TRABAJO

DE CASA
Nº 01
1.- Señale los principales avances que se ha tenido en las ciencias
médicas en base al desarrollo de la bioquímica:
Investigadores de la Universidad Jaume I de Castellón han desarrollado un sensor
fluorescente para la detección de óxido nítrico, molécula implicada en numerosos
procesos cardiovasculares, neurológicos y del sistema inmunitario, entre otros.

La UJI ha explicado en un comunicado que la detección de determinados compuestos

químicos en el organismo resulta "fundamental" para la prevención y el tratamiento de
numerosas enfermedades, por lo que el avance en el desarrollo de compuestos
capaces de ser detectados de forma eficiente es "fundamental" para el avance de la
medicina.El compuesto desarrollado por los investigadores de la UJI permitirá detectar
el óxido nítrico de forma "más selectiva y eficiente". Los nuevos compuestos capaces
de detectar la presencia de óxido nítrico mediante fluorescencia cuentan con la ventaja
de ser "altamente selectivos" al no reaccionar con otros interferentes típicos que
pueden encontrarse en el medio biológico.

2.- Señale las principales ciencias que se relacionan con la bioquímica:

1. ENFERMERÍA: Básicamente la bioquímica nos permite conocer mejor todo el
proceso químico que ocurre en el cuerpo humano como: proteínas, Lípidos, ácidos
nucleicos entre otros y de haber alguna anormalidad la enfermera puede aplicar el
medicamento y la atención pertinente a cada caso.

2. AGRONOMÍA: La bioquímica proporciona a los ingenieros agrónomos y pecuarios

métodos efectivos para el aumento de los cultivos el desarrollo y mejoramiento de
masa animal, tanto desde el punto de vista cuantitativo como cualitativo. La aplicación
de sistemas moderno de producción tiene como base la investigación que proporciona
mayor rendimiento y desarrollo económico, investiga formas de mejorar la nutrición del
hombre

3. PATOLOGÍA: Patología es la ciencia que estudia las enfermedades. La Patología es

el estudio de la respuesta estructural y funcional de las células y tejidos. Esta disciplina
abarca todas las anormalidades de la función y estructura del cuerpo, e involucra al
estudio de los aspectos moleculares, bioquímicos, funcionales y morfológicos en
fluidos orgánicos, células, tejidos y órganos del cuerpo siendo la conexión entre las
ciencias básicas y la práctica clínica

4. ENDOCRINOLOGÍA: Se trata de una disciplina que ha ido formándose al compás

de estos estudios y descubrimientos, constituyendo hoy en día una de las ramas más
importantes de la medicina y la biología, y la cual abarca la anatomía, fisiología,
patología y bioquímica de estas glándulas.

5. FARMACOLOGÍA: La farmacología ha aplicado también de manera exitosa

resultados obtenidos en bioquímica en la preparación de medicamentos.
Muchos inhibidores de las enzimas y de la síntesis dc proteínas van mostrado ser de
utilidad en el tratamiento tu médico, ejemplo: prostaglandinas y otros derivados
lipídicos, quimioterápicos, antibióticos y citostáticos.

6. GENÉTICA: La bioquímica estudia el comportamiento de todas las moléculas de los

seres vivos, los lípidos, los carbohidratos, las proteínas y los ácidos nucleicos, estudia
sus interacciones y sus estructuras, la genética por su parte estudia los procesos
relacionados con los ácidos nucleicos que forman el material genético y cómo se dan
los procesos de expresión de los genes.

3.- Porque se da la denominación de oligoelementos y haga una relación

de los principales:
En medicina se consideran oligoelementos aquellas sustancias presentes en el
organismo en escasa cantidad (oligo = poco, escaso).

Aluminio, Azufre, Bismunto, Calcio, Cobalto, Cromo, Cobre, Flúor, Fósforo, Hierro,
Litio, Magnesio, Manganesio, Molibdeno, Níquel, Oro, Plata, Potasio, Selenio, Sílice,
Yodo.

4.- determine la concentración de iones de hidrogeno en el plasma

sanguíneo que posee un pH de 7.4:
Calculando la concentración de H+ a partir del pH

El pH es el logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno, es decir:

Si pH = -log [H +],

Entonces [H +] = antilog (-pH) = 10 - 7,4 M

De esta manera, la concentración de iones hidrógeno de una disolución a pH

fisiológico (7,4) es 10-7,4, lo que es igual a 3,98 x 10 - 8 M. Redondeando da 4 x 10 -
8 M.

5.- Señale los principales sistemas amortiguadoras de pH intracelular:

El plasma sanguíneo es amortiguado en parte por el sistema amortiguador de
bicarbonato, que consiste de ácido carbónico (H2CO3) como donador de protones y
bicarbonato (HCO3-) como aceptor de protones

 Este sistema amortiguador es más complejo que otros conjugados porque uno de sus
componentes, el ácido carbónico, está formado por dióxido de Carbono disuelto
(CO2(d)) y agua en una reacción reversible.

 El dióxido de Carbono en condiciones normales de presión y temperatura es un gas,

por lo que la cantidad de éste que puede estar disuelto (d) en la sangre, depende del
equilibrio con el que está en la fase gaseosa (CO2(g)).

El pH del amortiguador del sistema de bicarbonato, depende de la concentración de

H2CO3 y  HCO3-. La concentración de H2CO3 a su vez depende de la concentración
de CO2(d), la que a su vez depende de la concentración de CO 2(g). Esta última se
denomina como presión parcial del CO2. El pH de un amortiguador de bicarbonato
expuesto a una fase gaseosa está determinado finalmente por la concentración de
HCO3- en la solución y de la presión parcial de CO2(g).
6.- Como se regula el contenido de agua corporal:
Si disminuye el volumen de sangre, se reduce la presión arterial y esto, junto a que el
líquido extracelular se hace más concentrado, permite una señal que es enviada hasta
la hipófisis del cerebro donde se libera la hormona antidiurética que ayuda a retener
agua, y que permite que los riñones la reabsorban. Aparte se activa la sensación de
sed. Por tanto perderemos menos agua, reabsorberemos más agua y tendremos más
sed para beber más.

7.- Indique las necesidades diarias de agua para un adulto y para un

lactante:
La cantidad varía esencialmente en función de la edad y el sexo. Por ejemplo, según
los datos proporcionados durante el III congreso Nacional de Hidratación, los niños de
entre 9 y 13 años deben consumir unos 2,1 litros diarios, mientras que las niñas deben
tomar, al menos unos 1,9 litros. En el caso de los adultos la cantidad también varía
según el sexo. Mientras que las mujeres deben tomar alrededor de 2 litros diarios, en
el caso de los hombres esta cantidad aumenta hasta los 2,5 litros. Eso sí, en caso de
que la mujer esté embarazada o en periodo de lactancia deben consumir 0,3 litros y
0,7 litros más respectivamente.

8.- Señale los síntomas de la deshidratación:

 Sed
 Boca seca o pegajosa
 No orinar mucho
 Orina amarilla oscura
 Piel seca y fría
 Dolor de cabeza
 Calambres musculares
 No orinar u orina amarilla muy oscura o de color ámbar
 Piel seca y arrugada
 Irritabilidad o confusión
 Mareos o aturdimiento
 Latidos cardíacos rápidos
 Respiración rápida

9.- Señale las funciones y valores normales para los principales

electrolitos:
Cuando los electrolitos se disuelven en agua, se separan en iones con carga positiva y
en iones con carga negativa. Las reacciones nerviosas del cuerpo y la función
muscular dependen del intercambio correcto de estos electrolitos dentro y fuera de las
células.

Valores normales en adultos

Calcio: 4,5-5,5 mEq/L
Cloruro: 97-107 mEq/L
Potasio: 3,5-5,3 mEq/L
Magnesio: 1,5-2,5 mEq/L
Sodio: 136-145 mEq/L

TRABAJO
DE CASA
Nº 02
1.- ¿Por qué son importantes las enzimas para los seres vivos y
especialmente para el hombre?
Las enzimas son importantes ya que disminuyen la energía de activación, permitiendo
acelerar todo tipo de reacciones químicas, ya que estas son muy lentas y requieren de
mucha más energía.

Las enzimas son esenciales en mucho de los procesos necesarios para la vida por
ejemplo: digerir alimentos, regenerar tejido, degradar sustancias).

El peróxido de hidrógeno (H2O2) es muy toxica para las células, una enzima

denominada catalasa se encarga de descomponer tal compuesto y obtener oxígeno
(O2) y agua (H2O), siendo estas no tóxicas para nuestro organismo y para las células.

2.- Señale la importancia que tiene el estudio de las enzimas en ciencia

médicas:
En algunas enfermedades humanas específicamente en aquellas genéticas
hereditarias existe la deficiencia a la total ausencia de una o más enzimas en el tejido.

Las aplicaciones médicas y farmacéuticas abarcan un amplio espectro de materias, es

conveniente dividirlas en tres áreas importantes de interés: 
Tratamientos terapéuticos con enzimas
Esta forma de terapia, se basa en la administración de una enzima específica a un
paciente, para producir una mejoría progresiva en el mismo. La enzimoterapia es el
uso de las enzimas con fines terapéuticos, para combatir trastornos tan variados como
dolor de articulaciones, problemas circulatorios, esclerosis, déficits inmunitarios,
enfermedades.

3.- Defina de manera concreta lo que es una enzima:

Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo.
Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como sustratos y permiten el
desarrollo de los diversos procesos celulares.

4.- Señale la propiedad más importante de las enzimas y de qué manera se

manifiesta en la catálisis enzimática:
 Son biocatalizadores (aceleran la velocidad de las reacciones)
 Actúan por presencia en pequeñas cantidades
 Son específicos
 Trabajan mejor con un PH particular
 Trabajan mejor a una temperatura particular
 Se les da nombres específicos
5.- En que se fundamenta la nomenclatura científica que reciben las
enzimas:
La mayor parte de los nombres de enzimas adoptan en inglés la terminación en -
ase (en español, -asa).

Las enzimas se clasifican y se nombran generalmente según la reacción química que

catalicen.

 Las enzimas se dividen en grupos según el tipo de reacción catalizada, que, junto al
nombre de su sustrato enzimático, se usa para formar el nombre completo de cada
enzima.

