Ayudas Didacticas Bioquimica 1 Semestral PDF

Departamento: Bioquímica – Alimentos
Facultad de Ciencias Químicas (Q.F.B.)
Benemérita Universidad Autónoma de Puebla

Unidad Académica: Facultad de Ciencias Químicas
Licenciatura: Químico Farmacobiólogo
Curso: Bioquímica I
Código: FAR 111
Créditos: 10
PRESENTACIÓN
Este Curso introduce al alumno al estudio químico de las moléculas que están
presentes en un organismo, formando, a partir de pequeñas estructuras otras más
complejas que obedecen leyes físicoquímicas al igual que cualquier molécula presente en
la naturaleza.
Se estudian moléculas como los aminoácidos, su comportamiento químico y su
función como predecesores de proteínas, estas últimas, importantes por la gran variedad de
funciones que desempeñan y en particular como catalizadores biológicos que permiten la
realización de reacciones que mantienen vivo a un organismo.
Otras moléculas importantes a estudiar serán, las responsables del transporte de
energía en los organismos y finalmente se estudiarán a los carbohidratos desde su aspecto
químico.
Todos estos conocimientos permitirán el estudio funcional de las moléculas y sus
interacciones en un organismo, aspectos que se abordarán en la Bioquímica II.
El estudio de las moléculas desde el punto de vista bioquímico tiene aplicación en
materias como la Inmunología, Microbiología, Bacteriología, Fisiología, y Bromatología por
citar algunas.
1
OBJETIVOS TERMINALES DEL CURSO
Ø Los alumnos adquirirán los conocimientos necesarios para describir químicamente a las
moléculas presentes en los organismos vivos y relacionarán sus estructuras con las
funciones que desempeñan dentro de la célula, con certeza
Ø Los alumnos categorizarán los factores físicos y químicos que afectan a las
biomoléculas y los efectos que se presentan sobre las funciones que estas
desempeñan, con precisión.
Ø Los alumnos manejarán los conocimientos necesarios que le permitirán estudiar las
diferentes vías metabólicas que realizan los organismos vivos, aspecto tocado en la
Bioquímica II
2
METODOLOGÍA
Este curso se fundamenta en el enfoque participativo, propositivo y autoevaluativo

requerido en cualquier proceso de enseñanza - aprendizaje donde los involucrados de este
evento (facilitador y alumnos) tienen la misma responsabilidad para alcanzar el éxito en la
tarea.
Se contará con el apoyo de lectura de artículos y discusión de los mismos, tareas e
investigaciones de temas relacionados.
Para el óptimo aprovechamiento de los participantes y una mejor dinámica de
trabajo se espera de los asistentes: Puntualidad, atención, participación y aportación, todo
en un marco de respeto.
CRITERIOS DE EVALUACIÓN
(El alumno)
• Participará en clase mediante preguntas y/o respuestas relacionadas con el tema
expuesto
• Realizará trabajos de investigación complementarios a los temas tratados en
clase
• Leerá y discutirá artículos referentes a los temas del curso (proporcionados por el
profesor)
• Realizará y aprobará las prácticas de laboratorio con una calificación mínima de
7.0 (cada práctica contiene un objetivo específico que implica la aplicación de la
teoría y/o actividad a realizar)
• Realizará y aprobará exámenes parciales referentes a la teoría, con una
calificación mínima de 7.0
3
BIBLIOGRAFÍA
• BOHINSKY, R.C. Bioquímica. 5ª Edición. E.U.A. Addison - Wesley Iberoamericana, S.
A. 1991
• LEHNINGER, A. L. Bioquímica 2ª Edición España (Barcelona) Ediciones Omega S.A.
1980
• RAWN, J.D. Bioquímica Tomos I y II 1ª Edición Mc. Graw Hill Interamericana de
España 1989
• STRYER L. Bioquímica 3ª Edición España Editorial Reverté, S .A. 1990
• HERRERA, E. Bioquímica 1ª Edición España Interamericana, S. A. 1986
• HORTON, MORAN, OCHS, RAWN, SCRIMGEOUR. Bioquímica 1ª Edición México
Prentice Hall Hispanoamericana, S.A. 1995
• MATHEWS, VAN HOLDE. Bioquímica Mc. Graw Hill Interamericana
4
CONTENIDO TEMÁTICO
UNIDAD I ESTUDIO Y RELACIONES DE LA BIOQUÍMICA
Esta unidad tiene como finalidad establecer el campo de estudio de la Bioquímica y

la relación que guarda con otras disciplinas, tanto en las que se apoya como a las que
apoya; así mismo establecer de manera general las áreas de investigación en que se puede
incursionar a partir de la Bioquímica.
A) Definición de Bioquímica
B) Aplicación de la Bioquímica
C) Estructura y función celular
D) El agua y su función biológica
OBJETIVOS DE LA UNIDAD
Ø Los alumnos definirán Bioquímica y relacionarán a esta con los diferentes

campos científicos en que se aplica, ejemplificando cada relación establecida.
Ø Los alumnos relacionarán a los bioelementos con las diferentes biomoléculas
que forman; asociando a los diferentes componentes celulares con su función de
manera inequívoca.
Ø Los alumnos explicarán basándose en las propiedades fisicoquímicas del agua
la importancia de esta en los organismos vivos con precisión.
INTRODUCCIÓN
La Bioquímica es una ciencia relativamente joven que se inicia como tal a fines del siglo
XIX, etimológicamente significa "Química de la vida", término que a primera vista no
proporciona una visión clara de su campo de estudio, en los siguientes párrafos se presenta
un panorama general de este, su importancia y relación con otras áreas del conocimiento
humano.
En la definición etimológica señalamos que la ciencia que nos ocupa estudia la Química de
la Vida, esto nos conduce a una pregunta ¿Qué es la vida?.
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La vida ha sido definida siempre en términos de algunas propiedades que presentan los
organismos vivos, como son: el crecimiento, el desplazamiento, la irritabilidad, la
reproducción, etc. Sin embargo hay materia no viva que presenta alguna de estas
propiedades, por ejemplo, los cristales crecen. Es pues fácil observar la dificultad de definir
a la vida y sin embargo, todos diferenciamos a un ser vivo de uno no vivo, aún más
sabemos que el término "vivo" involucra una serie de fenómenos complejos asociados a
todos los organismos que existen. El tratar de estudiar los fenómenos que presenta cada
organismo en particular significa un reto enorme y a veces infructuoso, el problema se
simplifica al observar que existen características fundamentales que comparten los
organismos más sencillos con aquellos más complejos la primera; el hecho de estar
formados por células (estructuras independientes que poseen todas las propiedades de la
vida), segundo que en las células existen un grupo reducido de moléculas que desempeñan
en conjunto las funciones propias de la célula. Por lo tanto, si queremos comprender que es
la vida debemos comprender las bases moleculares de las actividades celulares.
La Bioquímica tiene como finalidad determinar de que manera el conjunto de

moléculas que integran a una célula interactúan para mantener el estado de vida.
Podemos presentar ahora algunas de las áreas de investigación en Bioquímica.
1.- Analiza la ultraestructura de la célula para determinar sus componentes, su

ordenamiento y su relación para establecer su función.
2.- Determina la estructura química de los biopolímeros como proteínas y ácidos
nucléicos ya que apreciando la estructura de estos se puede establecer con mayor certeza
su función.
3.- Estudia la naturaleza de las reacciones catalizadas por enzimas, teniendo como
objetivos el saber de que manera participa la enzima y que factores pueden aumentar o
reducir la actividad enzimática.
4.- Investiga el metabolismo intermediario (total de reacciones que se realizan en un
organismo), con la finalidad de determinar cuales moléculas participan en una reacción
(incluyendo a las enzimas), los requerimientos especiales de cada reacción y la
interrelación que exista entre un conjunto o conjuntos de reacciones. En este campo existen
subdivisiones especializadas como la Bioenergética, la Biosíntesis de proteínas y ácidos
nucléicos, y, los mecanismos de control celular.
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5.- El estudio de las bases moleculares de los fenómenos biológicos permite

establecer la participación de las moléculas y después explicar de que modo ésta
participación se expresa siempre de una manera única.
Es importante marcar que la Bioquímica no es una ciencia aislada ya que los conocimientos
de la humanidad han crecido tanto que muchas de las disciplinas científicas se han
entrelazado estableciéndose límites puramente convencionales, en este marco
señalaremos algunas de las ciencias con que se relaciona la Bioquímica: Biología, Química
(Inorgánica y Orgánica), Física, Fisicoquímica, Fisiología, Farmacología, Bromatología y
otras.
La Bioquímica es una ciencia con variadas aplicaciones de las cuales citaremos algunos
ejemplos:
I.- ÁREA DE LA SALUD
• Nutrición.- Determinando la clase y cantidad de nutrimentos requeridos

en la dieta
• Endocrinología.- Estableciendo la estructura y comportamiento de las
hormonas, ya que estas participan regulando el metabolismo intermediario
• Bioquímica Clínica.- El determinar los niveles de algunas moléculas
presentes en el organismo ayuda al establecimiento de un diagnóstico
clínico, por ejemplo al cuantificar algunas enzimas se sabe de la
existencia de un infarto al miocardio, la cuantificación de bilirrubina ayuda
a detectar una posible obstrucción biliar, y, la cuantificación de glucosa en
sangre puede ayudar a detectar alteraciones en el metabolismo de
carbohidratos
• Microbiología.- Determinando las diferentes vías metabólicas de los
microorganismos, ya que el conocimiento de estas proporciona
herramientas claves para su identificación y manejo
• Farmacología.- Estableciendo la posible respuesta de un individuo ante a
un fármaco debida a la estructura del mismo
• Genética.- participando activamente en el estudio de la estructura y
función del material genético, así como la regulación en la expresión del
mismo.
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II ÁREA INDUSTRIAL
• Alimenticia.- En la conservación y/o elaboración de alimentos con un

mayor grado de aprovechamiento por el hombre
• Farmacéutica.- En el diseño y estabilidad de fármacos basándose en una
estructura.
III EN EL CAMPO
• Agricultura.- Estableciendo el desarrollo bioquímico de las plantas y

participando en la selección y uso apropiado de fertilizantes naturales o
químicos
• Ganadería.- Auxilia en la mejora del ganado productor de leche o carne.
CARACTERÍSTICAS DE LA MATERIA VIVA
A) Es compleja pero con un alto grado de organización.
B) Cada uno de sus componentes tiene una función que cumplir.
C) Extrae y transforma la energía del entorno para realizar sus funciones vitales.
D) Forma réplicas exactas de sí misma.
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CLASIFICACIÓN DE LOS BIOELEMENTOS POR SU PRESENCIA Y
CANTIDAD EN LOS ORGANISMOS
Presentes en todos los organismos
Bioelementos Iones
O2 Na+
C K+
Principales
Trazas
H2 2 - 60 % Mg+2 0.02 -0.1 %
N2 Ca+2
P Cl-
Trazas
S
Mn+2
Fe+2
Ultratraza
Co+2 Menos del 0.001 %
Cu+2
Zn+2
Presentes en algunos organismos
B Al Si V Mo I Ni Cr F Se Sn As
Ultratraza
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JERARQUIZACIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS
Célula
Lisosomas,
Cloroplastos,
Organelos Núcleo.
Mitocondrias
Asociaciones Ribosomas, Membranas,

supramoleculares Cromosomas, Complejos
multienzimáticos
Biomacromoléculas Lípidos, Proteínas, Polisacáridos,

Ácidos nucléicos
Biomoléculas Nucleótidos, Aminoácidos, Glicerol,

Monómeras Monosacáridos, Ácidos grasos
Precursores
CO2 H 2O NH3
del entorno
Bioelementos C H2 N2 O2
10
ESTRUCTURA DEL AGUA
Es un tetraedro irregular con el átomo de oxígeno en el centro, la electronegatividad de los

