UNIDAD 2 TAREA#2-ENZIMOLOGÍA Y BIOENERGETICA

LISETH VANESSA ALVAREZ USUGA

CÓDIGO: 1035305604

BIOQUMICA

GRUPO: 201103A_611

TUTOR

ALBERTO GARCIA

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA-UNAD

ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD-TECNOLOGÍA EN REGENCIA DE FARMACIA

06/04/2019
Ejercicio 1. Enzimología.

Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en los sistemas
alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores (sustancias que aceleran una reacción
química pero no se modifican por la reacción) que descomponen o acumulan compuestos
biológicos.
1. ¿cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el que actúa?

R//= Las enzimas se clasifican en oxido reductoras, trasnferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y
ligasas; estas son estudiadas por la química, con la finalidad de determinar los efectos que tienen
sobre los múltiples componentes que intervienen en las reacciones de las uniones que se celebran
entre los organismo y que conllevan a funcionabilidades.
Las enzimas guardan una estrecha relación con las funciones metabólicas, ya que las mismas se
constituyen en catalizadoras de los procesos, al permitir que estos no vayan a un ritmo acelerado,
conllevando con ello una absorción o reabsorción más favorable por parte del órgano.
Ciertamente una enzima al permitir la ralentización de un proceso metabólico, favorece al paso
de las sustancias por el torrente sanguíneo hasta su órgano receptor, de aquí, que esta molécula
sea añadida en muchos fármacos con la finalidad de que los mismos liberen sus efectos de forma
gradual.
En consecuencia resultan seis clases principales de enzimas:
 Cada una de estas clases se subdivide en varias subclases de acuerdo con el tipo de enlace; por
ejemplo la clase de las hidrolasas se divide en:

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan,
y reacción que catalizan, las siguientes enzimas: Lipasa

