1

FOLOSIREA ENZIMELOR ŞI MICROORGANISMELOR

ÎN PANIFICAŢIE

Materia primă : FĂINA de GRĂU Compoziţia chimică a făinii de grâu (în % s.u.)
Indicii de calitate prin care se caracterizează făina de

Produsul

Cenuşă

(Nx5,7) Proteine

Lipide
Glucide
grâu sunt:

Amidon

Celuloză
Zaharuri

Pentozani
Extracţia sau gradul de extracţie al făinii reprezintă
cantitatea de făină obţinută din 100 kg grâu. Datorită
faptului că substanţele minerale, celuloza şi
hemiceluloza sunt localizate în special la periferia Făină 0,63 12,1 69,35 1,36 0,29 2,92 1,57
bobului, odată cu creşterea gradului de extracţie al alba
Făină 0,83 12,71 68,45 1,50 0,39 3,36 1,98
făinii creşte şi conţinutul ei mineral (cenuşa) şi intermediara
conţinutul de înveliş motiv pentru care se observă Făină 1,26 12,94 62,73 1,98 1,36 4,72 2,11
închiderea la culoare a făinii. Această variaţie a neagra
conţinutului mineral cu extracţia se datorează faptului
că substanţele minerale ale bobului sunt localizate în Proteinele (10-12%) sunt din punct de vedere tehnologic
special în stratul aleuronic (7%) şi în înveliş (3,5%). componentul principal al făinii de grâu. Se împart în două
Tipul făinii este reprezentat de conţinutul mineral mari categorii:
(cenuşa) al făinii, exprimat în miligrame / 100 g făină - proteinele aglutenice
substanţa uscată. Tipurile de făinuri de grâu fabricate în
România sunt prezentate în tabelul de mai jos - proteinele glutenice (cele mai importante)
Proteinele glutenice sunt proteine de rezervă ce
Grupa Tip Cenuşa la s.u. reprezintă circa 85% din totalul proteinelor făinii şi sunt
% max reprezentate de două tipuri: gliadina şi glutenina.
FĂINA ALBĂ 480 0,48
Superioară tip 000 0,48 Gliadina. Aceasta are caracter acid pentru că în
compoziţia ei predomină acidul glutamic şi prolina.
550 0,55
Reprezintă 30-35% din totalul proteinelor. Este
650 0,65
FĂINA SEMIALBĂ 800 0,80 constituită din patru fracţiuni: α -, β -, γ - şi ω -gliadina.
900 0,90 Gliadina este extensibilă şi puţin elastică.
FĂINĂ NEAGRĂ 1250 1,25
1350 1,35 Glutenina reprezintă 40-50% din totalul proteinelor din
FĂINĂ DIETETICĂ 1750 1,75
dietetică 2,20
făină. Are caracter acid datorită acidului glutamic care
predomină în compoziţia sa.Este elastică şi puţin
Compoziţia chimică a făinii de grâu
extensibilă.
Făina de grâu are o compoziţie complexă. Ea conţine
Proteinele glutenice se găsesc în bobul de grâu numai în
componente chimice şi biochimice în proporţii ce depind
endosperm, în proporţie mai mică în centru şi mai mare la
de extracţie, soiul grâului, gradului de maturizare
periferia bobului.Datorită prezenţei lor numai în
biologică, condiţiile agro-climatice de cultură şi de
endosperm, conţinutul de proteine glutenice în făinuri
depozitare după recoltare. Repartizarea neuniformă a
scade cu creşterea extracţiei peste 70 %, şi determină
acestor componente în bobul de grâu determină variaţia
deosebiri însemnate în conţinutul acestora pentru făinuri
compoziţiei chimice şi biochimice a făinurilor cu gradul lor
de acelaşi tip obţinute prin extracţii simple şi extracţii
de extracţie.
intermediare sau extracţii totale.
Făina are un conţinutul de umiditate de 14-14,5%, iar
Aceste două proteine din grâu, gliadina şi glutenina, au
substanţa uscată este formată din proteine, glucide,
proprietatea de a absorbi apă şi de a se umfla, stare în
lipide, săruri minerale, vitamine, pigmenţi: Compoziţia
care se unesc şi formează glutenul. Capacitatea acestor
chimică a făinii de grâu este prezentată mai jos:

proteine de a forma gluten conferă grâului proprietăţi
unice de panificaţie.
Glutenul reprezintă în aluat o fază proteică continuă sub
formă de pelicule subţiri care acoperă granulele de
amidon şi celelalte componente insolubile în aluat. Aceste
pelicule sunt capabile să se extindă în prezenţa gazelor
de fermentare dând naştere unei structuri poroase,
miezul pâinii.
Proprietăţile elastico - vâscozice ale proteinelor glutenice
în aluat sunt considerate determinante pentru proprietăţile
de panificaţie ale grâului .
Amidonul este din punct de vedere cantitativ
componentul principal. Amidonul de grâu prezintă ca
specificitate o distribuţie dimensională bimodală şi anume
două tipuri de granule din punct de vedere dimensional, şi
anume: granule mici (cu dimensiuni < 10µ ) m şi granule
mari (cu dimensiuni >10µ m). În timpul procesului de
măciniş granulele, în principal cele mari, pot suferi
deteriorări mecanice ale suprafeţei. Îndepărtarea unei
părţi din suprafaţa rezistentă la acţiunea enzimelor
amilolitice permite pătrunderea amilazelor în interiorul
granulelor pe care le pot astfel hidroliza cu formare de
zaharuri fermentescibile, în special maltoză.
Cantitatea normală de amidon deteriorat la măcinare este
de 6-9% şi ea este importantă pentru hidroliza enzimatică
a acestuia în procesul tehnologic de preparare a pâinii,
amidonul fiind sursa principală de zaharuri
fermentescibile din aluat.
Poliglucide neamidonoase: cuprind celuloza,
hemiceluloza şi pentozanii.
Dintre acestea cei mai importanţi sunt pentozanii.
Pentozanii au fost identificaţi în aproape toate părţile
anatomice ale bobului de grâu, dar cu pondere mai
importantă în părţile periferice.
Făina de grâu conţine 1,2-4% pentozani. Circa 40%
dintre ei sunt solubili în apă PS, iar restul sunt insolubili
PI. Cea mai mare parte a pentozanilor (aprox. ¾) sunt
arabinoxilani, ei fiind constituenţii principali ai pereţilor
celulari.
Arabinoxilanii solubili şi cei insolubili sunt asemănători ca
structură chimică. Ei sunt formaţi dintr-un lanţ liniar de β -
D-xilopiranoză legată (1,4) cu grad de polimerizare de
aprox. 200, pe care sunt fixate ramificaţii formate din
arabinofuranoză. Fixarea ramificaţiilor are loc la nivelul
carbonului din poziţia 3 a xilozei ( cazul cel mai frecvent
de monosubstituţie) sau la atomii de carbon 2 şi 3 al
acesteia (caz de bisubstituţie), existând zone foarte
2
bogate în ramificaţii şi zone mai puţin bogate. Aceste
ramificaţii influenţează conformaţia pentozanilor şi în
consecinţă, proprietăţile lor fizico-chimice şi tehnologice.
Funcţia de alcool primar a arabinozei poate fi esterificată
prin acid ferulic sau acid fenolic.
Pentozanii se caracterizează prin capacitate mare de
legare a apei: pentozanii solubili leagă o cantitate de apă
de trei ori mai mare faţă de masa lor (raportată la
substanţa uscată), iar pentozanii insolubili de zece oni,
pentozanii fiind responsabili de circa ¼ din apa absorbită
de făină la frământare.
Experimental s-a constatat că, pentozanii solubili în apă
au efect pozitiv asupra calităţii pâinii, iar cei insolubili
efect negativ, reducând volumul pâinii şi înrăutăţind
însuşirile fizice ale miezului.
Lipidele sunt prezente în cantităţi mici în făinuri, 0,6-
0,7% în cele de extracţii mici şi 2% în cele de extracţii
mari. Cu toate acestea ele joacă un rol tehnologic
important deoarece în aluat formează complecşi cu
proteinele şi amidonul influenţând calitatea pâinii şi
prospeţimea ei.
Pigmenţi. Pigmenţii făinii sunt reprezentaţi de pigmenţi
carotenoidici, xantofile şi flavone. Carotenii şi xantofilele
sunt prezenţi în endospermul bobului şi se vor găsi în
făinurile albe, iar flavonele sunt prezente în părţile
periferice se vor găsi în făinurile negre.
Prin oxidare, se adiţionează oxigen la nivelul dublelor
legăturilor conjugate, şi pigmenţii trec într-o formă
peroxidică incoloră determinând albirea făinii. Acest
proces se realizează la maturizarea făinii, precum şi prin
acţiunea conjugată a unor oxidoreductaze.
Făinurile de grâu mai conţin vitamine în special din
grupul B, B1, B2, B6, PP, dar şi unele cantităţi de acid folic,
acid pantotenic, vitamina E. Sunt prezente în cantităţi mai
mari în făinurile de extracţii mari în comparaţie cu cele de
extracţii mici.
Compoziţia biochimică a făinii de grâu
Se referă la conţinutul în enzime al făinii. Acesta depinde
de extracţia făinii, de soiul grâului, de condiţiile climatice
din perioada de maturizare, de gradul de maturizare
biologică a bobului, de eventuale degradări pe care le
suferă grâul înainte sau după recoltare (încolţire, atacul
ploşniţei grâului, ş.a.).
Sunt mai bogate în enzime făinurile de extracţii mari faţă
de cele de extracţii mici, făinurile provenite din boabe
recoltate în condiţii climaterice umede, din boabe
nematurizate, încolţite sau atacate de ploşniţa grâului.

Sunt mai sărace, cele provenite din grâne sticloase, din
recoltele anilor secetoşi, din grâu uscat după recoltare la
temperaturi ridicate.
Enzimele cele mai importante din făina de grâu sunt:
amilazele şi proteazele, dar şi celelalte enzime au o
importantă influenţă tehnologică.
A. Amilazele făinii sunt reprezentate de α şi β -amilaza.
Făinurile normale de grâu conţin α -amilaza doar în
cantităţi foarte mici (urme), iar în unele cazuri, cum sunt
făinurile provenite din grâne sticloase sau grâne cultivate
şi recoltate în condiţii climatice secetoase, pot fi complet
lipsite de α -amilaza. Conţinutul în această enzimă creşte
mult în urma germinării bobului.
β -Amilaza este prezenta in cantitate suficientă pentru a
forma maltoză.
Acţiunea α -amilazei asupra amidonului este de corodare
a granulei şi de dextrinizare. α -Amilaza este singura
amilază care poate ataca granula intactă de amidon, deşi
cu viteză foarte mică. În urma acţiunii ei asupra granulelor
de amidon, ele devin accesibile la acţiunea β -amilazei.
α -Amilaza acţionează atât la fermentare, cât şi în
primele 2-3 minute ale coacerii, până când enzima este
inactivată termic.
α -Amilaza este termorezistentă şi acidosensibilă.
Activează optim la temperatura de 60-66°C, dar este
distrusă termic la 83°C, are un pH optim cuprins între 5-
5,5.
β -Amilaza exercită o acţiune de zaharificare asupra
amidonului. Ea acţionează în cazul amidonului numai
asupra granulelor de amidon deteriorate mecanic la
măcinare şi asupra acelora la care în prealabil a acţionat
α -amilaza, acţiunea ei limitându-se la zona de granulă
deteriorată, restul de granulă nefiind atacată.β -Amilaza
este mai sensibilă la temperatură şi mai rezistenţa la
aciditate decât α -amilaza. Activează optim la temperaturi
de 48-51°C, este distrusă în proporţie de 50% la 60°C şi
inactivată la 70-75°C. iar pH optim este între 4-5.
Enzimele amilolitice sunt tehnologic cele mai importante
enzime. Prin hidroliza amidonului din aluat ele asigură
necesarul de zaharuri fermentescibile (maltoză) necesare
desfăşurării procesului de fermentaţie şi obţinerii unei
pâinii de calitate.
În făinurile cu un conţinut redus de α -amilază sau lipsite
de aceasta factorul care limitează hidroliza este
3
cantitatea de amidon deteriorat, asupra căruia poate
acţiona β -amilaza. Atunci când, atât conţinutul în
amidon deteriorat este mic precum şi conţinutul în α -
amilază atunci se va obţine o pâine cu un volum redus,
crustă deschisă la culoare, datorită neformării în cantitate
suficientă de zaharuri fermentescibile. Făinurile
hipoamilazice pot fi corectate prin adaos de α -amilază
exogenă .
Utilizarea de preparate amilolitice exogene
Adaosul de α -amilază în panificaţie se face în două
scopuri:
- mărirea cantităţii de glucide fermentescibile în aluat
- prelungirea prospeţimii pâinii.
În primul caz, adaosul se face atunci când se panifică
făinuri cu grad mic de deteriorare a amidonului, rezistente
la atacul α -amilazelor şi lipsite de α -amilază activă sau
al cărui conţinut este insuficient pentru a produce o
amiloliză normală. Sunt făinuri cu capacitate mică de a
forma glucide fermentescibile şi în consecinţă de a forma
gaze.
Este cazul frecvent de folosire a α -amilazei exogene. În
principiu, α -amilaza se adaugă în făinurile sănătoase.
Surse de α -amilază. În panificaţie se folosesc:
- α -amilaza de malţ (cereale),
- α -amilaza fungică (Aspergillus oryzae şi Aspergillus
awamori)
- α -amilaza bacteriană (Bacillus subtilis).
Aceste amilaze diferă între ele prin acţiunea de corodare
a granulei de amidon, de dextrinizare şi de zaharificare.
Cu excepţia acţiunii de zaharificare pentru care cea mai
activă este α -amilaza de malţ, pentru celelalte activităţi
ordinea descrescătoare este α -amilaza bacteriană, α -
amilaza de malţ, α -amilaza fungică.
Din punct de vedere al stabilităţii termice, cea mai stabilă
este α -amilaza bacteriană urmată de cea de malţ, iar
cea mai puţin stabilă este cea fungică. α -Amilaza fungică

