CAPITOLUL 4.

AMINOACIZII, PEPTIDELE ŞI PROTEINELE

4.1. Aminoacizii
4.2. Peptidele şi polipeptidele
4.2. Clasificarea şi caracteristica generală a proteinelor
4.3. Organizarea structurală a proteinelor
4.4. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor
4.5. Funcţiile proteinelor în celulă

4.1. AMINOACIZII

Aminoacizii sunt compuşi organici care conţin în molecula lor cel puţin o grupare aminică
NH2 şi o grupare carboxilică O=C–OH. Aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline, solubile în
acizi diluaţi şi în baze alcaline, predominant solubile în apă, greu
solubile în alcooli şi insoluble în solvenţi organici. Aminoacizii au
puncte de topire şi fierbere relativ ridicate, peste 250°C.
Particularităţile proprietăţilor fizico-chimice ale aminoacizilor sunt
determinate de prezenţa concomitentă în molecule a diferitor grupe
funcţionale – aminice şi carboxilice. Datorită prezenţei acestora,
4.1. Formula generală a unui aminoacizii sunt substanţe amfotere şi pot intra în reacţie ca amine şi
α-aminoacid [11] acizi carbonici.
Aminoacizii având o formulă generală, se deosebesc prin structu-
ra radicalului (R), care determină proprietăţile specifice ale aminoacidului.De exemplu, aminoacidul
alanina are un radical simplu – CH3, radicalul aminoacidului cisteina conţine sulf – CH2SH etc.
Plantele superioare verzi sintetitizează toţi aminoacizii necesari din săruri de amoniu, nitraţi,
cetoacizi sau oxiacizi. Animalele sintetizează majoritatea aminoacizilor din produse neazotate ale
metabolismului şi azot amoniacal.
Aminoacizii îndeplinesc următoarele funcţii biologice:
 aminoacizii sunt elemente structurale ale peptidelor, proteinelor, acizilor biliari;
 unii aminoacizi sunt transmiţători de semnale, precursori de neurotransmiţători şi hormoni;
 aminoacizii au un rol central în metabolismul substanţelor azotoase, sunt donori de azot,
participă la biosinteza purinelor, vitaminelor, alcaloizilor, sunt metaboliţi intermediari în ciclul
ureei.
În prezent se cunosc peste 400 de aminoacizi [5], iar în componenţa proteinelor celulare intră
20 de α-aminoacizi standard (proteici), în timp ce ceilalţi aminoacizi (neproteici) sunt prezenţi în
celulă în formă liberă.
Aminoacizii neproteici, de asemenea, au un rol metabolic şi structural important:
 β-alanina – intră în structura coenzimei A;
 acidul γ - aminobutiric (GABA) – este un mediator chimic la nivelul sistemului nervos
central;
 5- hidroxitriptofanul – este un precursor al serotoninei;
 ornitina şi citrulina – sunt intermediari în sinteza ureei;
 homocisteina şi homoserina – sunt intermediari în metabolismul unor aminoacizi.

1
 Proprietăţile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii fiind substanţe amfotere care dau reacţii caracteristice atât datorită prezenţei
grupărilor aminice şi carboxilice, cât şi datorită prezenţei ambelor grupări în molecula lor.

1. Reacţii datorită grupării aminice.

1.1. Formarea de săruri cu acizi organici şi anorganici. Gruparea aminică are caracter bazic
şi reacţionează cu acizii formând săruri – clorhidraţi, sulfaţi, azotaţi etc. (fig. 4.2).

Fig. 4.2. Reacţia unui α-aminoacid cu acid clorhidric [7]

1.2. Formarea de hidroxiacizi. Aminoacizii analog aminelor primare reacţionează cu acidul

azotos şi formează hidroxiacizi (fig. 4.3).

Fig. 4.3. Reacţia unui α-aminoacid cu acid azotos [7]

Din volumul de azot care se degajă se poate stabili numărul grupărilor aminice din molecula
aminoacidului. Această reacţie stă la baza dozării aminoacizilor prin metoda Van Slyke [3]
1.3. Formarea de baze Schiff. Aminoacizii reacţionează cu aldehidele şi formează prin reacţii
de condensare baze Schiff (fig. 4.4). Acestea rezultă din combinarea unei amine sau a unor substanţe
cu grupări aminice cu o aldehidă.

Fig. 4.4. Reacţia unui α-aminoacid cu o aldehidă [7]

Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid şi se utilizează pentru dozarea volumetrică a
aminoacizilor la nivelul grupărilor carboxilice.

2. Reacţii datorită grupării carboxilice.

2.1. Formarea de săruri cu baze. Aminoacizii reacţionează cu baze la nivelul grupării
carboxilice şi formează săruri (fig. 4.5).

Fig. 4.5. Reacţia unui α-aminoacid cu o bază [7]

2.2. Formarea de esteri. Aminoacizii reacţionează cu alcooli formând esteri (fig. 4.6).

2
 Fig. 4.6. Reacţia unui α-aminoacid cu alcool etilic [7]

În rezultatul reacţiei aminoacizii din stare solidă se transformă în esteri lichizi, amestecul
cărora se poate separa prin distilare fracţionată cu vid.

3. Reacţii datorită prezenţei ambelor grupe funcţionale în molecula aminoacizilor.

3.1. Formarea legăturilor peptidice. Prin eliminarea unei molecule de apă dintre gruparea
carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a altui aminoacid se formează peptide. Legătura ce
se formează între cei doi aminoacizi se numeşte legătură peptidică (–CO–NH–) (fig. 4.9).
3.2. Formarea sărurilor complexe. Aminoacizii formează cu metalele grele (Cu, Ni, Co, Pb,
Fe, etc.) săruri complexe, colorate, numite chelaţi.

Clasificarea aminoacizilor

În funcţie de poziţia grupei aminice în scheletul carbonic faţă de grupa carboxilică se

deosebesc α-, β-, γ- aminoacizi. La α-aminoacizi gruparea aminică şi carboxilică sunt legate de
acelaşi atom de carbon, la β-аminoacizi gruparea aminică este separată de gruparea carboxilică
printr-un atom de carbon, la γ-aminoacizi gruparea aminică este separată de gruparea carboxilică
prin doi atomi de carbon etc (fig. 4.7).

Fig. 4.7. Poziţia grupei NH2 în raport cu gruparea COOH

Sub aspectul structurii, după poziţia grupei NH2 faţă de atomii de carbon asimetrici din
catena carbonică, aminoacizii pot aparţine configuraţiei L sau D. În natură predomină L-aminoacizii.
Dacă grupa aminică este situată la sânga în
raport cu atomul asimetric de carbon, atunci
aminoacidul are configuraţia L, dacă grupa
aminică este situată la dreapta faţă de atomul
asimetric de carbon − aminoacidul are
configuraţia D (fig. 4.8).
α-Aminoacizii au unul sau doi atomi de
Fig. 4.8. Izomeri ai aminoacizilor sub aspect structural carbon asimetrici (cu excepţia glicinei) şi
respectiv posedă activitate optică. Astfel, ami-
noacidul α-alanina poate fi prezent în două forme optic active: dextrogiri (+), deviază planul de
polarizare a luminii în soluţii apoase spre dreapta sau levogiri (–), deviază planul de polarizare a
luminii spre stânga. În natură se găseşte, de obicei, numai una din formele optic active, dextrogiră
sau levogiră. Activitatea optică nu este dependentă de forma structurală D sau L. Aminoacizii
obţinuţi prin sinteză sunt racemici.
Clasificarea modernă a aminoacizilor proteinogeni se realizează în funcţie de polaritatea
radicalilor chimici, capacitatea lor de a intra în reacţie cu apa la un pH = 7.0 [4].

