Interacciones dentro de los componentes Interacciones proteína-agua

Las proteínas se depositan en la mayoría de los granos en un estado casi seco y en una conformación
muy compacta. La abundancia de residuos de glutamina tanto en gliadinas como en gluteninas minimiza
las interacciones de proteínas con el agua, y la abundancia de residuos de prolina evita la formación de
estructuras secundarias y terciarias extensas dentro de algunas de las proteínas de gluten, al tiempo que
proporciona la flexibilidad estructural adecuada una vez que se agrega agua a estas proteínas Las
proteínas, incluidas las que se encuentran en el gluten, y los polisacáridos sin almidón distintos de la
celulosa son los componentes de la harina que primero absorben agua adicional. La interacción con el
agua (la solvatación de grupos cargados o hidrofílicos en las cadenas laterales de aminoácidos) conduce
a cambios estructurales significativos en las proteínas del gluten incluso en ausencia de tratamientos
mecánicos. La naturaleza y el alcance de estos cambios se han abordado en algunos estudios (Bonomi y
otros 2004) que también relacionaron estas características con la concentración de harina (Bonomi y
otros 2006), y destacaron la exposición dependiente de la solvatación en la superficie de la proteína de
sitios hidrofóbicos previamente enterrados. (Iametti y otros 2006; Mariotti y otros 2008). Otros estudios
espectroscópicos abordaron los cambios estructurales que ocurren en ausencia de cualquier
deformación mecánica; por ejemplo, mezclando íntimamente harina y hielo a temperaturas bajo cero y
permitiendo que la mezcla se descongele (Peressini y otros 2008).

En todos los casos, las proteínas solvatadas se vuelven lo suficientemente flexibles como para sufrir
modificaciones estructurales adicionales al mezclarlas y amasarlas (ver Figura 3.4). Estas modificaciones
dependen del aporte de energía y del procedimiento y el equipo utilizado, así como de la presencia de
componentes que pueden afectar las propiedades de las especies que interactúan (por ejemplo,
compuestos redox-activos, enzimas, mantecas, etc.) (Huschka y otros 2012). Por lo general, la mezcla da
como resultado una reorganización del patrón de

dos tipos principales de interacciones: puentes disulfuro y contactos hidrofóbicos entre regiones
expuestas a la superficie. Según los informes, la cantidad de agua en la masa y el agua disponible para
las reacciones químicas o el metabolismo y el crecimiento de levaduras y microbios también afectan la
levadura de varios productos de panadería. Durante la cocción, el agua unida a proteínas y cualquier
agua libre residual presente en el sistema se utilizan para la gelatinización de almidón (Figura 3.4) en un
proceso que puede controlarse por la presencia de lípidos y tiene un curso de tiempo diferente al de la
transferencia desde otro agua que contiene sistemas poliméricos, tales como los polisacáridos sin
almidón y sin celulosa. En general, la pérdida de agua de la red de gluten durante la cocción es esencial
para algunas propiedades del producto horneado, como la firmeza y la friabilidad. Las tasas de
transferencia de agua entre macromoléculas deben coincidir con las de otros eventos que ocurren
durante la cocción, como la expansión de gases y la activación transitoria de actividades enzimáticas. Por
supuesto, la presencia de polímeros que retienen el agua además de las proteínas (lo más relevante, los
polisacáridos sin almidón) puede tener un profundo impacto en la cinética de los pasos individuales en
estos procesos y afectar de manera variable las propiedades del producto, al igual que las condiciones
de cocción y el calor. Problemas de transferencia en general.

