CUESTIONARIO DE BIOQUIMICA #2

PROTEINAS ESTRUCTURA.
1. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:
A. Las cadenas laterales de los aminoácidos cisteína y metionina absorben luz visible.
B. La glicina a menudo está presente en regiones donde un polipéptido forma una flexión aguda, lo cual revierte la
dirección del mismo.
C. Los polipéptidos se nombran como derivados del residuo aminoacilo C terminal.
D. Los átomos de C, N, O y H de un enlace peptídico son coplanares.
E. Un pentapéptido lineal contiene cuatro enlaces peptídicos.

2. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. Los amortiguadores del tejido de seres humanos son bicarbonato, proteínas y ortofosfato.
B. Un ácido débil o una base débil muestra su mayor capacidad amortiguadora cuando el pH es igual a su pKa más o
menos una unidad de pH.
C. El pH isoeléctrico (pI) de la lisina puede calcularse usando la fórmula (pK2 + pK3)/2.
D. La movilidad de un ácido débil monofuncional en un campo eléctrico de corriente directa alcanza su máximo
cuando el pH de su ambiente circunvecino es igual a su pKa.
E. En aras de la sencillez, la fuerza de las bases débiles por lo general se expresa como la pKa de sus ácidos
conjugados.

3. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. Si la pKa de un ácido débil es de 4.0, 50% de las moléculas estará en el estado disociado cuando el pH del
ambiente circundante es de 4.0.
B. Un ácido débil con una pKa de 4.0 será un amortiguador más eficaz a pH de 3.8 que a pH de 5.7.
C. A un pH igual a su pI, un polipéptido no porta grupos cargados.
D. Los ácidos y bases fuertes se llaman así porque pasan por disociación completa cuando están disueltos en agua.
E. La pKa de un grupo ionizable puede estar influida por las propiedades físicas y químicas de su ambiente
circundante.

4. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. Un objetivo importante de la proteómica es identificar todas las proteínas presentes en una célula en diferentes
condiciones, así como sus estados de modificación.
B. La espectrometría de masa ha remplazado en su mayor parte al método de Edman para la secuenciación de
péptidos y proteínas.
C. El reactivo de Sanger fue una mejoría del de Edman porque el primero genera un amino terminal nuevo, lo que
permite que tengan lugar varios ciclos de secuenciación consecutivos.
D. Puesto que la masa es una propiedad universal de todos los átomos y moléculas, la espectrometría de masa es ideal
para la detección de modificaciones postraduccionales en proteínas.
E. Los espectrómetros de masa de tiempo de vuelo aprovechan la relación F = ma.

5. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. La cromatografía de intercambio iónico separa proteínas con base en el signo y la magnitud de su carga a un pH
dado.
B. La electroforesis en gel bidimensional separa proteínas en primer lugar con base en sus valores de pI, y en segundo
lugar con base en su proporción entre carga y masa usando SDS.
C. La cromatografía de afinidad explota la selectividad de interacciones entre proteína y ligando para aislar una
proteína específica a partir de una mezcla compleja.
D. Muchas proteínas recombinantes son expresadas con un dominio adicional fusionado a su N o C terminal. Un
componente común de estos dominios de fusión es un sitio de unión a ligando diseñado expresamente para facilitar la
purificación mediante cromatografía de afinidad.
E. La espectrometría de masa en tándem permite analizar péptidos derivados de mezclas de proteína complejas sin su
separación previa.

6. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. El plegamiento de proteína es auxiliado por la intervención de proteínas auxiliares especializadas llamadas
chaperones.
B. El plegamiento de proteína tiende a ser molecular, con áreas de estructura secundaria local que se forman primero
y después muestran coalescencia hacia un glóbulo fundido.
C. El plegamiento de proteína es impulsado ante todo por las propiedades termodinámicas de las moléculas de agua
que rodean el polipéptido naciente.
D. La formación de enlaces SS en una proteína madura es facilitada por la enzima proteína disulfuro isomerasa.
E. Sólo algunas proteínas poco comunes, como el colágeno, requieren procesamiento postraduccional mediante
proteólisis parcial para alcanzar su conformación madura.

7. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. Las modificaciones postraduccionales de proteínas pueden afectar tanto su función como su destino metabólico.
B. El estado conformacional natural suele ser aquel que es favorecido termodinámicamente.
C. Las estructuras tridimensionales complejas de casi todas las proteínas se forman y estabilizan por los efectos
acumulativos de un gran número de interacciones débiles.
D. Los científicos de investigación emplean disposiciones de genes para la detección, con alta capacidad de
procesamiento, de la presencia de proteínas y el nivel de expresión de las
mismas.
E. Los ejemplos de interacciones débiles que estabilizan el plegamiento de proteína son enlaces de hidrógeno,
puentes de sal y fuerzas de van der Waals.

8. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. Los cambios de configuración involucran la rotura de enlaces covalentes.
B. Los cambios de conformación involucran la rotación de uno o más enlaces únicos.
C. El gráfico de Ramachandran ilustra el grado al cual el obstáculo estérico limita los ángulos permisibles de los
enlaces únicos en el esqueleto de un péptido o una proteína.
D. La formación de una hélice α es estabilizada mediante los enlaces de hidrógeno entre cada oxígeno carboxilo
unido a péptido y el grupo NH del siguiente enlace peptídico.
E. En una hoja β los grupos R de residuos adyacentes apuntan en direcciones opuestas respecto al plano de la hoja.

9. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. El descriptor α2β2γ3 denota una proteína con siete subunidades de tres tipos diferentes.
B. Las asas son regiones extendidas que conectan regiones adyacentes de estructura secundaria.
C. Más de la mitad de los residuos en una proteína típica reside en hélices α u hojas β.
D. Casi todas las hojas β tienen un giro diestro.
E. Los priones son virus que causan enfermedades del plegamiento de proteína que atacan el cerebro.

10. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. El efecto Bohr se refiere a la liberación de protones que ocurre cuando el oxígeno se une a la desoxihemoglobina.
B. Poco después del nacimiento del lactante humano, hay inducción rápida de la síntesis de la cadena α hasta que
comprende 50% del tetrámero de hemoglobina.
C. La cadena β de la hemoglobina fetal está presente durante toda la gestación.
D. Las talasemias son defectos genéticos debidos a falta parcial o total de las cadenas α o β de la hemoglobina.
E. La conformación tensa de la hemoglobina es estabilizada por varios puentes de sal que se forman entre las
subunidades.

11. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. El obstáculo estérico por la histidina E7 desempeña un papel crucial en el debilitamiento de la afinidad de la
hemoglobina por el monóxido de carbono (CO).
B. La anhidrasa carbónica desempeña un papel crucial en la respiración en virtud de su capacidad para desintegrar
2,3bisfosfoglicerato en los pulmones.
C. La hemoglobina S se distingue por una mutación genética que sustituye Glu6 en la subunidad β con Val, lo que
crea un parche pegajoso en la superficie.
D. La oxidación del hierro hem desde el estado +2 hacia el estado +3 suprime la capacidad de la hemoglobina para
unirse al oxígeno.
E. Las diferencias funcionales entre la hemoglobina y la mioglobina reflejan en un alto grado diferencias de su
estructura cuaternaria.

11. Nombre dos aminoacidos cuya modificación postraduccional confiera nuevas propiedades importantes a
una proteína.

Peptidil prolina

Peptidil lisina

12. Explique porque las dietas con deficiencia de cobre o acido ascórbico llevan a procesamiento
postraduccional incompleto de colageno.

Una deficiencia de ácido ascórbico conlleva a la síntesis alterada de colágeno debida a deficiencias de prolil y lisil
hidroxilasas, de las cuales ambas requieren ácido ascórbico como un cofactor. (esto se da en el escorbuto el cual afecta
la estructura del colágeno, no es una enfermedad genética. Sus principales signos son encías sangrantes, hemorragias
subcutáneas, y cicatrización inadecuada de heridas)
La deficiencia de cobre ocasiona entrecruzamiento defectuoso de colágeno y elastina por la enzima dependiente de
cobre lisil oxidasa (Se presenta en la enfermedad de Menkes)

13. Como esta conformado un aminoácido, dibújelo.

14. Según el grupo R de los aminoácidos como se clasifica a los 20 aminoácidos.

*con cadenas laterales alifáticas

*con cadenas laterales que contienen grupos hidroxílicos (OH)

*con cadenas laterales que contienen átomos de azufre

*con cadenas laterales que contienen grupos acídicos o sus amidas

*con cadenas laterales que contienen grupos básicos

*Que contienen anillos aromáticos

*iminoácido

15. Cual es el dogma central de la biología molecular.

Esto nos propone que existe una unidireccionalidad en la expresión de la información contenida en los genes de una
célula, es decir, que el ADN se transcribe como ARN mensajero y que éste se traduce como proteína, elemento que
finalmente realiza la acción celular.

