UNIDAD 5

PROTEÍNAS

1. Concepto de proteína

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente

por carbono,hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre; y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre

de aminoácidos, que son las unidades básicas de construcción de proteínas. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de

aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si
es superior a 10 se llama polipéptido y si es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

2. Los aminoácidos

Los aminoácidos son las unidades básicas para formar las proteínas. Se caracterizan
por poseer un grupo carboxilo (-
COOH) y un grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.

Los radicales confieren al aminoácido

unas características propias. Por ello,
estos radicales se utilizan como
criterio de clasificación de los
aminoácidos.
Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos. Existen otros aminoácidos,
pero no se asocian formando macromoléculas.

Existen diferentes clasificaciones de los aminoácidos según la naturaleza del radical

R. A continuación tenemos los aminoácidos clasificados en:

 Aminoácidos hidrófobos: sus radicales son de naturaleza hidrocarbonada no

polar; se encuentran en la parte más interna de las proteína solubles, ocultos del
medio acuoso.
 Aminoácidos polares hidrófilos: sus radicales son polares pero sin carga y
pueden establecer puentes de hidrógeno con el agua, favoreciendo su
solubilidad.
 Aminoácidos básicos: sus radicales poseen un grupo amino que se ioniza
positivamente.
 Aminoácidos ácidos: sus radicales poseen un grupo carboxilo que se ioniza
negativamente.
Aminoácidos hidrófobos:
Aminoácidos polares hidrófilos:
Aminoácidos ácidos y básicos:
Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser
suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el
organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales. Para la especie
humana son esenciales ocho aminoácidos:treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse
la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto).

Isomería de los aminoácidos

Los aminoácidos presentan isomería, ya que

poseen un carbono asimético(carbono α),
unido a cuatro radicales distintos (excepto en el
caso de la glicina).
Existe una forma D y otraforma L. Los
isómeros de tipo D poseen, en proyección
lineal, el grupo amino (-NH2) hacia la derecha
del carbono asimétrico, mientras que los
isómeros L presentan el grupo amino (-NH2) a
la izquierda del carbono asimétrico.
También existen isómeros ópticos. Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se
denominandextrógiras y se representan con el signo (+). Las moléculas que desvían la luz
polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-).

Comportamiento químico de los aminoácidos

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero:

pueden ionizarse, según el pH, como un ácido, liberando protones y quedando como
-COO- o como base, cuando los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+,
o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta

igual al cero.

3. El enlace peptídico

Los péptidos y proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante

un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de agua.
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir,
presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
4. Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales de

carácter jerarquizado denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa
de la disposición de la anterior en el espacio.
La estructura tridimensional de una proteína determina su funcionalidad.

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. Nos

indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el

espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

 La hélice alfa.
 La conformación beta o lámina
beta.
Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una
conformaciónglobular compacta o una estructura fibrosa alargada.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por
tanto la terciaria.
La conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
La estructura terciaria se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

 Puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

 Puentes de hidrógeno.
 Interacciones eléctricas.
 Interacciones hidrofóbicas.

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión,

mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre deprotómero.

El número de protómeros varía

desde dos como en
lahexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta
de 60 unidades proteícas.

5. Propiedades de proteinas

Solubilidad

Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua.
Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si
predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua porque, al
ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de
moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras
proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la
que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Especificidad

La especificidad se puede referir a su función: cada proteína lleva a cabo una

determinada función y la realiza porque posee una determinada estructuraprimaria
y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
También se puede hablar de especificidad de especie: no todas las proteinas son
iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas propias
que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados.
La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que
sirve para la construcción de árboles filogenéticos.

Desnaturalización
 Consiste en la pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las
proteínas desnaturalizadas tienen la
misma conformación, muy abierta y con
una interacción máxima con el
disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza
se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido
o frito) o por variaciones del pH (rizos de la permanente).

El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las

cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede
romper puentes de hidrógeno o facilitar su formación.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización.

Capacidad amortiguadora

Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de

neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H +) del medio donde se
encuentran.

6. Clasificación de proteínas

Las proteínas se clasifican en:

 HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos.
Pueden ser globulares o fibrosas.

 HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina grupo prostético.
Existen diferentes tipos según ese grupo prostético: glucoproteínas, lipoproteínas,
nucleoproteínas, cromoproteínas...

HOLOPROTEÍNAS
 Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo),hordeína (cebada).
 Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Globular  Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina(huevo), lactoalbúmina (l
es eche).
 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

 Colágeno: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

 Miosina y actina: responsables de la contracción muscular.
 Queratina: en formaciones epidérmicas (pelos, uñas, plumas, cuernos).
Fibrosas
 Elastina: en tendones y vasos sanguineos.
 Fibroína: en hilos de seda (arañas, insectos...).
 Fibrina: interviene en la coagulación sanguínea.

HETEROPROTEÍNAS
 Ribonucleasa.
 Mucoproteínas.
Glucoproteínas  Anticuerpos.
 Hormona luteinizante.
 Fibrinógeno.

 De alta, baja y muy baja densidad (HDL,LDL, VLDL,

Lipoproteínas respectivamente), que transportan lípidos en la sangre.
 Quilomicrones.

Nucleoproteínas  Nucleosomas de la cromatina

 Ribosomas

Cromoproteínas  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

 Citocromos, que transportan electrones.
7. Funciones y ejemplos de proteínas

 Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

 Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural  El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

Enzimatica  Los enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.

Contráctil  Miosina y actina: contracción muscular.

 Dineína: movimiento de los cilios.

 Insulina y glucagón
Hormonal  Hormona del crecimiento
 Calcitonina
 Hormonas tropinas

Defensiva  Inmunoglobulina
 Trombina y fibrinógeno

Homeostática  Algunas regulan el pH y el equilibrio osmótico.

 Hemoglobina
Transporte  Hemocianina
 Citocromos

Reserva  Ovoalbúmina, de la clara de huevo

energética  Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche