ALUMNO: REYES RIOJA JHOAN

ALEXANDER.

DOCENTE: DR. WILSON BECERRA.

CURSO: FISIOLOGIA HUMANA.

FECHA: 26-03-2017

SECCION: 07A.
1. DATOS.

2. PROCEDIMIENTO Y RESULTADOS.
 Tubo 1: Se le agrega amilasa (enzima) + almidón (sutrato) + PH 7.0;
La amilasa se puede encontrar en dos partes del tracto digestivo, ya
sea en la boca que es la amilasa salival o a nivel del duodeno que viene
a través del jugo pancreático la amilasa pancreática. En ambos lados
el PH es ligeramente alcalino (7 – 8). Este tubo primero se hirvió y
luego se incubo a 37°c por 60 segundos. En este tubo se obtuvo:
IKI (POSITIVO) BENEDICT
(NEGATIVO)
 Tubo 2: Repetimos lo mismo amilasa (enzima), almidón (sutrato) y
PH 7.0 (óptimo para que trabaje esta enzima). Este tubo solo lo
sometemos a incubación (37°c) por 60 segundos. En este caso
solamente se está incubando a una temperatura normal y no hay
ninguna condición externa que afecta la actividad enzimática; quiere
decir que este es nuestro tubo control para ver la actividad normal de
la enzima. La enzima actuó sobre el almidon, lo degrado en azucares
simples y estos azucares simples están reaccionando con benedict. Por
lo tanto se obtuvo:
IKI BENEDICT
(NEGATIVO) (POSITIVO)

 Tubo 3: Agregamos amilasa (enzima), agua deshionizada y el tampón

PH 7.0; Si hacemos un pronóstico toda enzima debe actuar sobre un
sustrato y en este tubo 3 no hay sustrato; por lo tanto esperamos
ninguna actividad. Se obtuvo los siguientes resultados:
IKI (NEGATIVO) BENEDICT (NEGATIVO)
 Tubo 4: Tenemos agua deshionizada, almidón y PH 7.0; de la misma
manera que en el tubo 4 esperamos que no haya ningún tipo de
reacción porque solamente está actuando el almidón y no hay quien lo
pueda degradarlo; es decir no hay una enzima que actué sobre el
sustrato (almidón). Se obtuvo IKI + porque el almidon esta presente y
Benedict – porque no hay azucares simples.
IKI (POSITIVO) BENEDICT
(NEGATIVO)

 Tubo 5: Agregamos agua deshionizada, maltosa (es un azúcar simple

producto ya del almidón) y PH 7.0. En este tubo no tenemos ni sustrato
ni enzima si no de manera directa se está colocando el producto.
Obtenemos IKI – porque no hay almidon y Benedict + debido a
presencia de maltosa.
IKI (NEGATIVO) BENEDICT (POSITIVO)
 Tubo 6: Agregamos amilasa (enzima), almidón (sustrato) pero lo que
varía es el PH que será de 2.0. El pH 2.0 simula el pH del estómago.
Los resultados de este tubo nos indican presencia de almidon (IKI +)
y presencia de azucares simples (Benedict +); pero en la prueba de
Benedict nos resulta un color fosforescente debido a que si hubo una
actividad enzimática pero disminuida ocasionado por la condición del
buffer que está actuando (PH 2.0).
IKI (POSITIVO) BENEDICT (POSITIVO)

 Tubo 7: Agregamos amilasa (enzima), almidón (sustrato), PH 9.0. Los

resultados de este tubo nos indican presencia de almidon (IKI +) y
presencia de azucares simples (Benedict +); pero en la prueba de
Benedict nos resulta un color fosforescente debido a que si hubo una
actividad enzimática pero disminuida ocasionado por la condición del
buffer que está actuando (PH 9.0).
IKI (POSITIVO) BENEDICT (POSITIVO)
2.1. CUADRO DE RESULTADOS.

3. DISCUSIONES.
 La prueba de Benedict para que pueda reaccionar con los azucares
simples necesita ebullición.

 La prueba IKI, si cambia al color grisáceo o azul oscuro es porque hay

presencia de almidón y está reaccionando con el almidón. Si mantiene
su color original (color amarillo) quiere decir que no detecta presencia
de almidón y quiere decir que se ha realizado la actividad enzimática.

 En el caso de la prueba de Benedict, si mantiene su color azul celeste

quiere decir que no hay presencia de azucares simples; si da un color
rojo ladrillo significa que hay presencia de azucares simples. En el
caso de que un color no rojo ladrillo si no un color fosforescente
significación que hay una producción parcial (Quiere decir que no hay
una concentración adecuada de azucares simples).
4. CONCLUSIONES.

 La digestión de los carbohidratos se da en distintos niveles, y es

producido por distintas enzimas, para tener como producto final
monosacáridos, que pueden ser absorbidos por el epitelio intestinal.

 la amilasa salival es una enzima que descompone el almidón en

maltosa, esta enzima se encuentra en la boca la cual es secretada por
las glándulas salivales.

