UNIVERSIDAD PEDAGÓGICA Y TECNOLÓGICA DE COLOMBIA

FACULTAD DE ESTUDIOS A DISTANCIA- ESCUELA DE CIENCIAS ADMINISTRATIVAS Y ECONÓMICAS

TECNOLOGÍA EN REGENCIA DE FARMACIA
TALLER No. 4 DE BIOQUÍMICA

CALIFICACION 4,5

NombreNELCY YANNETH CUSPOCA Cód. 201323904CREADDuitama

NombreERIKA MILENE SANTANDER RINCON Cód. 201514095CREADSogamoso

I. Las proteínas se pueden clasificar teniendo en cuenta tres criterios: SEGÚN SU CONFORMACIÓN, SU COMPOSICIÓN Y SUS FUNCIONES. Elaborar un mapa
conceptual en donde se plasme dicha clasificación, mencionando un ejemplo de cada proteína.

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II. Responder las preguntas que se formulan a continuación:

PREGUNTA RESPUESTA
1. Construir un concepto de proteína Es la agrupación de aminoácidos colocados en cadena lineal, contienen
carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrógeno la unión de aminoácidos entre si
forman entre si enlaces pépticos uniendo el extremo amino de uno con el
extremo carboxilo de otro aminoácido.
2. Construir un concepto de enzima Molécula conformada principalmente por proteínas que producen las
células vivas cuya función es actuar como catalizador y regulador de los
procesos químicos del organismo ósea que cataliza las reacciones
bioquímicas del metabolismo.
3. Construir un concepto de isoenzima  Son proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma
reacción pero que se desplazan de forma diferente en la electroforesis.
Con frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas
peptídicas, y usualmente difieren en los mecanismos de regulación y en las
características cinéticas.
4. ¿Qué es una coenzima? Es una proteína soluble producida por las células del organismo, que
favorece y regula las reacciones químicas en los seres vivos.
5. Precisar para cada una de las enzimas que se mencionan a a. Pepsina: Proteinas y polipéptidos.
continuación el sustrato respectivo: b. Ureasa: Urea.
a. Pepsina c. Sacarasa: Sacarosa.
b. Ureasa d. Amilasa pancreática: Almidon.
c. Sacarasa e. Arginasa: L-Arginina.
d. Amilasapancreática
e. Arginasa
6. A partir de la secuencia de los siguientes aminoácidos, precisar el a. Ala-Gly-Ser
nombre del péptido y escribirlo en forma abreviada b. Gly-Ala
a. Alanina-glicina y serina c. Tre-Leu-Phe
b. Glicina y Alanina d. Ala-Cys
c. Treonina, leucina y Fenilalanina e. Val-lle-Trp
d. Alanina y Cisteína
e. Valina, isoleucina y triptófan a. Alanina-glicina y serina:
 ALANIL-GLICIL-SERINA: Ala- Gly-Ser
b. Glicina y Alanina:
GLICIL-ALANINA: Gly-Ala
c. Treonina, leucina y Fenilalanina
TREONIL-LEUCIL-FENILALANINA: Thr-Leu-Phe
d. Alanina y Cisteína
ALANIL- CISTEINA: Ala-Cys
e. Valina, isoleucina y triptófano
VALINIL-ISOLEUCIL-TRIPTÓFANO: Val-Ile-Trp
7. Precisar los grupos funcionales que se encuentran en todos los α- Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas.
aminoácidos Todos ellos son a-aminoácidos y constan de un grupo amino, un
grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado Runidos a
un mismo carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este
nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el
grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena
lateral.

