CURSUL 1

 Ce este metabolismul?

Metabolismul poate fi descries ca ansamblul transformarilor chimice pe care le sufera

material vie, aceste transformari sunt reprezentate de catabolism si anabolism

 Ce este anabolismul?

Anabolismul reprezinta reactiile anabolice prin care rezulta structuri noi ca urmare a
formarii unor legaturi chimice intre doi sau mai multi atomi. Reactiile anabolice sunt
reactii endergonice deoarece necesita energie pentru realizarea lor

 Ce este catabolismul?

Catabolismul este reprezentat de reactiile de degradare ale materiei vii, prin intermediul
carora se rup legaturile chimice dintre atomi, iar energia continuta de aceste legaturi
este eliberata, aceste reactii numindu-se exergonice. Energia eliberata este stocata in
structuri sau compusi macroergici precum ATP sau GTP

 Ce sunt proteinele?
Proteinele sunt structuri macromoleculare constituite din molecule simple numite
aminoacizi de ordinul sutelor si miilor ce sunt asezati in lanturi polipeptidice si legati prin
legaturi numite peptidice. Proteinele pot fi holoproteine sau heteroproteine

 Aminoacizii

Aminoacizii sunt constituentii proteinelor, prezinta o grupare amino si una carboxil,

acestea doua sunt legate de carbonul 1

 Clasificarea AA prin natura radicalului R

- Aminoacizii alifatici au radicalul R de natura alifatica si sunt reprezentati de: glicina,
alanina, izoleucina, valina si leucina
- Aminoacizii ce prezinta o grupare hidroxil in radical sunt: serina si treonina
- Aminoacizii ce prezinta o grupare tiol in radical sunt: cisteina si metionina
- Aminoacizii ce prezinta un radical dicarboxilic si amidele lor sunt: acidul aspartic-
(amida) aspargina si acidul glutamic- (amida) glutamina
- Aminoacizii cu radical bazic sunt: arginina, histidina si lizina
- Aminoacizii cu radical aromatic sunt: fenilalania si tirozina
 - Aminoacizii cu radical heterociclic sunt: triptofanul si prolina

 Ce sunt aminoacizii esentiali si care sunt acestia?

Aminoacizii esentiali sunt in numar de 9, acestia se numesc esentiali deoarece

organismul nostru are nevoie de ei in sinteza proteica dar nu ii poate sintetiza, de aceea sunt
adusi prin aport alimentar. Aminoacizii esentiali sunt: fenilalanina, valina, triptofan, treonina,
izoleucina, metionina, histidina, leucina si lizina

CURSUL 2

 Proprietatile acido-bazice ale aminoacizilor

Toţi aminoacizii posedă cel puţin 2 grupe ionizate, gruparea carboxilică şi cea aminică,
au caracter amfoter, carboxilul acidului poate ceda un proton şi devine anion, gruparea amino
poate primi un proton şi devine cation. Unii aminoacizi pot cuprinde in radical grupari acide sau
bazice aditionale. In solutii, in functie de pH acesteia, aminoacizii vor fi incarcati negative sau
pozitiv, iar la pH fiziologic, incarcarea electrica va fi determinate de radical
 Steroizomeria aminoacizilor

Steroziomerii sunt compusi care au aceeasi formula chimica dar difera prin configuratia
spatiala a atomilor. Steroizomerii care iau nastere datorita prezentei moleculelor a unui atom de
carbon asimetric, se numesc steroizomeri optic active. Stereoizomerii optic activi se deosebesc
între ei prin sensul în care rotesc planul luminii polarizate.