3
 1) Aminoacizi cu radicali nepolari – alanină, valină, leucină, izoleucină, glicină, prolină,
metionină. Acesti aminoacizi sunt compuşi hidrofobi.
2) Aminoacizi cu radicali polari fără sarcină electrică – serină, treonină, cisteină,
asparagină şi glutamină. Aminoacizii respectivi sunt mai solubili în apă, mai hidrofili decât
aminoacizii nepolari, întrucât conţin grupe funcţionale care formează legături de hidrogen cu apa.
3) Aminoacizi cu radicali aromatici – fenilalanină, tirozină şi triptofan. Radicalii acestor
aminoacizi posedă compuşi ciclici, sunt relativ nepolari, pot participa la interacţiuni hidrofobe.
4) Aminoacizi cu radicali cu sarcină negativă – acid glutamic şi acid aspartic. Aminoacizii
respectivi au o grupă carboxilică suplimentară, un caracter acid şi sunt hidrofili.
5) Aminoacizi cu radicali cu sarcină pozitivă – lizină, arginină, histidină. Aceşti aminoacizi
au un caracter bazic şi sunt compuşi hidrofili.
Aminoacizii se clasifică şi în funcţie de proprietăţile chimice ale radicalilor (anexa 1) [2]:
1) alifatici – glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină;
2) cu sulf – serină, metionină;
3) aromatici – fenilalanina, tirozina, triptofan;
4) iminoacizi – prolină;
5) neutri – serină, treonină, asparagină, glutamină;
6) acizi – acid glutamic, acid aspartic;
7) bazici – lizină, arginină, histidină.
Pe lângă aminoacizi standard, în componenţa unor proteine intră şi aminoacizi specifici –
selenocisteină (Sec) şi pirolizină (Pyl).
Plantele verzi pot sintetiza toţi aminoacizii proteici. O parte din aminoacizi, 8 la număr, care
se numesc esenţiali nu se sintetizează în organismul animalelor şi omului: triptofan, fenilalanină,
metionină, lizină, valină, treonină, izoleucină, leucină. Nutriţia cu proteină săracă în aminoacizi
esenţiali poate duce la o încetinire a creşterii, poate fi cauza unor dereglări de metabolism, stări de
oboseală şi anxietate.

4.2. PEPTIDELE ŞI POLIPEPTIDELE

Prezenţa concomitentă în moleculele de α-aminoacizi a grupării aminice şi carboxilice

conferă aminoacizilor capacitatea de a intra în reacţii de policondensare şi formare a legăturilor
peptidice dintre aminoacizi. În rezultatul unei astfel de reacţii se formează biopolimeri – peptide,
polipeptide şi proteine. Numărul şi succesiunea aminoacizilor în lanţurile polipeptidice sunt strict
specifice şi determină proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor. Legătura ce se formează între gru-
pa carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a
altui aminoacid se numeşte legătură peptidică –CO–
NH– (fig. 4.9). Legăturile peptidice se formează prin
eliminarea unei molecule de apă, proces care se
numeşte condensare şi se rup în urma adiţionării unei
molecule de apă – hidroliză.
Peptidele şi polipeptidele sunt substanţe naturale
care se găsesc în celulă în stare liberă sau ca produse
intermediare în procesul de hidroliză a proteinelor.
Astfel de peptide cu funcţii biologice precum:
hormoni, toxine, neuropeptide, antibiotice se formează
Fig. 4.9. Formarea unui dipeptid [11] prin biosinteză. Peptidele au fost descoperite de către
chimistul german Hermann Fischer, laureat al premiu-

4
lui Nobel pentru chimie în 1902 [23]. Catenele peptidice diferă între ele prin numărul, natura şi
ordinea aminoacizilor. În funcţie de numărul de aminoacizi din lanţul peptidic se poate face
următoarea clasificare:
 peptide – rezultă prin înlănţuirea unui număr de până la 50 de aminoacizi. Dintre acestea,
oligopeptidele se formează din condensarea a 2 ̶ 10 aminoacizi, în timp ce polipeptidele rezultă din
condensarea unui număr mai mare de 10 aminoacizi.
 proteine – complexe moleculare care se formează prin înlănţuirea unui număr mai mare de
50 de aminoacizi.
Peptidele posedă o activitate fiziologică înaltă şi reglează diferite procese biologice. În
funcţie de acţiunea lor bioreglatoare, peptidele sunt substanţe cu o activitate hormonală (glucagon,
oxitocină, vasopresină, etc.); cu efect analgezic (peptide opiacee); reglatoare de apetit (endorfine,
neuropeptid-Y, leptină, etc.), tensiune arterială şi vasoconstricţie (anghiotensină II, bradichinină,
etc.), activitate nervoasă superioară [25].
Peptidele şi polipeptidele sunt substanţe solide, cristaline, solubile în apă şi insolubile în
solvenţi organici, au un caracter amfoter şi posedă activitate optică.
Toate peptidele şi polipeptidele hidrolizează în mediul acid, bazic sau sub influenţa unor
enzime numite peptidaze. Unele peptide naturale sunt importante în industria alimentară. Printre
acestea pot fi menţionate următoarele: glutationul, carnisina, anserina.
Glutationul (γ-glutamil-cistenil-glicocol) este o tripeptidă formată din trei resturi de
aminoacizi – acidul glutamic, cisteină, glicină, prezentă în aproape toate celulele vii. În cantităţi
mari, glutationul se găseşte în boabele de grâu germinat (până la 0,45 % din masa uscată), carnea de
vită şi pui, în levurile vechi, struguri, roşii, portocale, cartofi, spanac.
Glutationul este o substanţă solidă, albă,
solubilă în apă şi alcool, are 2 grupe carboxilice
libere şi respectiv un caracter pronunţat acid (pH =
2,83).
Datorită prezenţei grupării sulfhidrilice (–SH)
glutationul are proprietăţi reducătoare puternice şi
poate exista în două forme: redusă (G-SH) şi
oxidată (G-S-S-G) (fig. 4.10). Forma oxidată este
alcătuită din două molecule de glutation redus,
legate printr-o legătură (-S-S-) disulfidică.
Reducerea glutationului oxidat are loc pe baza
surselor de hidrogen, formate în procesul
metabolismului. Aceste forme trec uşor una în
alta.
Transformările reciproce ale formelor reduse
şi oxidate ale glutationului au loc în prezenţa
acidului dehidroascorbic care este acceptor de
hidrogen şi sunt catalizate de enzima
glutationreductaza. Datorită acestor transformări
glutationul participă în numeroase procese de
oxidoreducere în organism; este un transportor de
hidrogen neenzimatic.
Glutationul, fiind un reducător intracelular
puternic, protejează grupele sulfhidrilice (–SH) ale
proteinelor şi enzimelor de oxidare, participă la
Fig. 4.10. a) Biosinteza glutationului; b) glutation
redus şi oxidat [4]
descompunerea peroxizilor (Н2О2) şi reducerea
5
acidului ascorbic, are funcţie de coenzimă în unele enzime (glutationperoxidaze, catepsine,
papaine), activează enzimele proteolitice de origine vegetală, care au în centrul activ gruparea –SH
(enzime tiolice), are un rol în transportul aminoacizilor prin membrana celulară. Glutationul are
importanţă în metabolism şi în calitate de moleculă hidrofilă care se ataşează de enzimele ficatului la
substanţele toxice hidrofobe în procesul de biotransformare şi eliminare a lor din organism.
În seminţele germinate ale cerealelor se activează enzimele proteolitice care hidrolizează
proteinele, formând astfel polipeptide şi aminoacizi. Astfel, la a patra zi de germinare a orzului,
cantitatea de glutation în boabe creşte de 2,5 ori.
Modificarea particularităţilor tehnologice şi de panificaţie ale boabelor cerealelor se explică
prin faptul că creşte solubilitatea proteinelor în apă, se reduce conţinutul de proteine şi se măreşte
conţinutul de compuşi azotaţi neproteici şi aminoacizi liberi. Glutenul grâului îşi pierde elasticitatea,
devine lipicios, fragil, fapt care duce la schimbarea proprietăţilor aluatului. În panificaţie pentru a
preveni distrugerea glutenului, glutationul redus se oxidează cu acid dehidroascorbic (vitamina C
oxidată).

