AMINOACIZII

1. CARACTERISTICI GENERALE
Definitie, structura chimica, raspandire in natura

Aminoacizii sunt caramizile si mortarul constructiei organice. Ei sunt pietrele de

temelie ale uneia dintre cele mai importante nutritive, si anume proteinele.
Aminoacizii sunt unităţile constituente ale proteinelor şi cuprind in molecula lor două
grupări funcţionale: carboxil şi amino.
Există 20 de aminoacizi proteinogeni specificaţi prin codul genetic, prezenţi in toate
organismele vii.
Diversitatea aminoacizilor naturali este dată de natura lui R care poate fi o catenă
hidrocarbonată alifatică sau aromatică, un heterociclu sau care poate să cuprindă o funcţie
adiţională.
Un aminoacid este o moleculă organica cu o grupare amino (-NH 2 ) și o grupare
carboxil(-COOH),prezenta celor doua grupari definindu-l ca fiind substanțe dipolare sau
amfionice (cu caracter amfoter).
Legarea de diverși aminoacizi conduce la lanțuri numite peptide sau polipeptide, care
sunt numite proteine atunci când lanțul polipeptidic depășește o anumită lungime sau masa
moleculară totală depășește 5000 uam și, mai ales atunci când acestea au o structură
tridimensională definita, stabilă.
Primul aminoacid a fost descoperit în secolului al XIX - lea.
În 1806, chimistii francezi Louis-Nicolas Vauquelin și Jean Pierre Robiquet au izolat un
compus dintr - un sparanghel, care, în consecință a fost numit asparagină, fiind primul
aminoacid descoperit.
Cistina a fost descoperită în 1810, cu toate că monomerul său a rămas necunoscut până
în 1884.

1
 Glicina și leucina au fost descoperite în 1820. Ultimul dintre cei 20 de aminoacizi
comuni care a fost gasit,este treonina, în 1935 de William Cumming Rose.
Termenul de aminoacid este folosit în limba engleză , din 1898 cand a fost cunoscut si
faptul că proteinele furnizează amino acizi după o hidroliza enzimatică sau acidă.
În 1902 Emil Fischer și Franz Hofmeister au concluzionat ca proteinele sunt rezultatul
formarii de legături între gruparea amino a unui aminoacid și gruparea carboxil a unu alt
aminoacid într - o structură liniară denumită de Fischer peptidă.
Pana in 1986 s-a crezut in existenta 20 de aminoacizi. In1986 a fost identificat
aminoacidul 21,selenocysteina iar în 24 mai 2002 in emisiunea de revista Science, oamenii de
stiinta au raport descoperirea unui aminoacid 22.
Descoperirea aminoacidului 22 - numit pirolizina - a fost raportată în două studii în
științe,conduse de Joseph Krzycki și Michael Chan la Ohio State University.
Descoperirea de catre cercetatori de la Ohio State University indica faptul ca codul
genetic al vieții este mai bogat decat s-s crezut și că oamenii de știință ar putea fi capabili de
a manipula codul pentru a face noi enzime industriale - proteine care accelerează
reacțiile chimice.

 Structura chimica

Structura generală a unui alfa-aminoacid se stabilește prin prezența unui atom de carbon
central (alfa) atașată la:

a) gruparea amino-grupare protonata (-NH3 + ) in conditii de pH fiziologice ;

b) gruparea carboxil-grupare deprotonata (-COO- ) in conditii de pH fiziologice;

c) catena laterala-confera proprietati specifice aminoacizilor, fiind responsabila

si de -asimetria atomului de carbon din pozitia .

2
 "R" reprezintă catena laterală , specifică pentru fiecare aminoacid.

 Nomenclatura

In general, pentru aminoacizi se folosesc denumiri uzuale precum şi prescurtările

acestora,acceptate de IUPAC, care nu dau nici o indicaţie asupra structurii.
În paralel se folosesc şi denumirile ştiinţifice care respectă logica secvenţială: acid,
poziţia grupării –NH2, prefixul amino urmat de numele acidului corespunzator.
Prin prefixele „di“, „tri“ etc., se arată numărul de grupe amino și carboxil, iar poziția
relativă a două grupe funcționale se precizează cu literele grecești „α“, „β“, „γ“, „δ“, „ε“, în care
acidul este α dacă grupările amino și carboxil se leagă de un același carbon ,β dacă grupările
amino și carboxil se leagă la atomi de carbon alăturați, iar pe măsură ce crește distanța, se vor
numi γ, δ, ε. În cazul compușilor aromatici, se folosesc prefixele „orto“, „meta“, „para“.
Fiecare aminoacid are un nume propriu, cei 20 aminoacizi fiind prezentati in doua
moduri:
- Primul foloseste primele 3 litere ale numelui aminoacidului respectiv, in limba engleza

- Al doilea foloseste o litera, care in cele mai multe cazuri corespunde cu prima litera a
numelui aminoacidului, in limba engleza, sau cu o litera continuta de numele
aminoacidului respectiv. In cazul lizinei, litera K a fost data pentru a pastra o continuitate
a literelor.

