Facultad de Ciencias Naturales e

Ingeniería Departamento de Ciencias

Básicas
Bioquímica
Laboratorio No. 3
Desnaturalización de proteínas y
reconocimiento de aminoácidos

Nombre: CAMILO ALEJANDRO PEÑA VARON Fecha: 02 DE OCTUBRE Grupo: 1.1

ESTEBAN MAYORGA LOPEZ

RESUMEN
La practica realizada tuvo como fin reconocer los diferentes factores que afectan las
diferentes estructuras de las proteínas mediante cuatro pruebas que fueron clave para
observar cómo dicha proteína fue desnaturalizada gracias a los cambios químicos que
sufrió por las reacciones de las distintas pruebas que fue evidenciado en sus propiedades
físicas debido al rompimiento y/o desdoblamiento de las diferentes estructuras de las
proteínas perdiendo su forma original y a su vez su función particular, de igual forma
también se realizo un reconocimiento de aminoácidos por medio de dos pruebas las
cuales nos permitían determinar los aminoácidos azufrados y aromáticos presentes en la
proteína trabajada por medio de sus cambios de coloración al reaccionar con las
diferentes pruebas.

Palabras clave:
Xantoproteica, Desnaturalización, propiedades fisicoquímicas, Proteína, Estructura
proteica
ABSTRACT
The practice aimed to recognize the different factors that affect the different structures
of proteins through four tests that were key to observing how the protein was denatured
thanks to the chemical changes it underwent the reactions of the different tests that were
evidenced in their physical properties due to the breakage and / or unfolding of the
different structures of proteins losing their original form and in turn their particular
function, in the same way also realized an acid recognition by means of two tests which
allowed us to determine the sulfurous and aromatic amino acids present in the worked
protein by means of their color changes when reacting with the different tests.

Keywords:
Xanthoproteic, Denaturation, Physicochemical Properties, Protein, Protein Structure

INTRODUCCIÓN

La desnaturalización de la clara de huevo se ve aplicado en vario métodos de la

industria alimentaria, en los últimos años se ha buscado la máxima optimización del uso
completo del huevo, para la clara de huevo, se usa en preparaciones en cocina para la
elaboración de mahonesas y salsas, flanes, magdalenas, pastas, barquillos o panes
especiales, entre otros. Las propiedades que presentan propiedades fisicoquímicas u
organolépticas que en la industria se usan como la espumante, la adhesiva, la
aglutinante, la clarificante, la coagulante y gelificante, la colorante, la emulsionante y la
aromatizante; todo esto por la desnaturalización tipo Térmica.
La clara de huevo también está siendo aplicado para tratamientos capilares como
reconstrucción del cuero capilar por medio de desnaturalizan la clara de huevo por pH o
Térmica, además por la desnaturalización por solventes y pH para soluciones medicas a
 Facultad de Ciencias Naturales e
Ingeniería Departamento de Ciencias
Básicas
Bioquímica
Laboratorio No. 3
Desnaturalización de proteínas y
reconocimiento de aminoácidos

enfermedades antihipertensiva, antibacterianas y antitumorales in vitro.

Metodología
Para realizar la desnaturalización térmica, simplemente llevamos a Baño María 3 mL de
la solución de proteína observando los cambios que allí se presentasen.
La desnaturalización por cambios de pH fue a partir de verter 0.5mL de ATA a 3mL de
la solución de la proteína.
Para la prueba de solventes orgánicos, se utilizaron 3mL de la solución, 5mL de
isopropanol y se agitó suavemente, posterior a esto se dejó en reposo.
Para concluir las pruebas de desnaturalización, terminamos con la de metales pesados,
en la que se utilizaron 3mL de la solución de proteína y 10 gotas de acetato de plomo al
0.1M gota a gota y agitando suavemente, para luego dejar en reposo hasta que presente
cambios