átomos que forman al agua hace posible la presencia de cargas parciales por lo tanto se
dice que el agua es d ip o la r lo que a su vez permite que se asocie formando PUENTES
DE HIDRÓGENO.
MODELO DEL AGUA EN ESTADO SOLIDO
11
MODELO DEL AGUA EN ESTADO LÍQUIDO
Se ha propuesto que el agua en estado líquido presenta áreas ordenadas y desordenadas

que cambian su ubicación de manera constante originando los llamados "parpadeos"
PROPIEDADES DEL AGUA COMPARADA CON OTROS LÍQUIDOS
PROPIEDAD LÍQUIDOS
Agua Etanol Hexano Cloroformo
Capacidad calorífica (Cal/g) 1 0.6 0.5 0.24
Calor de vaporización (Cal/g) 596 a 00C 262 a 640C 79 a 680C 59 a 610C
Calor latente de fusión (Cal/g) 79.7 a 00C 24.9 a -114.40C -- --
Tensión superficial (erg/cm2) 76 22 18 11
Constante dieléctrica 79 24 1.9 5
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UNIDAD II AMINOÁCIDOS
El estudio de los aminoácidos es necesario ya que nos permite conocer las unidades
estructurales de las proteínas desde el punto de vista químico, lo que nos permitirá más
adelante explicar y predecir el comportamiento de las proteínas.
A) Identificación de grupos funcionales, carbono a asimétrico, radical R y estereoquímica (L

aminoácidos).
B) Comportamiento iónico en función del pH
C) Reacciones químicas de los aminoácidos
D) Separación e identificación de aminoácidos
OBJETIVO DE LA UNIDAD
• Los alumnos explicarán el papel de los aminoácidos como formadores de

proteínas, sus características anfotéricas, las reacciones que pueden sufrir y los
métodos con que pueden ser separados e identificados, resolviendo todos los
ejercicios que se les presenten.
13
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR LA POLARIDAD

DEL GRUPO R a pH = 7.0
Aminoácidos No Polares
R R
Alanina H Leucina H
Ala Leu
-
A CH 3 C COO L CH3
CH CH2 C -
COO
NH 3
+ CH3
+
NH3
H
Valina Isoleucina H
Val CH 3
-
Ile
CH C COO -
V I CH3 CH2 CH C COO
CH 3
+ +
NH 3 CH3 NH3
Metionina H Triptófano
H
Met Trp
M CH3 S CH2 CH2 C COO
- W CH2 C COO
-
+ +
NH3 NH3
N
H
Fenilalanina Prolina
H
Fen (Phe) Pro COO
-
F - P H
CH2 C COO
N
+
NH3
H
Iminoácido
14
Aminoácidos Polares sin carga
R R
H
H
Glicocola (Glicina) Serina -
HO CH 2 C COO
Gli H C COO
- Ser
G S NH 3
+
+
NH 3
Treonina Cisteína H
OH H
Tre (Thr) Cis (Cys) -
HS CH 2 C COO
T CH3 CH C COO- C
+
NH 3
NH3+
Tirosina Asparagina
Tir (Tyr) Asn H
-
Y CH2 CH COO N O -
+ C CH 2 C COO
HO NH3 NH 2
+
NH3
Glutamina
Gln H
Q O -
C CH 2 CH 2 C COO
NH 2
+
NH 3
Aminoácidos con carga negativa (aminoácidos ácidos)
R
H
Ácido aspártico
Asp O -
C CH 2 C COO
D -
O
+
NH 3
Ácido Glutámico H
Glu O
-
C CH2 CH2 C COO
E -
O
+
NH3
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Aminoácidos Polares con carga positiva (aminoácidos básicos)
R R
H
Histidina H Arginina
His Arg NH2 C
-
COO
- C NH ( CH2 ) 3
H CH2 C COO R
+ + +
H N NH + NH2 NH3
NH3
R
H
Lisina
Lis (Lys) NH 3
+
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 C COO
-
K
+
NH 3
AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES
(Sólo se encuentran en algunas proteínas)
H
HO
+ -
NH3 CH2 CH2 CH 2 CH2 C COO
+ -
N COO
OH +
NH3 H H
Hidroxilina (5 - Hidroxilisina) 4 - Hidroxiprolina
I I H
-
O CH2 C COO
+
I I NH3
Tiroxina
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AMINOÁCIDOS NO PROTÉICOS
(No se encuentran en proteínas, pero cumplen funciones específicas en el organismo)
H H
+ - +
NH 3 CH 2 CH 2 CH 2 C COO NH 3 C NH CH2 CH 2 CH2 C
-
COO
NH 3
+ O +
NH3
Ornitina Citrulina
+
NH 3
+ - - -
NH3 CH2 CH2 COO OOC ( CH 2 ) 2 C COO
b - Alanina Ácido D - Glutámico
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VALORES DE pK DE LOS AMINOÁCIDOS
FORMADORES DE PROTEÍNAS
Aminoácido pK1 ( -a COO-) pK2 ( -a NH3+) pK3 ( - R)
Ala (A) 2.34 9.69 ----

Val (V) 2.32 9.62 ----
Leu (L) 2.36 9.60 ----
Ile (I) 2.36 9.68 ----
Pro (P) 1.99 10.60 ----
Fen (F) 1.83 9.13 ----
Trp (W) 2.38 9.39 ----
Met (M) 2.28 9.21 ----
Gli (G) 2.34 9.6 ----
Ser (S) 2.29 9.15
*
Tre (T) 2.69 10.43
*
Cis (C) 1.71 10.78 8.33
Tir (Y) 2.20 10.07 9.11
Asn (N) 2.02 8.8
*
Gln (Q) 2.17 9.13
*
Asp (D) 2.09 9.82 3.86
Glu (E) 2.19 9.67 4.25
Lis (K) 2.18 8.95 10.53
Arg (R) 2.17 9.04 12.48
His (H) 1.82 9.17 6.0
---- No presentan
* No determinadas
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REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son capaces de sufrir reacciones en cualquiera de sus grupos funcionales
(amino, carboxilo o radical), se presentan sólo las más importantes para el curso.
Debidas al grupo carboxilo
1. Formación de Ésteres
2. Formación de haluros de ácido
3. Sufren reducción
- LiBH4
R - CH - COO R - CH -CH2 -OH
* *
NH3 NH3
4. Sufren descarboxilación
Ejemplos
+ CO2
NH3 NH 3
+
-
CH 2 C COO CH 2 C H
+
HN N +
HN N
H H
Histidina
Histamina
+ NH 3
NH 3
- -
CH 2 C COO CH 2 C COO
H O
N N
Ácido
Triptófano Indolpirúvico
CO2
-
CH2 COO
Ácido Indolacético
La descarboxilación de Ornitina origina a la Putrescina
La descarboxilación de Lisina origina a la Cadaverina
La descarboxilación de Tirosina origina a la Tiramina
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Putrescina y Cadaverina son sustancias tóxicas que reciben el nombre genérico de

PTOMAÍNAS.
Debidas al grupo Amino
1. Acilación: Reacción utilizada en la síntesis "in vitro" de péptidos
+ Cl
NH 3
- CH2 O C O
R C COO
+
H
Clorocarbonato de bencilo
-
R C COO
NH
Carbobenzoxiderivado
CH2 O C O
2. Reacción con Ninhidrina: Reacción utilizada para la detección y medición cuantitativa de

aminoácidos y péptidos.
a)
H CO2
O O
- OH OH
R C COO
+ OH H
+ NH3+
+
NH 3
O R -CHO O
Ninhidrina Hidrantina
b)
Hidrantina + Ninhidrina + NH3+
3 H 2O
O O
Azul de Ruheman, tiene

N un color azul - violáceo excepto
para la Prolina que es amarillo
O O
20
3. Reacción con 2,4 - Dinitro Fluorobenceno (Reactivo de Sanger): Reacción utilizada para
determinar el residuo N - Terminal de cadenas peptídicas.
R
H HF
NH C H
F
-
COO
R C
+ NO2 NO2
NO2
COO
-
NO2
+
NH 3
Dinitro fenil derivado (DNP)
Presenta color amarillo
4. Reacción con Fenil isotiocianato (Reactivo de Edman): Reacción utilizada principalmente

para determinar la secuencia de cadenas peptídicas iniciando por el residuo N - Terminal.
a) R
H S
N C S
- N C NH C H
R C COO
+ **
+ -
NH 3 COO
b)
S
R
S C
N NH
N C NH C H
**
C C H
-
COO R
O
Derivado Feniltiohidantoína
(PTH)
5. Reacción con 5 - dimetilamino naftalén sulfonilo (Cloruro de dansilo): Reacción utilizada

para determinar el residuo N - Terminal
H
SO2 Cl
R C COO
- + CH3
N
+ CH3
NH 3
SO2 NH
Derivado de dansilo
C H
CH3
-
N COO
CH3
21
Debidas al Radical
1. Formación de Cistina por oxidación de Cisteína
H H
- C -
COO CH 2 SH SH CH 2 C COO
+
+ +
NH3 NH 3
H H
- -
COO C CH 2 S S CH 2 C COO
+ +
NH 3 NH 3
2. Esterificación de Serina
H3PO4 HO CH2 C COO-

+ NH3+
O H
O- P O CH2 C COO-
O- NH3+
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UNIDAD III PÉPTIDOS
La formación de cadenas de aminoácidos origina inicialmente a los llamados

péptidos, mismos que pueden presentar actividad biológica, esta unidad nos presenta
algunos de los péptidos que cumplen una función específica dentro de los organismos
haciendo especial énfasis en que dicha función depende directamente de la secuencia de
los aminoácidos en la cadena, además esta unidad nos permite diferenciar a los péptidos
de las proteínas debido a su tamaño.
A) Estructura de los péptidos

B) Importancia Biológica de algunos péptidos
• Los alumnos explicarán cómo se forma un péptido a través de enlaces peptídicos

y cómo se nombran; ejemplificarán algunos péptidos con función biológica sin
equivocarse.
• Los alumnos inferirán con precisión que la secuencia aminoacídica de un péptido

es determinante en la función específica que desempeñan, comparando a
Vasopresina y Oxitocina.
PÉPTIDOS
O
-H2O II
NH2 - CH - COOH + NH2 - CH - COOH NH2 - CH - C -NH - CH- COOH
I I I I
R1 R2 R1 R2
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Dirección de los Péptidos.
O O O
O
+
NH3 CH C NH CH C NH CH C NH CH C
-
O
R R R R
Residuo
Residuo Carboxilo Terminal
Amino Terminal (C-terminal)
(N-terminal)
Nomenclatura
1º.- Los péptidos se nombran como derivados del aminoácido C-terminal.

2º.- Todos los residuos (aminoácidos) restantes se nombran como radicales con la
terminación i l .
3º.- Se nombran a partir del residuo N-terminal hacia el C-terminal. (dirección del péptido).
Ejemplo
O O O
O
+
NH3 CH C NH CH C NH CH C NH CH C
-
O
CH3 CH2 CH H
CH 3 CH 3
SH
Alanilcisteinilvalinilglicina
o
Ala - Cis - Val- Gli
24
o
A - C - V - G
PÉPTIDOS NO PROTEÍCOS
GLUTATIÓN
O O
+
a
NH3 CH CH2 CH2 C NH CH C NH CH2 COO
-
g
- CH2
COO
SH
g -Glutamilcisteinilglicocola (GSH)
Oxidación Reducción
O O
a
NH 3+ CH CH 2 CH 2 C NH CH C NH CH 2 COO
-
g
COO
- CH 2
S
O CH 2 O
+
a
NH 3 CH CH 2 CH 2 C NH CH C NH CH2 COO-
- g
COO
(GS-SG)
25
OXITOCINA VASOPRESINA
NH2 C-Y-I NH2 C- Y- F
S S
S S
C-N-Q
O C-N-Q
P-L -G O
P-R -G
NH2
NH2
Residuo # 3 = I Residuo # 3 = F
Residuo # 8 = L Residuo # 8 = R
TIROCIDINA “A” GRAMICIDINA “S”
L Val - L Orn - L Leu L Pro - L Val - L Orn - L Leu