6.- Haga una clasificación de las enzimas indicando la característica de

cada grupo:
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS:

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o

electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa

Clase 2: TRANSFERASAS:

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a

otro, según la reacción:

A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura

de la derecha:

ADP + glucosa-6-
glucosa + fosfato
ATP

Clase 3: HIDROLASAS:

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + glucosa +
agua galactosa
Clase 4: LIASAS:

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido CO2 +
acetacético acetona

Clase 5: ISOMERASAS:

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan

las reacciones

Clase 6: LIGASAS:

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido

trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + oxaloacetato + ADP +

ATP Pi

7.- Defina de manera breve lo que es una coenzima, haga una distinción y
señale las principales coenzimas de cada grupo:
Las coenzimas son componentes de las enzimas. Se trata de sustancias orgánicas no
proteicas que participan de las reacciones catalizadas por las enzimas.
 Componente Grupo químico
Coenzima Vitamina Distribución
adicional transferido
Bacterias,
NAD+ y NADP+ Niacina (B3) ADP Electrones arqueas y
eucariotas
Ácido Grupo acetilo y Bacterias,
Coenzima A pantoténico ADP otros grupos arqueas y
(B5) acilo eucariotas
Grupos metilo, Bacterias,
Ácido Ácido fólico Residuos de
formilo, metileno arqueas y
tetrahidrofólico (B9) glutamato
y formimino eucariotas
Filoquinona (K1) Bacterias,
Menaquinona Grupo carbonilo arqueas y
Vitamina K Ninguno
(K2) y electrones eucariotas
Menadiona(K3)* * Sintética

8.- Establezca la diferencia entre Apoenzima y Holoenzima:

 Una Holoenzima: Es una enzima que está formada por una apoenzima y
un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida
(grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima
completa y activada catalíticamente.

 Las Apoenzimas: Son enzimas que carecen de los componentes químicos

apropiados para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras
sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie
mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y
funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la
enzima se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.

9.- En breves palabras explique la naturaleza de la catálisis enzimática,

plante una formula química de reacción que incluya todos los
componentes que interviene en ella:
 Un catalizador puede ser definido como una sustancia que acelera una reacción
química, pero que no es consumida en el proceso. Las enzimas, entonces, aceleran el
proceso para la obtención del equilibrio de una reacción reversible. Vale decir, debido
a que la presencia de la enzima acelera la tasa de conversión de un compuesto a un
producto, acelera igualmente la aproximación al equilibrio, pero sin afectar en ningún
momento este punto de equilibrio.

También podríamos decir que la enzima actúa solamente cuando hay un desequilibrio
químico –que se corresponde con un desequilibrio termodinámico o estado
neguentrópico-, y cesa su acción cuando el equilibrio es alcanzado.
10.- Como se determina la actividad de una enzima y como se expresa a la
actividad específica:
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que
cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el
número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de
disolución (U/ml).

Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de

actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por
segundo. Esta unidad se llama katal(kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son
60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106U. Esta unidad es muy grande, de
forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-
6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).

Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos
por molécula de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el
número de recambio del enzima, o sea, el número de reacciones elementales que
realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo.

11.- Explique la acción de las sustancias llamadas inhibidoras:

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo
patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como
inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin
embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores;
los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad

12.- Explique la acción de los inhibidores llamados competitivos :

El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el
acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en
estructura al sustrato verdadero

13.- Explique la acción de los inhibidores denominados no competitivos:

La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de
una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión
del catalizador por el sustrato ). Un inhibidor no competitivo se une siempre a un sitio
alostérico de la enzima; sin embargo, no todos los inhibidores alostéricos actúan como
inhibidores no competitivos.

La inhibición no competitiva normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibición

competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima en un sitio diferente
al centro activo de la enzima (este otro sitio se denomina sitio alostérico). Esto afecta a
la tasa de la reacción catalizada por la enzima ya que la presencia del inhibidor
produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma
implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato.

14.- Enuncie los principales procesos de regulación enzimática :

Enzimas reguladoras del flujo

En una ruta hay dos tipos principales de enzimas, las que denominamos reguladoras
del flujo, que son aquellas que al aumentar su cantidad de enzima activa aumentamos
el flujo, y aquellas que no son reguladas de forma específica.

El grado de influencia sobre el flujo a través de la vía se denomina Coeficiente de

control de flujo

La regulación de la enzima se puede conseguir a dos niveles:

 Regulación de la cantidad de proteína enzimática: mediante la síntesis y
degradación de la enzima. Este control como es lógico, es a largo “medio
plazo.

 Regulación de la actividad catalítica: Se trata de un control muy fino y a muy

corto plazo. Está a su vez se subdivide en:
 Cambios en la estructura covalente de la enzima de forma reversible,
como por ejemplo la fosforilación, metilación o farnesilación.
 Cambios conformacionales de la enzima por la unión de moléculas
reguladoras. Se trata del modelo típico de regulación alostérica,
también es reversible.
De este modo, recordamos los distintos tipos de regulación:

 General
 Específica
 Cantidad de proteína activa
 Regulación de la actividad
 Modificación covalente de la enzima
 Unión de ligandos
TRABAJO
DE CASA
Nº 05
1.- Como se disponen los aceptores de 2H y/o de electrones en la cadena
respiratoria:
 Los electrones fluyen desde el par conjugado NADH/NAD+(con E'0=-0,32 V) al par H
2O/½O2 (con E'0=+0,82 V). En estas cadenas cada transportador funciona como
aceptor electrónico del anterior miembro de la cadena y como donante del posterior. El
aceptor final de electrones en la cadena respiratoria es el oxígeno molecular; mientras
que en la respiración anaerobia el aceptor final es una sustancia distinta al oxígeno,
generalmente inorgánica, como por ejemplo el nitrato.

En la cadena transportadora de electrones de la fase luminosa de la fotosíntesis, el

aceptor final de electrones es el NAD+ (al final los electrones de la fotosíntesis se
utilizan en el ciclo de Calvin para fijar el CO2 y producir azúcares). En
las fermentaciones los aceptores finales de electrones pueden ser coenzimas tales
como el NAD+.

2.- Señale la ubicación de las enzimas de la cadena respiratoria, desde el

punto de vista celular:
La cadena de transporte de electrones mitocondrial utiliza electrones desde un
donador ya sea NADH o FADH 2 y los pasa a un aceptor de electrones final, como el
O2, mediante una serie de reacciones redox. Estas reacciones están acopladas a la
creación de un gradiente de protones generado por los complejos I, III y IV. Dicho
gradiente es utilizado para generar ATP mediante la ATP sintasa.

3.- Diga usted que molécula acepta finalmente los electrones transferidos
en la cadena respiratoria:
Las reacciones redox son reacciones químicas en las cuales los electrones son
transferidos desde una molécula donadora hacia una molécula aceptora. La fuerza
que conduce a esta clase de reacciones es la energía libre de Gibbs de los reactivos y
los productos.

4.- Diseñe en forma ordenada de acuerdo el potencial de óxido reducción

una cadena respiratoria:
5.- Señale que comprende la fosforilacion oxidativa:
La fosforilación oxidativa consiste en la fosforilación del ADP hasta ATP por la ATP-
sintasa, activada por los H+

Constituye la fuente más importante de ATP en los organismos aerobios.

6.- Indique los sustratos que acopian equivalentes reductores (2H) a

través de la CoeQ:
 Complejo I: NADH CoQ oxidorreductasa
 Complejo III: Ubiquinol citocromo c oxidorreductasa
 Complejo IV: Citocromo c oxidasa
7.- Señale cual es el aceptor del sistema de transporte electrónico que no
está unido a proteínas, presenta cadena isoprenoide y se aloja en la
bicapa lipídica:
8.- Que agentes inhiben la cadena respiratoria en el sitio IV:
Actúan sobre el Hemo a3 de la citocromooxidasa impidiendo su interacción con el
oxígeno (inhibidores de sitio IV)

 Cianuro
 Monóxido de carbono
 H2S

9.- Indique las formas en que la célula puede generar ATP:

 Las células son pequeñas fábricas que procesan materiales a nivel molecular,
a través de miles de reacciones metabólicas.
 El metabolismo 
 Tiene dos componentes complementarios:
Respiración celular
Proceso en el cual se convierte la energía de los enlaces químicos de los
nutrientes a energía química almacenada en forma de ATP.

10.-Señale las sustancias que se producen en la célula por oxidación

parcial del oxígeno en la cadena respiratoria:
Buena parte de la energía libre desprendida en estas reacciones exotérmicas es
incorporada a la molécula de ATP (o de nucleótidos trifosfato equivalentes), que puede
ser a continuación utilizada en los procesos endotérmicos, como son los de
mantenimiento y desarrollo celular (anabolismo).

Los substratos habitualmente usados en la respiración celular son la glucosa,

otros hidratos de carbono, ácidos grasos, incluso aminoácidos, cuerpos cetónicos u
otros compuestos orgánicos. En los animales estos combustibles pueden provenir del
alimento, de los que se extraen durante la digestión, o de las reservas corporales

11.- ¿Cuántos ATP producen los sustratos que acopian protones

utilizando las deshidrogenasas dependientes del NAD?
Si se considera que la alimentación de la cadena respiratoria a través del complejo I
rinde 3 ATP, se obtendrán 9 ATP; la alimentación de la cadena respiratoria a través
del complejo II rinde 2 ATP; una fosforilación a nivel del sustrato rinde un GTPm, que
posteriormente genera un ATP; esto hace un total de 12 ATP por cada molécula de
acetil CoA que se oxide a CO.HO.

12.- Señale los antibióticos que inhiben la fosforilacion en la cadena

respiratoria:
 La transferencia de electrones en la cadena de transporte de electrones es
energéticamente favorecida debido a que el NADH es un donante de electrones fuerte
y el oxígeno molecular es un aceptor ávido de electrones. Sin embargo, el flujo de los
electrones desde el NADH hacia el oxígeno no resulta directamente en la síntesis de
ATP.

El funcionamiento de las b0mbas de protones en los complejos I, II y IV es

fundamental para la generación del gradiente de protones que permitirá aprovechar la
energía del mismo para la síntesis del ATP
TRABAJO
DE CASA
Nº 06
1.- Señale cómo funciona el metabolismo: tipo de reacciones, nombre del
intercambio, el intermediario y establezca los términos que se les da a las
reacciones desde el punto de vista energético:
El metabolismo es un conjunto de procesos físicos y químicos que ocurren en las
células, que convierten a los nutrientes de los alimentos en la energía necesaria para
que el cuerpo cumpla con todas sus funciones vitales, como respirar, hacer la
digestión, hacer circular la sangre, mantener la temperatura corporal y eliminar los
desechos (a través de la orina y las heces). Es decir que no sólo utilizamos esa
energía para movernos y pensar, sino también cuando estamos en reposo.

Cuando comemos un alimento, unas moléculas del sistema digestivo denominadas

enzimas descomponen las proteínas en aminoácidos, las grasas en ácidos grasos y
los hidratos de carbono (carbohidratos) en azúcares simples (como la glucosa). Estos
compuestos son absorbidos por la sangre, que los lleva a las células en donde otras
enzimas aceleran o regulan las reacciones químicas necesarias para “que se
metabolicen” o sea, que se procesen de modo que se libere o se almacene la energía.
Por cierto, la energía que un alimento le brinda al cuerpo se mide en calorías, y
cuando consumes más calorías de las que necesita tu cuerpo, éstas se acumulan en
forma de grasa.

