Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Pretarea

Nombre del estudiante: Yenci Nivey Enriquez

Grupo colaborativo : 01

Letra seleccionada: E

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de acuerdo con la letra
seleccionada.

Tipo de
Función 3 ejemplos Tipos de inhibición
Enzima
L-Malato hidro-liasa (Fumarato Reversible
hidratasa E.C.4.2.1.2.) Competitiva:
Son enzimas que Inactiva una enzima
catalizan reacciones La acetacetato descarboxilasa al competir con el
que implican rotura cataliza la ruptura del ácido sustrato por el sitio
Liasas o formación de un acetacetico en CO2 +acetona. activo para formar un
doble enlace. Se complejo enzima-
caracterizan por Aldolasas: En la condensación inhibidor y se puede
tener un substrato aldólica no enzimática para anular incrementando
en una dirección y formar la hexosa 1,6-Bisfosfato la concentración del
dos en la contraria. a partir de DHAP y GAP. sustrato.

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática
correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis Catálisis
acido-básica covalente
En esta catálisis se transfiere un protón entre la enzima y Si No
sustrato. Este mecanismo catalítico puede dividirse entre corresponde Corresponde
catálisis acida y catálisis básica.
Este enlace se forma por reacción de un grupo No Si corresponde
nucleofílico del catalizador de un grupo electrofílico del corresponde a a esta
sustrato por lo cual también se denomina catálisis esta
nucleofílica.
Acelera la velocidad de reacción mediante la formación No la acelera Si la acelera
transitoria de un enlace covalente entre el catalizador y
el sustrato
Esta catálisis esta dividida en dos tipos: Si está No está
General y de Lewis dividida dividida
Nota: agregue tantas filas como sea necesario

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

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Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la actividad

enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación
Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH puede
alterar el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie
proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o
bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su
inactivación. La fosfatasa ácida es más activa a pH 5,0, mientras que la
fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0. Muchas enzimas tienen máxima actividad
cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.
Factor pH
El pH per se no afecta la actividad enzimática, sino la concentración de
protones. Los protones además de alterar la estructura de la enzima y el
substrato pueden participar también en la reacción como substrato o producto.
En esos casos, la concentración de protones afecta directamente la velocidad
de la reacción.

ENZIMA pH OPTIMO
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalasa 7,6
Arginasa 9,7
Fumarasa 7,8
Ribonucleasa 7,8
http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/index.html

Referencias

Armstrong F. B. & Bennett T. P. (s,f) bioquímica: Editorial Reverté s.a. (Tipos de

inhibidores p.p.149)
https://books.google.com.co/books?id=aDPwkniCkRgC&pg=PA149&dq=que+tipo+de+inhi
bicion+tienen+las+liasas&hl=es419&sa=X&ved=0ahUKEwjLyt_j6TlAhVrzlkKHTcCD0cQ6AE
IKTAA#v=onepage&q=que%20tipo%20de%20inhibicion%20tienen%20las%20liasas&f=fal
se

Battaner Arias E. (2013,07) 1ra Edición Compendio de enzimología (liasas p.p.82)

Ediciones Universidad de Salamanca
https://books.google.com.co/books?id=gdfoAgAAQBAJ&pg=PA83&dq=liasas&hl=es&sa=X
&ved=0ahUKEwjm4tH0g6DlAhXFjVkKHaYbAqkQ6AEIMTAB#v=onepage&q=liasas&f=false

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.

Voet Donald & Judith. Pratt W. C (2007) 2da Edición Fundamentos de Bioquímica Editorial
Medica Panamericana Catálisis (p.p325)
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https://books.google.com.co/books?id=FXDiqLK6GmAC&pg=PA325&dq=catalisis+covalent
e&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwjNg9GujKXlAhXxtlkKHToeBikQ6AEIOTAC#v=onepage&q=ca
talisis%20covalente&f=false

Koolman, Röhm (2005) Bioquímica texto y atlas. 3ra Edición, revisada y ampliada.
Editorial Medica Panamericana (Factor pH p.p.96)
https://books.google.com.co/books?id=f61Mvdvl60C&pg=PA94&dq=factor+pH+que+influ
ye+en+la+actividad+enzimatica&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwjN76HvlaXlAhUD01kKHRHuA
f4Q6AEIODAC#v=onepage&q=factor%20pH%20que%20influye%20en%20la%20actividad
%20enzimatica&f=false

Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción correspondiente de
acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de
óxido- Explicación Ejemplo
reducción
El NADP+ (en su forma
oxidada) (nicotinamida
NADP+ a adenina dinucleótido
NADPH + H+ fosfato) se utiliza en las
reacciones anabólicas,
como la síntesis de
lípidos y ácidos nucleicos,
que requieren
NADPH+H+ como
agente reductor. NAD + H+ + 2 e− =NADH
NADPH+H+ es la forma NAD + 2 H+ + 2 e−=NADH + H+
reducida de NADP+. NADP + H+ + 2 e− NADPH
NADP + 2 H+ + 2 e− =NADPH + H+
Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs correspondientes de acuerdo
con la letra seleccionada.

Clasifique como
Reacción del ciclo de
Grafique la reacción Energía libre de Gibbs endergónica o
Krebs
exergónica
Cis-aconitato a Su energía No es Endergónica ya
Isocitrato espontánea pues al ser que su incremento
positiva su ΔG°=13.3 de energía libre es
https://www.ciclodekre kJ/mol no necesita positivo
bs.com/etapas_del_cicl energía adicional
o_de_krebs

Referencias
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD
Heraez A. (s.f)(Biomodel.uah.es) http://biomodel.uah.es/metab/enzimas/coenzimas.htm
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