3
 Nume Denumire IUPAC Abr. Formula structurii liniare

Alanina acid 2-amino- ala a CH3-CH(NH2)-COOH

propanoic

Arginina acid 2-amino-5- HN=C(NH2)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH

guanidinopentanoic arg r

Asparagina Acid 2-Amino-3- asn n H2N-CO-CH2-CH(NH2)-COOH

carbamoilpropanoic

acid aspartic acid 2- HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH

aminobutandioic Asp d

Cisteina Ácid 2-amino-3- cys c HS-CH2-CH(NH2)-COOH

sulfanilpropanoic

Glutamina acid 2-amino-4- H2N-CO-(CH2)2-CH(NH2)-COOH

carbamoilbutanoic Gln q

Acid glutamic 2-Aminopentanedioic HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH

acid Glu e

Glicina Acid aminoetanoic gly g NH2-CH2-COOH

Histidina Acid 2-amino-3-(1H- his h NH-CH=N-CH=C-CH2-CH(NH2)-COOH
imidazol-4-il)propanoic

Izoleucina acid 2-amino-3- CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH

metilpentanoic Ile i

Leucina acid 2-amino-4- CH3)2-CH-CH2-CH(NH2)-COOH (

metilpentanoic Leu l

Lizina Ácid 2,6- H2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH

diaminohexanoic Lys k

Metionina acid 2-amino-4- CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH

(metiltio)butanoic Met m

Fenilalanina Acid 2-amino-3- phe f Ph-CH2-CH(NH2)-COOH

fenilpropanoic

Prolina acid pirolidin-2-carboxilic Pro p NH-(CH2)3-CH-COOH

Serina HO-CH2-CH(NH2)-COOH
acid 2-amino-3- Ser s
hidroxipropanoic

Treonina acid 2-amino-3- CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH

hidroxibutanoic Thr t

Triptofanul Acid (2S)-2-amino-3- trp w Ph-NH-CH=C-CH2-CH(NH2)-COOH

(1H-indol-3-il)propanoic
Trozina acid L-2-amino-3-(4- tyr y HO-p-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH
hidroxifenil)propanoic
Valina acid 2-amino-3- val v (CH3)2-CH-CH(NH2)-COOH
metilbutanoic

4
  Raspandire in natura

Glicina(Gly)- este aminoacidul cu cea mai simplă structură şi este singurul care nu
prezintă activitate optică. A fost izolat prima data din gelatina,iar denumirea sa deriva de la
gustul sau dulce.
Glicocolul indeplineste o importanta functie de precursor al unor substante biologic
active precum bazele azotate purinice, porfirinele, creatina etc. si intra in structura glutationului,
o coenzima alifatica implicata in diferite procese de oxido-reducere enzimatica precum si a
acizilor biliari
Datorită faptului că radicalul R este un atom de hidrogen, Gly are capacitatea unică de a
se “acomoda” în regiunile înalt pliate ale catenelor polipeptidice. Deşi se găseşte atât în regnul
vegetal, cât şi în cel animal, Gly nu se întâlneşte în structurile tuturor proteinelor. Gly se găseşte
în stare liberă în seminţele unor plante.

Alanina(Ala)- este o componentă de bază a proteinelor, un aminoacid neesential foarte

larg raspandit, fiind nelipsită din toate proteinele animale şi vegetale.
A fost izolata prima data in 1888 din hidrolizatele de fibroina (proteina din matasea
naturala). In diferite alge, precum si in frunzele de tutun, alanina a fost identificata si in stare
libera, dar prezenta alaninei a fost identificata si in bacteria Lactobacillus arabinarus.
Datorita capacitatii radicalului sau hidrocarbonat de a da interactiuni hidrofobe, alanina
joaca un rol important in organizarea structurala a proteinelor.
Catena laterală este de tip alifatic şi de natură hidrofobă. Este un aminoacid chimic
nereactiv şi are un rol important în stabilirea, precum şi în menţinerea, structurii tridimensionale
a proteinelor datorită tendinţei de a “evita” apa (hidrofobicitate).

Valina(Val)- este un aminoacid neesential ce intra in structura multor proteine

microbiene, vegetale si animale si prezinta o catena laterală alifatică şi hidrofobă.
A fost obtinuta prima data in 1879 din extractele de pancreas. Intra in compozitia
majoritatii proteinelor native dar in cantitati relativ mici. Valina se intalneste in natura si sub
forma izomerului D. Sub aceasta forma, ea intra de exemplu, in structura unor antibiotice
(gramicidine, actinomicina etc.).

5
 Se găseşte în cantităţi mici în numeroase proteine vegetale şi animale, cu excepţia
proteinelor din seminţele de in, care sunt bazate pe Val.
Leucina(Leu)- se găseşte în structura tuturor proteinelor studiate, predominând în
proteinele vegetale (zeina şi edestina).
A fost izolata prima data in 1819 din hidrolizatele de cazeina si este un aminoacid
neesential foarte raspandit in unele proteine cum ar fi hemoglobina din sange, zeina din boabele
de porumb etc.