este inactivată rapid la temperaturi peste 70°C, α -
amilaza de cereale rezistă până la 80°C, în timp ce α -
amilaza bacteriană supravieţuieşte procesului de
coacere, la 90°C, ea mai păstrând 10% din activitatea sa.
Termostabilitatea diferită a α -amilazelor explică
diferenţele în activitatea lor de lichefiere şi prezintă
importanţă pentru însuşirile fizice ale miezului.
Efectul α -amilazei exogene în panificaţie
Suplimentarea făinii cu α -amilaza conduce la
intensificarea amilolizei şi creşterea cantităţii de glucide
fermentescibile în aluat, capabile să asigure formarea
gazelor pe toată durata procesului tehnologic, inclusiv în
fazele lui finale, la un nivel care să asigure pâine de
calitate.
Datorită creşterii cantităţii de glucide fermentescibile în
aluat, este stimulată activitatea drojdiei şi bacteriilor.
Creşte numărul celulelor de drojdie şi se intensifică
activitatea lor fermentativă şi în consecinţă creşte
volumul pâinii. Stimularea activităţii microbiotei aluatului
determină maturizarea mai rapidă a acestuia, creându-se
posibilitatea reducerii duratei de fermentare.
Pâinea preparată cu adaos de α -amilază se menţine mai
mult timp proaspătă. Acest lucru s-ar datora dextrinelor
(cu 3…9 unităţi de glucoză) care se acumulează în miez,
precum şi unei gelatinizări mai bune a amidonului rămas
nehidrolizat, care se află în cantitate mai mică decât în
lipsa α -amilazei, în urma hidrolizei lui şi în prezenţa apei
eliberată de proteinele care coagulează. În această stare
amidonul retrogradează mai lent şi, în consecinţă,
învechirea este mai lentă.
Mărimea efectelor asupra calităţii pâinii depinde de
provenienţa enzimei şi de cantitatea adăugată. Doze mici
de α -amilază de toate provenienţele măresc volumul
pâinii şi îmbunătăţesc elasticitatea miezului şi structura
porozităţii. În doze mari, însă, creşterea volumului este
însoţită de reducerea elasticităţii miezului şi de creşterea
lipiciozităţii lui. α -Amilaza bacteriană utilizată în doze
mari conduce la miez lipicios decât α -amilaza din malţ şi
fungică, datorită unor cantităţi mai mari de dextrine
acumulate în miez.
Conţinutul mărit de dextrine din miez în cazul α -amilazei
bacteriene se datorează termostabilităţii ei mari şi ca
urmare a duratei lungi de acţiune la coacere. A doua
explicaţie a lipiciozităţii miezului pâinii preparate cu α -
amilaza bacteriană, (în exces), este gradul de
polimerizare al dextrinelor formate, de 25…35 .
4
Amilazele au şi efecte secundare, uneori nedorite în
aluat. Adaosul lor reduce consistenţa aluatului şi modifică
proprietăţile reologice ale acestuia. Creşte extensibilitatea
şi scade rezistenţa aluatului cu atât mai mult cu cât
adaosul de α -amilază este mai mare.
Aceste efecte apar când preparatele de α -amilază sunt
însoţite de oarecare activitate proteolitică, în general
mică, precum şi datorită faptului că maltoza formată prin
hidroliza amidonului exercită asupra glutenului din aluat
o acţiune de deshidratare.
Având în vedere că, în urma amilolizei glucidul
fermentescibil format este maltoza, pentru fermentarea
căreia drojdia de panificaţie are nevoie de timp pentru
a-şi sintetiza enzimele maltaza şi permeaza maltozei,
folosirea adaosului de α -amilază în scopul asigurării
procesului de fermentare va fi eficient, mai ales în
procedeele de preparare a aluatului relativ lungi.
Condiţii de folosire a α -amilazei
Suplimentarea făinii de grâu cu α -amilază se face în
doze ce depind de capacitatea făinii de a forma gaze,
activitatea preparatului şi metoda de preparare a
aluatului. Pe baza experienţelor practice s-au stabilit
următoarele doze:
15-20 unităţi S.K.B./100 g făină pentru α -amilaza
fungică;
8-15 unităţi S.K.B./100 g făină pentru α -amilaza de malţ;
Max. 1 unitate S.K.B./100 g făină pentru α -amilaza
bacteriană;
9-90 unităţi maltogenice/100 g făină pentru α -amilaza
bacteriană maltogenică.
Preparatele de α -amilază se pot adăuga în mori sau în
fabrica de pâine. Mai răspândită este metoda de
adăugare în fabrica de pâine.
Utilizarea de amiloglucozidază exogenă
Amiloglucozidaza este o enzimă amilolitică care nu este
prezentă în grâu şi făina de grâu. Spre deosebire de α şi
β -amilază, amiloglucozidaza hidrolizează nu numai
legăturile glucozidice α (1,4), cât şi legăturile α (1,6).
Ea hidrolizează amidonul până la glucoză ca produs final.
Cantitatea de glucoză formată depinde de provenienţa
enzimei şi doza folosită. Hidroliza amidonului până la
glucoză este importantă pentru drojdie, deoarece ea este
deficitară în enzima maltaza, enzimă care hidrolizează
maltoya cu formare de glucoză, care ulterior este
fermentată.

