Nut.

Lilian Rocío Zea Gutiérrez

 Los enlaces químicos
 Los enlaces químicos, son las fuerzas que mantienen unidos a los átomos.

 Cuando los átomos se enlazan entre si, pierden, ganan o comparten electrones.

 Son los electrones de valencia quienes determinan de que forma se unirá un átomo
con otro y las características del enlace.

 Los átomos se unen con la finalidad de lograr un sistema (estructura) más estable
debido a que logran adquirir un estado de menor energía.

ENLACES BIOMOLECULARES
Un enlace químico es la unión entre dos átomos para
formar una entidad de orden superior, como una molécula.
Ejemplo: Formación del HCl
Observación:
 En la formación del enlace, se libera energía (proceso
exotérmico)

H(g) + Cl(g) HCl(g) + 431,9 kJ/mol

 En la disociación del enlace, se absorbera energía

(proceso endotérmico)

HCl(g) + 431,9 kJ/mol H(g) + Cl(g)

En ambos casos la cantidad de energía es la misma , y se

denomina energía de enlace.
FACTORES QUE DETERMINAN EL TIPO DE ENLACE

 ENERGÍA DE ENLACE: Es la energía que se libera o

se absorbe durante la formación o disociación de un
enlace químico.

 ELECTRONEGATIVIDAD (E.N): Se define como la

tendencia general de los núcleos de los átomos para
atraer electrones hacia si mismo cuando forma un
enlace químico. La escala de electronegatividad más
conocida es la de Pauling la cuál se asigna al flúor el
valor de 4,0.

Metales baja E.N

No metales alta E.N
ELECTRONEGATIVIDAD DE ALGUNOS ELEMENTOS
 ELECTRONES DE VALENCIA: Son los electrones
que se encuentran ubicados en el último nivel de
energía de los elementos representativos, estos
participan en forma activa en la formación de
enlaces.

Ejemplo:

11Na :

 35Br:
 NOTACIÓN DE LEWIS: Es la
representación convencional de los
electrones de valencia (electrones
que intervienen en los enlaces
químicos), mediante el uso de puntos
o aspas que se colocan alrededor del
símbolo del elemento.

Ejemplo: Gilbert Newton Lewis

NOTACIÓN LEWIS PARA LOS ELEMENTOS
REPRESENTATIVOS

Inestables Estables
CLASIFICACIÓN DE LOS ENLACES QUÍMICOS

ENLACE QUÍMICO IÓNICO

COVALENTE

METÁLICO
 ENLACE IÓNICO O ELECTROVALENTE
 Son interacciones de
Ejemplo: Formación del LiF
2 1
3Li : 1s 2s
. naturaleza eléctrica
muy intensa que se

......
da entre un catión y
Li un anión.
transfiere un  Se caracteriza por la
2 2 5
9F : 1s 2s 2p F electrón transferencia de
electrones desde el
metal (pierde
electrones) hacia el
no metal (gana
electrones).
 Generalmente se da
entre un elemento
metálico (IA y IIA) y
catión un elemento no

metal no metal anión 

metálico (VIA y VIIA).
Para compuestos
binarios se cumple:
(ΔE.N = 1,0) (ΔE.N = 4,0) ΔE.N > 1,9
enlace iónico  No forman
ΔE.N = 3,0 moléculas
verdaderas, existe
como un agregado de
Otros ejemplos: aniones y cationes.

NaCl , CaO, K2O, NaHCO3, etc

PROPIEDADES DE LOS COMPUESTOS IÓNICOS

 A condiciones ambientales son sólidos cristalinos con una

estructura definida.
 Poseen alta temperatura de fusión (generalmente mayores a
400°C).
 Son solubles en solventes polares, como el agua
 En estado sólido no conducen corriente eléctrica, pero si lo
hacen cuando están fundidos o disueltos en agua.
 Son sólidos duros y quebradizos.

NaCl CaO NaHCO3

 ENLACE COVALENTE
 Son interacciones de naturaleza electromagnética
 Se caracteriza por la compartición de electrones de
valencia
 Generalmente se da entre elementos no metálicos
 Para compuestos binarios se cumple: ΔE.N < 1,9
Ejemplo: Formación del F2

no metal no metal
(ΔE.N = 4,0) (ΔE.N = 4,0) compartición de electrones
ΔE.N = 0 ( enlace covalente)
¿Qué es para ti una Reacción Química?
•Es la transformación de una ó más
sustancias en otras distintas.
•Se representa por una ecuación química
Representación escrita que proporciona
información de lo que ocurre en una
reacción química.

Hidrogeno + Cloro Acido Clorhídrico

H2(g)+ Cl2 (g) 2HCl (l)

Reactivos Productos
 Reacción de
Catálisis

Reacción
Exotérmica
 Un “grupo funcional” es un
átomo o conjunto de átomos que
le confieren a la molécula
características específicas.

 Todas las moléculas que

presenten un mismo “grupo
funcional”, actuarán
químicamente de manera
similar.
El grupo funcional principal
determina:
 el nombre del compuesto
 la cadena carbonada
principal, que debe ser la más
larga posible que contenga la
función principal

 La localización de los
sustituyentes y funciones
secundarias
Las enzimas (del griego enzyma, en la levadura), obtienen este nombre debido a que fue en un
extracto del microorganismo de la levadura donde se identificaron por primera vez;
 su naturaleza química es de proteína.
Las enzimas son catalizadores biológicos responsables de las miles de reacciones químicas
propias de cualquier organismo vivo, desde que nace hasta que muere; por ejemplo, una
pera, una bacteria, un elefante o un humano.
En general, un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química;
para demostrar su efectividad tomemos la hidrólisis o ruptura de la estructura primaria de
una proteína;
Para hacerlo sin enzimas se requiere someterla a pH extremos, muy ácidos o muy
alcalinos, a 100 °C durante horas; contrario a esto y de manera rutinaria,
las enzimas digestivas del intestino delgado lo hacen a 37 °C (temperatura del cuerpo
humano), pH casi neutro y un tiempo mínimo.
Considérese la reacción entre dos sustancias: A y B, para dar como resultado C.
Con la enzima se puede resumir como sigue:

enzima
A+B C + enzima
1. Reacciones anabólicas: Reacciones que construyen moléculas

2. Reacciones catabólicas: Reacciones que descomponen moléculas

Combinación de reacciones anabólicas y

3. Metabolismo: catabólicas
Una Sustancia que acelera las reacciones sin
4. Catalizador:
cambiar las sustancias producidas

5. Vía metabólica: Secuencia de reacciones controladas por

enzimas
6. Especificidad: Sólo pueden catatizar reacciones específicas

7. Sustrato: La molécula(s) donde opera la enzima

8. Producto: Molécula(s) producida por ENZIMAS

 Enzimas
Introducción Con el afán de entender qué son las
enzimas, cuál es su función y su
importancia, es necesario
Los enzimas son establecer la definición de los
catalizadores muy potentes y siguientes conceptos:
eficaces, químicamente son
proteínas. Catalizador
Como catalizadores, los Enzima
enzimas actúan en pequeña Cofactor
cantidad y se recuperan Coenzima
indefinidamente. Grupo prostético
No llevan a cabo reacciones
que sean energéticamente
desfavorables, no modifican el
sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su
consecución.

Ligasas
 Enzimas
Las reacciones de los sistemas
Introducción biológicos suceden en tiempos
apreciables debido a que están
catalizadas por agentes, en su gran
mayoría de naturaleza proteica,
llamados enzimas.
Por lo que podemos concluir que las
enzimas son los catalizadores de los
sistemas biológicos.
Modelo de
tridimensional de cintas
de una enzima
Un cofactor es una molécula
químicamente diferente a la enzima,
que está unida a esta y es necesaria
para que ésta pueda tener una actividad
catalítica. Existen tres tipos: coenzimas,
grupos prostéticos e iones metálicos.
La DNA polimerasa, enzima encargada de la
replicación del DNA, necesita de Mg+2 para
DNA polimerasa
su actividad.

Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004

 Introducción Una coenzima es una molécula pequeña
que está químicamente unida a la
enzima y es necesaria para su función
catalítica, ya que forma parte de su sitio
activo, el lugar de la enzima que realiza
la reacción.
Un ejemplo son las vitaminas del complejo B,
necesarias para la formación de energía útil
para la célula.

Reacción de óxido-
reducción de la niacina
(vitamina B3)

Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

 Introducción
Dominio
carboxitransferasa de la
acetil-CoA carboxilasa
No todas las enzimas necesitan
coenzimas, pero aquellas que lo hacen
no pueden trabajar sin su coenzima.
A la parte proteica de la enzima se le
llama apoenzima, y a la unión de
apoenzima y coenzima se le conoce
como holoenzima, que ya es activa.

Un grupo prostético es una

molécula con características
químicas diferentes a la enzima
(como una coenzima), que está
unida a ella, pero que no participa
como parte del sitio activo.
Por ejemplo, algunas enzimas están
La inmunoglobulina G tiene residuos glucosiladas o tienen residuos de
de carbohidrato en la región
constante
lípidos.

Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.

 Nomenclatura Enzimas
Sin embargo, con el fin de evitar la
simplicidad y la complejidad excesivas, se Con el fin de distinguir una enzima de otra,
recomienda que se nombre primero el a cada una se le designa con un nombre.
sustrato y después la actividad que tiene la Para ello, se toma el nombre del sustrato
enzima sobre el mismo.
(reactivo de la reacción que cataliza) y se
Por ejemplo, en vez de ATP : D-glucosa 6-
le agrega el sufijo –asa.
fosfotransferasa, es más sencillo escribir glucosa
cinasa (las cinasas son enzimas que transfieren Por ejemplo, al grupo de enzimas bacterianas
grupos fosfatos). que destruyen la penicilina y los beta-lactámicos
se les conoce como penicilinasas o lactamasas.
Modelo
tridimensional de la
glucosa cinasa. En Escherichia coli,
verde se muestra el algunas de sus cepas
ATP, y en amarillo la son resistentes a las
glucosa penicilinas

Por ejemplo, existe una enzima que

transfiere un grupo fosfato del ATP a la
glucosa, en el carbono 6.
Por lo tanto, se llamará:
ATP : D-glucosa 6-fosfotransferasa

Sustratos separados La enzima transfiere 1

por dos puntos (:) grupos fosfato del ATP en
la posición 6 de la glucosa

Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.

 Clasificación

Clase Reacción Ejemplo

1. Oxidorreductasas Reacciones de oxido-reducción. Peroxidasas,
deshidrogenasas
2. Transferasas Transfieren grupos de un solo átomo de carbono Cinasas,
de un sustrato a otro. cetoaldolasas
3. Hidrolasas Ruptura de enlaces con adición de moléculas de Peptidasas,
agua (H2O). glucosidasas.
4. Liasas Ruptura de enlaces sin adición de moléculas de Carboxipeptidasas
agua. aldolasas
5. Isomerasas Alteran la configuración molecular de los Racemasas,
sustratos. epimerasas.
6. Ligasas Acoplan la energía de ATP a la unión de dos RNA ligasa
moléculas.
 Propiedades
Por supuesto, las enzimas poseen varias
propiedades que las distinguen de sus
congéneres proteicos. Se revisarán:
Sitio activo o catalítico
Número de recambio
Especificidad
Las enzimas tienen diversas propiedades Regulación
dependiendo de su configuración, conformación
e interacción con otras moléculas.
El sitio activo de la enzima es la región
conformacional de la misma que está
directamente involucrada en la reacción que se
cataliza.
A su vez, tiene varias propiedades.

Explicación de la conformación
del sitio activo y su participación
en la catálisis de la reacción
 Propiedades
El número de recambio es la cantidad de
sustrato (en moles) que una cantidad de
enzima (también en moles) convierte en
producto por unidad de tiempo (en
minutos).
Anhidrasa carbónica humana Por ejemplo, la anhidrasa carbónica puede
catalizar la hidratación de 105 moléculas de
CO2 a HCO3-1 en un segundo.

Especificidad significa que una

enzima sólo puede reconocer a un,
y sólo a un, sustrato.
A veces, debido a que una molécula se
parece mucho a un sustrato, la enzima
los puede “confundir”, pero no puede
catalizar su conversión a producto.

La especificidad es producto de la necesaria

complementariedad conformacional que debe existir
entre el sitio activo y el sustrato.
Finalmente, es necesario que las
enzimas estén reguladas, ya que pueden
agotar sus sustratos o producir
demasiado producto. Hay varios tipos de
regulación:
Alostérica
Por catabolitos (asa de
retroalimentación) Dominios de la
glucógeno
Inhibidores fosforilasa

