Sunteți pe pagina 1din 8

METABOLISMUL PROTIDELOR

Proteinele sunt componente de neînlocuit pentru organismul animal,


îndeplinind în cadrul acestuia atât un rol structural, cât şi un rol funcţional
bine definit. Proteinele îndeplinesc funcţii biologice variate în calitate de
enzime, proteine contractile, proteine de transport, proteine cu rol de
protecţie, proteine cu rol hormonal. Proteinele pot îndeplini şi un rol
energetic, prin metabolizarea acestora în glucide şi lipide.
Digestia, absorbţia şi transportul proteinelor
Proteinele proprii organismului animal se biosintetizează endogen
din aminoacizii corespunzători. Din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, doar
10 pot fi sintetizaţi de organismul animal, ceilalţi aminoacizi esenţiali trebuie
introduşi prin hrană.
Pentru a putea intra în metabolismul general, proteinele sunt supuse
unor procese de digestie şi absorbţie. În cursul digestiei proteinele preluate
din hrană sunt scindate până la aminoacizi sau peptide cu moleculă mică,
formă sub care sunt absorbite.
Digestia. Procesul de digestie al proteinelor din hrană se desfăşoară
sub acţiunea enzimelor proteolitice, numite şi peptidaze, la diferite nivele ale
tractului gastrointestinal. Digestia constă într-o hidroliză treptată a
proteinelor cu formarea unor fragmente peptidice din ce în ce mai mici până
la stadiul de aminoacizi, care vor fi absorbiţi ca atare. Întrucât cavitatea
bucală nu conţine enzime proteolitice, digestia proteinelor începe în stomac.
La nivelul stomacului acţionează două endopeptidaze: pepsina şi
chimozina, care scindează proteinele la peptide. La acest nivel, datorită
prezenţei sucului gastric puternic acid are loc un proces de transformare a

1
pepsinogenului în pepsină activă şi un proces de denaturare a proteinelor
însoţit de îmbibarea cu apă a acestora.
Pepsina scindează hidrolitic de preferinţă legăturile peptidice interne
dintre un aminoacid aromatic şi un acid dicarboxilic. Sub acţiunea pepsinei,
care are activitatea optimă la pH = 1,5-2,5, sunt scindate hidrolitic
majoritatea proteinelor vegetale şi animale până la stadiul de peptide solubile
în apă. Pepsina scindează hidrolitic şi unele scleroproteine, dar nu acţionează
asupra keratinelor, care sunt eliminate ca atare prin fecale.
În stomacul mamiferelor tinere în faza de hrănire cu lapte alături de
pepsină, acţionează şi chimozina (renină sau cheag). Chimozina în prezenţă
de HCl şi la un pH = 6-7, contribuie la precipitarea caseinei şi la scindarea
hidrolitică a acesteia până la peptide; de asemenea, scindează hidrolitic
cromoproteinele porfirinice până la porfitrină şi polipeptide. La animalele
adulte acţiunea chimozinei este preluată de pepsină. Sub acţiunea
peptidazelor gastrice, numai 30% din proteine sunt scindate hidrolitic,
deoarece o parte din conţinutul gastric trece în intestin înainte ca pH-ul să
scadă până la valorile optime ale activităţii enzimatice.
La animalele rumegătoare digestia proteinelor are loc în
prestomace sub acţiunea microorganismelor, care scindează aproximativ
jumătate din proteinele alimentare în peptide şi aminoacizi, care sunt utilizaţi
pentru sinteza proteinelor proprii.
În prestomace au loc mai multe procese:
- biosinteza aminoacizilor din azot neproteic şi substanţe organice
ternare;
- transformarea aminoacizilor neesenţiali în aminoacizi esenţiali;
- degradarea aminoacizilor cu formare de amoniac şi utilizarea
acestuia la reacţiile de aminare a ceto- şi hidroxiacizilor, în scopul
biosintezei proteinelor proprii;
- biosinteza tioaminoacizilor din sulf anorganic.