În panificaţie se foloseşte amiloglucozidază fungică
obţinută din Aspergillus niger şi Aspergillus delemar, fiind
preferată cea din Asp. niger care are stabilitate termică
mai bună. Rămâne activă până la 70°C, ceea ce face ca
efectul ei asupra volumului pâinii să fie mai mare faţă de
cea obţinută din Aspergillus delemar.
Efectul amiloglucozidazei asupra creşterii volumului pâinii
este mai mare decât al α -amilazei. Asocierea ei cu α -
amilaza măreşte cantitatea de glucide fermentescibile în
aluat şi volumul pâinii. Când se utilizează în combinaţie
cu α -amilaza bacteriană se previne formarea miezului
lipicios şi se elimină efectele supradozării accidentale cu
α -amilază.
Experimental s-a constatat că amiloglucozidaza are
proprietăţi de antiînvechire.
B. Pentozanazele (xilanaze) şi hemicelulazele sunt
enzime capabile să hidrolizeze arabinoxilanii prezenţi în
făina de grâu, având rolul de a scinda hidrolitic lanţul
principal de xiloză în fragmente cu dimensiuni mai mici.
Alături de aceste enzime un rol important în au
arabinozidaza şi acid ferulic esteraza care au ca acţiune
ruperea ramificaţiilor de arabinoză şi respectiv acid
ferulic. Făina de grâu prezintă numeroase xilanaze, dar
activitatea lor este redusă. Pentru a corecta acest deficit,
în panificaţie pot fi utilizate hemicelulazele fungice (din
Aspergillus niger). Sub acţiunea hemicelulazelor are loc
solubilizarea unei fracţiuni de pentozani ceea ce conduce
la eliberarea de apă, care devine disponibilă pentru
formarea reţelei glutenice. Pe de altă parte, sub acţiunea
hemicelulazelor s-ar diminua efectul defavorabil al
hemicelulozelor insolubile asupra continuităţii filmului
glutenic.
În procesul tehnologic de preparare a pâinii, 15-20% din
pentozanii din aluat sunt hidrolizaţi în prezenţa
pentozanazelor proprii ale făinii. Creşterea proporţiei de
pentozani hidrolizaţi şi a efectului asupra calităţii pâinii
este posibil prin adaos de pentozanaze exogene..
Utilizarea pentozanazelor şi hemicelulazelor
Pentozanaze exogene folosite în panificaţie sunt:
xilanaza şi hemicelulaza.
Xilanazele exogene adăugate în aluat hidrolizează
pentozanii solubili şi insolubili într-o măsură mai mare sau
mai mică în funcţie de originea lor şi acţionează în mod
diferit asupra proprietăţilor aluatului şi calităţii pâinii,
unele având efecte bune, altele efecte slabe sau nule.
5
Xilanazele se clasifică după mecanismul lor de acţiune în
endo- şi exo-xilanaze în care endoxilanazele hidrolizează
legăturile β (1,4) din interiorul lanţului principal al xilanilor
formând oligomeri cu masă moleculară mare, în timp ce
exoxilanazele acţionează la capetele lanţului punând în
libertate produse mult mai simple. Alături de enzimele ce
hidrolizează lanţul principal al xilanilor mai există şi
enzime care hidrolizează ramificaţiile: α -arabino-
furanozidaze, esteraze, şi care permit accesul
endoxilanazelor la lanţ.
Se consideră că endoxilanaza este cea mai eficientă
pentozanază pentru panificaţie.
Acţiunea xilanazelor în aluat nu se rezumă numai asupra
xilanilor şi/sau arabinoxilanilor ci şi asupra complexelor
acestora cu alţi componenţi ai făinii, în particular cu
proteinele glutenice. Acţiunea pozitivă a xilanazei în aluat
poate fi atribuită diminuării conţinutului de pentozani
insolubili şi a faptului că apa pusă în libertate de către
pentozanii solubilizaţi prin hidroliză devine disponibilă
pentru formarea glutenului.
Hemicelulazele sunt un amestec de mai multe enzime,
care reduc conţinutul de hemiceluloză din aluat, reducând
astfel efectul negativ al acestora asupra reţelei glutenice.
Surse de pentozanaze
Xilanaze active se găsesc în culturile unor mucegaiuri,
Aspergillus oryzae şi Aspergillus niger, precum şi în
culturile de Trichoderma reesei. Hemicelulazele se obţin
din culturile unor mucegaiuri.
Efectul adaosului de xilanază în panificaţie
Utilizarea în panificaţie a xilanazei are următoarele
efecte:
- îmbunătăţeşte stabilitatea aluatului şi toleranţa lui la
fermentare;
- măreşte volumul pâinii prin creşterea capacităţii
aluatului de a reţine gazele;
- îmbunătăţeşte textura miezului şi uniformitatea
structurii lui;
- prelungeşte prospeţimea pâinii.
Ambele enzime, xilanaza şi hemicelulaza dau efecte
superioare atunci când sunt asociate cu α -amilaza.
În mod similar, adaosul de pentozanaze influenţează
comportarea aluatului şi calitatea pâinii îmbogăţită în
fibre: se îmbunătăţesc prelucrabilitatea aluatului, volumul
pâinii, menţinerea prospeţimii şi culorii cojii.

Folosirea pentozanazelor se recomandă mai ales la
prepararea pâinii integrale şi a celei îmbogăţite în fibre,
precum şi la obţinerea pâinii de secară.
Condiţii de folosire a pentozanazelor
Dozarea pentozanazelor se face în funcţie de tipul şi
calitatea făinii utilizate şi de compoziţia aluatului. Doza de
xilanază variază între 50 şi 400 FXU/kg făină. Doza
optimă pentru făinurile normale europene este de 150-
200 FXU/kg făină. Ea asigură creşterea volumului pâinii
cu aproximativ 20% Supradozarea xilanazei conduce la
aluaturi moi şi, deşi volumul pâinii creşte, structura
miezului se înrăutăţeşte .
Asocierea xilanazei cu α -amilază în proporţie de 4-10
FAU/kg făină măreşte volumul pâinii cu peste 30% faţă
de martor.
Hemicelulaza se foloseşte în proporţii de 60-200 SHU/kg
făină, efectele ei fiind superioare când se asociază cu α -
amilaza fungică.
C. Proteazele endogene (ale făinii) sunt numeroase
fiecare având proprietăţi şi specificităţi proprii. Ele
hidrolizează legăturile peptidice, de preferinţă la nivelul
aminoacizilor încărcaţi cu sarcini pozitive, ceea ce explică
acţiunea lor redusă faţă de proteinele făinii de grâu la
care aminoacizii bazici sunt în proporţii reduse. În făină
sunt prezente şi proteaze acide şi proteaze serinice.
În făinurile normale enzimele proteolitice sunt prezente în
cantităţi mici, iar conţinutul lor creşte considerabil în
făinurile provenite din grâne încolţite şi mai ales în cele
obţinute din grâne atacate de ploşniţa grâului.
Alâturi de enzimele proteolitice din făină, în aluat există şi
alte enzime proteolitice care provin fie de la drojdie
(enzimele proteolitice endocelulare pot fi eliberate prin
citoliza celulei) sau enzime proteolitice din malţ, precum
şi o activitate proteolitică reziduală a unor preparate
amilolitice fungice sau bacteriene care pot fi utilizate
pentru corectarea activităţii amilazice a fâinii. Ţinând cont
de activitatea proteolitică diversă este greu de precizat în
ce mod şi ce rol are fiecare enzimă proteolitică asupra
caracteristicilor aluatului.
Cele mai importante şi prezente în cantităţi mai mari în
făinuri sunt endopeptidazele. Prin efectul lor hidrolitic ele
exercită o acţiune de înmuiere a glutenului, înrăutăţind
proprietăţile reologice ale aluatului. Exopeptidazele
hidrolizează proteinele eliberând aminoacizi, acţiunea lor
asupra însuşirilor aluatului fiind nesemnificativă.
6
Proteoliza conduce la diminuarea rezistenţei aluatului,
creşte viteza de adsorbţie a apei şi, în consecinţă, este
necesară o durată redusă de frământare pentru a nu se
ajunge la o diminuare drastică a vâscozităţii aluatului.
Modificări proteolitice limitate sunt necesare atunci când
se panifică făinuri foarte puternice.
Totuşi, o acţiune limitată a enzimelor proteolitice proprii
făinii şi a celor elaborate de drojdii este benefică pentru
calitatea finală a produsului finit din următoarele motive:
- aminoacizii liberi şi peptidele formate prin
proteoliză intervin ca precursori de aromă (gust şi miros)
fie direct, fie după metabolizarea lor de către drojdii;
- aminoacizii liberi se constituie ca parteneri în
reacţiile Maillard care sunt foarte importante în formarea
aromei pâinii;
- aminoacizii liberi şi dipeptidele sunt sursă de azot
pentru drojdia de panificaţie utillizată pentru fermentare.
Utilizarea de proteaze exogene
Problema adaosului de proteaze în aluat se pune în
cazul făinurilor puternice care formează gluten
caracterizat prin rezistenţă şi elasticitate mari şi
extensibilitate mică şi sărace în enzime sau prelucrate
prin tehnologii scurte cu timpi scurţi de fermentare. În
acest caz, aluatul nu se poate extinde sub presiunea
gazelor de fermentare, are în consecinţă capacitate mică
de reţinere a gazelor, iar pâinea se obţine densă,
nedezvoltată. Aceste făinuri solicită şi consum mărit de
energie la frământare.
Acţiune: degradarea structurii glutenice prin hidroliza
legăturilor peptidice ale proteinelor glutenice
Rol pozitiv:
- slăbirea structurii glutenice;
- măresc extensibilitatea glutenului;
- reduc timpul de frămăntare,

