Metabo

lismul
protein
elor

Obiectivele:

» Nevoile de proteină în alimentaţie. Starea dinamică a proteinelor. Valoarea

biologică a proteinelor. Bilanţul azotat.

» Digestia proteinelor în stomac şi intestin.

» Endo- şi exopeptidazele, specificitatea de acţiune a proteinkinazelor.

» Proenzimele proteinkinazelor şi mecanismul convertirii lor la enzime active.

» Reglarea secreţiei sucului gastric, pancreatic şi intestinal.

» Absorbţia aminoacizilor în intestin.

» Putrefacţia aminoacizilor în intestin.

» Alimentaţia proteică parenterală.

» Compoziţia sucului gastric şi modificările lui în patologie

Proteinele – substanţe macromoleculare de natură polipeptidică.

Au un rol fundamental atît prin funcţiile lor structurale (matricea

tuturor ţesuturilor) cît şi dinamice (rol de transport, control metabolic,
medierea unor reacţii biochimice etc.)

Necesarul de proteină în alimentaţie:

» Sunt substanţe nutritive deosebit de importante:

1. sunt singura sursă de N asimiabil de organism;

2. sunt furnizatoare de AA esenţiali

» Aportul zilnic exogen de proteine este:

» La un adult – 100-120 g

» La un efort fizic – 130-150 g

» La copii – 55-75 g
 Starea dinamică a proteinelor

» Proteinele din organism se reînnoiesc permanent.

» Pentru menţinerea constantă a proporţiei lor în ţesuturi, vitezele de

sinteză şi de degradare a proteinelor trebuie să fie egale, ceea ce constituie
o stare dinamică staţionară.

» Vitezele de reînnoire a proteinelor se exprimă prin timpul de înjumătăţire

(T1/2), ce diferă în diferite organe.

De exemplu:

» T1/2 Pr musculare = 30 zile;

» T1/2 Pr hepatice = 5-6 zile;

» T1/2 enzimelor = ore, minute.

» Starea funcţională normală a organismului depinde de aportul de proteine

(AA) din exterior.

» De menţionat, că ea este influenţată nu numai de cantitatea ei ci şi de

calitatea proteinelor alimentare, ce au valoarea biologică diferită.

Valoarea biologică a proteinelor

» VB înaltă posedă proteinele ce au o componenţă structurală mai apropiată

de cea a proteinelor umane şi care pot fi hidrolizate complet în TGI.

» VB a proteinelor alimentare este determinată de 2 factori:

1. AA ce întră în componenţa lor - de cantitatea AA indispensabili - AA

care nu se sintetizează în celulele organismului ( 8 AA: Val, Leu, Ile; Liz, Met,
Tre, Tri, Fen şi AA semidispensabili - Arg, His).

2. capacitatea organismului de a asimila AA proteinei date.

» Lipsa sau carenţa unui AA indispensabil din alimente duce la afectarea
absorbţiei celorlalţi AA.
» În aceste cazuri creşterea, dezvoltarea şi funcţionarea organismelor vii e
determinată de acea substanţa indispensabilă, care e absorbită din alimente
în cantitate cea mai mică (legitatea de minimum a lui Liebig).

Fondul metabolic comun (FMC) al AA

» Spre deosebire de glucide, ce se acumulează în muşchi şi ficat, sau lipide,

ce se depun în ţesutul adipos, proteinele şi AA nu depozitează.

» Unica rezervă a lor o prezintă FMC al AA

» FMC- este totalitatea AA liberi în organism de origine atât exogenă

(alimentele) cât şi endogenă (degradarea proteinelor) care sunt utilizaţi
pentru sinteza proteinelor de către celule.

» Ei prezintă circa 30g din totalitatea de 15kg de proteinele ale organismului.

» Cantitatea majoră o constituie AA sanguini (0,35-0,65g/l).

În condiţii extremale (nu este aport de AA din mediul ambiant) FMC

este completat prin degradarea proteinelor plasmatice şi ale ficatului
 Digestia proteinelor în TGI

» Digestia proteinelor are loc în stomac şi intestinul subţire sub acţiunea

E proteolitice (hidrolaze) din sucul gastric, pancreatic şi intestinal.

1. Toate aceste E catalizează hidroliza legăturii peptidice

2. între ele există diferenţe de specificitate.

3. sunt secretate de celulele producătoare în forme inactive – numite

proenzime (zimogeni).

Activarea are loc prin:

a. proteoliză parţială (detaşarea unor oligopeptide de la capetele lor

sau din interior, în urma căreia are loc formarea conformaţiei
active a CA al E.)

b. autocatalitic

E proteolitice

» Se disting: endo- şi exopeptidaze.

» Endopeptidazele – care asigură scindarea legăturilor peptidice din

interiorul lanţurilor polipeptidice.

» Exopeptidazele – E ce scindează legăturile peptidice formate de AA

terminali.
 E proteolitice ale sucului gastric

1. Pepsina

2. gastrixina

3. renina (sugari).

Rolul HCl

» denaturarea parţială a proteinelor alimentare şi hidroliza proteinelor

compuse;

» activarea pepsinogenului;

» menţinerea pH optim;

» acţiune antimicrobiană;

» participă la absorbţia Fe2+

» Stimulează secreţia secretinei

E proteolitice ale sucului pancreatic:

1. tripsina (endopeptidaza),

2. chimotripsina (endopeptidaza),

3. elastaza (endopeptidaza),

4. carboxipeptidaza (exopeptidaza).
 E sucului intestinal:

 Aminopeptidazele:

 exopeptidaze

• Ala aminopeptidaza → specifică numai pentru Ala

• Leu aminopeptidaza →

conţine Zn, pe care o poate activa Mn

e specifică pentru toţi AA N terminali

Dipeptidazele: glicil-glicină; prolinaza (COOH), prolidaza (NH).

Sub acţiunea tuturor acestor enzime are loc

scindarea totală a proteinei pînă la AA liberi.

Absorbţia

» are loc la nivelul intestinului subţire

» este un proces activ cu solicitare de energie, cuplat cu transportul ionilor

de Na.

» Absorbţia AA prin difuzie e limitată.

» Transportul în celulele epiteliale intestinale se efectuează cu ajutorul unor

proteine specializate, numite translocaze.

Putrefacţia AA în intestin

» O parte din AA alimentelor este scindată de E microflorei intestinale, ce

catalizează reacţii deosebite de cele din ţesuturi.

» Acest proces se numeşte putrefacţie.

 Soarta aminoacizilor absorbiţi.
AA:

» Participă la formarea fondului metabolic comun al AA care vor fi utilizaţi

pentru:

» sinteza proteinelor

» sinteza glucidelor

» sinteza lipidelor

» sinteza hormonilor

» sinteza de baze azotate purinice, pirimidinice

» sinteza hemului

» Sinteza neurotranslatorilor

» Sinteza porfirinelor