16. Que son los zwitteriones.

Son moléculas que contienen un igual número de grupos ionizables de carga opuesta y que, por ende, no portan carga
neta

17. que es el punto isoeléctrico.

El punto isoeléctrico corresponde al valor de PH para el cual el aminoácido no tiene carga neta, corresponde a un
máximo en la concentración del zwitterión

18. Ponga en la columna que corresponda.

A) Glicina Flexión aguda A

B) Alanina, Valina, leucina, Isoleucina
C) Fenilalanina, Tirosina, Triptófano
D) Grupos R de aa básicos y acídicos.
E) Serina, cisteína
F) Serina, tirosina, treonina.
Interior proteínas citosólicas B
Puentes salinos, estabilización de conformaciones proteínicas,
interacciones iónicas D
Sitios de catálisis enzimática E
Grupos OH regulación de la actividad de enzimas, procesos de
fosforilación. F
AQUÍ DEBERIA DE SER “GRUPOS R AROMATICOS” C

19. mediante que tipo de enlace se unen los aminoacidos.

Enlace peptídico
20. La separación de proteínas porque medios se puede realizar.

 Cromatografía de exclusión de tamaño.

 Cromatografía de intercambio iónico (carga)
 Cromatografía de interacción hidrofóbica.
 Cromatografía de afinidad

21. La pureza de las proteínas aisladas mediante que técnica se evalua.

 Precipitación selectiva  diferencias de solubilidad en función pH

 Polaridad (precipitación con etanol o acetona).
 Concentración de sal  (separación de sustancias disueltas al añadir sulfato de amonio a la solución)

22. Que nos permite la espectrometría de masas.

Permiten determinar las secuencias de péptidos y proteínas y así analizar metabolitos, carbohidratos, modificaciones
postraduccionales fosforilación hidroxilación, indetectables en EDMAN y secuencia a partir de ADN

23. Mediante un dibujo determine la conformación de una proteína a su forma nativa.

24. La estabilidad de las hélices α y hojas plegadas β de que depende.

La estabilidad depende de los enlaces de hidrogeno entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida de enlaces
peptídicos.

25. Cuales son las estructuras secundarias que podemos encontrar.

Hélice α y la hoja β.)

26. Que son las Asas, donde las podemos encontrar principalmente.

Las asas son regiones que contienen residuos más allá del número mínimo necesario para conectar regiones
adyacentes de estructura secundaria y se le puede encontrar en la superficies de proteínas.

27. Cuales son los tipos de proteínas con estructura cuaternaria que podemos encontrar.

▪ Proteínas monoméricas  una cadena polipeptídica única

▪ Proteínas Diméricas  dos cadenas polipeptídicas

– Homodimeros  dos copias de la misma cadena polipeptídica.

– Heterodimeros  polipéptidos difieren.

28. Que tipos de enlace estabilizan las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas.

 Interacciones hidrofóbicas
 Enlaces de hidrogeno y puentes salinos
 Enlaces débiles
 Enlaces covalentes disulfuro S-S

29. Cuáles son las proteínas auxiliares que ayudan al plegado de las proteínas.

Las proteínas que ayudan al plegado comprenden:

1. Chaperones
 Ayudan plegado más de la mitad de proteínas de mamíferos  evitan la agregación (unión partes
hidrófobas) síntesis de polipeptidos.
 Hsp 70, hsp 60 (chaperoninas)  hsp 60 forma de rosquilla polipéptido puede plegarse hasta que las
regiones hidrofóbicas estén en su interior. Evitar agregación.
2. Proteína disulfuro isomerasa.
 Enlaces disulfuro estabilizan estructuras terciarias y cuaternarias.
3. Prolina-cis, trans-isomerasa
 Enlaces con la cisteína configuración trans. Proteínas maduras 6% cis giros B. isomerización es catalizada
por

30. La alteración del plegamiento de las proteínas puede traer como consecuencia diferentes patologías cuales
son las comunes?