Más específicamente, en el metabolismo intervienen dos tipos de actividades: la

fabricación de tejidos corporales y la creación de reservas de energía (conocida como
anabolismo o metabolismo constructivo) y la descomposición de tejidos corporales y
de reservas de energía para obtener el combustible necesario para las funciones
corporales (llamada (catabolismo o metabolismo destructivo). La velocidad y el sentido
en que se producen esos procesos metabólicos están regulados por distintas
hormonas que se fabrican por el sistema endócrino, como la tiroxina (que se produce
en la glándula tiroides) y la insulina (que se produce en el páncreas).

A veces, el sistema metabólico falla y ocurren los llamados trastornos o enfermedades

metabólicas, algunas pueden heredar. La mayoría suceden porque hay enzimas u
hormonas que se concentran de manera anormal en la sangre o no funcionan
correctamente. Lo que sucede es que es que hay ciertas sustancias químicas que si
no se pueden metabolizar o que si se metabolizan mal pueden causar síntomas
graves. Por eso, los problemas del metabolismo deben tratarse y controlarse

2.- Señale de que se ocupa el estudio del metabolismo intermediario en

bioquímica:
La mayor parte de las células y los organismos tienen en común una serie de vías
metabólicas centrales que sirven para la síntesis, la degradación y conversión de
metabolitos importantes así como para la conversión de energía, todo lo cual se
denomina metabolismo intermedio.

Descripción de las vías para el catabolismo de los carbohidratos, proteínas y grasas

de dieta. Todas las vías producen acetil-CoA, que al oxidarse en el ciclo del ácido
cítrico genera en última instancia ATP en el proceso de la fosforilación oxidativa.

3.- ¿Qué factor determina las principales vías metabólicas presentes en

un organismo?
En bioquímica, una ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones
químicas donde un sustratoinicial se transforma y da lugar a productos finales, a través
de una serie de metabolitos intermediarios..

Las diferentes reacciones de todas las rutas metabólicas

están catalizadas por enzimas y ocurren en el interior de las células. Muchas de estas
rutas son muy complejas e involucran una modificación paso a paso de la sustancia
inicial para darle la forma del producto con la estructura química deseada. Podemos
decir que en campos mayores también el citoplasma influye mucho

4.- ¿Cuál es la molécula común a la que se procesan todos los nutrientes

ingeridos en las dietas?
Moléculas del sistema digestivo denominadas enzimas descomponen las proteínas en
aminoácidos, las grasas en ácidos grasos y los hidratos de carbono (carbohidratos) en
azúcares simples (como la glucosa)

5.- ¿Cuál es el producto de la glucolisis anaeróbica en el musculo

esquelético?
En las células musculares, la formación de piruvato es el punto final de la glucólisis. En
fibras musculares tipo II b incubadas con altas concentraciones de lactato o piruvato,
ha sido observada la formación de glucógeno. Para llevar a cabo la resíntesis de
glucosa a partir de fuentes no glúcidas, se requiere de un grupo separado de enzimas
necesarias para la glucólisis invertida. Esto incluye a la piruvato carboxilasa (PC), que
cataliza la conversión de piruvato a oxaloacetato (OAA) en la mitocondria.

6.- ¿Qué vía metabólica permite almacenar el exceso de glucosa en el

hombre?
El hígado almacena más o menos un tercio de glucógeno total presente en el
organismo y libera la glucosa en la circulación sanguínea, conforme la necesidad de la
misma; después de una comida, la glucosa del sangre aumenta, y las células del
hígado unen el exceso de moléculas de glucosa, por las reacciones de condensación,
en cadenas largas y ramificadas de glucógeno.

Cuando la glucosa de la sangre decae, las células del hígado quiebran el glucógeno,
por reacciones de hidrólisis, en moléculas únicas de glucosa y las liberan en la
circulación sanguínea; así, la glucosa se hace disponible para suministrar energía al
cerebro y a otros tejidos, aunque la persona se haya alimentado recientemente o no

7.- ¿Cuál es la vía metabólica que permite generar equivalentes

reductores (2H) para la biosíntesis de ácidos grasos?
Como en el caso del metabolismo del glucógeno que comienza y termina con glucosa-
1-fosfato, la biosíntesis y la degradación de los ácidos grasos también comienza y
termina con un mismo compuesto: Acetil CoA.

El principal producto formado en la biosíntesis de ácidos grasos es el palmitato libre,

ácido graso de 16 átomos de carbono.

8.- ¿Cuál es la vía metabólica que permite convertir los ácidos grasos en
acetil- CoA?
Una vez dentro de las células, la enzima ácido-graso-de-cadena-larga-CoA
ligasa cataliza la reacción de una molécula de ácido graso con ATP para producir un
adenilato de ácido graso, AMP y fosfato inorgánico; el adenilato de ácido graso
reacciona con Coenzima Alibre para producir una molécula de acil-CoA.

Para que el acil-CoA pueda entrar a la mitocondria debe hacer uso de la lanzadera de
carnitina.

El acil-CoA es transferido al grupo hidoxilo de la carnitina por medio de la

enzima carnitina palmitoiltransferasa I, localizada en la caras citosólicas de
la membrana mitocondrial externa y de la membrana mitocondrial interna.

9.- Indique como se denominan a los aminoácidos que deben ser

suministrados con las dietas:
Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser
suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el
organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.

10.- ¿Cómo se elimina el exceso de nitrógeno amínico?

El ciclo de la urea funciona solo para eliminar el exceso de nitrógeno. En las dietas de
alto contenido proteico los esqueletos de carbono de los aminoácidos son oxidados
para energía o almacenados como grasa y glicógeno, pero el nitrógeno amino debe
ser excretado.

11.- ¿Cómo se eliminan los esqueletos de carbono después de la

transaminacion?
En etapas de exceso dietético, el nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos
es eliminado vía transaminación, de aminación, y formación de urea; los esqueletos de
carbono se conservan generalmente como carbohidratos, vía gluconeogénesis,
o como ácidos grasos vía síntesis del ácido graso.
TRABAJO
DE CASA
Nº 07
1.- ¿Cómo se cumple la digestión de alimentos en el organismo humano?
La digestión en el ser humano es el proceso mediante el cual los alimentos y bebidas
se descomponen en partes más pequeñas para que el cuerpo pueda usarlos como
fuente de energía, para formar y mantener los tejidos. Comienza en la boca, cuando
masticamos y comemos, eso se llama digestión mecánica; y termina en el intestino
delgado, eso llama digestión química.

Cuando comemos, los alimentos no están en una forma que el cuerpo pueda

aprovechar sus componentes para nutrirse. Los alimentos y bebidas que consumimos
deben transformarse en moléculas más pequeñas antes de ser absorbidos a través de
la sangre y ser transportados a las células de todo el cuerpo. El proceso químico varía
dependiendo de la clase de alimento.

2.- ¿Por qué se dice que la acción de la tialina es limitada?

La amilasa salival o ptilina pertenece a las llamadas alfa amilasas o endoamilasas que
catalizan la hidrólisis de uniones glucosídicas del interior de la molécula del almidón.
En cambio, otras amilasas de origen vegetal son beta amilasas o exoamilasas y
promueven la hidrólisis del almidón desde los extremos de las cadenas.

La amilasa salival degrada totalmente la amilosa en maltosas y maltotriosas. Pero en

condiciones normales, la amilasa salival no alcanza a cumplir una degradación tan
extensa como podría. Debido al escaso tiempo del tránsito bucal, la acción de la
amilasa se ejerce durante un período muy breve.

La enzima continúa actuando en el estómago, en el interior del bolo alimenticio, hasta

que este es embebido por jugo gástrico, cuyo pH es muy ácido.A este pH la ptialina es
inactivada, razón por la cual su papel en la digestión del almidón es limitado.

3.- Señale las principales sustancias que se segregan con el jugo gástrico
Su composición química consiste en agua, ácido clorhídrico, trazas de cloruro de
potasio, cloruro de sodio, bicarbonato, enzimas y mucus. Gracias a la acción de los
jugos gástricos, el bolo alimenticio pasa a formar una sustancia pastosa
denominada quimo.

4.- Señale las principales enzimas que se segregan con el jugo

pancreático
 Proteasas (degradan proteínas: tripsina, quimiotripsina y carboxipeptidasa),
 Amilasa pancreática (que digiere almidones),
  Nucleasas (Desoxirribonucleasas y Ribonucleasas) y
 Lipasas (lipasa pancreática).

5.- Señale las principales enzimas secretadas por el jugo entérico

 Amilolíticas
 Lipolíticas y 
 proteolíticas.

6.- Explique la acción de la bilis en la digestión y cuáles son sus

componentes
La bilis ayuda a la digestión y ayuda a las enzimas en su cuerpo para descomponer
las grasas en ácidos grasos, que pueden introducirse en el cuerpo a través del
tracto digestivo. La bilis contiene:

 Ácidos biliares (también llamados sales biliares)

 Bilirrubina (un producto de la descomposición de los glóbulos rojos)

7.- Explique el mecanismo de absorción de los carbohidratos

Una serie de enzimas de las microvellosidades de la superficie intestinal realizan una
degradación de los carbohidratos y de las proteínas, que son absorbidos en el epitelio
intestinal. Todos los carbohidratos absorbidos en el intestino delgado tienen que ser
hidrolizados a monosacáridos antes de su absorción.

8.- Explique el mecanismo de absorción de las grasas:

La mayor parte de las grasas alimentarias se suministran en forma de triacilglicéridos,
que se deben hidrolizar para dar ácidos grasos y monoacilglicéridos antes de ser
absorbidos. En niños y en adultos, la digestión de las grasas se produce de forma
eficaz y casi completa en el intestino delgado.

9.- Explique el mecanismo de absorción de las proteínas

La pepsina es una enzima clave que inicia el proceso de hidrólisis proteica. Las células
de la mucosa segregan pepsinógeno, y el HCl del estómago estimula la conversión de
pepsinógeno en pepsina. Esta enzima desdobla proteínas y péptidos, en sitios
específicos de la unión peptídica, como el grupo carboxilo de algunos aminoácidos,
fenilalanina, triptófano y tirosina, y quizás, leucina y otros aminoácidos acídicos.

Cuando la proteína, parcialmente fraccionada, pasa al intestino delgado, las enzimas

pancreáticas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B son las responsables de
continuar su digestión. Tripsinógeno, quimotripsinógeno y procarboxipeptidasas A y B
son las formas zimógeno de tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B,
respectivamente. Células de la mucosa intestinal segregan la enzima enteroquinasa,
que desdoblará un hexapéptido del tripsinógeno para formar tripsina activa. Una vez
formada, la tripsina puede también realizar una división hexapéptidica del tripsinógeno,
proporcionando más tripsina. Esta enzima, a su vez, convierte otras formas inactivas
de enzimas pancreáticas en sus formas activas. La tripsina actúa sobre las uniones de
péptidos que afectan los grupos carboxilo de arginina y lisina
TRABAJO
DE CASA
Nº 08
1.- Defina químicamente un carbohidrato:
Los hidratos de carbono también llamados carbohidratos, glúcidos o azúcares son las
moléculas energéticas básicas de la célula. Contienen aproximadamente proporciones
iguales de carbono e hidrógeno y oxígeno y antiguamente se les conocía como
“hidratos de carbono” por su fórmula general Cn(H2O)n aunque desde 1880 se
reconoció que el concepto era erróneo, actualmente se les sigue llamando de esta
manera.
Los estudios estructurales de estos compuestos revelaron que no eran hidratos, pues
no contenían moléculas intactas de agua. Contienen en su molécula sustancias muy
conocidas y al mismo tiempo, bastante diferentes como: azúcar común, papel,
madera, algodón, o tienen presentes carbohidratos en una alta proporción en sus
moléculas.
Desde el punto de vista químico, los carbohidratos se consideran como
polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas, aunque también se les puede reconocer
como derivados de estos poliacoholes, o bien como aquellos compuestos que por una
hidrólisis ácida o enzimática llegan a producirlos. La estructura de un monosacárido de
forma lineal es la de un compuesto que contiene un grupo carbonilo (C=O) en el
carbono inicial formando un aldehído (-HC=O) se clasificará como una aldosa. Cuando
el grupo carbonilo está en un átomo interior formando una cetona, el monosacárido se
clasificará entonces como una cetosa.

2.- Señale los principales monosacáridos indicando sus características:

Los monosacáridos más importantes son la glucosa, la fructosa, la ribosa y la
desoxirribosa.

 Glucosa: También llamada azúcar de la uva, es una aldohexosa. Es el azúcar

más utilizado por las células como fuente de energía. Se encuentra en forma
libre en la sangre. Se puede obtener de la digestión de los glúcidos que
tomamos con el alimento (los almacenamos en el hígado y en los músculos,
como un polisacárido de reserva llamado glucógeno). Al degradarse en CO2 y
H2 O proporciona la energía que nuestras células necesitan para sus múltiples
actividades. En los vegetales se encuentra formando parte de polisacáridos de
reserva (amilosa y amilopectina) o estructurales (celulosa).
Un ejemplo de monosacárido es la Glucosa en las frutas y hortalizas entre ellas
en las uvas se la encuentra en mayor medida. La mayoría de los carbohidratos
se convierte en glucosa dentro del organismo ya que ésta es la principal fuente
de energía. Cuando el organismo no tolera la glucosa o tiene problemas con su
almacenamiento, generalmente se padece de diabetes.
  Fructosa: Es una cetohexosa que se encuentra estado libre en las frutas y que
forma parte junto con la glucosa del disacárido sacarosa. En el hígado se
transforma en glucosa, por lo que posee para nuestro organismo el mismo
valor energético que ésta. Un ejemplo de la Fructosa: junto con la Glucosa son
los principales componentes de la miel, es dulce y también se encuentra en los
vegetales.
La fructosa, por su parte, es un tipo de azúcar muy común en las manzanas,
las peras, los pomelos y la miel, y se emplea en la preparación de jugos
artificiales. Las gaseosas contienen un importante porcentaje de fructosa como
endulzante.

Cuando el organismo no tolera la fructosa el único tratamiento posible es dejar

de comer esos alimentos. Generalmente se distingue en verano cuando se
ingiere más fruta que durante el resto del año. Hay que tener en cuenta que se
utiliza para la fabricación de varios medicamentos. Otro ejemplo de
monosacárido es la galactosa que se encuentra principalmente en los lácteos,
en menor medida en legumbres como las habas y los guisantes. Se utiliza para
la elaboración de helados, caramelos, medicamentos, galletas y productos de
confitería.
Podemos encontrar monosacáridos en alimentos como por ejemplo: frutas
ácidas por ejemplo: naranjas, limón, pomelos, ananá: en la semi ácidas como
las cerezas, frutillas, albaricoque o ciruela; en las sandías y melones también
hay monosacáridos. Lo mismo que en las frutas secas. Los alimentos que se
preparan con estas frutas, también contienen monosacáridos.

 Ribosa: Es una aldopentosa que forma parte de la estructura de los ácidos

nucleicos (ARN o ácido ribonucleico)
Un ejemplo de Ribosa: La ribosa es una azúcar de 5 carbonos (pentosa) que
ocurre naturalmente en todas las células vivientes y forma la porción de
carbohidratos de ADN y el ARN, los bloques edificantes de la vida. Esta azúcar
es la que inicia el proceso metabólico para la producción de ATP. Como ya
hemos descrito antes, el ATP es la principal fuente de energía usada por las
células incluyendo el tejido muscular para funcionar normalmente.

 Desoxirribosa: Es un monosacárido que se origina por reducción de la ribosa

en el carbono 2. Es el azúcar que forma parte del ADN o ácido
desoxirribonucleico.

3.- Señale los principales disacáridos:

Los principales disacáridos de interés biológico son los siguientes:

 Maltosa: Se encuentra libre de forma natural en la malta, de donde recibe el

nombre y forma parte de varios polisacáridos de reserva (almidón y
glucógeno), de los que se obtiene por hidrólisis. La malta se extrae de los
granos de cereal, ricos en almidón, germinados. Se usa para fabricar cerveza,
whisky y otras bebidas. La molécula tiene características reductoras.

 Lactosa o azúcar de la leche: Se encuentra libre en la leche de los mamíferos.

Gran parte de la población mundial presenta la llamada “intolerancia a la
 lactosa”, que es una enfermedad caracterizada por la afectación más o menos
grave de la mucosa intestinal que es incapaz de digerir la lactosa.

 Sacarosa o azúcar de caña y remolacha: Es el azúcar que se obtiene

industrialmente y se comercializa en el mercado como edulcorante habitual.
Además, se halla muy bien representada en la naturaleza en frutos, semillas,
néctar, etc. No posee carácter reductor debido a que los carbonos anoméricos
están unidos entre sí.

 Celobiosa: Presente en la molécula de celulosa y no se encuentra libre.

 Isomaltosa: Está presente en los polisacáridos “almidón” y “glucógeno” y no se

halla libre.

4.- Señale el requisito inicial para la utilización de la glucosa por las vías
metabólicas
En bioquímica, una ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones
químicas donde un sustrato inicial se transforma y da lugar a productos finales, a
través de una serie de metabolitos intermediarios. Por ejemplo, en la ruta metabólica
que incluye la secuencia de reacciones:
A → B → C → D → E
A es el sustrato inicial, E es el producto final, y B, C, D son los metabolitos
intermediarios de la ruta metabólica.
Las diferentes reacciones de todas las rutas metabólicas están catalizadas por
enzimas y ocurren en el interior de las células. Muchas de estas rutas son muy
complejas e involucran una modificación paso a paso de la sustancia inicial para darle
la forma del producto con la estructura química deseada. Podemos decir que en
campos mayores también el citoplasma influye mucho
Todas las rutas metabólicas están interconectadas y muchas no tienen sentido
aisladamente; no obstante, dada la enorme complejidad del metabolismo, su
subdivisión en series relativamente cortas de reacciones facilita mucho su
comprensión. Muchas rutas metabólicas se entrecruzan y existen algunos metabolitos
que son importantes encrucijadas metabólicas, como el acetil coenzima-A.

5.- Señale las fases que comprende la glucógena génesis:

La glucólisis es la forma más rápida de conseguir energía para una célula y, en el
metabolismo de carbohidratos, generalmente es la primera vía a la cual se recurre. Se
encuentra estructurada en 10 reacciones enzimáticas que permiten la transformación
de una molécula de glucosa a dos moléculas de piruvato mediante un proceso
catabólico. La glucólisis es una de las vías más estudiadas, y generalmente se
encuentra dividida en dos fases: la primera, de gasto de energía y la segunda fase, de
obtención de energía.

 La primera fase consiste en transformar una molécula de glucosa en dos

moléculas de gliceraldehído (una molécula de baja energía) mediante el uso de
2 ATP. Esto permite duplicar los resultados de la segunda fase de obtención
energética.
  En la segunda fase, el gliceraldehído se transforma en un compuesto de alta
energía, cuya hidrólisis genera una molécula de ATP, y como se generaron 2
moléculas de gliceraldehído, se obtienen en realidad dos moléculas de ATP.
Esta obtención de energía se logra mediante el acoplamiento de una reacción
fuertemente exergónica después de una levemente endergónica. Este
acoplamiento ocurre una vez más en esta fase, generando dos moléculas de
piruvato. De esta manera, en la segunda fase se obtienen 4 moléculas de ATP.

6.- Explique detalladamente la primera reacción de la glucogenolisis:

Fosforilación en el C6 de la Glucosa para dar Glucosa- 6-fosfato. De éste modo se
consigue activar la molécula (aumentar su energía), para poder utilizarla en otros
procesos. Para que se rompa el esqueleto carbonado es necesaria la hidrólisis de una
molécula de ATP de la reserva celular.
Esta reacción es irreversible y está catalizada por un enzima denominado hexokinasa
(kinasa = cataliza reacciones de fosforilación), que constituye el primer punto de
control de la ruta, pues es inhibida por altas concentraciones de G6P, aunque es
independiente de la concentración de ATP.

7.- Señale las reacciones irreversibles de la glucolisis, indicando la

enzima. La reacción en la que ocurre la oxidación y sus características.
En qué condiciones se produce lactato en esta vía metabólica:
La glicólisis o glucólisis consta de 10 reacciones, sólo 3 de ellas serán irreversibles, ya
que tienen una energía libre de Gibbs muy negativa, y serán los puntos control de esta
ruta, son:

 Reacción 1 del ciclo: El paso de Glucosa, a glucosa-6-fosfato, está catalizado

por la enzima hexoquinasa (HK), y esta reacción es irreversible, tiene una
energía libre de Gibbs de -33,5 Kj/mol. En esta reacción se va a gastar un
ATP.

 Reacción 3 del ciclo: El paso de Fructosa-6-fosfato a Fructosa-1,6- Bifosfato,

esta catalizada por la Fosfofructoquinasa 1 (FPK1), es otra reacción
irreversible, donde la energía libre de Gibbs es de -22 Kj/mol, y se requiere del
gasto de una molécula de ATP.

 Reacción 10 del ciclo: El paso de Fosfoenolpiruvato (PEP) a piruvato,

catalizado por la Piruvato Kinasa (PK), esta reacción es irreversible, tiene una
energía libre de Gibbs de -33,5 Kj/mol, y en esta reacción, se va a liberar una
molécula de ATP.