Izoleucina(Ile)- este un izomer al leucinei. Ea a fost izolata prima data in 1904 din
melasa de sfecla de zahar, iar mai tarziu din fibrina, albusul de ou etc.
Este un aminoacid neesential, ce intra in structura proteinelor in cantitati mult mai mici
decat leucina. In cantitati ceva mai crescute, izoleucina se intalneste in ovalbumina si in
proteinele din tesutul muscular.
Conţine în moleculă 2 atomi de carbon asimetrici şi se poate prezenta sub forma a 4
izomeri: L şi D-izoleucină, alături de L şi D- aloizoleucina.

Metionina(Met)- are un tioeter în catena laterală. Atomul de S, prin electronii săi

neparticipanţi poate stabili legături cu atomii metalelor sau poate reacţiona cu alte grupări
electrofile. Metionina este prezentă în gelatină şi în keratine. Are rol de metilant (donor de
grupare –CH3) în procesele metabolice.

Prolina(Pro)- diferă marcant de restul aminoacizilor, fiind un iminoacid. Are o structură

ciclică şi este doar moderat polară. Gruparea iminică a Pro este menţinută într-o conformaţie
rigidă, care reduce flexibilitatea structurală a regiunilor polipeptidice care conţin Pro. Rigiditatea
se datorează faptului că atomul de N nu poate participa la formarea de punţi de hidrogen. Pro
introduce constrângeri conformaţionale, determinând modificarea bruscă a direcţiei catenei
polipeptidice. Se găseşte în aproape toate proteinele vegetale şi animale, predominând în
prolaminele din cereale.

Fenilalanina(Phe)- prezintă în structură o grupare fenil. În structura proteinelor şi în

mediu apos, acest aminoacid este orientat spre interiorul moleculei, evitând contactul cu apa,

6
stabilindu-se între mai multe molecule de Phe interacţii Van der Waals. Se găseşte în majoritatea
proteinelor. Phe reprezintă substanţa de plecare în biogeneza hormonilor tirodieni.

Triptofanul(Trp)- are în structură o grupare indol, prezintă o înaltă hidrofobicitate. Este

larg răspândit în compoziţia proteinelor şi are un rol important în metabolism, fiind strâns legat
de formarea vitaminei PP şi a coenzimelor nucleotidice.

Serina(Ser)- este un aminoacid neesential foarte raspandit in natura si se intalneste in

majoritatea proteinelor. Cantitatile cele mai mari se gasesc in cazeina din lapte, fibrina din
sange, fibroina din matasea de Bombix mori etc.
A fost izolata prima data din unele hidrolizate proteice in 1865, fiind ulterior sintetizata
si pe cale chimica.
Conţine o grupare hidroxil care într-un micromediu special reprezintă situsul catalitic
activ al multor enzime, având rolul unui catalizator nucleofil şi putând ioniza. Se găseşte în
proteinele din mătase (de ex. sericină), în fibrină, cazeină. Adesea se găseşte în aceste proteine
sub formă de esteri fosforici. În stare liberă, se găseşte în seminţele germinate.

Treonina(Thr)- prezintă în structură o grupare hidroxil, dar nu participă la alcătuirea

structurii situsului catalitic activ al enzimelor. Thr se găseşte în cantităţi mai mari în
lactoblobulină, edestină şi în proteinele din cereale, soia, cartofi, alge marine. Având 2 atomi de
carbon asimetrici, se prezintă sub forma a 4 izomeri optici (2 treonine şi 2 alo-treonine).

Asparagina(Asn)- amida acidului aspartic. Catenele laterale înalt polarizate se găsesc în

contact cu mediul apos, într-o poziţie externă a catenei polipeptidice pliate.

Glutamina(Gln)- este o catenă laterală o amidă a acidului glutamic format prin

înlocuirea grupării hidroxil a acidului glutamic cu o grupare funcțională amină .
A fost descrisa pentru prima data in 1877de catre Ernest Schulze,care impreuna cu un
doctorand al sau a ajuns la concluzia ca amida acidului glutamatic este prezenta in rasadurile de
sfecla si dovleac.

7
 Tirozina(Tyr)- are în structură o grupare fenilică. Gruparea ei hidroxil are un caracter
slab acid, ca şi al fenolului, putând forma legături de hidrogen şi este o grupare funcţională
importantă a unor enzime, găsindu-se în situsul catalitic activ al acestora. Tyr este unul dintre cei
mai răspândiţi aminoacizi naturali. Se caracterizează prin slabă solubilitate în apă. Tyr are o
deosebită însemnătate în organismele animale prin faptul că poate forma adrelină, tiroxină şi
tiramină.