I I I I
L Tir - D Fen D Fen D Fen
I I I I
L Gln L Pro L Leu - L Orn - L Val - L Pro
I I
L Asn - D Fen - L Fen
Orn = Ornitina.
PEPTIDOS PROTEÍCOS
C IN IN A S :
R - P - P - G - F - S - P - F - R B R A D IC IN IN A
K - R - P - P - G - F - S - P - F - R L IS IL B R A D IC IN IN A
M - K - R - P - P - G - F - S - P - F - R M E T IO N IL L IS IL B R A D IC IN IN A
26
UNIDAD IV PROTEÍNAS
La importancia de las proteínas radica en la versatilidad de las funciones que

realizan en los seres vivos dependiendo de su estructura y forma por lo que en esta unidad
se dará énfasis a estos aspectos; es necesario conocer las técnicas y fundamentos en la
purificación de proteínas, lo que permite realizar estudios in vitro para explicar su
comportamiento en los organismos. Además debido a que el hombre las emplea de manera
diversa fuera de los organismos, es interesante estudiarlas para conocer los factores que
las afectan.
A) Clasificación y estructura
B) Niveles estructurales de las proteínas
C) Alteraciones estructurales por diversos agentes
D) Solubilidad de las proteínas
E) Purificación y caracterización de proteínas
• Los alumnos describirán de manera precisa los diferentes niveles estructurales de

una proteína relacionándolos con los enlaces que presentan y la funcionalidad de
la molécula a medida que crece su complejidad
• Los alumnos emplearán diferentes técnicas para determinar el nivel estructural
primario de una proteína, resolviendo diferentes ejercicios que se les presenten
• Los alumnos relacionarán con certeza el nombre de proteínas específicas con su
función en 2 listas que se les presenten
• Los alumnos explicarán la acción de agentes que afectan la estructura de las
proteínas, ejemplificando el efecto de algunos agentes
• Los alumnos propondrán diferentes técnicas para purificar proteínas de origen
intra o extracelular, resolviendo diferentes ejercicios que se les presenten.
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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas son biomacromoléculas que se han clasificado considerando diferentes

aspectos y así tenemos:
Por su composición:
a) Simples.- Son aquellas que al hidrolizarse sólo liberan aminoácidos.
b) Conjugadas.- Son aquellas que al hidrolizarse liberan aminoácidos y otro

compuesto que recibe el nombre de grupo prostético (átomo o molécula).
Se subclasifican de acuerdo a su grupo prostético
(Algunos ejemplos son)
NOMBRE GRUPO PROSTÉTICO

Metaloproteínas Iónes metálicos
Lipoproteínas Lípidos
Cromoproteínas Algún pigmento
Nucleoproteínas Ácido nucléico
Glicoproteínas Carbohidratos
Por su solubilidad
NOMBRE SOLUBLES EN :
Albúminas Agua y soluciones salinas
Globulinas Soluciones salinas isotónicas
Histonas Soluciones salinas
Prolaminas Etanol 70 u 80 %
Glutelinas En ácidos y bases diluidos
Escleroproteínas Insolubles en agua
28
Por su forma:
a) Fibrosas.- Son aquellas que parecen enrollarse a lo largo de un eje

común. Generalmente estas proteínas efectúan funciones de sostén, Por ejemplo:
Colágeno presente en tejido conjuntivo.
b) Globulares.- Son aquellas que presentan plegamientos que les dan

apariencia esférica. Generalmente estas proteínas están asociadas a funciones dinámicas,
por ejemplo: Hemoglobina, Enzimas, Inmunoglobulinas
Por su función:
a) Estructurales.- Por ejemplo las que forman parte de la membrana.
b) Reserva.- Por ejemplo Gliadina en el trigo, Albúmina en el huevo. (El

hombre no tiene proteínas de reserva).
c) Hormonas.- Por ejemplo la Insulina
d) Catalizadoras.- Son aquellas que aceleran reacciones y reciben el nombre

genérico de Enzimas.
e) Toxinas.- Por ejemplo la Ricina o algunos venenos de serpientes.
f) Inmunoglobulinas.- Son las encargadas de proteger al organismo de

agentes extraños. En conjunto confieren la llamada inmunidad humoral; ejemplos son: IgG,
IgM IgE.
g) Transportadoras.- Son aquellas que trasladan moléculas, iones o

electrones.
29
POSIBLES ETAPAS PARA DETERMINAR EL NIVEL ESTRUCTURAL
PRIMARIO DE UNA PROTEÍNA.
ESTUDIOS PRELIMINARES.
1º.- Determinar el peso molecular.

•Cromatografía de exclusión molecular.
2º.- Determinar el tipo de grupo prostético

•Técnicas de análisis
3º.- Determinar la presencia de puentes disulfuro.

•Técnicas de modificación química selectiva.
1.- Reducción con m e r c a p t o e t a n o l o d i t i o e r i t r o l .
i). Método de Ellman
ii).- Reducción.
iii). Método de Ellman
2.- Oxidación con ácido perfórmico.

i). Electroforesis
ii).- Oxidación
iii). Electroforesis
DETERMINACIÓN DE CLASE Y CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS.
1º.- Se determina el número de cadenas polipeptídicas.

1.- Determinando el aminoácido carboxilo terminal.
a).- Hidrazina.
b).- Carboxipeptidasa.
2.- Determinando el aminoácido amino terminal.

a).- Aminopeptidasa.
b).- Cloruro de dansilo.
c).- Reactivo de Sanger.
d).- Reactivo de Edman.
2º.- Si tiene dos o más cadenas polipeptídicas se separan por electroforésis.
30
3º.- Si la proteína tiene puentes disulfuro (se determinó en el tercer paso de los
estudios preliminares). Se reducen con mercaptoetanol.
4º.- Se alquilan todos los grupos sulfhidrilo con ácido iodoacético.
5º.- La proteína se somete a hidrólisis total.
1.- Hidrólisis ácida con HCl 6N o H2SO4 8 N.
2.- Hidrólisis básica con NaOH 2N o Ba (OH)2 8N.
3.- Hidrólisis enzimática con Pronasas.
DETERMINACION DE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.
1º.- Se identifican los aminoácidos N y C terminal.

2º.- La cadena polipeptídica intacta se rompe en una serie de fragmentos menores
mediante hidrólisis enzimática o química.
1.- Tripsina.
2.- Quimotripsina.
3.- Pepsina.
4.- Termolisina.
5.- Bromuro de cianógeno.
3º.- Se separan los fragmentos.

4º.- Determinar la secuencia de cada fragmento.
1.- Método de Edman.
5º.- Se hidroliza otra muestra de la cadena polipeptídica usando un método diferente al

empleado anteriormente.
6º.- Se separan los fragmentos.
7º.- Se determina la secuencia aminoacídica de cada fragmento.
8º.- Para proporcionar la secuencia completa, se comparan las secuencias
aminoacídicas de los 2 conjuntos de fragmentos peptídicos, superponiendo los
fragmentos de la 1ª. hidrólisis parcial con los fragmentos obtenidos en la 2ª.
hidrólisis; tomando como punto de referencia los aminoácidos N y C terminales.
31
CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN
o
FILTRACIÓN EN GEL
Para esta técnica se utiliza un polímero de glucosa

que forma enlaces cruzados con glicerol originando
las llamadas villas con poros de diámetro
específico que permite filtrar moléculas debido a su
tamaño.
El gel debe estabilizarse al pH del buffer utilizado
durante la separación para mantener el tamaño del
poro constante.
Las moléculas más grandes atraviesan la columna utilizando los espacios que dejan las
villas del gel haciendo su recorrido en poco tiempo mientras, que las moléculas más
pequeñas “caen” al interior de las villas lo que retarda su movimiento en la columna.
32
ULTRACENTRIFUGACIÓN
Esta técnica se fundamenta en la sedimentación de moléculas de diferentes densidades

sujetas a una fuerza centrífuga en donde se aumenta en miles de veces la fuerza de
gravedad.
Se requiere de una solución con un gradiente de densidad que dependiendo de la molécula

a medir puede ser de Sacarosa o de Cloruro de Cesio.
La molécula sedimenta hasta que se localiza en una zona cuya densidad es igual a la suya.
El peso molecular se detecta midiendo la velocidad del movimiento de la muestra, ésta se

mide en unidades Svedberg (1 S = 1 X 10-13 segundos) y se considera entre otros
parámetros la velocidad angular del rotor, distancia recorrida por la muestra, fuerza de
fricción y la densidad del solvente
Debido a la velocidad a la que se trabaja el proceso se sigue con películas de alta

velocidad.
33
Identificación y cuantificación de aminoácidos (Nivel estructural primario)
Una vez realizada la hidrólisis total de la proteína se realiza la separación de la mezcla, la

técnica utilizada permite identificar y cuantificar a los aminoácidos presentes en la proteína.
CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO
Para esta cromatografía se usa una resina con grupos cargados negativamente conocida
como Dowex – 50
Debido a que se parte del hidrolizado ácido, todos los aminoácidos tienen carga positiva y
se fijan a la columna desplazando a iones sodio de la siguiente manera:
a.a.+
O O
-+ -
S O Na S O +a.a.
O O
O O
-+ -+
S O Na S O Na
O O
En esta técnica se mantienen unidos los aminoácidos a la resina, debido a la formación de

enlaces de tipo iónico; el orden de fijación dependiente de la carga e intensidad de la misma
es:
1º. Polares básicos
2º. No polares
3º. Polares sin carga
4º. Polares ácidos
Para lograr la elución (salida) de los aminoácidos es necesario hacer pasar por la resina
soluciones buffer de pH creciente y de manera continua. El orden de elución es inversa a la
de fijación.
Usando un espectrofotómetro se sigue la elución de los aminoácidos y se construye una

gráfica en la que se calcula el área bajo la curva para determinar la cantidad de los
aminoácidos.
Área bajo la curva
Absorbancia
ml de buffer
34
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1.- Los átomos del enlace peptídico ( - CO - NH - ) lo mismo que los carbonos a están en un
mismo plano.
2.- Los átomos de N2 y O2 están en posición TRANS.
3.- Los carbonos a son TRANS uno respecto al otro.
4.- Los grupos R son TRANS y quedan fuera del plano.
5.- El enlace peptídico es un enlace rígido ya que presenta un carácter parcial de doble
enlace. Esto se explica por efectos de resonancia o tautomería.
RESONANCIA TAUTOMERÍA CETO - ENOL
6.- Los enlaces CO - Ca y NH - Ca son sencillos por lo que presentan mayor libertad de
giro.
7.- El ángulo del enlace CO - Ca se denominan y (psi) y el ángulo del enlace NH - Ca se

denomina f (Phi). Ambos pueden girar en sentido de las manecillas del reloj (+) o en
sentido contrario (-).
35
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
Puentes de
Hidrógeno
Intracadena
Características Principales de la ALFA HÉLICE
1.- La hélice - alfa es estabilizada por PUENTES DE HIDROGENO que se forman entre el
átomo de H2 unido a un N2 y el O2 carbonílico del cuarto residuo. (aminoácido).
2.- Cada enlace peptídico participa en el puente de hidrógeno. Esto confiere máxima
estabilidad.
3.- Una Hélice Alfa se forma espontáneamente puesto que es la conformación de más baja
energía.
4.- La hélice con giro hacia la derecha es mucho más estable que la hélice con giro a la
izquierda, ya que el giro hacia la derecha proyecta los radicales hacia afuera.
Factores Desestabilizantes De La HÉLICE - ALFA
1.- Presencia de Prolina.
A.- Es un iminoácido
B.- Rotación restringida.
C.- Rotación libre.
D.- El N carece de hidrógeno
para formar puentes de
hidrógeno
2.- La presencia de grupos R con la misma carga ocasiona Repulsiones.