Adaosul de protează se face în două scopuri:
- reducerea timpului de frământare;
- slăbirea aluatului.
Pentru reducerea timpului de frământare, numărul de
legături peptidice ce urmează a fi hidrolizate trebuie să fie
limitat, motiv pentru care cantitatea de protează adăugată
este mică. Adaosul în acest scop se face în maia. În
timpul fermentării maielei proteaza are timp să acţioneze
asupra glutenului, iar în aluat, amestecul de proteine
nemodificate din făina nou introdusă şi glutenul parţial
hidrolizat din maia conduce la o bună înmuiere a aluatului
la frământare permiţând reducerea duratei de frământare.
În condiţiile folosirii maielei fluide/semifluide cu 50% făină,
reducerea timpului de frământare poate fi de 20%. La
adăugarea proteazei la frământarea aluatului timpul de
frământare rămâne neschimbat datorită timpului scurt de
acţiune.
Atunci când se urmăreşte slăbirea aluatului, adaosul de
proteaze se face în faza de aluat. În acest caz, cantitatea
adăugată este de 2-3 ori mai mare decât cea adăugată în
faza de maia. Acţiunea proteazei adăugate continuă în
timpul fermentării, a operaţiilor de prelucrare şi prima
parte a coacerii, având ca rezultat creşterea
extensibilităţii şi a proprietăţilor de fluaj ale aluatului.
Adaosul de proteaze exogene permite, astfel reglarea
proprietăţilor reologice ale aluatului potrivit nevoilor
tehnologice.
Surse de proteaze
Cea mai ieftină sursă de proteaze o constituie produsele
de malţ. Ele au însă şi cantităţi importante de α -amilază,
care nu este întotdeauna necesară.
În ultimul timp, o largă utilizare a căpătat-o proteaza
fungică obţinută din Aspergillus oryzae. Ea are pH-ul
optim la 5,5, ceea ce corespunde cu pH-ul din aluat şi
prezintă în acelaşi timp toleranţa cea mai bună. Se mai
foloseşte proteaza bacteriană obţinută din Bacillus
subtilis al cărui pH optim de activitate este 7.
Preparatele fungice conţin endo- şi exopeptidaze.
Endopeptidazele modifică proprietăţile reologice ale
aluatului, iar exopeptidazele măresc conţinutul de
aminoacizi în aluat.
Dozarea greşită a proteazelor conduce la produse de
slabă calitate. La utilizarea în exces, aluaturile devin
lipicioase, dificil de modelat, cu capacitate mică de
menţinere a formei şi reţinere a gazelor, rezultând
produse aplatizate, cu volum mic şi coloraţie intensă a
7
cojii. La utilizarea unei cantităţi prea mici, aluatul este
dificil de prelucrat, rezultând produse cu volum mic,
simetrie slabă, cu miez sfărâmicios.
D. Ester-hidrolazele În panificaţie interesează, în mod
deosebit, fitazele şi lipazele.
Fitazele catalizează hidroliza fitaţilor prezenţi în făină,
eliberând fosfaţi acizi de calciu şi magneziu şi acidul
fosforic. Fiitaza este termorezistentă, rămânând activă
până la 70°C iar pH-ul optim este de ~ 5,0. Acţiunea
fitazei depinde deci de condiţiile de fermentare: pH,
temperatură, durata de acţiune.
Panificaţia cu maia semisolidă este favorabilă hidrolizei
fitaţilor ca de altfel şi acidifierea artificială a aluatului.
Acţiunea fitazelor este benefică în plan nutriţional
deoarece ele au capacitate demineralizantă, în sensul că
formarea de fitaţi (complexe între acidul fitic şi ionii
bivalenţi) este diminuată.
Lipazele au proprietatea specifică de a hidroliza
triacilglicerolii la interfaţa apă/lipide, fiecare lipază având
o specificitate de poziţie. În cazul făinii de grâu lipaza
eliberează acizii graşi din poziţia 1 şi 3. La conservarea
făinii activitatea lipazelor nu este de neglijat datorită
faptului că nu sunt inhibate în absenţa apei de solvatare.
Rezultatul acţiunii lor este creşterea conţinutului de acizi
graşi liberi, în principal acid linoleic care este acidul gras
nesaturat preponderent în făina de grâu. Oxidarea
“spontană” sau cea catalizată de lipoxigenază contribuie
la maturarea făinii, dar în final şi la râncezirea acesteia.
În cursul frământării şi fermentării acţiunea lipazelor este
aproape nulă.
Utilizarea lipazelor
Câteva lipaze 1,3 specifice, exogene au fost găsite ca
având efecte pozitive în panificaţie. Mecanismul după
care lipaza acţionează în aluat determinând
îmbunătăţirea calităţii pâinii nu este elucidat. S-au
formulat două ipoteze:
- o primă ipoteză consideră că lipaza introdusă în
aluat hidrolizează lipidele din făină împiedicându-le
să complexeze cu proteinele glutenice, care astfel
devin disponibile pentru formarea glutenului.
- a doua ipoteză constă în faptul că prin hidroliza
lipidelor făinii în prezenţa lipazei 1,3 hidrolitice se
formează monogliceride şi acizi graşi liberi.
Monogliceridele acţionează ca emulgatori, iar acizii
graşi polinesaturaţi liberi în prezenţa lipoxigenazei

endogene şi a oxigenului inclus la frământare se
oxidează la hidroperoxizi, proces cuplat cu reacţiile
de oxidare din aluat, oxidarea grupărilor –SH cu
influenţă pozitivă pentru însuşirile reologice ale
aluatului şi calitatea pâinii şi oxidarea pigmenţilor
carotenoidici cu efect de albire a miezului pâinii.
De asemenea, faptul că atunci când se adaugă lipază
aluatul se albeşte, demonstrează că au loc procese de
oxidare.
Rol: hidroliza trigliceridelor la mono şi digliceride
Efectul adaosului de lipaze în aluat
- stabilitate crescută a aluatului;
- volum mărit al pâinii;
- structură îmbunătăţită a porozităţii şi elasticitate
mărită a miezului;
- miez de culoare mai deschisă;
- prospeţime prelungită.
Cercetările experimentale asupra proprietăţilor reologice
ale glutenului în urma tratamentului cu lipaze au arătat că
acesta este semnificativ mai puternic şi mult mai elastic
decât în absenţa adaosului acestora.
Preparate de lipaze. Se utilizează pentru panificaţie o
lipază 1,3 specifică obţinută din culturi submerse de
Aspergillus oryzae modificate genetic. Enzima
hidrolizează legăturile esterice din poziţiile 1,3 din
molecula lipidelor. Activează optim la pH 6-9 şi
temperatura de 30-40°C.
Condiţii de folosire a lipazelor
Doza utilizată de lipaze exogene variază cu calitatea făinii
între 500 şi 2000 LU/kg făină. Se obţine o creştere a
volumului pâinii de 20-30%.
Supradozarea lipazelor conduce la aluaturi foarte
puternice şi creşteri mici ale volumului pâinii.
Asupra prospeţimii pâinii s-a constatat că adaosul a 250
LU/kg făină la pâinea fără grăsimi are acelaşi efect ca
adaosul a 6% grăsimi.
8
Lipazele pot fi utilizate singure sau asociate cu
pentozanaze (hemicelulaze sau xilanaze) sau cu α -
amilaza fungică sau cu ambele, când se obţin rezultate
superioare.
În făina de grâu există şi fosfolipază D care hidrolizează
legătura dintre acidul fosforic şi glicerină modificând, în
acest fel, proprietăţile tensioactive ale fosfolipidelor din
făină şi împiedică interacţiunea acestora cu glutenul,
amidonul şi faza gazoasă a alveolelor (porilor) din aluat.
Rolul fosfolipazelor in panificatie
Prin acţiunea asupra fosfolipidelor formează emulgatori în
aluat ceea ce permite:
1. înlocuirea emulgatorilor DATEM/SSL;
2. îmbunătăţesc caracteristicile aluatului,
prelucrabilitatea lui;
3. îmbunătăţesc stabilitatea la fermentare;
4. îmbunătăţesc caracteristicile produsului finit
OXIDOREDUCTAZE
Oxidoreductazele mai importante din făina de grâu sunt
lipoxigenaza, precum şi oxidoreductazele care acţionează
prin intermediul oxigenului (polifenoloxidaza,
glucozoxidaza, sulfhidriloxidaza), precum şi cele care
funcţionează cu H2O2 (catalaza şi peroxidaza).
E Lipoxigenaza catalizează oxidarea, cu ajutorul
oxigenului molecular a acizilor graşi liberi care posedă
sistemul de duble legături, neconjugate, cis/cis 1:4,
pentadienice (R-CH=CH-CH2-CH=CH-R’-COOH), dintre
aceştia fiind acizii linoleic şi linolenic. Reacţia catalizată
de lipoxigenază, conduce la hidroperoxizi reactivi,
capabili de a se cooxida cu alte substanţe . Activitatea
lipoxigenazei în făina de grâu este considerabil mai mare
decât în cazul făinurilor din leguminoase.
 9