2
Digestia intestinală a proteinelor
Hidroliza proteinelor nescindate în stomac continuă în intestin unde
acţionează peptidazele pancreatice şi cele intestinale. Dintre peptidazele
pancreatice fac parte tripsina, chimotripsina, elastaza şi carboxipeptidaza.
Tripsina şi chimotripsina sunt endopeptidaze care acţionează preferenţial
numai asupra anumitor legături peptidice.
Aşa de exemplu, tripsina scindează hidrolitic legăturile peptidice
dintre lizină şi arginină, iar chimotripsina pe cele la care participă un
aminoacid aromatic.
Elastaza este o endopeptidază care hidrolizează elastina, dar
acţionează şi asupra legăturilor peptidice ale aminoacizilor cu radicali
hidrofobi.
Carboxipeptidaza este o exopeptidază care detaşează hidrolitic
aminoacizii de la capetele C- terminale ale lanţurilor peptidice.
Prin acţiunea peptidazelor din sucul pancreatic polipeptidele şi
proteinele denaturate sunt hidrolizate la oligopeptide şi o mică cantitate de
aminoacizi. Oligopeptidele sunt apoi scindate hidrolitic de către enzimele
din sucul intestinal. În duoden sunt hidrolizate şi nucleoproteinele în proteine
şi acizi nucleici. Acizii ribonucleici sunt hidrolizaţi de către
deoxiribonucleaze cu formare de oligonucleotide şi de mononucleotide.
Toate oligonucleotidele, fie ribozice sau deoxiribozice, sunt scindate
la mononucleotide de către fosfodiesterhidrolaze, enzime cu specificitate
largă.
Mononucleotidele solubile pot fi absorbite ca atare sau pot fi
scindate apoi de către nucleotidaze în nucleozide şi acid fosforic. În
intestinul subţire acţionează aminopeptidazele, tripeptidazele, dipeptidazele
şi enterokinazele care scindează peptidele rezultate din proteine.
Aminopeptidazele sunt exopeptidaze care detaşează hidrolitic aminoacizii de

3
la capetele N-terminale ale lanţurilor peptidice. Dipeptidazele şi
tripeptidazele acţionează specific asupra dipeptidelor şi respectiv
tripeptidelor transformându-le în aminoacizi. Enterokinazele scindează
hidrolitic legăturile peptidice la care participă anumiţi aminoacizi bazici.
Prin acţiunea combinată a exo- şi endopeptidazelor proteinele sunt
hidrolizate la aminoacizi. Rămân nescindate grupările prostetice ale
porfirinoproteinelor.
Digestia proteinelor în intestinul gros
În intestinul gros, proteinele nedigerate împreună cu aminoacizii
alimentari şi cei proveniţi din secreţiile digestive, din celulele epiteliale
descuamate şi din microorganisme suferă un proces de putrefacţie sub
acţiunea microorganismelor existente la acest nivel. Microorganismele care
realizează putrefacţia intestinală aparţin unor specii foarte diferite, unele
fiind aerobe, altele anaerobe.
În procesul de putrefacţie aminoacizii sunt descompuşi prin
dezaminare, decarboxilare şi desulfurare în amine biogene, fenoli, dioxid de
carbon, amoniac, hidrogen sulfurat. Astfel, prin decarboxilarea tirozinei,
histidinei, acidului aspartic, ornitinei şi lizinei se obţin următoarele amine:
tiramină, histamină,  - şi  - alanina, putresceina şi respectiv cadaverina.
Prin dezaminarea aminoacizilor se obţin o serie de produşi cum ar fi indolul
şi scatolul din triptofan, fenolul din tirozină. Tioaminoacizii prin
decarboxilare şi dezaminare se transformă în etan şi hidrogen sulfurat (H2S).
Astfel prin transformarea cisteinei se obţine etan şi H2S:

4
+2H
HS - CH2 - CH - COOH HS - CH2 - CH2 - NH2 - NH
- CO2 3
NH2
Cisteina Tioetilamina

+2H
HS - C2H5 H3C - CH3 + H2S
Etilmercaptan Etan

În intestinul gros este degradată şi bilirubina astfel:

Bilirubina -> mezobilirubina ->urobilinogen -> urobilină ->


Stercobilinogen - > Stercobilină

Activitatea microbiană este maximă la nivelul cecumului şi descreşte


progresiv în restul colonului pe măsură ce materiile fecale sunt deshidratate.
Digestia proteinelor la păsări
La păsări digestia proteinelor se realizează în intestinul subţire unde
acţionează aceleaşi enzime ca şi al mamiferele erbivore şi în intestinul gros
sub acţiunea microorganismelor, prin procesul de putrefacţie.
Absorbţia aminoacizilor
Absorbţia proteinelor are loc la nivelul peretelui intestinal sub forma
aminoacizilor corespunzători. Aminoacizii se absorb cu viteze diferite, în
stare activată prin fosforilare de către ATP şi prezenţa ionilor Mg 2+. S-a
constatat că L-aminoacizii naturali se absorb cu viteze mai mari decât cei din
seria D, iar prezenţa grupării aminice libere activează procesul de absorbţie.
Absorbţia aminoacizilor este un proces selectiv, din care cauză leucina,
izoleucina, metionina, triptofanul se absorb mult mai uşor decât acidul
glutamic sau lizina. La rumegătoare absorbţia aminoacizilor are loc şi în
prestomace, iar la cabaline şi în stomacul propriu-zis.
Aminoacizii absorbiţi servesc la biosinteza proteinelor proprii chiar în
celulele mucoasei intestinale sau sunt catabolizaţi la acest nivel. La

5
animalele tinere permeabilitatea mucoasei membranei intestinale este mai
mare decât la cele adulte, astfel că în primele ore după naştere se pot absorbi
peptidele şi proteinele nehidrolizate, iar în primele cinci zile după naştere,
din intestinul subţire sunt absorbite mari cantităţi de globuline din colostrum,
fapt care determină apariţia imunităţii noului născut faţă de agenţii patogeni.

