ENZIMELE

CUPRINS

■ Ce sunt enzimele?
■ Nomenclatura enzimelor
■ Clasificarea enzimelor
■ Specificitatea enzimelor
■ Proprietatile enzimelor
■ Importanta biomedicala a enzimelor
■ Rolul enzimelor in functionarea organismului
Ce sunt enzimele?
► Reacţiile chimice din organismele vii au loc datorită acţiunii
catalizatorilor biologici numiţi ENZIME.
Acestea reprezintă instrumentul prin intermediul căruia se
realizează totalitatea transformărilor chimice din organismul viu,
transformări ce alcătuiesc metabolismul substanţelor şi energiei.
Substanţa asupra căreia acţionează enzima se numeşte substrat
iar compusul chimic rezultat în urma acţiunii enzimei se numeşte
produs de reacţie.
► Coordonează toate procesele metabolice
► Toate enzimele fără nici o excepţie sunt proteine.
► Sunt implicate în majoritatea reacţiilor biochimice din celule, fiind
importante în diagnostic şi tratament
Nomenclatura
2 denumiri:
► A. Denumirea recomandată sau comună
1. “- ază “ la numele substratului reacţiei
Ex.: glucozidază, urează
sau
2. la formula care descrie acţiunea desfăşurată
Ex.: lactat dehidrogenază, adenilat ciclază
Există enzime care îşi păstrează în continuare formula originală,
istorică, neavând legătură cu reacţia catalizată
► B. Denumirea ştiinţifică sau sistematică
IUBMB (Uniunea Internaţională de Biochimie şi Biologie
Moleculară): 6 clase de enzime, fiecare cu mai multe subclase
CLASIFICARE
A. În funcţie de structura lor chimică ele pot fi enzime
monocomponente şi enzime bicomponente.
► Enzimele monocomponente – sunt proteine simple
(holoproteine) cu moleculele alcătuite numai din radicali de
aminoacizi legaţi între ei prin legături peptidice,
► enzimele bicomponente fac parte din clasa proteinelor
complexe (heteroproteine) şi au molecula alcătuită dintr-o
componentă proteică numită apoenzimă şi o grupare de
natură neproteică numită cofactor enzimatic.
Cofactorii legaţi puternic cu apoenzimele lor se numesc
grupări prostetice iar cei uşor disociabili se numesc coenzime
CLASIFICARE -continuare
II. O altă clasificare a enzimelor se poate face în funcţie de natura reacţiei
catalizate. După acest criteriu enzimele se grupează în 6 clase:

► 1. oxidoreductaze Sunt enzimele care catalizează reacţiile de

oxidoreducere, reacţii de transfer de hidrogen (transhidrogenaze)
sau electroni (transelectronaze), de la donor la acceptor sau
combinarea substratului direct cu oxigenul molecular.
► 2. transferaze Acestea sunt enzime care catalizează transferul
unor grupări din molecula unui substrat, donându-l moleculei altui
substrat
► 3. hidrolaze Sunt enzimele care catalizează reacţiile de scindare
a moleculelor unui substrat care se găseşte în soluţie apoasă, iar
moleculele de apă se fixează la produsele scindate
CLASIFICARE- continuare
► 4. liaze sunt enzimele care catalizează scindarea unui
substrat la nivelul legăturilor C - C; C - O; C - S; C - N (cu
excepţia legăturii peptidice), prin reacţii care nu sunt de
hidroliză, si determină formarea dublelor legături C=O sau
reacţii de adiţie la dubla legătură.
► 5. izomeraze- sunt enzimele care catalizează izomerizarea
diferitelor substraturi
► 6. ligaze (sintetaze) - sunt enzime care catalizează reacţii
de sinteză endoergice, energia utilizată provenind prin
desfacerea de legături macroergice din molecula de ATP
sau a altor compuşi cu legătură macroergică
COENZIMELE
În funcţie de natura lor chimică se împart în patru clase:
► coenzime cu structură alifatică. Din această grupă fac parte
acidul lipoic, glutationul şi acidul ascorbic (vit. C).
► coenzime cu structură aromatica. Din această categorie fac
parte ubichinonele, compuşi naturali ce conţin în molecula lor
un inel derivat de la hidrochinonă şi mai multe unităţi
izoprenice.
► – coenzime cu structură heterociclică. Din aceasta categorie
fac parte coenzime derivate de la tiamină
(tiamin-pirofosfatul); coenzime derivate de la biotină
(β-biotina); coenzime derivate de la piridoxină
(piridoxal-fosfatul); coenzime derivate de la acidul folic (acid
folinic).
► – coenzime cu structură nucleozidică: adenozintrifosfatul
(ATP), coenzima A etc.
Specificitatea enzimelor
O caracteristică esenţială a enzimelor este marea lor specificitate,
adică ele acţionează catalitic asupra unui singur substrat sau a unei
grupe de substanţe cu caracter chimic comun şi catalizează numai
anumite reacţii. Deci specificitatea este de substrat şi de acţiune.