Enzimas Funciones Mecanismo de Sustratos sobre los que Reacción que

lipasas
acción
Las Proteasa son enzi El mecanismo de acción de las
mas que rompen proteasas consiste en la
los enlaces hidrólisis de un enlace peptídico
peptídicos de utilizando como molécula
las proteínas. Usan nucleófila a los aminoácidos
una molécula de agua Serina, Cisteína y Treonina (en
para hacerlo y por lo las serin, cistein y treonin
Proteasa tanto se clasifican proteasas) o a una molécula de
como hidrolasas. agua (en las aspartil, metalo- y
glutamil peptidasas) la cual
ataca al grupo carbonilo del
enlace peptídico de la proteína
blanco
actúan catalizan
Características específicas de
La tarea catalítica
sustrato; las proteasas son
de las proteasas
capaces de romper enlaces
peptídicos específicos, de su consiste en
proteína blanco. Esta transformar al
proteólisis limitada produce carbono carbonílico,
péptidos y es incapaz de normalmente no
reducir estos a sus reactivo, en mucho
aminoácidos constitutivos. más susceptible al
Las características ataque nucleofílico
Inespecíficas de sustrato si por el agua.
pueden reducir un péptido
completo a aminoácidos
(proteólisis ilimitada).
Actúa en las proteínas
 La Lactasa es El mecanismo de acción de la El sustrato que actúa en la Cataliza la hidrólisis
un enzima producida lactasa de naturaleza lactasa es la lactosa de la lactosa,
en el intestino delgado, transgalactosídica se produce de formándose glucosa
que juega un papel la siguiente forma: en primer y galactosa.
vital en el lugar se produce la hidrólisis en
desdoblamiento de la molécula de lactosa en
la lactosa (proceso glucosa libre y complejo B-
necesario para su galactosidasa-galactosa. La
absorción por enzima transfiere galactosil para
Lactasa nuestro organismo) en un receptor, el cual contiene un
sus dos componentes grupo hidroxilo.
básicos: glucosa y gala
ctosa. Si los niveles de
lactasa son bajos o ésta
no realiza bien su labor
desdobladora, aparecen
dificultades para
digerir la lactosa.
Papaína La papaína es una La acción farmacológica de la La papaína actúa apenas en Cataliza las
enzima de hidrólisis papaína como enzima el tejido lesionado debido a hidrólisis de ésteres
obtenido de la fruta proteolítica consiste en los la ausencia de una y péptidos.
verde inmadura Carica cambios profundos que produce anti proteasa plasmática, la al
papaya. La enzima de los tejidos inflamados y -anti.Tripsina inhibe la
la papaya, la papaína, edematosos. Actúa como agente digestión de proteínas. Una
desempeña una función de desbridamiento removiendo vez presente, la papaína
fundamental en el los tejidos proteicos muertos y contribuirá para la
proceso digestivo al ayudando a resolver los degradación y eliminación de
participar en la exudados purulentos y la “capa” de fibrina formada
descomposición de mucoides. El mecanismo por el proceso de caries.
fuertes fibras de biológico de su acción
proteína. La papaína farmacológica no está bien
puede desempeñar una dilucidado, aunque parece ser
 función muy que la papaína activa el
importante en la plasmanógeno de la fracción
descomposición de euglobulínica de la sangre y lo
toxinas y es un potente transforma en plasmina; esta
antiséptico, digestivo, última a su vez disuelve el
antioxidante y agente fibrinógeno y la fibrina. Por lo
antiinflamatorio. tanto, la papaína efectúa la
depolimerización de la fibrina
reblandecida y depositada en los
tejidos inflamados en forma
aguda, lo que determina un
aumento de la permeabilidad de
los tejidos circundantes.
La tripsina es una En el mecanismo de acción laLa tripsina es secretada en el En el duodeno, la
enzima que actúa en la digestión tríptica es un paso
páncreas, actúa en el tripsina cataliza la
digestión de proteínas. necesario en la absorción deduodeno hidrolizando hidrolisis de enlaces
Ella está presente en proteínas, como estas son péptidos en sus componentes péptidos, rompe las
los jugos pancreáticos demasiado grandes para ser estructurales básicos proteínas en
secretados en nuestro absorbidos a través del conocidos como péptidos más
intestino delgado
revestimiento del intestino aminoácidos (éstos péptidos pequeños,
durante las comidas,
delgado a su vez son el haciéndoles más
donde rompe las
proteínas dando resultado de las disponibles para la
Ayuda a degradar las moléculas
Tripsina continuidad al proceso actividades la enzima absorción del
grandes de proteínas cortando
de digestión que se pepsina, que degrada torrente sanguíneo.
las cadenas de aminoácidos en
inició en el estómago. proteínas en el estómago).
sitios específicos. La molécula
La tripsina actúa en de proteína grande es en El sustrato más utilizado
conjunto con otras realidad una cadena de unidades para mediciones de actividad
enzimas digestivas más pequeñas llamadas específica de la tripsina y en
liberadas por el aminoácidos, los cuales están general de la enzimas serin
estómago y el unidos en sus extremos en proteasas, es el N-benzoil-
páncreas, cientos de cadenas. Son 20 los arginina-p-nitroanilida.
respectivamente, como aminoácidos diferentes que
 la pepsina y la formaran estas cadenas. El sitio la tripsina es una enzima
quimotripsina que específico a lo largo de la proteolítica ( actúa sobre las
ayudan a procesar y cadena de proteína en donde la proteínas), específicamente
descomponer las tripsina se activa es en los podemos decir que su
proteínas en péptidos y aminoácidos lisina y arginina, sustrato son los polipéptidos
aminoácidos esenciales dos de los más pequeños que llegan al intestino
para diversas funciones
aminoácidos delgado
en el organismo, como
el crecimiento
muscular y la
producción hormonal.
Enzima que hidroliza Tiene una característica El sustrato de la Sacarasa Cataliza la hidrólisis
la sacarosa conformacional común, es la sacarosa. de la sacarosa en
escindiéndola en sus consistente en dos residuos fructosa y glucosa.
Entre los sustratos sobre los
dos componentes, ácidos que constituyen el La enzima
que actúa, el más
glucosa y fructosa. mecanismo catalítico invertasa, que se
significativo es la sacarosa,
También denominada responsable de la ruptura de los produce más
de ahí que la enzima se
invertasa, invertina o enlaces glucosídico. Estos comúnmente en las
conozca también, como ya se
sucrasa. Ejerce su residuos se han identificado plantas, también
ha señalado, con el nombre
acción en las experimentalmente en la hidroliza sacarosa,
de Sacarasa.
Sacarasa microvellosidades invertasa de levadura como un pero por un
Esta enzima hidroliza
intestinales sobre la aspartato unido a un terminal N mecanismo
la fructosa y la glucosa.
sacarosa de la dieta y que actúa de nucleófilo y un diferente. Cataliza
también se encuentra glutamato que actúa como la hidrólisis de los
presente en las células ácido/base. terminales no
de levadura de cerveza. reductores β-d-
Enzima; Glucosa; fructofuranosílicos
Fructosa. de los
fructofuranósidos,
rompiendo el enlace
β-d-fructofuranosil.
3. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están contenidas en la levadura.
El primer paso consiste en hacer crecer el grano de malta y luego detener la germinación
del mismo cuando se forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático
para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero comprende las enzimas
que contiene el embrión y a continuación la glucosa actúan las enzimas de la levadura.

a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el almidón a

carbohidratos más simples?