Estadios inactivados
Factores externos

Modo de acción
Para que una reacción química tenga
lugar, los reactivos deben de alcanzar un
estado de energía, de modo que se
puedan activar y transformarse en
productos.
A esta energía se le conoce como
energía de activación.
Termodinámica de la reacción de desplazamiento del
bromuro de etilo y oxhidrilo a etanol y bromuro.
 Modo de acción
Cuando es necesario agregar energía a los
sustratos (calor, por ejemplo), y por lo tanto los
productos tienen más energía que los
sustratos, se dice que la reacción es
exergónica.
Cuando durante la reacción, los sustratos
liberan energía al transformarse en productos,
la reacción se conoce como endergónica.
La combustión del magnesio es una reacción exergónica
porque se libera energía en forma de luz durante la reacción.
La energía de activación es un paso
limitante en la velocidad de las
reacciones.
Las enzimas aceleran las reacciones al
disminuir la energía de activación
necesaria para llevar a cabo la reacción.
Esto no quiere decir que los sustratos pierden
o ganan energía, sólo se necesita menos para
realizar su transformación.
 Como se mencionó, el sitio activo es la región
de la enzima donde se lleva a cabo la catálisis.
Para tal efecto tiene varias características, que
se mencionan en el cuadro
1. Es una porción muy pequeña de la enzima.
2. Es tridimensional.
3. Los sustratos se unen al sitio activo mediante fuerzas
débiles.
4. Son hoyos o hendiduras.
5. Hay estereoespecificidad entre el sitio activo y su sustrato.
a) Modelo de llave-cerradura.
b) Modelo de ajuste inducido.
6. Las cadenas laterales de los aminoácidos y otros
cofactores del sitio activo son los responsable de la
catálisis y participan formando intermediarios de manera
covalente.

Modelo de llave-cerradura

Modelo de ajuste inducido

 Factores moduladores
Como parte de las reacciones,
muchos factores que participan
directamente en ellas afectan la
velocidad con que funcionan las
enzimas

Las células suelen tener bajo un fino control la

actividad de las enzimas. Además de los
mecanismos discutidos, existen toda una serie
de factores componentes de las reacciones que
modifican la velocidad de catálisis de las
enzimas.
Entre más obreros haya en una fábrica, más fácil podrá ser
cubrir la demanda del mercado. Un factor importante es la cantidad de enzima
presente en la reacción. A mayor cantidad, mayor
cantidad de sitios activos para cada sustrato, y
más rápidamente se lleva a cabo la reacción.
Con la ingesta de alcohol, la cantidad de alcohol
deshidrogenasa del hígado aumenta para
eliminar esta toxina.
La cantidad de sustrato también es un factor
determinante. A una cantidad constante de
enzima, entre más sustrato haya, menos sitios
activos habrá para cada sustrato, y las enzimas
se “saturarán”, hasta que no puedan ir más
Si una sola contadora tratara de auditar a todas las rápido de un límite.
empresas en Perú, iría mucho más lento que si tuviese
ayuda, pues tiene una velocidad máxima de auditoria.
 Factores moduladores
Alcohol
deshidrogenasa

La mayoría de las enzimas trabajan en rangos muy Gráfica de cinética de saturación

estrechos de pH, como se muestra en la gráfica.

Asimismo, las enzimas por su naturaleza proteica están fuertemente influenciadas por la temperatura y el pH,
de modo que sólo pueden trabajar en rangos muy específicos de estos dos.
La pepsina, un enzima hidrolítica del estómago, sólo trabaja a pH’s bajos, mientras que la DNA polimerasa de
Thermus aquatica sólo trabaja a más de 70° C.

Muchos venenos metabólicos y medicamentos llevan a cabo
sus acciones al inhibir de alguna manera enzimas.
Citocromo c oxidasa
Inhibidores
Los inhibidores son sustancias que reducen de
manera dramática la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas al interactuar con ellas, al
grado de ser capaces de detener por completo la
reacción.
Hay dos tipos: reversible e irreversible.
Los inhibidores irreversibles son aquellos que se
unen covalentemente a la enzima en alguna
región que bloquea o interfiere por completo con
su actividad catalítica. La velocidad de la
reacción no aumenta al aumentar la cantidad de
sustrato, porque la enzima no tiene actividad.
Un ejemplo notable es el cianuro, que se une a los
grupos hem de los citocromos, bloqueando de manera
permanente su actividad.
 Inhibidores

Los inhibidores no competitivos

no compiten por el sitio activo,
sino que se unen a este cuando
la enzima se ha unido a su
La succinato deshidrogenasa es inhibida competitivamente
por el malato. Su función es la catálisis de succinato a
sustrato (formando el complejo
fumarato, sin embargo, el malato la inhibe por tener una enzima-sustrato-inhibidor –ESI-)
semejanza con el sustrato original.
o cuando la enzima está libre
(formado el complejo EI).
Los inhibidores reversibles son de dos
tipos: competitivos, no competitivos y
acompetitivos. No se unen de manera
covalente a la enzima, pero si interfieren Los inhibidores acompetitivos
con su actividad. Cuando se aumenta la sólo logran inhibir a la enzima
cantidad de sustrato, aumenta la
velocidad de la reacción.
cuando ésta ha formado el
Los competitivos son compuestos que se
complejo ES, pero no cuando
parecen mucho al sustrato, y compiten está libre; es decir, no forman
con este por el sitio activo. complejo EI