AMINOACIZI SI

PROTEINE
Descoperirea proteinelor*
1830- chimistul german Gerardus Johannes Mulder-
reziduu insolubil

1838- chimistul suedez Berzelius i-a sugerat lui Mulder

denumirea de proteios (de prima importanţă).
ARGUMENTE?

Ex. Există celule fără ADN (eritrocite), nu există celule fără proteine!!!
Funcţiile proteinelor
Cataliză
Transport
Transfer informaţie
Contracţie
AMINOACIZI
unităţi fundamentale ce participă la sinteza unei
proteine (proteinogeni)
sunt de tip α-aminoacizi.
au în structura lor o grupare amino, o grupare
carboxil, un atom de hidrogen şi o catenă “ataşată”
(R), toate acestea legate la un atom de carbon (Cα)
in categoria aminoacizilor naturali sunt cuprinşi peste
300 de aminoacizi, dar proteinogeni sunt doar 20
dintre aceştia.
Aminoacizii proteinogeni au formula generală:
Structura generala a unui aminoacid

Radicalul R este extrem de IMPORTANT!

DE CE?
 Aminoacizi derivati
Se formeaza dupa ce au fost incorporati in lanturile
polipeptidice
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
N-metil-lisina
Acid gama-hidroxiglutamic

Nu uitati sa scrieti formulele din carte

Aminoacizi esentiali- leu, ile, val, trp, phe,met,thr, lys,
his
Aminoacizi neesentiali- glu, ala, asp
Aminoacizi semiesentiali sau conditional indispensabili
care in anumite conditii (malnutritie, stari septice…)
pot deveni esentiali: arg, pro, ser, tyr, cys, gly
Proprietăţile aminoacizilor
Chiralitatea. Definiţia?

AMINOACIZI
NATURALI
pI=punctul izoelectric
Reprezinta pH-ul la carea sarcina neta a minoacidului este
nula
La pH=pI solubilitatea aminoacizilor este minima
pI=(pKa1+pKa2)/2
pI pt aminoacizii monoamino-monocarboxilici ~6
pI pt aminoacizii monoamino-dicarboxilici ~3
pI pt aminoacizii diamino-monocarboxilici ~10
Calculul ph isolectric pentru Histidină
!!!!
Tb sa stiti sa calculati pI pt toti aa mai speciali (arg, his,
glu, lis,leu..)
Tb sa stiti cum este ionizat un tripeptid,…la un anumit
pH
nu tb sa invatati pka-urile
Proprietati chimice
Decarboxilarea aa (histamina, GABA, cadaverina,
etanol amina, cisteamina)
La gruparea amino: dezaminare, alchilare, acilare,
formare baze Schiff)
Oxidarea (cisteina-cistina), lizina-alizina
Esterificarea gruparilor hidroxil cu acidul fosforic
Condensarea aa cu formare de peptide
!!!!nu uitati sa scrieti reactiile prin care se obt acesti
compusi
 Legătura peptidică
are o structură plană, rigidă, datorită conjugării
electronice de tip p-π (electronii p ai atomului de N cu
electronii π ai dublei legături -CO-)
legătura -CO-NH- capătă caracter parţial de dublă
legătură (40%), ceea ce împiedică rotaţia liberă a
substituenţilor legaţi la atomii implicaţi în dubla
legătură.
gruparea -NH- din legătura peptidică nu ionizează
(necedând sau neacceptând un proton) ea putând fi
implicată doar în legături de hidrogen.
 Legătura peptidică
Sunt permise rotatiile libere in jurul axelor Cα-CO şi
NH- Cα. Unghiul de rotaţie depinde de structura
catenelor laterale (R) legate la carbonul α. (important
inorganizarea structurii proteice în spaţiu)
Atomii de Cα, datorită caracterului partial de dublă
legătură, pot adopta o poziţie cis sau trans. (proteinele
naturale- trans)
Legătura peptidică
Legătura peptidică –CO-NH-
Ce se poate prezice despre legătura peptidică
pornind de la această structură?
PEPTIDE
GLUTATIONUL

Glutationul (γ-glutamil-cisteinil-glicina) este un tripeptid atipic

deoarece legătura peptidică între acidul glutamic şi cisteină se
formează prin condensarea grupării carboxil din poziţia γ a acidului
glutamic şi gruparea aminică a cisteinei
Prezinta două forme redusă (GSH) reprezintă forma activă si
oxidata (GSSG).
Oxidarea glutationului se poate realiza neenzimatic (în
prezenţă de ioni de cupru sau fier):
2GSH ⇔ G-S-S-G + 2H+ + 2e-
În forma sa redusă glutationul serveşte la descompunerea apei
oxigenate (H2O2) cât şi a peroxizilor de natură lipidică
(R-OOH) protejând astfel membranele celulare de acţiunea
oxidantă a acestora:
R-OOH + 2GSH R-OH + HOH + G-S-S-G
GSH-Px
Reducerea formei oxidate a glutationului se face în prezenţa
enzimei glutation reductază (NADPH dependentă) astfel:
G-S-S-G + NADPH + H+ 2GSH+ NADP+
glutation reductază
glutationul funcţionează ca un sistem redox, putând exista
în forma redusă (GSH) şi/sau oxidată (GSSG).
Participă la transformarea methemoglobinei Hb(Fe3+) în
hemoglobină Hb(Fe2+)
inactivează insulina prin desfacerea legăturilor disulfurice
din structura acesteia
participă, alături de alţi compuşi la neutralizarea unor
substanţe nocive endogene sau exogene
transportă aminoacizii din spaţiul extracelular în citosol
este implicat în procesul de biosinteză a acidului ascorbic
şi a leucotrienelor
previne oxidarea grupărilor -SH din centrul activ al unor
enzime
Crucifere
Peptide cu rol hormonal
Hormonii hipofizei posterioare, oxitocina şi vasopresina ; sunt
nonapeptide. Oxitocina exercită acţiune contractilă asupra musculaturii
netede din uter, iar vasopresina participă la homeostazia osmolarităţii şi a
volumului fluidului extracelular.
Hormonii hipotalamici (factorii de eliberare sau de inhibare a eliberării
hormonilor hipofizari) sunt peptide mici, uneori cu structură atipică. De
exemplu, TRH (hormonul eliberator de tireotropină) este
piroglutamil-histidil-prolinamidă.
Parathormonul şi calcitonina sunt peptide ce participă la reglarea
metabolismului calciului.
ACTH (corticotropina) este un peptid ce controlează dezvoltarea
cortexului adrenalelor.
Angiotensina II este un octapeptid cu rol hipertensiv.
Endorfinele şi encefalinele sunt peptide de mărimi variabile, sintetizate
în creier cu roluri deosebite în comportament, memorie, învăţare, durere,
somn,.
Peptidele antibiotice sunt sintetizate de microorganisme. Au o structură
peptidică, uneori ciclică şi pot conţine D-aminoacizi. De exemplu,
actinomicina D este formată din două pentapeptide; gramicidina S este un
decapeptid atipic, etc