BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA

Otero García Alessandro B3A

PROBLEMAS DE AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

1. Escribir los diferentes estados de ionización de la histidina dependientes

del pH (Pka: 1,82; 9,17 y 6,0). Dibujar la curva de titulación e indicar en
ella (del I al XI) la forma del aminoácido:

I) Predominantemente protonada.
II) Con carga neta media +1.
III) La mitad de los grupos amino están ionizados.
IV) El pH es igual al pKa del grupo carboxilo.
V) El pH es igual al pKa del grupo amino lateral
VI) Máxima capacidad tamponante..
VII) Carga neta media igual a cero.
VIII) El 50% carga neta media cero y el 50% tiene carga neta media -1.
IX) Molécula totalmente ionizada.
X) Punto isoeléctrico.
XI)Peores regiones de tamponamiento.

2. Dado el siguiente tripéptido: Asp-Lys-Ala

 a) Escribir las diferentes formas de ionización
DATOS: Considerar los siguientes valores de pKa: 2,2; 3,8; 9 y 10.

b) Indicar la estructura que predomina a pH4.

La estructura que predomina al pH4 sería 3 ya que la estructura 3 es la más

cercana al pH y solamente en los átomos de oxígeno está presente la
ionización

c) Calcular la pI

𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2 3.8 + 9

𝑝𝐼 = = = 6.4
2 2

d) Indicar la carga del péptido a pH1,4,8 y 12.

pH1 = Carga +2
pH4 = Carga 0
pH8 = Carga 0
pH12 = Carga -2
e) ¿Serían iguales los péptidos Asp-Lys-Ala y Ala-Lys-Asp?. ¿Por qué?.

Ya que teóricamente tendríamos que ubicar primero al aminoácido asparático y

en el último lugar a la alanina, entonces no son iguales. Gracias a esto,
obtenemos valores diferentes de pK para los grupos amino y carboxilo que
están ubicados en los extremos del tripéptido.

f) Explique razonadamente algún tratamiento por el cual se obtenga, en un

único paso, un dipéptido y un aminoácido libre.

A partir de la hidrólisis que puede romper enlaces peptídicos podríamos usar

una enzima de tripsina y así obtener péptidos más pequeños y así mismo
obtener un aminoácido libre.

3. A partir de los datos que se dan a continuación, determinar la secuencia

de aminoácidos del opioide leucina-encefalina. Explicar por qué.

a) La hidrólisis completa con HCl 6 M a 110oC seguida de análisis de

aminoácidos indica la presencia de Gly, Leu, Phe y Tyr en una proporción
molar 2:1:1:1
b) El tratamiento del péptido con1-fluoro-2,4 dinitrobenceno seguido
dehidrólisis completa y cromatografía indicó la presencia del 2,4-dinitrofenil
derivado de la Tyr. No se encontró Tyr libre.
c) La digestión completa del péptido con quimotripsina seguida de
cromatografía dió lugar a un tetrapéptido más leucina.

Gracias al punto b) podemos ver que al aplicarse una hidrólisis completa no se

encontró -Tyr- libre, entonces podemos analizar y ver que el -Tyr- no se
encuentra en el extremo izquierdo del péptido. El 1-fluoro-2,4,dinitrobenceno es
un benceno caracterizado por reaccionar con la terminación de N péptido;
entonces como nos dice que reaccionó con el Tyr y el Tyr no está en el
extremo derecho entonces se encuentra en el extremo derecho. En el c) nos
aclara que el aminoácido del extremo izquierdo es el Leu. Esto es determinado
por la qumiotripstina, la cual sólo genera cortes si está en presencia de Phe,
Trp, Tyr y/o Leu.

4. Indicar los péptidos que se obtendrían al tratar el siguiente polipéptido

Val-ile-cys-ala-lys-glu-gly-ile-phe-ile, con:

a) Tripsina

Al realizar el corte del polipéptido éste se separaría en Val-Ile-Cys-Ala-Lys y el

otro péptido será Glu-Gly-Ile-Phe-Ile.
b) Quimiotripsina

Se realizaría el corte por la Phe. Los péptidos que obtendrías serían Val-Ile-
Cys-Ala-Lys-Glu-Gly-Ile y Phe-Ile.

c) Cromuro de cianógeno.

El bromuro de cianógeno reacciona exclusivamente con Met y este ocupa estar

ubicado en la terminación C. En el péptido presentado no hay presencia de Met
lo cual la proteólisis no se realiza.