Ciclo del ácido tricarboxílico (TCA), transporte de electrones y fosforilación

oxidativa
El piruvato producido a partir de la glucólisis y otras vías metabólicas se
metaboliza de varias maneras según el organismo y las condiciones de
crecimiento. El piruvato se usa como precursor para la biosíntesis o se oxida
completamente a CO2 en condiciones aeróbicas. Este capítulo está dedicado a los
mecanismos de oxidación de piruvato, transporte de electrones y fosforilación
oxidativa.
5.1 Descarboxilación oxidativa de piruvato
El complejo de piruvato deshidrogenasa oxida el piruvato a acetil-CoA y NAD+
reductor de CO2 en condiciones aeróbicas. El complejo de piruvato
deshidrogenasa consta de 24 moléculas de piruvato deshidrogenasa que contiene
pirofosfato de tiamina (TPP), 24 moléculas de dihidrolipoato acetiltransferasa que
contiene dihidrolipoato y 12 moléculas de dihidrolipoato deshidrogenasa que
contiene flavina adenina dinucleótido (FAD). Además, NAD+ y la coenzima A
participan en la reacción (Figura 5.1). Esta reacción es irreversible y tiene lugar en
la mitocondria en las células eucariotas. La reacción puede resumirse como:

El complejo de piruvato deshidrogenasa comparte sus propiedades con otros

complejos de 2-cetoácidos deshidrogenasa que producen acil-CoA como la 2-
cetoglutarato deshidrogenasa (reacción 4 en la Figura 5.2) y 2-cetobutirato
deshidrogenasa (Figura 7.14, Sección 7.5.6), pero su Las actividades se controlan
de manera diferente.
La actividad de la piruvato deshidrogenasa está controlada por su sustrato,
productos y la carga de energía de adenilato. El piruvato y el AMP activan la
actividad enzimática, y el acetil-CoA, el NADH y el ATP lo reprimen. El piruvato y
el acetil-CoA son precursores de la biosíntesis de aminoácidos (Sección 6.4.1) y
ácidos grasos (Sección 6.6.1), respectivamente.
Figura 5: 1 Descarboxilación oxidativa de piruvato por el complejo de piruvato
deshidrogenasa. La piruvato deshidrogenasa (E1) descarboxila el piruvato y su grupo
protésico pirofosfato de tiamina (TPP) se une al grupo hidroxietil resultante, que se une al
lipoato (labio) de la dihidrolipoato acetiltransferasa (E2), reduciendo su disulfuro. E2
transfiere un grupo acetilo a la coenzima A para formar acetil-CoA. La dihidrolipoato
Figura 5: 2 Oxidación de acetil-CoA a través del ciclo del ácido tricarboxílico.
deshidrogenasa (E3) transfiere electrones del lipoato reducido a NAD+.
1, citrato sintasa; 2, aconitasa; 3, isocitrato deshidrogenasa; 4, complejo de 2-
cetoglutarato deshidrogenasa; 5, succinato de tioquinasa (succinil-CoA sintetasa);
6, succinato deshidrogenasa; 7, fumarasa (fumarato hidratasa); 8, malato
deshidrogenasa.

5.2 Ciclo de ácido tricarboxílico (TCA)

Esta ruta metabólica cíclica fue descubierta por Krebs y sus colegas en tejido
animal. Se denomina ciclo del ácido tricarboxílico (TCA), ciclo de Krebs o ciclo del
ácido cítrico. La acetil-CoA producida por el complejo de piruvato deshidrogenasa
se oxida por completo a CO2, reduciendo NAD+, NADP+ y FAD. Estos portadores
de electrones reducidos se oxidan a través de los procesos de transporte de
electrones y fosforilación oxidativa para formar la fuerza motriz del protón y
sintetizar ATP.
El ciclo TCA proporciona no solo equivalentes reductores para la síntesis de ATP
sino también precursores para la biosíntesis. El ciclo TCA o los procesos
metabólicos relacionados son indispensables, ya que proporcionan precursores
biosintéticos para todas las formas de células, excepto los micoplasmas que
toman los materiales necesarios de sus células animales huésped.
5.2.1 Síntesis de citrato y el ciclo TCA
La citrato sintasa sintetiza el citrato a partir de acetil-CoA y oxaloacetato (Figura
5.2). Esta es una reacción exergónica (Δ G ° ´=-32.2 kJ / mol acetilCoA) e
irreversible. La reacción inversa es catalizada por una enzima separada, ATP:
citrato liasa, en el ciclo reductor de TCA (Sección 5.4.2). El citrato se convierte en
isocitrato catalizado por la aconitasa. El isocitrato se oxida a 2-cetoglutarato por la
isocitrato deshidrogenasa. En la mayoría de las bacterias, esta enzima depende
de NADP+, pero se encuentran dos enzimas separadas en eucariotas usando
NADP+ o NAD +.
El complejo 2-cetoglutarato deshidrogenasa oxida su sustrato a succinil-CoA. Al
igual que con el complejo de piruvato deshidrogenasa, este complejo enzimático
consta de muchos péptidos y cofactores, y cataliza la descarboxilación oxidativa
produciendo acil-CoA. Esta es otra reacción irreversible en el ciclo TCA. La
reacción inversa es catalizada por la 2-cetoglutarato sintasa (2-cetoglutarato:
ferredoxina oxidorreductasa) en el ciclo reductor de TCA para fijar CO2 (Sección
5.4.2). Algunas bacterias fermentativas anaerobias no tienen esta enzima.
Proporcionan los precursores para la biosíntesis a través de la bifurcación TCA
incompleta (Sección 5.4.1). El glutamato y los aminoácidos relacionados se
sintetizan a partir del 2-cetoglutarato (Sección 6.4.3). La succinil-CoA es el
precursor de la síntesis de porfirina que proporciona el núcleo químico de los
citocromos y la clorofila (Sección 6.7). Ambos carbonos de acetil-CoA se liberan
como CO2 en las dos reacciones de reducción. Como todos los derivados de acil-
CoA, el succinil-CoA tiene un enlace de alta energía. Esta energía se conserva
como ATP a través de la reacción de succinato de tioquinasa (succinil-CoA
sintetasa) que produce succinato. Este es un ejemplo de fosforilación a nivel de
sustrato. El trifosfato de guanosina (GTP) se sintetiza en la mitocondria por estas
reacciones en las células eucariotas.
El succinato se oxida a fumarato por la succinato deshidrogenasa. Dado que el
potencial redox del fumarato / succinato (-0.03 V) es considerablemente mayor
que NAD + / NADH (-0.32 V), el NAD (P) + no puede reducirse en esta reacción.
El grupo protésico de succinato deshidrogenasa, FAD, se reduce. Los electrones
de la succinato deshidrogenasa reducida se transfieren a la coenzima Q de la
cadena de transporte de electrones (Sección 5.8.2). El fumarato se hidrata al
malato mediante fumarasa antes de ser reducido a oxaloacetato por la malato
deshidrogenasa reduciendo el NAD +. El oxaloacetato está listo para aceptar
acetil-CoA para la próxima ronda del ciclo. El oxaloacetato se usa para sintetizar
aminoácidos (Sección 6.4.1), y se descarboxila a fosfoenolpiruvato (PEP) en la
gluconeogénesis (Sección 4.2.1). El ciclo de TCA se puede resumir como:

Los portadores de electrones reducidos canalizan electrones a la cadena de

transporte de electrones para sintetizar ATP a través de la fuerza motriz de
protones (Sección 5.8).

5.2.2 Regulación del ciclo TCA

El ciclo TCA es una vía anfibólica que satisface las necesidades anabólicas al
producir ATP y las necesidades catabólicas al proporcionar precursores para la
biosíntesis. En consecuencia, este metabolismo está regulado por el estado
energético de la célula y la disponibilidad de precursores biosintéticos. Además, el
oxígeno regula el ciclo de TCA ya que los portadores de electrones reducidos se
reciclan, consumiendo oxígeno como aceptor de electrones.
El oxígeno controla la expresión de genes para las enzimas del ciclo TCA. Los
anaerobios facultativos no sintetizan la 2-cetoglutarato deshidrogenasa en
condiciones anaerobias sin aceptores de electrones alternativos como el nitrato.
La actividad es menor con nitrato que con oxígeno como aceptor de electrones. En
las bacterias Gram negativas, incluida la Escherichia coli, las proteínas
reguladoras FNR y Arc regulan la transcripción de muchos genes para el
metabolismo aeróbico y anaeróbico (Sección 12.2.4). También se conoce una
proteína FNR con una función similar en Bacillus subtilis Gram-positivo.
La citrato sintasa está regulada para controlar el ciclo de TCA. En general, esta
enzima se reprime con la acumulación de NADH y ATP o 2-cetoglutarato. Esta
acumulación significa que la célula tiene suficiente energía y precursores para la
biosíntesis. Las bacterias gramnegativas tienen dos enzimas citrato sintasa
diferentes, una reprimida por NADH y la otra no afectada. Las bacterias
grampositivas tienen solo una enzima y esto no es reprimido por NADH. En
cambio, el ATP inhibe esta enzima. AMP activa la citrato sintasa inhibida por
NADH en algunas bacterias.
5.3 Reposición de los intermedios del ciclo TCA
Algunos intermedios del ciclo TCA sirven como precursores para la biosíntesis.
Para el funcionamiento eficiente de este metabolismo cíclico, los intermedios
utilizados para la biosíntesis deben reponerse, de lo contrario, la concentración de
oxaloacetato sería demasiado baja para comenzar el ciclo de TCA. El
oxaloacetato se repone a través de un proceso llamado secuencia anaplerótica
(Figura 5.3).
5.3.1 Secuencia anaplerótica
Las bacterias que crecen en carbohidratos sintetizan oxaloacetato a partir de
piruvato o fosfoenolpiruvato (PEP) como se muestra en la Figura 5.3.
Muchos organismos, desde bacterias hasta mamíferos, carboxilato de piruvato a
oxaloacetato y esto es catalizado por el ATP que consume piruvato carboxilasa:

Figura 5: 3 Secuencia anaplerótica en bacterias que crecen en carbohidratos.