R//= La principal rama gruesa se llama Amilosa, y el miembro con un montón de ramas
más pequeñas que emana de ésta es la Amilopectina. Es necesario romper estas moléculas
de almidón para crear azúcares (carbohidratos) más simples que la levadura pueda
consumir, las enzimas principales para hacer esto son Alfa amilasa y Beta amilasa.

 Alfa amilasa – La Alfa amilasa romperá las largas ramas de Amilopectina de los
almidones y creará los azúcares largos (dextrinas) y amilasas. La Alfa Amilasa trabaja a
una temperatura de entre 67ºC – 73ºC, al macerar a estas temperaturas crea un mosto
menos fermentable y con bastante cuerpo.
 Beta amilasa – La Beta amilasa se encarga de la terminación más pequeña de la parte final
de cada rama, creando una molécula libre, de maltosa cada vez. Y no trabajará en los
almidones creados por la Alpha Amilasa. La Beta Amilasa trabaja a temperaturas entre 55
° C y 66 ° C y creará un mosto altamente fermentable con menos cuerpo y un final seco.

Una temperatura de maceración con una buena combinación para las enzimas alfa y beta
amilasas será alrededor de 67ºC. De este modo, se conseguirá un mosto con un buen
equilibrio entre cuerpo y fermentación.
 b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples para producir
alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a
cabo estas reacciones?
R//= La fermentación alcohólica se debe a una enzima soluble que producen las levaduras,
zimasa (en realidad es un complejo de enzimas)
La teoría de Meyerhof (1934) explica los procesos de la fermentación; la fermentación empieza
con la reacción entre los ácidos gliceroaldehidofosóforico y dioxiacetonfosfórico que producen
simultáneamente ácido fosfoglicérico y ácido D-glicerofosfórico.
Si se añade fluoruro sódico, la fermentación cesa y se pueden aislar todos los ácidos anteriores. Si
el proceso continúa el a. Fosfoglicérico, por pérdida de una molécula de agua, se transforma en
ácido fosfopirúvico que por hidratación da ácido pirúvico y ácido fosfórico.
El ácido pirúvico por acción de la carboxilasa se descompone en dióxido de carbono y
acetaldehído que, por reducción, da etanol.
Las materias primas de partida pueden ser azúcares simples; Para la obtención de las bebidas se
emplean levaduras del género Saccharomyces, las que en condiciones anaeróbicas (muy baja
concentración de oxígeno) metabolizan estos azúcares convirtiéndolos en etanol.
Se produce también una reacción secundaria debido a que el ácido dioxiacetonfosfórico por un
proceso de oxidorreducción produce ácido Dglicerofosfórico que, a su vez, se desdobla en
glicerina y ácido fosfórico.
Numerosas bacterias y hongos pueden interferir durante la fermentación y producir alteraciones
perjudiciales o beneficiosas. La fermentación butírica, por ejemplo, produce ácido butírico a
partir de ácido pirúvico y acetaldehído, ambos productos intermedios de la fermentación
alcohólica.
Por la acción de la carboligasa, enzima producido por levaduras, se forman largas cadenas
carbonadas a partir del acetaldehído. Este proceso tiene gran interés en la síntesis de ácidos
grasos. La fermentación alcohólica es un proceso complejo donde intervienen un gran número de
enzimas producidas por diversas clases de microorganismos. También tienen lugar una serie de
descomposiciones de proteínas y otros compuestos presentes en el mosto.
4. Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los únicos organismos capaces
de degradar completamente todos los componentes de los materiales lignocelulósicos
gracias a las enzimas lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una
enzima es una interacción muy específica.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra

en la madera?
R//= La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la
cual presenta una zona, denominada centro activo, con una forma espacial
característica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con
el que existe entre una llave y su cerradura: sólo es posible abrirla si los salientes y
entrantes de una y otra encajan exactamente, por lo que cualquier cambio que se
produzca en la forma impedirá su acoplamiento.
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad
enzimática?
R//= Dado que el sitio activo es el responsable de la actividad catalítica de la enzima, es
esencial preservar su conformación en la proteína nativa. Aquellos factores que modifican
la conformación de las proteínas influirán por consiguiente en la actividad enzimática y
nos referimos en particular al pH, la temperatura y los efectores, concentración de
sustratos.
El pH: Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la
reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar
su actividad enzimática para valores
crecientes de pH, comenzando desde la zona
ácida, se obtiene una curva en forma de
campana. El máximo de la curva corresponde
al pH óptimo en el cual la enzima tiene su
máxima actividad. En medios muy ácidos o
muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se
inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una
actividad óptima a pH alcalino como la
tripsina (enzima intestinal).
LA TEMPERATURA: La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con
la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo
general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se
alcanza a una temperatura óptima, luego la
actividad decrece y finalmente cesa por completo a
causa de la desnaturalización progresiva de la
enzima por acción de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen
mucho o se detienen porque decrece la cinética
molecular, pero la acción catalítica reaparece
cuando la temperatura se eleva a valores normales
para la enzima. No olvidar que una enzima humana
típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio otros
organismos como, por ejemplo, las bacterias
termófilas resistentes a altas temperaturas tienen su
óptimo de actividad cercano a los 80º C.

CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO:
Principalmente, la velocidad de la reacción o
catálisis varía de acuerdo a la concentración del
sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la
actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la
velocidad máxima, punto donde la enzima se
satura, debido a que las enzimas tienen todos sus
sitios activos ocupados.
Efectores: Con este nombre designamos iones o
moléculas pequeñas que activan o inhiben las
reacciones enzimáticas. Los activadores más corrientes son iones como Ca+2, Mg+2, Mn+2,
Zn+2 o grupos reductores (por lo general -SH). Los inhibidores son de una naturaleza más
variada y provocan según el caso, diferentes tipos de inactivación.
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
R//= El sitio o centro activo es la zona
de la enzima en la que se une
el sustrato para ser catalizado. La
reacción específica que
una enzima controla depende de un área
de su estructura terciaria. Dicha área se
llama el sitio activo y en ella ocurren las
actividades con otras moléculas. Debido
a esto, el sitio activo puede sostener
solamente ciertas moléculas. Las
moléculas del sustrato se unen al sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis. La
estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas.
En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo
hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se
denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la
transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las

enzimas lignocelulolíticas?
R//= Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.)
en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH
del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las
proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá
un pH en el cual la conformación será la más adecuada
para la actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es
el llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de
pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del
pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la
pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7
y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura derecha). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la
proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular:
Los amortiguadores fisiológicos.

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-

Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para
determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de
los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,
método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

R//= La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas
reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude
Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que
la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir,
cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.
b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de
transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?
R//= La velocidad V indica el número de moléculas del sustrato que se convierten en
producto por segundo. Con concentraciones crecientes de sustrato [S], la enzima va
acercándose asintóticamente a su velocidad máxima Vmax, pero nunca la alcanza. Por
esta razón, no hay un valor de [S] determinado para la Vmax. De todas formas, se
puede definir un parámetro característico de la enzima empleando la concentración de
sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2).
Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de
sustrato, ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante, de formación de
producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos
de la enzima están saturados con sustrato.

Donde; k1= Rata de formación de ES

K2= Rata de descomposición reversible ES
K2= Rata de descomposición irreversible ES

La constante k2 es considerablemente menor que k1 o k-1 y por tanto la velocidad

global del proceso estará dado por:

En otras palabras el paso limitante, será la descomposición de ES en producto más

enzima. Teniendo en cuenta las consideraciones anteriores es posible deducir a partir de la
ecuación (1) la ecuación de Michaelis-Menten1 que describe el comportamiento de la
enzima:

Donde Vmax (velocidad máxima) y KM (constante de Michaelis) son dos parámetros

importantes de la enzima dado que en la zona I tenemos una cinética de primer orden,
podemos considerar que habrá un momento en el cual la velocidad es igual a la mitad de la
velocidad máxima, es decir:
Reemplazando en la ecuación 3:

Dividiendo por Vmax y despejando, tendremos:

Esta ecuación nos proporciona el significado físico de KM que será entonces la

concentración del sustrato (moles/litro) necesaria para alcanzar la velocidad semimaxima.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es

la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
R//= La KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la
reacción es la mitad de la Vmax.
En condiciones experimentales definidas (sustrato, pH, temperatura), la constante de
Michaelis (KM) tiene un valor propio para cada enzima y es uno de los parámetros
que la caracterizan, al igual que el PM, pl, composición en aminoácidos, etc. Los
valores de KM y Vmax de una enzima se pueden determinar por métodos gráficos
realizando en el laboratorio la cinética con un sustrato dado en condiciones
experimentales bien definidas, de manera que al calcular las velocidades (cantidad
sustrato transformada/ mililitro/ minuto) alcanzadas con diferentes concentraciones de
S.
d. Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos a través del
método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo
de los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los
recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].