► Specificitatea de substrat. Există unele enzime care au specificitate
absolută. De exemplu ureaza (ureamid-hidrolaza) catalizează numai
reacţia de scindare a ureei în dioxid de carbon şi amoniac.
ureaza
O=C(NH2)2 + H2O CO2 + 2NH3
Specifitatea enzimelor- continuare
► Specificitatea de acţiune este însuşirea unor enzime de a alege,
dintre toate reacţiile posibile, numai una pe care o vor cataliza.
Pentru aceasta, energia de activare este atât de mult coborâtă, încât
se poate stabili echilibrul. De exemplu, un L-aminoacid poate suferi
decarboxilarea numai sub acţiunea decarboxilazelor, iar
transaminarea numai sub acţiunea transaminazelor. Deci fiecare
enzimă manifestă o anumită specificitate de acţiune; specificitatea
enzimelor se datorează în mare măsură apoenzimei.
► Altele au însă specificitate relativă, de exemplu pepsina hidrolizează
toate tipurile de proteine. Un caz deosebit este specificitatea
stereochimică, adică o enzimă acţionează numai asupra unuia din
izomerii unui substrat, preferându-l în raport cu alt izomer. Se
cunoaşte faptul că numai glucidele din seria sterică D sunt asimilate şi
aminoacizii din seria sterică L.
Proprietatile enzimelor
Datorită naturii lor proteice, enzimele posedă toate proprietăţile fizică-chimice
specifice acestor macromolecule (solubilitate, proprietăţi osmotice, sarcină electrică netă,
denaturare termică, reacţii chimice etc.).
► Cinetica reacţiilor enzimatice – studiază dependenţa vitezei reacţiilor enzimatice de
natura chimică a enzimei şi substratului, de pH-ul şi temperatura mediului de incubare, de
concentraţia substratului etc.
► Influenţa concentraţiei enzimei asupra vitezei de reacţie. Viteza reacţiei enzimatice
depinde de concentraţia enzimei. Dacă concentraţia substratului este constantă, se
observă o proporţionalitate directă între viteza de reacţie iniţială (când numai o cantitate
foarte mică de S se transformă în P) şi concentraţiile crescânde ale enzimei. Această
dependenţă liniară este caracteristică pentru majoritatea enzimelor.
► Influenţa pH-ului mediului. Acţiunea tuturor enzimelor depinde de pH-ul mediului în care
au loc reacţiile enzimatice. Fiecare enzimă manifestă o activitate maximă într-un domeniu
determinat al concentraţiei ionilor de hidrogen, care se numeşte pH optim de acţiune.
Valoarea sa variază cu natura şi originea enzimei, natura chimică a substratului, sistemul
tampon etc. pentru majoritatea enzimelor pH-ul optim se situează în domeniul neutru sau
slab acid.
Proprietatile enzimelor - continuare
► Influenţa temperaturii mediului Viteza reacţiilor enzimatice creşte cu ridicarea
temperaturii pe un interval mic de temperatură.
► Valoarea maximă a vitezei de reacţie corespunde la temperatura optimă de acţiune
a enzimei. Dacă temperatura se măreşte în continuare are loc o diminuare rapidă a
vitezei de reacţie prin denaturarea termică a enzimei. În general majoritatea
enzimelor de origine animală prezintă o eficienţă catalitică maximă între 35 şi 40oC
iar enzimele vegetale în domeniul de temperatură 45 şi 60oC. La temperaturi mai
mari de 70oC majoritatea enzimelor se inactivează. Funcţia catalitică a enzimelor
este anulată reversibil la temperaturi sub 0oC.
► Influenţa efectorilor asupra activităţii enzimelor. Se numesc efectori (modulatori)
substanţele chimice care modifică viteza unor reacţii enzimatice când sunt adăugate
în mediul de incubare. În funcţie de modul cum acţionează efectorii pot fi activatori
sau inhibitori.
► Activatorii influenţează pozitiv activitatea enzimelor pe care o intensifică sau
stimulează. Între activatorii enzimatici se numără numeroşi ioni metalici (Na+, K+,
Mg2+, Ca2+, Zn2+, Mn2+, Co2+ etc.), unii anioni (Cl– etc.), diferiţi compuşi organici
cum ar fi unii tioli (cisteina, glutationul etc.).
Proprietatile enzimelor- continuare
► Inhibitorii sunt modulatori care diminuează sau anulează activitatea enzimelor.
În funcţie de modul de acţiune al inhibitorilor asupra enzimelor inhibiţia poate fi:
- inhibiţie reversibilă
- inhibiţie ireversibilă
Ultima conduce la pierderea definitivă a activităţii enzimei, datorită denaturării ei
prin legarea covalentă a inhibitorului cu un aminoacid esenţial pentru funcţia
catalitică.
Reglarea activităţii enzimelor – se realizează prin mai multe mecanisme.
Cel mai răspândit mecanism de reglare a activităţii enzimelor în lumea vie se
consideră reglarea allosterică. Caracteristica esenţială a enzimelor alosterice este
susceptibilitatea lor de a fi activate sau inhibate de alţi metaboliţi decât substratele
naturale. Aceşti metaboliţi se numesc efectori alosterici sau modulatori alosterici.