El reconocimiento de aminoácidos se realizó mediante dos ensayos en los cuales se

determinaría la presencia de aminoácidos azufrados y cíclicos, la prueba del plomo
alcalino se hizo para reconocer los AA azufrados, utilizando 3mL de la solución, 2mL
de NaOH al 20% y 20 gotas de la solución de acetato de plomo al 0.1M, seguido de esto
se llevó al baño maría por unos minutos hasta que presentara cambios y la
Xantoproteica fue la prueba que nos permitió identificar los AA ciclicos presentes,
utilizando 3mL de la solución y 1mL de HNO3 concentrado, calentando al baño maría y
después llevándolo a un baño de hielo, para después con mucho cuidado agregarle un
par de gotas de NaOH al 40% para agitar suavemente y observar los cambios presentes

Análisis de resultados

Desnaturalización Térmica:
Si ocurrió la Desnaturalización Térmica de la clara de huevo y se confirmó por cambio
en su aspecto físico, de líquido – gelatinoso a un estado físico
Los enlaces presentes en la clara de huevo, en especial la ovoalbúmina (siendo la
proteína en mayor cantidad de la clara de huevo), es la encargada del cambio y
coagulación del gel, estado en que se encuentra este como equilibrio de las proteínas y
 Facultad de Ciencias Naturales e
Ingeniería Departamento de Ciencias
Básicas
Bioquímica
Laboratorio No. 3
Desnaturalización de proteínas y
reconocimiento de aminoácidos

moléculas de agua a un estado de expansión sólida, este cambio físico inicia a los 57°C
y se solidifica completamente a los 70°C; gracias a que la forma en que se desnaturaliza
la clara de huevo se pueden hacer distintos postres como flanes y pudines.

Se puede ver que son afectadas la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria ya que se
está reorganizando complemente las proteínas presentes, creando enlaces de distintos
tipos entre otras proteínas

Los resultados esperados planteados en el preinforme fueron asertivos con respecto a lo

que le sucedería a la clara de huevo (su desnaturalización sería positiva por cambio de
estado físico) y con lo que dicta la teoría también se tuvieron positivos, como
anteriormente fueron presentados, al cambio de su estructura

Desnaturalización por pH:

Fue positiva la prueba de la clara de huevo al reaccionar con Acido tricloroacético ya
que la clara de huevo presenta un pH entre 7.6 y se eleva al 8.9 - 9.4 por la pérdida del
CO2 de la clara de huevo y el ATA presenta un pH de 1.2, por lo tanto, el cambio de
medio básico a medio ácido presento cambios como estados físicos, aspecto y color.
Los enlaces tipo puentes de hidrogeno y puentes de disulfuro se ven fuertemente
afectados por el cambio de medio pH ya que al cambiar sus cargas esto pierden la
 Facultad de Ciencias Naturales e
Ingeniería Departamento de Ciencias
Básicas
Bioquímica
Laboratorio No. 3
Desnaturalización de proteínas y
reconocimiento de aminoácidos

habilidad de poder entrelazarse; deformando su estructura secundaria y por ende

terciaria y secundaria.
Los resultados obtenidos fueron muy similares a lo que se esperaba y a la teoría, un
cambio no tan drástico a comparación del térmico, cabios en su color y composición.

Solventes Orgánicos:
Se pudo evidenciar que la prueba fue positiva y se pudo confirmar ya que el resultado
de la reacción fue por creación de dos fases. La desnaturalización por Isopropanol
formo una separación de dos fases de la clara de huevo, en la fase superior una
desnaturalización de la ovoalbúmina y demás proteínas quedaron en fase inferior.
Los enlaces si se vieron afectados entre la organización de proteínas por lo tanto la
estructura deformada es el cuarto nivel ya que al albumina, ovoalbúmina, etc. siguen la
misma estructura secundaria y terciaria. La teoría presentada y los resultados obtenidos
fueron muy parecidos ya que muestra que la reacción mostraría la doble fase de la
proteína cuando se desnaturalizan.