8.- Indique los requerimientos multienzimatico Piruvato deshidrogenasa:

La Piruvato deshidrogenasa (PDH) es un complejo multienzimático mitocondrial de
muy elevado peso molecular que cataliza la unión del CoA al piruvato que se
descarboxila rindiendo en el proceso NADH. Estructuralmente el complejo
multienzimático, además de otras proteínas, está formado por 3 enzimas catalizando
cada una de estas uno de los pasos de la reacción completa. La estequiometria total
de la reacción es:
9.- Indique las reacciones del ciclo de Krebs en la que se producen
coenzimas NAD Y FAD. Las que permiten la liberación de CO2 y la que
produce GTP a nivel del sustrato:
Reacción 1: Citrato sintasa (De oxalacetato a citrato)
El sitio activo de la enzima, activa el acetil-CoA para hacerlo afín a un centro
carbonoso del oxalacetato. Como consecuencia de la unión entre las dos moléculas, el
grupo tioéster (CoA) se hidroliza, formando así la molécula de citrato. La reacción es
sumamente exoergónica (ΔG'°=-31.4 kJ/mol), motivo por el cual este paso es
irreversible. El citrato producido por la enzima, además, es capaz de inhibir
competitivamente la actividad de la enzima.

Reacción 2: Aconitasa (De citrato a isocitrato)

La aconitasa cataliza la isomerización del citrato a isocitrato, por la formación de cis-
aconitato. La enzima cataliza también la reacción inversa, pero en el ciclo de Krebs tal
reacción es unidireccional a causa de la ley de acción de masa: las concentraciones
(en condiciones estándar) de citrato (91%), del intermediario cis-aconitato (3%) y de
isocitrato (6%), empujan decididamente la reacción hacia la producción de isocitrato.
En el sitio activo de la enzima está presente un clúster hierro-azufre que, junto a
algunos residuos de aminoácidos polares, liga el sustrato. En concreto, la unión al
sustrato se asegura por la presencia de un resto de serina, de arginina, de histidina y
de aspartato, que permiten sólo la unión estereospecifica del citrato 1R,2S,
rechazando la forma opuesta.
Reacción 3: Isocitrato deshidrogenasa (De isocitrato a oxoglutarato)
Reacción isocitrato-oxoglutaratoLa isocitrato deshidrogenasa mitocondrial es una
enzima dependiente de la presencia de NAD+ y de Mn2+ o Mg2+. Inicialmente, la
enzima cataliza la oxidación del isocitrato a oxalsuccinato, lo que genera una molécula
de NADH a partir de NAD+. Sucesivamente, la presencia de un ión bivalente, que
forma un complejo con los oxígenos del grupo carboxilo en posición alfa, aumenta la
electronegatividad de esa región molecular. Esto genera una reorganización de los
electrones en la molécula, con la consiguiente rotura de la unión entre el carbono en
posición gamma y el grupo carboxilo adyacente. De este modo se tiene una
descarboxilación, es decir, la salida de una molécula de CO2, que conduce a la
formación de α-cetoglutarato, caracterizado por dos carboxilos en las extremidades y
una cetona en posición alfa con respecto de uno de los dos grupos carboxilo.
Reacción 4: α-cetoglutarato deshidrogenasa (De oxoglutarato a Succinil-CoA)
Reacción oxoglutarato-succinil CoADespués de la conversión del isocitrato en α-
cetoglutarato se produce una segunda reacción de descarboxilación oxidativa, que
lleva a la formación de succinil CoA. La descarboxilación oxidativa del α-chetoglutarato
es muy parecida a la del piruvato, otro α-cetoácido.
Reacción 5: Succinato deshidrogenasa (De succinato a fumarato)
La parte final del ciclo consiste en la reorganización de moléculas a cuatro átomos de
carbono hasta la regeneración del oxalacetato. Para que eso sea posible, el grupo
metilo presente en el succinato tiene que convertirse en un carbonilo. Como ocurre en
otras rutas, por ejemplo en la beta oxidación de los ácidos grasos, tal conversión
ocurre mediante tres pasos: una primera oxidación, una hidratación y una segunda
oxidación. Estos tres pasos, además de regenerar oxalacetato, permiten la extracción
ulterior de energía mediante la formación de FADH2 y NADH.

10.- Señale las fases de la gluconeogénesis

La gluconeogénesis o glucogénesis, es la ruta anabólica por la que tiene lugar la
síntesis de glucógeno (también llamado glicógeno) a partir de un precursor más
simple, la glucosa-6-fosfato. Se lleva a cabo principalmente en el hígado, y en menor
medida en el músculo, es activado por insulina en respuesta a los altos niveles de
glucosa, que pueden ser (por ejemplo) posteriores a la ingesta de alimentos con
carbohidratos.

Fases:

 La Glucosa se convierte en glucosa-6-fosfato mediante una reacción

irreversible catalizada por la glucoquinasa o hexoquinasa dependiendo del
tejido en cuestión.
Glucosa + ATP → glucosa-6-P + ADP

 Glucosa-6-fosfato se convierte en glucosa-1-fosfato por la acción de la

Fosfoglucomutasa, mediante la formación obligada de un compuesto
intermediario, glucosa-1,6-bisfosfatasa.
Glucosa-6-P ←→ glucosa-1-P

 Glucosa-1-fosfato se convierte en UDP-glucosa por la acción de la UDP-

glucosa pirofosforilasa (llamada también uridil transferasa).
Glucosa-1-P + UTP → UDP-glucosa + PPi

 Las moléculas de glucosa son acopladas en cadena por la glucógeno sintasa,

este paso debe realizarse sobre un primer preexistente de glucógeno, es decir,
la glucógeno sintasa actúa formando alargamientos lineales de ramas
preexistentes, solamente formando uniones α1-4 permitiendo la unión de
glucosa a glucógeno preexistente
 Las ramificaciones son producidas por la enzima ramificadora del glucógeno
(amilo (1,4 ->1,6)-transglucosidasa), la cual transfiere un fragmento de 6 a 8
unidades del extremo no reductor y lo une a una glucosa por un enlace α-1,6.
Esto posibilita que ambas cadenas puedan continuar alargándose mediante
uniones α-1,4 de glucosas hasta poder producir nuevas ramificaciones.

 Es la vía generadora de glucógeno.

11.- Señale las fases de la vía de las pentosas y el tipo de coenzimas que
participan:
La ruta de la pentosa fosfato, también conocida como lanzadera de fosfatos de
pentosas, es una ruta metabólica estrechamente relacionada con la glucólisis, durante
la cual se utiliza la glucosa para generar ribosa, que es necesaria para la biosíntesis
de nucleótidos y ácidos nucleicos. Además, también se obtiene poder reductor en
forma de NADPH que se utilizará como coenzima de enzimas propias del metabolismo
anabólico.
De esta manera, este proceso metabólico, el cual es regulado por insulina, tiene una
doble función, ya que la glucosa se usa para formar NADPH, mientras que también se
puede transformar en otros componentes del metabolismo, especialmente pentosas,
utilizadas para la síntesis de nucleótidos y de ácidos nucleicos. Así, se forma un
puente entre rutas anabólicas y catabólicas de la glucosa.
La ruta de la pentosa fosfato tiene lugar en el citosol, y puede dividirse en dos fases:

 Fase oxidativa: se genera NADPH.

 Fase no oxidativa: se sintetizan pentosas-fosfato y otros monosacáridos-
fosfato.

12.- Indique los valores de la glicemia normal:

Los niveles de azúcar de sangre están estrictamente controlados por una variedad de
estímulos y de mecanismos. Esto es importante para la homeostasis metabólica. Los
niveles de azúcar pueden fluctuar después de ayunar durante mucho tiempo, o de una
hora o de dos después del consumo de comida. A pesar de esto, las fluctuaciones son
muy pequeñas. El nivel de glucosa en la sangre se mantiene dentro de un baremo
muy estrecho.
En la mayoría de los seres humanos este varía entre los 82 mg/dl y los 110 mg/dl (4,4
a 6,1 mmol/l). Los niveles de azúcar en la sangre suben hasta casi 140 mg/dl (7,8
mmol/l) o un poco después de una comida completa. En los seres humanos el nivel
normal de glucosa en la sangre ronda los 90 mg/dl, lo que equivale a 5mM (mmol/l).
Partiendo de que en una persona adulta circulan 5 litros de sangre y dado que el peso
molecular de glucosa (C6H12O6), es de aproximadamente 180 g/mol; el peso de la
glucosa que circula en la sangre ronda los 3.3g y los 7g en total.
Es decir que en un varón adulto sano de 75 kilos con un volumen de sangre de 5 litros
y un nivel de la glucosa 100 mg/dl de sangre o de 5,5 mmol/l tiene cerca de 5 g de
glucosa en la sangre en total.
Esto también significa aproximadamente un total de 45 g de agua corporal. El agua
corporal abarca más que la sangre y suele representar aproximadamente el 60% del
peso de cuerpo entero en los hombres. Cinco gramos de glucosa equivalen a una
cucharilla de azúcar.
Para ser considerada un no-diabético la Asociación Americana de la Diabetes
recomienda un nivel de la glucosa de menos de 180 mg/dl (10 mmol/l) después de una
comida y un nivel de glucosa en sangre de 90-130 mg/dl (5 a 7,2 mmol/l) antes de la
comida.
TRABAJO
DE CASA
 Nº 09

1.- Defina lo que es un lípido de manera breve:

Grasa, sustancia orgánica insoluble en agua que se encuentra en el tejido adiposo y
en otras partes del cuerpo de los animales, así como en los vegetales, especialmente
en las semillas de ciertas plantas; está constituida por una mezcla de ácidos grasos y
ésteres de glicerina y sirve como reserva de energía.

2.- Señale las principales características de un ácido graso:

Los ácidos grasos son un tipo de lípidos formados, por una cadena hidrocarbonada
alifática y se caracterizan porque tienen un número par de átomos de carbono y un
grupo carboxilo (-COOH) al final de la cadena.
Los ácidos grasos pueden ser:
 Saturados, sólo tienen enlaces simples y suelen encontrarse en grasas
animales. Algunos ácidos grasos saturados son:

 Ácido mirística (14 átomos de carbono)

 Ácido palmítico (16 átomos de carbono)
 Ácido esteárico (18 átomos de carbono)
 Ácido raquítico (20 átomos de carbono)

 Insaturados, tienen un doble enlace, suelen encontrarse fundamentalmente en

grasas de origen vegetal.
  Ácido palmitoleico (16 átomos de carbono, 1 doble enlace)
 Ácido oleico (18 átomos de carbono, 1 doble enlace)
 Poliinsaturados, contienen dos o más dobles enlaces.
 Ácido linoleico (18 átomos de carbono 2, dobles enlaces).
Los enlaces triples rara vez aparecen en los ácidos grasos de origen biológico. Por
otro lado, los ácidos grasos libres presentes en plantas y animales superiores, la
mayor parte de las veces contienen 16 y 18 átomos de carbono. Los que tienen menos
de 14 y más de 20 átomos de carbono son poco habituales.
También es de destacar que el número de átomos de carbono de los ácidos grasos es
un número par; la razón es que se sintetizan en el organismo por concatenación de
dos átomos de carbono.
En cuanto a sus propiedades físicas, destaca que son insolubles en agua, que los
ácidos grasos saturados (ácido palmítico y esteárico) son sólidos y que los insaturados
(ácido palmitoleico, oleico y linoleico) son líquidos.
Las reacciones en las cuales pueden intervenir vienen dadas por su grupo carboxilo:

 Reacciones de saponificación
Ácido graso + base = sal de ácido graso (jabón) + agua

 Reacciones de esterificación
Ácido graso + alcohol = éster + agua
Otro tipo de reacciones en las que pueden verse involucrados los ácidos grasos
insaturados son las reacciones de autooxidación o enranciamiento; en estas
reacciones se produce la reacción de los dobles enlaces con las moléculas de oxígeno
dando lugar a peróxidos. En los seres humanos esta reacción está impedida por la
presencia de la vitamina E. La principal función de los ácidos grasos es la de reserva
de energía.

3.- Señale las características de un lípido simple:

 Los lípidos simples son aquellos en cuya composición participan oxígeno,
carbono e hidrógeno. Su estructura está conformada por un alcohol y uno o
varios ácidos grasos.
 Los lípidos se ingieren a través de alimentos como lácteos, aceites, pescados,
frutos secos, entre otros. Una vez dentro del organismo, los lípidos cumplen
funciones muy importantes, como la protección de las células por medio de la
membrana biológica, que cubre a dichas células de una capa protectora, que
las separa de su entorno.
 Existe una clasificación general de los lípidos, según la cual éstos pueden ser
insaponificables o saponificables. Los lípidos insaponificables son aquellos que
no contienen ácidos grasos dentro de su estructura.
 Los lípidos saponificables son los que sí tienen ácidos grasos dentro de su
composición. Los lípidos simples se encuentran dentro de esta categoría junto
con los lípidos complejos, que se caracterizan por tener también moléculas de
oxígeno, carbono e hidrógeno, pero además tienen azufre, nitrógeno y otros
elementos.
  Los lípidos simples son una gran reserva de energía en el organismo y se
caracterizan por ser no solubles en agua.

4.- Porque se produce el enranciamiento de las grasas neutras:

La autooxidación o enranciamiento de los ácidos grasos insaturados se debe a la
reacción de los dobles enlaces con moléculas de oxígeno. El doble enlace se rompe y
la molécula se escinde formando aldehídos.

Se ha comprobado que la presencia de la vitamina E, evita la auto oxidación de lípidos

como la vitamina A, lípidos de membrana, grasas etc. En el aceite de oliva refinado se
pierde la vitamina E, ya que este es extraído mediante disolventes orgánicos, proceso
que requiere un tratamiento posterior de eliminación de impurezas con pérdida de esta
vitamina, y se enrancia con facilidad. El aceite de oliva virgen es extraído por presión
en frío de las olivas y es portador de la suficiente vitamina E para evitar su
autooxidación. La mezcla de aceite refinado con aceite virgen se denomina aceite puro
de oliva.

5.- Señale los principales lípidos complejos:

Son los lípidos que, además de contener en su molécula carbono, hidrógeno y
oxígeno, contienen otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra biomolécula
como un glúcido. A los lípidos complejos también se les llama lípidos de membrana
pues son las principales moléculas que forman las membranas celulares.

 Fosfolípidos
 Fosfoglicéridos
 Fosfoesfingolípidos
 Glucolípidos
 Cerebrósidos
 Gangliósidos

6.- Que molécula predomina en los quilomicrones:

Los quilomicrones son macromoléculas lipoproteínas, es decir, son compuestos
formados por varias moléculas, de origen lipídico y proteico. Las lipoproteínas forman
una mocopa lipídica, en el interior de la cual se retienen lípidos, como triglicéridos o
colesterol, que han de ser transportados por el cuerpo. Están compuestos por
apolipoproteínas (ApoA, B, C y E), que son las proteínas encargadas de que la
macromolécula viaje por el torrente sanguíneo. Se sitúan en la envoltura.

7.- Donde se sintetizan las VLDL:

Las VLDL, lipoproteínas de muy baja densidad, se sintetizan en el hígado y
transportan lípidos a los tejidos; estas VLDL van perdiendo en el organismo
triacilgliceroles y algunas apoproteínas y fosfolípidos; finalmente sus restos sin
triacilgliceroles (IDL, lipoproteínas de densidad intermedia) son captados por el hígado
o convertidos en LDL.

8.- Indique donde se degradan las HDL:

Las HDL, lipoproteínas de alta densidad, también se producen en el hígado y eliminan
de las células el exceso de colesterol llevándolo al hígado, único órgano que puede
desprenderse de éste convirtiéndolo en ácidos biliares.

9.- Diga usted si el glicerol puede ingresar a la vía Glucolisis y cuál sería
el mecanismo:
Si ya que el glicerol es una molécula de tres carbonos similar al alcohol. Aparece
naturalmente en el cuerpo como un componente de la grasa almacenada; una
pequeña cantidad también está presente en los fluidos corporales como glicerol libre.
Cuando el glicerol es ingerido, es absorbido e incrementa la concentración (término
técnico: osmolaridad o tonicidad) del fluido en la sangre y en los tejidos. La
concentración de estos fluidos se mantiene constante a través del cuerpo, por lo cual
el agua consumida con glicerol no es excretada hasta que el glicerol extra es o
eliminada por los riñones o degradada por el cuerpo.

10.- Señale las fases de la oxidación de los ácidos grasos:

 La β-oxidación de los ácidos grasos
 β-oxidación de ácidos grasos de cadena impar
 Oxidación de los ácidos grasos insaturados
 α-oxidación
 ω-oxidación
 Oxidación peroxisómicas de ácidos grasos

11.- Cuales son las moléculas denominadas cuerpos cetónicos:

El hígado posee la capacidad enzimática de derivar parte del acetil-CoA procedente de
la β-oxidación de los ácidos grasos (oxidación ya que proporciona energía, β porque
el carbono que se oxida es el segundo de la cadena, empezando a contar por el
extremo carboxílico) o del ácido pirúvico, sobre todo en períodos de excesiva
formación de acetil-CoA, hacia la producción de ácido acetoacético, transportado por
la sangre hacia los tejidos periféricos.

El ácido acetoacético, la acetona y el ácido 3-hidroxibutírico, sintetizado a partir del

acetil-CoA, son los llamados cuerpos cetónicos.

Los cuerpos cetónicos desempeñan un papel importante en la homeostasis del

organismo. En estados en los que la glucemia es baja (como en el ayuno o en dietas
pobres en glúcidos) o en casos donde la glucosa no puede ser utilizada (como en la
diabetes), la concentración de ácidos grasos y cuerpos cetónicos en el plasma
aumenta. Ambas sustancias sustituyen a la glucosa como combustible favorito para
obtener energía por parte de la célula. Conviene recordar que la gluconeogénesis, en
animales, utiliza distintos precursores como aminoácidos, lactato, glicerol o ácido
pirúvico para conseguir fabricar glucosa, pero que los ácidos grasos no pueden
convertirse en azúcares.

Así, por ejemplo, células como los eritrocitos o las constituyentes del cerebro obtienen
su energía mayoritariamente de la glucosa, ya que sus mitocondrias tienen poca
capacidad para oxidar los ácidos grasos y en situaciones de ayuno o casos de
diabetes los cuerpos cetónicos constituyen unos magníficos sustratos energéticos
sustitutivos de la glucosa.

12.- Indique que molécula se forma en la primera fase de la biosíntesis de

ácidos grasos:
En la primera fase de la biosíntesis de ácidos grasos se da la formación de la molécula
Malonil-CoA

13.- Indique en que órganos el glicerol es activado a glicerol-3-fosfato:

El glicerol debe ser activado a glicerol-3-fosfato y los acilos a acil-CoA, en
ambos casos se requieren de ATP, ello será activado en el riñón, hígado,
intestino y glándula mamaria poseen gliceroquinasa.
14.- Señale las fases de la síntesis de colesterol:
Un poco menos de la mitad del colesterol en el cuerpo se deriva de la biosíntesis de
nuevo. Cada día, aproximadamente el 10% de la biosíntesis del colesterol se hace en
el hígado, y aproximadamente 15%, en el intestino. La síntesis del colesterol se hace
en el citoplasma y los microsomas a partir del grupo acetato de dos carbonos la acetil-
CoA.

La acetil-CoA que se utiliza para la biosíntesis del colesterol se deriva de una reacción
de oxidación (e.g., los ácidos grasos o piruvato) en las mitocondrias y es transportada
al citoplasma por el mismo proceso que esta descrito para la síntesis del ácido grasos
(véase la figura abajo).

Acetil-CoA también puede ser sintetizado a partir de acetato de citosólicas derivados

de citoplasma la oxidación del etanol, que se inicia por la alcohol deshidrogenasa
citoplasmática (ADH3). Todas las reacciones de la reducción de la biosíntesis del
colesterol utilizan NADPH como cofactor. Los intermediarios isoprenoides de la
biosíntesis del colesterol se pueden ser dirigidos a otras reacciones de síntesis, tal
como para el dolicol (usado en la síntesis de glicoproteínas N-ligadas, coenzima Q (de
la fosforilación oxidativa) o la cadena lateral del heme-a. Además, estos intermedios se
utilizan en la modificación con lípidos de algunas proteínas.

El proceso tiene cinco pasos importantes:

1. Las acetil-CoAs se convierten en 3 hidroxi-3-metilglutaril-CoA (HMG-CoA)

2. La HMG-CoA se convierte en mevalonato
3. El mevalonato se convierte en la molécula basada isopreno, el isopentenil
pirofosfato (IPP), con la pérdida concomitante de CO2
4. El IPP se convierte en escualeno
5. El escualeno se convierte en colesterol.
TRABAJO
 DE CASA
Nº 10

1.- Indique la clasificación desde el punto de vista nutricional propuesta

de los aminoácidos:
Existen 28 aminoácidos conocidos, que combinados de diferentes formas crean
cientos de proteínas.

El 80% de estos nutrientes se producen en el hígado, son los llamados aminoácidos

no esenciales, y el 20% restante debe proveerse a través de la dieta y reciben el
nombre de aminoácidos esenciales.