Las patologías más comunes son:

1. PRIONES (enfermedades por prion).

Las encefalopatías espongiformes transmisibles, o enfermedades por prión, son enfermedades
neurodegenerativas mortales y esto comprende la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en humanos,
encefalopatía espongiforme en ovejas y encefalopatía espongiforme en el ganado vacuno. (enfermedad de
las vacas locas).
2. Enfermedad de Alzheimer.
3. Talasemias b.

31. Que son los priones y como se producen.

Los priones son partículas de proteína que carecen de ácido nucleico causan encefalopatías espongiformes transmisibles
y mortales, como la enfermedad de Creutzfeldt–Jakob o las encefalopatías espongiformes ovina y bovina. Se producen
cuando ciertas proteínas normales adquieren una conformación inadecuada (por un plegamiento indebido) comprenden
una estructura secundaria-terciaria alterada de una proteína natural, la PrPc. Cuando esta última interactúa con su
isoforma patológica, PrPSc, su conformación se transforma desde una estructura predominantemente helicoidal hacia
la estructura con hoja b característica de la PrPSc.
 PROTEINAS: MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA.

1. CONTESTE VERDADERO O FALSO:

a. La mioglobina y la hemoglobina contienen Hem (V ).
b. La oxidación y reducción de los átomos de Fe y Cu de los citocromos no son esenciales para su
función biológica como transportadores de electrones. ( F ).
c. La mioglobina es monomerica; la hemoglobina es un tetrámero formado por dos tipos de
subunidades (α2β2 en la HbA) ( V ).
d. Cuando el ejercicio extenuante disminuye la PO2 del tejido muscular a alrededor de 5 mm Hg, la
mioglobina libera O2. ( V ).
2. Una con una línea lo que corresponde.

α2β2 HbA hemoglobina normal del adulto

α2γ2 HbF; hemoglobina fetal
α2βs2 HbS; hemoglobina de células falciformes
α2δ2 HbA2; una hemoglobina menor del adulto.

3. Identifique los componentes de la hemoglobina.

2,3-bifosfoglicerato
Cadena beta 1

Grupos prostéticos hem

Cadena alfa 1

Cadena alfa 2

Cadena beta 2

4. Conteste verdadero y falso

a. La curva de unión a O2 para la mioglobina es hiperbólica, pero para la hemoglobina es
sigmoidea, una consecuencia de interacciones cooperativas en el tetramero. ( V )
b. La cooperatividad minimiza la capacidad de la hemoglobina tanto para cargar O2 a la Po2 de los
pulmones, como para liberar O2 a la Po2 de los tejidos. ( F )
a. La unión de la primera molécula de O2 a la desoxiHb desvía el hierro hem hacia el plano del
anillo hem desde una posición alrededor de 0.04 nm más allá del mismo, lo que causa la rotura de
puentes salinos. (V).
a. Profundos cambios de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria no acompañan a la
transición de alta afinidad inducida por O2 de la hemoglobina desde el estado T (tenso) de baja
afinidad hacia el estado R (relajado) de alta afinidad. ( F )
b. El cambio de carga de la Hb cuando a liberado el O2 en los tejidos se da por la unión de los
carbamatos hacia negativa, lo que favorece la formación de los puentes salinos. ( V )
c. La desoxihemoglobina une dos protones por cada dos moléculas de O2 liberadas. ( F )

5. Complete:
 Los protones surgen a partir de la rotura de los puentes salinos cuándo se une O2.
 Se denomina efecto Bohr al acoplamiento reciproco de unión de protón y O2.
 Un aumento de la concentración de protón aumenta la liberación de O2 desde la Hb oxigenada.
 Un aumento de la PO2 promueve la liberación de protón

6. MUTACIONES QUE AFECTAN A LAS HEMOGLOBINAS HUMANAS.

Se conocen mas de 1100 mutaciones genéticas conocidas que afectan las hemoglobinas del ser humano son en
extremo raras y benignas; además de que no suscitan anormalidades clínicas. Cuando una mutación comprende la
función biológica el estado recibe el nombre de:
 a. Globinopatia
b. Hemoglobinopatía.
c. Hemolisis
d. Hematopoyesis
e. Ninguna de las anteriores.

