AMINOACIDOS: Los ladrillos de las proteínas

Presentado por: Nayibe Son Amaya

Son moléculas formadoras de los pilares fundamentales de la vida, dado que se encuentra
en todas las células, también llamadas proteínas, que es el conjunto de determinas cadenas
de aminoácidos, que de acuerdo a su estructura le brinda ciertas funciones y propiedades, su
secuencia de aminoácidos determinará cómo se pliega tridimensionalmente el polipéptido,
pues la forma que adquiera es muy importante para que sea biológicamente activo,
basándose en las instrucciones que estén en el gen (NIH,s.f). la diversificación de estas
hace que los seres vivos puedan funcionar adecuadamente y por eso alteraciones en el
orden especifico o ausencias que lleva cada aminoácido puede desencadenar una patología.

La estructura de un aminoácido, se
compone de un gripo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH), que se
unen a un carbono, y para poder
cumplir la tetravalencia del carbono,
los otros dos estarán ocupados por
moléculas de hidrogeno y un grupo
químico variable, llamado radical (R).
(Moreno. S, s.f) Esta es la estructura
estándar, pero existen aminoácidos que
no lo cumplen, como lo es la prolina,
que es un aminoácido secundario, que
brinda rigidez a las cadenas de
aminoácidos. Existen en total 20
Ilustración 1- Tabla de aminoacidos
aminoácidos, los cuales están
catalogados según sus características, pues algunos pueden ser polares, no polares, ácidos o
básicos. La gran diferencia entre los aminoácidos polares y no polares, es su interacción
con el agua, dado que los primero son hidrofílicos, debido a sus grupos funcionales
capaces de formar enlaces de hidrógeno, podemos nombrar a la serina, la treonina, la
tirosina, la asparagina y la glutamina, en cambio, los no polares principalmente sus grupos
R son hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas y pertenecen a este grupo: La
fenilalanina, tirosina y triptófano contienen estructuras de anillo aromático. La glicina, la
alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina tienen grupos R alifáticos. Y respecto
a los grupos ácidos, se caracterizan por tener cadenas laterales con grupos carboxilato,
llevan una carga negativa y solo son el ácido aspartato y glutamato, y los básicos, pues son
lo opuesto, tienen carga positiva, y pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos
ácidos. Además, respecto a la estructura, podemos hablar de la denominación D o L,
haciendo referencia a la distribución de su fórmula tridimensional, introducido por Fischer
en 1891, aunque actualmente fue sustituido por la nomenclatura de Cahn, Inlgod y PreLog
de R/S en 1954.

Nuestras proteínas, como se había dicho anteriormente esta conformado por cadenas de
polipéptidos, los cuales están formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos,
son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de
nitrógeno amino α de un aminoácido ataca al carbono carboxilo α de otro en una reacción
de sustitución de acilo nucleófila, esto formara un péptido, son una clase de moléculas
señalizadoras que utilizan los organismos multicelulares para regular sus complejas
actividades y mantener un ambiente interno estable, normalmente tienen un numero de
aminoácidos bajo, están entre 2-20,(Sancho J., s.f) un dipéptido, es la unión de dos
aminoácidos cualquiera, y al cual continuamente se adhieren otros aminoácidos hasta
formar las cadenas polipeptídicas, en el cual existirá dos extremos, que son fácilmente
identificables, el grupo amino de un lado (N), y por nomenclatura se escribe a la izq., y por
el otro lado, se encuentra el grupo carboxilo (C) y aparece a la derecha, otra forma de
formar enlaces, puede ser por medio de la oxidación de la cisteína, de dos residuos,
crearan los puentes disulfuro(-S-S), brindando estabilidad a los polipéptidos y proteínas,
eso es común en las proteínas extracelulares.
Todo lo anteriormente descrito nos sirve para poder entender el proceso que sufren las
cadenas de polipéptidos, que son ensambladas en los
ribosomas con ayuda de ARNt, que al mismo tiempo se
irán plegando para poder formar las proteínas, que
debe ser acorde a las propiedades que posee cada
aminoácido, antes de llegar a la proteína funcional, se
debe pasar por ciertos niveles organizacionales, las
cuales son denominadas estructuras y van del 1 al 4:

Estructura primaria: A grandes rasgos es la cadena de

polipeptídica, la que determina su estructura primaria.
El orden es establecido por la información genética.

Estructura secundaria: En este se empiezan a plegar

las cadenas, estabilizadas por enlaces de hidrógeno
entre los grupos carbonilo y N-H del esqueleto
polipeptídico, siendo el CO como aceptor de H y el
NH como donador H, y se identifican dos tipos de
Ilustración 2- Niveles de estructura de
una proteina estructuras, las hélices α, que tienen forma de
espirales de una cadena peptídica, en esta los
puentes de hidrógeno ocurren entre átomos de una misma cadena peptídica,
quedando por fuera de la hélice el grupo R de cada aminoácido, mantiene una
uniformidad estricta a tal punto que en cada giro se encuentran entre 3,6
aminoácidos, es frecuente encontrar este tipo de estructura en el cabello, la piel y las
uñas, dado que los enlaces de hidrógenos son elásticas, pudiendo estirarse y vuelven
a reformarse, y las hojas β, son representada en forma de flecha, ocurren entre
Ilustración 3- Estructuras secundarias
diferentes cadenas polipeptídicas, cada cadena en forma de zigzag está
completamente extendida y los enlaces de hidrógeno formados entre los grupos N-H y
el carbonilo del esqueleto polipeptídico de cadenas adyacentes ocasionan la
formación de la estructura en forma de lámina, se pueden
estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes, por
eso son consideradas más flexibles que elásticas, existe
variaciones en su distribución de los enlaces de hidrógeno,
pues puede ser paralelas, antiparalelas mezcladas. Y por
último encontramos los Giros β o bucles, los cuales se
encuentran conectando estructuras α y β, se caracteriza
por ser secuencias cortar que tienen giros bruscos a las
cadenas principales, al igual que las anteriores también se
estabiliza por medio de puentes de hidrogeno,
especialmente entre los aminoácidos 1 y 4 del giro.

