BIOCHIMIE

ENZIMELE
ENZIME

Enzimele sint proteine inalt specializate cu rol de a cataliza reactiile biochimice din organismele vii.

Asimilarea informatiilor detaliate despre enzime reprezinta baza pentru intelegerea:

tuturor proceselor metabolice privind glucidele, lipidele, proteinele;

logicii moleculare a viului (comunicarea intre tesuturi, comunicarea intre sistemul nervos central,
sistemul endocrin si sistemul imunitar; comunicarea intracelulara);

Science world ianuarie-februarie 2014, pagina 42

“ De la dementa la depresie, stiinta neuroimunologiei ne dezvaluie cum propriul nostru
corp ajunge sa atace creierul.”
“ Orice receptor din creier poate deveni tinta sistemului imunitar.”
mecanismelor de actiune ale medicamentelor.

Enzimele au rolul de biocatalizatori in reactiile biochimice care au loc in organismele vii, transformind cu
eficienta aproape maxima biomoleculele care sunt, in general, inerte din punct de vedere chimic, in conditii
blinde de reactie, conditiile fiziologice, compatibile cu viata celulei umane:

pH neutru (7,3-7,42 intervalul de pH plasmatic compatibil cu desfasurarea normala a proceselor

vitale) Exceptii!
temperatura organismului uman; Pepsina este activa in stomac la pH foarte acid (pH 1-2).
presiune atmosferica normala. Tripsina si chimotripsina sint active in duoden, la un pH bazic (~8)
In apele termale traiesc bacterii ale caror enzime actioneaza la temperatura
de 80°C.

Enzimele ocupa un rol central in orice proces biochimic, viata in sine fiind dependenta de existenta acestor
biocatalizatori; chiar si in cele mai simple organism, cum este cazul bacteriei Escherichia coli, metabolismul
cuprinde ~ 744 de reactii catalizate de aproximativ 607 enzime.

La om, un numar de ~ 35.000 de gene determina biosinteza a 150.000 proteine, dintre care 75.000 sint
enzime.

Enzimele sint cele care determina transformarea unei forme de energie in alta forma de energie:

la plante energia luminoasa este convertita in energie chimica (continuta in legaturile chimice ale
compusilor rezultati) in cadrul procesului de fotosinteza;
la om energia chimica din moleculele mici provenite din nutrienti este stocata in legaturile macroergice
ale adenozin trifosfatului (ATP); miozin ATP-aza converteste energia chimica din structura ATP-ului
in energia mecanica a contractiei musculare.

Cataliza enzimatica. Datorita structurii proteice si proprietatilor particulare ale enzimelor, cataliza enzimatica
prezinta atit proprietati asemanatoare catalizei chimice, cit si unele caracteristici proprii.

Tabel 1 Caracteristile catalizei enzimatice

Caracteristice ale catalizei enzimatice

1
BIOCHIMIE
ENZIMELE
Comune cu cataliza chimica Specifice catalizei enzimatice
cresc viteza de reactie fara sa se consume, structura proteica,
dupa terminarea unei reactii pot cataliza natura si varietatea compusilor care se
transformarea unei noi molecule de substrat, transforma in cadrul metabolismului,
cantitati mici de catalizatori sint capabile sa conditiile fiziologice (temperatura,
transforme cantitati mari de substrat, pH, presiune) de homeostazie
nu modifica starea de echilibru, ci viteza cu care se existente in organismele vii
ajunge la echilibru,
catalizeaza in general reactii reversibile