[S] (mM) Vo (mM/min) 1/Vo 1/[S]

50 10 1/50= 0,02 1/10= 0,1

100 19 1/100= 0,01 1/19= 0,052631579
160 29 1/160= 0,00625 1/29= 0,034482759
190 33 1/190= 0,005263158 1/33= 0,03030303
290 46 1/290= 0,003448276 1/46= 0,02173913
400 58 1/400= 0,0025 1/58= 0,017241379
800 83 1/800= 0,00125 1/83= 0,012048193
1000 90 1/1000= 0,001 1/90= 0,011111111
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

Vo
[S] (mM) 1/[S] 1/Vo
(mM/min)
50 10 0,1 0,02
100 19 0,052631579 0,01
160 29 0,034482759 0,00625
190 33 0,03030303 0,005263158
290 46 0,02173913 0,003448276
400 58 0,017241379 0,0025
800 83 0,012048193 0,00125
1000 90 0,011111111 0,001
El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es
decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una
ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). Las variables del caso son: 1/Vo
= m y 1/ [S] = b
R//=
Vmax km
4,697040864 1

y = 0,2129x - 0,0012

GRAFICA 1/V COMO FUNCIÓN DE 1/ [S]

y = 0.2129x - 0.0012
0.025 Series1 Linear (Series1)

0.02

0.015

0.01
1/V

0.005

0
-0.04 -0.02 0 0.02 0.04 0.06 0.08 0.1 0.12
-0.005

-0.01
1/(S)
6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la
regulación enzimática.
R//= Las vitaminas son micronutrientes orgánicos, sin valor energético, necesarias para el
hombre en muy pequeñas cantidades y que deben ser aportadas por la dieta, por la
alimentación, para mantener la salud.
Algunas pueden formarse en cantidades variables en el organismo (vitamina D y niacina
se sintetizan endógenamente (la primera se forma en la piel por exposición al sol y la
niacina puede obtenerse a partir del triptófano) y las vitaminas K2, B1, B2 y biotina son
sintetizadas por bacterias intestinales). Sin embargo, generalmente esta síntesis no es
suficiente para cubrir las necesidades.
Su gran importancia en el mantenimiento de la salud (haciendo honor a su nombre: "vita"
significa vida) queda demostrada por la aparición de las enfermedades deficitarias que
provoca su falta en la dieta: la deficiencia de vitamina A puede producir ceguera y la falta
de vitamina D puede retardar el crecimiento de los huesos. Además, hoy se sabe que su
papel nutricional va más allá de la prevención de las enfermedades deficitarias o
carenciales. Pueden también ayudar a prevenir algunas de las enfermedades crónicas más
prevalentes en las sociedades desarrolladas. La vitamina C, por ejemplo, no sólo previene
la enfermedad deficitaria conocida como escorbuto, también parece proteger o prevenir la
aparición de ciertos tipos de cáncer. La vitamina E, un potente antioxidante, es un factor
de protección en la enfermedad cardiovascular y los folatos ayudan a prevenir defectos
del tubo neural en el feto. Aunque se describan aisladamente, muchas de ellas actúan
conjunta y armónicamente en el organismo, como por ejemplo las vitaminas del grupo B
en el metabolismo energético.
Cada célula del cuerpo tiene la función de transformar los aminoácidos (sustancias
químicas orgánicas), los minerales y los oligoelementos (sustancia indispensable para el
organismo vivo) en proteínas, hormonas y enzimas (de las cuales se desprenden las
reacciones químicas) algunas vitaminas forman parte de esas enzimas por lo que resultan
indispensables para nuestro cuerpo. De las 13 vitaminas diferentes que se conocen
actualmente, podemos diferenciar dos grupos distintos: por un lado las vitaminas
hidrosolubles como la vitamina C y el grupo de las B. Estas se disuelven en el agua y
ya que el organismo no puede almacenarlas, es necesario un aporte diario o controlado
debido a que el exceso es eliminado por el sudor y la orina. El otro grupo de vitaminas es
el de las vitaminas liposolubles que se disuelven en grasas como la vitamina A, D, E y K.
 Estas se almacenan en los tejidos adiposos y en el hígado. A diferencia de las vitaminas
hidrosolubles, el exceso de su consumo puede ser muy perjudicial para nuestra salud ya
que nuestro cuerpo sí que almacena su exceso.
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está