(Gottschalk, G. 1986, Bacterial Metabolism, 2nd edn., Figura 3.45. Springer, Nueva
York) 1, PEP carboxilasa; 2, piruvato carboxilasa

Esta enzima necesita biotina. Acetyl-CoA activa esta enzima en muchas bacterias,
como en los animales, pero algunas bacterias como Pseudomonas aeruginosa
tienen una piruvato carboxilasa que no es activada por acetyl-CoA.
Un mutante de carboxilasa PEP de Escherichia coli no puede crecer en un medio
de sales minerales de glucosa, pero puede crecer cuando se complementa con
intermedios del ciclo TCA. Esta bacteria tiene PEP carboxilasa como secuencia
anaplerótica, no piruvato carboxilasa. Esta propiedad es compartida por muchas
otras bacterias, como Bacillus anthracis, Thiobacillus novellus, Acetobacter
xylinum y Azotobacter vinelandii.

5.3.2 Ciclo de glioxilato

Las bacterias que crecen en fuentes de carbono que no se metabolizan a través
de piruvato o PEP no pueden reponer los intermedios del ciclo TCA a través de la
secuencia anaplerótica, y necesitan aún más oxaloacetato para producir PEP para
la gluconeogénesis (Sección 4.2.1). Por lo tanto, necesitan otro mecanismo, el
ciclo de glioxilato, para este propósito.
La Escherichia coli que crece en acetato sintetiza isocitrato liasa y malato sintasa
para un ciclo de glioxilato funcional (Figura 5.4). Estas enzimas convierten dos
moléculas de acetil-CoA en una molécula de malato junto con las enzimas del
ciclo TCA. Acetyl-CoA se convierte en isocitrato a través del ciclo TCA, y la
isocitrato liasa escinde isocitrato para succinato y glioxilato:

El succinato se oxida a oxaloacetato a través del ciclo TCA, y el glioxilato se usa

en la síntesis de malato por malato sintasa con una segunda molécula de acetil-
CoA:

Figura 5: 4 ciclo de glioxilato para la reposición de los intermedios del ciclo TCA.
(Gottschalk, G. 1986, Bacterial Metabolism, 2nd edn., Figura 4.5. Springer, Nueva York.)
Las bacterias que crecen en fuentes de carbono que se metabolizan a acetil-CoA pero no
a través de piruvato o PEP no pueden reponer los intermedios del ciclo TCA a través de la
secuencia anaplerótica. Sintetizan malato a partir de dos moléculas de acetil-CoA a través
del ciclo de glioxilato, utilizando isocitrato liasa y malato sintasa junto con enzimas del
ciclo TCA.

El ciclo de glioxilato se puede resumir como:

2CH3–CO-CoA+ 3H2O+ FAD C4H6O5 + FADH2 + 2CoA-SH
5.3.2.1 Regulación del ciclo de glioxilato
Cuando un organismo crece en fuentes de carbono que no se metabolizan a
través de piruvato o PEP, el ciclo TCA suministra energía mientras que el ciclo de
glioxilato proporciona precursores para la biosíntesis. Los genes para isocitrato
liasa y malato sintasa se transcriben con la acumulación de acetil-CoA. La
proteína Cra (represor / activador de catabolitos) está involucrada en esta
regulación en Escherichia coli (Sección 12.1.3.2). La actividad de la isocitrato
liasa es inhibida por PEP, succinato y piruvato.
Dado que el isocitrato es un punto de ramificación del ciclo TCA y del ciclo de
glioxilato, las actividades de la isocitrato liasa y la isocitrato deshidrogenasa que
actúan sobre este sustrato común deben regularse para controlar el flujo. Las
bacterias resuelven el problema mediante diferencias en la afinidad por el sustrato
y controlando la actividad de la enzima con la mayor afinidad. La deshidrogenasa
tiene una afinidad mucho mayor (Km = 1-2 uM) por el sustrato que la de la liasa
(Km = 3 mM). Cuando se necesita el ciclo TCA para generar energía, se activa la
isocitrato deshidrogenasa, pero esta enzima se desactiva cuando los precursores
de la biosíntesis deben sintetizarse a través del ciclo de glioxilato. Una enzima con
actividad quinasa-fosfatasa controla la actividad de la isocitrato deshidrogenasa
(Figura 5.5). La quinasa-fosfatasa elimina el fosfato de la isocitrato
deshidrogenasa fosforilada inactiva para inducir flujo a través del ciclo TCA
cuando los intermedios metabólicos como isocitrato, PEP, OAA, 2-KG y 3-
fosfoglicerato están en alta concentración, y cuando se necesita más ATP con el
acumulación de AMP y ADP. En condiciones opuestas, la quinasa-fosfatasa
fosforila la proteína enzimática para inactivarla. Cuando se acumula NADPH, el
isocitrato se dirige hacia el ciclo de glioxilato.
En Escherichia coli, los genes de la quinasa-fosfatasa se encuentran en el mismo
operón con los genes de isocitrato liasa y malato sintasa.
El ciclo TCA está controlado por la actividad citrato sintasa, y la actividad isocitrato
deshidrogenasa está regulada para controlar el ciclo de glioxilato.

Figura 5: 5 Control de la actividad de isocitrato deshidrogenasa por una quinasa-

fosfatasa.
(Dawes, E. A. 1986, Microbial Energetics, Figura 3.10. Blackie & Son, Glasgow.)
Como la isocitrato deshidrogenasa tiene una afinidad mucho mayor por el sustrato común
que la isocitrato liasa del ciclo de glioxilato, la actividad de la primera se inactiva cuando la
célula necesita precursores para la biosíntesis. La enzima está en forma activa cuando se
acumulan los precursores. En las condiciones opuestas donde la concentración de
precursores es alta y se requiere la síntesis de ATP con la acumulación de AMP y ADP, la
enzima está en una forma activa para dirigir el flujo al ciclo TCA. Una quinasa / fosfatasa
intercambia formas activas e inactivas de isocitrato deshidrogenasa. La proteína
enzimática fosforilada está inactiva y la enzima libre está activa. Cuando se acumulan
intermedios metabólicos y AMP / ADP, la deshidrogenasa de isocitrato se desfosforila
para el correcto funcionamiento del ciclo TCA. El gen de la quinasa / fosfatasa forma un
único operón con genes para las enzimas del ciclo de glioxilato, isocitrato liasa y malato
sintasa.

5.4 Horquilla TCA incompleta y ciclo TCA reductor

El ciclo TCA es un metabolismo anfibólico que satisface las necesidades
catabólicas y anabólicas. Partes del ciclo TCA, conocido como la bifurcación TCA
incompleta, se mantienen en células fermentativas que no pueden usar NADH
para producir ATP a través de la fosforilación oxidativa con el fin de obtener
precursores para la biosíntesis. Las cianobacterias que sintetizan ATP a través del
transporte de electrones fotosintéticos (Sección 11.4.3) lo hacen de manera
similar. En algunos quimiolitotrofos, el CO2 se fija a través del ciclo reductor TCA
(Sección 10.8.2).
5.4.1 Horquilla TCA incompleta
Algunas bacterias no tienen un ciclo de TCA funcional bajo ciertas condiciones de
crecimiento. Las bacterias entéricas, incluida la Escherichia coli, no sintetizan la 2-
cetoglutarato deshidrogenasa en condiciones fermentativas (Figura 12.5, Sección
12.2.4) ya que el NADH no puede reciclarse mediante fosforilación oxidativa en
estas condiciones. Los precursores suministrados por el ciclo TCA se obtienen a
través del tenedor TCA incompleto que consiste en un tenedor oxidativo para
producir 2 cetoglutarato y un tenedor reductor para sintetizar succinil-CoA (Figura
5.6).
Como la succinato deshidrogenasa no puede reducir el fumarato a succinato, la
fumarato reductasa la reemplaza en el tenedor de TCA incompleto. La fumarato
reductasa es una de las enzimas anaerobias expresadas en condiciones
anaerobias en Escherichia coli bajo el control de la proteína reguladora FNR. Las
actividades de las otras enzimas del ciclo TCA son menores en condiciones
anaeróbicas que en condiciones aeróbicas (Sección 12.2.4, Tabla 12.5).

Figura 5: 6 Horquilla TCA incompleta para suministrar precursores para la

biosíntesis en organismos que no sintetizan la deshidrogenasa de 2-cetoglutarato.
(Dawes, E. A. 1986, Microbial Energetics, Figura 3.8. Blackie & Son, Glasgow)
El ciclo TCA es un metabolismo anfibólico que genera equivalentes reductores para
sintetizar ATP a través de la fosforilación oxidativa como la función catabólica y los
precursores biosintéticos como la función anabólica. Las bacterias anaerobias
fermentativas no pueden reciclar NADH a través de la fosforilación oxidativa en
condiciones limitadas por el aceptor de electrones. No tienen actividad deshidrogenasa de
2-cetoglutarato y operan una bifurcación de TCA incompleta en lugar de un ciclo de TCA
funcional para suministrar precursores biosintéticos. Las cianobacterias utilizan energía
lumínica para sintetizar ATP en condiciones fotosintéticas. También obtienen sus
precursores a través de la bifurcación TCA incompleta. 1, piruvato deshidrogenasa y
citrato sintasa; 2, aconitasa; 3, isocitrato deshidrogenasa; 4, PEP carboxilasa; 5, malato
deshidrogenasa; 6, fumarasa; 7, fumarato reductasa; 8, succinil-CoA sintetasa.

5.4.2 Ciclo reductor de TCA

El ciclo de Calvin se emplea en la mayoría de los quimiolitotrofos para fijar CO2
(Sección 10.8.1), pero las enzimas del ciclo de Calvin no se encuentran en
algunos quimiotitrofos, incluidas las bacterias fotosintéticas de azufre verde, una
bacteria quimiolitotrófica (Hydrogenobacter thermophilus) y un arqueón (Sulfolobus
acidocaldarius) . Estos fijan el CO2 a través de una inversión del ciclo TCA que se
conoce como el ciclo reductor TCA (Sección 10.8.2). Como se mencionó
anteriormente, tres enzimas del ciclo TCA no pueden catalizar las reacciones
inversas y las enzimas separadas las sustituyen:
 ATP-citrato liasa: sustitutos de la citrato sintasa
 2-cetoglutarato: ferredoxina oxidorreductasa: sustitutos de la 2-cetoglutarato
deshidrogenasa
 Fumarato reductasa: sustitutos de la succinato deshidrogenasa.
Este mecanismo de fijación de CO2 solo se conoce en procariotas. Otras vías de
fijación de CO2 conocidas solo en los procariotas son la vía acetilCoA (vía de
monóxido de carbono deshidrogenasa) y la vía de 3-hidroxipropionato. Estos
serán discutidos en detalle tarde (Sección 10.8).
5.5 Transducción de energía en procariotas
La vida puede considerarse como un proceso que transforma los materiales
disponibles del medio ambiente en componentes celulares de acuerdo con la
información genética. La transformación del material también se combina con la
transducción de energía. Se necesita energía no solo para el crecimiento y la
reproducción, sino también para el mantenimiento de la viabilidad en los procesos
que incluyen la biosíntesis, el transporte, la motilidad y muchos otros.
Los organismos utilizan fuentes de energía disponibles en su entorno. Las
energías lumínicas y químicas se convierten en energía biológica para el
crecimiento y mantenimiento de la viabilidad. La fotosíntesis (Capítulo 11) es el
proceso donde se utiliza la energía de la luz, y la energía química se utiliza a
través de la fermentación (Capítulo 8) y la respiración (Sección 5.8 y Capítulo 9).
Los compuestos orgánicos producidos por la fotosíntesis son utilizados por otros
organismos en la fermentación y la respiración. Por esta razón, la fotosíntesis se
conoce como producción primaria. Los compuestos inorgánicos reducidos también
se usan como fuentes de energía en los quimiolitotrofos. La figura 5.7 muestra los
procesos de transducción de energía en sistemas biológicos. En estos procesos,
la energía libre se conserva en las reacciones exergónicas (que producen energía
libre) y se consume en las reacciones endergónicas (que consumen energía libre).
Para comprender estas reacciones biológicas en términos de termodinámica, debe
entenderse la relación entre las reacciones biológicas y el cambio de energía libre.
Figura 5: 7 Procesos de transducción de energía biológica. Fotosíntesis: un proceso
que convierte la energía de la luz en energía biológica que a su vez se consume para fijar
el CO2 en compuestos orgánicos. Fermentación: un proceso que convierte la energía
química en energía biológica sin el suministro externo de aceptores de electrones.
Respiración: un proceso que convierte la energía química en energía biológica mediante
la oxidación de donantes de electrones orgánicos e inorgánicos junto con la reducción de
los aceptores de electrones suministrados externamente.

5.5.1 Energía libre

El cambio de energía libre en una reacción exergónica se expresa como una figura
negativa, y una figura positiva se usa para describir una reacción endergónica, ya
que la energía libre abandona el sistema en una reacción exergónica mientras el
sistema gana energía libre en una reacción endergónica. El cambio de energía
libre depende de las condiciones de una reacción dada. La condición estándar se
define como la concentración de los reactivos y productos en una unidad de
actividad (cuando todos están en formas activas, una concentración de 1 M es lo
mismo que una unidad de actividad) y a 25 o C por conveniencia. El cambio de
energía libre en condiciones estándar se expresa como ΔG°’, y ΔG°’ y ΔG se usan
para describir los cambios de energía libre en condiciones estándar a pH = 7 y en
las condiciones dadas, respectivamente. Dado que el pH fisiológico es neutro,
ΔG°’ es un término de uso frecuente en biología. ΔG°’ se puede calcular de varias
maneras.
5.5.1.1 ΔG°’ de la energía libre de formación
La energía libre de formación (ΔGf°’) de compuestos comunes se puede encontrar
en la mayoría de los manuales de datos químicos. ΔG°’ se calcula a partir de ΔGf°’
usando la siguiente ecuación:

5.5.1.2 ΔG°’ de la constante de equilibrio

La constante de equilibrio (K´eq) de una reacción, , se expresa como:

Cuando K´eq> 1.0, ΔG°’ < 0 y la reacción procede a la derecha dirección.
Cuando K´eq = 1.0, ΔG°’ = 0 y la velocidad es la misma en ambas direcciones.
Cuando K´eq <1.0, ΔG°’ > 0 y la reacción procede al revés dirección.
La constante de equilibrio se puede usar para calcular ΔG°’ utilizando la siguiente
ecuación:

5.5.1.3 ΔG de ΔG°’
ΔG° y ΔG°’ expresan energía libre a las concentraciones de reactivo y producto de
una unidad de actividad (=1 M). Sin embargo, las concentraciones dentro de una
célula son mucho más bajas que eso. La ΔG a una concentración dada de
reactivos y productos puede calcularse a partir de ΔG°’ en una reacción de

Suponiendo que la concentración de ATP, ADP y Pi es 2.25, 0.25 y 1.65 mM,

respectivamente, la ΔG de hidrólisis de ATP a ADP y Pi se puede calcular a partir
de ΔG°´=- 30.5 kJ / mol ATP:

Las cifras utilizadas en el cálculo son cercanas a los valores encontrados en un

cultivo bacteriano en crecimiento activo. El cambio de energía libre de la hidrólisis
de ATP en condiciones fisiológicas se denomina potencial de fosforilación y se
expresa como ΔGp (Sección 5.6.3).
5.5.1.4 ΔG°’ de ΔG°

ΔG° de una reacción en la que está involucrado H+ es el cambio de

energía libre a una concentración de H+ de 1M (pH=0). Los biólogos
están más interesados en ΔG°´ que ΔG°. ΔG°´ se puede calcular a partir
de ΔG° usando:
ΔG°’ = ΔG° - 2, 303 RT X 7
5.5.2 Energía libre de una reacción de oxidación / reducción
La energía se genera a partir de una reacción de oxidación / reducción. La
respiración es una serie de reacciones de oxidación / reducción. La energía de las
reacciones de oxidación / reducción respiratoria se conserva en los sistemas
biológicos. La cantidad de energía generada a partir de una reacción es
proporcional a la diferencia en el potencial de oxidación / reducción del reductor y
oxidante.
5.5.2.1 Potencial de oxidación / reducción
La oxidación se define como una reacción que pierde electrón (es) y la reducción
como una reacción que gana electrón (es). Como un electrón no puede "flotar" en
solución, las reacciones de oxidación y reducción están acopladas. Un compuesto
dado puede ser un oxidante en una reacción y un reductor en otra reacción. Esta
propiedad depende de la afinidad del compuesto por los electrones, que es
relativa a la de otros compuestos. La afinidad por los electrones se denomina
potencial de oxidación / reducción (redox). Cuanto mayor es la afinidad por los
electrones, mayor es el potencial redox.

Arbitrariamente, el potencial redox de la media reacción, se

define como 0 V, y los valores relativos a esta reacción se expresan como el
potencial redox de una media reacción dada (Figura 5.8). El potencial redox en
condiciones estándar se expresa como E° y en condiciones estándar, pH 7.0,
como E°´.
Los biólogos a menudo están interesados en E°´, ya que el pH fisiológico es
neutral. E°´ se puede calcular a partir de E° utilizando la siguiente ecuación:

Cuando se usa una temperatura de 30°C, el E°´ se calcula como 0,42 V. Los
valores de E°´ de algunas medias reacciones de interés biológico se enumeran en
la Tabla 5.1.
Figura 5: 8 Determinación del potencial redox.
Un recipiente se llena con una solución que contiene 1 M de cada una de las formas
reducidas y oxidadas de un compuesto de potencial redox conocido, y el otro recipiente
con 1 M de cada una de las formas reducidas y oxidadas del compuesto de prueba. Se
coloca un electrodo de platino en cada recipiente. Estos dos recipientes están conectados
con un puente de sal de KCl y los electrodos con un potenciómetro. Debido a las
diferencias en la tendencia a transferir electrones al electrodo de platino en cada
recipiente, se desarrolla un potencial. El potenciómetro da la diferencia en el potencial
redox de los compuestos. Una solución de 1 M H+ (forma oxidada) gaseada con 1 atm H 2
(forma reducida) se define arbitrariamente como una reacción que tiene un potencial
redox de 0 V.

5.5.2.2 Energía libre de ΔE°´

La energía se genera a partir de las reacciones de oxidación / reducción, y la
cantidad de energía es directamente proporcional a la diferencia de potencial
redox entre el reductor y el oxidante (ΔE°´). La energía libre de una reacción de
oxidación / reducción se puede calcular usando:
ΔG°´ = -nFΔE°´
n= cantidad de electrones involucrados en la reacción
F= Constante de Faraday (96 487 J/V*mol)
ΔE°´= Diferencia potencial de oxidación / reducción entre el reductor y el oxidante.
La ΔG°´ de oxidación de succinato a fumarato con oxígeno molecular se puede
calcular utilizando esta ecuación, como sigue:
succinato + ½ O2 fumarato + H2O

5.5.3 Energía libre de presión osmótica

El transporte activo puede concentrar un nutriente en la célula hasta más de 100
veces la concentración externa (Sección 3.3). Tal diferencia de concentración
produce una presión osmótica a través de la membrana citoplasmática
semipermeable. Esta presión se puede expresar como energía libre como en la
siguiente ecuación. La energía libre desarrollada por la presión osmótica es la
energía necesaria para transportar un mol del soluto en las condiciones dadas.