4.3. CLASIFICAREA ŞI CARACTERISTICA GENERALĂ A PROTEINELOR

Proteinele (gr. proteinos – primar) sunt compuşi organici macromoleculari alcătuiţi din atomi
de carbon, hidrogen, oxigen şi azot. O parte din proteine formează complexe cu molecule care
conţin P, Fe, Cu, Zn. Proteinele reprezintă componente principale ale celulelor şi posedă:
 un nivel înalt de organizare structurală;
 o diversitate moleculară;
 o specificitate tisulară şi de specie.
În celulele de origine animală conţinutul de proteine poate să ajungă până la 50% din masa
uscată. Proteinele se pot clasifica după o serie de criterii de bază – chimice, conformaţionale,
funcţionale.
În dependenţă de structura chimică proteinele se împart în două grupe mari: proteine simple
− holoproteine şi proteine complexe − heteroproteine. În componenţa proteinelor simple intră doar
resturi de aminoacizi, iar proteinele complexe sunt alcătuite dintr-o componentă proteică şi o
componentă de natură neproteică − grupă prostetică.

Proteinele simple

Proteinele simple se clasifică în funcţie de solubilitatea lor în diferite medii. Se cunosc

următoarele clase de proteine: albumine, globuline, prolamine, gluteline, histone, protamine.
Albuminele sunt solubile în apă, au caracter slab acid, au o masă moleculară relativ mică,
coagulează prin încălzire la 70°C şi conţin toţi aminoacizii esenţiali. Sunt răspândite în organismele
animale (ovalbumina din albuşul de ou, mioglobina din ţesutul muscular, serumalbumina din plasma
sângelui, lactalbumina din lapte – urda preparată prin fierberea zerului, nu este altceva decât
lactalbumina precipitată) şi vegetale, preponderent în seminţe (legumelina în seminţele plantelor
leguminoase; leucozina din seminţele de cereale, faseolina în fasole). Fierberea produselor care
conţin albumine determină apariţia unei spume albe care provine din coagularea albuminelor. Unele
albumine vegetale precum ricina extrasă din ricin (Ricinus communis) sunt toxice, având
proprietatea de a aglutina globulele roşii din sânge.
Globulinele sunt solubile în soluţiile diluate de săruri. Din soluţii saline globulinele precipită
prin adăugare de sulfat de amoniu sau prin diluare cu apă. Prin fierbere globulinele coagulează mai
greu decât albuminele. Globulinele au masa moleculară mare şi au un caracter acid mai pronunţat
decât albuminele, datorită conţinutului ridicat de acid aspartic şi acid glutamic. Dintre cele mai
6
cunoscute globuline animale fac parte: serumglobulina din sânge, ovoglobulina din ou, fibrinogenul
din sânge, lactoglobulina din lapte, miozina din muşchi. La plante globulinele se găsesc în cantitate
mai mare în seminţe, fiind depozitate ca substanţe de rezervă. Din seminţele de plante au fost
izolate: legumina din mazăre, faseolina din fasole, glicinina din soie, arachina din alune etc.
Prolaminele sunt proteine vegetale solubile în soluţii alcoolice apoase; conţinutul ridicat de
prolină (de unde le şi derivă numele), acid aspartic şi acid glutamic le conferă un caracter acid
pronunţat. Prolaminele nu coagulează sub acţiunea căldurii şi au o valoare alimentară redusă
deoarece conţin în cantităţi foarte mici doi aminoacizi esenţiali – lizină şi triptofan. Principalii
reprezentanţi ai prolaminelor unor graminee sunt: gliadina (din grâu), zeina (din porumb), hordeina
(din orz), aveina (din ovăz).
Glutelinele sunt proteine vegetale solubile în soluţii diluate de baze şi acizi. Prezenţa
acidului glutamic (peste 20%) şi a acidului aspartic în structura glutelinelor le imprimă un caracter
acid pronunţat. Glutelinele au o valoare alimentară mai mare decât prolaminele. Cele mai studiate
gluteline sunt glutelina (din porumb), glutenina (din grâu) şi orizenina din (orez). Glutelinele
împreună cu prolaminele sunt componentele principale ale glutenului. Proteinele din gluten, prin
punţile -S-S-, conferă făinii de grâu proprietatea de a fi panificată. Glutenul imprimă pâinii
porozitate, volum corespunzător şi un grad mare de digestibilitate. Faina de porumb şi orez nu
conţine gluten, nu are proprietăţi panificabile, în comparaţie cu făina de grâu, secară şi orz.
Histonele sunt proteine solubile în apă, au un caracter bazic determinat de conţinutul ridicat
de arginină, lizină şi histidină. Se găsesc sub formă de proteine simple, predominant în regnul
vegetal, în globulele roşii şi lapţii peştilor, dar mai ales sub forma de proteine asociate cu acizii
nucleici în cromozomi.
Protaminele sunt proteine solubile în acizi diluaţi, au caracter bazic accentuat datorită
prezenţei aminoacizilor bazici (lizină, histidină, arginină) în proporţie de 60%. Sunt proteine cu o
masă moleculară mică (până la 12.000 D) prezente doar în regnul animal, se găsesc în cantităţi mari
în lapţii de peşte.
Proteinele complexe