en el punto A?
R//= cuando se incrementa mucho la temperatura como se muestra en el gráfico (punto
A), se favorece la desnaturalización y se considera que esta proteína pierde su capacidad
catalizadora. Por esta razón, cada enzima tiene un intervalo óptimo de temperatura en el
cual se logra la mayor actividad; la mayoría tiene su temperatura óptima entre 30º C y 40º
C y se inactiva a más de 55º C. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible,
por lo que la enzima en ciertas condiciones, llega a recuperar su función después de un
tratamiento térmico.

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

R//= la velocidad enzimática aumenta con la temperatura hasta un valor critico como se
muestra en el grafico (punto B) en el que la proteína se inactiva por desnaturalización;
Habitualmente cuando el efecto de la temperatura no es muy intenso, se puede regenerar
nuevamente. Pero, a medida que esta es mayor, se favorece la inactivación irreversible y
el sitio activo se pierde en la oportunidad de regenerar el sistema. Habitualmente la
desnaturalización a alta temperatura es irreversible, debido a que se rompen las fuerzas
débiles de enlace al aumentar la
vibración térmica de los átomos
Componentes, fenómeno que
daña la estructura tridimensional.

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

 a. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?
R//= Las crestas del grafico 2 describen la desnaturalización o estabilidad de las
proteínas (enzimas), nos damos cuenta por medio de esta que toda actividad
enzimática tiene un pH óptimo donde trabaja al 100% de su capacidad. De esta
manera ya sea mayor o menor pH la actividad enzimática disminuye y la enzima se
desnaturaliza.
b. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?
R//= Las enzimas que realizan su actividad catalica en los distintos PHS Comúnmente son
de naturaleza proteica, pero también de RNA.
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a las variaciones de pH. Puesto que la
conformación de las proteínas está influida por las cargas eléctricas de los grupos
ionizables, presentes en las cadenas laterales de los aminoácidos integrantes, habrá un pH
en el cual dicha conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Es decir:
existe un valor óptimo del pH al cual la velocidad de la reacción enzimática es máxima.
Variaciones significativas del valor óptimo provocan la alteración de la estructura espacial
de la enzima, quedando frenada su eficacia catalítica. Dado que ciertos cambios
significativos del pH pueden provocar la desnaturalización de las proteínas, los seres
vivos han desarrollado mecanismos reguladores (tampones o amortiguadores) que
permiten mantener estable el pH fisiológico.
Caso “a”. Esta enzima presenta un pH óptimo muy ácido,
entre 1’5 y 2. Su actividad se anula prácticamente cuando
el pH se acerca a la neutralidad.
Caso “b”. Esta enzima presenta un pH óptimo igual a 7. Su
actividad catalítica se anula cuando el pH es muy ácido (pH
= 2’5) o básico (pH = 11).
Caso “c”. Esta enzima presenta un pH óptimo igual a 10,
observándose que su actividad catalítica se anula cuando el
pH es ácido (pH = 5) o muy básico.
Nota: La gráfica corresponden a la pepsina (a), ureasa (b) y
arginasa (c).
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH.
2 Ejercicio 2. Bioenergética

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes de
electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de la
molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder electrones.
Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO 2 se

conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
R//=

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida

cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?
R//= La nicotinamida adenina dinucleótido (abreviado NAD+, y también llamada
difosfopiridina nucleótido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas
las células vivas. El compuesto es un dinucleótido, ya que consta de dos nucleótidos
unidos a través de sus grupos fosfato con un nucleótido que contiene un anillo
adenosina y el otro que contiene nicotinamida.
En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones redox (oxidorreducción),
llevando los electrones de una reacción a otra.
La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las células: NAD+ y NADH.
El NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de otras moléculas y pasa a
ser reducido, formándose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente
reductor para donar electrones. Estas reacciones de transferencia de electrones son la
principal función del NAD+. Sin embargo, también es utilizado en otros procesos
celulares, en especial como sustrato de las enzimas que añaden o eliminan grupos
 químicos de las proteínas, en modificaciones post-traduccionales. Debido a la
importancia de estas funciones, las enzimas que intervienen en el metabolismo del
NAD+ son objetivos para el descubrimiento de medicamentos.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

R//= El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor
de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su
estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada
uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para
intervenir como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo.
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos
protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la
formación de ATP(fosforilación oxidativa).

