Desnaturalización (bioquímica)

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En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos
nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a
veces también cambian sus propiedades físico-químicas.

Índice
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 1Desnaturalización de una proteína

o 1.1Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
o 1.2Pérdida de función
o 1.3Reversibilidad e irreversibilidad
o 1.4Algunos ejemplos comunes
 2Desnaturalización de ácidos nucleicos
 3Factores desnaturalizantes
o 3.1Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas
o 3.2Efecto de la fuerza iónica sobre la estructura de las proteínas
o 3.3Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas
o 3.4Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas
 4Historia
 5El SIDA y la AZT
o 5.1Véase también

Desnaturalización de una proteína[editar]

Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad, causadas

por la alta temperatura (mientras se la fríe).

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación

espacial) y así el característico plegamiento de su estructura.
Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son
creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación
requerida de aminoácidos por la instrucción genética, en un proceso conocido
como transcripción genética. Las proteínas recién creadas experimentan
una modificación posmodificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales,
como el cobre, zincy hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a
plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de
forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su
estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la
proteína determina cómo interaccionará con el entorno.
Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole
calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso
llamado desnaturalización.
Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles [editar]

 En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se

separan o su posición espacial se corrompen.
 La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
 Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como
los puentes disulfuros entre las cisteínas).
 Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminoácidos.
 Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminoácidos.
 En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los
patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
 La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no
es interrumpida por la desnaturalización.
Ejemplos: la preparación de ceviches o carne en un ácido como la naranja. Se observa que
adoptan una coloración blanquecina (esto es debido a la desnaturalización).
Pérdida de función[editar]
La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse
más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de
los sustratos no están posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad[editar]

Proteína cuya desnaturalización es reversible.

En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de

modificación de las estructuras de la proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de
desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias
horas, incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es
tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen
estructuras distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad(debido
a los agregados polares que puedan unírsele). Recientemente se ha descubierto que, para
una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. Esto
fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la información
necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria
de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.
Algunos ejemplos comunes[editar]
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón
por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son
en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida;
pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa
misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por
ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata, que se produce por
calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema). La
proteína de la leche se llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica.
Esto se le conoce en lo cotidiano “Se cortó la leche”. La caseína se desnaturaliza cuando se
agrega a un vaso de leche suficiente jugo de limón para modificar el pH de la misma.

Desnaturalización de ácidos nucleicos[editar]

La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una
separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógenose
rompen. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las cadenas del
ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se
restauran. Si las condiciones son restauradas rápidamente, las cadenas pueden no alinearse
correctamente.

Factores desnaturalizantes[editar]
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

1. La polaridad del disolvente.

2. La fuerza iónica.
3. El pH.
4. La temperatura.
Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las
proteínas[editar]
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el
agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos
iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los
disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan
la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los
detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.
Efecto de la fuerza iónica sobre la estructura de las proteínas [editar]
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato de amonio, urea o cloruro de
guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los
grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2)
rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las
moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por
el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el
exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una
disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se
disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y
se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original...
Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas [editar]
Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la
envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y
básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de
las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a
menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto
isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de
repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.
Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas [editar]
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se
desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento
de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la
proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

Historia[editar]
Gracias a las investigaciones del bioquímico estadounidense [Santiago León Demarco], en
1957, mediante los experimentos que realizó con la ribonucleasa (comúnmente RNasa),
demostró que es posible que las proteínas se desnaturalicen de manera reversible. Al
principio se pensaba que la desnaturalización y pérdida de función en las proteínas era
irreversible.
La ribonucleasa es una proteína que está formada por 124 aminoácidos de los cuales 8 son
cisteínas (Cys) que forman 4 enlaces disulfuro. El experimento consistió en que Anfisen
agregó a la ribonucleasa urea 8 M (mol/L) y beta-mercaptoetanol, la combinación entre estas
dos sustancias provocan la desnaturalización de la proteína anulando sus funciones
biológicas.
Pero pudo observar que si eliminaba la urea y el beta-mercaptoetanol, la ribonucleasa
recuperaba toda su actividad, lo que implica que los puentes de hidrógeno y los puentes
disulfuro de las estructuras secundarias y terciarias se volvieron a formar recuperando su
función.
Gracias a esta observación pudo concluir que el plegamiento es espontáneo y es
termodinámicamente favorable y que la información sobre el plegamiento reside solo en la
cadena lineal, es decir, la configuración estructural de una proteína es una información que se
encuentra codificada en la estructura primaria de dicha proteína.

