai putin spre polul – ( catod), iar cele incarcate – vor
migra spre polul + (anod). Aceasta proprietate a proteinelor de a se separa in camp electric se numeste
electroforeza. Prin electroforeza proteinele din ser se separa in 5 fractiuni: albumine, globuline α 1 ,
globuline α 2 , globuline γ , globuline β.
Proprietati chimice
Reactii de culoare

1. Reactia biuretului – in prezenta solutiei de CuSO4 proteinele dau o coloratie caracteristica violet.

2. Reactia xantoproteica – daca sunt tratate cu acid azotic, proteinele dau compusi colorati in galben
a caror culoare devine portocalie daca sunt tratati cu baze alcaline ( NaOH sau KOH).

Comportarea acido-bazica a proteinelor este asemanatoare cu a aminoacizilor din care se


formeaza.
Datorita gruparilor acide si bazice care coexista in solutiile lor, proteinele au caracter amfoter, deci,
solutiile de proteine sunt solutii tampon ( principalul sistem tampon al organismului uman).
Proprietatea de ligand a proteinelor consta in faptul ca acestea pot lega in structura lor, sub
forma de complecsi, ioni de metale pe care-i pot transporta in organism. In mod asemanator, proteinele
devin transportori prin organism ai unor substante pe care le solubilizeaza.
Hidroliza proteinelor se realizeaza sub actiunea acizilor , la fierbere. Proteinele se descompun in
aminoacizii si, daca este cazul, in gruparile prostetice din care s-au format. Reactia este utilizata la
determinarea compozitiei si structurii proteinelor.
Digestia proteinelor

Sub actiunea enzimelor din sistemul digestiv, proteinele se descompun treptat in proteoze →
peptone polipeptide → oligopeptide → aminoacizi. Absorbtia aminoacizilor in organism are loc printr-un
proces de transport activ care implica un consum de energie. Vitamina B6 faciliteaza absorbtia
aminoacizilor. In unele situatii pot fi absorbite siproteine nehidrolizate ( la sugari). In acest fel anticorpii
din laptele matern trec in organismul sugarului, facandu-l mai rezistent la infectii. In cazul adultilor
absorbtia de proteine nehidrolizate determina aparitia alergiilor alimentare cutanate.
Digestia proteinelor incepe din stomac sub actiunea reninei ( labferment) si a pepsinei care
transforma proteinele in proteoze si peptone. Ambele enzime din stomac se numesc proteinaze (
actioneaza asupra proteinelor la pH= 1,5 – 2).
Digestia continua in duoden sub actiunea enzimelor pancreatice la pH aproape neutru ( 7 – 8) .
Aceste enzime sunt proteinaze (tripsina) si peptidaze. Din duoden se ajunge in intestin unde, la un pH
alcalin ( 8 – 9), actioneaza numai peptidaze. Acestea descompun peptidele pana la aminoacizi.

Nutritia parenterala

Organismul poate asimila uneori proteinele introduse in organism pe cale parenterala. In acest caz
poate aparea o sensibilizare a organismului la alergii datorita absorbtiei proteinelor nehidrolizate. De
aceea se prefera administrarea de solutii de aminoacizi pe cale parenterala.
Necesitatile zilnice de proteine
Pentru a mentine un echilibru intre aportul si eliminarile de proteine sunt necesare 100 – 200 g de
proteine zilnic. Este foarte important ca alimentele sa contina toti aminoacizii esentiali, precum si
argintina si histidina care nu pot fi sintetizate in organism in cantitati suficiente.
Biosinteza proteinelor