3.- La presencia de grupos R con diferente carga ocasiona Atracciones.
4.- La presencia de grupos R grandes en posiciones cercanas presentan Impedimentos
Estéricos.
36
Estructura LAMINAR o Estructura BETA.
N Terminal
C Terminal
Puentes de
Hidrógeno
Intercadenas
Esta conformación se puede presentar en forma Paralela o Antiparalela. La orientación

ANTIPARALELA es la más estable (en el esquema).
ORIENTACION GRADOS DE ROTACION

O
II
Enlaces Ca - NH Enlaces Ca- C -
-
f (Phi) y (Psi)
Hélice Alfa ( hacia la
derecha) -48 -57
Laminar
(Antiparalela) -140 +135
Laminar (Paralela)
-119 +113
Al Azar Los grados de rotación de y y f NO tienen valores
constantes
37
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
2
1
4
6
1.- Estructura laminar de enlaces de 2.- Estructura helicoidal de enlaces

hidrógeno. de hidrógeno.
3.- Coordinación con iones metálicos. 4.- Atracción electrostática entre
grupos R.
5.- Puente disulfuro. 6.- Interacciones hidrofóbicas entre
7.- Enlace De hidrógeno entre conjuntos de grupos R no polares
cadenas laterales R
“Representación esquemática de las fuerzas estabilizadoras en una proteína

globular. Sólo se muestra un tipo de cada enlace. La frecuencia de existencia de cada
tipo varía de proteína en proteína.”
38
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEINAS GLOBULARES
EN SU NIVEL TERCIARIO.
1.- Presentan un plegamiento compacto con poco o ningún espacio para moléculas de
agua.
2.- Se localizan en el exterior casi todos los grupos R hidrófilos.
3.- Se localizan en el interior todos los grupos R hidrófobos.
4.- En las curvaturas se encuentran restos de Prolina y algunos aminoácidos que no forman
arrollamientos helicoidales como Isoleucina y Serina.
39
AGENTES QUE AFECTAN A LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas constituidas por aminoácidos de estructura variada por lo que
se puede esperar que presenten diferentes arreglos en el espacio y éstos tengan el mínimo
de energía lo que les haría estables, sin embargo, de todos los posibles arreglos espaciales
SÓLO UNO permite LA ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA. A la conformación que
presenta actividad biológica se le llama CONFORMACIÓN NATIVA.
A la pérdida de la conformación nativa se le conoce como DESNATURALIZACIÓN e implica

cambios en los niveles estructurales caracterizados por la presencia de enlaces no
covalentes es decir, el secundario, terciario y cuaternario
DESNATURALIZACIÓN PROTÉICA: Proceso o serie de procesos en el que se altera la

disposición espacial de las cadenas polipeptídicas dentro de la molécula, transformándose
la estructura típica de la proteína nativa en otra más desordenada.
Cuando se afecta el nivel estructural primario se dice que ha ocurrido una

DESTRUCCIÓN de la proteína.
TEMPERATURA
La mayoría de las proteínas a temperaturas mayores de 450C – 600C sufren

desnaturalización debido a la ruptura de puentes de hidrógeno y fuerzas de Van Der Waals.
Algunas proteínas recobran su conformación al bajar lentamente la temperatura, a esto se
le llama renaturalización.
pH
La mayoría de las proteínas sufren desnaturalización a valores de pH menores de 6 y

mayores a 8 debido al cambio de carga en los radicales de los residuos aminoacídicos, lo
que ocasiona la ruptura de puentes de hidrógeno debida a radicales y enlaces iónicos.
b - Mercapto etanol
Agente que reduce los puentes disulfuro lo que ocasiona que se rompan y por lo tanto se
desnaturaliza la proteína.
40
Detergentes
Por tratarse de agentes tensoactivos disminuyen el efecto hidrofóbico lo que ocasiona la

desnaturalización de la proteína.
Agitación vigorosa
La agitación conlleva el aumento de la energía cinética de la molécula lo que ocasiona la

ruptura de Fuerzas de Van Der Waals y puentes de hidrógeno.
Cloruro de Guanidina (4 ó 6 M) o Urea (6 u 8 M)
Son agentes que rompen puentes de hidrógeno propios de la molécula, intercalándose

entre ellos.
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas en disolución se ven afectadas en su solubilidad por: pH, fuerza iónica.
Propiedades dieléctricas del disolvente, y temperatura.
pH
El cambio de pH de la solución en que se encuentra la proteína promueve cambio en las

cargas de los residuos y por lo tanto un cambio de carga total de la proteína. Cuando el
número de cargas positivas se iguala con el número de cargas negativas se dice que la
proteína se encuentra en su pH isoeléctrico (Punto isoeléctrico) y presenta el mínimo de
solubilidad ya que no hay repulsión electrostática entre las moléculas.
41
El valor del pH isoeléctrico de una proteína determinada, puede variar dependiendo de la

cantidad de iones presentes en la solución (aniones o cationes). Cuando se eliminan todos
los iones diferentes a H+ o –OH se determina el llamado pH isoiónico y este no varía en la
proteína específica.
Se pueden separar proteínas usando precipitación por su punto isoeléctrico ya que cada
proteína tiene un valor específico. Además las proteínas presentan su conformación nativa
y es posible solubilizarlas en una solución con el pH adecuado.
Fuerza Iónica
La descripción completa de una solución incluye el o los tipos de iones presentes (es decir
su carga) y su cantidad, tal descripción se expresa a través del término fuerza iónica (I) y
matemáticamente se define como:
1
I=
2
å c z2
c = Concentración del ión

z = Carga del ión
La solubilidad de las proteínas en solución está influenciada por la fuerza iónica que ésta
presente, así, a mayor fuerza iónica menor solubilidad de las proteínas y a menor fuerza
iónica mayor solubilidad de las proteínas
La explicación física de este comportamiento es compleja pero al parecer, los iones son
capaces de eliminar la capa de hidratación de las proteínas, lo que favorece su interacción
y por ello precipitan, a este proceso se le conoce como Precipitación por salado o
simplemente Salado.
42
Se pueden separar proteínas usando precipitación por salado ya que cada proteína tiene un
grado diferente de hidratación. Además las proteínas presentan su conformación nativa y es
posible solubilizarlas en una solución con fuerza iónica adecuada
Propiedades dieléctricas del disolvente
La constante dieléctrica se define como la capacidad de mantener separados a iones de

diferente carga, en este sentido el agua presenta la mayor constante dieléctrica lo que
permite mantener en solución a las proteínas. La adición de solventes de menor capacidad
de separación de iones hace que las proteínas precipiten.
Se usan como agentes precipitantes solventes miscibles con el agua como Acetona y
Etanol. Se debe trabajar a temperatura baja para evitar la desnaturalización de la proteína.
Temperatura
Es necesario considerar que como cualquier molécula, las proteínas se encuentran en
constante movimiento, un aumento en la temperatura hace que este movimiento aumente y
por lo tanto la proteína interacciona mejor con el agua manteniéndose soluble.
El rango de temperatura que permite la solubilización de proteínas se encuentra entre 00C y
400C.
Es importante insistir que los factores aquí mencionados están

actuando al mismo tiempo en una disolución protéica y por lo tanto, si la
finalidad es mantener a la proteína soluble deben ser controlados para
no favorecer la precipitación.
43
PURIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Cada proteína tiene características que la hacen única como:
Þ Tamaño
Þ Carga
Þ Solubilidad
Þ Actividad Biológica
Considerando lo anterior se realiza purificación de proteínas haciendo uso de diferentes

técnicas.
Para purificar una proteína debe considerarse antes de iniciar:
Ø Localización de la proteína
Exógena
En el Citoplasma
Endógena
Dentro de un organelo
Ø Fuente de la proteína
Ø Rendimiento de la fuente
Ø Accesibilidad de la fuente
En caso de ser una proteína endógena debe realizarse la lísis celular eligiendo el método
más adecuado y evitando la desnaturalización de la proteína de interés.
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO EL TAMAÑO DE LA PROTEÍNA
v Ultrafiltración
v Diálisis
v Cromatografía de exclusión molecular
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA CARGA DE LA PROTEÍNA
¨ Cromatografía de Intercambio iónico (Para eluír a las proteínas se usa un

gradiente de fuerza iónica en lugar de uno de pH para evitar la desnaturalización
protéica). Existen diferentes resinas que intercambian cationes o aniones (por
ejemplo DEAE – Sephadex y CM – Celulosa)
44
¨ Electroforesis
¨ Punto isoeléctrico
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA SOLUBILIDAD DE LA PROTEÍNA
* Punto isoeléctrico
* Salado
* Cambio de solventes
45
UNIDAD V ENZIMAS
Las enzimas son un tipo particular de proteínas, son necesarias para la realización
de todas las reacciones que caracterizan a un organismo vivo es pues, necesario saber
como se les nombra, sus características, coadyuvantes, cinética, factores que les afectan y
sus inhibidores.
En esta unidad se presenta también el papel de las enzimas como reguladores de
vías metabólicas completas, lo que permite que los organismos controlen las diferentes
reacciones que realizan.
A) Generalidades
B) Componentes de las enzimas
C) Términos enzimáticos
D) Cinética enzimática
E) Inhibición enzimática
F) Efectos alostéricos
G) Cromatografía de afinidad
• Los alumnos explicarán el comportamiento de las enzimas como catalizadores,

nomenclatura y el uso del número de clasificación propuesto por la C.I.E.
(Comisión Internacional de Enzimas), proponiendo ejemplos para cada caso de
manera inequívoca.
• Los alumnos explicarán en que consiste la especificidad enzimática y los
diferentes tipos de ésta que pueden presentar las enzimas, apoyándose en los
modelos que con este fin existen, de manera precisa.
• Los alumnos describirán con certeza los factores que afectan a la cinética
enzimática y el uso de inhibidores como herramientas útiles en el estudio de las
enzimas.
• Los alumnos explicarán la importancia de las enzimas alostéricas en el
metabolismo celular. Con precisión.
46
ENZIMAS
La función de una enzima, básicamente, es incrementar la velocidad de una reacción.

Presentan las siguientes características:
1ª.- Son proteínas.

2ª.- Son los catalizadores más eficientes que se conocen. La mayor parte de las reacciones
celulares ocurren a una velocidad alrededor de un millón de veces más alta de lo que
serían en ausencia de enzimas.
3ª.- La mayoría de las enzimas se distinguen por su especificidad, lo que significa que cada
conversión de un reactivo (llamado sustrato) en un producto es catalizada por una
enzima determinada.
4ª.- Quizá una de las más notables características es que las acciones de muchas enzimas
están reguladas de modo que pueden cambiar de un estado de baja actividad a uno de
alta actividad, dependiendo de las condiciones celulares en las que se encuentren.
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Algunas enzimas tienen nombres no descriptivos como tripsina, quimotripsina, pepsina, etc.
Sin embargo la mayoría de las enzimas se denominan con la terminación -asa tomando
como base el tipo de reacción que catalizan y/o el sustrato que transforman
47
CLASIFICACIÓN TRADICIONAL DE LAS ENZIMAS
DESHIDROGENASAS.- Catalizan la pérdida de hidrógeno (H+ y e-) de un sustrato teniendo

como aceptor una molécula diferente al oxígeno.
OXIDASAS.- Catalizan la pérdida de hidrógeno de un sustrato teniendo como aceptor al

oxígeno.
CINASAS (QUINASAS).- Catalizan la transferencia de grupos fosfato del ATP a otra

molécula.
TRANSAMINASAS.- Transfieren grupos amino a grupos carbonilo.
FOSFATASAS.- Rompen enlaces fosfoéster en presencia de agua.
TIOCINASAS (TIOQUINASAS).- Forman enlaces tioéster dependientes de ATP a partir de

la Coenzima A y ácidos carboxílicos.
MUTASAS.- Catalizan rearreglos intramoleculares de grupos funcionales.
TRANSALDOLASAS Y TRANSCETOLASAS.- Transfieren grupos de tres y dos carbonos

respectivamente.
EPIMERASAS.- Catalizan la formación de compuestos con orientaciones espaciales

diferentes. Por ejemplo: D L ó L D
DESCARBOXILASAS.- Eliminan grupos carboxilo.
SINTETASAS.- Forman nuevos compuestos por condensación de dos sustratos.
HIDROLASAS.- Rompen enlaces introduciendo una molécula de agua
48
NÚMERO DE CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
El número de clasificación de las enzimas consta de 4 dígitos separados por puntos.

