CINÉTICA QUÍMICA Y CATÁLISIS

SEMESTRE 2020-A

TARÉA NÚMERO 3

FECHA DE ENTREGA. 23/04/2020

AZUCENA GONZÁLEZ GONZÁLEZ

1. La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas puede ser

reportadas frecuentemente como una frecuencia de turnover. Explique
este término.

Es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por

molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones saturantes del
sustrato.

2. La forma de la cinética describiendo la reacción catalizada por enzimas

es la ecuación de Michaelis–Menten:

v = kcat[E]0[S]

Km + [S]

Explique los términos kcat y Km

Km es la constante de Michaelis menden y esta es igual a la concentración de

sustrato cuando se alcanza la mitad de la velocidad máxima. La Km también nos
indica la afinidad que tiene la enzima con el sustrato, que rápida es su unión,
cuanto mayor es el valor de Km menor es la afinidad

Kcat es la constante de velocidad del catalizador que es la velocidad a la que el

compuesto intermediario enzima-sustrato se separa, es decir, convierte en
producto.

3. Que son los cofactores, que conoce usted sobre su modo de operación?

Es un componente no proteico termo estable y de baja masa molecular, es

necesario para la acción de una enzima. Si los cofactores enzimáticos no están
unidos a la enzima esta no podrá realizar el proceso de catálisis, existen
cofactores orgánicos(coenzimas) como las vitaminas y cofactores inorgánicos
(iones metálicos) como el hierro, el cobalto que se unen al sitio activo de la enzima
para generar la catálisis

4. Explique porqué un enlace muy fuerte de un sustrato a una enzima no es

deseable para catálisis enzimática.

Porque si las moléculas de reactante se encuentran muy fuertemente enlazadas

a los sitios activos se encuentran inmovilizadas o quietas y no se mueven para
poder interaccionar y reaccionar

5. Investigue que es una inhibición competitiva e inhibición no competitiva

en catálisis enzimática.
*Inhibición competitiva: la enzima acepta el inhibidor que en algunos casos
puede tratarse de un sustrato alternativo y la enzima podrá procesarlo.
* Inhibición no competitiva: ocurre cuando una molécula se une a un
segundo lugar de una superficie enzimática, no necesariamente el sitio
activo, puede suceder en una molécula no parecida al sustrato, no obstante
presenta afinidad a otro lugar de unión lo que implicara que esta no sea tan
eficaz.
6. Explique la distinción entre fermentaciones enzimáticas y fermentación
microbiana.

Fermentación enzimática: Las enzimas son obtenidas por el proceso de

fermentación en condiciones controladas, para la producción de estas se utilizan
cepas de alto rendimiento. Muchas de las enzimas son extracelulares, es decir,
que la célula las expulsa al medio, es por esta razón que se hace necesaria la
separación de las células y las enzimas por medio de filtración o centrifugación.
El filtrado o sobrenadante que contiene la enzima se concentra o se precipita,
seca y muele para obtener la enzima en forma de polvo.

Fermentación microbiana: La fermentación microbiana es uno de los procesos

biotécnicos básicos para la formación eficaz de sustancias activas. La
fermentación se sirve de hongos, bacterias o cultivos celulares para transformar
materias primas en sustancias químicas