5.5.4 Suma del cambio de energía libre en una serie de reacciones

El calor excesivo sería fatal para la célula. Por lo tanto, la mayoría de las
reacciones biológicas se catalizan en múltiples pasos. La suma de los cambios de
energía libre en cada paso es la misma que la obtenida en una reacción de un
paso. Si un compuesto se metaboliza a través de una serie diferente de
reacciones, el cambio de energía libre es constante si el producto o productos
finales son los mismos. Por ejemplo, cuando la glucosa se metaboliza a dos
piruvatos, ya sea a través de la vía EMP o la vía ED, el cambio de energía libre es
el mismo.
5.6 Papel del ATP en el proceso de transducción de energía biológica.
Las reacciones biológicas se dividen en catabolismo generador de energía y
anabolismo que consume energía. La energía libre generada por el catabolismo se
conserva en forma de trifosfato de adenosina (ATP) y la fuerza motriz de protones
(Sección 5.7) que se consumen en el catabolismo (Figura 5.9). En este sentido,
se puede decir que el ATP y la fuerza motriz del protón juegan un papel central en
el metabolismo biológico que vincula el catabolismo y el anabolismo. El ATP se
usa para suministrar energía para la biosíntesis y el transporte por la vía ABC
(Sección 3.4), mientras que los procesos de transporte activo, motilidad y
transporte inverso de electrones (Sección 10.1) consumen la fuerza motriz del
protón. El ATP es adecuado para este papel, ya que la energía necesaria para su
síntesis y liberada de su hidrólisis es menor que la energía disponible de la
mayoría de las reacciones catabólicas generadoras de energía y mayor que la
mayoría de las reacciones anabólicas que consumen energía (Sección 5.6.1 )
Además, el ATP es un intermedio general para la biosíntesis de ácido nucleico.
Como se muestra en la figura 5.10, el ATP comprende adenosina con tres
fosfatos unidos al 5´-carbono del residuo de ribosa. Los grupos fosfato se
denominan  α,  β, y  γ del grupo más cercano a la ribosa. El ATP se hidroliza como
se muestra a continuación con la liberación de energía libre. En la mayoría de los
casos, la hidrólisis del ATP se combina con reacciones que consumen energía.
Sin embargo, el pirofosfato (PPi) es En la mayoría de los casos, la pirofosfatasa se
hidroliza sin conservación de energía para atraer las reacciones que consumen
energía junto con la hidrólisis de ATP a AMP y PPi. En algunas arqueas, incluido
Thermoproteus tenax, se usa PPi en lugar de ATP o ADP (Sección 4.1.3).
Figura 5: 9 Transducción de energía biológica.
La energía libre generada por el catabolismo se conserva en forma de ATP y la fuerza
motriz de protones (PMF) que proporcionan la energía necesaria para el anabolismo.

ENLACES DE FOSFATO DE ALTA ENERGÍA

Se mencionó anteriormente que se libera energía libre en el eliminación hidrolítica de #
-fosfato de ATP y "-fosfato de ADP. Por esta razón, # - "y" -! los enlaces de fosfato en ATP
se llaman enlaces de alta energía. Hay varios otros intermedios metabólicos. Con enlaces
de alta energía (Tabla 5.2). El fosfoenolpiruvato y el 1,3-difosfoglicerato son EMP vía
intermedios y se utilizan para sintetizar ATP a partir de ADP en fosforilación a nivel de
sustrato (SLP). Los procesos de SLP son exergónicos reacciones porque el cambio de
energía libre (DG00) de la reacción es más grande que eso para la síntesis de ATP.
Muchos consumidores de ATP las reacciones anabólicas son exergónicas. Ya que tanto
el catabolismo como el anabolismo junto con la síntesis de ATP y la hidrólisis son
reacciones exergónicas,
Las reacciones metabólicas mediadas por ATP son termodinámicamente favorable. La
DG00 de la hidrólisis de ATP es –30.5 kJ / mol. DG es mucho más grande que DG00 en
condiciones fisiológicas, donde la concentración de ATP es mayor que la de ADP en
presencia de Mg2þ. Sales de Mg2þ de ATP y ADP aumentan su energía libre de
hidrólisis.
El ATP se sintetiza a partir del ADP, y el ATP se hidroliza a AMP y PPi en ciertas
reacciones que consumen energía. AMP se fosforila a ADP por adenilato quinasa.

Como la DG00 de esta reacción es 0 kJ, la dirección está determinada por la

concentración de ATP celular, ADP y AMP, que refleja la estado energético de la célula.

CARGA DE ENERGÍA ADENILATO

Una alta concentración de ATP significa que el estado de energía es bueno, y cuando el
suministro de energía no puede satisfacer la demanda, el ADP y el AMP La concentración
es alta. Arbitrariamente, la carga de energía de adenilato (CE) es un término usado para
describir el estado energético de una célula. CE puede ser calculado usando la siguiente
ecuación:
El numerador de esta ecuación es la suma de fosfato de alta energía. enlaces en forma
de ATP, y el denominador la concentración de El conjunto total de adenilato. Un número
CE de 1 significa que el total adenilato está en forma de ATP y 0 en forma de AMP. Dado
que la reacción catalizada por la adenilato quinasa es reversible con DG00 de 0 kJ / mol,
y la actividad enzimática es alta en una célula, la relativa la CE determina las
concentraciones de ATP, ADP y AMP (Figura 5.11). Muchas reacciones catabólicas son
reprimidas por ATP y activado por ADP y / o AMP: las reacciones anabólicas se la
concentración absoluta de cada nucleótido de adenosina, pero por su relación Por lo
tanto, el metabolismo general está controlado por el valor EC (Figura 5.12). Cuando una
bacteria usa acetato como único carbono y energía fuente, el acetato debe metabolizarse
a través del ciclo TCA en catabolismo y a través del ciclo de glioxilato en anabolismo para
suministrar compuestos de carbono para la biosíntesis (Sección 5.3.2). Ha sido
mencionado que AMP y ADP activan la isocitrato deshidrogenasa para metabolizar el
sustrato a través del ciclo TCA (Figura 5.5, Sección 5.5). La actividad no está controlada
por AMP y ADP per se, sino por la CE valor, activado a EC <0.8 e inactivado a EC> 0.8.
Un anabólico enzima, aspartato quinasa (Figura 6.13, Sección 6.4.1), se activa a una alto
valor de EC y reprimido a un bajo valor de EC. Cuando una bacteria la cultura se
transfiere de un medio rico a un medio pobre, AMP es

Relación de carga de energía de adenilato (CE) y la concentración relativa de ATP, ADP y

AMP. (Dawes, E.A.1986, Microbial Energética, Figura 2.2. Blackie e hijo Glasgow) Desde
DG00 de la reacción catalizadan por adenilato quinasa es 0 kJ / mol, el dirección de la
reacción será determinado por el pariente concentraciones de ATP, ADP y AMP, que
puede expresarse por el valor de la CE.
Regulación de catabolismo y anabolismo por la carga de energía de adenilato (CE).
(Dawes, E.A.1986, Microbial Energética, Figura 2.3. Blackie e hijo Glasgow) Controles de
carga de energía de adenilato el crecimiento general de microbios, que regula el
catabolismo que sintetiza ATP y anabolismo que lo consume.
Excretado o hidrolizado a adenosina o adenina para mantener un alto Valor de CE a una
baja tasa de síntesis de ATP. Un cultivo bacteriano en crecimiento mantiene un valor de
CE de 0,8 a 0,95, y el valor disminuye gradualmente a alrededor de 0.5 y luego
rápidamente cuando la cultura muere de hambre. Cultivos bacterianos con valores de CE
inferiores a 0.5 no puede formar colonias. Esto no es sorprendente porque el ATP es
esencial para la viabilidad Como el valor CE es una cifra sin unidades, no da cualquier
información sobre el tamaño del grupo de adenilato, la concentración de cada nucleótido
de adenosina o la velocidad de rotación. Desde el El valor de EC controla el metabolismo
general que se observa durante crecimiento, se esperan valores de CE similares en
crecimiento rápido y crecimiento lento cultivos, aunque un cultivo de rápido crecimiento
tiene un adenilato más grande grupo y una tasa de rotación de ATP más alta que el
crecimiento lento cultura.
POTENCIAL DE FOSFORILACIÓN (DGP)
Energía libre necesaria para la síntesis de ATP o liberada por su hidrólisis en la célula se
conoce como el potencial de fosforilación (DGp) que es determinado por la concentración
de ATP, ADP y Pi como en el siguiente ecuación (Sección 5.5.1.3):

Además de la concentración de cada nucleótido de adenosina, DGp depende de la

concentración de iones metálicos como Mg2þ que se unen al nucleótido. La unión de
iones metálicos aumenta la DGp valor. La concentración de iones metálicos y Pi varía
según el condiciones de crecimiento DG00 para la hidrólisis de ATP es # 30.5 kJ / mol, y
DGp es alrededor de # 51.8 kJ / mol ATP (Sección 5.5.1.3).
INTERCONVERSIÓN DE ATP Y EL MOTIVO PROTÓNICO FUERZA (DP)
La figura 5.9 muestra que ATP y Dp vinculan el catabolismo y el anabolismo, y ese ATP
se convierte a Dp y viceversa. La membrana unida La ATP sintasa (ATPasa) cataliza esta
interconversión (Sección 5.8.4). Cuando un microbio crece fermentativamente generando
ATP a través del sustrato nivel de fosforilación, el ATP se hidroliza para aumentar la Dp.
En contraste, Dp se consume para sintetizar ATP cuando la respiración es el proceso
principal de conservación de energía. ATP y Dp por lo tanto se consumen para diferentes
propósitos (Figura 5.9).
FOSFORILACIÓN A NIVEL DE SUSTRATO (SLP)
El ATP se sintetiza en el citoplasma como resultado de la transferencia de fosfato de
intermedios metabólicos con fosfato de alta energía enlaces a ADP. 1,3-difosfoglicerato,
fosfoenolpiruvato y acil-fosfato son los intermedios metabólicos utilizados para sintetizar
ATP a través de SLP. Conversión de succinil-CoA a succinato en el El ciclo TCA es otro
ejemplo de SLP y está catalizado por succinil-CoA sintetiza.

