PTM / PROCESSING

Esta sección describe modificaciones posteriores a la traducción (PTM) y / o eventos de

procesamiento. Una modificación postraduccional es un evento de procesamiento covalente
que resulta de una escisión proteolítica o de la adición de un grupo modificador a un
aminoácido. Modulan la función de la mayoría de las proteínas eucariotas alterando su estado
de actividad, localización, recambio e interacciones con otras proteínas. Aunque las proteínas
se pueden modificar antes, co o postraduccionalmente, todas las modificaciones de proteínas
generalmente se denominan PTM, ya que la mayoría de ellas se realizan después de la
traducción, después de que la proteína se pliega.
Procesamiento de moléculas
Describe el alcance de una cadena de polipéptidos en la proteína madura después del
procesamiento. Los eventos de procesamiento que pueden contribuir a la formación de una
cadena madura se describen como ' Iniciador de metionina ', ' Propéptido ', ' Señal ', '
Péptido de tránsito ', etc.

Feature key Position(s) Description Length

Chaini 1 – 550 Translocated intimin receptor Tir 550

(PRO_0000414050)

Comprendemos la extensión de la cadena polipeptídica en la proteína madura entre las

posiciones 1-550. Formacion de pedestales de actina en los sitios de adhesión
bacteriana.

Tir (receptor de intimina translocada) es un componente esencial en la adherencia de la

Escherichia coli enteropatógena (EPEC) y la Escherichia coli enterohemorrágica (EHEC) a las células
que recubren el intestino delgado . Para ayudar a la unión, tanto EPEC como EHEC poseen la
capacidad de reorganizar el citoesqueleto de actina de la célula huésped mediante la secreción de
factores de virulencia. Uno de los factores de virulencia secretados es el receptor de intimina
translocado (Tir). Tir es una proteína receptora que se encuentra en cepas de EPEC. Se secreta en
las membranas de la célula huésped y actúa como un receptor para la intimina que se encuentra
en la superficie bacteriana. Una vez que Tir se une a la intimina, la bacteria se une a la superficie
del enterocito . [1] [2]

[1]Stevens, J .; et al. (2006) "Movimiento dependiente de actina de patógenos bacterianos".

Nature Reviews Microbiology . 4 : 91-101.

[2]Batchelor, M. y otros , (2000). "Base estructural para el reconocimiento del receptor de

intimina translocado (Tir) por intimina de Escherichia coli enteropatógena " . El diario EMBO . 19 :
2452–2464.
Modificaciones de aminoácidos
Residuos modificados excluyendo lípidos, glicanos y reticulaciones de proteínas. Las
modificaciones comunes incluyen fosforilación, metilación, acetilación, amidación,
formación de ácido pirrolidona carboxílico, isomerización, hidroxilación, sulfatación, unión
a flavina, oxidación de cisteína y nitrosilación.

Feature key Position(s) Description Length

Modified residuei 454 Phosphotyrosine1 1

Modified residuei 474 Phosphotyrosine2 1

Fosforilada en Tyr-474 por las quinasas huésped. Tyr-454 también se puede fosforilar,
aunque a menor eficiencia. La fosforilación es estimulada por la agrupación de Tir por
intimina.
La fosforilación se refiere a la transferencia de un fosfato gamma a un aminoácido. Es un
mecanismo clave para la señalización en células eucariotas y procariotas.

INTERACTION
Proporciona información sobre la estructura cuaternaria de una proteína y sobre las interacciones
con otras proteínas o complejos de proteínas.

Estructura

Interactúa con intimina.

Interactúa con las proteínas huésped NCK1, NCK2, alfa-actinina y BAIAP2.

La interacción EPEC induce la fosforilación de tirosina de una proteína en la membrana del

huésped, Hp90, que es el receptor de la proteína de membrana externa EPEC, la intimina.
La interacción hp90-intimina es esencial para el apego íntimo y la formación de pedestal.
[3].

Se ha demostrado que Hp90 es en realidad una proteína bacteriana (Tir).

[3]https://www.cell.com/cell/fulltext/S0092-8674(00)80437-
7?_returnURL=https%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS00928
67400804377%3Fshowall%3Dtrue
Interacciones binarias

B7UM99 tiene interacciones binarias con 5 proteínas.

