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* Si le groupe fonctionnel amino est sur le carbone numéro 2, l'acide aminé ou amino-acide
considéré est un acide α-aminé.
ex. : acide 2-aminoéthanoïque (glycine)
ou acide α amino-éthanoïque
ex. :
acide 2-aminopropanoïque (alanine)
ou acide α amino-propanoïque
ex. :
acide 2-amino-3-méthylbutanoïque (valine)
ou acide α amino-3-méthylbutanoïque
ex. :
acide 2-amino-4-méthylpentanoïque (leucine)
ou acide α amino-4-méthylpentanoïque
→ ou
zwitterion ou amphion
En solution aqueuse, l'acide α aminé est sous forme de zwitterion à plus de 99 %.
Le pH d'une solution d'acide α aminé pur est de l'ordre de 7.
+ H+ ←
→
zwitterion (neutre) double acide (cation)
En milieu très basique, l'acide α aminé se comporte comme une base en donnant une
"double base" :
←
→ + H+
zwitterion (neutre) double base (anion)
3) Domaines de prédominance :
A chaque couple correspond un pKA :
Soit le couple double acide/zwitterion de pKA1
Et le couple zwitterion/double base de pKA2
On peut définir un domaine de prédominance des différentes espèces :
pKA1 pHi pKA2
++→ pH
le double acide le zwitterion la double base
prédomine prédomine prédomine
Pour chaque acide α aminé, il existe une valeur du pH pour laquelle le zwitterion (ou
l'amphion) prédomine, donc où sa concentration est maximale. Ce pH particulier, compris
entre pKA1 et pKA2, est appelé point isoélectrique noté pHi.
Le point isoélectrique est caractéristique de l'acide α aminé et sa valeur est donnée par :
pK A 2 + pK A1
pHi =
2
Dans les milieux naturels où se trouvent les acides α aminés, le pH étant voisin de 7, c’est la
forme "zwitterion" qui prédomine.
pKA1 = 2,4 ; pKA2 = 9,8 ; pHi = 6,1. pKA1 = 2,3 ; pKA2 = 9,7 ; pHi = 6,0.
C'est le plus simple, des acide aminés, L'atome de carbone α (n° 2) asymétrique.
possible. Pas de carbone asymétrique.
pKA1 = 2,3 ; pKA2 = 9,6 ; pHi = 6,0. pKA1 = 2,3 ; pKA2 = 9,7 ; pHi = 6,0.
L'atome de carbone n° 2 est asymétrique. L'atome de carbone n° 2 est asymétrique.
pKA1 = 2,3 ; pKA2 = 9,7 ; pHi = 6,0. pKA1 = 2,0 ; pKA2 = 10,6 ; pHi = 6,3.
Deux atomes de carbone asymétriques : le L'amine portée par le carbone α est une
carbone n° 2 mais aussi le carbone n° 3. amine secondaire et non primaire.
pKA1 = 2,6 ; pKA2 = 9,2 ; pHi = 5,9. pKA1 = 2,4 ; pKA2 = 9,4 ; pHi = 5,9.
L'atome de carbone n° 2 est asymétrique. L'atome de carbone n° 2 est asymétrique.
pKA1 = 2,2 ; pKA2 = 9,1 ; pHi = 5,6. pKA1 = 2,2 ; pKA2 = 9,2 ; pHi = 5,7.
L'atome de carbone n° 2 est asymétrique. L'atome de carbone n° 2 est asymétrique.
Thréonine (Thr, T)
acide 2-amino-3-hydroxybutanoïque
pKA1 = 1,9 ; pKA2 = 10,3 ; pHi = 6,1. pKA1 = 2,2 ; pKA2 = 9,2 ; pHi = 5,7.
L'atome de carbone n° 2 est asymétrique. L'atome de carbone n° 2 est asymétrique.
pKA1 = 2,2 ; pKA2 = 9,2 ; pHi = 9,6. pKA1 = 2,2 ; pKA2 = 9,0 ; pHi = 11,2.
Possède d'autres basicités d'où le pHi. Possède d'autres basicités d'où le pHi.
L'atome de carbone n° 2 est asymétrique. L'atome de carbone n° 2 est asymétrique.