7. Poner la letra correspondiente a su causa.

EFECTO CAUSA
A. METAHEMOGLOBINA El hierro Hem es férrico en lugar de ferroso, así
que la metahemoglobina no puede unirse a O2 ni
transportarlo. Consecuencia de la actividad
reducida de la enzima metahemoglobina
reductasa. A
B. HEMOGLOBINA M La histidina F8 (His F8) ha quedado remplazada
por la tirosina. El hierro de la HbM forma un
complejo iónico apretado con el anión fenolato
de la tirosina que estabiliza la forma Fe3+.
Aumentan la afinidad por el O2, de modo que
estas hemoglobinas no suministran O2 adecuado
a los tejidos periféricos. B
C. HEMOGLOBINA S El aminoácido no polar valina ha remplazado al
residuo de superficie polar Glu6 de la subunidad
β, lo que genera un “parche pegajoso” (“sticky
patch”) hidrofòbico sobre la superficie de la
subunidad β tanto de la oxiHbS como de la
desoxiHbS. De este modo, a Po2 baja, la
desoxiHbS puede polimerizarse para formar
fibras insolubles largas, produciendo
deformación falciforme del eritrocito. C
D. MIOGLOBINURIA Después de un aplastamiento masivo,
mioglobina liberada a partir de las fibras
musculares dañadas tiñe la orina de color oscuro.
Mioglobina en el plasma después de un parto. D
E. ANEMIAS Son reducciones del número de eritrocitos o de la
hemoglobina en sangre y en ocasiones reflejan
síntesis alterada de hemoglobina o producción
alterada de eritrocitos. E
F. TALASEMIAS Son defectos genéticos que se producen por la
falta parcial o total de una o más cadenas α o β
de la hemoglobina. Se han identificado más de
750 mutaciones diferentes, pero solo tres son
comunes. F
G. Hemoglobina glucosilada Cuando la glucosa sanguínea entra a los
eritrocitos, produce glucosilaciòn (glicacion) del
grupo ε-amino de residuos lisina y los amino
terminales de la hemoglobina. G

8. Qué tipo de proteína es el colágeno.

a. Fibrosa
b. Globular
c. Conjugada
d. De transporte
e. D y B son correctas.

9. La vitamina C en la síntesis del colágeno es requerida por las enzimas.

a. Valilo y lisilo hidroxilasa
b. Glutamilo y prolilo hidroxilasa
c. Prolilo y lisilo hidroxilasa
d. Prolilo hidroxilasa
e. Ninguna es correcta.

10. El síndrome de Ehlers Danlos es debido a:

a. Falta de vitamina C
b. Deficiencia en la dieta del cobre
c. Trastorno genético de la biosíntesis de colágeno.
d. Mutaciones en la cadena Beta de la hemoglobina
 e. Ninguna es correcta.

11. El síndrome de Mekes se da por:

a. Deficiencia en la dieta del cobre.
b. Deficiencia de vitamina C
c. Defecto genético
d. Insuficiencia de enzimas mitocondriales
e. C y D son correctas.
12. Para que otros procedimientos ha sido utilizada la hemoglobina.

Dentro de las principales se encuentran:

Industria Cosmética
- Para la preparación de formulaciones reconstituyentes de tejido entre otras

Agroindustria
- En preparación de fertilizantes orgánicos nitrogenados ( tanto foliares como de sustrato)

Bioquímica
- Preparación de reactivos biológicos

Industria Farmacéutica
- Suplementos dietarios para niños, ancianos y deportistas
- Terapéuticas de carencia de nutrientes y deficiencia de hierro

Veterinaria
- Tanto por su valor nutricional como también terapéutica

13. Cuando el ph se encuentra acido, hay aumento de 2,3 bifosfoglicerato y aumento de

Temperatura que sucede con la afinidad del oxigeno por la hemoglobina y que permite.
La hemoglobina pierde su afinidad por el oxigeno . La curva de disociación del oxígeno se va hacia la derecha y
aumenta la tendencia de la hemoglobina a liberar oxígeno. De esta forma, en los tejidos con metabolismo activo,
donde la concentración de dióxido de carbono es alta, permite que la hemoglobina libera rápidamente su oxígeno, a
los tejidos
14. El 2,3 BPG como estabiliza la estructura T de la Hb.