8. Dibujar la fórmula estructural de cada uno de los siguientes A. AlaninaES HIDROFÓBICO (NO POLAR.)
aminoácidos e indicar si cada uno de ellos es hidrofóbicos (no polares)
o hidrofílicos (polares)
a. Alanina
b. Treoninapolar sin carga
c. Fenilalanina apolar
d. Valina apolar
e. Histidina polar ionizable
B. Treonina: HIDROFILICO ( POLAR SIN CARGA)

C. Fenilalanina: HIDROFIBICO (NO POLAR)

D. Valina: HIDROFIBICO (NO POLAR).

E. Histidina: HIDROFILICO ( POLAR IONIZANTE)

9. Algunas enzimas son empleadas como métodos de diagnóstico A. sugiere que hay una lesión en el hígado. Como obstrucción de
médico. De acuerdo con lo anterior responder: vías biliares.
a. La presencia de la enzima glutamato: piruvatoaminotransferasa B. Nos da a entender que si los valores de GOT Y GTP son
o GTP en la sangre qué indica? elevados indica que existe ya una enfermedad del hígado como
b. El incremento de la enzima glutamato: la hepatitis o cirrosis entre otras.
oxaloacetatoaminotransferasa o GOT sobre la enzima C. El incremento de los niveles séricos de CK indica que la
glutamato: piruvatoaminotransferasa o GTP analizada en el persona puede estar sufriendo de Parkinson,
suero qué indica? hipertermiaelevada, El GOT y LD puede indicar que hay
 c. El incremento de los niveles séricos de: CK(creatinina cinasa), Anemia, lesión cardiaca, embolia pulmonar, Sarcoidosis y
GOT y LD (lactato deshidrogenasa), qué indica?. lesiones renales.
10. Qué es un péptido y qué es un enlace peptídico? Péptido: son moléculas formadas por la unión de dos o más aminoácidos
mediante enlaces peptídicos. Se diferencian de las proteínas en que son
más pequeños, es decir, tienen menos aminoácidos. Algunos de ellos
tienen una función enzimática y participan en la regulación homeostática
del organismo. Los neurolépticos (encefalinas, endorfinas, dinorfinas)
actúan como neurotransmisores.
PEPTIDICO:El enlace peptídico se le llama a la unión de dos aminoácidos
mediante la perdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un
aminoácido y el grupo carboxilo del otro
11. ¿Qué significa desnaturalizar una proteína, qué implica a nivel En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de
estructural?. las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de
esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus
propiedades físico-químicas.
12. Mencionar cinco agentes desnaturalizantes de las proteínas.  Los cambios de temperatura.
 la fuerza iónica.
 la polaridad del disolvente
 El cambio de Ph.
 Los rayos ultravioleta.
13. ¿Qué son las: encefalinas y endorfinas (opiáceos endógenos ) y cuál Son péptidos opioides y su efecto es el del control de la homeostasia, la
es su efecto en el organismo regulación del dolor, en la proliferación celular, en el control cardiovascular,
el estrés y en la respuesta inmune; se ha demostrado que también
participan en la adicción a varias drogas como la nicotina, alcohol y la
cocaína e incluso a ciertas actividades, como el sexo.
RESUMIR!!!
0,60
III. PAREAMIENTO: Relacione los términos de la columna A con los conceptos de la columna B, colocando dentro del paréntesis el número correspondiente.

COLUMNA A RTA COLUMNA B

1. Complejo enzima-sustrato (2) a. Catalizador de un sistema biológico que posee una estructura terciaria que

reconoce el sustrato
2. Enzima (3) b. Tiene una estructura que encaja en el sitio activo de una enzima
3. Sustrato (1) c. La combinación de una enzima con el sustrato

4. Cofactor (7 ) d. Ión o molécula orgánica que hace parte de una enzima

5. Estereasa ( 6) e. Enzima que interviene en la hidrólisis de enlaces peptídicos

6. Peptidasa (4 ) f. Componente no protéico de una enzima

7. Coenzima (10) g. Enzimas de las células musculares

8. Cinasa (5) h. Enzima que interviene en la hidrólisis de ésteres

9. Zimógenos (8) i. Transferasa especial que maneja grupos fosfato

10. Troponina (9) j. Enzimas digestivas

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IV. Los niveles de estructura de las proteínas son: Estructura primaria, Estructura secundaria, Estructura terciaria y Estructura cuaternaria. Precisar de acuerdo con los
siguientes compuestos a cuál pertenece cada una de ellas:

DEFINICIÓN TIPO DE PROTEÍNA

Estructura que corresponde al doblez, enrollamiento o torcedura posterior de las estructuras TERCIARIA
secundarias. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas, hormonales, entre otras.