FUERZA MOTRIZ DE PROTONES (DP)

Las energías química y luminosa se convierten en formas biológicas de energía a través
de la fotosíntesis, fermentación y respiración (Figura 5.7). Energía libre generada por
reacciones de oxidación-reducción se conserva en forma de ATP a través de la
fotosíntesis como en respiración. Esto se conoce como fosforilación del transporte de
electrones. (ETP) o fosforilación oxidativa. La energía libre de ETP es acoplado a la
expulsión de protones del citoplasma al periplasma y el gradiente de protones a través de
la membrana citoplasmática es Se utiliza para realizar trabajos útiles, incluyendo síntesis
de ATP, transporte activo, motilidad y transporte inverso de electrones catalizado por
varios proteínas de membrana (figura 5.9). Como los protones están cargados
positivamente, la expulsión de protones no solo construye el gradiente de protones (DpH)
sino también El potencial de membrana negativa interna (Dy). DpH y Dy son
colectivamente referido como la fuerza motriz del protón (Dp, o Dm ~ Hþ).
GRADIENTE DE PROTONES Y POTENCIAL DE MEMBRANA
Con pocas excepciones, las células procariotas mantienen un alcalino interno. y fuera de
gradiente de protones ácidos, y dentro negativo y fuera Positivo potencial de membrana.
Esto es posible debido a la hidrofóbica. Colas de hidrocarburos de los fosfolípidos de
membrana. Dp que consiste en DpH y Dy se expresa en voltios como:
Las células bacterianas mantienen una Dp de 0.15–0.45 V. ETP genera una Dp que es
usado para sintetizar ATP. En una célula fermentativa se sintetiza ATP a través de SLP se
hidroliza para desarrollar la Dp (Figura 5.13). La mayoría de Las enzimas en el citoplasma
tienen un pH óptimo de alrededor de neutralidad mientras que los polímeros, incluidos el
ADN, el ARN y las proteínas, son inestable a extremos de pH. Por estas razones, el pH
del citoplasma se mantiene alrededor de la neutralidad independientemente del pH
externo.
ACIDOPHILICITY Y ALCALOFILICITY
Muchos microbios crecen mejor a pH neutro, pero algunos tienen su óptimo pH en el
extremo ácido o alcalino. Estos se mencionan como neutrófilos, acidófilos y alcalófilos,
respectivamente. Todo ellos mantienen un pH interno cercano a la neutralidad. Los
neutrófilos poseen mecanismos para tolerar valores extremos de pH. Cuando un neutrófilo
La bacteria, Salmonella typhimurium, está aclimatada a un pH ácido leve (pH 5.8), se
sintetizan más de 50 proteínas de choque ácido para mantener la pH interno a
neutralidad. Estas proteínas de choque ácido producen la bacteria capaz de tolerar un pH
más ácido de 3.0. Entre el choque ácido proteínas, las descarboxilasas de aminoácidos
son las más conocidas. A pH ácido en presencia de lisina, la bacteria sintetiza lisina
descarboxilasa (CadA) y el antiportador de lisina / cadaverina (CadB). Descarboxilatos de
CadA lisina a cadaverina que consume Hþ para elevar el interno pH CadB exporta
cadaverina a cambio de lisina. Muchas bacterias sintetizan un antiportador de Naþ / Hþ a
pH alcalino valores para convertir la fuerza motriz de protones en una fuerza motriz de
sodio para mantener un pH interno neutro como en los alcalófilos (Sección 5.7.4).
FUERZA MOTRIZ DE PROTONES EN ACIDÓFILOS
Thiobacillus ferrooxidans, Thermoplasma acidophilum y Sulfolobus acidocaldarius son
acidófilos con un óptimo H de pH 1-4. Estos microbios mantener su pH interno alrededor
de la neutralidad con un gradiente Hþ de 103-106. Mantienen un potencial de membrana
positivo bajo o interno para compensar el gran potencial generado por el gradiente Hþ
(Figura 5.14). El potencial de membrana positivo interno da un adicional beneficio para los
organismos al evitar la fuga de Hþ a través del membrana debido al gran gradiente de
concentración.
Motivo de protones fuerza en acidófilos y alcalófilos Los acidófilos mantienen una
eutralidad. pH interno a un pH ácido externo con un gran DpH. Tienen un bajo o dentro de
la membrana positiva potencial para proporcionar una Dp adecuada compensando el gran
DpH. La membrana positiva interna potencial hace un adicional beneficio para la bacteria
en la prevención Hþ fuga debido a la gran gradiente de concentración. Los alcalófilos
crecen óptimamente a pH alcalino con un neutro interno pH Tienen un alto Naþ / Hþ
actividad antideportiva. Hþ exportado por ETP se intercambia con Naþ para prevenir la
alcalinización de la citoplasma. Mantienen un sodio fuerza motriz en lugar de un protón
fuerza motivadora. Alcalófilos y los halófilos tienen dependencia de Naþ ETP además del
Naþ / Hþ antiportador Esto se conoce como bomba primaria de sodio.
Los ácidos grasos como el acetato inhiben el crecimiento de los acidófilos a bajas
concentraciones de 5 a 10 mM. Su pH óptimo es más bajo que el pKa de los ácidos
grasos. El pKa de acetato es 4.8. Los ácidos grasos a este pH se encuentran
principalmente en formas no disociadas, que son hidrófobas y, por lo tanto, permeables a
los fosfolípidos de la membrana. Los ácidos grasos se difunden en la célula y se disocian,
bajando el pH interno. Ellos  unción como protonóforos (desacopladores, Sección 5.8.5).
La acumulación de los ácidos grasos en la célula aumentan la presión de turgencia, que
puede proporcionar otra razón para la inhibición del crecimiento.
Clostridios sacarolíticos fermentan carbohidratos a ácidos grasos (Sección 8.5) bajando el
pH de crecimiento a pH 4.5. En estas condiciones, Las células se vuelven muy resistentes
al estrés físico. Tal resistencia a El pH bajo en presencia de ácidos grasos y el estrés está
relacionado con cambios en la estructura de la superficie celular. Durante la fermentación
del vinagre, las bacterias del ácido acético pierden su viabilidad. cuando se interrumpe la
aireación. La bacteria bombea Hþ fuera de la célula a través de ETP con aireación, pero
el citoplasma se acidifica sin Hþ expulsión en condiciones de oxígeno limitado.
FUERZA MOTRIZ DE PROTONES Y FUERZA MOTRIZ DE SODIO EN ALCALÓFILOS
Los alcalófilos mantienen un pH interno neutro a valores de pH externo superior a 10. Su
crecimiento depende de Naþ. Naþ juega un papel importante en manteniendo el pH
interno neutro en los alcalófilos. Hþ exportado por ETP es intercambiado con Naþ a través
de la acción del antiportador Naþ / Hþ (Figura 5.14). Un mutante antiportador Naþ / Hþ
(nhaC #) de alcalófilos Bacillus firmus no puede crecer a pH 10. En algunas bacterias, se
exporta Naþ en lugar de Hþ a través de ETP dependiente de Naþ que incluye el
dependiente de Naþ Complejo de NADH-quinona reductasa (Sección 5.8.2.1). Esto es
denominado bomba primaria de sodio. Los alcalófilos mantienen una fuerza motriz de
sodio (Dm ~ Naþ) en lugar de un fuerza motriz de protones, y tienen transportadores y
ATPasa dependientes de Naþ.
Su motilidad también depende de Naþ. Como 1Hþ es intercambiado con nNaþ (n> 1.0), el
antiportador Naþ / Hþ aumenta el Potencial de membrana. También se conoce un
antiportador de Naþ / Hþ en neutrófilos que incluyen Escherichia coli. Los mutantes en el
antiportador son menos tolerantes a los alcalinos.
pH que las cepas de tipo salvaje. El antiportador Naþ / Hþ produce neutrófilos con algunas
características alcalinas resistentes. Una fuerza motriz de sodio es no solo se encuentra
en los alcalófilos sino también en las arqueas halófilas. Algunos las descarboxilasas
dependen de Naþ (Sección 5.8.6).
TRANSPORTE DE ELECTRONES (OXIDATIVO) FOSFORILACIÓN.
Los portadores de electrones como NAD (P) þ, FAD y PQQ se reducen durante glucólisis
y el ciclo TCA. Los electrones de estos portadores ingresan a la cadena de transporte de
electrones a diferentes niveles. Los portadores de electrones son oxidados, reduciendo el
oxígeno molecular al agua a través de ETP para conservar energía libre como la fuerza
motriz del protón (Dp) (Figura 5.21a).
TEORÍA QUIMIOSMÓTICA.
Tomó muchos años dilucidar cómo la energía libre generada a partir de ETP se conserva
como ATP. Los compuestos con enlaces de alta energía no son involucrado en ETP como
en la fosforilación a nivel de sustrato. ATP se sintetiza solo con una membrana intacta o
vesículas de membrana, y ATP la síntesis se inhibe en presencia de desacopladores o
ionóforos. A partir de estas observaciones, se propuso un mecanismo quimiosmótico.
Según esto, la exportación de partículas cargadas se acopla a la oxidación. reacciones de
reducción para formar un gradiente electroquímico que es utilizado para la síntesis de
ATP. Hþ son las partículas cargadas exportadas, y El gradiente electroquímico es la
fuerza motriz del protón, que consiste en el gradiente Hþ (DpH) a través de la membrana
y la membrana potencial (Dy). La membrana de fosfolípidos es impermeable a Hþ y OH #
y es adecuado para mantener el gradiente de protones. La mayoría de los portadores de
electrones involucrados en ETP están dispuestos en la membrana, y la ATP sintasa unida
a membrana sintetiza ATP a partir de ADP y Pi consumiendo el gradiente de protones.
LOS PORTADORES DE ELECTRONES Y LA CADENA DE TRANSPORTE DE
ELECTRONES.
Portadores de electrones involucrados en el transporte de electrones desde NADH a
molecular el oxígeno se localiza en la membrana interna mitocondrial en células
eucariotas y en la membrana citoplasmática en procariotas células. La cadena de
transporte de electrones mitocondriales se muestra en Figura 5.15, y los sistemas de
transporte de electrones bacterianos se muestran en Figura 5.19. Los sistemas
bacterianos son diversos según la especie.y la tensión, así como sobre la disponibilidad
de aceptores de electrones.
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES MITOCONDRIALES.
El transporte de electrones eucariotas se discute aquí como un modelo para comparar
con el proceso en procariotas. El transporte mitocondrial de electrones la cadena consta
de complejos I, II, III y IV. La reacción general puede ser resumido como deshidrogenasas
(complejos I y II) y una oxidasa (complejo IV) conectado por quinona (incluido el complejo
III).