A.B.C.D
El primer dígito es la CLASE. Indica el tipo de reacción

El segundo dígito es la SUBCLASE. Indica el sustrato
El tecer dígito es la SUB SUB CLASE. Indica el cosustrato.
El cuarto dígito es el NÚMERO DE ORDEN.
La comisión internacional de las enzimas ha clasificado a las enzimas en 6 clases

que son:
No. de clase NOMBRE REACCIÓN QUE CATALIZAN

Catalizan reacciones de óxido-
1 OXIDORREDUCTASAS
reducción
Catalizan reacciones de transferencia
2 TRANFERASAS
de grupos
Catalizan ruptura de enlaces
3 HIDROLASAS
químicos con adición de agua.
Catalizan la ruptura de enlaces
4 LIASAS
químicos sin participación de agua
(adición a dobles enlaces).
Catalizan reacciones de
5 ISOMERASAS
isomerización.
Catalizan reacciones que consisten
6 LIGASAS O SINTETASAS
en unir dos moléculas.
Reacción acoplada con la
intervención de enlaces fosfato de
ATP (consumen energía)
49
E SP E CI FICIDAD ENZIMÁ TICA
Se define como: La preferencia que presentan las enzimas hacia ciertos sustratos. Para
poder comprender esta característica de las enzimas es necesario definir:
SITIO ACTIVO.- Es la agrupación ordenada espacialmente pero estructuralmente

asimétrica de un pequeño número de residuos aminoacídicos responsables de la actividad
catalítica de la enzima. El sitio activo recibe también el nombre de Sitio Catalítico o Centro
Activo
Los MODELOS que han sido utilizados para explicar las diferentes ESPECIFICIDADES
QUE PRESENTAN LAS ENZIMAS se esquematizan a continuación
LLAVE Y CERRADURA. (Emil Fischer)
Propone una estructura rígida. Este modelo sólo puede aplicarse a la Especificidad
Absoluta .
S1
S2
S2
S3
S3
E E-S1
AJUSTE INDUCIDO (D. Koshland)
Propone una estructura protéica flexible. Este modelo explica la Especificidad relativa.
S1
S2
S3
E-S1 E-S2 E-S3
50
TRES PUNTOS (Ogston)
Propone que la conversión asimétrica de un sustrato simétrico se logra uniendo sólo tres
puntos de dicho sustrato. Este modelo explica la Estereoespecificidad absoluta.
Ejemplo:
- -
COO COO
C H
CH 2
Succinato El isómero
CH 2 deshidrogenasa
H C CIS no se
produce
-
- COO
COO
Succinato Fumarato
Rx
Rx
Ry
Ry
Rz
Rz
51
COENZIMAS
Coenzimas transportadoras de Hidrógeno (Electrones)
Dinucleótido de nicotínamida NAD+ (DPN)

Dinucleótido de nicotínamida fosfato NADP+ (TPN)
C NH2
O N+
Nucleótido de nicotínamida
O
O P O CH2 O
NH2
O
N
N
N N
Nucleótido de Adenina
O P O CH2 O O
O Si X es H se trata de NAD+
OH O X Si X es un fosfato se trata de NADP+
La parte activa de esta coenzima es la nicotinamida, transportando un protón y un par de

electrones.
H O
H H O
C NH2
C NH2
+ + 2H+ + 2e-
N + H+
N
R
¨
R
+ +
NAD NADH + H
(Oxidado) (Reducido)
52
Flavín mononucleótido FMN

Flavín adenin dinucleótido FAD
Anillo de Isoaloxacina Adenina
O
CH 3 NH 2
N
NH N N
CH 3 N N O - - N
O O N
O
CH2 CH CH CH CH O P O P O CH2
OH OH OH H O O
Ribitol Ribosa
FMN
FAD
La parte activa de estas coenzimas es el anillo de Isoaloxacina, transfiriendo una molécula

de Hidrógeno (2 H+ y 2 e-)
H
O O
CH3 CH3
N N
NH NH
CH3 N N O + 2H+ + 2e- CH3 N N O
R R H
FMN ó FAD FMNH2 ó FADH2

Oxidado Reducido
53
Ácido Lipóico (Acido Tiótico)
(CH2) 4 COOH + 2H+ + 2e- (CH2) 4 COOH

S S S S
H H
Oxidado Reducido
Coenzima Q (Co Q) o Ubiquinona
O
CH3 n es diferente para
CH3 O CH3
cada organismo, en
CH3 O (CH2 CH C CH2 ) n H mamíferos es igual a
10, por ello se llama
O
también Co Q10
O OH
CH3 O CH3 CH3 O CH3
CH3 O R + 2H+ + 2e- CH3 O R
O OH
CoQ CoQH2
Oxidado Reducido
54
Coenzimas transportadoras de grupos funcionales
Fosfato de Piridoxal
Forma activa de la vitamina B6, Transfiere grupos aminos, está unida covalentemente a la
enzima (grupo prostético).
CHO O
HO CH2 O P OH
CH3
N OH
Pirofosfato de Tiamina
Vitamina B1, interviene en reacciones de descarboxilación de a-cetoácidos.
NH2
S O O
+
N CH2 N
CH2 CH2 CH2 O
OH P O P OH
N CH3
OH OH
Biotina
Vitamina, transporta CO2 en reacciones de carboxilación.
N N
(CH2) 4 COOH
S
55
Coenzima A (HS-CoA o CoA)
Interviene en reacciones de Acilación, la parte activa de la enzima es el sulfihidrilo (SH)
La coenzima A es una de las coenzimas más importantes en la célula ya que las reacciones
de acilación no ocurren fácilmente por formación de iones carboxilatos dado que estos, son
muy estables y por lo tanto poco reactivos, la célula resuelve este problema formando los
respectivos Tioésteres que son menos estables que los carboxilatos y pueden ser
utilizados fácilmente.
NH2
N N
- - N
O O CH3 O O N
O
HS CH2 CH2 NH C (CH2) 2 NH C CH C CH2 O P O P O CH2
OH CH3 O O
PO3=
Grupo Activo
COOH
CH3 COOH + C O No se puede formar el citrato

CH2
COOH
COOH
O COOH
CH2
CH3 C S Co A + C O
HOOC C OH
CH2
CH2
COOH
HS Co A COOH
56
TÉRMINOS USADOS EN ENZIMOLOGÍA
Haloenzima u Holoenzima.- Enzima que presenta la conformación más activa y que se

encuentra unida a su cofactor
Apoenzima.- Enzima que presenta la conformación menos activa y que no se encuentra

unida a su cofactor
Isoenzimas.- Son enzimas que catalizan la misma reacción pero que difieren en su nivel
estructural primario
La existencia de las isoenzimas se justifica por que se ubican en diferentes tejidos y

responden a condiciones diferentes del medio que les rodea, un ejemplo de isoenzima es
LACTATO DESHIDROGENASA (LDH) que presenta 5 isoenzimas ubicadas en el corazón,
Eritrocitos, Músculo esquelético y Hepatocitos e interviene en la conversión de Piruvato en
Lactato
Zimógenos o Proenzimas.- Son enzimas que deben sufrir cambios para alcanzar su
conformación activa, dichos cambios pueden ser pérdida de algunos residuos o ganancia
de algún grupo funcional en un aminoácido
La mayoría de las enzimas responsables de la digestión se sintetizan en el Páncreas pero

su actividad la realizan en el intestino delgado, estas enzimas son liberadas por el Páncreas
como zimógenos y es, en el intestino donde se activan ¿Qué pasaría si se secretaran
activas del Páncreas?
57
FORMAS DE ORGANIZACIÓN DE LAS ENZIMAS
Como ya hemos comentado el metabolismo implica una serie de reacciones sucesivas y

ordenadas, las enzimas son las responsables de estas reacciones y para llevarlas a cabo
se organizan de diferentes formas:
Sistemas multienzimáticos solubles
Las enzimas se encuentran distribuidas en el citoplasma y el sustrato debe migrar hasta

“encontrar o ser encontrado” por la enzima
E1
E3
E4
E2
Complejos multienzimáticos solubles
Las enzimas se encuentran asociadas tan estrechamente que si se retira una

de ellas el complejo pierde actividad
E1
E2 E3
E3
Sistemas enzimáticos unidos a membranas
Las enzimas se encuentran ligadas a membranas
= Enzima
Mitocondria
58
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Efecto de la temperatura
Velocidad
de
Reacción
La temperatura afecta a las

reacciones químicas. Las
reacciones enzimáticas no son la
excepción. Pero debido a que las
enzimas son proteínas se
presenta una desnaturalización
térmica
Temperatura
Efecto de la Concentración de la enzima
Velocidad
de
Reacción
Manteniendo la concentración
de sustrato constante la
velocidad de reacción es
directamente proporcional a la
concentración de la enzima
59
Efecto del pH
TRIPSINA COLINESTERASA
V V
6 8 10 pH 6 8 10 pH
PEPSINA PAPAINA
V V
2 4 6 pH 4 6 8 pH
Las enzimas presentan un comportamiento diferente frente a los cambios de pH

dependiendo del comportamiento ácido-base de la enzima y el sustrato
Estos comportamientos pueden explicarse por:
1. Una alteración de la carga neta de la proteína que repercute en la

solubilidad.
2. Alteración de la conformación de la proteína al afectar los niveles 3º y/o 4º lo
cual repercute en una mayor o menor actividad.
3. Un efecto del pH sobre el sustrato
4. Una combinación de los efectos anteriores.
El pH óptimo de una enzima no es necesariamente idéntico al pH de su entorno intracelular

normal. Esto probablemente sea una de las maneras de controlar la actividad enzimática.
60
Efecto de la concentración de sustrato
V
E
L
O
C
I
D
A
D
D
E
R
E
A
C
C
I
Ó
Km [Sustrato]
N
Km = Constante de Michaelis-Menten
Km: Es la concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima y

donde están saturadas la mitad de las moléculas enzimáticas.
La Km sirve para evaluar la AFINIDAD de una enzima hacia un sustrato.
Valores de Km Grandes -----------Afinidad Pequeña

Valores de Km Pequeños ---------Afinidad Grande
Este concepto, relaciona la afinidad de unión y saturación de una enzima con la

especificidad de la misma.
Para obtener valores más exactos de Km se utilizan gráficas de línea recta como la de
Lineweaver-Burk. (Dobles recíprocos).
1
v
1
v = Km 1
V max [ S ] + 1
V. max
1
V. max
- 1
Km
1
[s ]
61
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Definición.- Son enzimas oligoméricas (formadas por dos o más cadenas polipeptídicas)
cuya actividad está regulada por la unión de moléculas específicas en lugares distintos al
sitio activo.
Estas enzimas se encuentran generalmente al inicio de las rutas metabólicas (reacción

determinante) y por lo tanto el proceso completo se ve aumentado o disminuido
dependiendo de la actividad que presente la enzima.
A B C D
Reacción determinante
Las moléculas específicas que regulan la actividad de estas enzimas reciben el nombre de
MODULADORES o EFECTORES alostéricos. Si estabilizan la forma inactiva son
moduladores negativos ( M ( )óE( ) ) ; si estabilizan la forma activa son moduladores
positivos (M (+) ó E (+) )
Lugar para Lugar para

Efector (-) Efector (+)
Sitio
Activo
Estado Inactivo de una Estado Activo de una

Enzima alostérica (TT) Enzima alostérica (RR)
Los moduladores pueden ser moléculas DIFERENTES al sustrato o SER el sustrato mismo.
Cuando una enzima tiene varios moduladores se dice que es POLIVALENTE
62
MODELOS DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
CONCERTADO SIMÉTRICO (Monod, Wyman y Changeaux)
Proponen un estado de baja afinidad o inactivo (TT) y otro de alta afinidad o activo (RR)
E (+)
E (- )
Los estados TT y RR se encuentran en equilibrio, si aumenta la concentración del efector

positivo (E +) el equilibrio se desplaza totalmente a la forma RR mientras que, si la
concentración del efector negativo (E -) es la que aumenta, el equilibrio se desplaza
totalmente a la forma TT
AJUSTE INDUCIDO (SECUENCIAL) (D. Koshland Jr.)
E (+) E (+)
Estado TT Estado TR
Propone un cambio gradual de