Cisteina(Cys)- are în structură o grupare sulfhidril. Deoarece atomii de carbon şi sulf au

aproximativ aceeaşi electronegativitate, legătura C-S practic nu este polară. Din aceleaşi
considerente, legătura S-H este nepolarizată. Însă atomul de S este polarizabil datorită
electronilor din orbitalii exteriori, ce pot fi influenţaţi de câmpurile electrice ale altor molecule şi
ioni polari. Ca rezultat, gruparea –SH din Cys este reactivă chimic. Atomul de hidrogen din
gruparea SH poate forma punţi de hidrogen cu atomi de O şi N ai altor grupări. Grupările SH- a 2
molecule de cisteină pot fi oxidate cu formarea unei disulfuri, numită cistină.
Punţile -S-S- au o mare importanţă în structura proteinelor, putând lega două catene
polipeptidice separate sau putând înreţela aceeaşi catenă polipeptidică, formând legături
covalente între părţi ale aceleiaşi molecule proteice. Această punte disulfurică conferă stabilitate
şi rigiditate structurii unei proteine. Cistina se găseşte, mai ales, în scleroproteinele ţesuturilor
animale (unghii, păr, piele etc.), precum şi în unele proteine de origine vegetală (cartofi, orz).
Cisteina se regăseşte printre produşii finali ai hidrolizei proteinelor şi se întâlneşte în regnul
animal şi vegetal (în proteinele din piele; edentina din cânepă).

Lizina(Lys)- are o a doua grupare amino primară în poziţia ε, pe catena laterală alifatică.
La pH = 7, Lys este o bază puternică. Se găseşte în toate proteinele, îndeosebi în proteinele din
lapţii peştilor. Prin decarboxilare, pe parcursul proceselor de putrefacţie (sub acţiunea bacteriilor)
trece în diamina corespunzătoare, cadaverina.

Arginina(Arg)- are o grupare guanidino încărcată pozitiv şi este cel mai bazic
aminoacid. Este prezentă în compoziţia tuturor proteinelor, cu precădere în cele mai simple din
clasa protaminelor.

8
 Histidina(His)- are o grupare imidazol. Este singurul aminoacid cu o catenă laterală
ionizabilă cu pka aproape de neutralitate. În multe reacţii catalizate enzimatic, un rest de His
facilitează reacţia servind ca donor/acceptor de protoni. Este foarte răspândită în proteinele
vegetale şi animale, cu deosebire în sturină (12,9%) şi în globulina hemoglobinei. Sub acţiunea
unor enzime trece, prin decarboxilare, în histamină.

Acidul aspartic(Asp)- alături de acidul glutamic, pot stabili între ei sau cu alţi compuşi
ionici interacţii ionice, iar cu moleculele de apă – punţi de hidrogen şi interacţii ion-dipol. În
structura proteinelor, resturile acestor aminoacizi ionizaţi sunt orientate spre exteriorul
conformaţiei proteice. Asp este foarte răspândit în lumea vegetală, mai ales sub formă de Asn.

Acidul glutamic(Glu)- se găseşte sub formă de Gln, mult răspândită în proteinele

vegetale (seminţe de cereale şi drojdie). Are un rol important în metabolism. Se găseşte în natură
şi sub forma D (în proteinele tumorilor canceroase) fiind cel mai răspândit aminoacid din seria
D.

2. CLASIFICAREA AMINOACIZILOR

Aminoacizii pot fi clasificati astfel:

A) În funcţie de comportamentul în mediul apos
 aminoacizi cu grupări R nepolare: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp
 aminoacizi cu grupări R polare, dar neîncărcate electric: Gly, Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr,
Cys
Aceşti aminoacizi sunt relativ mai solubili în apă decât cei cu grupare R nepolară.
Radicalii lor conţin grupări funcţionale polare neutre care pot forma legături de hidrogen cu apa.
Polaritatea Ser, Thr şi Tyr se datorează grupării lor hidroxil, cea a Asn şi Gln – grupării amidă,
iar cea a Cys – grupării SH (sulfhidril).

 aminoacizi cu grupări R polare, dar încărcate electric la pH fiziologic

9
 - încărcare pozitivă: Lys, His, Arg
- încărcare negativă: Asp, Glu.
Toţi aminoacizii bazici în care gruparea R prezintă sarcini net pozitive la pH 7 au 6
atomi de carbon.

B) In funcţie de polaritate:
 aminoacizi alifatici (cu grupări R alifatice): Gly, Ala, Val, Leu, Ile;
 aminoacizi alifatici (non-aromatici) cu grupări OH: Ser, Thr;
 aminoacizi cu grupări ce conţin S (aminoacizi cu S): Cys, Met;
 aminoacizi acizi şi amidele lor: Asp, Asn, Glu, Gln;
 aminoacizi bazici: Arg, Lys, His;
 aminoacizi cu inele aromatice: Phe, Tyr, Trp;
 iminoacizi: Pro.