Datorita enzimelor accelerarea reactiilor biochimice este de 105 pina la 1017 ori, fata de viteza acelorasi
reactii biochimice desfasurate in absenta enzimelor. In principiu, enzimele determina producerea in secunde sau
in fractiuni de secunde a unor reactii biochimice care, in absenta lor, ar necesita intre 3 si 3000 de ani.
Exemplu: viteza de conversie a glucozei in glucoza-6- fosfat creste in prezenta hexokinazei de 10 miliarde de
ori.
Formarea glucozei-6-fosfat este prima etapa a
glicolizei (fermentatie anaeroba) - proces metabolic
prin care glucoza este transformata in acid piruvic cu
obtinerea a doua molecule de ATP pentru fiecare
molecula de glucoza.
Metabolism anaerobic apare doar pe perioade limitate
la nivelul tesuturilor care au nevoi energetice in exces
Metabolism anaerobic apare in muschii scheletici si
inima atunci cand raportul aport de oxigen/necesar
oxigen este scazut sub un anumit nivel critic
Metabolism anaerobic - sistem de urgenta care aduce
un aport de ATP pana cand deficitul de oxigen este
depasit.
Energia rezultata prin hidroliza ATP-ului este folosita
pentru:
contractia musculara- deplasare
transport activ prin membrane
Fig. 1 Conversia enzimatica a glucozei in glucoza-6- fosfat sinteza de molecule organice cu rol structural
si functional

2
BIOCHIMIE
ENZIMELE

Salbutamolul administrat in aerosoli

are latenta (timpul scurs de la
administrarea pina la aparitia
efectului) actiunii bronhodilatatoare
4-6 minute.

Figura 2 Mecanismul de actiune al salbutamolului

Spre deosebire de catalizatorii din chimia organica si anorganica, enzimele prezinta un grad foarte mare de
specificitate (specificitate de substrat si specificitate de reactie). Din aceste motive in sistemele biologice se
desfasoara concomitent numeroase reactii catalizate de un numar mare de enzime cu specificitate structurala si
de actiune.

Specificitatea de substrat:

fiecare enzima are proprietatea de a actiona asupra unei anumite substante sau a unui grup de substante
cu unele caracteristici chimice comune;
asigura ordinea desfasurarii reactiilor chimice in celula, impiedicind formarea si degradarea haotica a
diferitilor constituenti;
poate fi explicata sugestiv cu ajutorul modelului “lacat-cheie”- numai un substrat potrivit, cu o
structura complementara centrului activ al enzimei va putea fi convertit in produsi de reactie.

Figura 3 Modelul “cheie-lacat” Figura 4 Metabolizarea sucrozei (zahar) de catre sucraza

3
BIOCHIMIE
ENZIMELE
Specificitatea de reactie - se refera la capacitatea enzimei de a cataliza un anumit tip de reactie
(oxidoreductazele catalizeaza numai reactii de oxidoreducere).

O alta caracteristica de baza a enzimelor consta in capacitatea mare de reglare exprimata prin modificarea
raspunsului catalitic in functie de structurile celulare si de imperativele fiziologice. Deci procesele enzimatice
sint procese autoreglate.

Autoreglarea cinetica - imbraca forma inhibitiei prin produs final (retroinhibitie); reactiile enzimatice sint,
in majoritatea cazurilor, integrate in procese constituite din secvente lungi de reactii (reactii in lant) in care apar
numerosi intermediari; cind produsul final are tendinta de a se acumula in cantitati excesive in raport cu
necesitatile sistemului biologic, el actioneaza ca inhibitor temporar si reversibil al activitatii unei enzime din
etapele initiale ale procesului; formarea produsului final este astfel oprita.

Figura 5 Autoreglarea cinetica

Autoreglarea genetica a actiunii enzimelor se refera la biosinteza enzimelor intr-o celula si prezinta doua
aspecte foarte caracteristice:
inductia enzimatica - procesul prin care un anume substrat determinant fiziologic sau nefiziologic
(medicamente, alimente) stimuleaza biosinteza enzimelor necesare propriei sale degradari (si necesare
degradarii structurilor care utilizeaza acelasi echipament enzimatic)
represia enzimatica - procesul prin care unii compusi inhiba biosinteza enzimelor celulare.
Echilibrul adecvat dintre inductia si represia enzimatica este unul dintre principalele mecanisme prin care un
organism viu isi asigura o stare stationara (“steady state”) a proceselor metabolice corespunzatoare necesitatilor
sale fiziologice.

