Bioquímica

Enzimología y bioenergética

Presentado por:
Vids yindrey Ortiz zapata

Universidad nacional abierta a distancia

Administración en salud
Pitalito Huila
Octubre de 2019
 1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre
el que actúa?
Las enzimas se clasifican en oxidorreductoras, trasnferasas, hidrolasas, liasas,
isomerasas y ligasas; estas son estudiadas por la química, con la finalidad de
determinar los efectos que tienen sobre los múltiples componentes que
intervienen en las reacciones de las uniones que se celebran entre los
organismo y que conllevan a funcionabilidades
2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los
que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas: Lipasa
Proteasa ,Lactas Papaína,Tripsina ,Sacarasa

Lipasa: se encarga de la hidrolizar los triglicéridos para transformarlos

en: Glicerol y Ácidos Grasos Libres.

Proteasa: es una enzima tipo Hidrolaza que utiliza de sustrato las

proteínas, que las hidroliza rompiendo sus enlaces utilizando una
molécula de agua, el producto son pequeños péptidos.

Lactasa: utiliza de sustrato la lactosa para convertirla en glucosa y

galactosa.

Papaína: Es una enzima que se adquiere por medio de la fruta llamada

Papaya y ayuda al organismo a hidrolizar proteínas de estructura fuerte
o estable.

Tripsina: Enzima producida en el páncreas que se encarga de hidrolizar

proteínas para transformarla en pequeños péptidos.

Sacarasa: Enzima que se encuentra en el intestino delgado, encargada de

la transformación de Sacarosa ( azúcar de mesa) en glucosa y fructosa

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las
células vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para
sobrevivir y funcionar.
a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores?
las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres
vivo las enzimas son catalizadores , es decir sustancia que sin
consumirse en una reacción aumentan notablemente su velocidad no
hacen factibles las reacciones imposibles sino que solamente aceleran
las que espontáneamente podrían producirse ello hace posible que en
condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión temperatura o pH
¿Qué significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor
gasto de energía, en comparación con otros catalizadores?
La forma de actuar los catalizadores consiste en cambiar el mecanismo
de la reacción, proporcionando un camino más simple, por lo que el
tiempo de la reacción es menor. Toman parte activa en la reacción,
formando compuestos intermedios que se descomponen rápidamente
regenerando el catalizador, por lo que éste no se consume. De esta
forma, el catalizador cambia el mecanismo de la reacción y hace que
ésta transcurra por un camino diferente de menor energía de activación.
b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se
descomponga. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo
estas reacciones? Interprete la siguiente ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas
importantes. La fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada
de queso y la elaboración de cerveza eran producidas por las enzimas de
distintos microorganismos que actuaban en sobre estos sustratos, pero
solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por

el sustrato que se encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?
La Especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra, hace
referencia a la unión en la cual la enzima es capaz de distinguir entre los
distintos tipos de sustratos, lo que les permite modificar y alterar solo
un tipo de moléculas en medio de la reacción.
En la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de
especificidad en la interacción de la enzima y el sustrato, de forma tal
que las enzimas fermentan los azúcares transformándolos en etanol.
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones
químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden
afectar la actividad enzimática?
c.¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
Es la zona de la enzima al cual se une el sustrato para que al reacción
se produzca
d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática
en las enzimas?
La mayoría de los enzimas son muy sensibles alos cambios de PH
desviaciones de pocas decimas por encima o por debajo del pH
optimo puede afecta drásticamente su actividad asi la pepsina
gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína,
los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos
para mantener estable el pH intracelular:
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la
ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad
cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los
cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de
recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

c. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

La cinética de Michaels mente describe la velocidad de reacción
de muchas reacciones enzimáticas en cunado la concentración de
sustrato es mayor que la concentración enzima y para las
condiciones de estado estacionario es decir cuando la
concentración del complejo enzima sustrato es constante

d. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades

de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad
máxima Vmax?
La velocidad inicial es el punto cero cuando que a medida que la
vamos poniendo sustrato va aumentando su velocidad hasta llegar
hasta su máxima velocidad es donde mantiene su constante no
aumenta su velocidad

e. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-

Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de
la enzima por el sustrato?
Km es una medida útil y de rapidez con que aumenta la velocidad
de reacción respecto a la concentración del sustrato

también es medida de la afinidad de una enzima por su substrato

una km más baja corresponde a una mayor afinidad por el sustrato
mientras que una km más alta corresponde a una menor afinidad por
el sustrato a diferencia de la v Max que depende de la
concentración de enzima km siempre es la misma para una enzima
particular en un reacción determinada aunque la km aparente
medida experimentalmente puede modificarse por inhibidores
 f. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se
lleva a cabo con uno o los dos objetivos principales: Análisis de la
secuencia de pasos elementales que dan lugar a la reacción general.
es decir, el mecanismo de reacción y la determinación de la
velocidad absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Que consisten?

g. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a

través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como
función de 1/ [S].