Estructura terciaria: También llamado estructura

tridimensional, en donde se dará el plegamiento de las cadenas polipeptídicas, dictado
por compromiso termodinámico, en donde la entropía es mayor debido al
plegamiento y contribuido por el agua y que disminuye cuando se expulsan del
sistema, por diversas fuerzas que consolidaran este nivel, pueden ser tipo covalente
como los puentes de sulfuro entre las cadenas laterales de cisteína e interacciones de
las cadenas laterales de lisina y otro aminoácido, o no covalentes, encontramos las
fuerzas electroestáticas, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas, en donde
los grupos R se desplazaran al centro evitando el exterior abundante en agua, y
fuerzas de polaridad. Como es comentado, su disposición precisa y única, que surge
mientras el ribosoma va agregando aminoácidos, en el proceso de la síntesis. Se habla
que, a este nivel son consideradas ya estructura activas o funcionales, podemos citar a
las enzimas, las cuales pueden

Estructura cuaternaria: Es la interacción de más de una cadena polipeptídica, las

cuales son llamadas subunidades, estas pueden ser idénticas(oligómeros) o diferente,
 que agrupa todos los otros niveles pasados, para poder formar una proteína que es
biológicamente activa, las agrupaciones de las subunidades producen interacciones
simétricas mediante las superficies complementarias. Se clasifican desde el punto de
vista químico, en dos grupos, holoproteínas, formadas solamente por aminoácidos, y
heteroproteínas, que están formadas por una fracción proteica y un componente no proteico
que se denomina grupo prostético , como en el caso de la hemoglobina, y de acuerdo a su
forma, pueden ser globulares, con forma esférica, son las encargadas de desarrollar el
papel de enzimas, mensajeros, transportadores y almacenadoras, y luego están las
fibrosas, proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos.

Cuando una proteína pierde su actividad biológica, se habla que esta desnaturalizada,
proceso por el cual se pierden los enlaces, y se vuelve insoluble en agua y se precipita,
entre los factores que pueden desencadenar esto son los cambios de temperatura y
presión, variaciones de pH y una alta salinidad.

LISTA DE REFERENCIAS:

1. National Human Genome Research institute (NIH) Protein. Talking Glossary of Genetic Terms. NIH web:
https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Aminoacido
2. Mckee, T. & Mc Kee, J. (Eds.). (2013). Aminoácidos, péptidos y proteínas. En Bioquímica, las bases
moleculares de la vida (4.ª ed., pp. 125–153). Mc Graw Hill. Recuperado de
http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/08-O.pdf
3. Moreno S.(S.f) Aminoácidos y Proteínas, Temas Selectos de Bioquímica General. Recuperado
de:http://www.dagus.uson.mx/smoreno/4%20Amino%C3%A1cidos%20y%20Prote%C3%ADnas.pdf
4. Patricia Pliego Pastrana, Erika Elizabeth Rodríguez Torres, Margarita Tetlalmatzi Montiel,& Carlos Arturo
Soto Campos(s.f)Las proteínas y el código genético. UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DEL ESTADO DE
HIDALGO. Recuperado de: https://www.uaeh.edu.mx/scige/boletin/icbi/n1/e7.html
5. Patricia Pliego Pastrana, Erika Elizabeth Rodríguez Torres, Margarita Tetlalmatzi Montiel,& Carlos Arturo
Soto Campos(s.f)Las proteínas y el código genético.[Ilustració]AUTÓNOMA DEL ESTADO DE HIDALGO.
Recuperado de: https://www.uaeh.edu.mx/scige/boletin/icbi/n1/e7.html
6. Herrea M.(2014)Aminas: Compuestos nitrogenadas[Diapositivas] Recuperado de:
https://es.slideshare.net/NemoPortilloRubio/aminas-aminoacidos-y-proteinas
7. Herrea M.(2014)Aminas: Compuestos nitrogenadas[Diapositivas][Ilustración] Recuperado de:
https://es.slideshare.net/NemoPortilloRubio/aminas-aminoacidos-y-proteinas
8. Sancho J. (s.f) LOS AMINOÁCIDOS, EL ENLACE PEPTÍDICO Y LA ESTRUCTURA SECUNDARIA.
Universidad de Zaragoza. Recuperado
de:https://www.bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/3peptidicoyES/Capitulo2.pdf
9. Universidad de Cantabria (s.f) Tema 2. Aminoácidos Bioquímica estructural y metabólica.
[Diapositiva]Recuperado de:https://ocw.unican.es/pluginfile.php/800/course/section/857/Tema
%25202.%2520Aminoacidos.pdf
10. Vazques, M. & Garcia, P. (Eds.). (2005). Proteínas en nutrición artificial Patología renal aguda y crónica (4.ª
ed., pp. 125–153). Barcelona: SENPE. Recuperado de
https://senpe.com/documentacion/monografias/senpe_monografias_proteinas_pat_renal_cronica5.pdf