Tot datorita naturii lor proteice, enzimele “imbatrinesc” mult mai repede decit catalizatorii chimici obisnuiti,
deci isi reduc in timp eficienta; cu toate acestea, in organismele vii au loc in mod continuu, pe de o parte o
degradare, pe de alta parte o biosinteza enzimatica.

Structura enzimelor

Cu mici exceptii enzimele sint proteine/heteroproteine si au o structura primara, imprimata de

secventialitatea aminoacizilor din catena polipeptidica.

D.p.d.v. structural exista doua mari categorii de enzime:

4
BIOCHIMIE
ENZIMELE
enzime cu structura unitara, care sint proteine simple constituite numai din aminoacizi (pepsina,
tripsina, chimotripsina, lizozim); activitatea acestor enzime depinde numai de structura proteica numita
apoenzima care:
a) confera specificitate de substrat,
b) dirijeaza specificitatea (modul) de actiune.
enzime cu structura binara (heteroproteine) alcatuite dintr-o structura proteica numita apoenzima si o
componenta neproteica denumita cofactor care:
a) participa la realizarea functiei catalitice,
b) imprima specificitatea de actiune (determina tipul de reactive chimica la care participa
substratul).
c) d.p.d.v chimic poate fi: ion metalic, vitamina, hormon,
d) se numeste coenzima atunci cind legatura dintre apoenzima si componenta neproteica este
labila (se poate separa de partea proteica prin dializa sau alte mijloace) si grupare prostetica
atunci cind cofactorul se fixeaza de apoenzima prin legaturi covalente si nu poate fi separat
prin dializa.

Tabel 2 Exemple de enzime care contin sau necesita ioni metalici drept cofactori

Ion metalic Enzima

Zn2+ Anhidraza carbonica, alcool-dehidrogenaza
Mg2+ Hexokinaza, glucozo 6-fosfataza, piruvat-kinaza
Se Glutation peroxidaza
Fe2+ , Fe3+ Citocromii, peroxidaza, catalaza
Cu2+ Tirozinaza, citocromoxidaza

Tabel 3 Coenzime si grupari prostetice ale enzimelor

Coenzima sau gruparea prostetica Vitamina constitutiva

(factor nutritional esential)
Nicotinamid-adenin dinucleotid (NAD +) Acid nicotinic (vitamina B3)
Nicotinamid-adenin dinucleotid fosfat (NADP+ ) Acid nicotinic
Flavin mononucleotide (FMN) Riboflavina (vitamina B2)
Flavin-adenin dinucleotid (FAD) Riboflavina (vitamina B2)
Ubichinona Coenzima Q
Tiamin pirofosfat Tiamina (vitamina B1)
Coenzima A Acid pantotenic (vitamina B5)
Deoxiadenozil- si metilcobalamina Vitamina B12
Retinil fosfat Vitamina A
Piridoxal fosfat Vitamina B6

Centrii catalitici ai enzimelor (centrii activi ai enzimelor)

Centrul activ al enzimei (centrul catalitic) reprezinta o parte speciala structurata a enzimei, constituit din
regiuni bine determinate de pe suprafata enzimei, care fixeaza substratul asupra caruia actioneaza. Legarea
substratului pe centrul activ al enzimei ii imprima acestuia o stare de tensiune moleculara care faciliteaza
reactia biochimica, sau orienteaza favorabil moleculele care urmeaza sa reactioneze una in raport cu cealalta.

5
BIOCHIMIE
ENZIMELE
Centrul catalitic al enzimei leaga substratul si se formeaza complexul enzima-substrat; interactiile dintre
centrul activ si substrat au loc prin intermediul acelorasi legaturi care stabilizeaza si structura proteica: interactii
hidrofobe, electrostatice, de hidrogen, van der Waals.

