CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética enzimática es la disciplina que estudia la velocidad en las reacciones

químicas en las que intervienen enzimas. El estudio de esta velocidad y de la dinámica
de la enzima, nos permite conocer a fondo el mecanismo de acción de dicha enzima,
el rol que cumple en el metabolismo, y la regulación de su actividad por inhibidores
naturales, fármacos, venenos u otro tipo de sustancias.

Las enzimas
son proteínas que son capaces de manipular a otras macromoléculas, llamadas
sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de una enzima, es decir, se
une a una determinada zona de la enzima, diseñada especialmente para unirse a un
sustrato. Una vez que esta unión se ha dado, se produce la catálisis, es decir, la
obtención de productos a partir del sustrato, gracias a la acción enzimática.

Algunas enzimas son capaces de unirse a distintos sustratos y obtener a partir de

ellos, distintos productos, por ejemplo, una proteasa puede actuar sobre distintas
proteínas para obtener una variedad de polipéptidos. En algunos casos, la enzima es
capaz de unirse a dos sustratos a la vez, como por ejemplo la ADN polimerasa, que se
une a la hebra de ADN y a un nucleótido, para agregarlo a la cadena.

La velocidad de la reacción catalizada enzimáticamente, es directamente proporcional

a la concentración de sustrato, hasta cierto punto. Como se ve en el dibujo de abajo,
cuando la concentración del sustrato es baja, una parte de las moléculas enzimáticas
tienen su sitio activo libre. Si aumentamos la cantidad de sustrato, estos sitios activos
libres se unirán a él, acelerando la velocidad de la reacción sustratoà productos. Si
continuamos aumentado la cantidad de sustrato, llegará un momento en donde ya no
habrá más sitios activos libres, entonces la velocidad de la reacción ya no puede
aumentar más. Cuando se llega a este punto se dice que la enzima está saturada.

En la cinética enzimática, las dos propiedades de mayor importancia son: el tiempo

que tarda una enzima en llegar a su punto de saturación y la velocidad máxima que
puede alcanzar la reacción catalizada por dicha enzima.
La velocidad de una reacción enzimática puede ser medida en el laboratorio. Como la
enzima no se consume en el proceso de catálisis de la reacción, se suele medir la
disminución de la concentración de sustrato en el tiempo, o el aumento de
concentración del producto. Estas concentraciones se pueden medir por
espectrofotometría o radiometría.

Si tenemos una enzima de

sustrato único, podríamos
representar la reacción
catalizada por la enzima mediante
el siguiente esquema:

Como vemos, en un principio tenemos enzima y sustrato separados. Luego pasa a

formarse un complejo enzima-sustrato cuando éste último se une al sitio activo de la
enzima. Por último, la enzima libera el producto de la reacción. K1, K-1 y K2 son las
constantes cinéticas de la reacción.

La velocidad de esta reacción, puede ser representada por la siguiente fórmula:

Donde k2 también llamada número de recambio, representa el número máximo de

reacciones catalizadas, por segundo.

[ CITATION Món10 \l 3082 ]

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que se encarga de la medición

cuantitativa de los índices de reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio
sistemático de factores que afectan estos índices. El análisis cinético puede revelar el
número y orden de los pasos individuales mediante los cuales las enzimas
transforman sustratos en productos. Junto con la mutagénesis dirigida hacia sitio y
otras técnicas que sondean la estructura de proteínas, los análisis cinéticos revelan
detalles del mecanismo catalítico de una enzima dada. Un conjunto completo y
balanceado de actividades enzimáticas tiene importancia fundamental para el
mantenimiento de la homeostasis. De este modo, una comprensión de la cinética
enzimática es importante para entender de qué modo los estados de estrés fisiológico,
como la anoxia, la acidosis o alcalosis metabólica, las toxinas y los agentes
farmacológicos afectan ese equilibrio. La participación de las enzimas en casi todos
los procesos fisiológicos hace de ellas los mejores objetivos para fármacos que curan
o aminoran enfermedad en seres humanos. La cinética enzimática aplicada representa
el principal recurso mediante el cual los científicos identifican y caracterizan agentes
terapéuticos que inhiben de manera selectiva los índices de procesos catalizados por
enzima específicos. De este modo, la cinética enzimática desempeña una función
crucial en el descubrimiento de fármacos y en la farmacodinámica comparativa, así
como en la dilucidación del modo de acción de los fármacos.