Componenta prostetică la heteroproteine poate fi reprezentată de glucide (glicoproteine),

lipide (lipoproteine), acid fosforic (fosfoproteine), pigmenţi (cromoproteine), un metal
(metaloproteine) sau de un acid nucleic (nucleoproteine).
1. Glicoproteinele au componenta prostetică reprezentată de monoglucide (glucoză, manoză,
galactoză, acizi uronici, xiloză), diglucide sau poliglucide. Glicoproteinele sunt un component
structural important al membranelor celulare animale şi vegetale. Din clasa glicoproteinelor fac
parte anticorpii, interferonii, proteinele plasmei sangvine, laptelui, proteinele membranare,
majoritatea hormonilor. Fasola uscată conţine o proteină de rezervă (vicilina) care conţine manoză şi
N-acetilglucozoamină legate de aminoacidul asparagina. În seminţele de ricin şi în organele vegetale
ale unor leguminoase (soia, fasole, mazăre) se găsesc glicoproteine toxice care determină
aglutinarea eritrocitelor.
2. Lipoproteinele au o componentă prostetică reprezentată de fosfolipide, trigliceride,
colesterol liber sau esterificat. Lipoproteinele se clasifică în două grupe:
 structurale, insolubile în apă – lipoproteinele membranelor celulare animale, lipoproteinele
învelişului fibrelor nervoase, lipoproteinele cloroplastelor şi mitocondriilor celulare;
 libere, solubile în apă – lipoproteinele laptelui care au un rol energetic, lipoproteinele din ou
cu rol în dezvoltarea embrionului, lipoproteinele plasmei sangvine care asigură transportul
substanţelor liposolubile de la ficat la ţesuturile periferice şi în direcţie inversă (fosfolipide,
colesterol, vitamine, hormoni, medicamente).
În funcţie de densitate, lipoproteinele plasmei sangvine se clasifică în patru grupe.
7
 2.1. Chilomicronii sunt micele lipoproteice care pot forma picături de lipide ce conţin 99%
de grăsimi şi 1% proteine; transportă triacilglicerolii de la intestin la ficat, muşchi scheletici şi ţesut
adipos;
2.2. Lipoproteinele cu densitate foarte mică (engl. VLDL – very low density lipoproteins)
conţin 80% grăsimi, 7% fosfolipide, 8% colesterol, 2% proteine, transportă colesterolul de la ficat în
celulele corpului;
2.3. Lipoproteinele cu densitate mică (engl. LDL – low density lipoproteins) conţin 43%
colesterol, 10% grăsimi, 22% fosfolipide, transportă colesterolul de la ficat în celulele corpului şi
este cunoscut sub denumirea de colesterol rău;
2.4. Lipoproteinele cu densitate mare (engl. HDL – high density lipoproteins) conţin 45-50%
proteine, componenta lipidică este reprezentată de 30% fosfolipide şi 18% colesterol, colectează
colesterolul din celulele corpului şi îl transportă din nou la ficat fiind numit colesterol bun.
Lipoproteinele LDL (datorită conţinutului
crescut de colesterol) şi VLDL (datorită
procentului mare de trigliceride) exercită efecte
negative asupra aparatului cardiovascular şi
determină apariţia aterosclerozei, iar
lipoproteinele HDL fiind bogate în fosfolipide
au un rol de protecţie a organismului.
3. Nucleoproteinele au o componentă
prostetică reprezentată de acizi nucleici şi sunt
de două tipuri.
3.1. Ribonucleoproteine (nucleoproteine cu
ARN) sunt principalele componente ale
ribozomilor şi moleculelor de ARN nuclear
mic;
3.2. Dezoxiribonucleotide (nucleoproteine
cu ADN – fig. 4.11) se gasesc în cantităţi mari
Fig. 4.11. Dezoxiribonucleotide – nucleoproteine cu ADN
în toate nucleele celulare, iar în cantităţi mai
[12] mici – în mitocondrii, cloroplaste, citoplasmă;
dezoxiribonucleotidele reprezintă cea mai mare parte din masa cromozomilor.
4. Fosfoproteinele au componenta prostetică reprezentată de acidul fosforic esterificat cu
grupările -OH ale serinei, treoninei şi sunt prezente în organismele tinere vegetale şi animale.
Acidul fosforic se găseşte, de obicei, în fosfoproteine sub forma sărurilor de K+ sau Ca2+. Din
această categorie fac parte:
 cazeina reprezintă în jur de 80% din proteinele laptelui;
 ovovitelina furnizează fosforul şi aminoacizii necesari embrionului sau organismelor tinere;
 pepsina este o enzimă din sucul gastric.
5. Metaloproteinele au gruparea prostetică reprezentată de metale (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Mg2+,
Zn2+, Co2+, Mn2+ , Ni2+). Metaloproteinele au roluri diferite în celule: enzimatic, transport şi
depozitarea proteinelor. O serie de enzime şi unii hormoni necesită pentru activitatea lor prezenţa
obligatorie a unui metal. Metalele în combinaţie cu proteinele formează chelaţi. Dintre
metaloproteine şi metaloenzime putem menţiona următoarele:
 feritina constituie rezerva de fier a organismelor, reprezintă un complex proteic globular
prezent în ficat, splină, măduva osoasă; în organismul uman conţinutul de feritină este de 2 ̶ 4 g;
 transferinele sunt o clasă de proteine a plasmei sangvine care asigură transportul fierului –
ovotransferina, lactoferina transportă fierul în ou (albuş) şi respectiv, lapte;
 ureaza conţine Ni2+, catalizează hidroliza ureei până la dioxid de carbon şi amoniac;
8
  alcooldehidrogenaza conţine Zn2+, catalizează oxidarea alcoolilor până la aldehide;
 citocromoxidaza conţine Zn2+, catalizează etapa finală a transportului de electroni pe O2 în
cadrul procesului de oxidare a fosforilării oxidative;
 ADN-polimeraza necesită prezenţa ionilor de Mg2+ în calitate de cofactor, participă la
replicarea moleculei de ADN;
 glutationperoxidaza conţine Se2–, catalizează reducerea peroxidului de hidrogen până la apă.
6. Cromoproteinele au gruparea prostetică reprezentată de o substanţă care le imprimă
culoare; sunt prezente atât în organismele vegetale, cât şi animale. Au un rol esenţial în procesele
vitale fiind biocatalizatori ai proceselor biochimice importante (fotosinteza şi reacţiile de oxido-
reducere). Majoritatea cromoproteinelor posedă în gruparea prostetică un atom de metal. În funcţie
de grupa prostetică, cromoproteinele pot fi: porfirinice (cu structură tetrapirolică) şi neporfirinice.
După rolul îndeplinit în organism, ambele tipuri se pot împărţi la rândul lor în: cromoproteine cu
funcţie respiratorie şi cromoproteine fără funcţie respiratorie.
Cromoproteine porfirinice cu rol respirator sunt:
 hemoglobina (pigmentul respirator al vertebratelor) prezentă în eritrocite şi care transportă
oxigenul din plămâni la ţesuturi şi dioxidul de carbon din ţesuturi la plămâni (fig. 4.12);
 citocromii au componente prostetice asemănătoare hemului din hemoglobine, intră în
structura unor enzime oxidoreducătoare şi joacă un rol important în procesul de respiraţie tisulară;
 mioglobina este pigmentul din muşchi care asigură rezerva de oxigen pentru scurt timp.