Tabel
Principalele enzime care participă la digestia proteinelor:
Denumirea Ţesutul care o Specificitatea de acţiune
enzimei elaborează
Pepsina R1 R2
-
Stomac - HN - CH - CO -- NH - CH - CO ------
-
R1 = acid glutamic, acid aspartic
R2 = tirozina, fenilalanina
Chimozina Stomac Coagulează laptele
Tripsina Pancreas R1 R2
-
- HN - CH - CO -- NH - CH - CO ------
-
R1= lizina, arginina
Chimotripsina Pancreas R1 R2
-
- HN - CH - CO -- NH - CH - CO ------
-
R1 = fenilalanina, tirozina, triptofan
Elastaza Pancreas R1 R2
-
- HN - CH - CO -- NH - CH - CO ------
-
R1- R2 = aminoacizi hidrofobi
Carboxipeptidaza Pancreas R1 R2
-
- HN - CH - CO -- NH - CH - COOH
-
Aminopeptidaza Intestin R1 R2
-
- CO - CH - NH -- CO - CH - NH2
-
Enterokinza Intestin R1 R2
-
HN - CH - CO -- NH - CH - CO ------
-
R1- R2 = aminoacizi bazici
Dipeptidaza Intestin R1 R
-
H2N - CH - CO -- NH - CH - COOH
-

6
Transportul aminoacizilor
Aminoacizii absorbiţi prin vena portă ajung la ficat, de unde, pe cale
sanguină sunt repartizaţi la diferite organe şi ţesuturi. Ficatul reţine o parte
din aminoacizi, iar o altă parte este trimisă spre musculatura scheletică.
În sânge rămâne totdeauna o anumită cantitate de aminoacizi, care
împreună cu proteinele plasmatice aprovizionează diferite organe şi ţesuturi
ale organismului. Transportul aminoacizilor prin membrane este un proces
activ.
Fondul metabolic comun de aminoacizi
În celule aminoacizii constituie un “fond metabolic” de unde sunt
dirijaţi spre degradare sau biosinteză, în funcţie de necesităţile organismului.
Fondul metabolic comun de aminoacizi reprezintă totalitatea
aminoacizilor liberi de origine exogenă (din alimente) sau endogenă
(eliberaţi din proteinele tisulare) din care organismul îşi sintetizează
constituenţii celulari şi tisulari. Aminoacizii din fondul metabolic comun
provin din: proteinele alimentare, proteine tisulare dislocate, proteinele din
lichidele organismului (sânge, limfă), precum şi din sinteză din compuşi
neproteici (glucide, lipide).
Proteinele din piele, păr, copite nu contribuie la formarea fondului
metabolic comun, ci consumă din acest fond. Creşterea şi regenerarea
permanentă a keratinelor din fanere şi din epidermă are loc chiar în cazuri de
aport alimentar insuficient, pe seama proteinelor din alte ţesuturi (în special
a celor care furnizează prin hidroliză aminoacizi cu sulf).
Pierderile ireversibile de aminoacizi din fondul metabolic comun se
realizează prin oxidarea catenelor hidrocarbonate şi încorporarea azotului în
uree, precum şi prin transformarea acestora în compuşi neproteici (purine,
porfirine).
Metabolismul intermediar al proteinelor
Biosinteza şi degradarea proteinelor sunt procese metabolice strâns
legate de necesităţile organismului animal. Proteinele nu se depozitează în

7
organism din care cauză nu există nici organ specializat pentru aceasta.
Organismele animale au capacitatea de a menţine un “echilibru azotat” între
cantitatea de azot din proteinele ingerate şi din cele eliminate, pentru aceasta
fiind necesară o cantitate minimă de proteine pe zi denumită “minim
proteic”. Această cantitate variază în funcţie de particularităţile morfologice
şi fiziologice ale organismului (creştere, gestaţie, lactaţie), precum şi în
funcţie de valoarea biologică a proteinelor ingerate. O alimentaţie echilibrată
trebuie să conţină toţi aminoacizii esenţiali în cantităţi suficiente, dar
totodată o cantitate suficientă de glicocol şi serină, aminoacizi neesenţiali,
dar necesari pentru biosinteza unor substanţe importante ca bazele azotate şi
porfirinele; mai sunt necesari de asemenea, arginina şi histidina pe care
organismul îi sintetizează în cantităţi insuficiente faţă de necesităţi. În sânge,
ca şi în toate organele se găseşte un anumit fond metabolic de aminoacizi
liberi.