Trabajo de Bioquímica

Nombre: Daniela Guanga

Características de la Pepsina
Esta enzima no es exclusiva del ser humano. También es producida en el estómago de
varios animales y actúa desde etapas tempranas de la vida, colaborando en la digestión
de las proteínas provenientes de los lácteos, carnes, huevos y granos, principalmente.
La actividad de la pepsina es mayor en ambientes muy ácidos (pH 1,5 – 2) y con
temperaturas que oscilan entre 37 y 42 ºC.
Su principal sitio de acción es el estómago. Este hecho puede explicarse fácilmente
entendiendo que la acidez estomacal es la condición ideal para su desempeño (pH 1,5-
2,5). De hecho, cuando el bolo alimenticio pasa del estómago al duodeno, la pepsina se
inactiva al encontrar un medio intestinal con pH básico.
(Smith, Margaret y Morton, Dion, 2010).
Como actúa en el organismo
La pepsina es una poderosa enzima presente en el jugo gástrico que ayuda en la digestión
de las proteínas.
Se trata en realidad de una endopeptidasa cuya tarea principal es desintegrar las proteínas
alimenticias en pequeñas partes conocidas como péptidos, las cuales son absorbidas luego
por el intestino o degradadas por enzimas pancreáticas.
La pepsina también actúa en la sangre. Aunque este efecto es controversial, ciertos
investigadores afirman que la pepsina pasa a la sangre, donde continúa digiriendo ciertos
péptidos de cadena larga o aquellos que no han sido degradados por completo.
Cuando la pepsina abandona el estómago y se encuentra en un ambiente con pH neutro o
básico, cesa su función. Sin embargo, al no hidrolizarse puede activarse nuevamente si el
medio se reacidifica.
(Smith, Margaret y Morton, Dion, 2010).
Sustrato de la Pepsina
La Proteasa es el sustrato de la pepsina, son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de
las proteínas. Usan una molécula de agua para hacerlo y por lo tanto se clasifican como
hidrolasas. (Smith, Margaret y Morton, Dion, 2010).
Inhibidores
 Competitivos
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse
al sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite" con el
sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima
en un momento dado. (Khanacademy, 2018)
Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción cuando no hay mucho sustrato,
pero si hay mucho sustrato, este "ganará". Es decir, la enzima de cualquier forma puede alcanzar
la velocidad máxima de reacción siempre que haya suficiente sustrato. En ese caso, casi todos los
sitios activos de casi todas las moléculas de enzima estarán ocupadas por el sustrato en lugar del
inhibidor. (Khanacademy, 2018)
 No Competitivos
En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo,
sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es
"no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo
tiempo. (Khanacademy, 2018)
Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su
velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato. Esto se debe a
que las moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no competitivo están "envenenadas" y
no pueden hacer su función, independientemente de la cantidad disponible de sustrato.
(Khanacademy, 2018)

Fig.1. Explicación de Inhibidores. (Khanacademy, 2018)

 Irreversibles
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose covalentemente
a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado
irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha resultado de gran utilidad para
identificar los grupos funcionales esenciales para la catálisis en aquellos enzimas a los que
inactivan. Este tipo de inhibición se conoce también como "envenenamiento" del enzima.
(Bionava, 2012).
Factores que afectan a la enzima

Bibliografía

 Khanacademy, (2018). Regulación Enzimática. Obtenido de:

https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-
regulation/a/enzyme-regulation
 Smith, Margaret y Morton, Dion (2010). The Stomach: Basic Functions. The Digestive
System, segunda edición, capítulo 3, 39-50.
 Bionava, (2012). Enzimas. Obtenido de:
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf