Cinética de

enzimas
La función de las enzima es acelerar las reacciones químicas sin consumirse en el proceso y para
eso estabilizan el estado de transición, que es el estado intermedio entre la transformación del
sustrato a productos qué tiene alta energía porque es muy estable, lo que hace la enzima es
complementar esta transición y estabilizarla disminuyendo la barrera energética que es la energía de
activación de la reacción y así la reacción corre más rápido.
Hay enzimas que pueden hacer
grandes aceleraciones a los
procesos, como por ejemplo la
OMP
decarboxilasa que acelera la reacción de años a segundos.
Linus Pauling decía que las enzimas son moléculas que
son complementarias en estructura a los complejos
activados de las reacciones que catalizan.
Entonces el sitio activo de la enzima está diseñado para estabilizar perfectamente el estado de transición o complejo
activado
(pero eso está por diseño y así disminuye) tras estabilizar el
complejo activado, la energía de activación de la reacción y pese
a que tiene afinidad por el sustrato está perfectamente
diseñado para estabilizar el estado de transición. Para esto
tiene aminoácido específico en el sitio activo que ayudan tanto a
unirlo además de los aminoácidos catalíticos que participan En la
reacción química.
La enzima no se consume en la reacción química, disminuye la energía de
activación estabilizando el complejo activado lo que produce una aceleración
en la energía de la reacción, pero no hay un cambio en la energía ni del
sustrato ni del producto, el delta G de la reacción no cambia y la
reacción catalizada es un camino distinto en que el sustrato se une a la
enzima, y la enzima (en forma de complejo enzima sustrato)
ayudara a la transformación del sustrato a producto, unido a la enzima,
entonces seria el complejo enzima-producto, después la enzima se
regenera libre y el producto se libera, será un camino distinto pero el
lugar de partida y el de llegada será lo mismo por lo tanto esto afectará
a la velocidad pero no la reacción en sí misma.(no afectara a la
termodinámica).
Generalmente tendremos una primera interacción o reacción que debe ocurrir que es que la enzima se encuentra con
sustrato y se unan por lo tanto habrá una reacción para unirá sustrato qué reversible Isa intentado explicar cómo es
la interacción enzima sustrato a través de modelos, qué son los modelos de encaje llave cerradura osea que el
sustrato está diseñado perfectamente para ser compatible con el sitio activo como una llave
encaja en una cerradura o de encaje inducido que básicamente es que el sitio activo tiene un
cierto grado de flexibilidad, cuando l ega es sustrato se adapta y encaja perfectamente. qué son los modelos más antiguos de
funcionalidad. el primero que mencionamos sería el modelo de unión de sustrato, l ave-cerradura, y el supuesto que tiene este
modelo es que el sitio activo es fijo y no se puede deformar, este fue el primero en el que se pensó dada la
complementariedad que tenía la enzimas por unos sustratos y no por otros se pensó que funcionaban así, pero encontraron
otras enzimas que podrían catalizar varios sustratos parecidos pero no iguales lo que generó un nuevo modelo en el que el
sitio activo tenía cierta forma pero se ajustaba, dentro de cierto margen al sustrato y este modelo es el de encaje inducido
en el que el sitio activo termina de formarse cuando llega el sustrato, se creó para explicar cuando una enzima tenía
más de un sustrato y podía reconocer a sustrato que
fueran distintos aunque
parecidos., la enzima cuando
se encaja y estabiliza
perfectamente lo que hace
es unir el sustrato
comenzar a
transformarse Y llega al
complejo enzima-sustrato,
pero en el estadio de
sustratos ya está como
complejo activado y ahí el encaje es perfecto.
Muchas de las uniones son uniones débiles como puente de hidrógeno es que a veces sirven para unir la
enzima sustrato de manera reversible.
Hay que recordar que todas
las enzimas se clasifican en
grupos dependiendo de la
reacción que catalizan:
Oxidorreductasa, transferasa,
hidrolasas, liasas, isomerasas,
ligasas.

La catálisis puede ser descrita formalmente en términos de estabilizar el

estado de transición a través de su unión al catalizador, en el caso de la
biología el catalizador es la enzima, y al estabilizar esta transición baja la
energía, con esto disminuye la barrera energética que los reactantes
deben vencer para transformarse en productos.
El delta G es negativo si la energía de los sustratos es mayor a la de los
productos y la diferencia de esta energía es liberada.
Le diferencia de energía entre la de los sustratos y el complejo de transición es NO olvidar: la energía de los
la barrera de energía la cuál sería la energía de activación con enzimas, será productos y sustratos no se
menor que la energía de activación sin enzima. altera, el G con o sin enzima
será la misma.
Toda la fase ascendente será el complejo enzima-sustrato y cuando l ega al punto más alto será enzima-producto.
 Esquemáticamente la reacción enzima-sustrato en la que la Unión de los sustratos, la estabilización del complejo enzima-
sustrato a el intermediario activado y la liberación de los productos
será una ecuación química y se representa de la siguiente manera:
Tenemos dos reacciones sucesivas en la que se une el
complejo de enzima sustrato y otra que es la liberación de
la enzima y de los productos, aunque la falta de la enzima
asociada al producto y el hecho de que estas reacciones son
reversibles ya que pueden ir en ambos sentidos.

Paréntesis químico
A veces las reacciones químicas se describen por la capacidad de absorber o retener calor como manifestación de la
energía entonces hay reacciones químicas que necesitan absorber calor y estas son las endotérmicas, el las cuales
disminuirá la temperatura luego de la reacción, pero tendremos una reacción contraria que son las exotérmicas en las que
liberará calor y aumentará la temperatura luego de la reacción.

¿Qué es la cinética enzimática?

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones pero catalizadas por las enzimas, es básicamente la cinética
química aplicada a reacciones catalizadas y generalmente este estudio parte por monitorear el curso de la reacción,
entonces sí la reacción parte por sustrato y se transforma en producto, estudiará y medirá la aparición del producto o la
desaparición del sustrato. Cuando una reacción enzimática empieza a ocurrir a medida que pasa el tiempo
aumentarán los productos hasta llegar a un estado de equilibrio y disminuirán los
sustratos hasta llegar a un estado estacionario en el que la transformación de sustrato
a producto es igual a la de producto a sustrato, entonces alcanzara el equilibrio porque
la velocidad en un sentido se igualara a las velocidades en el otro.

Si se l ega a un equilibrio en la reacción sustrato no se acabará, porque cada vez que un

sustrato se transforma en producto una molécula de producto se transformara en sustrato y
se mantendrán constantes estas concentraciones en el equilibrio. (esto será en tubo de
ensayo, en la célula funcionará diferente y se debería reponer es sustrato para que no se
acabe).
Si nos fijamos en el gráfico es concentración en el tiempo de acuerdo con los sustratos y productos dependiendo de lo que
estemos midiendo., en este caso si medimos velocidad debemos involucrar tiempo y distancia, en este caso para obtener una
velocidad de reacciones químicas será una derivada de este gráfico de concentración por tiempo que está dado por la
pendiente de la gráfica, si nos fijamos la pendiente va cambiando y se hace cero en el equilibrio, generalmente lo que se hace
es utilizar la primera pendiente en los tiempos iniciales, porque ésta se considera la velocidad inicial de la reacción, veremos
que cuando está sola la enzima y se mezcla con el sustrato, aparece está pendiente inicial cuando aparece el producto en
el tiempo y a esta se le considera la velocidad inicial de la reacción.
La formula es la derivada de la concentración en función del tiempo, o cuanto cambia la concentración en una unidad de tiempo
Entonces tendremos la reacción enzimática con todos sus componentes en la cual sería enzima-sustrato, se une la enzima el
sustrato lo transforma en producto unido a la enzima, y se libera la enzima del producto, en condiciones iniciales como no hay
producto solo habrá sustrato, todas las flechas van en dirección al producto, cuando no hay producto La reacción podría ser
reversible pero luego de que se obtiene un producto la flecha va en una sola dirección será una velocidad más “pura” esto es
porque después la velocidad general de la reacción va cambiando y empieza a disminuir hasta hacerse cero esto ocurrirá
porque se alcanza el equilibrio en el producto, a medida que se forma el producto las reacciones reversibles empiezan
también a funcionar en el otro sentido y esto afectará la velocidad, por lo tanto la velocidad promedio será más lenta será
como dar dos pasos adelante y uno hacia atrás. El equilibrio dependerá de una constante de equilibrio lo que depende de
cada reacción química.
Hay reacciones en la que se forma todo producto y desaparece el sustrato estas serán las reacciones irreversibles, Y la
concentración del producto sera cercana a la concentración del sustrato inicial si la reacción es 1 a 1, pero para reacciones
en las células que son reacciones en equilibrio siempre habrá un estado de equilibrio cuando se alcanzan las
concentraciones del sustrato y del producto en equilibrio, que se alcanzará cuando la velocidad de reacción de sustrato a
productos sea la misma que de producto a sustrato.
Tendríamos que la última reacción sería no reversible ya que ya no
habrá producto, la reacción de enzima-sustrato a enzima-producto (aún
unidos) se anula porque en realidad se toma esto en la misma curva de
transformación como enzima sustrato o producto unido a enzima y la
reacción se describe como E+S a ES a E+P, es decir cuándo el producto
ya está liberado, pero tenemos que saber qué en el complejo enzima-
sustrato ya estará incluido el producto en formación.
La reacción se desglosará en
unión del sustrato y la etapa
catalítica que es cuando se
forma el producto y se libera.