 Metabolismul AA
Prin reactiile anabolice ale aminoacizilor rezulta sinteza proteinelor; Tirozina este
implicate in sinteza hormonilor tiroidieni; Tirozina ajuta la sinteza catecolaminelor;
Triptofanul ajuta la sinteza serotoninei si a melatoninei; Histidina ajuta la sinteza
histaminei; Acidul glutamic ajuta la sinteza acidului gamma amino butiric; serina ajuta la
sinteza etanol aminei ce este o componenta a fofolipidelor membranare

 Catalizorii rectiilor
- biosinteza catacolaminelor din tirozina enzima catalizatoare fiind tirozinhidroxilaza
-biosinteza serotoninei din triptofan sub actiunea triptofanhidroxilazei
-biosinteza histaminei din histidina, coenzima decarbozilazei este piridoxal 5-fosfat
-biosinteza acidului gamma amino butiric din acid glutamic, coenzima decarboxilarii
fiind piridoxal 5-fosfat
-biosinteza glutationului din 3 aminoacizi ( acid glutamic, cisteina si glicina) enzimele
care catalizeaza aceasta reactie sunt gamma glutamil cistein sintetaza si glutation
sintetaza

 Reactia de transaminare
 Reactia de transaminare este catalizata de enzime numite transaminaze, prin aceasta
reactie, gruparea amino a unui aminoacid este transferata carbonului cetonic al unui
cetoacid, rezultand formarea cetoacidului corespunzator aminoacidului si aminoacidul
corespunzator cetoacidului.

 Care este coenzima transaminazelor?

Coenzima transaminazelor este piridoxal 5-fosfat

 Cate forme vitamere prezinta vitamin B6?

Vitamin B6 prezinta 3 forme vitamere: piridoxal, piridoxina si piridoxamina
 Cate transaminaze se analizeaza?
Se analizeaza 2 transaminaze ALAT/TGP ( transaminaza glutamicpiruvica), aceasta
catalizeaza transferul gruparii amino de la alanina la acidul cetoglutaric cu formare de
acid piruvic si acid glutamic si ASAT/TGO ( transaminaza glutamicoxalacetica), aceasta
catalizeaza transferul gruparii amino de la acidul aspartic la acidul cetoglutaric cu
formare de acid oxalacetic si acid glutamic

 Decarboxilare
Enzimele se numesc decarboxilaze si au drept coenzima piridoxal 5-fosfat. Acidul
glutamic prin decarboxilare formeaza acid gamma amino-butiric, enzima care
catabolizeaza reactia este glutamate carboxilaza. Din histidina prin decarboxilare se
formeaza histamina, din triptofan se formeaza serotonina

CURS 3

 Rolul biologic al ureei

Rolul biologic al ureei este acela de a elimina sub o forma netoxica azotul transformat in
amoniac din organism rezultat in urma degradarii aminoacizilor

 Care este concentratia serica a ureei

Concentratia serica a ureei variaza intre 20-50 mg/dl

CURS 4

 Ce sunt peptidele?
Sunt structuri rezultate prin legarea a două sau mai multe molecule de aminoacizi
rezultând dipeptide, tripeptide sau polipeptide. Aminoacizii prezenti in structura peptidelor sunt
denumiti resturi de aminoacizi si sunt legati prin legaturi peptidice

 Exemple de peptide: hormonii neurohipofizari precum oxitocina si vasopresina,

corticotropina, somatotropina si insulina

 Care sunt legaturile chimice care intervin in determinarea coformatiei proteinelor?

Legaturile care intervin in determinarea coformatiei proteinelor sunt: legaturile de sulf, legaturile
ionice, legaturile de hidrogen si legaturile Van der Waals
 Care sunt proprietatile generale ale proteinelor?
Proprietatile generale ale proteinelor sunt: solubilotatea, caracterul amfoter, puterea
rotatorie a planului luminii polarizate si stabilotatea structurala

 Care este rolul biologic al proteinelor?

Proteinele sunt implicate in mai toate procesele vitale cum ar fi dezvoltarea psoho-
somatica armonioasa, in plasma sangvina unde au rol de transportori de ioni, tot in sange
au rolul in hemostaza, prin factorii coagularii si in apararea specifica, proteinele mai au
rolul de a forma hormonii, dar si in contractia musculara, de asemenea mai au rol in
lipogeneza si gluconeogeneza