TEMA 5: PROTEÍNAS

Índice

1. INTRODUCCIÓN
2. AMINOÁCIDOS
3. PÉPTIDOS
4. PROTEÍNAS
 1. INTRODUCCIÓN

• Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes

en las células, la información contenida en los genes se expresa
en forma de proteína

• Todas las proteínas de los seres vivos están constituidas por un

conjunto básico de 20 aminoácidos
2. AMINOÁCIDOS
 2.1. CONCEPTO

• Compuestos orgánicos de bajo peso molecular que al unirse entre sí

forman las proteínas.

• Formados por C, N, H y O.

• Poseen en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-

NH2) y un grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de
C.

(- NH2)
(-COOH)
 2.2. CARACTERÍSTICAS

• Son sólidos
• Solubles en agua. En disolución acuosa forman iones dipolares
• Cristalizables
• Incoloros o poco coloreados
• Con un punto de fusión alto (≈200º C)
• Anfóteros: se comportan como ácidos y bases
 2.2. CARACTERÍSTICAS

 ZWITTERIONES: compuesto químico que es eléctricamente neutro

pero que tiene cargas positivas y negativas sobre átomos
diferentes.

Los zwitteriones son especies polares y usualmente presentan una

elevada solubilidad en agua y bastante baja en muchos disolventes
orgánicos de carácter apolar.

 PUNTO ISOELÉCTRICO: El pH en el cual un aa tiene carga neta

neutra pero está ionizado.
 2.3. ESTRUCTURA

• Los aa presentan un C asimétrico (carbono α) que genera isómeros

espaciales

• Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH , según la disposición

del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α se
habla de "L-aminoácidos” o de "D-aminoácidos”, respectivamente.

En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.

 2.4. CLASIFICACIÓN

Los aminoácidos se clasifican en cinco grupos diferentes, según las

características del grupo R:

• Grupo R apolar alifático (7)

• Grupo R polar sin carga (5)

• Grupo R aromático (3)

• Grupo R cargado positivamente (3)

• Grupo R cargado negativamente (2)

 2.4. CLASIFICACIÓN

• Grupo R apolar alifático (7)

Glicina Alanina
Prolina (Pro) Valina (Val)
(Gly) (Ala)

Leucina Isoleucina
(Leu) (Ile) Metionina
(Met)
 2.4. CLASIFICACIÓN

• Grupo R polar sin carga (5)

Serina
(Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)

Asparragina
(Asp) Glutamina (Gln)
 2.4. CLASIFICACIÓN

• Grupo R aromático (3)

Fenilalanina (Phe) Tirosina Triptófano (Trp)

(Tyr)
 2.4. CLASIFICACIÓN

• Grupo R cargado positivamente (básicos) (3)

Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)

 2.4. CLASIFICACIÓN

• Grupo R cargado negativamente (ácidos) (2)

Aspartato (Asp) Glutamato (Glu)

 2.5. AMINOÁCIDOS ESENCIALES

En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos

ellos sólo unos 20 forman parte de las proteínas.

Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto,

tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos
esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman
aminoácidos no esenciales.

Para la especie humana son esenciales 8 aminoácidos: treonina,

metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina
(además puede añadirse la histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)
3. PÉPTIDOS
 3.1. CONCEPTO Y ESTRUCTURA

• Moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos (un número

reducido) mediante enlaces peptídicos (amidas).

• En un extremo de la cadena hay un grupo amino libre (N-terminal) y en

el otro extremo un residuo de aminoácido que presenta un grupo
carboxilo libre (C- terminal)
 3.1. CONCEPTO Y ESTRUCTURA
• Una propiedad del enlace peptídico es que los 4 átomos del enlace
peptídico se sitúan en un mismo plano que recibe el nombre de Plano
de la amida.

• Una cadena peptídica adquiere la estructura de unos planos sucesivos

que pueden tomar diversos ángulos entre sí, y de los que salen
lateralmente los grupos químicos (cadenas laterales) de cada
aminoácido.
 3.2. CLASIFICACIÓN

- Dipéptidos: 2 aminoácidos unidos mediante enlace peptídico.

