1.

AMINOACIZII CODIFICATI GENETIC

În natură există mai mult de o sută de COOH

aminoacizi, dar acest capitol se va limita la H 2N Cα H

β
C
caracterizarea a unui sfert din aceştia care sunt γ
C
cei mai importanţi în biologia mamiferelor şi
Cδ
bacteriilor. Dintre aceştia toţi sunt constituenţi
ai proteinelor, cu excepţia a patru sau cinci. Toţi
aminoacizii care formează proteinele au gruparea –NH2
legată de atomul de carbon alăturat grupării –COOH. Din
acest motiv aceşti aminoacizi se numesc α− aminoacizi
(atomii de carbon sunt denumiţi α, β , γ , δ , etc.
începând cu carbonul de care se leagă gruparea –COOH
1. Clasificarea aminoacizilor
O clasificare făcută în funcţie de structura chimică
împarte aminoacizii în 6 clase: monoamino-
monocarboxilici, diamino-monocarboxilici, monoamino-
dicarboxilici, hidroxiamino-acizi, tioamino-acizi şi ciclici.
Cea mai utilizată clasificare a celor 20 de aminoacizi
proteinogeni ţine cont de polaritatea radicalilor R ai
acestora. Utilitatea acestei clasificări rezidă din tendinţa
proteinelor aflate în soluţie apoasă să adopte acele
conformaţii (aranjamente spaţiale ale atomilor constituenţi)
în care radicalii hidrofili (polari) se orientează în aşa fel
încât să fie hidrataţi, iar radicalii hidrofobi ( nepolari) se
orientează astfel încât să excludă contactul lor cu
moleculele de apă.
1. Aminoacizii proteinogeni.
Analiza unui mare număr de proteine a arătat că ele sunt
compuse din resturile a 20 de aminoacizi care participă la
biosinteza lor. Aceşti aminoacizi se numesc proteinogeni
sau "standard". Cu excepţia prolinei toţi ceilalţi sunt α -
aminoacizi având structura generală R-CH(NH2)–COOH.
Cu excepţia glicinei, după cum rezultă din structura
generată, la toţi ceilalţi aminoacizi atomul de Cα este
asimetric.
1. Aminoacizii cu radicali nepolari.
1. Glicina; Gly; G; Acid aminoacetic. Numit şi COO-

glicocol acest aminoacid are cel mai mic radical, un H C H

NH 3+
atom de hidrogen. Glicina constituie o treime din
radicalii aminoacizilor din structura colagenului şi a
gelatinei care este produs al hidrolizei parţiale a
colagenului. Organismul sintetizează glicina şi, în afara
biosintezei proteinelor, ea serveşte la sinteza sărurilor
biliare primare, a bazelor purinice ş.a. Glicina este un
neurotransmiţător inhibitor. Ea participă la detoxifierile
hepatice. Datorită volumului său mic, radicalul opune cea
mai mică piedică sterică pentru radicalii vecini,
particularitate importantă pentru stabilitatea moleculei de
colagen.
2. Alanina; Ala; A; Acid α -aminopropionic. COO-