E (+)
la enzima generando estados
intermedios TR debido a la
unión progresiva de los
efectores.
En el esquema se muestra el
cambio de TT a RR por unión
del E (+)
Estado RR
63
TÉCNICA DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LA
PROTEÍNA
Ø Cromatografía de afinidad
Esta técnica es muy utilizada para separar enzimas, se fundamenta en la unión de la

proteína con un compuesto por el que tenga afinidad pero del que no puede separarse de
manera espontánea.
Ligando
En el caso de las enzimas, el ligando es un inhibidor competitivo es decir una molécula por
la que la enzima tiene afinidad pero que no puede transformar y a la que queda unida, para
separar a la enzima se adiciona el sustrato en cantidad mayor a la del inhibidor.
64
UNIDAD VI CARBOHIDRATOS
En esta unidad se estudiarán a los carbohidratos desde el punto de vista químico,

las fuentes de obtención de los mismos, su forma de almacenarse en los organismos y se
mencionará su función. Estos conocimientos permitirán el entendimiento de su intervención
en las vías metabólicas en que se ven involucrados y que se estudiarán en la Bioquímica II.
A) Definición
B) Clasificación
C) Isomería de los monosacáridos
D) Nomenclatura y conformación de los monosacáridos
E) Reacciones de los monosacáridos
F) Oligosacáridos
G) Polisacáridos
• Los alumnos explicarán el papel de los monosacáridos como formadores de

polisacáridos, sus características químicas, reacciones y usos como fuente de
energía celular, resolviendo todos los ejercicios que se les presenten.
• Los alumnos ejemplificarán los principales oligosacáridos y su nomenclatura con
precisión.
• Los alumnos relacionarán a los polisacáridos con las funciones que desempeñan
en un organismo con certeza.
65
CLASIFICACIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS
Aldotriosas
Aldosas Aldotetrosas
Aldopentosas
Aldohexosas
Monosacáridos
Cetotriosas
Cetosas Cetotetrosas
Cetopentosas
Cetohexosas
Disacáridos
Oligosacáridos Trisacáridos
Tetrasacáridos
Homopolisacáridos
Por su composición
Heteropolisacáridos
Polisacáridos
Reserva
Por su función
Estructurales
66
FAMILIA DE LAS D-ALDOSAS
D-Alosa D-Altrosa D-Glucosa D-Manosa D-Gulosa D-Idosa D-Galactosa D-Talosa
O
;
; C OH
C
H
; HO C
67
FAMILIA DE LAS D-CETOSAS.
C = O ; C OH
; HO C
68
FORMULAS DE LA PROYECCIÓN DE HAWORTH
Es importante notar que aunque en solución las estructuras en anillo sean las más
frecuentes, se encuentran de todas maneras cadenas abiertas en equilibrio con las
variedades en anillo.
Haworth propuso un modelo para representar la estructura real (cíclica) de los azúcares en
fórmulas impresas.
Daremos a continuación algunos pasos básicos para transformar una cadena abierta
(Representación de Fisher) a su forma cíclica (Representación de Haworth).
PASOS BÁSICOS
Aldohexosas:.- Tomemos como ejemplo a la D-Glucosa.
H 1 O
C
2
HC OH
3 1.- Escribir la forma abierta del
HO CH
4 azúcar y numerar los carbonos.
CH OH
5
CH OH
6
CH 2OH
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las aldohexosas la estructura base semeja al
pirano) y numerar los carbonos.
CH 2OH
O
5
4 1
3 2
69
3.- Colocar los OH de los carbonos 2,3 y 4 sobre esta estructura, tomando en cuenta que
cuando aparecen a la derecha en la representación de Fisher en la representación de
Haworth aparecen hacia abajo del plano y cuando aparecen a la izquierda en la
representación de Fisher en la representación de Haworth aparecen hacia arriba del plano.
H 1 O
C 6
2
CH 2OH
HC OH
3 O
5
4 1
HO CH OH
4 HO 3 2
CH OH
5 OH
CH OH
6
CH 2OH
4.- Observe que el carbono número uno en que la representación de Fisher es un carbono
carbonílico, mientras que en la representación de Haworth este carbono se ha convertido
en un nuevo carbono asimétrico llamado CARBONO ANOMÉRICO. El OH en este carbono
se puede encontrar hacia abajo del plano cuando se trata del anómero alfa (a) o bien hacia
arriba del plano cuando se trata del anómero beta (b),
CH2OH CH 2OH
O O OH
OH OH
HO OH HO
OH OH
5.- Para nombrar el azúcar se nombra como derivado del pirano, de modo tal que el nombre
de la glucosa será:
Para el anómero a: a-D-glucopiranosa.

Para el anómero b: b-D-glucopiranosa.
70
Aldopentosas.- Tomemos como ejemplo a la D-Xilosa.
H 1 O
C
2 1.- Escribir la forma abierta del azúcar y
HC OH numerar los carbonos.
3
HO CH
4
CH OH
5
CH 2OH
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las aldopentosas la estructura base semeja
al furano). Numerar los carbonos.
5 O
CH 2OH
4 1
2
3
3.- Colocar los OH de los carbonos 2 y 3 como se mencionó en el paso 3 en las

aldohexosas.
H O
5 O
C
CH 2OH
HC OH 4 1
HO CH OH
2
HC OH 3
OH
CH 2OH
4.- Colocar el OH del carbono número uno (CARBONO ANOMÉRICO). Ver paso 4 de las
aldohexosas. Nombrar el azúcar como derivado del furano
O
O CH2OH OH
CH2OH
OH OH
OH
OH
OH
71
Cetohexosas..- Tomemos como ejemplo a la D-Sorbosa.
1
CH 2OH
2
C O
3 1.- Escribir la forma abierta del
HC OH
4
azúcar y numerar los carbonos.
HO CH
5
HC OH
6
CH 2OH
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las Cetohexosas la estructura base semeja al
furano). Numerar los carbonos.
O
O CH2OH
CH2OH CH2OH
CH2OH
Observe que están representadas dos estructuras base. Una corresponde al anómero alfa y
otra al anómero beta. Esto deriva del hecho de que el carbono anomérico es el carbono 2 y
por lo tanto la posición del carbono 1 dependerá del lugar que ocupe el OH del carbono
anomérico
3.-Colocar los OH del los carbonos 3 y 4 como se indicó en el paso 3 de las aldohexosas.
1
CH2OH
6
2
O 6 1 O
C O CH2OH
3 CH2OH CH 2OH 2
HC OH 5 2 5
4 CH 2OH
CH OH 1
HO OH
5
3 4 3
HC OH 4
OH
6 OH
CH2OH
72
4.- Colocar los OH del carbono número 2 (CARBONO ANOMÉRICO). Ver paso 4 de las
aldohexosas. Nombrar el azúcar como derivado del furano.
HOCH2 O CH2OH HOCH2 O OH

OH OH
OH CH2OH
OH OH
REACCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS.
1.- Formación de los ésteres fosfóricos
=
CH 2OH CH 2OPO3
O O
Hexoquinasa
ATP ADP
2.- Formación de azúcares ácidos. (POR OXIDACIONES).
a).- Por oxidación de CHO ÁCIDOS ALDÓNICOS

H O
C COOH
HC OH HC OH
HO CH OXIDACIÓN SUAVE HO CH
HC OH HC OH
HC OH HC OH
CH2OH CH2OH
D Glucosa Ác. D Glucónico
73
b).- Por oxidación de CH2OH ÁCIDOS URÓNICOS
CH2OH COOH
O OXIDACIÓN O
SUAVE
D – Glucosa Ácido D - Glucurónico
c).- Por oxidación de CHO y CH2OH ÁCIDOS ALDÁRICOS
D – Glucosa Acido D - Glucárico
d).- Por oxidación completa.
GLUCOSA + O2 CO2 + H2O
3.- Formación de aminoazúcares.
CH2OH COOH CH2OH CH2OH

O O O O
N-Acetil-Galactosamina
NH2 NH2 NH NH
D- Glucosamina D- Galactosamina COCH3 COCH 3
N-Acetil-
Glucosamina
74
4.- Reducción de azúcares.
a).- Formación de azúcares polihidroxilados.
H O
C CH2OH
CHOH CHOH
Riboflavina
CHOH REDUCCIÓN
CHOH
CHOH CHOH
CH2OH CH2OH FAD
D – Ribosa D - Ribitol
H O H H
C C
Reducción
H C OH H C OH Lípidos
CH2OH CH2OH
D - Gliceraldehido Glicerol
b).- Formación de desoxiazúcares.
HOCH 2 O HOCH2 O
Reducción
OH OH OH H
D - Ribosa D - 2 Desoxirribosa
5.- Poder reductor: Los carbohidratos que presentan al carbono anomérico libre son
capaces de reducir iones metálicos. (Esta reacción es utilizada para caracterizar azúcares
reductores y no reductores.)
H O HC O:
-
HC OH
C
C OH C OH
HCOH
R R
R
Aldehido Enol Anión enólico
Responsable de la reducción
75
6.- Formación de Enlaces Glucosídicos.
Se forman por la reacción entre el OH del carbono anomérico, que es el más

reactivo en un azúcar, y el OH de cualquier otro carbono de otro monosacárido, lo cual
origina la formación de un acetal completo llamado glucósido.
Los distintos enlaces glucosídicos se forman por las diferentes combinaciones que
pueden existir entre carbonos anoméricos alfa o beta y los diferentes OH del otro azúcar,
dando por consecuencia diferentes tipos de interacciones glucosídicas, de las cuales
escribiremos algunos ejemplos.
HOCH 2 HOCH 2 HOCH 2 HOCH 2

O O O O
ó
O O
Interacción a 1 - 4 Interacción a 1 - 4
HOCH2
HOCH2 HOCH2 O
O O
O
O ó O
HOCH2
Interacción b 1 - 4 Interacción b 1 - 4
HOCH2
O
O
CH 2
O
Interacción a 1 - 6
76
NOMENCLATURA DE DISACÁRIDOS.
Existen diferentes maneras para nombrar a los disacáridos, una de ellas es la que a
continuación se describe:
1.- Se nombra al disacárido como derivado de la unidad monosacárida que presente el

carbono anomérico libre ( * )
HOCH 2 HOCH2
O O ( * )
Este disacárido es derivado de
O la a-D-glucopiranosa.
2.- La otra unidad monosacárida se nombra como radical con la terminación il.
HOCH2 HOCH2
O O
D - Glucopiranosil
O
3.- Para iniciar el nombre deberá marcarse el tipo de enlace glucosídico que presenta, en el
ejemplo que estamos describiendo el enlace glucosídico se establece entre el carbono # 4 y
el carbono anomérico, cuyo hidroxilo está en posición (a).
HOCH2 HOCH2
O O
a 4
O 4–O-a
O (oxi)
4.- Escribir el nombre del radical.
4-0-a-D-glucopiranosil…..
5.- Escribir el nombre del azúcar del cual se deriva el disacárido.
4-0-a-D-glucopiranosil-a-D-glucopiranosa.
77
DISACÁRIDOS
a - Maltosa b - Maltosa
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2
O O O O
O O
4 – O - a - D – Glucopiranosil – 4 – O – D - Glucopiranosil
a - D – Glucopiranosa b - D - Glucopiranosa
a - Isomaltosa b - Isomaltosa
HOCH 2 HOCH 2
O O
O O
CH 2 CH 2
O O
a - Celobiosa b - Celobiosa
HOCH2 HOCH2 HOCH2

HOCH2
O O O O
O O
78
a - Lactosa b - Lactosa

O O O O
O O
Sacarosa
HOCH 2
O
O
HOCH 2
O
CH 2OH
79
POLISACÁRIDOS
HOMOPOLISACÁRIDOS
CELULOSA: Función: Estructural

Unidad monosacárida: b-D-glucosa
Unidad disacárida: b-Celobiosa
Unión glucosídica: b (1,4)
Origen: Vegetal
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2

O O O O O O
O O O O O O
ALMIDÓN: Componentes: Amilosa y amilopectina

Función: Reserva
Unidad monosacárida: a-D-glucosa
Origen: Vegetal
AMILOSA: Enlaces glucosídicos: a (1,4)
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2

O O O O O O O O
O O O O O O O
Conformación de la
Amilosa
80
AMILOPECTINA: Enlaces glucosídicos: a (1,4) y a (1,6)

O O O O
O O O
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 CH2 HOCH2 HOCH2

O O O O O O O O
O O O O O O O
Conformación de la
Amilopectina
GLUCÓGENO: Función: Reserva

Origen: Animal
Unidad monosacárida: a-D-glucosa
Enlaces glucosídicos: a (1,4) y a (1,6)
81
HETEROPOLISACÁRIDOS
ÁCIDO HIALURÓNICO: Función: estructural