Prima etapa in sinteza proteinelor este sinteza aminoacizilor neesentiali. „Materiile prime” sunt
produsii de degradare ale lipidelor si glucidelor, dintre care un rol esential il are acidul glutamic. Acesta
participa la reactii de transaminare ( = reactii biochimice in care 2 molecule isi schimba reciproc
gruparile functionale amino (–NH2 ), respectiv C=O ( ceto) , formandu-se un alt aminoacid si un alt
cetoacid decat cei initiali). Aceste procese au loc in primul rand in ficat si in inima.
A doua etapa consta in reactii ale aminoacizilor intre ei cu formarea lanturilor caracteristice
peptidelor si proteinelor. Aceste sinteze au loc in celule. Fiecare celula capabila sa sintetizeze o proteina
contine o matrice a acelei proteine individuale. Procesul de biosinteza decurge in 3 etape principale :
- activarea gruparii –COOH a aminoacizilor prin reactie cu ATP ( acid adenozin- trifosforic)
- transportul aminoacizilor activati la o matrice de acizi nucleici, unde sunt asezati intr-o ordine
prestabilita
- legarea aminoacizilor activati prin legaturi peptidice sub actiunea unor enzime urmata de desprinderea
moleculei nou-formate.
Inhibarea sintezei de proteine este determinata de perturbarea diverselor procese implicate in
sinteza:
 Analogii chimici ai bazelor purinice si pirimidinice ( unele citostatice) inhiba formarea ARNm
 Unele antibiotice ( mitomicina, tetraciclina s.a.) inhiba formarea lanturilor de ADN, ARN
 Tratamentul leucemiilor cu L- asparginaza produce disparitia asparginei din organism si blocarea
sintezelor proteice
 Aminoacizii falsi, lipsa unor aminoacizi esentiali, lipsa ATP inhiba, deasemenea, sinteza
proteinelor.
Rolul hormonilor in reglarea sintezelor proteice
 Hormonii tiroidieni accentueaza catabolismul proteic ( hipertiroidismul produce o slabire
puternica)
 Hormonii sexuali, mai ales cei androgeni favorizeaza sintezele proteice ( pe aceasta proprietate
se bazeaza anabolicele steroide – hormoni masculini modificati – care determina cresterea
masei musculare si rezistenta la efort fizic, sunt medicamente interzise datorita efectelor
secundare )
 Insulina nu influenteaza direct sinteza proteinelor, dar hormonul somatotrop are efect
stimulatoral sintezelor numai in prezenta sa.
Starile de carenta proteica sunt insotite de alte carente, de obicei hipovitaminoze cauzate :
- Aport insuficient ( subalimentatie, lipsa aminoacizilor esentiali din alimente etc.)
- Scaderea absorbtiei ( boli ale sistemului digestiv)
- Insuficienta hepatica
- Pierderi mari de proteine
- Exagerarea catabolismului
- Necesitati crescute nesatisfacute de aport ( graviditate, crestere, alaptare etc)
- Cauze iatrogenice ( medicamente care inhiba sinteza proteinelor)
Carentele prelungite de proteine duc la debilizarea tuturor functiilor organismului care se manifesta
prin mai multe forme : - edem de foame
- incetinirea vindecarii ranilor
- scaderea imunitatii
- anemii
- scaderea concentratiei urinii
- leziuni hepatice
- hipovolemie (= scaderea volumului de sange) etc.
Tratamentul consta in administrarea unui regim bogat in proteine si indepartarea cauzei care a determinat
carenta respectiva.
Disproteinemiile constau in modificarea raporturilor cantitative dintre diferitele fractiuni proteice. Pot fi
puse in evidenta prin reactii de precipitare ( reactia Tymol, reactia Kunkel, reactia Gross etc) sau prin
electroforeza in urma careia se separa cele 5 fractiuni de proteine plasmatice :
o albumine ( 50 – 65%)
o globuline α 1 ( 3 – 5% )
o globuline α 2 ( 6 - 12% )
o globuline γ ( 12 – 18 % )
o globuline β. ( 8 – 14% )
Raportul albumine/ globuline trebuie sa fie supraunitar. In caz de afectiuni apar diferite efecte :
o inflamatie acuta – creste procentul de globuline α 2 in defavoarea albuminelor; fenomenul este
insotit de cresterea fibrinogenului si a VSH-ului
o inflamatia cronica - cresc globulinele γ ; se pozitiveaza si testele de disproteinemie, creste VSH-
ul
o sindromul nefrotic – apar pierderi de albumine pe cale renala, cresc globulinele α 2 si globulinele
β.
o Enteropatia exudativa – pierderi de proteine din cauza pierderilor intestinale ; scad albuminele,
dar nu mai cresc globulinele, ca la sindromul nefrotic
o Afectiuni hepatice – in hepatita acuta se pozitiveaza foarte intens reactia Tymol si reactia Kunkel
ZnSO4 , scad albuminele
- in hepatita cronica cresc mai ales gama si beta – globulinele, urmate de
scaderea albuminelor si de hipoproteinemie; in ciroza hepatica gama-
globulinele cresc si peste 50%, iar reactiile amintite la hepatita acuta sunt
intens pozitive
o paraproteinemii - apare o crestere marcata a gama-globulinelor si apare o proteina patologica
(paraproteina)
o hipogamaglobulinemia – scad gama-globulinele