Histidine (His, H)
pKA1 = 2,2 ; pKA2 = 9,8 ; pHi = 2,8. pKA1 = 2,2 ; pKA2 = 9,7 ; pHi = 3,2.
Possède d'autres acidités d'où le pHi. Possède d'autres acidités d'où le pHi.
L'atome de carbone n° 2 est asymétrique. L'atome de carbone n° 2 est asymétrique.
La connaissance des acides aminés est importante car ils sont à la base de la construction
des protéines. Cependant, les propriétés individuelles peuvent être plus ou moins fortement
modifiées en fonction de leur environnement. Les fonctions acide carboxylique et amine
portées par le carbones alpha sont presque toutes mobilisées par les liaisons peptidiques.
2) Solubilité :
Du fait de leur polarisation et même leur ionisation, les acides aminés sont très solubles
dans l'eau.
Ils ne sont pas solubles dans les solvants moléculaires (éther, chloroforme ...).
3) Volatilité :
Les acides aminés sont peu volatiles. Les liaisons intermoléculaires qui peuvent se créer du
fait de la polarisation de nombreuses liaisons assurent des liens étroits dans le liquide et
même dans le solide. La plupart des acides aminés sont solides à l'état pur.
On voit que la réaction d'acylation permet de "bloquer" le groupe amino de l'acide α aminé
dans un groupe fonctionnel amide tout en laissant libre le groupe carboxylique.
+ → + H2O
liaison peptidique
(groupe fonctionnel amide)
En fait, en faisant réagir deux acides aminés, on obtient un mélange de quatre dipeptides :
+ → + H2O
Si on souhaite "orienter" un dipeptide, il faut préalablement bloquer une fonction amino d'un
acide α aminé par acylation et bloquer une fonction carboxylique de l'autre acide α aminé
par estérification.
Exemple : Par exemple, on veut synthétiser un dipeptide formé à partir de la glycine suivie
de l'alanine, qu'on notera Gly - Ala.
Au départ, on a : H2N ─ Gly ─ COOH et H2N ─ Ala ─ COOH
- on "bloque" le groupe carboxylique de l'alanine par estérification et devient :
H2N ─ Ala ─ COO ─ R
- on fait réagir les deux molécules qui, par déshydratation, donnent :
H2N ─ Gly ─ COOH + H2N ─ Ala ─ COO ─ R
→ H2N ─ Gly ─ CONH ─ Ala ─ COO ─ R + H2O
- par hydrolyse, on "libère" le groupe carboxylique :
H2N ─ Gly ─ CONH ─ Ala ─ COO ─ R + H2O
→ H2N ─ Gly ─ CONH ─ Ala ─ COOH + HO ─ R
- on a obtenu le dipeptide : H2N ─ Gly ─ CONH ─ Gly ─ COOH
Le dipeptide ainsi obtenu peut être "prolongé" de façon "orientée" par le même procédé.
C'est cette technique qui est utilisée au laboratoire pour reconstituer des polypeptides.
4) polypeptides et protéines :
Par polymérisation "orientée", au laboratoire, on peut obtenir des polypeptides.
D'une façon générale, dans la nature l’enchaînement des acides aminés se fait par
élimination de molécule d’eau, c’est une polycondensation.
Arbitrairement, les chaînes peptidiques de masse molaire M < 10 000 g.mol−1 sont appelés
polypeptides, au delà de cette masse molaire, on parle de protéines.
A RETENIR
→ ou
zwitterion ou amphion
En solution aqueuse, l'acide α aminé est sous forme de zwitterion à plus de 99 %.
Le pH d'une solution d'acide α aminé pur est de l'ordre de 7.
+ H+ ←
→
zwitterion double acide
En présence d'un acide, l'acide α aminé se comporte comme une base :
←
→ + H+
zwitterion double base
4) polypeptides et protéines :
Par polymérisation "orientée", au laboratoire, on peut obtenir des polypeptides.
D'une façon générale, dans la nature l’enchaînement des acides aminés se fait par
élimination de molécule d’eau, c’est une polycondensation.
Les chaînes peptidiques de masse molaire M < 10 000 g.mol−1 sont appelés polypeptides, au
delà de cette masse molaire, on parle de protéines.
POUR S'ENTRAÎNER