Kostov Lavinia

AMG Anul I
Grupa 1
Scoala Postliceala Sanitara "Domnita Ruxandra"

Proteine si aminoacizii

Rol biologic si fiziologic

Aminoacizii

Definitie

Sunt substante organice cu importanta fiziologica ce contine cel putin o grupare carboxil – COOH (acida)
si grupa amino – NH2 (bazica). Aminoacizii din organismal uman sunt de tip α .

Aminoacizii au importanta deosebita pentru organismal uman, sunt elemente structurale de baza ale
proteinelor.

Formula de baza

R – CH – COOH

NH2

Tipuri de aminoacizi naturali

Exista 20 de aminoacizi ce intră în componența proteinelor.

Acestia sunt: 

alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, triptofan, fenilalanină, metionină, glicocol, serină, treonină, ti
rozină, asparagină, glutamină, cisteină, acid aspartic, acidglutamic, arginină, lizină, histidină (acesta din
urmă constituie un aminoacid esențial pentru copiii cu vârsta sub 1 an).

Dintre aceștia, 8 sunt esențiali, adică nu pot fi produși de organismul uman și trebuie aduși din exterior,
prin alimentație (valina, leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina, metionina, lizina și treonina).

Dintre cei 20 de aminoacizi standard, 8 nu pot fi sintetizati de organismal uman, de accea trebuie sa fie
continuti in alimente. Daca aceastia lipsesc din alimente apar dereglari grave, numite boli de carenta
proteica.

Din acest punct de vedere, aminoacizii pot fi:

- esentiali – organismal nu ii poate sintetiza;

Kostov Lavinia
AMG Anul I
Grupa 1
Scoala Postliceala Sanitara "Domnita Ruxandra"

- nesentiali - pot fi sintetizati de organism din precursori gluciditi sau lipidici;

- histidina si arginine – sunt doi aminoacizi ce pot fi sintetizati de catre organism, insa in cantitati
insuficiente;

Proprietati fizice

Aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate. Au puncte de topire foarte ridicate (P.t.>250 °C
datorita legaturilor de H ce se stabilesc intre gruparile -COOH la moleculele vecine) și sunt solubili
în H2O dar insolubili in compusi organici.

Aminoacizii inferiori au gust dulce iar cei superiori au gust amar. Culoare: incolori la temperatura
camerei.

Proteine

Definitie

Sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe
de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din
greutatea uscată.

Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de
către o genă. Fiecare proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică
a genei.

Sunt componentele structurale de baza ale materiei vii, reprezinta substratul de baza al substantei vii.
Reprezinta componentele esentiale ale protoplasmei, ale nucleilor celulari, ale biocatalizatorilor. Practic
nu exista metabolism fara participarea lor. Se diferentiaza dupaspecie, individ, organ si tesut.

Clasificare

Proteinele se clasifică în general după forma moleculelor şi după compoziţia lor chimică.

 În clasificarea proteinelor după forma moleculară deosebim:

- proteine globulare (sferoproteine) care au formă aproape sferică (ovoidală) şi sunt, în

general,solubile în apă, în soluţii diluate de acizi, baze şi săruri. Din această clasă fac parte
albuminele, globulinele,histonele,protaminele şi prolaminele;
- proteine fibrilare (scleroproteine), caracterizate prin structură fibroasă, de forma unui ellipsoid
întins cu raportul dintre axe de cel puţin 1 : 100, sunt foarte greu solubile în apă, au vâscozitate
mare şi putere de difuzie mică. Aceste proprietăţi explică prezenţa lor în ţesuturile de susţinere.
Din această clasă fac parte colagenul, elastina, fibrinogenul, miozina, actina, keratina etc

După compoziţia chimică, proteinele se pot clasifica în:

Kostov Lavinia
AMG Anul I
Grupa 1
Scoala Postliceala Sanitara "Domnita Ruxandra"

- proteine simple (holoproteine), constituite din aminoacizi;

- proteine conjugate(heteroproteine), conţin pe lângă aminoacizi şi o grupare prostetică.

În funcţie de natura acestei grupări, heteroproteinele se împart în fosfoproteine, glicoproteine,

lipoproteine,metaloproteine, nucleoproteine şi cromoproteine.