Cu excepţia prolinei toţi aminoacizii proteinogeni H C CH3

NH 3+
pot fi consideraţi ca derivaţi ai alaninei.
Organismul sintetizează alanina iar prin transformările pe
care le suferă în celulă, ea face legătura dintre
metabolismul proteic şi glucidic.
3. Valina; Val; V; Acid α- COO-
CH3
aminoizovalerianic. Ovalbumina, cazeina şi H C CH
NH 3+ CH3
globulinele sanguine sunt proteine bogate în
valină. În cursul evoluţiei lor anumite forme de viaţă au
pierdut capacitatea de sinteză a unor aminoacizi. Omul nu
poate sintetiza valina şi prin urmare ea este indispensabilă
în alimentaţia lui. Din acest motiv valina se numeşte
aminoacid esenţial. Aminoacizii pe care organismul uman
îi poate sintetiza în suficientă cantitate pentru a acoperi
necesităţile organismului se numesc neesenţiali.
Aminoacizii a căror biosinteză nu acoperă necesităţile se
numesc semiesenţiali.
4. Leucina; Leu; L; Acid α- COO-
CH3
aminoizocaproic. Este prezentă în cantităţi H C CH2 CH
CH3
NH 3+
însemnate în structura globulinelor. Leucina
este un aminoacid esenţial organismul fiind capabil să o
transforme în compuşi numiţi corpi cetonici. Are o mică
solubilitate în apă. În smalţul incisivilor centrali, de la fătul
uman s-a reuşit izolarea leucinei în cantităţi apreciabile.
Leucină s-a identificat şi într-un peptid izolat din smalţul
imatur de bovine.
5. Izoleucina; Ile; I; Acid β -metil-α ,-
COO- CH3
aminovalerianic. Este un izomer de
H C C* CH2 CH3
catenă al leucinei, aminoacid esenţial NH3+ H

care ca şi leucina are o mică solubilitate în apă datorită

caracterului hidrofob al radicalului. În cazul aminoacizilor
prezentaţi până acum, acest caracter se intensifică începând
cu glicina şi terminând cu leucina şi izoleucina care au cei
mai voluminoşi radicali. Izoleucina conţine doi atomi de
carbon asimetrici.
6. Metionina; Met; M;
COO-
Acid α -amino-S-metiltiobutiric. H C CH2 CH2 S CH3
+
NH3
Se găseşte în cantităţi însemnate în
cazeină. În organism joacă un rol important ca donator de
grupări metil, în reacţia de transmetilare. Favorizează
transformarea grăsimilor insolubile în lecitine mai solubile
împiedicând degenerescenţa grasă a ficatului. Participă la
hematopoeză şi la detoxifierile hepatice. Metionina este un
aminoacid esenţial, principală sursă de sulf organic pentru
organism.
7. Prolina; Pro; P; Acid pirolidin-α -carboxilic. Este
un α -aminoacid cu grupare amino secundară -
OOC
H2
C
C H2
C
care face parte din categoria aminoacizilor la H C H2
N
H
care un atom din grupările funcţionale participă
la închiderea unui ciclu. Structura rigidă, fără libertate de
rotaţie a ciclului prolinei în jurul legăturilor peptidice prin
care el este inserat în catena polipeptidică, influenţează
puternic panta de încolăcirea, specifică, a colagenului.
Prolina este un aminoacid neesenţial. Ea a fost identificată
în proteinele izolate din smalţul matur cât şi în smalţul
imatur al fătului, unde reprezintă un sfert din totalul de
resturi de aminoacizi ai proteinei izolate.
8. Fenilalanina; Phe; F. Este prezentă în aproape toate
proteinele cunoscute. Cele mai bogate în COO-

H C CH2
fenilalanină sunt ovalbumina, cazeina, +
NH 3
colagenul. Radicalul ei are o pronunţată
hidrofobicitate. Este un aminoacid esenţial, principală sursă
de nuclee benzenice pentru organism.
9. Triptofanul; Trp; W; Acid α -
COO-
amino-β -indolilpropionic. Acest H C CH2
aminoacid are un nucleu heterociclic NH 3+
N
numit indol. Se găseşte în aproape
toate proteinele iar în organism serveşte la sinteza
serotoninei, vitaminei PP ş.a. Triptofanul este un aminoacid
esenţial, lipsa lui din alimentaţie determinând grave
tulburări. Ca şi în cazul fenilalaninei, radicalul său este
foarte hidrofob.
 2. Aminoacizii cu radicali polari.
1. Serina; Ser; S; Acid α -amino-β -hidroxipropionic.
Este prezentă în proporţie mare în sericină COO-