- Tripéptidos: 3 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

- Oligopéptidos: Un número reducido de aminoácidos unidos por

enlaces peptídicos.

- Polipéptidos: Un numero elevado de aminoácidos unidos por

enlaces peptídicos.
4. PROTEÍNAS
 4.1. CONCEPTO

• Son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos.

• Están compuestas por C, O, N, H y en la mayor parte de los casos

también contienen azufre.

• Son macromoléculas (elevadas masas moleculares relativas).

• Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las

acciones vitales de los organismos.

• Están constituidas por largas cadenas polipeptídicas.

• Su ESTRUCTURA puede ser estudiada a diversos niveles de

organización
 4.2. ESTRUCTURA

 ESTRUCTURA PRIMARIA: secuencia de aminoácidos  orden en

el que se colocan los diferentes aminoácidos para formar la cadena
peptídica).

o Orden de colocación muy variado

o El elevado número de combinaciones explica una de las principales
propiedades de las proteínas: la especificidad. (Cada individuo tiene sus
propias proteínas)
o Al escribir la secuencia de aminoácidos se usa la convención de poner a
la izquierda el residuo N-terminal.
 4.2. ESTRUCTURA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA: disposición espacial de los planos
peptídicos consecutivos de una región de la proteína

o Depende de los ángulos que forman entre sí los planos de la amida.

o Las dos estructuras secundarias mas frecuentes en las proteínas son:
- Estructura hélice α
- Estructura β o en hoja plegada
o El que una proteína adquiera una u otra estructura secundaria depende en
definitiva de su secuencia o estructura primaria.
o Una misma cadena polipeptídica puede adquirir diferentes estructuras
secundarias en diferentes segmentos de la misma.
 4.2. ESTRUCTURA

 ESTRUCTURA SECUNDARIA: Estructura hélice α

La estructura más frecuente en las proteínas es la

hélice α.

 los planos de los sucesivos enlaces peptídicos

se disponen formando una hélice dextrógira

 las cadenas laterales se proyectan hacia fuera

de la hélice

 los grupos C=O y un N-H quedan hacia arriba

o hacia abajo. Esto permite que se formen
enlaces de hidrogeno entre C=O y un N-H,
cada cuatro aminoácidos.
 4.2. ESTRUCTURA

 ESTRUCTURA SECUNDARIA: Estructura lámina β o en hoja plegada

 Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zig-
zag, y la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrogeno
entre los grupos C=O y N-H.

*El que una proteína adquiera una u otra estructura secundaria

depende de su estructura primaria.
 4.2. ESTRUCTURA

 Hélice de colágeno

Una variedad particular de estructura secundaria

es la que presenta el colágeno, que forma parte de
los tendones y tejidos conectivos y posee una
estructura particularmente rígida.

Esta proteína está compuesta en su mayoría por el

aminoácido prolina. Debido a la continua repetición
de este aminoácido, la cadena polipeptídica no
puede adoptar ninguna de las estructuras anteriores
(α o β). En su lugar, las cadenas individuales se
enrollan lo que produce una triple hélice más
extendida que la α hélice
 4.2. ESTRUCTURA

En algunas proteínas se producen agrupaciones de hélice α y

estructuras β denominadas ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
 4.2. ESTRUCTURA

 ESTRUCTURA TERCIARIA: forma tridimensional global de la proteína

Las causas que determinan el plegamiento de la cadena peptídica se

relacionan con la búsqueda de estabilidad de la molécula;
determinadas interacciones fisicoquímicas entre diversas cadenas
laterales de la molécula pueden originar una disposición
tridimensional.
 4.2. ESTRUCTURA

La principales interacciones NO COVALENTES que pueden establecerse

entre las cadenas laterales de aminoácidos son:

- Puentes de hidrógeno: entre cadenas laterales polares de

aminoácidos como los grupos –OH de la Serina o la Treonina. También
pueden participar en estas interacciones los grupos C=O y N-H.