Centrul catalitic al enzimei furnizeaza atit grupari chimice, catalitice, care faciliteaza reactia chimica cit si
interactiile specific care favorizeaza formarea complexului enzima-substrat.

Fig. 6 Interactiunea dintre centrul catalitic al enzimei si substrat

Fig. 7 Interactiunea enzima substrat si rezultatul interactiunii

Enzimele cu structura unitara au centrul activ reprezentat de unul sau mai multi aminoacizi, care fac
parte din structura apoenzimei (colinesteraza/serina, hexokinaza/ gruparile –SH ale cisteinei, pepsina/
izoleucina, valina, acid aspartic, treonina, chimotripsina/serina, histidina, acid aspartic).

6
BIOCHIMIE
ENZIMELE

Fig. 8 Modelul 3D al pepsinei

Enzimele cu structura binara pot contine doi centri activi:

unul aflat pe fragmentul proteic,

celalalt aflat pe componenta neproteica.

Enzimele pot fi prezente in celula in cantitati aproximativ constante, fiind exprimate consitutiv (enzimele
lantului respirator).

Exista si posibilitatea ca anumite enzime sa fie prezente in mod obisnuit sub forma unei exprimari mai
slabe (sau chiar sa nu fie deloc exprimate), dar a caror biosinteza sa creasca semnificativ (chiar de mii de
ori) in anumite conditii, in special atunci cind substratul lor este prezent in exces; in acest caz enzimele sint
inductibile.

Proenzime. Izoenzime. Complexe multienzimatice

Proenzimele (zimogenii) sint precursorii enzimatici (forme inrudite structural), de obicei inactivi din punct
de vedere biochimic; in urma unei reactii simple se transforma in enzima activa:
pepsinogenul inactiv, prin proteoliza limitata trece in pepsina activa,
tripsinogenul pancreatic inactiv este transformat in intestin in tripsina active prin acelasi mecanism
(clivarea unui lant proteolitic),

Fig 9. Transformea pepsinogenului in pepsin Fig.10 Proenzime existente in organism

7
BIOCHIMIE
ENZIMELE

Izoenzimele sint forme enzimatice diferite ale aceleasi enzime (izoforme). Cel mai adesea izoenzimele sint
elaborate de organe diferite; existenta lor face posibila o modulare a activitatii lor in tesuturi si intervin astfel in
reglarea activitatii enzimatice la nivel tisular.

Pentru lactat dehidrogenaza (LDH) exista cinci izoenzime care pot fi evidentiate in serul uman prin
electroforeza. In mod normal, activitatea LDH serica este scazuta, enzima fiind prezenta in cantitati foarte mici.
In urma leziunilor celulare care apar la nivelul diferitelor tesuturi si organe, enzima ajunge in singe. Activitatea
sa enzimatica totala reflecta severitatea leziunilor, in timp ce profilul diferitelor izoenzime aduce dovezi in
privinta localizarii tisulare a leziunilor respective (in infarctul de miocard LDH1 are activitate mai mare
decit LDH2, iar nivelul sau ramine ridicat timp de 12 zile postinfarct; in hepatita virala, izoenzima LDH5
creste foarte mult si poate reprezenta pina la 50% din valoarea LDH totala).

Factorii care influenteaza viteza unei reactii enzimatice

Reactiile enzimatice se desfasoara cu o viteza bine determinata si adecvata necesitatilor sistemului biologic
in care au loc. Viteza unei reactii enzimatice poate fi influentata de mai multi factori:

temperatura mediului de reactie,

pH-ul,
concentratia enzimei,
concentratia substratului,
efectorii enzimatici (activatori, inhibitori)