 La amilasa salival necesita de un PH neutro para poder ejercer su

actividad enzimática y además de una temperatura adecuada.
5. CUESTIONARIO.
6. BIBLIOGRAFIA.
 GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado de Fisiología Médica. 11ª
Edición. Elsevier, 2006. DESPOPOULOS, A. and SILBERNAGL, S.
Atlas de Fisiología.

 Reacciones químicas. Chang R. En: Química 4ª ed. Mc Graw-Hill-

Interamericana 1992; 104-117.
 PRACTICA 2
Digestión de las grasas por la
lipasa.

ALUMNO: REYES RIOJA JHOAN

ALEXANDER.

DOCENTE: DR. WILSON BECERRA.

CURSO: FISIOLOGIA HUMANA.

FECHA: 26-03-2017

SECCION: 07A.
1. DATOS.

2. PROCEDIMIENTO Y RESULTADOS.
 Tubo 1: Se le agrega lipasa (enzima), aceite vegetal (sustrato), sales
biliares Y además se añade un PH 7.0. Luego de la incubación a 37°c
por 60 segundos, se midió el PH y se obtuvo el valor 6.21. Esto
significa que el PH ha disminuido en relación a la etapa inicial; eso
quiere decir que la lipasa si ha podido actuar a ese PH (7.0). Además
presenta una coloración morada, contenido homogéneo.
 Tubo 2: Utilizamos lipasa, aceite vegetal, agua deshionizada y un PH
7.0. Luego de la incubación a 37°c por 60 segundos, se midió el PH y
se obtuvo el valor de PH de 6.72. Hubo cambios leve en el PH por la
ausencia de sales biliares; que por consiguiente no hubo una actividad
enzimática de la lipasa por la no emulsificacion de grasas. Además
presenta interfase de color marrón claro sobre morado.

 Tubo 3: Utilizamos lipasa, agua deshionizada, sales biliares y tampón

PH 9.0 (pH muy alcalino). Luego de la incubación a 37°c por 60
segundos, se midió el PH y se mantuvo el mismo de PH inicial 9.0;
esto significa que no hubo un sustrato. Además presenta contenido
homogéneo de color azul.
 Tubo 4: Se añade agua deshionizada, aceite vegetal, sales biliares y
tampón PH 7.0. En este tubo vamos a tener al sustrato que serán las
sales biliares; lo que falta es la enzima. Luego de la incubación a 37°c
por 60 segundos, se midió el PH y se mantuvo con su mismo valor
inicial de 7.0, debido a la falta de enzima (lipasa). Además presente
un contenido homogéneo de color morado.

 Tubo 5: Tenemos lipasa (enzima), aceite vegetal (sustrato), sales

biliares para emulsificar las grasas y PH 2.0. Luego de la incubación
a 37°c por 60 segundos, se midió el PH y mantuvo el mismo valor de
PH inicial de 2.0. Presenta un contenido homogéneo de color rosado.
 Tubo 6: Lipasa, aceite vegetal, sales biliares, tampón PH 9.0. Luego
de la incubación a 37°c por 60 segundos, se midió el PH y obtuvo el
valor de 8.97 (muy cerca de pH inicial). Esto significa que la enzima
no ha actuado y esto se debe a que el pH alcalino en vez de disminuir
la actividad enzimática de la lipasa, el pH alcalino la ha neutralizado
la actividad. Además presenta un aspecto homogéneo de color
morado.

2.1. CUADRO DE RESULTADOS.

3. DISCUCIONES.
 En este software tenemos un pH metro para medir el grado de
acidez o alcalinidad de la sustancia. Cada uno de los tubos tiene un
tipo de pH; pero recordemos que cuando el aceite vegetal es
emulsificado por las sales biliares, formarán gotas de grasa más
pequeñas; por lo tanto la lipasa va poder actuar y por lo
consiguiente formará ácidos grasos y monoglicéridos, estos ácidos
grasos hacen que baje más el PH; quiere decir que si algunos de los
tubos tiene un pH y cuando se le añade los reactivo o hay acción
de la enzima se generan ácidos grasos que van a la función de
disminuir más el pH. Entonces si el pH disminuye con respecto al
original es porque habido degradación de aceite vegetal.

 Todos los tubos sufren una incubación de 37°c a un tiempo de 60

segundos.
4. CONCLUSIONES.

 la digestión de las grasas tiene lugar principalmente en el intestino.

 La lipasa necesita de la actividad de las sales biliares para poder

actuar, debido a que estas se encargan de emulsificar estas grasas,
actuando como detergentes. Separando los acúmulos de lípido y
aumentando la superficie accesible a la enzima lipasa.

 Los triglicéridos son hidrolizados por la lipasa a monoglicérido + dos

ácidos grasos.

 La lipasa es una enzima que necesita de un medio neutro para poder

actuar y de una temperatura adecuada.
5.CUESTIONARIO.
6. BIBLIOGRAFIA.
 GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado de Fisiología Médica. 11ª
Edición. Elsevier, 2006. DESPOPOULOS, A. and SILBERNAGL, S.
Atlas de Fisiología.

 Reacciones químicas. Chang R. En: Química 4ª ed. Mc Graw-Hill-

Interamericana 1992; 104-117.