C) În funcţie de structura lanţului hidrocarbonat şi a numărului de grupări amino şi carboxil:

1. aminoacizi aciclici (alifatici) :
 monoaminomonocarboxilici: ( Gly, Ala, Ser, Cys, Met, Thr, Val, Ile, Leu)
 Monoaminodicarboxilici : ( Asp, Glu, Gln, Asn )
 Hidroxiaminoacizi: (Ser, Tre, Tyr)
 Tioaminoacizi: (Cys, Met)
2. aminoacizi ciclici:
 Diaminomonocarboxilici : ( Lys, Arg )-
3. aromatici: Phe, Tyr
4. heterociclici: Trp, His, Pro

10
 3. PROPRIETATI FIZICE

Aminoacizii sunt substanţe solide, incolore, cristalizate, solubile în apă, exceptie facand
cisteina, cistina şi treonina. . Forma cristalelor este caracteristică pentru fiecare aminoacid.
Au punct de topire şi fierbere relativ ridicate, peste 200°C si nu pot fi distilate.
Cu excepţia glicocolului, atomul de carbon α din structura aminoacizilor este asimetric.
În consecinţă, aminoacizii prezintă activitate optică, având capacitatea de a roti planul
luminii polarizate.
În natura se găseşte de obicei, numai una din formele optic active, dextrogiră sau
levogiră. Aminoacizii obţinuţi prin sinteză sunt racemici.
Sub aspect structural, după poziţia grupării -NH2 faţă de atomii de carbon asimetrici din
catena hidrocarbonată, aminoacizii pot aparţine seriei L sau seriei D.
Datorită capacităţii lor de a disocia ca anioni sau cationi, aminoacizii se pot deplasa sub
acţiunea unui câmp electric, astfel, în mediu acid, aminoacizii migrează spre catod, iar în mediu
alcalin spre anod.
Punctul izoelectric se defineşte ca pH-ul la care aminoacidul nu migrează în câmp
electric.
Aminoacizii sunt, în general, solubili în apă, însă gradul de solubilitate este diferit de la un
aminoacid la altul. Solubilitatea este determinată de caracterul mai mult sau mai puţin polar al
catenei şi de pH, fiind minimă la punctul izoelectric.
Sunt în general insolubili în solvenţi organici, cu excepţia prolinei, care este relativ
solubilă în etanol. Solubilitatea aminoacizilor ca şi cea a proteinelor, este influenţată de prezenţa
sărurilor.
Aminoacizii alifatici cu masa moleculara mica au gust dulceag, iar cei cu masă
moleculară mare au gust amar.

11
 4. PROPRIETATI CHIMICE

Aminoacizii sunt substante deosebit de reactive, datorita pezentei in molecula lor a

gruparilor carboxil – COOH si amino – NH2.
Ei prezinta urmatoarele tipuri de reactii:
- reactii la gruparea – COOH ;
- reactii la gruparea – NH2 ;
- reactii la ambele grupari functionale ;
- reactii la catena laterala.

 Reactii datorate gruparii functionale carboxil

a) Reactii de disociere.

Aminoacizii disociaza in solutii apoase, rezultand anionul aminoacidului respectiv:

O O
|| ||

R C H2O R C H3O+
| |

OH O-
b) Reactii cu bazele.
Aminoacizii reactioneaza cu bazele formand saruri:
+NaOH
R HC COOH R HC COONa H 2O
| |
NH2 NH2
c) Reactii de esterificare.
Aminoacizii reactioneaza cu alcoolii, obtinandu-se esteri de aminoacizi:

R HC COOH R HC COOR1 + H2O

| + R1OH |
NH2 NH2
Aminoacid Alcool Ester de aminoacid

12
d) Reactii de formare a clorurilor acide.

Sub actiunea pentaclorurii de fosfor, PCl5 , aminoacizii sunt transformati in cloruri de

acizi, care sunt foarte reactive, fiind utilizate pentru sinteza peptidelor.

CO Cl
|
R HC COOH PCl5 R HC HCl POCl2
|
NH2
Aminoacid Clorura de aminoacid

e) Reactii de decarboxilare.
Prin decarboxilare aminoacizii se transforma in amine:

Ba(OH)2
R HC COOH R CH2 NH2
| -CO2
NH 2
Aminoacid Amina

 Reactii datorate gruparii functionale amino

a) Reactia cu acizii
Gruparea – NH2 din molecula de aminoacid, accepta protoni la perechea de electroni
neparticipanti ai azotului:
R HC COOH HCl R CH NH3+ + Cl-
| |
NH2 COOH

Clorhidrat de aminoacid

13
b) Reactia de acilare
Cu clorurile de acizi gruparea amino se acileaza, formandu-se amide substituite la azot.
Astfel, glicocolul reactioneaza cu clorura de benzoil dand nastere la acid hipuric:

H2C NH2 Cl CO C6H5 H2C NH CO C6H5

| -HCl |
COOH COOH
Glicocol Clorura de
benzoil Acid hipuric

b) Reactia de deaminare
In prezenta acidului azotos, aminoacizii se deamineaza si formeaza azot molecular si
ahidroxiacizi corespunzatori:
R R
| |
CH NH2 HONO N2 CH OH H2O
| |
COOH COOH
Aminoacid Acid azotos Hidroxiacid

Aceasta reactie sta la baza metodei Van Slyke de determinare cantitativa a aminoacizilor
prin masurarea volumului de azot degajat in timpul reactiei, care este proportional cu
concentratia aminoacidului.

c) Reactia de condensare cu compusi carbonilici (aldehide si cetone)

Cu aldehidele aminoacizii se condenseaza, rezultand baze Schiff:

R H R H
| | | |
CH NH2 O= C CH N= C
| | -H2O | |
COOH H COOH H
Aminoacid Formaldehida Baza Schiff
Pe aceasta reactie se bazeaza dozarea volumetrica a aminoacizilor (metoda Sörensen).