El SIDA y la AZT[editar]
En relación a la desnaturalización de proteínas, algunas enfermedades como
el SIDA (producido por un retrovirus VIH), que es un virus con una capa doble de lípidos, es
como un envoltorio para varios tipos de proteínas, una enzima llamada transcriptasa
reversa y RNA. El término retrovirus hace alusión a la síntesis de DNA celular por la enzima
del virus, dirigida por el RNA del virus más que por el DNA de la célula. El retrovirus del VIH
actúa de forma en la que lo hacen los demás virus, entran a las células T usan su maquinaria
para sintetizar su DNA de VIH, para esto usan la transcriptasa reversa, entonces hinchan a la
célula y hace que explote provocando ahí sus proliferación con las demás células. Hasta el
momento solo se ha aceptado al AZT (azidotimidina) que es un nucleósido derivado de la
timidina para el tratamiento del sida, actúa por su aparente aceptación por la transcriptasa
reversa en lugar de la timidina y forma entonces parte de la cadena del DNA impidiendo la
adición de otros nucleósidos a la cadena de DNA, desgraciadamente no cura esta enfermedad
y presenta efectos secundarios tóxicos que son intolerables, es costosa y puede realizarse
una resistencia por parte del virus del VIH.

Primero hay que saber de que se compone la clara del huevo, a que se debe

la mala asimilación de la clara cruda, en qué consiste la desnaturalización de

las proteínas, cómo repercute este proceso al problema del huevo y por qué

se produce la desnaturalización de la proteína de la clara de huevo al batirse.

¿De qué se compone la clara del huevo?

La clara es una sustancia casi transparente que se compone principalmente de

agua (en un 90%) y de proteínas, además también contiene minerales,

vitaminas, grasas (en una proporción minúscula comparada con la yema) y

glucosa.

De entre las proteínas de las que se compone el huevo, más de la mitad es

ovoalbúmina. La ovoalbúmina es una proteína de la familia de las serpinas (se

explica en el apartado siguiente) y se le considera una de las proteínas de

mayor valor biológico ya que poseen cerca de 385 aminoácidos y tiene muchos

de los ocho aminoácidos esenciales.

¿A qué se debe la mala asimilación de la clara cruda?

Cómo he comentado antes la ovoalbúmina pertenece a las serpinas. Las

serpinas son un grupo de proteínas capaces de inhibir la acción de algunas

enzimas. En este caso, la ovoalbúmina es capaz de evitar la acción de la

mayoría de las peptidasas (enzimas que participan en la digestión de las

proteínas rompiendo los enlaces peptídicos que mantienen unidas las largas

cadenas de aminoácidos) y aquí está el problema de su asimilación, al no ser

descompuesta por dichas enzimas el organismo es incapaz de asimilar los

aminoácidos de los que se compone la ovoalbúmina.

¿En qué consiste la desnaturalización de las

proteínas?

Las proteínas son cadenas muy largas de aminoácidos unidos por unos

enlaces que se llaman peptídicos. Estás cadenas se pliegan adoptando formas

cada vez más complejas que reciben el nombre de estructuras. Las estructuras

se clasifican en:

– Primaria: es la secuencia de aminoácidos en forma lineal, unidos por

enlaces peptídicos.

– Secundaria: mediante otro tipo de enlace que se llama puente de H, se

establecen una serie de uniones que hacen que la cadena de aminoácidos se

pliegue, adoptando forma de espiral o de zigzag, dependiendo de donde se

produzcan las uniones.