Origen: Animal
Unidades monosacáridas: Ácido D-glucurónico y
N-acetil-D-glucosamina
Enlace i n t r a d i s a c á r i d o : b (1,3)
Enlace i n t e r d i s a c á r i d o : b (1,4)
b1-4
COOH HOCH2
O COOH HOCH2
O
O O O
O O
NH
NH
CO CH3
CO CH3
b1-3
CONDROITINA: Función: Estructural

Origen: Animal
Unidades monosacáridas: Ácido D-glucurónico y
N-acetil-D-galactosamina
Enlace i n t r a d i s a c á r i d o : b (1,3)
Enlace i n t e r d i s a c á r i d o : b (1,4)
COOH HOCH2
O O COOH HOCH2
O O O O
O O
NH
NH
CO CH3
CO CH3
82
UNIDAD VII LÍPIDOS
Los lípidos son un tipo muy heterogéneo de moléculas cuya característica en común
es la solubilidad que presentan en solventes orgánicos. En esta unidad se revisará su
importancia, las diferentes estructuras que poseen y las reacciones que pueden sufrir.
Asimismo se hará una revisión de la estructura de la membrana celular, como un sistema
lipoproteíco, remarcando el papel que juegan los lípidos en ésta, al mismo tiempo se
examinará la función transportadora de los sistemas lipoproteícos de plasma
A) Definición.
B) Funciones
C) Clasificación.
1. Lípidos simples
2. Lípidos compuestos
3. Lípidos derivados
D) Ácidos grasos
1. Características generales
2. Propiedades físicas
3. Reacciones químicas
4. Nomenclatura
5. Ácidos grasos esenciales
E) Lípidos simples
1. Triacilglicéridos (nomenclatura, solubilidad e hidrólisis)
2. Ceras
F) Lípidos compuestos
1. Fosfoacilglicéridos
2. Esfingomielinas
3. Cerebrósidos
4. Gangliósidos
G) Lípidos derivados
1. Esteroides
2. Terpenos
H) Sistemas lipoprotéicos
1. Formadores de membranas
2. Transportadores
• Los alumnos describirán a los lípidos y sus constituyentes

• Mencionarán las reacciones que pueden sufrir los lípidos
• Describirán a los sistemas lipoproteícos que forman a la membrana y los que
cumplen funciones de transporte
83
CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS
Grasas neutras
LÍPIDOS SIMPLES
Ceras
Fosfoacilgliceroles
Fosfolípidos
Esfingomielinas
LÍPIDOS COMPUESTOS
Esfingolípidos
Cerebrósidos
Glicolípidos
Gangliósidos
Terpenos
LÍPIDOS DERIVADOS
Esteroides
84
ALGUNOS ÁCIDOS GRASOS QUE SE ENCUENTRAN
EN LA NATURALEZA
SÍMBOLO NOMBRE COMÚN PUNTO DE

o
FUSIÓN ( C)
12: 0 Ac. Laurico 44.2
14: 0 Ac. Mirístico 53.9
16: 0 Ac. Palmítico 63.1
18: 0 Ac. Esteárico 69.6
20: 0 Ac. Araquídico 76.5
16: 1(9) Ac. Palmitoléico -0.5
18: 1(9) Ac. Oleico 13.4
18: 2(9,12) Ac. Linoléico -5.0
18: 3(9,12,15) Ac. Linolénico -11.0
20: 4(5,8,11,14) Ac. Araquidónico -49.5
ESTRUCTURA
CH3 (CH2)10 COOH

CH3 (CH2)12 COOH
CH3 (CH2)14 COOH
CH3 (CH2)16 COOH
CH3 (CH2)18 COOH
CH3 (CH2)5 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)7 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 CH=CH CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3-CH2- CH=CH CH2-CH=CH-CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 (CH=CH-CH2)3 CH=CH (CH2)3 COOH
85
GEOMETRÍA DE LOS DOBLES ENLACES EN LOS
ACIDOS GRASOS INSATURADOS
En la mayoría de los ácidos grasos poliinsaturados, los dobles enlaces se hallan separados
por un grupo metileno (- CH=CH - CH2 -).
Los dobles enlaces de casi todos los ácidos grasos insaturados que se encuentran en la
naturaleza presentan configuración geométrica CIS y hay muy pocos con configuración
TRANS.
Configuración TRANS poco frecuente
COO-
Configuración CIS común en la mayoría de los ácidos grasos insaturados, esta

configuración hace que el ácido se “doble” y acorte.
COO-
86
LÍPIDOS SIMPLES
GRASAS NEUTRAS, ACILGLICÉRIDOS O GLICÉRIDOS

(Ésteres de ácidos grasos con glicerol)
CH 2OH
HO CH
CH 2OH
Glicerina ó Glicerol
O O
CH2 O C R O CH2 O C R1
HO CH R2 C O CH
CH2OH CH2 OH
1 - Monoacilglicérido 1,2 - Diacilglicérido
O CH2 O C R1
R2 C O CH O
CH2 O C R3
1,2,3, - Triacilglicérido
CERAS
(Ésteres de ácidos grasos con alcoholes monohidroxílicos de cadena larga)
O
CH3 (CH2)28 CH2 O C (CH2)14 CH3
Palmitato de Miricilo
(Componente principal de la cera de abeja)
87
LIPIDOS COMPUESTOS
FOSFOACILGLICÉRIDOS O FOSFOGLICÉRIDOS
O CH2 O C R1
R2 C O CH O
CH2 O P X
Estructura general
X = OH Ácido Fosfatídico
X = HO CH2 CH2 NH2 Fosfatidil Etanolamina o Cefalina
CH3
+
CH
X = HO CH2 CH2 N
3 Fosfatidil Colina o Lecitina
CH3
X = Fosfatidil Inositol
CH2 OH
X = HO CH Fosfatidil Glicerina
CH2 OH
+
NH3
-
X = HO CH2 C COO: Fosfatidil Serina
H
88
ESFINGOMIELINAS
Contienen cuatro componentes característicos:

1. Un ácido graso
2. Colina
3. Ácido Fosfórico
4. Esfingosina
Las esfingosinas son aminoalcoholes de cadena larga insaturada
CH3 (C H 2 ) 12 CH CH CH CH C H 2O H ESFINGOSINA
OH NH2
CH3 (CH2)12 CH Ácido graso

CH
HO CH O
Esfingosina CH NH C R CH3
+
CH2 O P O CH2 CH2 N CH3
-
O O: CH3
Ácido Fosfórico Colina
Esfingomielina
CEREBRÓSIDOS
El cerebrósido más simple contiene un grupo monosacárido unido por un enlace glucosídico
al CH2 - OH de una ceramida.
Glucocerebrósido Unidad monosacárida = Glucosa;

Galactocerebrósido Unidad monosacárida = Galactosa;
89
CEREBRÓSIDO
SENCILLO
CH3 (CH2)12 CH CH
CHOH O
CH NH C R
Ceramida
CH2
O
HOCH2
O
Unidad Monosacárida
Existen cerebrósidos más complejos que llegan a contener grupos oligosacáridos mayores
(de 2 a 10 monosacáridos)
GANGLIÓSIDOS
Los gangliósidos también contienen un grupo oligosacárido que se caracteriza porque al

menos una de las unidades monosacáridas es el Ácido Siálico.
CH 3 C NH OH
CHOH
-
COO: Ácido Siálico
CHOH
CH 2OH
Estructura del Gangliósido GM1:
gal - N - Ac. Gal - gal - glc - (N - acil - esfingosina) sialilo.
90
LÍPIDOS DERIVADOS
(INSAPONIFICABLES)
TERPENOS
Clasificación por el
Isopreno número de unidades
CH3
Unidad Isoprenoide 2 = Monoterpeno
(2- Metil- 1,3-butadieno) CH2 C CH CH2 3 = Sesquiterpeno
4 = Diterpeno
6= Triterpeno
CH 3
C CH3
CH
CH 3
CH2
C
CH2 CH CH 2
C CH3 CH 2 CH 2
C
CH
CH 2 C CH 3
CH2OH
GERANIOL.- Monoterpeno lineal LIMONENO.- Monoterpeno cíclico
ESTEROIDES
Núcleo del Ciclo

pentanoperhidrofenantreno
12 18 17
11 16
13 D
1 19 C
15
2 9 14
10 8
A B
3 7
5
4 6
91
Esteroles.- Subgrupo de los esteroides. Son alcoholes esteroides que contienen un grupo
OH en el carbono 3 del anillo A y una cadena ramificada de 8 o más átomos de carbono en
el carbono 17.
CH 3
CH 3
HO
COLESTEROL.- (3 – hidroxi - 5, 6 - colesteno). Se encuentra en las membranas de células

animales y en las lipoproteínas del plasma. Precursor de los esteroides que sintetiza el
organismo.
CH3
CH3
HO
HO
ERGOSTEROL LANOSTEROL
Precursor de la Vitamina D Precursor del colesterol
92
LIPOPROTEÍNAS
Lípidos y proteínas se asocian de manera no covalente para desempeñar funciones

específicas en donde se conjuntan sus propiedades físicas y químicas.
Membrana
Barrera lipoprotéica con permeabilidad altamente específica que da individualidad a las
células separándolas del medio ambiente y que en eucariotes da su individualidad a los
organelos.
En 1972 G.L. Nicolson y S.J. Singer proponen el modelo del mosaico fluido para explicar el
comportamiento de la membrana celular.
En condiciones fisiológicas los lípidos y algunas proteínas integrales muestran una

considerable libertad de movimiento lo que permite proponer que el estado físico de la
membrana es más parecido al estado líquido que al estado sólido. La rigidez o fluidez de la
membrana depende de sus componentes hidrofóbicos, considerando la presencia de
dobles ligaduras, cabeza polar y colesterol, entre otros.
Superficie externa de la membrana
Glicolípido
Glicoproteína
Colesterol
Proteína
periférica
Superficie interna de la membrana
93
En el caso del colesterol se ha observado que un aumento de éste hace que la membrana
sea más rígida debido a su conformación, lo anterior se representa en el esquema
siguiente:
Lipoproteínas de transporte
Debido a que los lípidos son insolubles en medio acuoso, su transporte por el plasma
resulta ser un problema especial. Esto ha sido resuelto asociando los lípidos más
hidrófobos con los más hidrófilos y después combinándolos con colesterol y proteínas para
formar una partícula globular lipoprotéica.
Existen 4 clases de lipoproteínas que pueden ser separadas basándose en sus

propiedades físicas: Sedimentación y Movilidad electroforética.
94
Los nombres de estos sistemas lipoprotéicos cambian según la técnica por la que se aíslen
del plasma, así tenemos:
Por sedimentación
Quilimicrones
Lipoproteínas de muy baja densidad (LMBD o VLDL)
Lipoproteínas de baja densidad (LBD o LDL)
Lipoproteínas de alta densidad (LAD o HDL)
Por electroforésis
Quilomicrones
Pre - beta - Lipoproteínas
Beta - Lipoproteínas
Alfa - lipoproteínas
CARACTERÍSTICAS
Lipoproteína Diámetro (Ao) Densidad (g/ml) Sf Mov. Electroforético

Quilomicrones 750-12,000 Menor 0.95 400 Origen
VLDL 300-700 0.95-1.006 20-400 Pre-Beta
LDL 180-300 1.006-1.063 0-12 Beta
HDL 50-120 1.125-1.210 Alfa
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Lipoproteína Proteína Colesterol Colesterol TG % Fosfolípidos

Libre % Esterificado %
Quilomicrones 1-2 1-3 2-4 80-95 3-6
VLDL 6-10 4-8 16-22 45-65 15-20
LDL 18-22 6-8 45-50 4-8 18-24
HDL 45-55 3-5 15-20 2-7 26-32
Esterifcado = Colesterol esterificado

% = Porcentaje en peso seco
TG. = Triacilglicéridos
Un caso especial de transporte es el de los Ácidos grasos no esterificados (presentes en

concentraciones muy pequeñas en el plasma), cuya movilización se logra al combinarse
con la Albúmina.
95
UNIDAD VIII ACIDOS NUCLÉICOS
Las características que presentan las células y organismos se deben

fundamentalmente a la expresión de la información genética almacenada y transportada a
lo largo de sus diferentes generaciones, para poder entender los mecanismos que permiten
almacenar, transportar y traducir la información genética se requiere iniciar, en esta unidad,
con el estudio específico de las diferentes estructuras y funciones de los ácidos nucléicos,
moléculas centrales en los procesos bioquímicos antes mencionados.
A) Componentes de los ácidos nucléicos.

