Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética

Los enzimas están involucrados en una variedad de reacciones químicas en los sistemas
alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores sustancias que aceleran una reacción
química pero no se modifican por la reacción que descomponen o acumulan compuestos
biológicos.

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato

sobre el que actúa?

Se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

Clase subclase
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxido o reducción
de ellas son los enzimas deshidrogenasa
Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo
químico ejemplo de ello es la enzima de
glucoquinasa
Hidrolasas Se ocupan de la reacción de hidrolisis por
ejemplo la lactasa
Liasas Enzimas que catalizan la ruptura de los
sustratos, por ejemplo, el acetato de
descarboxilasa
Isomerasas Catalizan la Interconversión de isómeros
ejemplos convierten una molécula en su
variante geométrica tridimensional
Ligasas Estas enzimas hacen la catálisis de
reacciones especificas mediante la hidrolisis
simultanea de nucleótidos de trifosfato

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre

los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

Lipasa
Proteasa
Lactasa
Papaína
Tripsina
Sacarasa
 Lipasa: es la encargada de hidrolizar los triglicéridos para
transformarlos en glicerol y ácidos grasos libres

Proteasa: es una enzima tipo hidrolasa rompiendo sus enlaces

utilizando una molécula de agua y el producto son pequeños péptidos

Lactasa: es aquella que utiliza de sustrato la lactosa para convertirla

en glucosa y galactosa

Papaína: es un enzima que se adquiere por medio de una fruta

llamda papaya y que nos ayuda al organismo a hidrolizar proteínas
fuertes y más estables

Tripsina: enzima producida en el páncreas que se encarga de

hidrolizar las proteínas en pequeños péptidos

Sacarasa: enzima que se encuentra en el intestino delgado

encargada de la transformación de sacarosa ejemplo azúcar de masa
en glucosa y fructosa.

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas
las células vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas
para sobrevivir y funcionar

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué

significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor
gasto de energía, en comparación con otros catalizadores?
b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se
descomponga. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a
cabo estas reacciones? Interprete la siguiente ecuación.
RTA: ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores?

La velocidad de las reacciones depende del contacto entre las

unidades químicas átomos, moléculas, que a partir del movimiento de
calor producen colisiones entre esas mismas unidades, por lo tanto
para cada temperatura existirá una velocidad de coalición
determinada.

a. ¿Qué significa las reacciones químicas sean más rápidas y con

menor gasto de energía, en comparación con otros catalizadores?
RTA: la velocidad de una reacción es la cantidad de sustancia
transformada por unidad de tiempo, algunas reacciones químicas se
producen de forma rápida y otras son lentas, por ejemplo, las
detonaciones o explosiones que son tan rápidas que dificulta medir su
velocidad.

b. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas

reacciones?
RTA: una enzima, por si misma no puede llevar a cabo una reacción, fu función es
modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto
formado por unidad de tiempo tal variación se debe a disminución de la energía de
activación.
 4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas
importantes. La fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada
de queso y la elaboración de cerveza eran producidas por las enzimas
de distintos microorganismos que actuaban en sobre estos sustratos,
pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato

por el sustrato que se encuentra por ejemplo en la fermentación
del vino?
RTA: en la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de
especificidad en la interacción del enzima y el sustrato, de forma tal que los
enzimas fermentan los azucares transformándolos en etanol
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones
químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores
pueden afectar la actividad enzimática?
RTA: los factores que afectan la actividad enzimática son el efecto del pH
cuando los enzimas actúan dentro de limites estrechos de pH ejemplo
óptimo de reacción la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH optimo de 2
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

RTA: el centro o el sitio activo es la zona de la enzima en la que se une

el sustrato para ser catalizado la reacción especifica que en una
enzima controla depende de un área de su estructura terciaria, dicha
área se llama sitio activo y en ellas ocurren las actividades de otras
moléculas.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética

enzimática en las enzimas?
RTA: los enzimas poseen grupos químicos ionizables en las cadenas
laterales de sus aminoácidos, según el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la formación de las
proteínas de penden, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el
cual la confirmación será la mas adecuada para la actividad catalítica
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la
ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad
cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los
cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de
recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

RTA: la ecuación de Michaelis Menten explica el comportamiento
que se obtiene a partir de los datos experimentales de laboratorio.
b. La transformación de sustratos a productos implica las
velocidades de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y
la velocidad máxima Vmax?
RTA: la velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene
en unas condiciones determinadas. El valor exacto no se obtiene
experimentalmente, se obtiene un valor aproximado cuando la
velocidad comienza a ser independiente de la concentración de
sustrato para alcanzar velocidad máxima seria necesario que todas
las moléculas de enzima estuvieran estrechamente unidas con el
sustrato.
c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-
Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad
de la enzima por el sustrato
RTA: se puede considerar como una medida de afinidad en la
enzima del sustrato, que será inversamente proporsional a su
afinidad. Un valor bajo de km se puede relacionar con una gran
estabilidad del complejo es, que indica una elevada afinidad de la
enzima por el sustrato y, también, que necesita menos sustrato
para unirse al 50% de la enzima.
d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente
se lleva a cabo con uno o los dos objetivos principales: Análisis
de la secuencia de pasos elementales que dan lugar a la reacción
general. es decir, el mecanismo de reacción y la determinación
de la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Que
consisten?
 RAT: una de las aplicaciones mas útiles de la cinética es la
capacidad para utilizar la velocidad de reacción para descifrar el
mecanismo de reacción. El mecanismo de reacción describe la
secuencia de pasos elementales que suceden para pasar de
reactivos a productos.
e. Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos
a través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].

[S] µM V µM/min 1/Vo 1/[S]

30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los

valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
 b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de
estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx +
b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la
enzima y a la regulación enzimática
RTA: los factores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza
química, que participan en las reacciones enzimáticas debido a que
las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales
para llevar acabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas, los
cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones.
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión
enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional del enzima,
o constituyen por si los centros catalíticos que gana eficiencia y
especialidad al unirse a las proteínas
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.
c. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?
d. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
c. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?
RTA: la activad enzimática es dependiente de la temperatura,
De tal forma que la enzima alcanzara el optimo de la actividad en la
medida que el sistema se encuentre en la temperatura adecuada.
Encontraremos que la velocidad de la reacción se acelera cuando se
alcanza el optimo de temperatura, por ejemplo, en el grafico
podemos notar que la mayor actividad de la enzima ocurre a los
40°C, por enzima de esta temperatura, disminuye la actividad
enzimática y en algunos casos, la proteína que conforma la enzima se
desnaturaliza y pierde su función