– Terciaria: La cadena de aminoácidos que se había plegado antes vuelve a

plegarse pudiendo adoptar una forma esférica que recibe el nombre de

proteína globular o de forma alargada, causada por un plegamiento menor,

que reciben el nombre de proteína fibrilar. De la forma que adopte la proteína

en este nivel depende su función biológica, por lo que cualquier cambio en la

disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad

biológica. Este nuevo plegamiento se produce por la unión de nuevos

segmentos de la cadena mediante enlaces por puentes de H, puentes

disulfuro, fuerzas electroestáticas y fuerzas de Van der Waals.

– Cuaternaria: Esta estructura se da pocas veces y para lo que nos interesa

carece de importancia. Lo único a tener en cuenta es que se une mediante los

mismo enlaces que la terciaria.

Cuando decimos que una proteína se ha desnaturalizado nos referimos a que

por medio de unos agentes, que pueden ser físicos (la temperatura, la

presión…) o químicos (detergentes, disolventes orgánicos, cambios del pH…),

los enlaces que mantienen unida la cadena proteica en las distintas

conformaciones se han roto y dicha proteína ha perdido su configuración

espacial, y con ella, su función biológica.

Ahora bien, esto solo ocurre en la estructura secundaria, terciaria y

cuaternaria, nunca en la estructura primaria ya que los enlaces peptídicos,

presentes solo en este nivel estructural, son enlaces mucho más estables que

el resto y no se ven afectados.

Con esto se deja claro que la proteína pierde su función biológica, (la función

que realizaba dentro de un organismo, como catalizadora de reacciones, de

defensa, de transporte…) pero no ve afectada su composición

en aminoácidos, así que una proteína desnaturalizada no pierde propiedades

al ser ingerida, lo único que cambia es que está parcialmente digerida, pues se

han destruido algunos enlaces, y su asimilación es más fácil.

¿Cómo repercute este proceso al problema del

huevo?

Ahora vamos a aplicar todo el rollo anterior al caso que nos interesa, el

problema de la absorción de la ovoalbúmina y su función de antitripsina.

Antes he comentado que la ovoalbúmina posee la capacidad de bloquear la

acción de las enzimas encargadas de su descomposición. Esta característica

forma parte de su función biológica y por lo tanto, es una característica que

adquiere cuando la cadena de aminoácidos se ha plegado hasta la estructura

terciaria, adoptando la forma de proteína globular.

Como deduciréis, al calentar o batir la clara de huevo los enlaces que

mantienen plegada la proteína se rompen, por lo que pierde su forma de

proteína globular, se desenrollan y forman enlaces entre ellas (gracias a los

grupos hidrofóbicos que antes estaban encerrados en el interior de la

molécula), con lo que pasa de un estado líquido y semitransparente al blanco y

solido característico de un huevo cocido. Además del cambio físico también se

produce un cambio funcional, puesto que pierde las características propias de

la proteína, entre ellas la de inhibir la función de las enzimas digestivas.

¿Por qué se produce la desnaturalización de la

proteína de la clara de huevo al batirse?
Esto se debe a que con el proceso del batido, la energía que se produce rompe

los enlaces al igual que pasa cuando se somete a la cocción, pero la diferencia

del aspecto radica en que, además de esto, se introducen pequeñas burbujas

de aire entre la “malla” formada por la unión de las proteínas gracias al

carácter hidrófobo* de algunas de las proteínas desnaturalizadas.

Las burbujas de aire son apolares*, por lo que las proteínas con una parte

hidrófoba orientan su zona polar* hacia la zona acuosa y su zona apolar hacia

la burbuja, con lo que queda atrapada dentro de una micela en la malla

formada por las proteínas coaguladas.

En conclusión

Las proteínas de las claras de huevo al batirlas o cocerlas, se desnaturalizan y

pasan a serasimilables de forma óptima. Eso sí, recordar que aunque la

proteína se desnaturalice, las bacterias presentes en el huevo crudo siguen

estando, así que lo mejor es utilizar claras pasteurizadas o comprar huevos de

calidad.

*  Hidrofobo/a: Sustancia que huye del agua por no estar polarizada. Hay sustancias que tienen una parte

hidrófila y otra hidrófoba, así que una parte tiende a buscar el contacto con el agua y la otra huye, por lo que

se agru
una disminución en la solubilidad de ésta. (Calvo, 2004)

Ecuación de la reacción:

Desnaturalización por alcohol

5. Desnaturalización por metales pesados

Cuando se adicionó Sulfato de cobre en la muestra de clara de huevo se formó

una precipitación de coloración azul, esto a causa de la presencia de Cobre (metal
pesado) en el reactivo, por tanto al haber presencia de iones metálicos se
neutralizaron las cargas anicónicas de los grupos esenciales de la proteína
causando una precipitación debido a la desestabilización de esta.

Ecuación de la reacción:

6. Reacción de acetato de plomo alcalino

La reacción de acetato de plomo alcalino con la clara de huevo se tornó de un

color oscuro a causa de la reacción entre los aminoácidos azufrados
(principalmente Cisteina y Metionina) de las proteínas (en especial Ovoalbumina)
presentes en la clara de huevo y el acetato de plomo, debido a que estos se
presentara una separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el
cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo
y cualitativamente un olor característico fuerte y un precipitado negro, que permite
su reconocimiento en el laboratorio (Aguirre & Edwin).


Ecuación de la reacción:

7. Reacción Xantoproteica

La interacción entre ácido nítrico y la clara de huevo produjo una solución con
coloración naranja, esto producto de la reacción del ácido nítrico con los
aminoácidos aromáticos de las proteínas de la clara, los cuales formaron
posteriormente nitroderivados de anillos aromáticos. Lo aminoácidos aromáticos
que se reconocieron y dieron positivo durante la prueba son la Tirosina,
Fenilalanina y Triptófano los cuales están considerablemente presentes en
proteínas de la clara como la Ovoalbúmina.

Ecuación de la reacción: Reacción con Aminoácidos aromáticos Ejemplo: Tirosina:

8. Reacción de Hopkins Cole

La reacción de Hopkins Cole con la muestra de clara de huevo dio como producto
una muestra con color violeta, esta característica se formó debido a la reacción del
derivado del indol presente en el triptófano de las proteínas de la clara con el ácido
glioxílico, en presencia de ácido sulfúrico concentrado. En gran medida el análisis
cualitativo dio positivo en la prueba por la riqueza de aminoácidos de triptófano en
las proteínas de la muestra trabajada.

Ecuación de la reacción:


. Reconocimiento de proteínas con el reactivo de Biuret

Se formó una coloración violeta al reaccionar la muestra de clara de huevo con el

reactivo de Biuret, debido a la formación de un complejo de coordinación entre los
cationes cúpricos (



+

) en medio alcalino con las uniones peptídicas (los pares de electrones no

compartidos del nitrógeno).

Ecuación de la reacción:

10. Reconocimiento de proteínas con el reactivo de Ninhidrina

Al momento de reaccionar la muestra de Serina y de Prolina se formaron

complejos coloreados de violeta y amarillo respectivamente. La causa principal de
este comportamiento en la prueba se debe a que durante la reacción se consumen
dos equivalentes de Ninhidrina por cada aminoácido. En el primer paso de la
reacción el aminoácido se oxida, descarboxilandose y liberando amoniaco,
mientras que uno de los equivalentes de Ninhidrina se reduce a Hindrindantina. En
el segundo paso la Hindrindantina formada y otro equivalente de Ninidrina
reaccionan con el amoniaco formando un complejo de color purpura (Purpura
Ruhemann). La Prolina produce un complejo color amarillo. (Maria de la Luz
Velasquez Monroy, 2013)


Ecuación de la reacción: Primer paso: Segundo paso:

En el caso de la prolina se producirá un complejo de color amarillo

Conclusiones

La desnaturalización de proteínas se da por cambios bruscos del medio donde

esta se encuentra. Los factores tales como temperatura, pH, sales, ácidos
minerales fuertes y metales pesados afectan las interacciones de la estructura
terciaria de la proteína de manera reversible o irreversible disminuyendo así la
solubilidad de la misma.