H C CH2 OH
(proteina mătăsii naturale). Joacă un rol +
NH 3
important în centrul activ al enzimelor numite
serin-enzime. O concentraţie mare de serină s-a găsit în
proteinele din smalţul dinţilor şi pare să fie o caracteristică
a proteinelor din smalţul matur. Rolul posibil al serinei este
că de ea legă o grupare fosfat care este iniţiatoarea formării
cristalelor anorganice din smalţ. De asemene în
fosfoproteinele din dentină, serina şi fosfoserina au o
pondere importantă. Tot de această grupare (OH) se leagă
covalent oligozaharidele (catene de monozaharide sau
derivaţi ai lor, cu număr mic de subunităţi) la catena
polipeptidică din structura glicoproteinelor. Organismul
sintetizează serina din glicină şi o foloseşte chiar şi pentru
sinteza unor lipide (fosfatidilserine).
2. Treonina; Thr; T; Acid α -amino-β - COO-
H
hidroxibutiric. Omolog superior al serinei, H C C* CH3
NH3+ OH
treonina joacă un rol similar cu al acesteia în
centrul activ al. enzimelor. Este, de asemenea, centru de
legare a oligozaharidelor în glicoproteine. Treonina este un
aminoacid esenţial şi conţine doi atomi de carbon
asimetrici.
3. Asparagina; Asn; N; Acid α - COO-
O
amino-β -amidosuccinic. Este β amida H C CH2 C
NH 2
NH 3+
acidului aspartic. Gruparea amidică poate fi
locul de legare covalentă a oligozaharidelor în
glicoproteine. Asparagina este mai răspândită în proteinele
vegetale decât în cele animale. Gruparea amidică, deşi nu
are caracter acid, poate participa la COO-
O
H C CH2 CH 2 C
formarea legăturilor de hidrogen. Este NH 2
NH 3+
un aminoacid neesenţial. Grupare
amidică hidrolizează transformându-se în grupare carboxil
şi rezultând acid aspartic, din acest motiv când nu se poate
preciza care dintre radicalii celor doi aminoacizi se află
într-o poziţie pe catena polipeptidică, se indică prescurtarea
Asx sau B.
4. Glutamina; Gln; Q; Acid α -amino-γ -
amidoglutaric. Este omologul superior al asparaginei.
Participă la fel ca şi asparagina la legături de hidrogen. Este
un aminoacid neesenţial. În caz de incertitudine se
COO-

H C CH2 OH
NH 3+
simbolizează cu Glx sau Z. Glutamina este forma
detoxifiată de transport a amoniacului metabolic.
5. Tirozina; Tyr; Y; p-Hidroxifenilalanină. Este un
aminoacid cu o largă răspândire în structura proteinelor.
Tirozina joacă un rol important în centrul activ al enzimelor
unde funcţionează ca donor de protoni. Organismul o
sintetizează prin hidroxilarea fenilalaninei şi prin urmare
este un aminoacid neesenţial. Tirozina COO-