NADH deshidrogenasa oxida NADH, reducido en varios catabólicos caminos, a NADþ.

Esta enzima contiene FMN como prótesis. grupo y forma con proteínas [Fe-S] un
complejo conocido como complejo Io NADH-ubiquinona reductasa. FMN se reduce con la
oxidación de NADH y las proteínas [Fe-S] median la transferencia de electrones y
protones de FMNH2 a coenzima Q. Esta reacción genera suficiente libre energía para
sintetizar ATP, y la transferencia de electrones de NADH a La ubiquinona (coenzima Q)
se conoce como el sitio 1 de ETP. En una mitocondria y en la mayoría de las bacterias,
los protones son translocados por esto complejo, pero los iones de sodio son exportados
por el complejo I de ciertos bacterias que incluyen Vibrio alginolyticus (Sección 5.7.4).
Como un paso en el ciclo TCA, la succinato deshidrogenasa se oxida succinato a
fumarato, reduciendo su grupo protésico, FAD, antes los electrones se transfieren a la
coenzima Q. Esta enzima forma complejos II (o el complejo succinato-ubiquinona
reductasa) de ETP con [Fe-S] proteínas, citocromo b558 y péptido de bajo peso
molecular. Otro las deshidrogenasas que contienen FAD como grupo protésico reducen la
coenzima Q de manera similar. Estos incluyen glicerol-3-fosfato deshidrogenasa y acil-
CoA deshidrogenasa.
Los electrones de la coenzima Q se transfieren a una serie de marrón rojizo proteínas
coloreadas conocidas como citocromos. Citocromos involucrados en el transporte de
electrones mitocondriales son b562, b566, c1, c y aa3 como se muestra en la Figura 5.15.
Dos complejos proteicos separados median transferencia de electrones de la coenzima Q
al oxígeno molecular a través del citocromos Estos son ubiquinol-citocromo c reductasa
(complejo III) y citocromo oxidasa (complejo IV). El complejo III transfiere electrones de la
coenzima Qto citocromo c. Este complejo consta de proteína [Fe-S] y citocromos b562,
b566.
Estructura de (a) ubiquinona y (b) menaquinona.
Y c1. En este paso, se conserva la energía exportando protones (sitio 2). Los complejo de
citocromo oxidasa media la transferencia de electrones desde Citocromo C reducido a
oxígeno molecular. La energía también se conserva. En este paso (sitio 3). Este complejo
terminal de oxidasa contiene citocromo ay citocromo a3.
PORTADORES DE ELECTRONES
El transporte de electrones implica varios portadores de electrones, incluidas
flavoproteínas, quinonas, proteínas [Fe-S] y citocromos. Flavoproteínas son proteínas que
contienen derivados de riboflavina (vitamina B2) como su grupo prostético. Son FMN
(mononucleótido de flavina) y FAD (dinucleótido de adenina de flavina). El potencial redox
de las flavoproteínas. no varía debido a la estructura de flavina sino a las diferencias en el
componente proteico.
Dos quinonas estructuralmente diferentes están involucradas en el electrón. proceso de
transporte, ubiquinona y menaquinona, que sirven como coenzima Q. Las quinonas son
portadores de electrones lipídicos, altamente hidrófobos y móvil en la fase lipídica
semisólida de la membrana. Como En la figura 5.16, las quinonas tienen una cadena
lateral de 6, 8 o 10 Unidades isoprenoides. Estos se denominan Q6, Q8 y Q10 de acuerdo
con el cantidad de unidades isoprenoides. La ubiquinona se encuentra en las
mitocondrias, y las bacterias tienen menaquinona (Figura 5.16). Ambas formas de
quinonas se encuentran en anaerobios facultativos gramnegativos. La estructura de La
coenzima Q puede usarse como una característica para la clasificación bacteriana. Las
quinonas pueden transportar protones y electrones.
Las proteínas [Fe-S] contienen grupo (s) [Fe-S], generalmente [2Fe-2S] o [4Fe-4S]. Los
hierros no hemo se unen a los residuos de sulfuro de las cisteínas. de la proteína y el
azufre lábil al ácido (Figura 5.17). El ácido lábil El azufre se libera como H2S a un pH
ácido. [Fe-S] proteínas que participan en el transporte de electrones puede transportar
protones y electrones. Existen muchas proteínas [Fe-S] diferentes que median no solo el
transporte de electrones proceso en la membrana, pero también varios oxidación-
reducción reacciones en el citoplasma. El potencial redox de diferentes [Fe-S] las
proteínas se extienden desde tan solo # 410mV (ferredoxina clostridial, Sección 8.5) a
þ350mV. Muchas enzimas catalizan la oxidación-reducción Las reacciones son proteínas
[Fe-S] que incluyen hidrogenasa, formiato deshidrogenasa, piruvato: ferredoxina
oxidorreductasa y nitrogenasa.
Los citocromos son hemoproteínas. Se clasifican según sus estructuras protésicas hemo
(Figura 5.18) y absorben la luz en 550–650 nm. El citocromo b562 se refiere a un
citocromo b con el absorción de longitud de onda máxima a 562 nm. Heme es
covalentemente unidos a las proteínas en el citocromo c, y los hemes no están
covalentemente asociado con la proteína en otros citocromos. Desde los citocromos

Estructura de hemes de citocromos.