El desdoblamiento de la proteína no solo desnaturaliza su estructura, sino que

inactiva considerablemente la función biológica que tiene la misma, por ejemplo, el
impacto de las temperaturas altas que estén por encima de los 40°C o los 50°C
hacen que la proteína sometida se vuelva instable e inactiva.

La ovoalbúmina presente en la clara de huevo es una proteína con diverso

contenido de aminoácidos, por lo tanto en todas las reacciones de reconocimiento
realizadas los resultados fueron positivos.
 Bibliografía

BERG, Jeremy; TYMOZCO, Jhon y STRYER, Lubert. Bioquímica. 6 ed. España:

Reverté, 2007. FEDUCHI CANOSA, Elena. Et al. Bioquímica. Conceptos
esenciales. Madrid: Médica Panamericana, 2010.380 p. ACUÑA. Química
Orgánica. Costa Rica: Universidad Estatal a Distancia. 2008 CHEFTEL. Proteínas
alimentarias. España: Acribia, S.A. 1989 Calvo, D. J. (2004).

Homepage del Dr Juan Carlos Calvo.

Obtenido de Homepage del Dr Juan Carlos Calvo: http://www.calv

Introducción
Desnaturalización de proteínas
Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se forman en los ribosomas
por lectura de los genes que llevan la información de la secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a
una determinada proteína. Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como cobre,
zinc, hierro, etc, para dar lugar a la proteína final que comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la
conformación espacial necesaria para realizar correctamente su función biológica. La pérdida de esta
conformación espacial hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica en el organismo y es lo
que se conoce como desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función catalítica.
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como acidez del
medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización de una proteína no afecta a lo que se
conoce cómo estructura primaria, esto es, la secuencia de aminoácidos base de la proteína.
Hay casos excepcionalmente raros en los que una proteína desnaturalizada no pierde su función biológica
Agentes desnaturalizantes
Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que producen la desnaturalización de
las proteínas. Entre los más comunes podemos citar:
- Temperatura
- Ph
- polaridad del disolvente
- fuerza iónica
El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la cocción del huevo. La clara del
huevo está compuesta en gran parte por agua y albúminas, un tipo de proteínas. Al aumentar la temperatura
las proteínas de la clara del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y la clara del huevo deja ser
líquida y transparente y pasa a ser opaca de color blanco y sólida
Objetivo general:
 Caracterizar algunas propiedades de las proteínas de la albumina de huevo mediante determinadas
reacciones.
Objetivos específicos:
 Observar el comportamiento de la proteína de la albumina de huevo en
diferentes medios (temperatura y PH extremos) observar los cambios en su estructura.
 Ejemplificar la desnaturalización de proteínas.

Materiales y Métodos
 Mechero de Bunsen
 Tubos de ensayo
 Gradilla
 Vaso de precipitación
 Tenedor o batidor
 Embudo y papel filtro
Materiales:
 Un huevo fresco
 Ácido nítrico(HNNO3)concentrado
 Hidróxido de sodio(NaOH) concentrado
 Sulfato cúprico (CuSO4) al 10% en alcohol.
 Hidróxido de sodio(NaOH) al 10%
Método:
Experimento 1: Preparar una solución de albúmina.
 Romper el extremo del huevo
 Verter aproximadamente 5ml de albúmina de huevo en el vaso de precipitación
 Batir la albúmina por algunos segundos.
 Agregar 25 ml de agua y mezclar.
Experimento 2: Reconocer la presencia de proteína mediante la coagulación.
 Numerar 3 tubos de ensayo
 Agregar 2 ml de albúmina de huevo a cada uno de los tubos
 Calentar lentamente el tubo 1, y observar la reacción
 Agregar 3 gotas de HNO3 conc. Al tubo 2 y observar la reacción.
 Agregar 3 gotas NaOH conc. Al tubo 2 y observar la reacción.