14
d) Reactia de alchilare
Aminoacizii se alchileaza cu iodura de alchil in mediu bazic. Astfel, prin metilarea
glicocolului se obtine derivatul trimetilat al acestuia, numit betaina, utilizat ca donor de grupe
- CH3:
CH3
+3NaOH |
H2C NH2 + ICH3 CH2 N+ CH3 + 3 NaI + H2O
| | |
-
COOH COO CH3

e) Reactia cu dioxidul de carbon;

Aminoacizii reactioneaza cu dioxidul de carbon, formand derivati cu grupare carbamino:

R R
-
| +HO |
CH NH2 + CO2 CH NH COO- + H2O
| |
COOH COOH

Aminoacid Grupare carbamino

Aceasta reactie este deosebit de importanta, deoarece pe ea se bazeaza fixarea CO2 din
Htesuturi la gruparile – NH2 ale hemoglobinei si transportul acestuia la plamani.

 Reactii datorate ambelor grupari functionale

a) Reactii cu formare de legaturi peptidice
Aminoacizii reactioneaza intre ei cu eliminare de apa intre o grupare – COOH a unui
aminoacid si o grupare – NH2 a unui alt aminoacid. Rezulta dipeptide, tripeptide, etc. (in functie
de numarul de molecule participante la reactie). Resturile de aminoacizi sunt legate prin legaturi
peptidice - CO - NH - .

15
HOOC CH COOH H2N CH COOH HOOC CH CO NH CH COOH
-H O
| | 2 | |
R1 R2 R1 R2
Dipeptida

b) Reactii de condensare sub actiunea temperaturii

Aminoacizii se pot condensa, formand compusi ciclici. Daca se condenseaza glicocolul
se obtine 2,5 – dicetopiperazina
c) Reactii cu sarurile metalelor grele
Aminoacizii reactioneaza cu sarurile metalelor grele (Cu, Ni, Cd, Pb), formand complecsi
interni, colorati numiti chelati, greu solubili in apa. Astfel, sarurile de cupru sunt substante
frumos cristalizate de culoare albastra. Compusii colorati ai aminoacizilor cu sarurile metalelor
grele se folosesc la dozarea cromatografica a aminoacizilor.

 Reactii datorate catenelor laterale

In functie de natura catenelor laterale R, aminoacizii pot da o serie de reactii specifice.
Astfel, gruparea hidroxil a serinei si treoninei poate forma esteri cu H 3PO4 . Spre exemplu, serina
se fosforileaza, cu formarea fosforilserinei:
H2C OH H2C O PO3H2
| |
CH NH2 + H3PO4 CH NH2
-H O
| 2 |
COOH COOH

Serina Fosforilserina

Fosforilserina apare in structura proteinelor din lapte (cazeine).

Gruparea tiol – SH din cisteina se poate oxida si prin cuplare cu alta molecula de cisteina
formeaza cistina, care are o legatura disulfidica (- S- S - ).

16
CH2 SH HS CH2 H2C S S CH2
| | -2 H | |
CH NH2 HC NH2 ← HC NH2 HC NH2
+2H
| | | |
COOH COOH COOH COOH
Cisteina Cistina

Aminoacizii care contin in catena laterala nuclee aromatice dau reactii caracteristice
acestor nuclee (nitrare, halogenare, diazotare, etc).

5. METODE DE OBTINERE

Organismele vii, obţin amino-acizii necesari pentru sinteza peptidelor şi proteinelor prin
reacţii biochimice care au loc prin cataliză enzimatică, dar chiar si asa mulţi amino-acizi sunt
obţinuţi şi prin sinteze chimice obişnuite. Numai plantele şi microorganismele pot sintetiza toţi
amino-acizii necesari pentru sinteza peptidelor şi proteinelor.
Animalele (mamiferele mai ales) şi oamenii nu pot sintetiza prin biosinteză anumiţi
amino-acizi care le sunt necesari (amino-acizi esenţiali) şi pe care îi pot obţine doar din hrană
prin hidroliza proteinelor conţinute în aceasta. Astfel aminoacizi esenţiali, care trebuie să fie
prezenţi în hrana animalelor şi a oamenilor sunt: valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina,
lizina, fenilalanina şi triptofanul; pentru unele insecte şi peşti mai sunt necesari şi arginina şi
histidina.
Hidroliza enzimatică a proteinelor din hrană este principala sursă de amino-acizi pentru
animale şi oameni. Enzimele care catalizează hidroliza sunt enzimele proteolitice(peptidaze),
care scindează legătura peptidică (CO – NH) din peptide şi proteine. Astfel prin hidroliza
enzimatică a peptidelor şi proteinelor se obţin prin intermediul dipeptidelor si tripeptidelor în
final amino-acizii necesari pentru sinteza peptidelor şi proteinelor proprii.
Importanţa deosebită a aminoacizilor pentru cercetările biochimice, nutriţionale şi
microbiologice, dar şi pentru utilizarea lor în preparate farmaceutice, alimente şi furaje a
determinat elaborarea unei multitudini de metode de preparare în laborator şi în industrie.