Structura proteinelor 

Proteinele sunt formate din lanturi foarte lungi din mii de molecule de aminoacizi unite
prinlegaturi peptidice. Numarul, felul si ordinea liniara a aminoacizilor ce alcatuiesc proteina formeaza
structura primara  a proteinei. Aceste lanturi se pliaza sub forma unei spirale pe dreapta ( asemanatoare
unui surub) care se numeste alfa helix. Aceasta spirala formeaza structura secundara a proteinei.
Spirele alfa-helixului sunt legate intre ele prin punti de hidrogen. Aceste structuri se incolacesc
formandghemuri, fibre, manunchiuri care alcatuiesc structura tertiara . Manunchiurile sunt rigidizate
prin legaturide hidrogen si, mai rar, de sulf, formand asa-numitele monomere.

 Monomerele se unesc formandstructura finala a proteinei, adica structura cuaternara .

 Masa moleculara a proteinelor variaza intre 44000 ( ovalbumina) si 630 000 ( tiroglobulina).

Proprietati fizice

 Proteinele sunt substante incolore ( exceptie: cromoproteinele), insolubile in solventi organici, cu

solubilitati diferite in apa si in solutii de electroliti.Proteinele solubile precipita cu acizi
mineraliconcentrati, cu saruri de metale grele, cu solutii de alcooli sau de alti solventi organici, cu acid
triclor-acetic, cu acetat de uranil etc.
Aceste precipitari sut utilizate in laborator pentru determinari calitative (pun in evidenta prezenta sau
absenta unei proteine dintr-o proba biologica), pentru determinari cantitative arata concentratia
proteinei dintr-o proba biologica) sau la de proteinizarea produsilor biologici (separarea unei proteine
care deranjeaza la identificarea altei substante). Aceste reactii sunt in general reversibile ( daca a fost
precipitata cu un acid, poate fi redizolvata cu o baza, a.i. valoarea biologica a proteinei sa nu se piarda).
La incalzire proteinele coaguleaza, procesul fiind ireversibil si pierzandu-se valoarea biologica a acestora.
Unele proteine coaguleaza de la 38˚ C, altele inca mai sunt stabile la 75˚ C.

Aceasta coagulare ireversibila (denaturare) se mai produce si daca expunem proteinele la actiunea
razelor U.V., a razelor X sau a razelor γ (gamma).
Unele saruri de metale grele denatureaza de asemenea proteinele. Pierderea valorii biologice a
proteinelor in cadrul procesului de denaturare se datoreaza modificarilor ireversibile instructura tertiara
si cuaternara a acestora.
Kostov Lavinia
AMG Anul I
Grupa 1
Scoala Postliceala Sanitara "Domnita Ruxandra"

Ca si aminoacizii, proteinele au grupari – COO- si grupari -NH3+, precum si o valoare a pH-uluiunde

sarcina globala este nula ( punct izoelectric), iar proteina nu migreaza in camp electric. La alte valori de
pH, proteinele migreaza in camp electric in functie de sarcina lor electrica si de masa lor
moleculara.Proteinele incarcate + vor migra mai mult sau mai putin spre polul –  ( catod), iar cele
incarcate –  vormigra spre polul + (anod).

Aceasta proprietate a proteinelor de a se separa in camp electric se numeste electroforeza.

Prin electroforeza proteinele din ser se separa in 5 fractiuni: albumine, globuline α 1,globuline α 2,
globuline γ , globuline β

Proprietati chimice

Reactii de culoare

1.Reactia biuretului - in prezenta solutiei de CuSO4 proteinele dau o coloratie caracteristica violet.

2. Reactia xantoproteica -  daca sunt tratate cu acid azotic, proteinele dau compusi colorati in
galbena caror culoare devine portocalie daca sunt tratati cu baze alcaline ( NaOH sau KOH).

Comportarea acido-bazica a proteinelor este asemanatoare cu a aminoacizilor din care

seformeaza.Datorita gruparilor acide si bazice care coexista in solutiile lor, proteinele au caracter
amfoter , deci,solutiile de proteine sunt solutii tampon( principalul sistem tampon al
organismului uman).

Proprietatea de ligand  a proteinelor consta in faptul ca acestea pot lega in structura lor, subforma de
complecsi, ioni de metale pe care-i pot transporta in organism. In mod asemanator, proteineledevin
transportori prin organism ai unor substante pe care le solubilizeaza.

Hidroliza proteinelor se realizeaza sub actiunea acizilor , la fierbere. Proteinele se descompun

inaminoacizii si, daca este cazul, in gruparile prostetice din care s-au format. Reactia este utilizata
ladeterminarea compozitiei si structurii proteinelor.