Influenta temperaturii mediului de reactie asupra activitatii enzimelor

Temperatura poate influenta unele caracteristici biochimice enzimatice:

stabilitatea enzimei,
afinitatea enzimei pentru substrat,
viteza de scindare a complexului enzima-substrat,
afinitatea enzimei pentru diferiti activatori si inhibitori.
Temperatura poate influenta activitatea enzimelor in mod:
1) pozitiv: temperatura determina cresterea energiei libere de activare, ceea ce determina reducerea
duratei reactiei; aceasta modificare pozitiva se manifesta doar pina la realizarea temperaturii optime
pentru activitatea enzimatica

Valoarea temperaturii
mediului de reactie la care activitatea enzimatica este maxima (40º-50ºC); in vitro enzimele izolate
din corpul uman incep sa isi reduca activitatea la 40ºC, iar la 60ºC sint inactivate aproximativ in totalitate.

La temperaturi scazute activitatea enzimei este redusa sau blocata (efect de conservare a activitatii sau
inactivare reversibila), fara afectarea profunda a structurii enzimei (nu este afectat centrul activ al
enzimei) ceea ce permite reactivarea enzimei cind este readusa la temperatura optima de actiune.

8
BIOCHIMIE
ENZIMELE
Mentinerea structurii si a proprietatilor enzimei la temperaturi scazute permite conservarea prin
inghetare a:

enzimelor
omogenatelor de organe care sint utilizate in laboratoarele de analize biochimice/cercetare.
Tot datorita acestei proprietati a enzimelor este posibila mentinerea in solutii saline la temperaturi de
0-10ºC a organelor ce urmeaza a fi transplantate.

2) negativ: cresterea temperaturii peste valoarea optima determina afectarea structurii proteinei
enzimatice prin precipitarea ireversibila a acesteia datorita afectarii legaturilor de hidrogen, ionice,
hidrofobe sau chiar prin hidroliza lantului polipeptidic daca are loc si o modificare a pH-ului;

Influenta pH-ului mediului de reactie asupra activitatii enzimelor

Ca si in cazul temperaturii, enzimele sunt caracterizate printr-un pH optim de actiune - pH-ul mediului de
reactive pentru care activitatea enzimei respective ca si viteza de reactive este maxima.

pH optim de actiune

variaza in functie de: natura substratului, concentratia de substrat, originea enzimei, temperature,
presiune;
poate fi in domeniul:
a. acid: pepsina 1,5-2, enzimele hudrolitice din lizozomi functioneaza optim la pH 5;
b. bazic: tripsina si chimotripsina (pH 8);
c. neutru (aproape de neutru): cele mai multe dintre enzimele din celula si plasma

Fig. 11 pH-ul optim de actiune al enzimelor

Modificarea pH-ului determina modificarea reactiei catalizate enzmatic prin urmatoarele

mecanisme:

9
BIOCHIMIE
ENZIMELE
modificarea gradului de ionizare a grupelor functionale din centrul activ al enzimei si a altor
grupe functionale din structura enzimei (grupele amino –NH2 isi mentin forma in mediu bazic
si neutru, iar in mediu acid devin grupari amoniu – NH 3+); aceasta modificare afecteaza
ionizarea intregii molecule existind riscul ca intre centrul activ al enzimei si substrat sa nu se
mai realizeze complementaritatea structurala si chimica necesare pentru interactiunea optima
enzima-substrat si formarea complexului enzima-substrat;
denaturarea structurii proteice;
ionizarea substratului

Fig. 12 Denaturarea enzimei cu imposibilitatea formarii complexului enzima-substrat

Influenta efectorilor enzimatici asupra activitatii enzimelor

Efectorii enzimatici sint substantele capabile sa mareasca sau sa scada activitatea catalitica a unei
enzime, deci care pot accelera sau diminua viteza unei reactii enzimatice.

