30-08-2015

ENZIMAS

(ESTRUCTURA, PROPIEDADES Y FUNCIÓN)

Definición y características generales de las enzimas.

Ventajas de las enzimas sobre los catalizadores inorgánicos.
Clasificación de las enzimas: Oxidoreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas.
Estructura de las enzimas: holoenzima y apoenzima; conceptos de cofactor y coenzima.
Especificidad enzimática, sitio catalítico, complejo enzima sustrato.
Cinética de Michaelis – Menten. Conceptos de: cinética hiperbólica, saturación de la enzima, velocidad
inicial, Km, Vmáx, ecuación y gráfica de Michaelis - Menten.
Ecuación de Lineweaver-Burk o dobles recíprocos.
Efecto de la temperatura y pH en las reacciones enzimáticas.
Inhibición enzimática: irreversible, reversible (inhibidor competitivo, acompetitivo y no competitivo).
Efecto de las enzimas sobre la energía de activación y la constante de equilibrio de una reacción.
Mecanismos de regulación enzimática.
Enzimas alostéricas.

Bibliografía: Lehninger y cols, Capítulo 6 “Enzimas”

Las enzimas

1. Las enzimas son una muy importante clase de proteínas que tienen como
función catalizar reacciones químicas. Por lo tanto, las enzimas aceleran la
velocidad de las reacciones químicas que llevan a cabo.
2. Son esenciales en el metabolismo. Sin las enzimas los procesos biológicos
serían tan lentos que las células no podrían existir.
3. Para el correcto funcionamiento de las enzimas es importante ingerir
vitaminas y minerales.

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Las enzimas catalizan reacciones químicas en los sistemas biológicos

1. Las enzimas se unen a uno o más reactivos

denominados sustratos.

2. Cada enzima presenta un sitio activo en el

cual se une el sustrato, esto conduce a la
formación de una estructura conocida como
complejo enzima-sustrato.

3. Una vez finalizada la reacción, la enzima y

los productos formados se separan. La
enzima puede volver a unir otro sustrato,
mientras que los productos pueden participar
en reacciones subsiguientes.
Productos
4. Las enzimas no son alteradas ni se
consumen una vez finalizada la reacción,
solo participan como catalizadores.
Enzima
sin alterar

http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/student/animations/enzyme_kinetics/index.html

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La enzima HEXOQUINASA participa en la degradación de la glucosa para

generar energía en la GLICÓLISIS
Transferencia de un grupo fosforilo

Enzima: Hexoquinasa Sustrato

Sitio activo

Características generales de las enzimas

La amplia mayoría de las enzimas son proteínas a excepción de un muy pequeño
grupo de moléculas de RNA catalítico.

Las enzimas tienen un enorme poder catalítico. Una enzima puede transformar miles
de moléculas de sustrato en producto por segundo.

Las enzimas poseen un alto grado de especificidad en relación a su sustrato, por lo

tanto, una enzima solo se une a su sustrato y a un pequeño números de moléculas
estrechamente relacionadas con él.

La actividad catalítica de muchas enzimas está estrictamente reguladas por

diversos mecanismos.

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La amplia mayoría de las enzimas son proteínas a excepción de un muy

pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico

La hexoquinasa La fosfofructoquinasa

Las enzimas tienen un enorme poder catalítico

Sin enzima o en
presencia de un
catalizador sintético
o inorgánico solo se
puede formar 1
1 molécula / seg molécula de ácido
carbónico por
segundo (reacción
imperceptible)

Cada enzima puede

10000 moléculas / seg formar 10000
moléculas de ácido
carbónico por
segundo

ENZIMA
ANHIDRASA CARBÓNICA

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Las enzimas poseen un alto grado de especificidad en relación a su sustrato

 Una enzima presenta un

elevado grado de
especificidad con respecto al
sustrato que puede unir a su
sitio activo.
Solamente los sustratos que
se puedan acoplar al sitio
activo participaran en la
reacción catalizada por la
enzima.

La actividad catalítica de una enzima depende de la integridad de su

conformación nativa

La fosfofructoquinasa

Forma nativa

Forma desnaturalizada

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Cofactores y coenzimas
(Iones o moléculas, derivadas de minerales o vitaminas,
esenciales para la actividad de un gran número de enzimas)

Algunas enzimas solo requieren para catalizar una reacción los grupos químicos que contienen
las cadenas laterales R de sus residuos de aminoácidos.
 Sin embargo, algunas enzimas requieren un componente químico denominado cofactor. El
cofactor puede ser un “MINERAL” como por ejemplo uno de los siguientes iones inorgánicos Fe3+,
Mg2+, Mn2+ o Zn2+. Tambien un cofactor puede ser una molécula orgánica o metaloorgánica
compleja derivada de una “VITAMINA” la cual se denominada coenzima. Por otra parte, algunas
enzimas requieren de ambos, uno o más iones metálicos inorgánicos y una coenzima para catalizar
una reacción.

Fe3+
Coenzima

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Minerales esenciales para que algunas enzimas puedan llevar a cabo su

función catalítica.

Vitaminas necesarias para la formación de coenzimas esenciales para que

algunas enzimas puedan llevar a cabo su función.
Éstas funcionan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos en determinadas
enzimas.
Una gran parte de las coenzimas son derivados de las vitaminas obtenidas de la dieta, por lo tanto, un
inadecuado suministro puede derivar en enfermedades por deficiencia.

