Universidad Nacional de Trujillo

Facultad de Ciencias Agropecuarias – Ingeniería

Agroindustrial Asignatura Bioquímica General

Tema 4: Factores que afectan la actividad enzimática

concentración de sustrato, concentración de enzima,
cofactores, productos, pH, temperatura, tiempo.

Docente:
Dra. Anabel González-Siccha
Email: agonzalez@unitru.edu.pe

Trujillo, 12 DE JULIO DE 2020

 Enzimas
➢ Las células llevan a cabo simultáneamente una gran cantidad
de reacciones químicas necesarias para la vida. Muchos de los
productos de esas reacciones se necesitan inmediatamente, y si no
fuera por la participación de las enzimas, algunas reacciones no
se producirían tan rápido.
➢ Las enzimas, en su mayoría PROTEÍNAS, son catalizadores
químicos que agilizan una reacción que envuelve la formación o
rompimiento de enlaces químicos.
 Cinética Enzimática
• Permite el estudio de la reacción de la enzima con el
sustrato, y su velocidad de reacción.
• Las enzimas actúan sobre los sustratos formando un
complejo enzima - sustrato; esto ocurre en un lugar en
específico conocido como el sitio activo de la enzima
• Estudia la Velocidad (V) de las Reacciones catalizada
por enzima (E).
• Estos estudios proporcionan información directa acerca
del mecanismo de reacción catalítica y de la
especificidad.
• Las enzimas no se consumen en las reacciones, ni
tampoco se alteran, razón por lo cual no se necesitan en
grandes cantidades.
 Factores que afectan la actividad
enzimática
 Los factores influyen en la velocidad de reacción de
las enzimas dentro de las células vivas.
 Las reacciones químicas de los sistemas enzimáticos
dependen de:
1. la concentración de sustrato,
2. La concentración de enzima,
3. Cofactor
4. temperatura
5. pH
6. tiempo.
 1.Concentración del sustrato
enzimas oligoméricas
a. Velocidad máxima: (cuaternaria)
A mayor concentración del sustrato producen forma sigmoidea
se incrementa la velocidad de o itálica.
reacción enzimática. Reacción de
primer orden. por lo que se da la
saturación de todos los sitios
disponibles en la moléculas
existentes de la enzima.
b. Forma hiperbólica de la curva de
cinética enzimática:
Ecuación de Michaelis – Menten, en
la que el trazo de la Velocidad inicial
de la reacción (Vo), contra la
concentración del sustrato[S], es
hiperbólica (terciaria) y en las
Efecto de la concentración del sustrato sobre la
velocidad de reacción:
 2.Concentración de la enzima
 Siempre y cuando haya Sustrato disponible, un aumento en la
concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia
cierto límite.
 Reacción de primer orden hasta saturación de la enzima, luego
reacción de orden cero, es decir la velocidad de reacción es
constante.
3. Temperatura
a. El incremento de temperatura, favorece la velocidad de reacción.
La temperatura incrementa la energía
cinética, y con ello el movimiento de las
moléculas, pero hasta cierto límite.
Cada grado de temperatura, se
duplica la velocidad de reacción
enzimática
→
1ºC + 2 Vrx
El incremento de T, por encima de su
temperatura óptima, la enzima se
DESNATURALIZA, pierde actividad
biológica
a. La disminución de temperatura disminuye la energía cinética :
Si disminuye la temperatura, por debajo de
su temperatura óptima, la enzima se
INACTIVA, no pierde su actividad
biológica.
 4. Efecto del pH
Como la conformación de las proteínas depende, en
parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el
cual la conformación será la más adecuada para la
actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
a. Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo: En primer lugar, el proceso
catalítico suele requerir que enzima y sustrato cuenten con grupos químicos
específicos en estado ionizado o no ionizado a fin de que puedan entrar en
interacción.
b. Efecto del pH sobre la desnaturalización enzimática: Este efecto se da porque la
estructura de la molécula proteínica activa, desde el punto de vista catalítico
depende del carácter iónico de las cadenas laterales de los aminoácidos.
c. El pH óptimo varía según las diferentes enzimas:
Esto refleja la concentración de iones H+ a la
que la enzima funciona en el cuerpo
 Enzima p
Pepsina
Vo Tripsina
Catalasa
Arginasa
Fumarasa
1 3 7 11 14 Ribonucl
pH

Vo Vo Vo

4 37 85
o 10 50 100 10 30 50 70 10
Temperatura C)
Coenzima Tiempo (min)
5. Presencia de cofactores
➢Muchas enzimas dependen de los cofactores que pueden ser iones o
coenzimas para funcionar adecuadamente. El cofactor actúa como
puente entre el sustrato y la enzima.La concentración del cofactor
debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para
obtener una actividad catalítica máxima.
 La Cinética de Michaelis - Menten
A. Características de Km: Es la constante de Michaelis, es característica
de una enzima y su sustrato.
Km es la concentración del sustrato necesario para alcanzar la ½ de la
Velocidad máxima.
Km, no varía con la concentración de la enzima.
Es relacionado con la afinidad de la enzima por el sustrato
a. Km Pequeña: significa elevada afinidad de la enzima por el sustrato,
porque se requiere una concentración baja del Sustrato, para semisaturar
la enzima, y así llegar a una velocidad que equivale a ½ la Vmáx.
b. Km Grande: significa baja afinidad de la enzima por el sustrato,
porque se requiere una concentración elevada del S para semisaturar la
enzima.
➢Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de una
reacción catalizada por enzima:
➢Efecto de la concentración del sustrato sobre las velocidades
de reacción de dos enzimas:
Referencias bibliográficas
MURRAY RK, BENDER DA, KENNELLY PJ,
RODWELLVW, WEIL PA. Harper Bioquímica ilustrada.
31ed. Editorial Mc Graw Hill- LANGE. España. Año 2019.
https://booksmedicos.org/harpers-illustrated-biochemistry-31st-edition/
NELSON DAVID L. &COX MICHAEL. LEHNINGER:
Principios de Bioquímica. 7a ed. Editorial Ediciones
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https://booksmedicos.org/lehninger-principles-of-biochemistry-7th-edition/
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https://booksmedicos.org/bioquimica-las-bases-moleculares-de-la-vida-mckee-
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MUCHAS GRACIAS