Fig.2 Proteína desnaturalizada sometido

Fig.1 Solución de albúmina de huevo a calor; a la adición de NaOH conc; y a la
adición de NaOH conc
Experimento 3: Reconocer la presencia de proteína mediante la reacción de biuret.
 Colocar 2 ml de la solución de albúmina en un tubo de ensayo.
 Añadir 1 ml de la solución de NaOH al 10% y 2 ml de la solución de CuSO4.
 Agitar y dejar reposar.
 Observar la reacción y el color. La presencia de la proteína en un medio alcalino produce sales
complejas de color violeta.

Fig.3 Proteína desnaturalizada reacción de

Fig.1 Solución de albúmina de huevo
biuret
Experimento 4: Reconocer la presencia de proteína mediante la reacción de Xantoproteica.
 Colocar 3 ml de la solución de albúmina en un tubo de ensayo.
 Añadir lentamente 1 ml de HNO3 conc.
 Observar la reacción y el color. La presencia de la proteína produce un precipitado amarrillo de color
amarrillo.

Fig.1 Solución de albúmina de Fig.4 Proteína desnaturalizada

huevo reacción xanprotica

Resultados

Discusión
Resultados del experimento n° 1 exposición a temperaturas elevada y adición de HNO3 conc y NaOH
conc.
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma
esférica. Se denominan proteínas globulares. Al freír o en este caso someter a calor la solución de albúmina
de huevo, el calor hace que las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas
cadenas con otras. Asimismo al añadir a esta albúmina de huevo a ácido nítrico (HNO3) o hidróxido de sodio
(NaOH) ocurre la misma reacción de coagulación pero en diferentes proporciones dependiendo
del método utilizado y del reactivo añadido. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y
color que se observa en las 3 muestras de las soluciones de la albumina de huevo. Este proceso que se
conoce con el nombre de desnaturalización se puede producir de muy diversas maneras:
 calentando : cocer o freír
 batiendo las claras
 por medio de agentes químicos como alcohol, sal, acetona, HNO3 conc, NaOH conc, etc.
Resultados del experimento n° 3 reconocer la presencia de proteína mediante la reacción de biuret.
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma
esférica. Se denominan proteínas globulares. Al someterla a NaOH al 10% y una solución de CuSO4. En este
caso utilizamos Hidróxido de sodio, este no participa en la reacción, pero proporciona el
medio alcalino necesario para que tenga lugar la reacción de biuret. El sulfato cúprico reacciona con la
proteína presente en la en la solución de albúmina de huevo, y esta se torna de color violeta.
Resultados del experimento n° 4 reconocer la presencia de proteína mediante la reacción
xantoproteico.
¿Qué ha sucedido?
 Al añadir a la solución de la albúmina de huevo ácido nítrico (HNO3 conc.) la solución de albumina se separa
y toma una coloración amarillenta en la parte inferior por la reacción del ácido nítrico con la proteína presente
en la solución.

Cuestionario
¿Qué es la desnaturalización de proteínas?
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación
molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el
punto de producirse su precipitación. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente
a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan.
Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas,
en resumen, no son funcionales. Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. Ejemplos
de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la
precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor.
Indique 5 alimentos ricos en proteínas
 Leche
 Huevo
 Carne
 Soya
 Yogurt
Indique los cambios ocurridos que sufre la proteína cuando se desnaturaliza
 Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta su viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión.
 Una drástica disminución de la solubilidad, ya que los residuos hidrofóbico del interior aparecen en la
superficie.
 Perdida de las propiedades biológicas.
¿Cuáles son las funciones de las proteínas?
 Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de
una manera más rápida y eficiente.
 Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo.
 Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras.
 Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños.
 Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
 Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función
de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para
producir la contracción.
 
 
Autor:
Jordani Eduardo Sanabria

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proteinas.shtml#ixzz4PdZwjroT