Estructura que corresponde a la forma en que los polipéptidosindividuales se unen para formar una CUATERNARIA
gran estructura. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Estructura que corresponde a la forma como una cadena larga de polipéptido larga se enrolla. SECUNDARIA

Estructura caracterizada por la secuencia de aminoácidos o unidades amino acilo, unidas mediante PRIMARIA
enlaces covalentes carbonilo a nitrógeno. Indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y
el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

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V. Dado el siguiente listado de proteínas indicar en dónde las podemos encontrar

NOMBRE DE LA PROTEÍNA FUNCIÓN

1. Colágenos En los alimentos los encontramos en Carnes de:pollo, res, cabra, venado, patas de cerdo, etc., estas
últimas contienen altas cantidades de colágeno. Pescado como:El salmón o atún, al ser altos en ácido
omega-3 protege la membrana adiposa alrededor de las células de la piel, reduciendo la inflamación y
proporcionando elasticidad y firmeza también el frutas, verduras, leche de soya y frutos secos. El
colágeno lo encontramos en el organismo uniendo los tejidos conectivos (músculos, tendones,
ligamentos, piel, huesos, cartílagos, tejido hematológico y adiposo y órganos). De esta manera, actuaría
como un elemento de sostén que permite mantener unido el conjunto del cuerpo.
Su función consiste en la formación de las fibras a partir de las que se crean las estructuras del
organismo; por lo tanto, es el responsable del grado de firmeza y elasticidad de estas estructuras y tiene
un papel esencial en su hidratación.
2. Elastinas La encontramos en alimentos cono: Nueces, salmón, aceite de olivas, aguacate y semillas de uva. En
elorganismo se localiza debajo de la epidermis, en la zona conocida como dermis, de la que conforma un
3% de su composición. Constituye la mayor parte de fibras de tejido amarillo, denominadas como elásticas
que se encuentran presentes en diferentes partes del cuerpo, como en el oído externo, en el canal del
oído y en la garganta.
FUNCIÓN:Ayuda a mantener la piel flexible pero apretada, proporcionando una reacción de devolución de
rebote si es halada la piel. Suficiente elastina en la piel significa que la piel se volverá a su forma normal
después de una extracción. También ayuda a mantener la piel suave como la se extiende para adaptarse
a las actividades normales como flexionando un músculo o abrir y cerrar la boca para hablar o comer.
3. Queratinas Se encuentran en los siguientes alimentoslas frutas cítricas como naranjas y limones, los pimientos y
las coles de Bruselas son ejemplos de frutas y verduras con alto contenido de vitamina C que pueden
aumentar el desarrollo de la queratina. La queratina es una proteína fuerte e insoluble que se encuentra
en la piel, el cabello y las uñas.
FUNCION ES: La de ayudar a proteger las partes del cuerpo antes mencionada de los factores
ambientales nocivos para la salud, fortalecer el cabello y reparar el dañado, mantener la piel sana,
endurece las uñas y las estructuras óseas.
4. Miosina La miosinala encontramos en alimentos tales como: las carnes, huevos y pescados en el organismo
se encuentra en el músculo esquelético.
FUNCIÓN:permitir principalmente la contracción de los músculos e intervenir en la división celular y el
transporte de vesículas.
5. Fibrina Se encuentra enFrutas como la piña, manzana y papaya.En el organismoPor lo general se encuentra
en la sangre en una forma inactiva, el fibrinógeno, el cual por la acción de una enzima llamada trombina
se transforma en fibrina que tiene efectos coagulantes.
FUNCIÓN es la de servir de agente encargado al unir o atrapar en el proceso de la coagulación
generando una mall o tapón el cual conocemos como coagulo.
6. Albúminas La encontramos en alimentos tales como:El huevo, pescado, pollo. En el organismo la albúmina es
una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de
la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Se sintetiza en el hígado.
FUNCION:Cumple con algunas como: Mantenimiento de la presión oncótica, transporte
de hormonas tiroideas, transporte de hormonas liposolubles, transporte de ácidos grasos libres. (Esto es,
no esterificados), transporte de bilirrubina no conjugada, transporte de muchos fármacos y drogas, unión
competitiva con iones de calcio, control del pH, funciona como un transportador de la sangre y lo contiene
el plasma, regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.
7. Globulinas Se encuentra en alimentos como: La leche, huevos y leguminosas. En el organismo la podemos
encontrar en el plasma de la sangre Y
Su función es la de ayudar a la coagulación de la sangre al igual que la albumina.
8. Hemoproteínas Laencontramos en:Los alimentos ricos en hierro.En el organismo se encuentra en: En el plasma
sanguíneo.
Funciones: Transporte de oxígeno, Catálisis, Membranas de transporte activo (citocromos) y
Transferencia de electrones (citocromo c).
9. Lipoproteínas  Las encontramos en alimentos como: Nueces, pescado, granos integrales y aceite. En el organismo
se encuentran en los compuestos de proteínas y lípidos que transportan masivamente las grasas por
todo el organismo. 
Su Función: Estabilizar las moléculas de lípidos como triglicéridos, fosfolípidos, colesterol, en un entorno
acuoso como es la sangre. Actúan como una especie de detergente y también sirven como indicadores
del tipo de lipoproteína de que se trata. Los receptores de lipoproteínas de la célula pueden así identificar
 a los diferentes tipos de lipoproteínas y dirigir y controlar su metabolismo.
10. Nucleoproteínas La podemos encontrar en alimentos como: Carnes de animales jóvenes y de caza o vísceras de
animales, frutas y verduras. En el organismo se encuentra en: En todo sus tejidos y en el de las plantas
también.
Su función: Intervienen en la transmisión de los caracteres hereditarios, participan en la síntesis proteica,
intervienen en la división celular y forman parte de los virus.
11. Fosfoproteínas Se encuentran enalimentos como: Leche, pescado, huevos, Frutas. En el organismo seencuentra en:
Al igual que las nucleoproteínas se encuentran en todos los tejidos del organismo.
Función: Estabilización de las moléculas de lípidos como triglicéridos, fosfolípidos, colesterol, en la
sangre. Actúan como el detergente y sirven para indicar el tipo de lipoproteínas del que se trata.
RESUMIR!!!
0,60
VI. Proporcionar el nombre de los aminoácidos representados por Cada una de las siguientes abreviaturas de tres letras:

ABREVIATURA AMINOÁCIDO ABREVIATURA AMINOÁCIDO ABREVIATURA AMINOÁCIDO

Ala Alanina Trp Triptófano Leu Leucina

Val Valina Met Metionina Ile Isoleucina

Lys Lisina Pro Prolina Phe fenilalanina

Cys Cisteina Gly Glisina Ser Serina

Thr Treonina Asn Asparagina Asp Aspártico

Tyr Tirosina Gln Glutamina Glu Glutámico

His Histidina Arg Arginina

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VII. SELECCIÓN MÚLTIPLE CON ÚNICA RESPUESTA: Las preguntas que encuentra a continuación, constan de un enunciado y cuatro posibilidades de respuesta,
entre las cuales deberá escoger sólo una, indicando con una X la respuesta correcta en el recuadro.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20

a. x X X x X X

b. x x X X X X X X X X X

c. X X X X x x X x

d. X x X x

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1. Las lipoproteínas se caracterizan porque:
2.
a. Tienen forma más o menos esférica con la parte polar hacia dentro y la apolar hacia fuera.
b. Contienen proteínas, lípidos anfipáticos y nunca lípidos apolares.
c. Se clasifican en función de su densidad.
d. Los quilomicrones son los más densos y los más voluminosos.

3. Las apolipoproteínas:
a. Se sintetizan mayoritariamente en la mucosa intestinal.
b. Aunque no forman parte de las lipoproteínas si son importantes para el transporte de los ácidos grasos.
c. Se unen a receptores de las células diana para que éstas reciban los lípidos que transportan.
d. No modulan la actividad de las enzimas del metabolismo lipídico

4. Las lipoproteínas de alta densidad HLD. Es importante en la sangre porque:

a. Previene la acumulación del colesterol c. Incorpora los ácidos grasos a los adipocitos.
b. Separa los ácidos grasos de los triglicéridos d. Inhibir la síntesis celular de nuevos receptores de LDL.