Metales pesados:
Los resultados obtenidos por este método fueron positivos, dictado por la teoría y los
resultados esperados fueron similares a los resultados confirmados por la creación de
agregados hidrofóbicos; las estructuras afectadas por la reacción con metales pesados
son la terciaria y cuaternaria por la reorganización de las proteínas con enlaces de los
AA con plomo.

Fenilalanina

Xantoproteica:
Los resultados obtenidos en esta prueba nos demuestran que tanto la gelatina como la
clara de huevo tienen una cantidad considerable de AA con presencia de ciclos en sus
cadenas laterales, ya que, al nitrificar por ebullición se acentúa una coloración al entrar
 Facultad de Ciencias Naturales e
Ingeniería Departamento de Ciencias
Básicas
Bioquímica
Laboratorio No. 3
Desnaturalización de proteínas y
reconocimiento de aminoácidos

en presencia con el hidróxido de sodio generando una tonalidad amarilla que varía en
intensidad de acuerdo con la presencia de estos AA

(Westerfeld, 2012)
Plomo alcalino:
Con esta prueba determinamos los AA azufrados, al obtener un precipitado grisáceo
como en la cisteína y la clara, mientras que la gelatina y la peptona no presentan
cambios y esto puede ser debido a la baja presencia de estos AA en dichas proteínas

Conclusiones:
 Las proteínas utilizadas se desnaturalizaron en las pruebas realizadas
 El reconocimiento de aminoácidos fue exitoso
 La desnaturalización térmica presenta cambios de acuerdo con la proteína,
cambiando su estado físico y químico
 El ensayo de metales pesados desnaturaliza algunas proteínas cuando genera el
precipitado, sin embargo, algunas no se ven afectadas tan directamente y esto es
debido a su estructura
 La reacción con la xantoproteica da resultados exitosos para AA que contengan
fenoles en sus cadenas laterales
 La reacción del plomo alcalino es la adecuada para determinar tanto la cisteína
como la metionina presentas en las proteínas

Bibliografía:
-Usos del Huevo. Instituto de Estudios de Huevo. Disponible en
https://www.institutohuevo.com/usos-del-huevo/#1501061222301-8107aa56-bcc3
-Rafael. (2015). ¿Por qué la clara del huevo se vuelve blanca cuando se cocina? Blog
spot; Preguntas de química´. Disponible en
http://preguntasdequimica.blogspot.com/2015/09/por-que-la-clara-del-huevo-se-
vuelve.html
-Mendoza, E. (2015). Investigando lo improbable: ¿existe una receta para “deshervir”
un huevo? Revista química; Pontificia Universidad Católica de Perú, Perú. Disponible
en file:///C:/Users/esteb/OneDrive/Documentos/BIOQUIMICA/14697-Texto%20del
%20art%C3%ADculo-58394-1-10-20160226.pdf
-Odeón, A. Laboratorio de bioquímica desnaturalización de proteínas. Guía de
laboratorio; Universidad Distrital Francisco José de Caldas, Colombia. Disponible en
https://www.academia.edu/25976542/Laboratorio_de_bioquimica_desnaturalizacion_de
_prote%C3%ADnas
-Caro, A. Desnaturalización de proteínas y reconocimiento de aminoácidos. Informe de
laboratorio; Universidad de Bogotá Jorge Tadeo Lozano, Colombia. Disponible en
 Facultad de Ciencias Naturales e
Ingeniería Departamento de Ciencias
Básicas
Bioquímica
Laboratorio No. 3
Desnaturalización de proteínas y
reconocimiento de aminoácidos

https://es.scribd.com/document/265038624/Desnaturalizacion-de-proteinas-y-
reconocimiento-de-aminoacidos
-Westerfeld, M. (2012). Quimica de sexto: PROTEÍNAS. Retrieved October 2, 2019,
from http://quimicadesexto2012.blogspot.com/2012/06/informe-de-la-
experiencia.html