17
 Astfel, aminoacizii pot obţinuţi prin fi izolarea lor din hidrolizatele acide,bazice sau
enzimatice ale proteinelor, prin sinteze chimice şi prin biosinteză.

I.Izolarea din hidrolizatele proteice

Izolarea aminoacizilor se face folosind adsorbţia pe cărbune activ, pământuri
adsorbante, schimbători de ioni, cromatografie de repartiţie, electroforeză,coprecipitare cu
reactivi specifici. În timpul hidrolizei acide, triptofanul este degradat aproape complet; el se
separă din hidrolizatele alcaline iar serina şi treonina sunt şi ele distruse parţial în condiţiile
hidrolizei acide. De asemenea, în timpul hidrolizei acide şi alcaline, aminoacizii se racemizează
parţial.
Izolarea din hidrolizatele proteice serveşte la prepararea industrială a multor aminoacizi,
cum sunt:acidul glutamic, lisina, cisteina,arginina

II.Sinteza enzimatică
Se obţin aminoacizi activi, cu configuraţia L optic.
a) Aminarea acizilor α-halogenaţi
Prin tratarea unui acid α-clorurat sau α-bromurat cu amoniac sau hexametilentetramină
se obţine aminoacidul corespunzător:

R-CH-COOH + 2NH3 R-CH-COOH + NH4 X

| |
X NH2

Metoda se aplică la toţi α-bromacizii accesibili prin bromurarea acizilor, folosind metoda
Hell-Volhard-Zelinski. Se utilizează un exces mare de amoniac, pentru evitarea formării de
amine secundare şi terţiare. Cu HMTA se formează un aduct care se descompune prin încălzire
cu HCl(acid alorhidric), dând un aminoacid cu randament mare.

b) Aminarea reductivă.
Prin reducerea catalitică (cu Pd şi H2) a unui a-cetoacid în prezenţa amoniacului se obţine
aminoacidul corespunzător

18
 +NH3 +H2
R-C-COOH R-C-COOH R-CH-COOH
-H2O
| | |
O NH NH2
α-cetoacidul sau esterul acetilacetic substituit pot fi transformaţi în oxime, hidrazone sau
fenilhidrazone, care formează aminoacidul respectiv, prin reducere chimică sau catalitică:
+PhNHNH2 H2
R CO COOH C6H5 NH N CR COOH H2N CHR COOH

Prin metode mult mai simpe se obtin compusii azotati intermediari. O astfel de cale este
cuplarea esterilor β-cetonici, α-substituiţi cu săruri de diazoniu aromatice (Feofilaktov, 1938).
R-CH-COOEt + C6H5N=N]+Cl- R-C-COOEt R-CH(NH2)-COOH + H2N C6H5
| |
COOH3 N NHC6H5

c) Aminarea prin transpozitie intermoleculara

Metoda implica transformarea unui derivat al acidului cianoacetic in azida sau amida si
apoi in aminoacidul dorit.

III.Biosinteza

Pentru obţinerea aminoacizilor se folosesc mutanţi de Brevibacterium sau

Corymbacterium, dependenţi de alţi aminoacizi, ce fac parte din schema de biosinteză a
aminoacidului în cauză (de exemplu pentru producerea lisinei se folosesc mutanţi dependenţi de
homoserină) sau mutanţi rezistenţi la analogi ai respectivului aminoacid.
Drept materii prime se folosesc hidraţi de carbon, alcooli, hidrocarburi alifatice cu cel
puţin 10 atomi de carbon, compuşi cu azot (proteine, peptide, uree, săruri de amoniu), săruri
minerale (ce conţin K, Mg, Ca, P, Fe, Mn, Zn etc) şi factori de creştere. Aceste substanţe sunt
folosite de microorganisme pentru a se dezvolta şi pentru a efectua biosinteza propriu-zisă a
aminoacidului.

19
 IV.Metode mixte
Aceste metode se folosesc de avatajele metodelor chimice şi biochimice, deopotrivă.
Astfel,se produc în cantităţi mari intermediari prin sinteză chimică şi apoi sunt supuşi
transformărilor stereospecifice, cu obţinerea directă a L-aminoacidului.

6. IMPORTANTA AMINOACIZILOR

Aminoacizii sunt componente esențiale ale proteinelor și a peptidelor.