Efectul lipoxigenazei în panificaţie Capacitatea lipoxigenazei de a albi făina şi în general de

Reacţia Efecte Repercursiuni Repercursiuni a decolora o serie de pigmenţi este una din cele mai
catalizată tehnologice senzoriale nutriţionale importante proprietăţi ale acesteia. Experimentele cu
Oxidarea Modificarea aromei Pierderi de acizi
acizilor graşi pâinii prin formare graşi enzime din surse diferite au arătat că substratul pentru
polinesaturaţi de compuşi volatili polinesaturaţi, activitatea de albire variază şi include carotenul,
rezultaţi prin toxicitatea xantofilele etc..
scindarea lipidelor oxidate
hidroperoxizilor Oxidarea pigmenţilor făinii în procesul de preparare a
Oxidarea Decolorare miez Pierderi de pâinii este influenţată de durata şi viteza de frământare
cuplată a provitamină A
precum şi de modul de preparare a aluatului.
carotenilor
Oxidarea Eliberare de Creşterea
Efectul adaosului de lipoxigenază în aluat
cuplată a lipide, volumului pâinii,
grupărilor tiol ameliorarea porozitate mai Lipoxigenaza este un ameliorator al făinurilor de calitate
din proprietăţilor regulată a miezului
slabă.
proteinele reologice ale
glutenice aluatului; Ea este activă în aluat mai ales la frământare, dar
creşterea
toleranţei
continuă la fermentarea în vrac a aluatului, la dospirea
aluatului finală şi păstrează o oarecare activitate şi în prima parte a
Oxidarea Pierderi de coacerii.
cuplată a tocoferoli
altor Efectul ei în panificaţie constă în:
molecule
- mărirea toleranţei la frământare şi a timpului de
relaxare a aluatului;
Utilizarea preparatelor de lipoxigenază .
- creşterea volumului pâinii şi îmbunătăţirea texturii
Surse de lipoxigenază exogenă. Cea mai bogată şi mai miezului;
bine cunoscută sursă de lipoxigenază o constituie
boabele de soia. Ele conţin de 40 de ori mai multă - deschiderea culorii miezului;
lipoxigenază decât grâul, enzima fiind identificată pentru - intensificarea aromei pâinii prin acţiunea asupra
prima dată în aceste boabe . lipidelor din aluat.
În aluat lipoxigenaza de soia este activă asupra acizilor Preparate de lipoxigenază. Cea mai utilizată sursă de
linoleic şi linolenic. lipoxigenază este făina de soia. Preparatele de făină de
Acţiunea lipoxigenazei în aluat soia nu au activitate standardizată. Ele pot fi formate
numai din făină de soia sau pot conţine şi alte ingrediente
In panificaţie lipoxigenaza acţionează în două direcţii: active, cum sunt: peroxidul de calciu, sulfatul de calciu,
• îmbunătăţirea însuşirilor reologice ale aluatului; uleiul vegetal, mono- şi digliceridele, fosfatul dicalcic,
fosfatul diamonium, făina de porumb.
• deschiderea culorii (albirea) aluatului şi a pâinii.
Condiţii de folosire a lipoxigenazei. Făina de soia se
Acţiunea lipoxigenazei asupra însuşirilor reologice ale foloseşte în panificaţie în proporţie de 0,5-1% faţă de
aluatului constă în creşterea toleranţei la frământare şi a făina prelucrată.
stabilităţii lui.
F. Ascorbatoxidaza care catalizează oxidarea cu
Toleranţa aluatului la frământare se referă la capacitatea ajutorul oxigenului molecular a acidului ascorbic (care se
lui de rezista la frământare excesivă, de a rezista la adaugă curent în panificaţie).Acidul ascorbic este
cădere, după ce s-a atins timpul de formare, adică de a-şi transformat în acid L-dehidroascorbic, care la rândul său
menţine stabilitatea. oxidează glutationul, în prezenţa de glutation reductază.
S-a observat că în prezenţa lipoxigenazei scade numărul Glutationul prin oxidare devine indisponibil pentru a
de grupări –SH în aluat şi creşte cel al punţilor disulfidice. participa la reacţii de rupere a punţilor disulfidice dintre
proteine, consecinţa fiind o “întărire” a aluatului
Explicarea mecanismului prin care lipoxigenaza (glutenului).
îmbunătăţeşte însuşirile reologice ale aluatului are la
bază procesul de oxidare a grupărilor sulfhidril din G. Polifenoloxidaza oxidează compuşii fenolici la
proteinele glutenice. chinone, acestea din urmă polimerizându-se sub formă