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

R//= En la mayoría de las reacciones celulares el ATP se hidroliza a ADP, rompiéndose un
sólo enlace y quedando un grupo fosfato libre, que suele transferirse a otra molécula en lo
que se conoce como fosforilación; sólo en algunos casos se rompen los dos enlaces
resultando AMP + 2 grupos fosfato.
El sistema ATP <-> ADP es el sistema universal de intercambio de energía en las células.
 e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?
R//=

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?
R//= El trifosfato de adenosina es un nucleótido fundamental en la obtención de energía
celular. Está formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azúcar
de tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato. Es la
principal fuente de energía para la mayoría de las funciones celulares.
Se produce durante la fotorrespiración y la respiración celular, y es consumido por
muchas enzimas en la catálisis de numerosos procesos químicos. Su fórmula molecular es
C10H16N5O13P3.
El ATP se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgánulos especiales de la
célula llamados mitocondrias. El ATP se comporta como una coenzima, ya que su
función de intercambio de energía y la función catalítica (trabajo de estimulación) de
las enzimas están íntimamente relacionadas. La parte adenosina de la molécula está
constituida por adenina, un compuesto que contiene nitrógeno (también uno de los
componentes principales de los genes) y ribosa, un azúcar de cinco carbonos. Cada unidad
de los tres fosfatos (trifosfato) que tiene la molécula, está formada por un átomo de
fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la ribosa a través de uno de estos
últimos. Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía, es decir, son
relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad.
 a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?
R//= Glucólisis es el primer paso de la respiración celular y consiste de una serie de
reacciones que ocurren en el citoplasma de la célula y por las cuales, a partir de una
molécula de glucosa, se producen dos moléculas de ácido pirúvico (piruvato).
Todos los organismos llevan a cabo la glucólisis. La glucólisis se divide en dos partes; en
la primera la molécula de glucosa se divide en dos moléculas de gliceraldehido-3-fosfato
y en la segunda estas dos moléculas se convierten en dos moléculas de ácido pirúvico
(piruvato).
Durante la glucólisis se producen dos moléculas de ATP.

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
R//= En la cadena de transporte de electrones, los electrones producidos en glucólisis y en
el ciclo de Krebs pasan a niveles más bajos de energía y se libera energía para formar ATP.
Durante este transporte de electrones las moléculas transportadoras se oxidan y se reducen.
El último aceptador de electrones de la cadena es el oxígeno.
La quimiosmosis usa la energía que se produce en la cadena para mover hidrógeno a través
de la membrana y producir la energía necesaria para sintetizar ATP.
En la cadena se producen 26-28 moléculas de adenosina trifosfato ATP a partir de una
molécula inicial de glucosa.
 3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función enzimática.
¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la
actividad enzimática de algunas enzimas?
R//= La función de los cationes metálicos la encontramos observando su adecuación para
la labor de ejecutar peligrosas reacciones químicas en las superficies enzimáticas,
reacciones que de otra manera podrían dañar las cadenas orgánicas laterales más sensibles
de los aminoácidos en una enzima. Por ejemplo, los metales redox tales como hierro,
manganeso y cobre pueden aceptar electrones en su estructura, manteniéndolos
temporalmente para luego donarlos al oxígeno, formando agua como una forma para
disponer de los electrones con seguridad.
En esencia, uno debe considerar que un cofactor metálico extiende el repertorio de
funciones catalíticas disponibles para y realizadas por enzimas.
Sus nombres son: hierro, manganeso, zinc, cobre, magnesio, cobalto, calcio; Existen otros
muchos minerales como el molibdeno, el vanadio, la sílice, el selenio y el níquel que participan,
en mayor o menor medida, en muchos procesos catalíticos.

a. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?