Derivați ai aminoacizilor prin decarboxilare (amine biogene) au definit o semnificație
biologica deosebita.
Sunt substanțe care pot acționa în construcția de producție de materie vie și energie.
Unii aminoacizi sunt esențiali pentru creșterea organismelor.
Din punct de vedere fiziologic aminoacizii au un rol deosebit: ajuta la formarea de noi
tesuturi, la sinteza hormonilor si enzimelor, la mentinerea echilibrului acido-bazic al sangelui si
la eliminarea toxinelor din organism.
Astfel, acidul glutamic are un rol major în dezintoxicarea organismului, glutamina
obţinută prin aminarea lui fiind recomandată împotriva oboselii, depresiei şi impotenţei.
Glicina intervine în sinteza hemoglobinei; ca precursor al glutationului, glicina se
combină cu acidul colic şi formează glucocolaţi (săruri biliare) cu rol deosebit în digestie.
Serina participă la sinteza cefalinei şi stingomielinei.
Arginina trece în ornitină care permite sinteza spermidinei şi sperminei, prolamine
considerate principali factori decreştere.
Tirosina este precursorul a doi hormoni tiroidieni şi anume: triiodotironina şi tiroxina. De
aceea, tirosina este deosebit de importantă în eliminarea dereglajelor tiroidiene. De remarcat că
tirosina este precursor al adrenalinei şi noradrenalinei, substanţe cu rol important în păstrarea
echilibrului psihic.
Triptofanul conduce la formarea serotoninei care este un vasoconstrictor puternic, un bun
stimulator al contracţiei muşchilor netezi, un excelent neurotransmiţător al sistemului nervos
central.

20
 Pe baza aminoacizilor, se realizează sinteza protidelor în interiorul celulelor, în prezenţa
unor fracţiuni speciale ale acidului ribonucleic (ARN) şi ale sistemelor enzimatice
corespunzătoare.
Aminoacizii esenţiali sunt sintetizaţi numai de către plante, pe parcursul procesului de
fotosinteză, din materie anorganică. Animalele şi omul, nu pot sintetiza astfel de substanţe,
procurându-le din hrană. Importanţa lor în organism este foarte mare, motiv pentru care,
alimentaţia trebuie să aducă un aport suficient de acizi aminaţi esenţiali. Prezenţa suficientă,
insuficientă sau absenţa aminoacizilor din hrană, constituie unul din criteriile importante de
clasificare a alimentelor.

7. UTILIZARE

Aminoacizii au vaste aplicatii:

66% dintre aminoacizi se folosesc in industria alimentara pentru suplimentarea unor
produse deficitare in aminoacizi, pentru accentuarea aromelor,prepararea supelor concentrate, a
alimentelor pentru copii, precum si ca antioxidanti la prepararea conservelor si a bauturilor.
In medicină, se folosesc pentru prepararea unor medicamente dar şi pentru alimentaţia
artificială în anumite îmbolnăviri ale sistemului digestive sau în caz de intervenţii chirurgicale
etc.
Se folosesc, de asemenea, pentru prepararea unor medii bacteriologice necesare depistării
unor boli.
In zootehnie, se folosesc cantitati mari de aminoacizi, pentru obţinerea concentratelor
furajere şi pentru a mări digestibilitatea furajelor bogate în hidraţi de carbon şi sărace în proteine
complete.
In industria chimica, aminoacizii sunt folositi ca materie prima pentru producerea de
copolimeri,cum ar fi:fibre de polialamina sau rasini de azocianat de lizina.
In industria cosmetica, se folosesc ca agenti surfactanti, stabilizatori hidratanti etc.

21
 BIBLIOGRAFIE

http://11bunirea.eu5.org/?page_id=1389

https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido

http://www.creeaza.com/referate/biologie/Aminoacizi872.php

http://web.archive.org/web/20090725073014/http://www.chemie.fu-
berlin.de/chemistry/bio/amino-acids_en.html

http://11bunirea.eu5.org/?page_id=1310

http://web.archive.org/web/20130701235448/http://unews.utah.edu/releases/02/may/amino.html

http://ciencia15.blogalia.com/historias/1245

http://html.rincondelvago.com/bases-bioquimicas.html

http://www.slideshare.net/anibalint/0-aminoacizii

http://licbiologo2011.blogspot.ro/2011/05/produccion-industrial-de-aminoacidos.html

http://www.cnic.ro/bioinfo/aminoacizii.htm

http://sevuprimero.weebly.com/uploads/9/8/6/3/9863937/estructura_y_propiedades_de_pptidos_
y_aminocidos_fabin_rodrguez.pdf
Maria Caprosu –Compusi organici naturali,vol.2 Editura Universitatea “Al.I. Cuza’ Iasi 1993

22
 CUPRINS

1. CARACTERISTICI GENERALE……………………………………………………………2

1.1 STRUCTURA CHIMICA…………………………………………………………..3

1.2 NOMENCLATURA………………………………………………………………...4

1.3 RASPANDIRE IN NATURA……………………………………………………….6

2. CLASIFICARE ……………………………………………………………..……………...10

3. PROPRIETATI FIZICE ALE AMINOACIZILOR …………………………………………12

4. PROPRIETATI CHIMICE ALE AMINOACIZILOR………………………………………13

5. METODE DE OBTINERE…………………………………………………………………..18

6. IMPORTANTA AMINOACIZILOR………………………………………………………..21

7. UTILIZARE………………………………………………………………………………….22

BIBLIOGRAFIE…………………………………………………………………………………23

23