Bioquimica: Aminoacidos

Generalidades
En la naturaleza existen 20 L aminoácidos, que son los que codifican las
proteínas existentes.
Existen aminoácidos esenciales (no los podemos sintetizar) y no esenciales
que nosotros podemos producirlos.
Para la síntesis de aminoácidos se requiere el uso de las vías metabólicas:
Glucolisis y Ciclo de Krebs.

Estructura

- Carbono αlpha, que es un carbono central

- Grupo amino H3N+
- Cadena lateral
- Hidrogeno
- Grupo carboxilo COO-
Casi todos los aminoácidos cumplen con esta estructura a excepción de la
prolina que tiene un grupo inmino H2N en vez de uno amino H3N.

Prolina

Emely Montero Rodriguez

Síntesis de aminoácidos
Los aminoácidos pueden provenir de:
o Proteínas exógenas (Dieta)
o Cetoácidos
o Proteínas endógenas (Proteólisis)
Los productos de la glucolisis y el ciclo de Krebs que se pueden utilizar para
sintetizar aminoácidos se muestran en la siguiente imagen.

A partir de estas vías surgen entonces las familias de aminoácidos que se

muestran en la imagen siguiente:

Emely Montero Rodriguez

La síntesis de un aminoácido es distinta para cada uno, pero para iniciar el
proceso es necesario obtener nitrógeno (N2) que lo captamos de la
atmosfera, pero que no podemos metabolizar. En este caso las bacterias y
las plantas hacen este trabajo por nosotros y lo llevan a productos que
podemos utilizar como:
- Amonio(NH4)
- Nitrato (NO3)
- Nitrito (NO2)
Nota: el NH4 es el que usamos para la síntesis de aminoácidos y lo podemos
obtener de la dieta.

Emely Montero Rodriguez

Familia del glutamato

NH4 + alfacetoglutarato + NADPH --------→ L- glutamato + NADP + H2O

Todo esto va a suceder gracias a que el grupo carbonilo del
alfacetoglutarato va a intercambiarse por el nitrógeno y un hidrogeno del
amonio.
Una vez obtenido el glutamato pueden obtenerse sus derivados:
Glutamato + ATP + NH4 -----→ Gluatamina (Con la enzima glutamina sintasa)
La glutamina a su vez puede formar otros aminoácidos que cuando están
en exceso inhiben a la glutamina sintasa para que ya no se produzca mas
Glutamina y entonces el glutamato se usa para otros aminoácidos.

Reacciones de transaminación
Son requeridas cuando estamos frente a un cetoácido, una estructura con
un grupo carbonilo + un grupo carboxilo por lo que requiere que se le
transfiera un grupo amino.
Las reacciones de transaminación las realizan las aminotransferasas o
transaminasas y cuando a un cetoácido se le transfiere un grupo amino se
vuelve amino acido.

Cetoácido + Grupo amino(viene de otro aminoácido) -----→ Aminoacido

nuevo + otro cetoácido
Ejemplos:

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Síntesis de aspartato: (Aspartato transaminasa)
Glutamato + Oxalacetato ------→ Aspartato + alfacetoglutarato
Síntesis de alanina: (Alanina aminotransaminasa)
Glutamato + Piruvato--------→ Alanina + alfacetoglutarato

Nota: Todos los aminoácidos excepto la lisina y treonina participan en

reacciones de transaminación. Estas reacciones son reversibles

Importancia de aminoácidos
Tienen multiples usos entre ellos:
o Fabricar proteínas
o Síntesis de biomoléculas
o Catabolismo en el que se libera amonio y la cadena carbonada
Uno de los mas importantes es el glutamato, ya que a partir de se forman los
demás aminoácidos
Importancia de la alanina
Participa en el ciclo glucosa-alanina cuando se consume energía en el
musculo:

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Reacciones de desaminación
Consisten en quitarle el grupo amino a los aminoácidos, por lo que se daría
esta reacción a la inversa:
Cetoácido + Grupo amino(viene de otro aminoácido) -----→ Aminoacido
nuevo + otro cetoácido
Este proceso se da dependiendo de la cantidad de energía que haya en la
célula:
Ejemplo:
En presencia de altas cantidades de energía (ATP y GTP) no produjéramos
alfacetoglutarato por desaminación, debido a que la glutamato
transaminasa se inhibe, si tenemos suficiente energía podemos usar es
alfacetoglutarato para producir aminoácidos y no llevarlo al ciclo de Krebs.
Conclusión: +ATP Y GTP = -Glutamato transaminasa y -Alfacetoglutarato

En bajas concentraciones de energía esta misma enzima comienza a actuar

porque no hay alfacetoglutarato para producir energía en el ciclo de Krebs,
entonces se le quita el grupo amino para que el alfacetoglutarato entre al
ciclo de Krebs y así mismo aumenta la producción de NADH.
Conclusión: +ADP y + GDP = +Glutamato transaminasa, +Alfacetoglutarato
y + NADH

Ciclo de la Urea
De estas reacciones de desaminación se va a producir amonio y este va a
ir al ciclo de la urea para ser eliminado por la orina. El ciclo de la urea se da
en los hepatocitos.

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Es importante saber que el fumarato, producido en el paso de la arginina
succinato---→arginina, va al ciclo de Krebs y por esto podemos decir que
estos ciclos están conectados como se muestra en la imagen.

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Reacciones de transdesaminacion
Es el proceso en el que se combinan tanto la transaminación (transferir un
grupo amino), como la desaminación (Quitar el grupo amino). En esta
reacción también se produce amonio que va al ciclo de la urea.

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 Proteinas

Formacion de proteínas
Se forman de la unión de aminoácidos, en el proceso de traducción que
ocurre en los ribosomas, ahí se forma el enlace peptídico.
La proteínas entonces van a tener un extremo N terminal que corresponde
al grupo amino del primer aminoacido de la cadena, y un C terminal que
corresponde al carboxilo del ultimo aminoacido de la cadena

Degradcion de proteínas
Emely Montero Rodriguez
Exógenas
Son las proteínas de la dieta y se van a degradar a través de Endopeptidasas
(Cortan en el interior de la proteína) y exopeptidasas (degradan por los
extremos N o C).
Pasos de la degradación
1- Masticación de la comida.
2- Desnaturalización de proteínas con HCL en el estómago, la pepsina
que trabaja en Ph acido y remueve los enlaces (PHE-PHE y PHE-TYR),
mov. Peristálticos.
3- Llevar la proteína al duodeno y emulsionarlas con las enzimas del
páncreas que trabajan en un pH básico.
4- Los enterocitos liberan endotripsinogeno y quimiotripsinogeno
5- Cuando se degradan en aminoácidos van a los hepatocitos y pueden
ser almacenadas y aprovechadas
Endogenas
Es un proceso que ocurre de manera continua y ocurre comúnmente por
ubiquitinación con el complejo enzimático de enzimas E. Luego de la
ubiquitinación se mandan a los proteosomas y se terminan degradar los
aminoácidos.

Emely Montero Rodriguez