PTN6_HUMAN: Tirosina-proteína fosfatasa no receptora tipo 6

Modula la señalización por receptores de superficie celular fosforilados en
tirosina como KIT y el receptor EGF / EGFR. Juega un papel clave en la
hematopoyesis.(1)
https://www.uniprot.org/uniprot/P29350
BAIP2_HUMAN: Proteína 2 asociada al inhibidor de la angiogénesis específica
del cerebro 1
Proteína adaptadora que une las pequeñas proteínas G unidas a la membrana
con las proteínas efectoras citoplasmáticas. Necesario para la reorganización
mediada por CDC42 del citoesqueleto de actina y para el fruncido de
membrana mediado por RAC1. Participa en la regulación del citoesqueleto de
actina por los miembros de la familia WASF y el complejo Arp2 /
3. Desempeña un papel en la reorganización del citoesqueleto de actina en
respuesta a la infección bacteriana.(2)
https://www.uniprot.org/uniprot/Q9UQB8
SRC8_HUMAN: Src sustrato cortactin
Contribuye a la organización del citoesqueleto de actina y la forma celular.
Desempeña un papel en la formación de lamellipodia y en la migración
celular. Desempeña un papel en la regulación de la morfología neuronal, el
crecimiento del axón y la formación de conos de crecimiento neuronal (por
similitud).Desempeña un papel en el ensamblaje de adhesión focal y rotación
(por similitud). En complejo con ABL1 y MYLK regula el reordenamiento
citoesquelético a base de actina cortical crítico para la mejora de la barrera de
células endoteliales (CE) mediada por esfingosina 1-fosfato (S1P).
https://www.uniprot.org/uniprot/Q14247

PTN6_MOUSE: Tirosina-proteína fosfatasa no receptora tipo 6

Modula la señalización por receptores de superficie celular fosforilados en
tirosina como KIT y el receptor EGF / EGFR. Las regiones SH2 pueden
interactuar con otros componentes celulares para modular su propia actividad
fosfatasa contra sustratos que interactúan. Junto con MTUS1, induce la
expresión de UBE2V2 tras la estimulación con angiotensina II. Juega un papel
clave en la hematopoyesis.
https://www.uniprot.org/uniprot/P29351
CEST_ECO27: Tir chaperone
Chaperona para la secreción tipo III de Tir. Probablemente estabiliza la
proteína, previene interacciones inapropiadas de proteína-proteína y ayuda a
la secreción.
https://www.uniprot.org/uniprot/B7UM99

ESTRUCTURE
Proporciona información sobre la estructura terciaria y secundaria de una proteína.

https://www.uniprot.org/uniprot/B7UM99

ProteinDataBank
Method Resolution Chain Positions
Entry

2CI9 X-ray 1.50 Å L/M 470-481

2CIA X-ray 1.45 Å L 472-481

PDBe › 2ci9
Composición del ensamblaje:
heterodímero
Contenido de entrada:
2 moléculas de polipéptidos distintos
Macromoléculas (2 distintas):
Proteína citoplasmática NCK1
Cadenas: A, B
Longitud: 102 aminoácidos
Peso teórico: 11.75 KDa Organismo de origen: Homo sapiens Sistema de expresión:
Escherichia coli BL21 UniProt.
Receptor de intimina translocado Tir
Cadenas: L, M
Longitud: 12 aminoácidos
Peso teórico: 1.47 KDa Organismo de origen: Escherichia coli Sistema de expresión: No
proporcionado UniProt.

PDBe › 2cia
Composición del ensamblaje:
heterodímero
Contenido de entrada:
2 moléculas de polipéptidos distintos
Macromoléculas (2 distintas):
Proteína citoplasmática NCK2
Cadena: A
Longitud: 102 aminoácidos
Peso teórico: 11.68 KDa Organismo de origen: Homo sapiens Sistema de expresión:
Escherichia coli BL21 UniProt.
Receptor de intimina translocado Tir
Cadena: L
Longitud: 11 aminoácidos
Peso teórico: 1.24 KDa Organismo de origen: Escherichia coli Sistema de expresión: No
proporcionado UniProt.
Motif
Feature
Position(s) Description Length
key

Motif 452 – 454 Esencial para la formación de 3

pedestal de actina independiente de
NCK.

La región N-terminal intracelular interactúa con la alfa-actinina del huésped y no es necesaria

para la formación de pedestales. La región extracelular central (aminoácidos 277-332) está
implicada en la unión de la intimina bacteriana. La región C-terminal intracelular se une al
huésped NCK

Bases de datos filogenómicas

HOGENOMO i HOG000059321

KO i K12784

OMA i QGIQSTY

Bases de datos familiares y de dominio

Gene3D i 4.10.820.10 , 1 golpe

InterPro i Ver proteína en InterPro

IPR037003 Tir_central_sf
IPR022638 Transloc_intimin_rcpt
IPR022639 Transloc_intimin_rcpt_C
IPR003536 Transloc_intimin_rcpt_cen_dom
IPR022633 Transloc_intimin_rcpt_N

Pfam i Ver proteína en Pfam

PF07489 Tir_receptor_C, 1 hit
PF03549 Tir_receptor_M, 1 hit
PF07490 Tir_receptor_N, 1 hit

IMPRESIONES i PR01370 TRNSINTIMINR