(Ej: CPD, Piruvato

descarboxilasa)
(Ej: Succinato deshidrogenasa, CPD)
(vitamina B3) (Ej: Lactato deshidrogenasa)

(vitamina B5) (Ej: Acido Graso Sintasa)

(Ej:
(vitamina B6) aminotransferasas)
(vitamina B7) (Ej: Acetil-CoA carboxilasa)

(Ej: CPD)

(cobalamina)

CPD: Complejo Piruvato Deshidrogenasa

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Un grupo prostético se denomina a una coenzima u ion metálico unido

covalentemente (o muy fuertemente) a una enzima (o proteína).

Holoenzima: se denomina a la parte proteica junto con sus cofactores

(coenzima y/o iones metálicos) de una enzima cataliticamente activa.

Apoenzima: se llama a la parte proteica de una enzima, sin presencia de

cofactores.

Fe3+
Coenzima

Holoenzima Apoenzima

Características comunes de los sitios activos de las enzimas

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Los sitios activos de las enzimas tienen algunas características en común

El sitio activo de una enzima es una región de la

superficie del enzima en forma de hendidura en la
cual se une el sustrato y contiene los residuos de
aminoácidos (grupos catalíticos) que participan
directamente de la reacción (producción y ruptura
de enlaces).

El sitio activo es una porción relativamente

pequeña del volumen total de la enzima.

El sustrato se une a la enzima por numerosas

fuerzas débiles no covalentes. Estas interacciones son
las mismas que dirigen el plegamiento de las proteínas.
Además, en algunos casos, la unión es por enlaces
covalentes reversibles.
Enzima quimotripsina unida a su sustrato
(en rojo). Aminoácidos clave del sitio activo
se muestran como una mancha roja en la
superficie de la enzima.

El complejo enzima - sustrato

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Dos modelos han sido propuestos para describir la forma en que una enzima
se une a su sustrato para originar un complejo enzima-sustrato.

Modelo de la llave y la cerradura

Sustrato en la interacción enzima-sustrato.
En este modelo, las formas del sitio
Sitio activo
activo y sustrato son consideradas
rígidas y fijas, y perfectamente
Complejo ES
complementarias entre ellas al
momento de la interacción.
Enzima

Modelo de ajuste inducido en la

interacción enzima-sustrato.
Sustrato En este modelo, el sustrato induce un
cambio conformacional en el sitio
activo de la enzima al momento de la
Sitio activo
unión y, por otra parte, el sitio activo
puede distorsionar la estructura del
Complejo ES sustrato para forzarlo a adoptar una
conformación similar a la del estado de
Enzima transición.

El modelo de ajuste inducido es el modelo aceptado para el interacción

enzima – sustrato como se demuestra con la enzima hexoquinasa

Enzima hexoquinasa con su sustrato, la glucosa (rojo), sin fijar (a) y fijado (b). El sustrato se fija a
una hendidura de la enzima. La complementariedad no es perfecta mas bien sigue las reglas del
modelo de ajuste inducido donde los extremos de la enzima se acercan por medio de un cambio
conformacional inducido por la unión de la glucosa.

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Clasificación de las enzimas según la reacción que catalizan

Se ha creado un sistema internacional de clasificación para relacionar los nombres de las
enzimas con la reacción que catalizan.
El sistema distribuye las enzimas en seis clases principales según el tipo de reacción catalizada
y cada una de ellas con diferentes subclases.
Cada enzima es identificada por medio de un número clasificatorio de cuatro dígitos y un
nombre común que identifica a la enzima. Por ejemplo, la enzima Hexoquinasa presenta el
siguiente número de clasificación E.C 2.7.1.1 (La sigla E.C significa Enzyme Commissión).

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Clase 1:
Oxidorreductasas
Nombre común:
Alcohol deshidrogenasa
Número de clasificación:
E.C 1.1.1.1
Tipo de reacción:
Oxidación con NAD+

Clase 2:
Transferasas
Nombre común:
Hexoquinasa
Número de clasificación:
E.C 2.7.1.2
Tipo de reacción:
Fosforilación

Clase 3:
Hidrolasas
Nombre común:
Carboxipeptidasa
Número de clasificación:
E.C 3.4.17.1
Tipo de reacción:
Corte del enlace peptídico
por adición de agua

Clase 4:
Liasas
Nombre común:
Piruvato descarboxilasa
Número de clasificación:
E.C 4.1.1.1
Tipo de reacción:
Descarboxilación

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Clase 5:
Isomerasas
Nombre común:
Fosfoglicerato mutasa
Número de clasificación:
E.C 5.2.1.1
Tipo de reacción:
Isomerización

Clase 6:
Ligasas
Nombre común:
Piruvato carboxilasa
Número de clasificación:
E.C 6.4.1.1
Tipo de reacción:
Carboxilación (condensación en Pi
presencia de ATP)

REPASAR PARA LA PRÓXIMA CLASE

CONCEPTOS BÁSICOS DE QUÍMICA

Cinética Química:
Velocidad de una reacción

Equilibrio Químico:
Concepto de equilibrio y la constante de equilibrio

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