Fig. 4.12. Hem B – gruparea prostetică a Fig. 4.13. Structura hemoglobinei umane: roşu –
hemoglobinei [16] lanţurile α; albastru – lanţurile β; verde – hemul [17]

Un exemplu de cromoproteină porfirinică fără rol respirator este cloroglobina localizată în

cloroplaste; componenta prostetică este reprezentată de clorofilă, iar componenta proteică de
plastină. Clorofilele sunt pigmenţi coloraţi ai frunzelor verzi, cu rol în procesul de fotosinteză; în
plantele superioare se găsesc clorofila a şi clorofila b, iar în alge şi bacterii sunt răspândite şi
clorofilele c şi d.
Din grupa cromoproteinelor neporfirinice fac parte:
 flavinenzimele nu conţin un nucleu porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care
îndeplineşte în organism un rol enzimatic;
 carotenoproteinele au componenta prostetică formată din compuşi din clasa carotenoidelor;
din această clasă fac parte pigmenţii vizuali, cu rol important în procesul vederii.
În funcţie de conformaţie (forma macromoleculei) se deosebesc proteine globulare, fibrilare
şi membranare.
1. Proteinele globulare (sferoproteine) (fig. 4.13) – au o formă ovală, mai rar sferică, sunt
mai mult sau mai puţin solubile în apă unde formează soluţii coloidale. Din această categorie fac
parte: albuminele, globulinele, prolaminele, glutelinele, histonele, protaminele.
9
 2. Proteinele fibrilare (scleroproteine) se găsesc preponderent în organismele animale, iar la
plante s-au identificat în stratul aleuronic din seminţe, sunt insolubile în apă, soluţii saline, acizi şi
baze diluate, solvenţi organici neutri. Proteinele sunt formate din lanţuri polipeptidice răsucite sau
pliate aranjate paralel, de-a lungul unei singure axe. Distanţele dintre fibrele proteice sunt mici. Au o
mare rezistenţă la acţiunea hidrolizantă a factorilor chimici şi a enzimelor. În organism îndeplinesc
un rol de protecţie şi rezistenţă mecanică, nu
joacă nici un rol în procesele de nutriţie.
Principalele tipuri de scleroproteine sunt
următoarele: colagenul (fig. 4.14) formează
ţesutul conjunctiv din cartilaje, ligamente,
tendoane; keratina formează ţesuturile
protectoare din corp (epidermă şi derivaţii
epidermici: păr, piele, unghii, lână); elastina
prezentă în vasele sangvine sau ligamente;
fibroina prezentă în fibrele produse de
Fig. 4.14. Colagen – proteina fibrilară a ţesutului conjunctiv viermele-de-mătase sau păianjen este
[13] alcătuită predominant din 3 aminoacizi (Gly,
Ala, Ser).
3. Proteinele membranare îndeplinesc funcţii structurale, receptoare, realizând transmiterea
semnalelor şi transportul transmembranar al substanţelor (cap. 2, fig. 2.6). Proteinele membranare
sunt fie înglobate în membrana lipidică (transmembranare), fie asociate suprafeţei acesteia (proteine
membranare periferice):
 proteinele transmembranare se pot extrage din structura membranelor doar cu detergenţi,
rămân asociate permanent cu lipide, sunt insolubile în apă;
 proteinele periferice se extrag în soluţii saline, sunt hidrofile, după extracţie nu poartă lipide
asociate şi îşi păstrează solubilitatea în apă.

4.4. ORGANIZAREA STRUCTURALĂ A PROTEINELOR

Primele rezultate experimentale cu privire la structura spaţială a moleculelor de proteină au

fost obţinute în anii 50 ai sec. XX. Biochimistul englez Max Perutz a perfecţionat metoda de analiză
Roentgen şi a studiat pentru prima dată nivelurile de organizare structurală a moleculei de
hemoglobină [20]. Pentru această realizare ştiinţifică savanţilor Max Perutz şi John Kendrew li s-a
decernat premiul Nobel pentru chimie în anul 1962 [23]. Au fost identificate patru niveluri
structurale ale moleculelor proteice: primară, secundară, terţiară şi cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor reprezintă o secvenţă de aminoacizi într-un lanţ
polipeptidic.
Numărul, tipul şi succesiunea aminoacizilor legaţi prin legături peptidice în
molecula de proteină este specific şi este determinat genetic. În perioada
anilor 1944–1954 biochimistul englez Frederick Sanger a elaborat metoda de
secvenţiere a proteinelor şi a stabilit pentru prima dată structura primară a
insulinei [14]. Aceste realizări au stat la baza elaborării metodelor de
obţinere pe cale sintetică a insulinei şi a altor hormoni. Frederick Sanger este
unicul savant laureat al premiului Nobel de două ori: în 1958 pentru
determinarea structurii primare a insulinei şi în 1980 pentru elaborarea
Frederick Sanger metodei de secvenţiere a acizilor nucleici [23].

10
 2. Structura secundară a proteinelor se formează datorită legăturilor de hidrogen (între
hidrogenul grupei –NH– şi oxigenul grupei –C=O), determinând existenţa a două forme principale
de molecule (fig. 4.15):
1) modelul α-helix (spiralat), cel
mai răspândit, care presupune
răsucirea în formă de spirală a catenei
polipeptidice, cu orientarea pasului
spiralei predominant spre dreapta;
catenele laterale sunt orientate spre
exterior. Legăturile de hidrogen se
formează intracatenar. Modelul α-
helix cu structură spiralată este
caracteristic proteinelor globulare
(albumine şi globuline din ou, lapte
Fig. 4.15. Elementele principale ale structurii secundare ale etc.) sau fibrilare (miozina, elastina
proteinelor [22] etc.);
2) modelul β-structură (foaie pliată) reprezintă o conformaţie stabilizată prin legături de
hidrogen (între grupele –NH– şi –C=O) realizate intercatenar, între elementele legăturilor peptidice
din lanţuri paralele diferite. Legăturile de hidrogen din structura secundară β pliată sunt aproape
perpendiculare pe axa lanţului peptidic (spre deosebire de structura α-helix).
Elementele principale ale structurii secundare a proteinelor – α-helix şi β-structură – au fost
descoperite de chimistul american Linus Pauling căruia i-a fost decernat premiul Nobel pentru
chimie în 1954 [19, 23].
3. Structura terţiară a proteinelor redă gradul de împachetare a lanţului polipeptidic (cu
structuri α-helix sau structuri β-pliate), pentru a forma conformaţii compacte (de proteină globulară),
cât mai stabile energetic. Menţinerea structurii terţiare a proteinelor se realizează printr-o serie de
legături:
 legături de hidrogen între grupările peptidice, precum şi între lanţurile laterale ale resturilor
de aminoacizi; au un rol important în stabilizarea modelelor spiralate sau pliate;
 legături disulfidice (–S–S–), stabilite între grupele –SH ale aminoacizilor cisteina şi
metionina;
 legături ionice, realizate între resturile carboxilice ale aminoacizilor dicarboxilici şi resturile
aminice ale diaminoacizilor (grupele ionice de sens contrar);
 legături realizate prin forţe Van der Waals, interacţiuni slabe de tip dipol-dipol;
 interacţiuni hidrofobe realizate între resturile hidrocarbonate ale catenelor laterale ale
aminoacizilor (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp).
Acest nivel de organizare tinde să orienteze, în mediu apos, catenele laterale polare ale
proteinelor spre suprafaţă, în timp ce catenele hidrofobe sunt distribuite în interiorul moleculei
(menţinute prin forţe Van der Waals).