Estabiliza Hemoglobina desoxigenada mediante la formación de puentes salinos adicionales que deben
romperse antes de la conversión al estado R.
 ENZIMAS Y CINETICA ENZIMATICA

1. Clasificación de las enzimas según la IUB (International Union Biochemists)

la International Union of Biochemists (IUB) creó un sistema de nomenclatura de enzimas
sin ambigüedad en el cual cada enzima tiene un nombre y
número de código singular que identifican el tipo de reacción
catalizada y los sustratos comprendidos; así, las enzimas se agrupan
en seis clases:
1. Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones.
2. Transferasas: catalizan la transferencia de porciones, como
grupos glucosilo, metilo o fosforilo.
3. Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C}C, C}O,
C}N y otros enlaces.
4. Liasas: catalizan la división de C}C, C}O, C}N y otros
enlaces covalentes mediante eliminación de átomo, dejando
dobles enlaces.
5. Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales
dentro de una molécula.
6. Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas en reacciones
acopladas a la hidrólisis de ATP.

2. Porque se sigue utilizando la nomenclatura tradicional de las enzimas.

A pesar de su claridad, los nombres establecidos por la IUB son largos y hasta cierto punto

engorrosos, de modo que en general se sigue haciendo referencia

a la hexocinasa y muchas otras enzimas por sus nombres tradicionales,

aunque a veces ambiguos.

3. Que es una ribozima.

Una ribozima es una enzima de naturaleza ribonucleica, es decir, está formada por una o varias
cadenas de ARN. Son necesarias para la expresión correcta de los genes.

4. Que es el grupo prostético.

Un grupo prostético es una molécula con características químicas diferentes a la enzima (como
una coenzima), que está unida a ella, pero que no participa como parte del sitio activo.

5. Que es una enzima.

Las reacciones de los sistemas biológicos suceden en tiempos apreciables debido a que están
catalizadas por agentes, en su gran mayoría de naturaleza proteica, llamados enzimas. Por lo que
podemos concluir que las enzimas son los catalizadores de los sistemas biológicos.

6. Las coenzimas derivadas de que vitamina puede ser y cuales son?

Derivadas de la vitamina B hidrosolubles como:
Nicotinamida
Riboflavina
Acido pantoténico
Coenzima A
Tiamina
cobamida

7. Cuáles son los tipos de catálisis que se conocen.

Catálisis por proximidad.
Catálisis acido básica.
Catálisis por tensión.
Catálisis Covalente

8. Como se produce la catálisis por tensión.

Las enzimas que catalizan las reacciones líticas, transformaciones químicas que comprenden el
rompimiento de un enlace covalente, típicamente se unen a sus sustratos en una conformación
que es un poco desfavorable para el enlace que sufrirá la división. Tal tensión resultante estira o
deforma el enlace al cual se dirige; esto lo debilita y lo hace más vulnerable a la división.
9. Cuál es el factor limitante de la actividad catalítica de la enzima.
“La enzimología de molécula única”- la sensibilidad limitada de las valoraciones enzimáticas
tradicionales exige el uso de un grupo grande o conjunto de moléculas de enzima para producir
cantidades de productos medibles.
10. Cuál es la base de la prueba de ELIZA.
Anticuerpos enlazados a “enzimas reporteras” (fosfatasa alcalina, peroxidasa de rabano picante)
11. Las enzimas no son especificas para la enfermedad deseada pero han sido utilizadas para
el diagnóstico clínico de muchas enfermedades junto con un examen clínico integral. Ubique
la enzima en el principal uso diagnostico para la cual es usada.

Aspartato aminotransferasa (aminotransferasas) A A .Infarto de miocardio

Alanina aminotransferasa (aminotransferasas) B B. Hepatitis viral
Amilasa C C. Pancreatitis aguda
Ceruloplasmina D D. Enfermedad de Wilson
Creatina cinasa E E. Trastornos musculares e infarto de miocardio
γ-glutamil transferasa F F. Diversas Enfermedades hepáticas.
Isozima 5 de la Lactato deshidrogenasa G G. Enfermedades hepáticas
Lipasa H H. Pancreatitis aguda
Fosfatasa acida I I.Carcinoma metastásico de la próstata
Fosfatasa alcalina (isozimas) J J. Diversos trastornos óseos enfermedades
hepáticas obstructivas.

12. Señale la respuesta incorrecta con respecto a las enzimas.

a. Son biocatalizadores
b. Naturaleza no proteica
c. Permiten acelerar las reacciones químicas dentro de la célula.
d. Actúan disminuyendo la energía de activación.
e. Actúan en la desintegración y construcción de moléculas.
13. Las deficiencias en la cantidad o actividad catalítica de las enzimas es provocada por:
a. Defectos genéticos
b. Toxinas
c. Defectos nutricionales
d. A y B son correctas
e. A, B y C son correctas.

14. Conteste Verdadero o Falso.

a. La Unión Internacional de Bioquímica clasifica a las enzimas en cinco clases ( F ).
b. A las enzimas también se las ha clasificado de acuerdo a la función que cumplen, por ejemplo por
su característica de mecanismo de acción. ( V )
c. La parte proteica de las enzimas se denomina Holoenzima. ( F )
d. La holoenzima está formada por la apoenzima, el cofactor, la coenzima y el grupo prostético. ( V)
e. El centro activo solo sirve como un sitio de unión del sustrato. ( F )

15. Con respecto a las características de los biocatalizadores señale la respuesta incorrecta.
a. Acción reguladora, Acción optima
b. Son altamente específicas y estereoespecificas.
c. Las enzimas se alteran al terminar la reacción catalítica.
d. No son ni Sustrato ni producto.
e. Disminuyen la energía de activación de la reacción química.

16. ¿Por qué motivo se ha dejado de utilizar el modelo de Fisher de llave cerradura?
a. Problemas en el sitio activo de la enzima
b. Problemas en la catálisis enzimática al querer obtener mayor energía por parte de las células
c. Sitio activo se altera.
d. A y B son correctas.
e. Ninguna es correcta.

17. Complete: El modelo de Ajuste inducido propuesto por Daniel Koshland (1958), propone que el sitio activo
de las enzimas es flexible lo que produce un ajuste perfecto del sustrato a la enzima.

18. Los factores que afectan la acción enzimática son:

a. Concentración de sustrato.
b. Temperatura, pH.
c. B es correcta
d. Ninguna es correcta
e. A y B son correctas.

19. Conteste Verdadero o Falso.

a. La velocidad máxima de una reacción enzimática no aumenta cuando se agrega una mayor cantidad
de sustrato debido a que todas las enzimas se encuentran formando el complejo Enzima-Sustrato.
( V )
b. La Km es un indicador de la velocidad de la reacción. (V )
c. La temperatura optima de funcionamiento de las enzimas en el cuerpo humano es de 37 a 37.5 C,
cuando la temperatura sube más de lo normal la actividad de las enzimas sigue siendo al 100%. (
F )
d. En cuanto a la velocidad de la reacción en el cuerpo provocado por el ph observamos una curva
asimétrica debido al aumento del pH. ( F )
e. El pH óptimo de funcionamiento de las enzimas es de 7.35 a 7.45 en casi todas las células del
cuerpo humano. ( V ).

20. Ponga la letra en la columna correspondiente.

Acción enzimática
A. Activación. Contienen centros reguladores que activan o inhiben las
enzimas. ( C )
B. Inhibición. Sustancias que Impiden el funcionamiento de las
enzimas. ( B )
C. Enzimas Alexitéricas Sustancias que movilizan enzimas. ( A )

21. Conteste verdadero o falso.

a. Las sustancias inhibidoras se clasifican en competitivas y no competitivas. ( F )
b. Las sustancias inhibidoras reversibles se clasifican en competitivas y no competitivas. ( V )
c. En las sustancias inhibidoras reversibles competitiva, el inhidor compite con el sustrato por el
centro activo de la enzima. ( V )
d. Las sustancias inhibidoras irreversibles tienen una fijación covalente fuerte al centro activo. ( V )
e. Las sustancias inhibidoras reversibles no competitivas se unen a las enzimas impidiendo la unión
del sustrato. ( V )