 Aminoácidos no esenciales: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico,

citrulina, cisteina, cistina, ácido gama-aminobutírico, ácido glutámico,
glutamina, glicina, orinita, prolina, serina, taurina y tirosina.
  Aminoácidos esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofano y valina.

2.- Señale como se realiza la unión de aminoácidos, efectué formula

química:
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos
mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes
en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones, muchas de las
cuales todavía no se conocen.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es

alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos.
Orientativamente:

 Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
 Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
 Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena
polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las
compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas
multiméricas.

El enlace peptídico es un enlace, covalente entre el grupo amino (–NH2) de un

aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las
proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un
enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2
terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema
clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por
la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera
alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS.

3.- Señale los tipos de estructura que presentan las proteínas indicando
sus características:
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de
las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o
complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento específico.
4.- Explique los procesos que determinan la separación del grupo amina
de los Aminoácidos:
5.-Porque debe eliminarse el amoniaco del organismo y cuál es su
mecanismo:
El amoníaco (NH4+) es producido por células que se encuentran en todo el cuerpo,
especialmente en los intestinos, hígado y los riñones. En los riñones, el NH4+ juega un
papel menor en el equilibrio ácido-básico, pero por lo demás es un residuo metabólico
(principalmente el resultado del metabolismo de proteínas).

La mayor parte del amoníaco que el organismo produce es utilizado por el hígado en
la producción de urea.

Ésta también es un residuo, pero es mucho menos tóxico que el amoníaco. El

amoníaco es especialmente tóxico para el cerebro aun en concentraciones 100 veces
menor que las concentraciones normales de urea

El amoníaco es especialmente tóxico para el cerebro y puede producir confusión,

letargo y en algunas ocasiones coma.

Valores normales:
  El rango normal es de 15 a 45 mg/dL.

Las condiciones que pueden incrementar los niveles de amoníaco son, entre otras:

 Insuficiencia hepática
 Insuficiencia cardíaca congestiva severa
 Eritroblastosis fetal
 Sangrado gastrointestinal, por lo general en el tracto GI superior
 Enfermedades genéticas del ciclo de la urea
 Leucemia
 Pericarditis
 Síndrome de Reye
 Algunos medicamentos

¿Cuáles son los riesgos?

 Sangrado excesivo
 Desmayo o sensación de mareo
 Hematoma (acumulación de sangre debajo de la piel)
 Infección (un riesgo leve en cualquier momento que se presente ruptura de la
piel)
 Punciones múltiples para localizar las venas

6.- Señale la fase que comprende la síntesis de la urea:

REACCIÓN: Esta reacción se da en caliente. Tras haber pesado 10g de cianato
potasico y juntados con 35g de sulfato de amonio, los mezclamos con 90ml de agua y
calentamos con una llama pequeña.

EVAPORACIÓN: Con la ayuda de una varilla removemos mientras evaporamos la

sustancia con la llama de mechero pequeña y en el caso de que sea necesario
podremos meterlo en la estufa para su mejor evaporación. Cuidado a la hora de
remover porque en el momento que empieza a quedarse sin agua el producto sale en
forma de pequeñas gotas fuera del recipiente. Tras la evaporación obtendremos
mezcla de urea. (Soluble en etanol absoluto y en sulfato de potasio)

DISOLUCIÓN: Echamos el producto obtenido en un Erlenmeyer, (se puede seguir

conservándolo en el mismo vaso y así nos aseguraremos de que no perdemos
sustancia en el transvase) lo diluimos con 25ml de etanol absoluto y calentamos en
baño de agua hasta que empiece a hervir. Este proceso se puede hacer con una
cantidad pequeña de líquido poniendo bien en contacto todo el producto, segudo del
paso siguiente hasta completar la cantidad deseada de líquido recogido.

FILTRACIÓN: Dejando decantar el producto pasamos el líquido que queda en la

superficie a través de un papel de filtro y recogerlo en un matraz, así con cada porción
de líquido.

EVAPORACIÓN: Este proceso de evaporación se hace por medio de un baño de agua

y si no se consigue quitar toda la humedad se puede meter en una estufa. Tras esto
obtendremos urea.
Tras haber obtenido la urea se determinará el punto de fusión, para ello molturamos la
muestra, cerraremos por un extremo los capilares necesarios y los llenaremos de
muestra unos 2-3mm, nos aseguraremos de que quede bien compactada. El punto de
fusión lo hallaremos con el “Büchi”.

7.- Indique el requerimiento de la descarboxilasa que retira el grupo

carboxilo de los aminoácidos:
8.- Indique los aminoácidos que participan en la síntesis de la Creatina:
La creatina es producida naturalmente en el cuerpo humano a partir de aminoácidos
principalmente en el riñón y el hígado. Se transporta en la sangre para uso de los
músculos. Aproximadamente el 95% de la creatina total del cuerpo humano se
encuentra en el músculo esquelético. La creatina no es un nutriente esencial, ya que
se biosintetiza en el cuerpo humano a partir de L-arginina, glicina y L-metionina. En los
seres humanos y animales, aproximadamente la mitad de la creatina almacenada se
consume de los alimentos (sobre todo a partir de la carne). Dado que las verduras no
contienen creatina, los vegetarianos presentan menores niveles de creatina muscular,
pero muestran el mismo nivel después de usar los suplementos.

La enzima GATM (L-arginina: glicina amidinotransferasa, (EC 2.1.4.1) es una enzima

mitocondrial responsable de catalizar el primer paso limitante de la biosíntesis de la
creatina, y se expresa sobre todo en el riñón y páncreas. La segunda enzima
implicada en la biosíntesis de la creatina es la GAMT, (Guanidinoacetato N-
metiltransferasa, EC: 2.1.1.2 EC: 2.1.1.2), primariamente expresada en el hígado y el
páncreas. Existen deficiencias genéticas en la ruta de biosíntesis de la creatina que
dan lugar a diferentes defectos neurológicos graves.

9.- Indique como se determina la secuencia de aminoácidos de una

proteína:
Se denomina secuencia de aminoácidos o secuencia peptídica o secuencia
aminoacídica al orden en que los aminoácidos se encadenan dentro de los péptidos y
las proteínas.

Las proteínas pertenecen al tipo de moléculas denominadas polímeros, es decir, están

compuestas de una sucesión de fragmentos menores. Más específicamente, son
polímeros lineales, compuestos de una secuencia no ramificada de fragmentos que
son, en el caso de las proteínas, los aminoácidos. Pese a ser cadenas lineales, se
pliegan sobre sí mismas para adquirir una estructura tridimensional que condiciona su
estructura y función (estructura secundaria y terciaria). También depende de la
secuencia aminoacídica que tenga, llamándose a esta secuencia estructura primaria
de la proteína.

Aunque hasta ahora no se ha logrado, debería ser posible predecir la estructura

tridimensional de una proteína conociendo su estructura primaria, salvo en algunos
casos especiales. La secuencia de aminoácidos de una proteína viene determinada
por la secuencia de nucleótidos del ADN del gen que la codifica.

10.- Explique cómo funciona el código genético:

Sabemos que el ADN contiene el código genético que ordena el desarrollo,
crecimiento y mantenimiento de los seres vivos. El ADN está constituido por una doble
cadena helicoidal que está formada por parejas de nucleótidos (T-A, C-G) los cuales
llevarían inscrito el código genético.

Así pues, el bloque genético de un ser vivo ( genoma ) constaría de un conjunto de

cromosomas, formados a su vez por eslabones o genes, todos ellos formados por
parejas de nucleótidos que contendrían los datos genéticos según su distribución en la
cadena.

¿Cómo funciona el código genético?

 Los cromosomas constan de genes cada uno de los cuales tiene la misión de
influir en un determinado elemento de las células.
 Cada gen consta de una porción de código del cual solo podrá acoplarse a un
determinado órgano o elemento de una célula.
 En cada gen podemos distinguir tres características: código, AMP energético y
nucleótidos (Timina-Adenina, Citosina-Guanina) y acumuladores-emisores de
electrones.

Por lo tanto, y simplificando los procesos, podemos definir que:

 “Un gen es un paquete de alimento energético o combustible con un código de

acceso para un elemento determinado de la célula”.
 La misión de los genes y, por tanto, de ADN (o DNA) es la de "alimentar" y
desarrollar a los elementos celulares. Por ejemplo, alinear aminoácidos y
cederles la energía para soldarlos (>>OH2) y construir así las proteínas.
 La esencia del desarrollo de un ser vivo está en la alimentación energética
coordinada de cada uno de sus elementos celulares incluido los elementos
inductores de la reproducción celular. Y esta coordinación estará determinada
por el ordenamiento de los genes en cada cromosoma y de los cromosomas en
el conjunto o cuerpo genético.

Podemos concluir con que:

 “La funcionalidad genética consiste en el reparto adecuado de los factores

energéticos del crecimiento y desarrollo (o genes) mediante un código
particular de acceso para cada elemento que estará insertado tanto en el
gen”.

11.- Indique las fases que comprende la biosíntesis de las proteínas:

La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes
fases:
 Fase de activación de los aminoácidos.
 Fase de traducción que comprende:
  Inicio de la síntesis proteica.
 Elongación de la cadena polipeptídica.
 Finalización de la síntesis de proteínas.
 Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos
prostésicos para la constitución de las proteínas.
Fase de activación de los aminoácidos:
Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos
pueden unirse ARN específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-
ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera la enzima,
que vuelve a actuar.
Inicio de la síntesis proteica:
En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad
menor de los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo,
se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo activo
o ribosomal.
Elongación de la cadena polipeptídica:
ADN en síntesis de proteínas. El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos
de unión. El centro P o centro peptidil y el centro A. El radical amino del
aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se unen mediante un enlace
peptídico y se cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.De
esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido.
Seguidamente se libera el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación
ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P.
Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A
continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su
segunda translocación. Este proceso puede repetirse muchas veces y depende
del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.
Finalización de la síntesis de proteínas:
En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin
sentido, también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA,
UAG y UAA. No existe ARNt tal que su anticodón sea complementario. Por ello,
la síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica ha finalizado.
12.- Señale cuanto es el gasto energético en la formación de un enlace
peptídico:
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin
ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo
a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino del siguiente. Este enlace se forma
por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una
reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes:

Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un
tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.

Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura

tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o
elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un
detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden
romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a
elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.

13.- Señale las vías que sigue la síntesis de proteínas:

14.- Explique cómo se regula la expresión genética:

La regulación génica es la forma como una célula controla qué genes, de los muchos
genes en su genoma, se "encienden" (expresan). Gracias a la regulación de los genes,
cada tipo de célula en tu cuerpo tiene un conjunto diferente de genes activos, a pesar
de que casi todas las células del cuerpo contienen exactamente el mismo ADN. Estos
diferentes patrones de expresión génica causan que tus diversos tipos de células
tengan diferentes conjuntos de proteínas, lo que hace que cada tipo de célula sea
exclusivamente especializada para hacer su trabajo.