5. Las proteínas presentes en la miosina del musculo son polímeros de aminoácidos constituidos por:
a. Grupos aminos, ácidos carboxílico y azufre. c. Grupos aminos, ácidos alifáticos y azufre.
b. Grupos aminos, ácidos grasos y fosforo. d. Grupos aminos, ácidos fosfóricos y azufre.

6. La desnaturalización de una proteína consiste en la desorganización de la forma molecular completa de una proteína, esto trae como consecuencia a nivel fisiológico:
a. Cambio en su estructura c. Destrucción de su capacidad biológica
b. Cambio en sus enlaces d. Incapacidad para cumplir función química

7. La secuencia de unidades de amino-acilo unidas mediante enlaces covalentes carbonilo a nitrógeno se conoce como:
a. Estructura primaria de una proteína b. Estructura secundaria de una c. Estructura terciaria de una proteína d. Estructura cuaternaria de una
proteína proteína

8. Los colágenos se encuentran principalmente en:

a. Cabello y uñas c. Huesos, dientes, tendones, piel y tejido blando
b. Sangre d. Músculo contráctil
9. La miosina se encuentran en:
a. Coágulos de sangre c. Clara de huevo
b. Músculo contráctil d. Hormona de crecimiento

10. Las hemoproteínas tienen como función:

a. Servir como mecanismo de defensa al organismo c. Producir coagulación en la sangre
b. Servir de catalizador del cuerpo d. Ayudar a las células a utilizar el oxígeno

11. Las proteínas que hacen parte del mecanismo de defensa del cuerpo son:
a. Albúminas b. Globulinas c. Neurotransmisores d. Elastinas

12. Los catalizadores biológicos se conoce con el nombre de:

a. Enzimas b. Proteínas c. Carbohidratos d. Lípidos

13. El concepto: “ son compuestos químicos que el organismo no pueden sintetizar, por tanto es necesario administarlos en la dieta alimenticia” corresponde
a. Aminoácidos esenciales c. Aminoácidos básicos
b. Aminoácidos noesenciales d. Aminoácidos secundarios

14. La estereasa es una enzima que interviene en la hidrólisis de:

a. Lípidos b. Enlaces peptídicos c. Esteres d. Grupos fosfato

15. La peptidasa es una enzima que interviene en la hidrólisis de

a. Lípidos b. Enlaces peptídicos c. Esteres d. Grupos fosfato

16. Las oxidoreductasas intervienen en reacciones:

a. De hidrólisis de enlaces peptídicos c. Oxido-reducción
b. Rompimiento de puentes de hidrógeno d. Reducción de lípidos

17. Los zimógenos son enzimas:

a. Nerviosas b. Musculares c. Digestivas d. Ninguna de las anteriores

18. La pareja incorrecta teniendo en cuenta el complejo enzima sustrato es:

a. Galactasa-galactosa b. Lipasa-Lípido c. Aspartasa-Ácido aspártico d. Lactasa-caseína

19. La enzima que cataliza la reacción: Hidrólisis de la sacarosa es:

a. Sacarasa b. Hidrólisis de la sacarosa c. Hidrolasa d. Oxido-reductasa

20. La pepsina o peptidasa del estómago hidroliza proteínas, tiene un PH óptimo de 2, si se altera el PH a 5 sucede:
a. La pepsina o peptidasa aumenta la actividad c. Aumenta la velocidad de la reacción
b. La pepsina o peptidasa se activa d. La pepsina o peptidasa reduce o inactiva su actividad

21. Las enzimas son más activas cuando se encuentran a un PH óptimo, lo anterior indica que a este PH mantiene estable la estructura, pues de lo contrario se producen
cambios en la estructura tridimensional de la enzima y pierde su sitio activo, por tanto la enzima ya no puede unirse al sustrato. Lo anterior sugiere que el PH óptimo
mantiene activa la estructura:
a. Primaria de la proteína c. Terciaria de la proteína
b. Secundaria de la proteína d. Cuaternaria de la proteína