11
 4. Structura cuaternară,
specifică numai anumitor proteine,
este cel mai înalt nivel de organizare.
Această structură se caracterizează
prin asamblarea a câteva catene
polipeptidice cu structură proprie
(primară, secundară, terţiară) într-o
singură moleculă proteică. Catenele
polipeptidice numite protomeri,
formează un ansamblu denumit
oligomer. În funcţie de numărul
protomerilor, structura cuaternară
este formată din: dimeri, trimeri,
tetrameri. Structrura cuaternară este
determinată de legături de hidrogen,
hidrofobe şi ionice. Un exemplu tipic
de structură cuaternară este cea a
Fig. 4.16. Organizarea structurală a insulinei [2]
hemoglobinei, un tetramer alcătuit
din patru lanţuri polipeptidice – două lanţuri α şi două lanţuri β, fiecare cu structura sa primară,
secundară şi terţiară, unite între ele prin legături diferite (legături de hidrogen, legături prin forţe Van
der Waals). Acest tip de organizare structurală este caracteristic şi pentru insulină, alcătuită dintr-un
lanţ α şi unul β (fig. 4.16).

4.5. PROPRIETĂŢILE FIZICO-CHIMICE ALE PROTEINELOR

Fără cunoaşterea proprietăţilor fizico-chimice ale proteinelor nu este posibilă dirijarea

raţională a proceselor tehnologice în multe ramuri ale industriei alimentare. Proprietăţile proteinelor
depind de:
 numărul şi succesiunea aminoacizilor în lanţul polipeptidic;
 organizarea structurală a moleculelor;
 proprietăţile radicalilor chimici ai aminoacizilor;
 numărul de grupe funcţionale libere, inclusiv aminice şi carboxilice, care nu au fost utilizate
la formarea legăturilor peptidice.
1. În ceea ce priveşte relaţia proteinelor cu apa, există mari diferenţe, comparativ cu alte
clase de compuşi (glucide, lipide). Astfel, se pot distinge proteine uşor solubile în apă (albumine,
globuline) care posedă pe suprafaţa moleculei grupe hidrofile libere (–OH, –NH2, –COOH etc.).
Solubulitatea proteinelor în apă depinde atât de tipul proteinei, cât şi de pH mediului. În mediu acid
se dizolvă mai bine proteinele cu proprietăţi acide (prolamine, gluteline), iar în mediu bazic se
dizolvă mai bine proteinele bazice (protamine, histone). Proteinele fibrilare şi transmembranare sunt
insolubile în apă.
2. La dizolvarea în apă şi soluţii hidrosaline proteinele formează soluţii coloidale care leagă
activ apa. Aceste soluţii posedă o viscozitate înaltă şi o presiune osmotică redusă. Mărimea
particulelor coloidale variază de la 1 ̶ 0,1 μm. Moleculele de proteină sunt incapabile de a pătrunde
prin membranele artificiale semipermeabile (celofan, pergament), precum şi prin biomembranele
animale şi vegetale.
3. Proteinele posedă capacitate de umflare. Procesele de umflare a proteinelor au un rol
important în industria alimentară: umflarea boabelor la înmuiere, condiţionare şi germinare,
umflarea proteinelor făinii la prepararea aluatului etc.
12
 4. Proteinele sunt substanţe amfotere, le sunt caracteristice toate proprietăţile acizilor şi
bazelor, datorită prezenţei grupelor libere –NH2 şi –СООН.
5. Proteinele posedă activitate optică, sunt substanţe capabile de a roti unghiul de polarizare a
luminii care trece prin ele, deoarece sunt alcătuite din aminoacizi care sunt izomeri optici –
enantiomeri.
6. Toate proteinele, de regulă, absorb lumina ultravioletă. Pe această proprietate se bazează
metoda spectrofotometrică de determinare cantitativă a proteinelor (după intensitatea absorbţiei la
280 nm). Această proprietate a proteinelor este determinată de prezenţa în componenţa proteinelor a
aminoacizilor aromatici – Trp, Tyr, Phe. O unitate de densitate optică la 280 nm corespunde unei
concentraţii de proteină egală cu 1mg/ml (la o grosime a cuvei de 1 cm).
7. Soluţiile de proteină au însuşirea de a emite lumină, un timp foarte scurt, atunci când sunt
iradiate cu radiaţii de o anumită lungime de undă. Substanţele fluorescente din componenţa proteinei
sunt aminoacizii aromatici Trp, Tyr,
Phe. La meduza Aequorea victoria a
fost descoperită şi izolată proteina
fluorescentă verde – GFP (engl.
GFP – green fluorescent protein),
care emite lumină în diapazonul
verde la iradierea cu lumină albastră
[6]. Pentru această realizare
Osamu Shimomura Martin Chalfie Roger Tsien savanţilor Osamu Shimomura,
Martin Chalfie, Roger
Tsien li s-a decernat premiul Nobel pentru chimie în 2008 [23]. În prezent gena proteinei GFP este
utilizată pe larg în biologia moleculară şi celulară. Au fost obţinute animale transgenice
fluorescente, spre exemplu şoareci şi porci, la care gena GFP se transmite stabil prin ereditate.
Specialiştii din biologia moleculară au creat vectori virali cu gena GFP folosiţi la transferul genelor
transgenice de interes în genomul animalului gazdă şi studierea expresiei in vivo a proteinei
transgenice. Pe lângă aceasta, proteina GFP poate fi folosită, în calitate de marker fenotipic, la
studierea modului de dezvoltare a celulelor embrionare stem transplantate [24].

Fig. 4.17. A. Meduze fluorescente Fig. 4.17. B. Porci fluorescenţi, GPF Fig. 4.17. C. Maimuţa rhesus
Aequorea victoria, [15] [15] macaque, GPF [15]

