PROTEINAS

• ¿Que entiende por aminoácidos?

• ¿De dónde provienen los aminoácidos?

• ¿De dónde provienen las proteínas?

• ¿Qué alimentos son ricos en proteínas?

• ¿Cómo se forma el enlace peptidico?

• ¿En que consiste la desnaturalización de

las proteínas?
 PROTEÍNAS
• Son polímeros construidos a partir de 20 aminoácidos
diferentes, son responsables de la estructura de las
membranas celulares, constituye el cartílago y el tejido
conectivo, transportan oxigeno en la sangre y el musculo
(hemoglobina), dirigen las reacciones biológicas
(enzimas), defienden al cuerpo de las infecciones y son
una fuente de energía.
AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos tienen dos grupos funcionales un grupo

– NH2 y otro – COOH,
• En condiciones fisiológicas (solución acuosa), el grupo –
COOH pierde un H+ para formar el –COO- y el –NH2 gana
un H+ para formar el NH3+, al tener un extremo con carga
positiva y negativa, los aminoácidos son dipolares
llamados ZWITERIONES.

• Los aminoácidos por poseer grupo amino y carboxilo son

compuestos anfotéricos (pueden reaccionar con ácidos y
bases).
• Cuando un aminoácido esta en solución ácida, el grupo –COO-
acepta un H+ para formar COOH y su grupo NH3+ permanece
como tal por lo que su carga será 1+.
• Cuando la solución es básica el grupo NH3+ pierde un H+ como
el aminoácido tiene un grupo carboxilato –COO- se carga 1- .
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

• Los aminoácidos ácidos, contienen –COOH por lo que se

comportan como ácidos débiles.

• Los aminoácidos básicos, contienen –NH2 de carácter

básico débil.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y AMINOÁCIDOS BÁSICOS
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

• Todos los α aminoácidos a excepción de la glicina son

quirales, por lo tanto los aa presentan isomería óptica D
y L (isómero L , constituyente de los sistemas biológicos).
PÉPTIDOS
• Se forman cuando se enlazan dos o más aminoácidos, el
enlace peptídico es el enlace de tipo amida que se forma
entre el grupo –COO- de un aa que reacciona con grupo –NH3
de otro aa.

• Dos aminoácidos unidos entre si mediante un enlace

peptídico forma un dipeptido.
NOMENCLATURA DE PÉPTIDOS

• Para nombrar se inicia por el aa N-terminal y luego los demás

aa con terminación il, separado por guiones, finalmente se
indica el nombre completo del aa C-terminal.

De la alanina De la glicina De la serina serina

alanil glicil

Alanil – glicil – serina

(Ala-Gly-Ser)
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• Cuando una cadena contiene mas de 50 aminoácidos,
por lo general se llama proteína.

• ESTRUCTURA PRIMARIA: es la secuencia de aminoácidos

enlazados por enlaces peptídicos.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA: se forma cuando
loa aminoácidos que la forman se unen entre si
mediante enlaces hidrógeno o con otra cadena
polipetídica.
HELICE α

La hélice alfa, se da por la

estructura helicoidal como si
fuera un cable de teléfono
enrollado en espiral, y esto
formado por el elevado
número de enlaces
hidrógenos a o largo de la
cadena polipetídica.
HOJA PLEGADA β
Modo compacto que le
confiere fortaleza,
flexibilidad y
durabilidad. Se da por
los enlaces hidrógeno
que se forman entre las
cadenas polipeptídica
unas al lado de otras.
ESTRUCTURA TERCIARIA
• Se originan por las atracciones y repulsiones que se
establecen entre los grupos de las cadenas laterales de los
aminoácidos, adquiriendo una estructura tridimensional.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Formada por 2 o más subunidades polipeptídicas, que
llevan a la formación de una proteína biológicamente
activa.
Ejemplo: hemoglobina que transporta el oxígeno en la
sangre.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Se produce cuando se
rompen las
interacciones de las
estructuras,
cuaternarias, terciarias y
secundarias, sin que se
vean afectados los
enlaces covalentes del
tipo amida de la
estructura primaria,
dejando de ser
biológicamente activa.
EJEMPLOS