- Interacciones electrostáticas: entre grupos con carga eléctrica

opuesta, como puede ser un grupo carboxilo de una cadena lateral y un
grupo amino de otra. También las interacciones entre grupos químicos,
que poseen carga positiva o negativa.

- Interacciones hidrofóbicas: Los aminoácidos apolares tienden a

interaccionar entre sí ocultándose del agua que envuelve la molécula.
 4.2. ESTRUCTURA

Interacción COVALENTE:

- Puente disulfuro: Cuando los residuos de Cisteína se encuentran próximos

entre sí, puede formarse un puente disulfuro, que es la interacción más
fuerte, pero es la menos frecuente.
 4.2. ESTRUCTURA

 ESTRUCTURA CUATERNARIA: Es la estructura que poseen las proteínas

que constan de dos o más cadenas polipeptídicas.

Las cadenas polipeptídicas se unen entre sí mediante interacciones,

tanto interacciones no covalentes como los puentes disulfuro.
 4.2. ESTRUCTURA

Hemoglobina
 4.3. CLASIFICACIÓN

Según el tipo de estructura terciaria

- Proteínas globulares: formas esféricas o redondeadas.

Generalmente son solubles en agua.

- Proteínas fibrilares: adquieren formas alargadas y son generalmente

insolubles en agua. Son las responsables de la mayor parte de las
estructuras fijas de los organismos
 4.4. PROPIEDADES

 Especificidad: Muchas actúan a través de la unión a un cofactor, a un

receptor,… concretos

 Comportamiento ácido-base: cada proteína presenta una carga eléctrica neta

diferente según el pH del medio y los aminoácidos que la componen.

 Solubilidad: Depende de la naturaleza química de la cadena lateral. Las

proteínas son más solubles en agua si presentan más aminoácidos polares que
aminoácidos apolares

 Desnaturalización de las proteínas. Pérdida de la estructura tridimensional de

la proteína (1ª, 2ª, 3ª). Las proteínas desnaturalizadas solamente conservan la
estructura primaria con que fueron sintetizadas.
Causas: Aumento de Tª, cambio extremo de pH, etc.
Tipos: Reversible e Irreversible
 4.5. FUNCIONES
 Proteínas estructurales: contribuyen a fijar la forma, o dar flexibilidad y rigidez a las
diversas partes de los organismos. Ej: Colágeno
 Proteínas de reserva: constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo
utilizará en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo.
 Enzimas: se unen a un ligando, denominado sustrato, y catalizan su transformación
química en otra sustancia diferente.
 Proteínas transportadoras: se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de
un lugar a otro del organismo. Ej: Hemoglobina
 Proteínas reguladoras: interaccionan con el ligando y ponen en marcha determinados
procesos celulares. Ej: Receptores hormonales
 Proteínas contráctiles: al unirse al ligando, experimentan un cambio de conformación
que tiene como consecuencia el acortamiento o alargamiento del órgano u orgánulo
en que se encuentren. Ej: Miosina de las fibras musculares.
 Proteínas inmunes: se unen específicamente a un ligando que es una sustancia tóxica
o una célula o fragmento celular; como consecuencia de dicha unión, el agente tóxico
(antígeno) queda bloqueado y no puede ejercer su acción. Ej: Anticuerpos
4.6. PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS

Son proteínas que contienen en su estructura, además de cadenas

polipeptídicas, otra sustancia no formada por aminoácidos

APOPROTEÍNA COFACTOR PROTEÍNA ACTIVA

(parte proteica, (parte o proteica,
proteína inactiva) necesaria para la función)
4.6. PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS

Las proteínas conjugadas se agrupan según la naturaleza del grupo

prostético:

 Glicoproteínas: contienen un hidrato de carbono unido

a la proteína. Ejemplo: Las de la membrana plasmática

 Lipoproteínas: contienen una sustancia lipídica.

Ejemplo: HLD y LDL

Metaloproteínas: caracterizado por llevar iones que

son metales. Ejemplo: Hemoglobina