8. O proprietate constantă a moleculelor de proteină este punctul izoelectric – pI. În soluţiile

apoase proteinele au proprietăţi slab acide sau slab bazice, în funcţie de conţinutul predominant de
aminoacizi acizi (cu radicali chimici cu sarcină negativă) sau aminoacizi bazici (cu radicali cu
sarcină pozitivă). Prezenţa sarcinii pe suprafaţa moleculei stabilizează proteina în soluţie.
Modificând concentraţia ionilor de hidrogen în mediu (adăugând acid sau bază) se poate realiza un
echilibru între sarcinile pozitive şi negative pe suprafaţa moleculei proteice şi atinge o stare
izoelectrică. Concentraţia ionilor de hidrogen (pH) la care molecula de proteina nu posedă sarcină
electrică şi se află în stare izoelectrică se numeşte punct izoelectric. La un pH apropiat de punctul
izoelectric, solubilitatea, capacitatea de umflare şi viscozitatea proteinelor este minimă, moleculele
de proteină se alipesc şi precipită. Punctul izoelectric al majorităţii proteinelor de origine animală
13
variază în diapazonul 5,5 – 7,0, fapt care denotă predominarea parţială în moleculele de proteină a
aminoacizilor acizi. În acelaşi timp în natură se întâlnesc proteine la care punctele izoelectrice ating
valori extreme: la pepsină (enzima sucului gastric) pI = 1, iar la salmină (proteina lapţilor la somon)
pI = 12.
9. Proteinele sunt compuşi macromoleculari. Masa
moleculară a diferitor proteine variază într-un diapazon larg – de
la 6.000 până la câteva milioane de daltoni (1 dalton = 1,67×10-
24
g ̶ masa unui atom de carbon) [8]. Metodele fizico-chimice
principale de determinare a masei moleculare a substanţelor sunt
ultracentrifugarea şi electroforeza în gel. Metoda de
ultracentrifugare utilizată la separarea particulelor coloidale din
soluţii a fost elaborată de chimistul suedez Theodor Svedberg.
Pentru realizările sale ştiinţifice lui T. Svedberg i s-a acordat
premiul Nobel pentru chimie în 1926 [23].
Masa moleculară a compuşilor chimici este calculată după
viteza de sedimentare a moleculelor. Unitatea de măsură a
raportului vitezei de sedimentare la mişcarea centrifugă a fost
numită Svedberg în cinstea savantului.
10. Proteinele posedă o mobilitate în câmp electric. După
realizarea metodei de disc-electroforeză în prezenţa detergentului
dodecilsulfat de sodiu (SDS) se desenează un grafic al raportului
dintre masa moleculară a proteinelor de calibrare şi mobilitatea
electroforetică a componentelor proteice în gel de poliacrilamidă
(fig. 4.18). În funcţie de mobilitatea electroforetică după grafic se
determină masa moleculară a proteinei analizate. Prin urmare,
Fig. 4.18. Metoda de SDS- electroforeza este o metodă de separare a macromoleculelor în
electroforeză [2] gel sub acţiunea curentului electric.
11. Factori fizici (t°, presiunea, radiaţia ultravioletă) sau chimici (acizi, baze, solvenţi
organici, ioni ai metalelor grele) pot modifica structura proteinelor. Fenomenul de distrugere a orga-
nizării structu rale a moleculei proteice se numeşte denaturare (fig.
4.19). Procesul de denaturare este ireversibil dacă se distruge
structura primară a proteinelor. Denaturarea proteinelor este
însoţită de pierderea activităţii biologice şi modificarea
proprietăţilor fizico-chimice ale proteinelor − micşorarea
solubilităţii, mărirea viscozităţii, schimbarea formei şi a mărimii
Fig. 4.19. Denaturarea ireversibilă moleculelor etc. În procesele tehnologice din industria alimentară
a ovalbuminei la încălzire cel mai des se întâlneşte denaturarea termică a proteinelor, de
exemplu la uscarea pastelor făinoase, laptelui, legumelor, coacerea
pâinii, fabricarea conservelor etc. Procesul de denaturare este reversibil atunci când structura
primară a proteinelor rămâne neschimbată. Dacă are loc restabilirea condiţiilor normale ale
mediului, are loc refacerea completă a organizării structurale a proteinelor, proces care se numeşte
renaturare. Această proprietate a proteinelor de a-şi restabili structura se foloseşte la prepararea
unor preparate farmaceutice, precum antibiotice, vaccinuri, seruri, enzime, la obţinerea
concentratelor alimentare care îşi păstrează în stare uscată un timp îndelungat proprietăţile nutritive.
Unele forme de proteine sunt rezistente la denaturare. Astfel de proteine sunt agenţi
infecţioşi lipsiţi de orice tip de acid nucleic şi poartă denumirea de prioni. Termenul îşi trage
originea de la cuvintele englezeşti protein şi infection şi a fost propus de medicul american Stanley

14
Prusiner. Pentru descoperirea prionilor şi studierea mecanismelor lor de acţiune savantului i s-a
decernat premiul Nobel pentru fiziologie şi medicină în 1997 [23].
Prionii rezistă la acţiunea multor factori fizico-chimici, precum: formol 10% (timp de 28 de
luni), caldură (rezistă la fierbere timp de 3 ore), factori inhibitori ai acizilor nucleici, precum şi la
acţiunea radiaţiilor UV (activitate infecţioasă 100%) [1].
Prionii sunt proteine cu o structură terţiară anormală, capabile să catalizeze conversiunea
unei proteine normale, sintetizată în mod natural în creierul tuturor mamiferelor (PrPc), într-una
mutantă, anormală (PrPSc). De regulă, la trecerea proteinei normale în stare prionică elementele α-
helixurilor se transformă în straturi β-pliate (fig. 4.20).

Fig. 4.20. A. Proteină normală – PrPc Fig. 4.20. B. Prion – PrP-Sc [21]

Prionii cauzează un grup de maladii neurodegenerative atât la om, cât şi la animale (fig.
4.16). La om, cele mai cunoscute sunt – maladia Creutzfeld-Jacob (CJD), sindromul Gerstmann-
Straussler-Scheinker (GSS), insomnia fatală familială (FFI), maladia Kuru şi sindromul Alpers
(întâlnit numai la copii), iar la animale – scrapie (la oi şi capre), encefalopatia spongiformă bovină
(BSE) sau boala vacilor nebune, encefalopatia spongiformă a felinelor, etc.
În funcţie de factorul care induce conversiunea PrPc în PrPSc, natura acestor afecţiuni poate fi
genetică (în cazul unei mutaţii a genei pentru PrP), infecţioasă (ca urmare a consumului alimentelor
contaminate, a folosirii unor instrumente chirurgicale nesterile, injectării unor hormoni derivaţi din
hipofiza prelevată de la cadavre), sau sporadică (datorată unor mutaţii spontane ale genei PrP, care
intensifică rata transformării proteinei prionice, cât şi unor factori necunoscuţi).

4.6. FUNCŢIILE PROTEINELOR ÎN CELULĂ

Proteinele se pot clasifica în dependenţă de funcţiile biologice pe care le îndeplinesc în