[S] (mM) Vo (mM/min) 1/Vo 1/[S]

10 1/50
50 19
100 29
160 33
190 46
290 58
400 83
800 90
1000

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los

valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación
lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta).
las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la
enzima y a la regulación enzimática.

Las vitaminas son subtancias químicas no sintetizables por el

organismo presentes e pequeñas cantidades en los alimentos y son
indispensables para la vida la salud la actividad física y cotidiana Las
vitaminas se integran a las enzimas por medio de enlaces
covalentes.
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.
a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?

Cuando la enzima llega a cierta temperatura se empieza

desnaturalizar por el calor la temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama temperatura óptica
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

Cuando llega a esta temperatura el aumento de velocidad de la

reacción debido a la temperatura es la perdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica hasta dañar su
estructura hasta anularse
 Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

a. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?
significa que al llegar al 100% las enzimas se desnaturalizan y
pierden su actividad

b. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos

pHs que indican las gráficas?
las enzimas proteolíticas
Son sustancias también conocidas como peptidasas, proteasas o
proteinasas, producidas por el estómago y el páncreas y responsables
de participar en el proceso de digestión, la división celular,
coagulación de la sangre y reciclaje de proteínas, entre otros
 Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

2 Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición).
Madrid. Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y
a distancia UNAD.

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan

como donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía
obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra parte, la energía es
almacenada para su uso posterior. Teniendo en cuenta lo anterior, responda las
siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para
perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para
ganar o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a

CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?

está implicado en reacciones de reducción oxidación llevando los

electrones de una a otra la enzima se encuentra en 2 formas una como
agente oxidante (NAD+) que acepta electrones de otras moléculas
dando resultado la forma reducida (NADH) y puede ser usada como
agente reductor

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

se reduce al aceptar dos átomos de hidrogeno cada uno formado por
un electrón y un protón

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín

trifosfato (ATP)?
se produce durante la foto respiración y la respiración celular y es
consumido por muchas enzimas en la catálisis de numerosos
procesos químicos

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de

hidrógeno?

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

(adenosín trifosfato)?
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?
 en la primera parte se necesita energía que es sumistrada por 2
moléculas de atp que se servirán para fosforilar la glucosa y la fructosa

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la

cadena transportadora de electrones?
en la segunda fase se forman 4 moléculas de atp y dos moléculas de
nadh se produce una ganancia de 2 moléculas de atp

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

función enzimática.
a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?
se llaman cofactores y su función es llevar a cabo la actividad
catalica de una o más sustancias de naturaleza no proteica y reciben
el nombre de cofactores
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas
actúan? Respuesta//
4. 2+ catión ferroso
Fe
5.
Cu2+ catión cúprico
6.
K+ catión potásico
7.
Mn2+ catión hipo manganoso
8. Mg2+, catión magnésico

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se

denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las
enzimas y dar ejemplos

Las coenzimas son necesarias para transportar de forma transitoria

grupos funcionales durante la reacción catalizada por la enzima
Por ejemplo la mayoría de las carboxilasas (enzimas que catalizan la
incorporación de CO2) requieren biotina, que está unida por un enlace
amida a un residuo de Lys de la enzima, mientras que la tiamina
pirofosfato (que procede de la vitamina o tiamina) se une por
interacciones no covalentes.
 d.Realice la descripción de las enzimas y su constitución como
holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la
actividad.
Respuesta//
El mecanismo de actuación es el siguiente. Las enzimas (E) se unen
de manera específica al sustrato (S) (molécula sobre la que actúa)
como una llave se encaja en la cerradura que le corresponde.
Formándose así un complejo transitorio llamado “enzima-
sustrato” (ES). La unión con el sustrato se realiza en una zona
específica de la enzima, que recibe el nombre de centro activo. En
un primer paso se forma un complejo enzima-sustrato (ES)

Bibliografía