de la polimeri coloraţi în brun. Ele pot oxida acidul
ferulic legat de pentozani sau tirozina (tirozinază)
proteinelor glutenice, modificând în acest fel
vâscozitatea aluatului prin crearea de punţi covalente
pentozani-–pentozani, pentozani–proteine, proteine–
proteine.
Oxidoreductaze care funcţionează cu H2O2 În această
categorie menţionăm:
H. Catalaza care descompune H2O2 în apă şi oxigen,
făcând să crească în acest fel efectul lipoxigenazei.
Catalaza intră în competiţie cu peroxidaza în ceea ce
priveşte utilizarea oxigenului.
I. Peroxidaza catalizează oxidarea, cu ajutorul H2O2 a
grupărilor fenolice sau aminice. Enzima poate deci
conduce la reticulări covalente ale proteinelor şi
pentozanilor, similar cu cele induse de polifenoloxidaza.
Peroxidaza va avea deci un efect de ameliorare asupra
consistenţei aluatului şi volumului pâinii. Catalaza şi
peroxidaza fiind enzime hematinice, ele vor cataliza şi
oxidarea lipidelor, dar cu o specificitate mai redusă decât
lipoxigenaza.
În fig. 3a se arată acţiunea diferitelor enzime de oxido-
reducere din făină sau adugate în panificaţie iar în fig. 3b
este prezentată acţiunea lipoxigenazei asupra carotenilor
în scopul albirii făinii şi aluatului.
Interacţiunea lipoxigenazei cu alte sisteme oxido-
reducătoare din aluat
10
În aluat lipoxigenaza acţionează alături de alte sisteme
oxido-reducătoare, între care sunt posibile interacţiuni,
deşi în procesele de peroxidare a lipidelor este implicată
în principal lipoxigenaza. Catalaza şi peroxidaza, mai
puţin puternice decât lipoxigenaza, sunt capabile să
catalizeze acelaşi tip de reacţii ale lipidelor nesaturate.
Pe de altă parte, catalaza descompune apa oxigenată,
care este un inhibitor puternic al lipoxigenazei, potenţând
astfel activitatea acesteia din urmă.
Donatorul de hidrogen al reacţiei catalizată de peroxidază
este foarte adesea un compus polifenolic, cunoscut
pentru proprietăţile sale antioxidante, fiind un potenţial
inhibitor al lipoxigenazei.
În ce priveşte polifenoloxidaza, în oxidarea polifenolilor
această enzimă concurează cu lipoxigenaza pentru
oxigen.
Acidul ascorbic inhibă activitatea de albire a aluatului dar
nu şi formarea peroxizilor. Inhibarea de către acidul
ascorbic a albirii luteinei l-a determinat pe Mc. Donald
(1979) să considere că radicalul reactiv format
intermediar în reacţia lipoxigenazei oxidează acidul
ascorbic preferenţial pigmentului luteină. Acest mecanism
este posibil să acţioneze şi în cazul carotenilor, ceea ce
ar explica efectul acidului ascorbic de inhibare a albirii
aluatului în prezenţa lipoxigenazei.
Este posibil, de asemenea, ca în reacţia de oxidare a
acidului ascorbic cu formare de acid dehidroascorbic,
acesta să intre în concurenţă pentru oxigen cu
lipoxigenaza .
 11

H2O 2

P ero x ida z a P en to z a n-P e nt oz an

A c id ferulic P en to z a n-P rot e in e
I P o life nolo x ida z a
(P e nt oz an i) P ro t einã -P ro t einã

T iroz inã
(P rot ein e) 1 / 2 O 2

O
OH OH O
OH P ro du ş i re s po ns ab ili
d e îm b run are en z im a tic ă
II
R R R
1/ 2O 2 1/ 2 O 2 H2O

lip ox ig en az a R ad ic ali lib eri H idro pero x iz i

A c iz i graş i
III p oline s a tu raţi in te rm ed ia ri
O2
c o m pu ş i
A c iz i he m at inic i h em a t in ic i
P ro du ş i re s p ons ab ili
d e rân c ez ire alde hidic ã
P igm e nţi Leu c o de rivaţi
2 PS H PSS P

G SH
PSSG

IV s ulfhidrilox id az a
2 GS H G S S G + H2O 2

O2
G lu c o z a g luc oz ox id az a glu c on ola c t on a + H 2 O 2

V c a t alaz a
2 H 2O 2 2 H 2O + O 2
H 2O 2 + 2 A H 2 H2O+ A A
H2O 2 + A H2 2 H2O + A

VI A c id a s c orbic (A A )
1 /2 O 2 A c id a s c orbic
o x ida z a

2 G SH DH A
D H A re duc t az a
GSS G

Figura 3a. Schema generală de acţiune a diferitelor sisteme de oxido-reducere

în panificaţie
AA-acid ascorbic; DHA – acid dehidroascorbic; G-glutation; P-proteină; SH- fucţie tiol;
SS-legătură disulfurică

Glucozoxidaza. Glucozoxidaza catalizează oxidarea
glucozei în D-gluconolactonă şi H2O2. Această enzimă nu
se găseşte în făină, dar poate fi utilizată ca preparat
enzimatic exogen. Glucozoxidaza catalizează oxidarea
β -D-glucozei în prezenţa oxigenului cu formarea acidului
D-gluconic şi a apei oxigenate, după reacţia:
Glucoza + O2 + H2O glucozoxidaza
Acid gluconic + H2O2
Acţiune:
- oxidarea gruparilor SH ale glutenului;
- oxidarea gruparilor acidului ferulic ale henicelulozelor
Efecte pozitive:
- măreşte rezistenţa glutenului şi implicit a aluatului;
- creşte volumul pâinii şi îmbunătăţeşte textura
miezului
- deshidrateaza aluatul la suprafaţă;
- conferă cojii pâinii o textură crocantă
Apa oxigenată rezultată activează catalaza /peroxidaza
făinii, activitatea lor fiind legată de prezenţa apei
oxigenate. Oxigenul eliberat din această reacţie participă
în procesele de oxidare din aluat.
Îmbunătăţirea proprietăţilor reologice ale aluatului este
atribuită oxidării grupărilor –SH libere din aluat şi
formarea de punţi disulfidice între proteinele glutenice.
În reacţia de descompunere a apei oxigenate participă
catalaza endogenă a făinii sau catalaza care însoţeşte,
de regulă, glucozoxidaza în preparatele comerciale.
Îmbunătăţirea proprietăţilor reologice ale aluatului de
către glucozoxidază este pusă în legătură şi cu activarea
peroxidazei făinii, enzimă care catalizează oxidarea cu
ajutorul H2O2 a grupărilor fenolice sau aminice
determinând reticulări covalente ale proteinelor şi/sau
pentozanilor.
12
Enzima realizează şi un efect de uscare a aluatului.
Cauza care determină acest efect este atribuită formării
gelurilor oxidate de către pentozanii solubili.
Cel mai bun sistem oxidant pentru gelificarea oxidativă a
pentozanilor este sistemul H2O2-peroxidaza. În aluaturile
din făină de grâu gelificarea oxidativă este realizată de
peroxidaza endogenă a făinii. Tirozinaza, sistemul acid
linoleic/lipoxigenază şi alte enzime oxido-reducătoare din
aluat au în aceeaşi măsură efect asupra gelificării
pentozanilor.
Pentru formarea gelurilor oxidate ale pentozanilor au fost
propuse două mecanisme. Primul se bazează pe
formarea de acid difeluric în urma legării a două resturi de
acid feluric adiacente, care determină legarea a două
lanţuri de arabinoxilani, iar al doilea consideră că are loc
adiţia radicalilor proteici la dubla legătură activată a
acidului feluric esterificat din arabinoxilani, având ca
urmare formarea de legături între proteine şi pentozani.
Asupra gelificării oxidative a pentozanilor influenţează:
concentraţia de pentozani, originea lor ( varietatea de
grâu, părţile anatomice ale grâului din care provin),
caracteristicile structurale ale arabinoxilanilor
(flexibilitatea lanţului poliglucidic, localizarea acidului
feluric, lungimea lanţului, conformaţia sterică ), pH-ul şi
temperatura, concentraţia şi tipul de oxidant. Un pH al
aluatului în jurul valorii 5 şi o temperatură de 20-25°C
favorizează reacţiile de reticulare ale pentozanilor.
Surse de glucozoxidaze O serie de mucegaiuri
reprezintă surse bogate în glucozoxidază, fiind folosite
pentru obţinerea preparatelor enzimatice de acest tip.
Preparate de glucozoxidază. Se obţin şi se
comercializează preparate de glucozoxidază din
Aspergillus niger. Aceste preparate au pe lângă
glucozoxidază şi o anumită cantitate de catalază.
Condiţii de folosire a glucozoxidazei Glucozoxidaza
se foloseşte în doze care depind de calitatea făinii,
compoziţia şi metoda de preparare a aluatului şi variază
de la 2,5 – 50 GU/100 g făină GU – unităţi de
glucozoxidază.
Adaosul de glucozoxidază în aluat este însoţit de un
adaos de glucoză. De obicei pentru doza optimă de
enzimă se adaugă 0,5 g glucoză/100 g făină.