Después de la cocción, los eventos de transferencia de agua ocurren a la inversa de los descritos
anteriormente, con efectos significativos en la vida útil de los productos. En los primeros pasos de
almacenamiento, el agua se transfiere reversiblemente del almidón a la red de proteínas, un proceso
que puede provocar una disminución de la nitidez y puede ser sensible a la humedad atmosférica en
ausencia de las precauciones adecuadas. En etapas posteriores, se transfieren moléculas de agua
adicionales del almidón a las proteínas en un proceso casi irreversible que se acompaña de la
retrogradación del almidón, lo que lleva a un aumento en la cristalinidad del producto. La pérdida
irreversible de agua puede ocurrir eventualmente por evaporación en una escala de tiempo más larga o
cuando el almacenamiento es inadecuado. Los efectos "amortiguadores" de los componentes
hemicelulósicos y el efecto "barrera" de los lípidos pueden desempeñar un papel importante en la
determinación de la velocidad de transferencia de agua de los pasos individuales en todos estos
eventos.
El estado del agua (libre o ligada) y la naturaleza de las macromoléculas que se unen al agua también es
de gran relevancia para las propiedades de los productos congelados, particularmente los productos que
se congelan antes de la cocción doméstica o comercial. Aquí, evaluar el contenido y la distribución del
agua podría ser de gran interés, al igual que evaluar la movilidad del agua en el sistema (Bonomi y otros
2012). Interacciones proteína-proteína Interacción dentro de las proteínas del gluten Los disulfuros de
interproteína son, con mucho, la interacción covalente más abundante, si no la única, de interés entre
las diferentes proteínas antes de la cocción (al menos cuando no se agregan enzimas específicas, como
se discutió en una contribución separada). Es discutible si las interacciones no covalentes son
significativas antes de la adición de agua, porque estas interacciones no pueden evaluarse en proteínas
en estado seco. La adición de agua produce hinchazón de regiones distintivas de proteínas de gluten
individuales, y La deformación mecánica de la estructura de la proteína durante el mezclado y el
amasado expone las cadenas laterales hidrofóbicas y los residuos de cisteína (o puentes disulfuro) que
también pueden ser inaccesibles en la forma compacta en la que se almacenan las proteínas y, por lo
tanto, no pueden participar en el intercambio tiol-disulfuro que es esencial para formación de redes. De
hecho, los reactivos de bloqueo de tiol al parecer perjudican el desarrollo de la masa. La accesibilidad de
los tioles de proteínas a los reactivos adecuados también se ha introducido como un posible enfoque
para evaluar la compacidad de la estructura en una serie de productos y materiales a base de trigo
(Mariotti y otros 2011; Bonomi y otros 2012).

La obtención del mayor número de interacciones entre proteínas requiere un control bastante preciso
de la desnaturalización mecánica, ya que el amasado excesivo debilita las interacciones entre las
proteínas y la fuerza de la red de gluten. Esto ocurre como consecuencia de la conversión de elementos
relativamente rígidos de estructura secundaria (por ejemplo, hélices alfa y láminas beta) en varios tipos
de estructuras de "bobinas aleatorias" que no contribuyen a la fuerza de la red global de gluten. Varios
estudios se han basado en la espectroscopía infrarroja por transformada de Fourier (FTIR) para abordar
la naturaleza y el alcance de los cambios estructurales que ocurren durante la mezcla, a menudo en
correlación con las mediciones reológicas, como también se hace a través de estudios de unión de
ligandos en varios pasos de mezcla (Bonomi y otros 2011). Estos enfoques sugieren la re-formación de
interacciones intraproteicas en una masa “estresada” e indican que varios factores (incluyendo la
disponibilidad y accesibilidad del agua, ya que el agua compite con los enlaces H intraproteínicos e
interproteicos estabilizadores de la estructura) juegan un papel en los cambios que involucran
elementos de La estructura secundaria. En la Figura 3.4 se muestra una representación esquemática
aproximada de las diversas modificaciones moleculares que pueden ocurrir a las proteínas durante estas
fases del proceso. La levadura también influye en el comportamiento de las proteínas, no solo por el
modesto estrés mecánico asociado con la formación de burbujas, sino también por los cambios en el pH
local y la aparición de una nueva superficie hidrófoba, es decir, el gas dentro de la celda de espuma. La
presencia de una superficie apolar puede causar un reordenamiento de algunas proteínas, y los cambios
de pH debido al metabolismo microbiano o de la levadura pueden afectar la protonación de los grupos
de superficie en las proteínas y, por lo tanto, su capacidad de interactuar con el agua. Durante la
cocción, el agua unida a proteínas se transfiere al almidón en un proceso que depende cinéticamente de
la temperatura alcanzada en cualquier punto dado del producto. Como ya se dijo, otros ingredientes
pueden afectar estos eventos de transferencia. La cantidad y el tipo de lípidos añadidos son de suma
importancia aquí, ya que los lípidos en la interfaz entre el sistema agua-proteína y el almidón limitan la
migración de agua. Tenga en cuenta que los monosacáridos y mono o disacáridos simples (incluyendo
sacarosa, maltosa, JMAF y glucosa) pueden modular la disponibilidad de agua y la velocidad de
transferencia de agua a los componentes de almidón.