celulă.
1. Proteinele structurale intră în componenţa membranelor celulare şi a organitelor
citoplasmatice, formează ţesuturile epidermice şi conjunctive: α-keratina este prezentă în piele,
pene, unghii, copite; fibroina – în gogoşile viermilor de mătase; colagenul formează ţesutul
conjunctiv fibros (tegumente, oase, cartilaje); elastina formează ţesutul conjunctiv elastic
(ligamente, vase sangvine); mucoproteinele formează secreţii mucoase etc.
2. Enzimele catalizează reacţiile chimice care se desfăşoară în celulă: hexokinaza fosforilează
glucoza; chimozina este enzima proteolitică din stomacul animalelor tinere; pepsina este enzimă
proteolitică din sucul gastric.
3. Proteinele reglatoare reglează metabolismul celular: insulina reglează metabolismul
glucozei; hormonul uman de creştere (HGH) reglează creşterea şi dezvoltarea organismului;
15
proteinkinazele sunt proteine receptoare transmembranare care transmit semnale din exterior în
interiorul celulei; proteine cu masă moleculară mică de tipul kinazelor sunt transductori intracelulari
de semnale; factorii proteici de transcripţie (TFIIA, TFIIB, TFIID etc.) şi translaţie (IF, EF, RF
etc.) reglează biosinteza proteinelor.
4. Proteinele de rezervă reprezintă substraturi de nutriţie, asigură creşterea organismelor:
ovalbumina este proteina din albuşul de ou; cazeina – proteina din lapte; feritina – depozitează fierul
în splină; gliadina – proteina din seminţele de grâu; zeina – proteina din seminţele de porumb.
5. Proteinele de transport asigură transportul ionilor, gazelor şi al substanţelor chimice în
organism: hemoglobina transportă O2 şi CO2 în sângele vertebratelor; mioglobina – O2 în ţesutul
muscular; albumina serică – acizii graşi în sânge; ceruplasmina – ionii de Cu2+ în sânge;
transferina ̶ ionii de Fe3+ în sânge. Proteinele de transport sunt localizate şi în membranele celulare,
asigurând transportul substanţelor din mediu în celulă şi în direcţie inversă.
6. Proteinele contractile participă la toate tipurile de mişcare: separarea cromozomilor în
cadrul diviziunilor celulare, mişcarea frunzelor; contracţia muşchilor la animalele multicelulare –
miozina şi actina.
7. Proteinele protectoare (anticorpi sau imunoglobuline – Ig) sunt molecule ale sistemului
imunitar produse de celule ale plasmei sangvine (celule B). Anticorpii identifică şi neutralizează
proteine străine, agenţi patogeni. Proteinele protectoare (fibrinogenul şi trombina) participă la
procesul de coagulare a sângelui.
8. Proteinele toxice exercită o acţiune negativă asupra celulelor: ricina este o toxină vegetală
din seminţele de ricin (Ricinus communis) şi are proprietatea de a aglutina globulele sângelui;
faloidina este o proteină toxică din ciuperca Amanita phalloides care se leagă specific de
microfilamentele de actină. Faloidina marcată cu un colorant flurescent este folosită pentru colorarea
microfilamentelor de actină din celulele vii pentru studierea lor ulterioară la microscop [26].

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Aminoacizii sunt compuşi care conţin în molecula lor....................................................................

1.2. Legătura peptidică se formează între grupările...............................................................................
1.3. Proteine globulare sunt substanţe solubile.......................................................................................
1.4. Proteinele fibrilare sunt caracteristice pentru...................................................................................
1.5. Proteinele complexe se clasifică în funcţie de.................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Aminoacidul alanina are un inel benzenic.

2.2. Glicina este un aminoacid optic activ.
2.3. Gliadina este o proteină de rezervă a bobului de grâu.
2.4. Fenomenul de distrugere a structurii proteinelor se numeşte denaturare.
2.5. Prionii sunt agenţi patogeni care provoacă boli gastrointestinale.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Numărul de aminoacizi proteinogeni standard:
а) 4; b) 20; c) 64; d) 100; e) 220.
3.2. Aminoacizii cu sulf:
a) leucină; b) treonină; c) metionină; d) glicină; e) cisteină; f) acid glutamic.
16
3.3. Proteinele de rezervă:
a) albumină; b) cazeină; c) miozină; d) insulină; e) ricină; f) prolamină; g) ovalbumină.
3.4. Proteinele fibrilare:
a) cheratină; b) histone; c) gluteline; d) colagen; e) elastină; f) prolamine; g) albumine.
3.5. Funcţiile proteinelor în celulă:
a) catalitice; b) stocare a informaţiei genetice; c) structurale; d) energetice; e) transport; f) protecţie.

4. Asociaţi. Funcţiile proteinelor

1. Hemoglobină A. Catalitice
2. Insulină B. Structurale
3. Cheratină C. Reglatoare
4. Anticorp D. Transport
5. Lactază E. Protecţie

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.
5.1. Fenilalanină; arginină; triptofan; tirozină.
5.2. Cheratină; actină; miozină; amilază; colagen; elastină.
5.3. Albumine; globuline; cazeine; prolamine; gluteline.

6. Completaţi tabelul. Proteine / Acizi nucleici

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Clasificarea aminoacizilor şi a proteinelor.
7.2. Proprietăţile chimice ale aminoacizilor.
7.3. Organizarea structurală a moleculelor de proteină
7.4. Valoarea nutritivă a proteinelor.
7.5. Proprietăţile fizico-chimice ale aminoacizilor şi proteinelor.
7.6. Funcţiile proteinelor în celulă.

GLOSAR

Glutationperoxidaze – familie de enzime care protejează organismul de stresul oxidativ, catalizează

reacţiile de reducere a peroxizilor lipidelor în alcooli şi a peroxidului de hidrogen până la apă.
Peptida-C – (engl. connecting peptide) – moleculă biologic activă care se formează la degradarea
proinsulinei de către enzime peptidaze.
Racemic – substanţă chimică organică care este optic inactivă.
Serotonină – amină biogenă, neurotransmiţător, intervine în procese mintale şi afective, în funcţii
motorii, hormonale, în termoreglare, în reglarea presiunii arteriale.

17
 BIBLIOGRAFIE

1. Apostol, P., Raicu, F., G Bordeianu, G., Moanţă, I., Cimponeriu, D., Popa, L. Etiologia
maladiilor prionice. http://ebooks.unibuc.ro/biologie/ProgreseVolumul2/, 2003.
2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti:
Editura didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
2004.- 1110 p.
5. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. Shimomura, O. The discovery of aequorin and green fluorescent protein. Journal of Microscopy
217, 3–15, 2005.
7. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
8. Григорча, П., Глижин, А. Технологическая биохимия. Лабораторные работы. – Кишинев,
CEP USM, 2004.-247 с.
9. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин Е. Биохимия
и молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
10. http: Aequorea_victoria //en.wikipedia.org/wiki/Aequorea_victoria
11. http: Aminoacids //en.wikipedia.org/wiki/Aminoacids
12. http: Chromosome //www.genome.gov/Glossary/resources/chromosome_lg_adv.jpg
13. http: Collagens & Elastins // www.mun.ca / biology / desmid / brian / BIOL2060 / BIOL2060-
17/ CB17.html
14. http: Frederick Sanger //en.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger
15. http: Glowing Animals: Beasts Shining for Science // news.nationalgeographic.com / news / 2009
/ 05 / photogalleries /glowing-animal-pictures
16. http: Heme //en.wikipedia.org/wiki/Heme
17. http: Hemoglobin //en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin
18. http: Insulin //en.wikipedia.org/wiki/Insulin
19. http: Linus Pauling //en.wikipedia.org/wiki/Linus_pauling
20. http: Max Perutz //en.wikipedia.org/wiki/Max_Perutz
21. http: Prions //www.sussex.ac.uk/Users/ctf20/dphil_2005/Thesis/Chapter1/prions.htm
22. http: Secondary Structure of Proteins // biology-pictures.blogspot.com / 2013 / 06/secondary-
structure-of-proteins.html
23. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
24. http: Зелёные светящиеся поросята // ru.wikipedia.org / wiki /
Зелёные_светящиеся_поросята
25. http: Пептиды //ru.wikipedia.org/wiki/Пептиды
26. http: Фаллоидин //ru.wikipedia.org/wiki/Фаллоидин

18