Degradarea si catabolizarea proteinelor

Proteinele, sub influenta catepsinelor tisulare (= enzime ce degradeaza proteinele) , se degradeaza la


aminoacizii din care s-au format. Aminoacizii se transforma in produsi din care rezulta lipide sau
glucide. Amoniacul rezultat in urma reactiilor de dezaminare va fi transformat partial in uree si
eliminat prin urina, iar restul este utilizat la sinteza altor compusi aminati ( hemoglobina, baze azotate,
alti aminoacizi etc.). Si aminoacizii esentiali pot fi catabolizati, chiar daca ei nu pot fi sintetizati in
organism.

ACIZII NUCLEICI

Sunt formati din lanturi lungi de nucleotide care sunt legate una de alta prin legaturi esterice. O
nucleotida este formata din : - un radical fosfat
- o pentoza ( riboza pt. ARN si dezoxi-riboza pt. ADN)
- o baza azotata purinica ( adenina sau guanina pt. ARN si ADN) sau pirimidinica (
timina pt. ADN, uracil pt. ARN si citozina pt. amandoi)

Baze purinice

Adenina Guanina

Baze primidinice

Citozina Timina Uracil

Pentoze

Riboza Dezoxiriboza

ADN – ul ( acidul dezoxiribonucleic) este alcatuit din nucleotide care au in structura lor
dezoxiriboza, dintre bazele purinice contine adenina si guanina, iar dintre bazele pirimidinice contine
citozina si uracilul. Se gaseste in nucleul celulelor, in cromozomi. Forma spatiala este de dublu α –helix,
adica este format din 2 lanturi de nucleotide rasucite sub forma unor spirale drepte ; intre cele 2 spirale se
formeaza punti de hidrogen. Structurile celor 2 lanturi sunt dependente una de cealalta, a.i. adenina dintr-
un lant se leaga obligatoriu de timina din celalalt lant, iar guanina se leaga intotdeauna de citozina (
regula imperecherii). Acest lucru face posibila sinteza unei molecule noi de ADN dintr-o jumatate ( 1
lant) . In cursul diviziunii celulare, cele 2 lanturi se desfac si servesc drept model pentru cate o noua
molecula care va fi identica cu molecula-mama. Prin acest procedeu, codul genetic este transmis celulelor
– fiice.
ARN-ul ( acidul ribonucleic) difera de ADN prin faputl ca in loc de dezoxiriboza are riboza si in
loc de timina are uracil. ARN-ul are doar un singur lant rasucit sub forma de α – helix ( spirala dreapta).
Exista 3 forme de ARN diferite , care indeplinesc roluri diferite in transmiterea codului genetic si in
sinteza de proteine :
o ARNm ( mesager) – se formeaza in nucleul celulei dupa regula imperecherii,apoi
difuzeaza in citoplasma unde se asociaza cu ARNr si actioneaza ca un tipar pentru
sinteza de proteine; rolul sau principal este de a transmite codul genetic
inmagazinat in structura ADN
o ARNr ( ribozomal) – se sintetizeaza la nivelul nucleolului dupa tiparele furnizate
de ADN, apoi este fragmentat in mai multe portiuni care se asociaza cu proteine
specifice formand ribozomii (= organite celulare la nivelul carora se sintetizeaza
proteinele); rolul sau principal este de a furniza enzimele necesare formarii
proteinelor
o ARNt ( de transport sau de transfer) – se mai numeste si ARN solubil; are rolul
de a transporta aminoacizii la locul potrivit pe molecula de ARNm

Codul genetic

Aranjarea aminoacizilor, sau mai precis, a ARNt corespunzator pe molecula de ARNm este
conditionata de secventa bazelor purinice si pirimidinice din ARNm. Trei nucleotide se unesc, cu formare
de codoni. Exista 20 de aminoacizi si 64 de codoni posibili. Unii aminoacizi sunt determinati de mai multi
codoni (triplete). Trei codoni nu determina niciun aminoacid. Ei au semnificatie de sfarsit de lant
polipeptidic. Ansamblul acestr codoni reprezinta codul genetic. Fiecarui codon de pe ARNm ii corespunde
un codon de pe ARNt , conform regulii imperecherii. Acesta se numeste anticodon.