Por ejemplo, una de las funciones del hígado es eliminar las sustancias tóxicas como
el alcohol de la sangre. Para ello, las células del hígado expresan genes que codifican
las subunidades (piezas) de una enzima llamada alcohol deshidrogenasa. Esta enzima
descompone al alcohol en una molécula no tóxica. Las neuronas en el cerebro de una
persona no eliminan las toxinas del cuerpo, así que mantienen estos genes sin
expresar, o "apagados". Del mismo modo, las células del hígado no envían señales
utilizando neurotransmisores, así que mantienen los genes neurotransmisores
apagados.

15.- Señale la acción de los antibióticos en la biosíntesis de proteínas:

Los agentes antimicrobianos pueden interferir diferentes funciones que lleva a cabo la
bacteria, tales como la síntesis de sus ácidos nucleicos, de proteínas, o para el
procesamiento de aminoácidos o azúcares del medio, necesarios para la biosíntesis
de sus paredes o membranas celulares. Las drogas antibacterianas pueden actuar en
una o más áreas del funcionamiento del microorganismo y producir dos principales
efectos: la muerte de la bacteria, designándose entonces como agentes bactericidas o
sólo inhibir el desarrollo y reproducción del germen, llamándose entonces agentes
bacteriostáticos.
 TRABAJO
DE CASA
Nº 11

1.- Enuncie un concepto de los ácidos nucleicos:

Los ácidos nucleicos constituyen el material genético de los organismos y son
necesarios para el almacenamiento y la expresión de la información genética. Existen
dos tipos de ácidos nucleicos química y estructuralmente distintos: el ácido
desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN); ambos se encuentran en
todas las células procariotas, eucariotas y virus. El ADN funciona como el almacén de
la información genética y se localiza en los cromosomas del núcleo, las mitocondrias y
los cloroplastos de las células eucariotas. En las células procariotas el ADN se
encuentra en su único cromosoma y, de manera extracromosómica, en forma de
plásmidos. El ARN interviene en la transferencia de la información contenida en el
ADN hacia los compartimientos celulares. Se encuentra en el núcleo, el citoplasma, la
matriz mitocondrial y el estroma de cloroplastos de células eucariotas y en el citosol de
células procariotas.

Composición de los ácidos nucleicos

 La unidad básica de los ácidos nucleicos es el nucleótido, una molécula

orgánica compuesta por tres componentes:
 Base nitrogenada, una purina o pirimidina.
 Pentosa, una ribosa o desoxirribosa según el ácido nucleico.
 Grupo fosfato, causante de las cargas negativas de los ácidos nucleicos y que
le brinda características ácidas

2.- Explique la relación que existe entre las bases nitrogenadas en el ADN:
Las bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucleicos son de dos tipos,
púricas y pirimidínicas. Las bases púricas derivadas de la purina (fusión de un anillo
pirimidínico y uno de imidazol) son la Adenina (6-aminopurina) y la Guanina (2-amino-
6-hidroxipurina). Las bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina) son la Timina
(2,6-dihidroxi-5-metilpirimidina o también llamada 5-metiluracilo), Citosina (2-hidroxi-6-
aminopirimidina) y Uracilo (2,6-dihidroxipirimidina). Las bases nitrogenadas que
forman normalmente parte del ADN son: Adenina (A), Guanina (G), Citosina y Timina
(T). Las bases nitrogenadas que forman parte del ARN son: Adenina (A), Guanina (G),
Citosina (C) y Uracilo (U). Por tanto, la Timina es específica del ADN y el Uracilo es
específico del ARN.

3.- Establezca los puentes de hidrogeno que se forman entre una C-G y A-
T:

4.- Qué importancia tiene la secuencia de nucleótidos en la cadena ADN:

Una secuencia de ADN, secuencia de nucleótidos' o secuencia genética' es una
sucesión de letras representando la estructura primaria de una molécula real o
hipotética de ADN o banda, con la capacidad de transportar información.
Las posibles letras son A, C, G, y T, que simbolizan las cuatro subunidades de
nucleótidos de una banda ADN - adenina, citosina, guanina, timina, que son bases
covalentemente ligadas a cadenas fosfóricas. En el típico caso, las secuencias se
presentan pegadas unas a las otras, sin espacios, como en la secuencia
AAAGTCTGAC, yendo de 5' a 3' de izq. a derecha.
Una sucesión de cualquier número de nucleótidos mayor a cuatro es posible de
llamarse una secuencia. En relación a su función biológica, que puede depender del
contexto, una secuencia puede tener sentido o antisentido, y ser tanto codificante o no
codificante. Las secuencias de ADN pueden contener "ADN no codificante."
Las secuencias pueden derivarse de material biológico de descarte a través del
proceso de secuenciación del ADN.
En algunos casos especiales, las letras seguidas de A, T, C, y G se presentan en una
secuencia. Esas letras representan ambigüedad

5.- Como se llaman las proteínas que se hallan asociadas al ADN de

eucariotas:
Los elementos fundamentales de un organismo son las proteínas, las cuales participan
en casi todos los procesos biológicos, por ejemplo existen proteínas estructurales que
forman las uñas, los vellos, el pelo, etc., formados por queratina; proteínas que dan
forma como el colágeno que tiene la piel; proteínas contráctiles como la actina y
miosina que le dan el movimiento a los músculos; otras proteínas como la
hemoglobina en la sangre, que transporta oxígeno que respiramos y varias hormonas
que regulan las funciones del organismo, como la insulina que controla el nivel de
azúcar en la sangre; otras de defensa son los anticuerpos, además, en todo momento
dentro de cada célula, están en acción cientos de enzimas para llevar a cabo las
reacciones químicas que mantienen la vida.
El número y tipo de proteínas que cada especie puede sintetizar es único y se
encuentra determinado por la información genética.

6.- Defina ARN:

El ARN o Ácido Ribonucleico es una molécula que cumple una importante función al
permitir copiar la información contenida en el ADN, trasportarla a las estructuras
celulares encargadas de elaborar las distintas proteínas y formar además parte de la
maquinaria en la que se lleva a cabo la producción de estas últimas.

A diferencia del ADN que es una molécula de doble cadena, el ARN tiene una sola
cadena y tiene una molécula de ribosa en su composición la cual es responsable por
su nombre.

Existen tres tipos de ARN, cada uno con una función específica dentro de este
proceso, ellos son:
ARN mensajero (ARNm): Esta molécula se origina al copiar un segmento del ADN que
tiene la información para una determinada proteína, lo que se conoce como gen, cada
ARNm tiene la información para una proteína específica y existen tantos ARNm como
tipos de proteínas posibles. El ARNm puede ser descrito como una especie de molde
o receta que contiene la información que especifica la forma en que deben colocarse
los aminoácidos para poder así ir fabricando cada una de las distintas proteínas. El
código contenido en esta molécula se encuentra escrito solo con cuatro bases o
nucleótidos (adenina, uracilo, guanina y citosina) que se agrupan de tres en tres
formando los tripletes, que son las unidades de información genética también llamado
código genético.

ARN de transferencia (ARNt): Esta molécula interviene en la descodificación del

mensaje y se une por una parte a la molécula de ARN mensajero y por otra al
aminoácido correspondiente al triplete que se está descifrando. Podría decirse que
esta molécula cumple la función de traductor o interprete de la información genética.

ARN ribosómico (ARNr): Este tipo de ARN se une a un grupo de proteínas llamadas
proteínas ribosómicas con la finalidad de constituir los ribosomas que son estructuras
localizadas en el citoplasma de las células y que tienen como función llevar a cabo el
proceso de traducción, en el que se sintetizan las distintas proteínas a partir de la
información contenida en el ARN mensajero. Los ribosomas son capaces de reconocer
dos tipos de tripletes que no codifican para ningún aminoácido, se trata más bien
códigos que le permiten saber cuándo se está iniciando la información para una
proteína y cuando ha finalizado la misma para que ocurra así la culminación y
liberación de esta nueva moléculas.

En el caso de microrganismos como los virus, algunos de ellos no tienen ADN, por lo
que su ARN es la única molécula que contiene información genética, que es capaz de
replicarse en la maquinaria de las células del huésped al que han infectado.

7.- Señale las moléculas que intervienen inhibiendo a las fosforribosil

pirofosfato sintetasa en la biosíntesis de las purinas:
8.- Señale las moléculas que intervienen en la síntesis de pirimidinas:

9.- Señale las características de la biosíntesis del ADN:

La ADN polimerasa cataliza la síntesis de un nuevo ADN en la dirección 5' a 3' usando
una cadena de ADN como plantilla. Los substratos para la ADN polimerasa no son los
nucleótidos, sino moléculas relacionadas llamadas trifosfato nucleósido. Estos
compuestos tienen tres grupos fosfato en lugar de un fosfato, lo cual es característico
de los nucleótidos. En la biosíntesis del ADN, un trifosfato nucleósido se aparea en la
cadena del ADN que sirve como plantilla, y una unión fosofodiéster se forma entre la
cadena que va creciendo y el nuevo nucleótido. La ADN polimerasa asegura que se
forme el par correcto y cataliza la formación de la unión fosfodiéster.

10.- Señale la enzima más importante en la síntesis de ADN:

La topoisomerasa también juega un papel importante de mantenimiento durante la
replicación del ADN. La ADN polimerasa I, la otra polimerasa que participa en la
replicación, elimina los cebadores de ARN y los sustituye por ADN. La enzima ADN
ligasa sella las brechas que permanecen después de reemplazar los cebadore

11.- Indique el nombre fenómeno que comprende la biosíntesis de ARN:

El ácido ribonucleico (ARN o RNA) es un ácido nucleico formado por una cadena de
ribonucleótidos. Está presente tanto en las células procariontes como en los
eucariontes, y es el único material genético de ciertos virus (virus ARN).
El ARN se puede definir como la molécula formada por una cadena simple de
ribonucleótidos, cada uno de ellos formado por ribosa, un fosfato y una de las cuatro
bases nitrogenadas (adenina, guanina, citosina y uracilo). El ARN celular es lineal y
monocatenario (de una sola cadena), pero en el genoma de algunos virus es de doble
hebra.
En los organismos celulares desempeña diversas funciones. Es la molécula que dirige
las etapas intermedias de la síntesis proteica; el ADN no puede actuar solo, y se vale
del ARN para transferir esta información vital durante la síntesis de proteínas
(producción de las proteínas que necesita la célula para sus actividades y su
desarrollo). Varios tipos de ARN regulan la expresión génica, mientras que otros tienen
actividad catalítica. El ARN es, pues, mucho más versátil que el ADN.