Transportar solo un electrón, transferencia de electrones de la coenzima Q reducida para
citocromo requiere dos pasos (Sección 5.8.3).
DIVERSIDAD DE CADENAS DE TRANSPORTE DE ELECTRONES. EN
PROCARIOTAS
Como en la cadena de transporte de electrones mitocondrial, la procariota La cadena de
transporte de electrones está organizada con deshidrogenasa y oxidasa. conectado por
quinone. Sin embargo, las cadenas de transporte de electrones en los procariotas son
mucho más diversos ya que usan diversos electrones donantes y aceptadores de
electrones, incluidos los que no son utilizados por ningún eucariota. Se realizará una
discusión por separado sobre la diversidad de las deshidrogenasas. en el Capítulo 7
(donantes de electrones orgánicos) y en el Capítulo 10 (donantes de electrones
inorgánicos, quimiolitotrofos). El capítulo 9 contiene discusión exclusiva de las cadenas de
transporte de electrones a los aceptadores de electrones que no sea O2 (respiración
anaeróbica). En esta sección, procariota las cadenas de transporte de electrones
análogas al sistema mitocondrial ser descrito.
Los portadores de electrones involucrados en el transporte de electrones procariotas. son
diversos Como se describió anteriormente, la menaquinona se usa como coenzima Q
además de ubiquinona en procariotas y diversos citocromos Figura 5:18 Estructura de
hemes de citocromos. (Gottschalk, G. 1986, Bacterial Metabolism, 2nd edn., Figura 2.10.
Springer, Nueva York) (a) - (d) muestra los hemes protésicos de citocromos a, b, c y d
respectivamente.
participar en el transporte de electrones procariotas principalmente en relación con el
oxidasa terminal, que conduce a cadenas ramificadas de transporte de electrones
dependiendo de la disponibilidad de O2.
Algunas bacterias como Paracoccus denitrificans y Alcaligenes eutrophus tienen sistemas
de transporte de electrones muy similares a las mitocondrias. Tienen citocromo aa3 como
la oxidasa terminal mientras que otros usan citocromo d o o en su lugar. El citocromo o
tiene un hemo de tipo b, y el citocromo d tiene una estructura hem diferente (figura 5.18).
Son no solo estructuralmente diferentes sino que también muestran diferentes respuestas
hacia inhibidores respiratorios y forman transporte ramificado de electrones vías (Figura
5.19). Esta diversidad de sistemas de transporte de electrones es estrechamente
relacionado con el crecimiento bacteriano en una variedad de condiciones.
Las oxidasas terminales en bacterias tienen diferentes afinidades por el O2. En
condiciones limitadas de O2, el citocromo d reemplaza al terminal normal oxidasa,
citocromo aa3, en Klebsiella pneumoniae y Haemophilus parainfluenzae Del mismo modo,
Paracoccus denitrificans y Alcaligenes eutrophus use el citocromo o como su oxidasa
terminal. El citocromo de alta afinidad d y o permite a las bacterias utilizar el aceptor de
electrones (O2) eficientemente a bajas concentraciones. En Azotobacter vinelandii fijadora
de nitrógeno, el citocromo d funciona como la oxidasa terminal bajo fijación de nitrógeno
condiciones con menos conservación de energía que lo normal oxidasa (Figura 5.19). El
citocromo d mantiene la concentración intracelular de O2 bajo para proteger la
nitrogenasa lábil de O2 (Sección 6.2.1).
En sistemas de transporte de electrones bacterianos ramificados, el número de los sitios
para la conservación de energía es menor que eso en el sistema mitocondrial (Sección
5.8.4). Esto podría permitir una supervivencia estrategia bajo ciertas condiciones pero a
expensas de la energía reducida conservación.
Con algunas excepciones, las deshidrogenasas de los quimiolitotrofos. reducir la quinona
o el citocromo y esto se combina con la oxidación de sus donantes de electrones
inorgánicos. No pueden reducir directamente NAD (P) þ, que es necesario para fines
biosintéticos Transfieren electrones de la quinona o citocromo reducido a NAD (P) þ en
una cuesta arriba reacción, que consume la fuerza motriz del protón, conocida como
electrón inverso transporte (Sección 10.1). El transporte inverso de electrones es posible
porque los complejos I y III pueden catalizar las reacciones inversas. El complejo IV no
puede catalizar la reacción inversa para usar agua como fuente de electrones. El agua se
utiliza como fuente de electrones en oxígeno fotosíntesis a través de una reacción
diferente (Sección 11.4.3).
INHIBIDORES DEL TRANSPORTE DE ELECTRONES. FOSFORILACIÓN (ETP).
Los inhibidores de ETP se agrupan en tres tipos según su mecanismo de acción:
inhibidores del transporte de electrones, desacopladores y Inhibidores de la ATPasa.
Los inhibidores del transporte de electrones interfieren con las enzimas y el electrón.
transportistas involucrados en el sistema de transporte de electrones. Inhiben no solo
síntesis de ATP sino también consumo de oxígeno. Rotenona, amytal y piericidina A
inhiben la NADH deshidrogenasa, y 2-n-heptil-4- hidroquinolina-N-óxido (HQNO),
antimicina A, cianuro (CN #) y azida tienen sus propios sitios de inhibición específicos
(Figura 5.20).
Los desacopladores aumentan la permeabilidad de Hþ a través de la membrana,
disipando así la fuerza motriz protónica. La fuerza motriz del protón se vuelve demasiado
bajo para ser utilizado para sintetizar ATP en presencia de desacopladores, pero la tasa
de consumo de O2 aumenta en presencia de los desacopladores. El término
desacoplador significa que la síntesis de ATP es no acoplado al consumo de O2. Más
discusión ocurre más tarde (Sección 5.8.5).
Los inhibidores de la ATP sintasa bloquean la prevención de la ATPasa unida a la
membrana síntesis de ATP incluso con una alta fuerza motriz de protones. N, N0- la
diciclohexilcarbodiimida (DCCD) y la oligomicina son bien conocidas Inhibidores de la
ATPasa. Se unen a la parte Fo de la membrana F1Fo-ATPase bloquea el camino para
Hþ. Fomenta la unión de oligomicina componente de la F1Fo-ATPasa.
TRANSHIDROGENASA
La nucleótido transhidrogenasa de nicotinamida es conocida en muchos procariotas y
cataliza la siguiente reacción:

Aunque DG00 es 0 kJ / mol, la reacción es exergónica bajo fisiológica. condiciones ya que

la relación de NADPþ / NADPH es baja y NADþ / NADH es alto en la celda. Esta reacción
se acopla a la extrusión de Hþ aumentando el fuerza motriz de protones. Esta reacción se
denomina sitio 0 de ETP.
 Formación de fuerza motriz de protones y ATP síntesis a través de ETP.
DISPOSICIÓN DE LOS PORTADORES DE ELECTRONES EN EL
HÞTRANSLOCATING MEMBRANA.
No está bien establecido cómo se translocan los protones cuando se acoplan al transporte
de electrones, pero existe un consenso de que los protones son translocado explotando
las diferentes propiedades del electrón portadores (bucle Q y ciclo Q) y a través de la
bomba de protones. Entre los portadores de electrones, las proteínas [Fe-S] y los
citocromos solo llevan electrones, mientras que la coenzima Q puede transportar
electrones y protones. Están dispuestos de tal manera que Hþ se exportan durante ETP
(Figura 5.21a). La ubicación de estas proteínas de membrana ha sido estudió utilizando
diversas técnicas, incluida la microscopía electrónica, inmunología y uso de inhibidores y
enzimas proteolíticas. Estas los estudios han localizado la NADH deshidrogenasa en el
lado citoplasmático (lado de la matriz en una mitocondria) de la membrana y el citocromo
c al lado periplásmico.
Q-CYCLE Y Q-LOOP
Describir la translocación de Hþ en el sitio 2 catalizada por ubiquinol-citocromo c
reductasa (complejo III), se han propuesto un ciclo Q y un lazo Q. Según el mecanismo
del bucle Q, la FMN de la NADH deshidrogenasa es reducido a FMNH2 oxidando NADH
en la cara interna de la membrana. Los electrones de FMNH2 se transfieren a una
proteína [Fe-S] en la cara externa de la membrana dejando 2Hþ afuera. Esta reacción es
catalizada por el complejo I. La proteína reducida [Fe-S] reduce la coenzima Q en la cara
interna de la membrana que consume 2Hþ. Los la coenzima reducida Q se mueve hacia
la cara externa de la membrana para reducir el citocromo c, dejando 2Hþ afuera
nuevamente a través del citocromo b (Figura 5.21a).
El mecanismo Q-loop es consistente con los resultados experimentales. Obtenido con
varias bacterias, incluida Escherichia coli, donde 2Hþ son translocados por la ubiquinol-
citocromo c reductasa (complejo III) Sin embargo, en una mitocondria y en algunas
bacterias, 4Hþ son translocado por el complejo III. Para explicar cómo son los 2Hþ
adicionales exportado, se ha propuesto el ciclo Q. En este mecanismo, reducido la
coenzima Q (QH2) se oxida a semiquinol (QH) reduciendo [Fe-S] proteína antes de ser
completamente oxidada a Q, transfiriendo el electrón al citocromo b. La proteína reducida
[Fe-S] transfiere el electrón a citocromo c, y el citocromo b reducido devuelve el electrón a
Q que ocupa 1Hþ para reducirse a QH. QH se reduce completamente a QH2 tomando un
electrón de la proteína [Fe-S] y consumiendo 1Hþ en el cara interna de la membrana
(Figura 5.22). De acuerdo con esta hipótesis 2Hþ se translocan durante un ciclo QH2! QH!
Q! QH! QH2, transfiriendo un electrón de Q a citocromo c.
BOMBA DE PROTONES.
Complejos I (NADH-ubiquinona reductasa) y IV (citocromo oxidasa) transloca Hþ, pero
mecanismos similares al ciclo Q o ciclo Q No son conocidos por estos complejos. Se cree
que estos complejos son bombas de protones y probablemente expulsan Hþ por
conformacional Cambios en la proteína.
SÍNTESIS DE ATP
La ATP sintasa (ATPasa) unida a la membrana sintetiza ATP que consume La fuerza
motriz del protón (Figura 5.21b).
ATP SINTASA
Esta enzima se encuentra en la membrana mitocondrial interna o La membrana
citoplasmática procariota. La enzima consiste en un

Parte Fo incrustada en la membrana y una parte F1 que sobresale en el citoplasma lado.

Fo es un poro para que pase Hþ, y consta de tres diferentes los péptidos, a, byc, y la
síntesis e hidrólisis de ATP son catalizados por la parte F1 consiste en cinco péptidos
diferentes (! 3 "3 # $") (Figura 5.23). La oligomicina y la diciclohexilcarbodiimida (DCCD)
inhiben el ATP sintasa al bloquear el movimiento Hþ a través del poro formado por La
parte de Fo. Fo es el sitio de unión a oligomicina. La ATPasa de la membrana interna
mitocondrial y membrana citoplasmática bacteriana se conoce como F1Fo-ATPase, F-
ATPase o Hþ-ATPase. Los La función principal de esta enzima es la síntesis de ATP
mientras se consume La fuerza motriz del protón. En muchas bacterias, una ATPasa
similar sintetiza ATP pero consume la fuerza motriz de sodio (Sección 9.4.3). Esta se
conoce como Naþ-ATPasa.
Una ATPasa estructuralmente diferente de la F-ATPasa se encuentra en el membrana
citoplasmática eucariota y la membrana de los orgánulos aparte de cloroplastos y
mitocondrias. La función de esto enzima es el desarrollo de la fuerza motriz de protones
que consume el ATP sintetizado en mitocondrias y cloroplastos. Esta enzima fue
identificado por primera vez en la vacuola de una célula eucariota, y nombrado V-ATPasa.
La V-ATPasa tiene una parte catalítica V1 e incrustada en la membrana. Vo parte. V1
contiene ocho péptidos diferentes (A, B, C, D, E, F, G, H) y Vo contiene cinco péptidos
diferentes (a, d, c, c0, c00). Una ATPasa de tipo V tiene ha sido identificado en bacterias y
arqueas, incluido Clostridium fervidum, Enterococcus hirae, Thermus thermophilus y otros.
Este procariota La V-ATPasa sintetiza ATP mientras consume la fuerza motriz de sodio.
HÞ/O RATIO.
No solo el mecanismo de acoplamiento de la translocación de protones al electrón
transporte no bien establecido, pero también el número de protones translocado En
general, se acepta que la NADH-ubiquinona El complejo reductasa exporta 4 protones,
ubiquinol-citocromo c reductasa exporta 2 o 4 protones, y la citocromo oxidasa exporta 2
protones con el consumo de 2 electrones (figura 5.21a). Desde 2 los electrones reducen 1
átomo de oxígeno, el número se conoce como Relación Hþ / O. Se acepta una proporción
de 10 para las mitocondrias, y la proporción es similar o inferior a 10 en procariotas,
dependiendo del electrón operadores involucrados en ETP (Figura 5.15).