Activatorii enzimatici (substantele capabile sa mareasca activitatea catalitica a unei enzime) au

urmatoarele caracteristici:

sint substante nespecifice,

pot fi de natura organica sau anorganica,
sint capabile sa accelereze viteza unei reactii enzimatice

Exemple:
Tocoferolii, filochinonele, acidul ascorbic protejeaza multe enzime de actiunea toxica a peroxizilor
lipidici care apar in cursul metabolismului;
Protein kinazele, enzime cu rol in fosforilarea unor protein enzime din interiorul celulei, sunt activate
prin AMPc (activarea proteinkinazei A, implicata in cascada fosforilarii celulare cu rezultat final
vasodilatatie, bronhodilatatie, spasmoliza).

Inhibitorii enzimatici sunt substante care prin prezenta lor in mediul de reactie diminueaza sau anuleaza
activitatea enzimelor. Studiul inhibitiei enzimatice prezinta importanta teoretica si practica:

10
BIOCHIMIE
ENZIMELE
a) biochimic: se obtin informatii utile asupra specificitatii de substrat a enzimelor, se pot studia grupele
functionale din centrul catalitic al enzimei, se pot studia grupele functionale care intervin in mentinerea
conformatiei active specifice a enzimei;
b) fiziologic: se obtin informatii privind mecanismele de regalre a proceselor fiziologice;
c) farmacologic, patologic, toxicologic: o serie de inhibitori enzimatici se utilizeaza ca antidoturi si ca
medicamente.

Clasificarea inhibitiei enzimatice

1) Dupa cinetica reactiei enzimatice:

a) Inhibitie ireversibila,
b) Inhibitie reversibila: competitiva, necompetitiva, mixta (noncompetitiva)

Inhibitia ireversibila - se mai numeste si inactivare si este determinate de substante biologice numite “otravuri
enzimatice” sau “otravuri catalitice”.

Caracteristicile inhibitie ireversibile:

Inhibitorii se leaga covalent de centrul catalitic al enzimei si il impiedica sa mai functioneze;

Inhibitorii au actiune lenta, fiind necesar un anumit timp de contact dintre inhibitor si enzima;
Gradul de inactivare al inhibitorului nu este afectat de dilutia mediului de reactie si nici de concentratia
de enzima;
Acest tip de inhibitie nu are mare specificitate: diizopropil-fluorofosfatul (derivat organofosforic,
pesticid) inhiba prin fosforilare enzime care au in centrul active serina (acetilcolinesteraza,
chimotripsina, etc.)
Crystal structure of Herpes Simplex Virus
Protease/Inhibitor (DFP) complex. The active site
serine (yellow) has undergone phosphonylation
resulting in irreversible inhibition.

Diizopropil-fluorofosfatul (DFP)

Fig. 13 Structura DFP si inhibitia ireversibila a acetilcolinesterazei

11
BIOCHIMIE
ENZIMELE
Inhibitia reversibila

Caracteristici:

in general, prin dializa se poate elimina inhibitorul, astfel putindu-se restaura activitatea enzimatica;
are loc atita timp cit inhibitorul este in mediul de reactive; prin indepartarea sa, enzima isi reia
capacitatea catalitica;
este un proces rapid;
nu este o inhibitie specifica;
efectul global este acela de diminuare a vitezei de reactie, cu unele mentiuni speciale, in functie de
tipul de inhibitie;
un inhibitor poate avea efecte diferite asupra vitezei de reactie atunci cind variaza concentratia de
substrat;
concentratia de inhibitor necesara pentru a realiza inhibitia enzimatica depinde de taria legaturilor pe
care le stabileste cu enzima;
numeroase medicamente sunt inhibitori enziatici reversibili care au ca effect fiziologic descresterea
activitatii unei enzime specifice.

Inhibitia competitiva - inhibitorul se fixeaza pe acelasi centru catalitic al enzimei ca si substratul cu care intra
in competitie; exista o analogie de structura intre inhibitor si substrat prin urmare si legatura dintre enzima si
inhibitor este de aceeasi natura cu cea dintre enzima si substrat; prin urmare inhibitorul si substratul se pot
substitui reciproc in functie de concentratia lor in mediul de reactie; inhibitia enzimatica poate fi reversata prin
cresterea concentratiei substratului.