Dacă modulatorul induce creşterea capacităţii catalitice a enzimei se numeşte
activator sau modulator pozitiv, iar dacă acesta provoacă scăderea eficienţei ei
catalitice se numeşte inhibitor sau modulator negativ.
Importanţa biomedicală a enzimelor
Consta în utilizarea acestora în diagnosticul unor boli şi instituirea unei terapii corecte,
precum şi folosirea unora în scop terapeutic.
Majoritatea proceselor enzimatice se petrec la nivel celular iar determinarea enzimelor
se face în unele lichide biologice (sânge total, urină, lichid cefalorahidian, plasmă etc.).
Este important de cunoscut locul de producere al diverselor enzime, mecanismele prin
care ajung aceste enzime din celule în sânge. Din acest punct de vedere se deosebesc:
► enzime secretate activ în plasmă, mai ales de ficat, care acţionează asupra unor
substrate din plasmă îndeplinind aici un rol fiziologic. Astfel de enzime specifice plasmei
se numesc enzime plasmatice funcţionale. Enzimele coagulării, pseudocolinesteraza,
sunt enzime plasmatice. Lezarea organului care produce aceste enzime determină
scăderea activităţii enzimelor în plasmă;
► enzime ale secreţiilor exocrine care pot difuza pasiv în sânge, fără a avea rol specific
la acest nivel. Astfel de enzime sunt: amilaza, lipaza, tripsina pancreatică, pepsinogenul
gastric, precum şi fosfataza alcalină biliară şi fosfataza acidă prostatică. Enzimele din
această categorie vor scădea în sânge în cazul atrofiei organului care le sintetizează sau
vor creşte când apar creşteri ale permeabilităţii membranei celulelor ce le sintetizează;
► enzimele celulare acţionează exclusiv intracelular, se mai numesc şi enzimele
plasmatice nefuncţionale deoarece substratele şi cofactorii lor specifici nu se găsesc în
plasmă. Concentraţia lor în spaţiul intracelular este mult mai mare decât în plasmă.
Rolul enzimelor in functionarea organismului
► Descompunerea moleculelor mari;
► Accelerează procesele metabolice;
► Coordonează unele etape ale ciclului metabolic.
 Există trei categorii de bază ale enzimelor:
► Digestive
Enzimele digestive, așa cum arată și numele lor, ajută la descompunerea alimentului în
părți mici pentru a putea fi absorbite, transportate și utilizate de fiecare celulă din corp.
Enzimele digestive sunt extra-celulare, adică, se găsesc în exteriorul celulelor. De exemplu,
hidrați de carbon, cum ar fi pastele, fructele și cartofii sunt reduse la glucoză, cu ajutorul
enzimelor specializate care se desfac in zaharuri complexe. Aceste enzime de zahăr se găsesc
în salivă sau eliberat în intestinul subțire și cunoscut sub numele de amilază, sucraza și lactaza,
pentru a numi doar câteva. Diferite tipuri de enzime numite proteaze sunt secretate de
pancreas in intestinul subtire, ca răspuns la consumul de proteine. Proteazele reduc
proteinele ​in aminoacizi mici. Unele alimente, in special fructele tropicale, cum ar fi ananas,
papaya si mango, contin propriile lor enzime care ajuta organismul sa digere si metabolizeze
proteine. Grăsimile necesită, de asemenea enzime numite lipaze, în scopul de a firedusă în
acizi grași. Lipazele sunt secretate de pancreas si ajutat de actiunea bilei.
Rolul enzimelor in functionarea organismului
► Metabolice  Enzimele metabolice sunt intra-celulare, adică se găsesc în interiorul
celulelor, unde ajută celula să realizeze o varietate de funcții relaționate cu
reproducerea sa.
► Pe bază de alimente Noi obținem (sau ar trebui să obținem) multe enzime din
alimentele pe care le consumăm -mai ales din alimentele crude. Acestea ajută în mod
direct la buna desfășurare a procesului digestiv.
Pancreasul produce majoritatea enzimelor digestive și metabolice.
Cu cât consumați mai multe alimente crude, cu atât mai puține enzime va trebui să
producă corpul, nu doar pentru digestie, ci practic pentru tot. Enzimele care nu se
utilizează pentru digestie sunt disponibile pentru a ajuta în desfășurarea altor procese
fiziologice foarte importante.
Rolul enzimelor in functionarea organismului
Iată câteva din activitățile corpului pentru care sunt necesare enzimele:
► Producerea energiei
► Absorbția oxigenului
► Combaterea infecțiilor și vindecarea rănilor
► Reducerea inflamațiilor
► Obținerea nutrienților celulari
► Eliminarea acumulărilor toxice
► Transformarea grăsimilor în sânge, reglarea colesterolului și a nivelelor
trigliceridelor
► Dizolvarea cheagurilor de sânge
► Reglarea hormonilor în mod adecvat
► Încetinirea procesului de îmbătrânire
Va multumesc pentru atentie!