Durante la cocción, el fenómeno macroscópico de expansión de burbujas (espuma) puede

estirar la película de proteína / almidón en las células de espuma individuales hasta que esté
muy delgada. Esto ayuda a las interacciones interproteicas aumentando la concentración de
proteínas, en particular porque el agua previamente involucrada en la solvatación de proteínas
ahora se transfiere al almidón (en el interior del producto) o se evapora (desde la superficie del
producto). El equilibrio mutuo entre estos eventos se relaciona de manera prontamente
apreciable con las características físicas y sensoriales del producto, y puede contribuir
significativamente a las características sensoriales y de vida útil específicas del producto.
Interacción entre proteínas de trigo y no de trigo en alimentos horneados No se han presentado
pruebas, hasta ahora, de interacciones covalentes entre proteínas y proteínas de trigo de
fuentes adicionales. Estos pueden estar representados por ingredientes comunes en una
amplia variedad de alimentos populares, como por ejemplo la leche o los huevos, pero pueden
derivarse de fuentes poco comunes, como los que se encuentran en los productos de
panadería que contienen granos que no sean trigo o proteínas de las legumbres.

Por lo general, las proteínas de origen no relacionado con el trigo participan en su propia red (Elkhalifa y
otros 2006) que se forma además de la formada por las proteínas del gluten y utiliza los mismos pasos de
desnaturalización que las proteínas relacionadas con el origen del trigo. La diferencia más notable aquí es
que la mayoría de las proteínas que no son de trigo se agregan en forma solvatada y bien estructurada.
Solo las caseínas de la leche se caracterizan por ser intrínsecamente desestructuradas, debido a la
abundancia relativa de residuos de prolina en sus secuencias. La red de proteínas no de trigo se entrelaza
con la que proporcionan las proteínas de gluten, pero puede reemplazar la estructura de la red de gluten y
también puede actuar como fuente de agua para la gelatinización de almidón en productos sin gluten. Las
proteínas que no son de trigo también son interesantes debido a su capacidad de interactuar con los
lípidos, como ocurre con las lipoproteínas específicas en la yema de huevo en su estado nativo. En otros
casos (por ejemplo, proteínas de suero), la capacidad emulsionante se maximiza tras el despliegue parcial
de su estructura. En algunos productos específicos, las proteínas que no son de trigo se despliegan
mecánicamente para formar o estabilizar espumas y emulsiones antes de la incorporación de harina a la
masa.

La adición de harinas que no son de trigo, particularmente harinas de leguminosas no tratadas y / o

fracciones de proteínas no tratadas con calor, a menudo es una fuente de actividades enzimáticas, así
como de componentes no proteicos. Algunas de las actividades enzimáticas en estas preparaciones
pueden actuar sobre diversas proteínas del gluten al promover la formación de enlaces interproteicos
adicionales, ya sea directamente o mediante algunos subproductos de reacción.