serveşte la sinteza unor compuşi cum sunt H C CH2 SH

+
NH 3
catecolaminele, hormonii tiroidieni,
melaninele. Alături de leucină se întâlneşte în polipeptidele
din smalţul matur uman şi în smalţul bovinelor. De
asemenea, tirozina intră în compoziţia colagenului.
6. Cisteina; Cys; C; Acid α -amino-β -tiopropionic.
Se găseşte în mari cantităţi în keratine. Gruparea tiol a
cisteinei este uşor oxidabilă, chiar şi cu oxigen molecular
transformându-se prin formarea unei punţi disulfurice în
cistină. Puntea disulfurică poate lega catene polipeptidice
diferite ca de pildă în keratine, sau poate produce plierea
unei singure catene ca în cazul ribonucleazei (enzimă care
catalizează hidroliza ARN). Capacitatea de a se oxida a
cisteinei, face ca ea sau unii compuşi care o conţin, ca de
exemplu glutationul, să participe la procesele oxido-
reducătoare din celule. Cisteina joacă un rol important în
centrul activ al tiol-enzimelor. Atomii de sulf tiolic
reacţionează cu metalele grele (mercur, plumb ş.a.) ceea ce
explică otrăvirea tiol-enzimelor cu aceste metale. Datorită
solubilităţii reduse, în situaţii patologice, cisteina se poate
acumula în calculi vezicali sau renali. Cisteina este un
aminoacid neesenţial.
7. Lizina; Lys; K; Acid
COO-
α, ε -diaminocaproic. Este H C CH2 CH2 CH2 CH2 NH3+
+
NH3
prezentă în aproape toate
proteinele cunoscute de origine animală. Lizina joacă un rol
important în procesele de creştere, lipsa ei în dietă provoacă
tulburări ale acestora. Este un aminoacid esenţial:
Bazicitatea grupării ε -amino, face ca, în condiţii
fiziologice (t = 37°C; pH = 7,4), această grupare să fie
protonată, ceea ce conferă radicalului lizinei sarcina
electrică pozitivă (q = +1 u.e.s.). Datorită sarcinii şi
reactivităţii ei, această grupare asociază sau leagă
coenzimele la catena polipeptidică a enzimelor.
 8. Arginina; Arg ;R;
COO-
NH 2
Acid α -amino-δ - H C CH2 CH 2 CH 2 NH C
NH 3+ NH 2+
guanidinovalerianic. Prin
hidroliză aginina produce un acid α, δ -diamino-
monocarboxilic, ornitina, implicată în ciclul ureogenetic.
Arginina alături de ornitină participă la transformarea
amoniacului metabolic în uree (ureogeneza). Arginina este
principalul component al unor proteine bazice protaminele
şi histonele. Întrucât în timpul creşterii organismului,
biosinteza argininei nu acoperă necesarul, el este un
aminoacid semiesenţial. Datorită bazicităţii sale mari
gruparea guanidil este în stare protonată.
9. Histidina; His; H; Acid α -amino- COO-
N
H C CH2
β -imidazolilpropionic. Se găseşte în
NH 3+ N
H
cantitate mare în proteina hemoglobinei,
globina (cca. 10 % procente masice). Histidina joacă un rol
important în centrul activ al multor enzime din clasa
hidrolazelor (enzime care catalizează reacţii de hidroliză).
Este un aminoacid semiesenţial.
 10. Acidul aspartic; Asp; D; Acidul
COO-
O
aminosuccinic. Acidul aspartic sau H C CH2 C
NH 3+ O-
aspartatul se găseşte în cantităţi apreciabile
în structura albuminei şi globulinelor sanguine, dar şi în
proteinele vegetale. Este un aminoacid neesenţial pe care
organismul îl foloseşte în ureogeneză şi în sinteza bazelor
pirimidinice. Aspartatul este un neurotransmiţător excitator.
Datorită acidităţii grupării carboxil a radicalului, la pH
fiziologic această grupare este ionizată, ceea ce conferă
radicalului sarcina q = -1. Din acest motiv cel mai frecvent
se foloseşte denumirea de aspartat şi nu de acid aspartic
indiferent dacă aminoacidul este liber sau legat într-o
catenă polipeptidică.
11. Acidul glutamic; Glu; E; Acid COO-
O
α -amino-glutaric. Acidul glutamic sau H C CH2
+
CH2 C
O-
NH 3
glutamatul se găseşte în numeroase
proteine vegetale şi animale cum ar fi gliadina din grâu şi
cazeina. El este un aminoacid neesenţial care ocupă o
poziţie centrală în metabolismul aminoacizilor. Este un
neurotransmiţător excitator. Ca şi la aspartat datorită
acidităţii grupării carboxil a radicalului, la pH fiziologic
radicalul are sarcina q = -l. De aceea denumirea mai
frecvent folosită este aceea de glutamat.