1. Hidrólisis total.
a) Bases nitrogenadas.
b) Pentosas.
c) Fosfato.
2. Nucleósidos y nucleótidos.
B) Funciones de los Nucleótidos
1. Moneda energética
2. Intermediarios metabólicos
3. Coenzimas
4. Reguladores metabólicos
5. Precursores activados de los ácidos nucléicos (dNTP y NTP)
C) Polinucleótidos.
1. Enlace fosfodiéster 3’ - 5’
2. Notación abreviada.
D) DNA (Ácido Desoxirribonucléico)
1. Función.
2. Modelo de Watson y Crick.
a) Equivalencia de bases propuesta por Chargaff
b) Efecto estérico
c) Puentes de Hidrógeno
E) RNA (Ácido Ribonucléico)
1. Características generales.
2. RNAm (RNA mensajero)
a) Función, composición y estructura.
3. RNAt (RNA de transferencia)
4. RNAr (RNA ribosomal)
• Los alumnos mencionarán la composición química de los ácidos nucléicos

• Los alumnos describirán la formación de nucleótidos y polinucleótidos
• Los alumnos describirán el modelo de DNA propuesto por Watson y Crick
• Los alumnos describirán los diferentes tipos de RNA
• Los alumnos mencionarán la función de los ácidos nucléicos.
96
BASES NITROGENADAS PRINCIPALES
BASES PRINCIPALES PÚRICAS

6
5 N7
1N
8
2 4 N
N
3 9
Purina
NH2 O
N N
N N
N N
N NH 2 N
Adenina H Guanina H
6 - Aminopurina 2 - Amin - 6 - Oxopurina
BASES PRINCIPALES PIRIMÍDICAS
4
3N 5
2 6
N
1
Pirimidina
NH 2 O O
CH3
N HN HN
N O N
O O N
H
H H
Citosina Uracilo Timina
2 - Oxo - 4 - 2,4 - Dioxopirimidina 5 - Metil - 2,4 Di
Aminpirimidina Oxopirimidina
BASES SECUNDARIAS
5 - Metilcitosina 5 - Hidroximetilcitosina
1 - Metilguanina 4 - Tiouracilo
2 - Metiladenina 1 - Metilguanina
97
AZÚCARES
5 5
HOCH2 O OH HOCH2 O OH
4 1 4 1
3 2 3 2
OH OH OH H
RIBOSA DESOXIRRIBOSA
NUCLEÓSIDOS
Se forman por la unión de una base nitrogenada con un azúcar (pentosa). El enlace que
une ambas moléculas es tipo glucosídico (N - b - glucosídico).
Los enlaces se pueden formar del siguiente modo:
a) C 1’ de la pentosa con N9 de una base púrica.
b) C 1’ de la pentosa con N1 de una base pirimídica
ESTRUCTURA GENERAL:
N
N N
N N9 N1
O O
HOCH2 O HOCH 2 O
1' 1'
Los nombres de los nucleósidos principales son:
DESOXIRRIBONUCLEÓSIDOS RIBONUCLEÓSIDOS
Desoxiadenosina Adenosina
Desoxiguanosina Guanosina
Desoxicitidina Citidina
Desoxitimidina Uridina
98
NUCLEÓTIDOS
Son ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Los más frecuentes en la naturaleza son
aquellos donde está esterificada la posición 5’.
ESTRUCTURA GENERAL:
N
N N
N N N
- -
O O
5' 5' O
- O -
O P O CH2 O P O CH2
O O
O O
Los nombres de los nucleótidos principales son:
RIBONUCLEÓTIDOS
Ácido adenílico o Adenosín monofosfato (AMP)
Ácido guanílico o Guanosín monofosfato (GMP)
Ácido uridílico o Uridíl monofosfato (UMP)
Ácido citidílico o Citidíl monofosfato (CMP)
DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
Ácido desoxiadenílico o Desoxiadenosín monofosfato (dAMP)
Ácido desoxiguanílico o Desoxiguanosín monofosfato (dGMP)
Ácido desoxicitidílico o Desoxicitidíl monofosfato (dCMP)
Ácido desoxitimidílico o Desoxitimidín monofosfato (dTMP ó TMP)
Estructura general de:

Base Nitrogenada
- - -
O O O
5' O
-
O P O P O P O CH2
O
O O O
Nucleótido Mono Fosfato (NMP)
Nucleótido Dí Fosfato (NDP)
Nucleótido Tri Fosfato (NTP)
99
POLINUCLEÓTIDOS
Los polinucleótidos se forman por la unión covalente de los nucleótidos mediante puentes
fosfodiéster entre la posición 3’ de un nucleótido y la posición 5’ de otro nucleótido. Para
que se formen los polinucleótidos es necesario que los nucleótidos se encuentren como tri
fosfatos.
En las cadenas de polinucleótidos que existen en forma natural, el extremo 5’ generalmente
está fosforilado y el extremo 3’ contiene un OH libre. (Dirección: 5’ 3’)
Base Nitrogenada
- - -
O O O
5' O
-
O P O P O P O CH 2
O
O O O 3'
OH
- - Base Nitrogenada
O O -
O
5'
- O
O P O P O P O CH2
PPi 2Pi
O
O O O 3'
Energía
OH
Base Nitrogenada
-
O
-
5' O
O P O CH 2
O
O 3'
Base Nitrogenada
O
5'
- O
O P O CH 2
O
O 3'
Base Nitrogenada
O
5' O
-
O P O CH 2
O
O 3'
Base Nitrogenada
O
5'
- O
O P O CH 2
O
O
3' O
100
NOTACIONES PARA POLINUCLÉOTIDOS
MEDIANTE LETRAS
Polímero de Ribonucleótidos
pNpNpNpNpN p = Grupo fosfato N = Cualquier base nitrogenada
“p” entre dos bases indica el puente fosfodiéster 3’ - 5’
Polímero de Desoxirribonucleótidos
pdNpdNpdNpdNpdN ó d(pNpNpNpNpN)
Ejemplos:
Fragmento de RNA: pApGpCpUpApG
Fragmento de DNA: pdApdTpdCpdTpdT ó d(pApTpCpTpT)
MEDIANTE LÍNEAS
En el caso de un polímero de desoxirribonucleótidos “N” se precede con d.
101
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL MODELO DE DNA

DE WATSON Y CRICK
1. Dos cadenas helicoidales de

polinucleótidos están enrolladas a lo
largo de un eje común. Las dos
cadenas corren en direcciones
contrarias (una de 5’ a 3’ y la otra de 3’
a 5’).
2. Las bases nitrogenadas están en el
interior de la hélice, mientras que las
unidades de fosfato desoxirribosa están
en el exterior. Los planos que
contienen las bases son
perpendiculares al eje de la hélice.
3. El diámetro de la hélice es de 20 Å La
estructura helicoidal se repite en cada
cadena después de 10 residuos a
intervalos de 34.4 Å.
4. Las dos cadenas permanecen unidas
por puentes de hidrógeno entre los
pares de bases. La ADENINA se
empareja con la TIMINA y la GUANINA
con la CITOSINA.
5. La secuencia precisa de bases
transporta la información genética.
102
El aspecto más importante de la doble hélice del DNA es la especificidad del

emparejamiento de las bases. Watson y Crick dedujeron que la Adenina debería
emparejarse con la Timina y la Guanina con la Citosina, debido a Factores estéricos y de
Puentes de hidrógeno.
H
H
N O H N N
N H O CH 3
N N H N N N H N
1' C N N 1' C N N
N H O C 1'
H O C 1'
Guanina Citosina Adenina Timina
20 Å 20 Å
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL RNA
1. Las moléculas de RNA son de una sola hebra o cadena (excepto en algunos virus).
2. Pueden contener regiones de doble hélice producidas por la formación de horquillas
donde se empareja A con U y G con C.
3. Las células contienen tres tipos de RNA: RNAm, RNAt y RNAr.
RNA mensajero (RNAm).- Transporta la información genética del DNA hacia los
ribosomas
RNA de transferencia (RNAt).- Transfiere a los aminoácidos del citoplasma a los
ribosomas.
RNA ribosomal (RNAr).- Ácido nucleico que asociado con las proteínas conforma a
los ribosomas.
4. Además de las bases principales pueden presentar algunas bases secundarias.
5. La secuencia de bases del RNA refleja la composición en bases del DNA.
103
ESQUEMA DEL RNAt
A) . Extremo 3’ donde se esterifica el

aminoácido, secuencia constante en todos
los RNAt.
B) Anticodón, la secuencia especifica el
aminoácido transportado.
C) Región que reconoce la enzima activadora
de aminoácidos.
D) Región de unión al ribosoma, común a
todos los RNAt.
E) Brazo menor de tamaño variable.
Por difracción de Rayos X el RNAt sugiere

una “L” invertida.
CARACTERÍSTICAS DEL RIBOSOMA DE .Escherichia coli
SUBUNIDAD SUBUNIDAD
MAYOR MENOR
Coeficiente de sedimentación 50 S 30 S
Peso Molecular(Kdal)
1650 850
Tipos de RNAr 23 S, 5S 16S
Tipos de Proteínas 34 21
104

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Departamento: Bioquímica – Alimentos

Facultad de Ciencias Químicas (Q.F.B.)

Benemérita Universidad Autónoma de Puebla

OBJETIVOS TERMINALES DEL CURSO

funciones que desempeñan dentro de la célula, con certeza

desempeñan, con precisión.

Este curso se fundamenta en el enfoque participativo, propositivo y autoevaluativo

• BOHINSKY, R.C. Bioquímica. 5ª Edición. E.U.A. Addison - Wesley Iberoamericana, S.

• LEHNINGER, A. L. Bioquímica 2ª Edición España (Barcelona) Ediciones Omega S.A.

• RAWN, J.D. Bioquímica Tomos I y II 1ª Edición Mc. Graw Hill Interamericana de

• STRYER L. Bioquímica 3ª Edición España Editorial Reverté, S .A. 1990

• HERRERA, E. Bioquímica 1ª Edición España Interamericana, S. A. 1986

• HORTON, MORAN, OCHS, RAWN, SCRIMGEOUR. Bioquímica 1ª Edición México

Prentice Hall Hispanoamericana, S.A. 1995

• MATHEWS, VAN HOLDE. Bioquímica Mc. Graw Hill Interamericana

UNIDAD I ESTUDIO Y RELACIONES DE LA BIOQUÍMICA

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B) Cada uno de sus componentes tiene una función que cumplir.

D) Forma réplicas exactas de sí misma.

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Presentes en todos los organismos

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Biomacromoléculas Lípidos, Proteínas, Polisacáridos,

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Capacidad calorífica (Cal/g) 1 0.6 0.5 0.24

Calor de vaporización (Cal/g) 596 a 00C 262 a 640C 79 a 680C 59 a 610C

Calor latente de fusión (Cal/g) 79.7 a 00C 24.9 a -114.40C -- --

Tensión superficial (erg/cm2) 76 22 18 11

Constante dieléctrica 79 24 1.9 5

A) Identificación de grupos funcionales, carbono a asimétrico, radical R y estereoquímica (L

• Los alumnos explicarán el papel de los aminoácidos como formadores de

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR LA POLARIDAD

Aminoácidos Polares sin carga

Aminoácidos con carga negativa (aminoácidos ácidos)

Aminoácidos Polares con carga positiva (aminoácidos básicos)

AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES

(Sólo se encuentran en algunas proteínas)

Hidroxilina (5 - Hidroxilisina) 4 - Hidroxiprolina

(No se encuentran en proteínas, pero cumplen funciones específicas en el organismo)

b - Alanina Ácido D - Glutámico

VALORES DE pK DE LOS AMINOÁCIDOS

Aminoácido pK1 ( -a COO-) pK2 ( -a NH3+) pK3 ( - R)