Importanta si utilizarile pepsinei, papainei si bromelinei in

industria alimentara

Papaina (EC 3.4.22.2) este o enzimă endolitică care este izolată de latexul din papaya (Carica
papaya L.). Papaina este obținută prin tăierea pielii de papaya necoapta și apoi colectarea și
uscarea latexului care curge din tăietură. Cu cât fructul este mai verde, cu atat mai activa este
papaina. Papaina are o importanță crucială în multe procese biologice vitale în toate
organismele vii (Tsuge și colab., 1999). Ea prezintă o activitate proteolitică extinsă față de
proteine, peptide cu lanț scurt, esteri de aminoacizi și legături amide și este aplicată pe scară
largă în câmpurile alimentare și medicamente (Uhlig, 1998). Înlătură preferențial legăturile
peptidice care implică aminoacizi bazici, în special arginina, lizina și reziduurile după
fenilalanină (Menard și colab., 1990). Structura unică a papainei dă funcționalitate si ajută la
înțelegerea modului în care funcționează această enzimă proteolitică, utilă în mai multe
scopuri. Papaină se folosește în tenderizarea carnii; proteinele majore din carne responsabile
de duritate sunt proteinele miofibrilare și proteinele țesutului conjunctiv. Enzimele
proteazelor sunt utilizate pentru a modifica aceste proteine, iar papaina a fost utilizată pe larg
ca ingredient comun în procesarea cărnii (Khanna și Panda, 2007). Importanța papainei ca
tenderizator în industria alimentară este similară cu colagenazele, care au aplicarea în
industrie. De asemenea, Papaina poate acționa ca agent de clarificare în multe procese din
industria alimentară. Ca digestant proteic, papaina este utilizată în combaterea dispepsiei și a
altor tulburări digestive și tulburări ale tractului gastrointestinal (Huet și colab., 2006).
Papaina a fost folosita destul de mult timp în preparate farmaceutice din diverse aplicații de
fabricare a alimentelor ca producție de kunafa de înaltă calitate și alte dulciuri și produse de
patiserie populare locale. S-a raportat că Papaina îmbunătățește capacitatea de întindere și
întindere a brânzei Nabulsi, cu o structură fibroasă excepțională (Abu-Alruz et al., 2009).
http://www.academia.edu/download/35174087/ajbbsp.2012.99.104.pdf
Bromelina este un nume colectiv pentru enzimele proteolitice sau proteazele (complexul
enzimatic proteolitic natural) găsit în țesuturile care includ tulpinile, fructele și frunzele
ananasului (Ananas comosus var. Comosus) și ale altor specii de plante din familia
Bromeliaceae. Mai mult decât atât, enzima bromelină este cunoscută pentru aplicațiile sale
largi în industria farmaceutică și alimentară, de exemplu, modularea creșterii tumorii,
îmbunătățirea acțiunii antibiotice, tratarea sistemică a inflamației și procesarea alimentelor
pentru tenderizarea cărnii, fiind de asemenea unul dintre cele mai populare suplimente în
țările europene. Evoluțiile recente în biotehnologie și inginerie alimentară au deschis noi căi
pentru producerea de biomolecule de importanță, cum ar fi bromelina. Pe de altă parte,
ananasul (A. comosus), originar din America de Sud, este economic a treia cea mai
importantă specie de fructe tropicale, cultivată în regiunile tropicale și subtropicale din
întreaga lume pentru consum local și export internațional, bromelina fiind cea mai importantă
enzimă din punct de vedere commercial, din complexul enzimatic prezent în acest fruct
exotic.
https://link.springer.com/article/10.1007/s12010-012-9753-1
Pepsina este una din proteasele aspartice importante, cu multe caracteristici unice. Are mai
multe aplicații industriale, inclusiv extracția de colagen, fabricarea brânzei, prelucrarea
silozului de pește, prelucrarea peștelui, precum și utilizarea în cercetarea medicală. Pepsina
din pește este prezentă în principal în stomacul de pește și are un pH caracteristic optim de
2,0 - 4,0, stabilitate a pH-ului distinctă ≤ 6,0, o temperatură optimă distinctă de 30- 55®C și o
stabilitate termică specifică ≤ 40-50®C. Pepsina este aplicat pe scară largă în extracția de
colagen, în terapia digestive , ca înlocuitor al reninei. În prezent, metode convenționale și
metode inovatoare au fost dezvoltate pentru recuperarea pepsinei de pește. În metoda
convențională (sulfat de amoniu), partiția pepsinogenului (PG) se bazează în principal pe (a)
extracția enzimelor brute prin omogenizare și centrifugare, (b) purificarea PG prin filtrare în
gel și cromatografie cu schimb de anioni și (c) activare de PG în condiții acide. Recuperarea
inovatoare se bazează pe un sistem apos în două faze (ATPS). Metoda convențională este
utilizată pentru purificare ridicată, în timp ce ATPS este utilizata pentru purificare parțială.
Activitatea și concentrația enzimelor, activitatea specifică (SA), factorul de purificare (PF),
greutatea moleculară și omogenitatea, punctul izoelectric (pI) sunt utilizate pentru testarea
pepsinei de pește. Extracția recentă de gelatină de la pielea unui peste de mare (Priacanthus
tayenus) a fost dezvoltată folosind un proces ajutat de pepsină în combinație cu un inhibitor
de protează.
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0268005X07000239
https://pdfs.semanticscholar.org/ed29/4e64050d267d409771a07081ef2071403ab7.pdf