R//=
CATIONES METALICOS ENZIMAS SOBRE LAS QUE ACTUAN

 Es el más ubicuo y versátil de los cofactores metálicos. Más

de 300 enzimas tienen un cofactor de zinc.
 Aproximadamente el 3% del genoma de los mamíferos
codifica para proteínas dedos de zinc unidas al ADN.
ZINC  También participa en enzimas como la anhidrasa carbónica,
la cual es requerida para la secreción del ácido clorhídrico
en el estómago, carboxipeptidasa, aspartato-
transcarbamilasa y alcohol deshidrogenasa,
oligometafosfatasa, entre otras.
 Se absorbe en el duodeno y se fija débilmente a casi todas
las proteínas plasmáticas, principalmente a la albúmina.
Esto es importante para su transporte hacia los tejidos.
 Una vez allí, se acumula débilmente en los tejidos y ante
una dieta insuficiente la concentración plasmática baja
rápidamente.
La mayoría de las enzimas con hierro acoplan el hierro
como heme, o como un arreglo especial de hierro con grupos
azufre, conocidos como centros hierro-azufre.
→ El citocromo c es una proteína heme común en las mitocondrias
donde los ligandos axiales al hierro están ocupados por histidina y
metionina.
 Las enzimas con un grupo heme tienen un color rojizo,
HIERRO dependiendo del estado de oxidación del hierro, hecho que
motivó a nombrar a las proteínas heme de las mitocondrias
como “citocromo”.
 La enzima más conocida es la citocromo c oxidasa, siendo la
enzima capaz de dividir una molécula de oxígeno para formar
agua.
→ Las enzimas con centros hierro-azufre serían xantina-oxidasa,
succinato deshidrogenasa y nitrogenasa.

Podría ser el elemento menos común en las enzimas, y a veces

también el gran olvidado. Pero el manganeso participa en enzimas
importantes como la piruvato-carboxilasa, y la arginasa en el ciclo
de la urea.

MANGANESO También actúa como cofactor activador del metal para muchas
enzimas que requieren magnesio, como la fructosa 1.6 difosfatasa,
galactoquinasa, glucosa 1.6 fosfomutasa, glutatión reductasa y
peptidasa, entre otras.
El calcio es un cofactor para un número limitado de coenzimas. Las
más importantes y relevantes son alfa-amilasa y la termolisina.
CALCIO
Participa también en el complejo actina-miosina del músculo, pero
sus funciones son más importantes en otras vías y rutas metabólicas
que como cofactor.
 El cobalto como cofactor está muy ligado a la vitamina B12. La
forma más habitual de la coenzima que contiene cobalto es
la cianocobalamina.
COBALTO Participa, pero en menor medida y como cofactor, junto con otros
minerales en enzimas como alcalina fosfomonoestarasa, la
fenoloxidasa o la trifosfatasa.
Es requerido por un gran número de enzimas, entre ellas
las fitasas que son de las más utilizadas en alimentación animal.
La carencia de magnesio no permite activar las fitasas, bajando la
efectividad de las mismas.
MAGNESIO También participa en otras enzimas, todas muy ligadas al fósforo
también como alcalina fosfomonoesterasa, arginina
cinasa, aspartasa, ATPasa, decarboxilasa, fosfofructoquinasa,
fosforilasa.
Además, el magnesio está implicado en rutas metabólicas
importantes como la glicólisis con enzimas como la piruvato-
quinasa o la hexoquinasa.

b. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y

consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
R//=
 c. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus
mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.
R//= Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que
puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima).
En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.
Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para realizar
la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas,
denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le
aportan a la enzima los grupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte
proteica de la enzima se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.
Por lo tanto una holoenzima está formada por:
 Apoenzima.
 Cofactor.
El buen funcionamiento del organismo humano, se debe a la posibilidad de separación
de apoenzimas y coenzimas, para sus fines específicos.
Algunos factores que influyen en la actividad de las enzimas son:
•Cofactores y coenzimas •Temperatura
•pH •Concentración del sustrato
•Inhibidores •Mecanismos reguladores
Las enzimas que requieren cofactores o coenzimas generalmente no se activan hasta que esta
molécula se une:
•Apoenzima→ enzima a la cual no se ha unido el cofactor (inactiva).
•Holoenzima→ enzima a la cual se unió el cofactor (activa).
 REFERENCIAS

 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp 152 -180). Recuperado de:
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{"Pagin
a":"152","Vista":"Indice","Busqueda":""}
 Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a
distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado de:
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_20
13%20_final_45_leccione_WORD.pdf
 García Jerez, A. (25, 11,2018). Enzimología y bioenergética. [Archivo de video].
Recuperado de: http://hdl.handle.net/10596/22365