Interacciones con otros componentes Celulosa, hemicelulosa y otros carbohidratos La estructura cristalina
de la celulosa la hace esencialmente impermeable al agua incluso a las temperaturas alcanzadas en la
parte más externa del producto durante la cocción, de modo que su participación en eventos de
intercambio de agua es mínima. Sin embargo, la capacidad de retención de agua de todos los
polisacáridos puede disminuir cuando su tamaño disminuye (por ejemplo, mediante el uso de enzimas
hidrolíticas adecuadas). El uso de enzimas de tipo celulolítico en los mejoradores de harina es común, ya
que contienen una serie de actividades enzimáticas adicionales (típicamente: xilanasas, ramnosidasas,
alfa-glucosidasas y otras enzimas hidrolíticas que actúan sobre polímeros basados en pentosa). Estas
actividades actúan sobre regiones lineales y ramificadas de la mezcla compleja de polisacáridos que
forman las fracciones hemicelulósicas en la harina. Las propiedades fisicoquímicas de estos polisacáridos,
incluida la solubilidad y su capacidad de retener agua, dependen del tamaño de la molécula (cuanto más
pequeñas son las moléculas, mayor es su solubilidad y su capacidad de retener agua), de su estructura (las
estructuras ramificadas favorecen la solvatación) , y sobre las modificaciones químicas de los azúcares en
la estructura. Los pequeños polímeros hemicelulósicos constituyen la porción soluble de la fibra en
productos a base de cereales. Tanto las fracciones solubles como las insolubles han recibido mucha
atención por parte de los nutricionistas debido a su papel en la fisiología humana y a sus interacciones con
la flora microbiana intestinal.

Lípidos y componentes relacionados con los lípidos Los lípidos están presentes en la harina de
trigo a niveles mucho más bajos que el almidón o la proteína, pero son relevantes para las
propiedades funcionales de otros polímeros en la fabricación de pan. Pueden ser endógenos
para la harina o, más comúnmente, provienen de manteca y / o surfactantes añadidos.
Interactúan con las proteínas del almidón y el gluten y tienen un papel en la estabilización de
las células espumosas, lo que afecta el volumen de la barra de pan, la estructura de la miga y
la reafirmación de la miga (Paryet y otros 2011). Como se indicó anteriormente, los lípidos
pueden interactuar con otros componentes de masa y rebozados, ya sea a través de un "efecto
de recubrimiento" o mediante interacciones moleculares más específicas. Se ha propuesto un
"efecto de recubrimiento" genérico al modular los eventos de intercambio de agua en varios
pasos de la cocción, incluido el envejecimiento. La unión o formación de complejos de lípidos
por las proteínas de la harina durante el desarrollo de la masa puede implicar la transformación
de la mesofase lipídica y la oclusión no específica de las fases lipídicas dentro de la red de
gluten (Carr y otros1992) o en la superficie de las proteínas del gluten (Huschka y otros 2012).
Los lípidos (y otros ligandos) también pueden formar complejos de inclusión con amilosa, en un
proceso que requiere un cambio conformacional que implica la transformación de hélices
dobles de amilosa en una sola hélice (una llamada V-amilosa). Se cree que esta estructura
compacta tiene una cavidad hidrófoba central que aloja las cadenas de hidrocarburos, y los
lípidos complejados se comportan de manera diferente a los libres (Putseys y otros 2010). El
emulsionante agregado en algunas formulaciones de acortamiento (o monoglicéridos y
diglicéridos derivados de actividades lipolíticas agregadas presentes en mejoradores
enzimáticos) puede alterar los efectos de la adición de lípidos al modular su interacción con
almidón o proteínas, y su estructura en general. Entre los rasgos afectados en los productos
horneados están el volumen, el aumento del horno, el color de la corteza, la textura y el color
de la miga, la vida útil, el sabor y el aroma. Se ha comprobado que los ésteres de
monoglicéridos aumentan significativamente la elevación del horno de pan y el volumen
específico (Moayedallaie y otros 2010). Los mecanismos detallados de estos efectos, sin
embargo, todavía se están investigando.