ESTEQUIÓMETROS HÞ / ATP.
La ATP sintasa unida a la membrana cataliza la síntesis y la hidrólisis de ATP
consumiendo y desarrollando la fuerza motriz de protones (Figura 5.21b). No se sabe con
certeza cuántos protones se mueven a través del enzima para generar 1 ATP
(estequiometría Hþ / ATP). Hþ / ATP la estequiometría depende del potencial de
fosforilación (DGp, Sección 5.6.3) y el tamaño de la fuerza motriz del protón (Dp, Sección
5.7.1). Varios resultados experimentales han demostrado una estequiometría Hþ / ATP de
2–5 con una estequiometría de 3 generalmente aceptada.
Este número tiene una implicación importante en términos del mínimo Energía libre
conservada en un sistema biológico. La energía se conserva a través de la fermentación
(fosforilación a nivel de sustrato, SLP), respiración y fotosíntesis (ETP) en sistemas
biológicos. En SLP a El cambio de energía libre mayor que DGp se puede conservar para
termodinámica razones. Del mismo modo, los cambios de energía libre se pueden
conservar durante la respiración y la fotosíntesis cuando el cambio es mayor que DGp /
[Hþ / ATP estequiometría]. En el caso de organismos que utilizan Naþ en lugar de Hþ, la
cantidad mínima de energía conservada sería DGp / [Naþ / ATP estequiometría].
DESACOPLADORES
Se sabe que muchos compuestos inhiben la síntesis de ATP con un aumento en el
consumo de O2 durante la respiración. Estos se conocen como desacopladores. Son
ácidos débiles o bases débiles, y son permeables a la membrana ya que son hidrófobos
no solo en formas no disociadas sino también en formas disociadas. En una celda que
respira, el pH interno es más alto que el externo. Desacopladores no disociados a baja. El
pH externo se difunde en la célula, donde se asocian al pH interno más alto. Las formas
disociadas se difunden fuera de la célula. El resultado neto es el transporte de Hþ a la
celda. De esta forma, los desacopladores disipan Dp (Figura 5.24). En presencia de un
desacoplador, el ATP no puede sintetizarse debido a la baja Dp, y la célula consume más
O2 para aumentar la Dp.
Los productos químicos que aumentan la permeabilidad de los iones se denominan
ionóforos. Los desacopladores son, por lo tanto, ionóforos para Hþ. Alternativamente, se
les puede llamar protonóforos. La figura 5.25 muestra algunos ejemplos de
desacopladores.
BOMBAS PRIMARIAS DE HÞ (NAÞ) EN EL METABOLISMO FERMENTATIVO.
Los cambios de energía libre disponibles de las reacciones de oxidación-reducción en la
respiración y la fotosíntesis se conservan en forma de Dp. Además del O2, los procariotas
usan otros aceptores de electrones para su respiración. El término respiración anaeróbica
se usa para describir el proceso de conservación de energía usando aceptores de
electrones que no sean O2. Algunos procesos de transporte activo primario Hþ (Naþ) se
conocen en bacterias fermentativas donde se utilizan aceptores de electrones
suministrados internamente (Sección 8.1).
FUMARATO REDUCTASA.
Las especies de Propionibacterium fermentan lactato a propionato a través de la vía
succinato-propionato (Figura 8.16, Sección 8.7.1). La fumarato reductasa de esta vía
reduce el fumarato a uccinado, extruyendo Hþ. Se conoce un proceso de conservación de
energía similar en Vibrio succinogenes, Desulfovibrio gigas y Clostridium formicoaceticum.
Esta enzima unida a la membrana utiliza H2 y formiato como donantes de electrones y
necesita menaquinona y citocromo b como enzimas (Figura 5.26). Estrictamente
hablando, el último ejemplo es la respiración anaeróbica, ya que el aceptor de electrones,
el fumarato, se suministra externamente.
DESCARBOXILASA DEPENDIENTE DE NAÞ.
Klebsiella pneumoniae (Klebsiella aerogenes) tiene una metilmalonil-CoA descarboxilasa
dependiente de Naþ. Esta enzima está unida a la membrana y exporta Naþ acoplado a la
reacción de descarboxilación. El cambio de energía libre de la descarboxilación (# 30 kJ /
mol de metil-malonil-CoA) se conserva como una fuerza motriz de sodio, que se convierte
en Dp por un Naþ /
Hþ antiportador para sintetizar ATP. La figura 5.27 muestra una reacción de
descarboxilación que conserva la energía como una fuerza motriz de sodio.
La energía se conserva de manera similar por la glutaconil-CoA descarboxilasa en
Acidamicoccus fermentans y Clostridium symbiosum, y por succinato descarboxilasa en
Veillonella parvula. La conservación de energía no se conoce en la descarboxilación de
oxaloacetato en la fermentación de citrato por Pediococcus halophilus y   actococcus
lactis (Figuras 8.4, 8.5, Sección 8.4.6).
FORMACIÓN DE DP A TRAVÉS DEL PRODUCTO DE FERMENTACIÓN / SYMPORT
HÞ
Una bacteria de ácido láctico, Lactococcus cremoris,   xtrudesHþ por un simportador de
lactato / Hþ, utilizando la energía potencial desarrollada por el gradiente de lactato debido
a la alta concentración interna de lactato en la célula (Figura 5.28). Cuando el lactato se
ha acumulado en el medio ambiente, Hþ no se puede simpatizar con lactato. En el ácido
láctico, la fermentación bacteriana y maloláctica (Sección 8.4.6) un antiportador de
malato2 # / lactato # importa malato a cambio de lactato (Figura 3.6). Esta reacción
genera Dy ya que se importa malate2 # exportando # lactato. Además, Hþ se consume en
la reacción de descarboxilación de malato (Figura 3.6).
OTROS PROCESOS DE TRANSDUCCIÓN DE ENERGÍA BIOLÓGICA.
La figura 5.7 ilustra los procesos de transducción de energía en microbios. Los
quimiotróficos convierten la energía química en energía biológica, y los fotótrofos utilizan
la energía de la luz. La energía biológica en forma de ATP y Dp se invierte en procesos
que requieren energía, incluido el transporte (Capítulo 3), la biosíntesis (Capítulo 6) y la
motilidad. No se incluye en la figura la bioluminiscencia que se encuentra en ciertas
bacterias.
BIOLUMINISCENCIA BACTERIANA

fischerii vive simbióticamente en los órganos ligeros de ciertos peces, mientras que un
nematodo del suelo es el hábitat de Xenorhabdus nematophilus. Algunos miembros del
género Vibrio son bacterias luminosas de vida libre en ecosistemas marinos y de agua
dulce.
La luz se emite cuando la densidad celular alcanza ciertos niveles. Las bacterias
luminiscentes excretan N-acil homoserina lactona como un autoinductor. Los
componentes de la reacción de bioluminiscencia son inducido solo por encima del umbral
de concentración de este autoinductor en el medio ambiente. Esta inducción se conoce
como detección de quórum (Sección 12.2.8) y la reacción depende estrictamente del O2.
La oxidación FMNH2 proporciona energía para la luminiscencia. La luciferasa bacteriana
forma un complejo FMNH2 de unión, O2 y un aldehído alifático de cadena larga para
emitir luz (Figura 5.29). La luciferasa bacteriana es un tipo de monooxigenasa (Sección
7.7) y requiere aldehído para la emisión de luz. El aldehído se oxida a ácido graso por la
luciferasa, y la reducción a aldehído se acopla a la oxidación de NADH.
LA ELECTRICIDAD COMO FUENTE DE ENERGÍA EN MICROBIOS.
Los quimiotróficos usan energía química como fuente de energía, y la energía de la luz es
utilizada por los fotótrofos. La energía química y la luz se convierten en energía biológica
que se utiliza para diversas funciones biológicas. Estos incluyen biosíntesis (energía
química), transporte (energía potencial), motilidad   energía mecánica) y luminiscencia
(energía luminosa). En los peces eléctricos, la energía biológica se convierte en
electricidad.
Existe alguna evidencia que muestra que la electricidad se utiliza como fuente de energía
en la desnitrificación. Las cepas de Geobacter reducen el nitrato con un electrodo como
donante de electrones. Se puede hacer un cultivo de enriquecimiento utilizando un
electrodo como donador de electrones y nitrato como aceptor de electrones. Las bacterias
pueden crecer en un dispositivo electroquímico similar con nitrato agregado como aceptor
de electrones.

Los portadores de electrones artificiales reducidos electroquímicamente, como el metil

viológeno y el rojo neutro, son oxidados por bacterias para producir productos más
reducidos. Los portadores de electrones artificiales median la transferencia de electrones
desde el electrodo a las células bacterianas. Brevibacterium.
flavum produce más glutamato con rojo neutro en un dispositivo electroquímico. Del
mismo modo, las bacterias anaerobias, como Clostridium acetobutylicum, Desulfovibrio
desulfuricans y Propionibacterium freudenreichii incorporan los electrones suministrados
electroquímicamente en su metabolismo electrónico normal. Se sabe que las sustancias
húmicas transportan electrones entre superficies sólidas y células bacterianas en
ecosistemas naturales.