Fig. 14 Inhibitia competitiva

12
BIOCHIMIE
ENZIMELE
Exemple:
terapia cu sulfamide: sulfamidele intra in competitie cu acidul p-amino-benzoic (utilizat pentru sinteza
acidului dihidrofolic) pentru fixarea in centrul activ al enzimei bacteriene; concentratia sulfamidei in
citoplasma celulei bacteriene fiind mult mai mare decit a acidului p-amino-benzoic, enzima este blocata
si bacteria distrusa;
competitia intre metale pentru centrul activ al enzimei, cum ar fi cazul competiei intre Ca2+ si Mg2+
atunci cind enzima necesita magneziu pentru activare.

Inhibitia necompetitiva - Inhibitorul se leaga in alt centru catalitic al enzimei decit substratul; inhibitorul se
combina cu centrul activ al enzimei, dar nu impiedica si legarea substratului; inhibitorul se combina numai cu
complexul enzima-substrat, dind un complex inactiv enzima-substrat-inhibitor.

Fig.15 Inhibitia necompetitiva

Exemple:
reactia metalelor cu grupele tiol (-SH) ale tioaminoacizilor din structura enzimei cu afectarea structurii
tertiare a acestora;
reactia unor chelatanti cu metalele din centrul activ al enzimei, cu rol de cofactori (chelatarea cu
EDTANa2 a ionilor de magneziu din centrul active al enzimei);
inhibarea enolazei, enzima implicata in glicoliza, de catre ionii fluorura - procesul este util d.p.d.v.
practic la recoltarea singelui pentru determinarea glicemiei

Inhibitia mixta (noncompetitiva) - Inhibitorul se poate lega de enzima direct, simultan cu legarea substratului,
dar se poate lega si cu complexul activat enzima-substrat; inhibitorul se leaga intr-un alt centru activ al enzimei
decit substratul; actiunea inhibitorului nu poate fi reversibila prin cresterea concentratiei substratului

13
BIOCHIMIE
ENZIMELE

Fig.16 Inhibitia noncompetitiva

Inhibitie (si inductie) enzimatica prin control genetic - controlul genetic se exercita atit asupra inductiei cit si
asupra represiei biosintezei unor proteine enzimatice, ceea ce determina modificari in exprimarea activitatii
enzimatice la nivel celular; la baza procesului de reglare sta operonul constituit din gene structurale si gena
operator. Gena operator controleaza punerea in functiune a genelor structurale care declanseaza sinteza de
protein-enzime. Functionarea operonului se afla sub controlul altei gene numita gena reglatoare, care isi
manifesta actiunea prin intermediul unei proteine a carui sinteza o controleaza si numita represor. Represorul
are capacitatea de a interactiona cu substantele care induc/inhiba sinteza unei enzime.

GENA REGLATOARE
(situata la distanta de operon sau chiar in alt cromozom)

controleaza sinteza
INDUCTORI REPRESOR (PROTEINA) INHIBITORI

controleaza functionarea

OPERON

GENE STRUCTURALE GENA OPERATOR

(dispuse una linga alta in aceeasi ordine in care enzimele pe care le controleaza intra in reactie )
controleaza punerea in functiune
declanseaza sinteza
PROTEIN-ENZIME

14
BIOCHIMIE
ENZIMELE

Fig. 11 Operonul si gena reglatoare

Inductia enzimatica sta la baza fenomenului de rezistenta la antibiotice: biozinteza penicilinazei la

microorganisme in prezenta penicilinei - aparitia enzimei indica formarea unei linii genetice rezistente
la antibiotice.

De asemenea inductia si inhibitia enzimatica prezinta importanta d.p.d.v. farmacologic si

farmacotoxicologic (obisnuinta, toxicomanie, etc).

15