Se puede desglosar en la parte cinética , esta es ciega a lo que pasa en la enzima ,por lo tanto podemos desglosarlo en dos
reacciones qué sería la unión del sustrato que tiene una velocidad de información k1 y una velocidad de desformación k-1 y
la otra mitad sería la velocidad de formación de producto con la constante de velocidad k2 y la reacción inversa en que el
producto se transforma en complejo enzima-sustrato será k-2, entonces se vera la reacción en estos dos estados
teniendo estas constantes de velocidad.
Para poder medir sus velocidades, se puede seguir la velocidad de desaparición de sustrato o la velocidad de desaparición
del producto, para esto se utilizara es la espectrofotometría en la que tendremos un sustrato coloreado que tenga alguna
absorción en el rango visible y, podemos monitorear la desaparición de sustrato o
que se forme un producto coloreado y que absorba el UV, se
puede monitorear con el espectrofotómetro que es un equipo que
es capaz de determinar la cantidad de luz qué es absorbida en
la reacción química, por los productos de la reacción química.
Tendremos una ecuación en la que se correlaciona la cantidad de
luz absorbida con la concentración del compuesto químico que
absorbe esa luz, entonces podremos monitorear la formación de
producto o la desaparición de sustrato dependiendo de lo que
midamos.
Acá tenemos un ejemplo en el que él tuvo 1 es transparente, será una reacción colorimétrica en la que una parte de la
reacción química genera el color y ésta se puede seguir por el sesteo el directo a la longitud de onda de ese color y se puede
monitorear, entonces en la reacción química 1 en la que no se produce el color, por lo tanto a 650 nanómetros (longitud de
onda de este
compuesto) hay muy poca absorción, cuando se produce
la reacción dos si se produce el compuesto coloreado y
aquí sí habrá una gran absorción de luz, pero si
tenemos un inhibidor de está enzima no habrá tanta
absorción en esa longitud de onda por lo que no será
visible el color y con este tipo de experimentos
podremos medir las velocidades por la aparición de
producto en el pick de absorción.
Con esto podemos generar curvas de velocidad inicial vs tiempo en la que
se estudiar la cinética generando ortográficos en el eje x
encontraremos la concentración del sustrato y en el eje y Velocidad de
la reacción que la velocidad inicial a las distintas concentraciones y esta
curva tendrá la forma de la imagen que es como una hipérbola que tiende a
la asíntota en rojo qué se le conoce como la velocidad máxima de la
reacción y esto lo obtendremos con experimento en el que se mide la
velocidad inicial a bajas concentraciones de sustrato qué sería solo un
punto en esta reacción, luego se hace otro en el que se mide la velocidad y
se cambia la cantidad de sustrato aumentándola pero manteniendo la
cantidad de enzimas Y luego se aumenta aún más la cantidad de sustrato
pero manteniendo siempre la cantidad de enzimas y así sucesivamente.
Entonces
1) Se mezcla la enzima con el sustrato
2) Se registra la velocidad de formación del producto en un tiempo y se calcula la velocidad inicial de la reacción
(seria solo un punto en el gráfico)
3) Debemos hacer múltiples curvas de ese tipo, en las que cambiara la concentración del sustrato
4) A cada una de las múltiples curvas le calcularemos la velocidad inicial y estas velocidades se grafican nuevamente
en función de la concentración del sustrato usada, obteniendo el grafico final
Orden de la reacción
La forma del gráfico nos dará información sobre la reacción esto es porque las reacciones comunes tienen la forma
hiperbólica en la que a concentraciones bajas del sustrato la velocidad aumenta hasta que se
alcanza un máximo entonces tenemos una fase en que la velocidad es dependiente
de la concentración y hay otra fase en la que a concentraciones altas la
velocidad es independiente, esto ocurre en la velocidad máxima que será la asíntota,
y ésta será en la que es independiente de la concentración.
El orden de reacción es cómo afectan las concentraciones de los sustratos a la
velocidad de la reacción y se diría que a bajas concentraciones será de primer
orden porque la velocidad es proporcional a concentración de sustrato y será de
orden cero porque será independiente la concentración del sustrato de la
velocidad, es decir que la concentración no va a influir.
Pero también tendremos enzimas que se comporten diferente, La forma hiperbólica
será una enzima normal, pero hay otras enzimas en la que al principio cuesta
comenzar por lo tanto se debe vencer esta etapa, pero luego encima comienza
a funcionar normalmente y está encima en la que inicialmente debe vencer una
etapa se llama enzima alostérica, Será parecida a la gráfica de la hemoglobina en la
que un sitio activo depende del otro.