Aspecte tehnologice privind fabricaţia pâinii
Fazele tehnologice mai importante care intervin în
fabricarea pâinii sunt următoarele:
- frământarea în prezenţa aerului care conduce la
obţinerea unui aluat de o anumită consistenţă;
- fermentarea principală (primară) urmată de
divizare şi modelare în bucăţi;
- fermentarea secundară (dospire).
Temperatura aluatului în cele trei faze nu depăşeşte
35°C;
- coacerea care se realizează la t = 250°C, în care
caz temperatura miezului nu depăşeşte 100°C.
Diagramele diferitelor tipuri de panificare
A- frământare; B- fermentare primară; C-
divizare modelare; D – fermentare secundară
(dospire);
B- E-coacere
Există variante în ceea ce priveşte tehnologia de
fabricare a pâinii, care se referă la:
- intensitatea şi durata frământării în prezenţa sau
absenţa făinii de soia;
- durata fermentaţiei primare şi secundare;
- utilizarea unui mediu de fermentare semilichid
(maia lichidă ) sau semisolid (baş).
13
În toate cazurile se urmăreşte obţinerea unui aluat
suficient de dezvoltat prin fermentare, care să conducă,
după coacere, la un volum optim al pâinii, cu miez poros
(alveolar), o coajă cu coloraţie agreabilă ochiului şi cu un
ansamblu de caracteristici senzoriale acceptate de
consumator.. Consistenţa aluatului se poate aprecia după
curba farinografică obţinută cu farinograful Brabender,
curbă care oferă informaţii privind durata de frământare şi
asupra stabilităţii aluatului în caz de frământare
prelungită.
Farinogramă
PREPARAREA ALUATULUI
Are drept scop obţinerea aluatului cu însuşiri reologice
optime şi respectarea compoziţiei produsului care se
fabrică.
Pentru 100 kg făină, în funcţie de extracţia şi calitatea
făinii şi produsul care se fabrică, se folosesc următoarele
cantităţi de materii prime:
- apă 40-70 l;
- drojdie 0,4-3 kg;
- sare 0- 1,8 kg, doza obişnuită fiind de
1,3-1,5 kg.
Metode de preparare a aluatului
Pentru prepararea aluatului se folosesc două metode :
• metoda directă sau monofazică;
• metoda indirectă sau polifazică.
Metoda directă
Metoda are o singură fază – aluatul şi constă în faptul că
toate componentele din reţetă se introduc la prepararea
acestuia. Este cea mai simplă şi mai rapidă metodă de
preparare a aluatului. Se caracterizează prin consum
mare de drojdie.

Se cunosc două procedee uşor diferite de preparare a
aluatului prin metoda directă: procedeul clasic, în care
aluatul este frământat cu malaxoare clasice, lente un timp
de 10-15 minute, după care este fermentat 2-3 ore la 30-
32°C utilizând 1,5-3% drojdie şi procedeul rapid, în care
aluatul este frământat cu malaxoare cu turaţie mare a
braţului de frământare (rapide, intensive sau ultrarapide)
urmată de o fermentare scurtă, de 10-20 minute a
aluatului. Acest tip de frământare impune folosirea la
prepararea aluatului a substanţelor oxidante, cea mai
utilizată dintre acestea fiind acidul ascorbic (50-75 ppm)
şi mărirea dozei de drojdie la 3-5%.
Procedeul rapid are ca avantaje:
- reducerea pronunţată a fermentării înainte de divizare
face ca aluaturile preparate prin procedeul rapid să se
prelucreze mecanic ceva mai bine decât aluaturile
obţinute prin procedeul clasic.
- scurtarea procesului tehnologic si calitatea superioară a
pâinii reprezintă avantajele acestui procedeu.
Dezavantajul procedeului rapid constă în faptul că
reducerea timpului de fermentare a aluatului are ca
influenţă negativă asupra aromei şi duratei de menţinere
a prospeţimii pâinii. Cu toate acestea, în ultimul timp,
procedeul a căpătat o largă utilizare.
Aluaturile preparate prin această metodă au la sfârşitul
frământării temperaturi de 25-31°C . Metoda directă de
preparare a aluatului se aplică pentru produsele
preparate din făinuri de extracţii mici.
Metoda indirectă
Metoda prezintă două variante:
• metoda bifazică;
• metoda trifazică.
Metoda indirectă de preparare a aluatului urmăreşte :
• înmulţirea, activarea şi adaptarea drojdiei la
mediul – aluat;
• mărirea timpului de acţiune a enzimelor în
vederea acumulării de substanţe ce determină
maturizarea aluatului, acizi şi substanţe de aromă;
• maturizarea mai completă din punct de vedere
reologic a aluatului.
Metoda bifazică cuprinde: maiaua şi aluatul.
Maiaua se prepară din făină, apă şi drojdie. În scopul
creşterii acidităţii iniţiale a maielei şi aluatului, la maia se
adaugă o porţiune de maia fermentată numită baş.
14
Proporţia acestuia variază cu calitatea şi extracţia făinii
între 5 şi 20% în raport cu făina prelucrată, valorile
inferioare folosindu-se pentru făinurile de extracţie mică şi
de calitate bună, iar valorile superioare pentru făinurile de
extracţie mare şi calitate slabă. Modul de conducere a
maielelor, adică mărimea, consistenţa, temperatura şi
durata de fermentare a acestora influenţează întreg
procesul tehnologic şi calitatea pâinii. Toţi aceşti
parametrii se adoptă în funcţie de calitatea făinii.
După consistenţă maiaua poate fi : consistentă şi fluidă.
Maiaua consistentă are umiditatea de 41-44% şi se
prepară dintr-o cantitate de făină ce reprezintă 30-60%
din cantitatea de făină prelucrată, în funcţie de calitatea
făinii.
Consistenţa maielei va fi mai mare pentru făinurile de
calitate slabă şi mai mică pentru făinurile foarte bune şi
puternice.Temperatura maielei variază între 25 şi 29°C,
iar durata de fermentare între 90 şi 180 minute. Limitele
inferioare sunt folosite la prelucrarea făinurilor de calitate
slabă, iar cele superioare la prelucrarea celor de calitate
foarte bună sau puternice. Pentru făinurile de calitate
medie temperatura optimă este de 28°C.
Reducerea cantităţii de făină, a temperaturii şi duratei de
fermentare a maielei şi creşterea consistenţei în cazul
făinurilor slabe, limitează proteoliza şi umflarea nelimitată
a proteinelor glutenice, protejându-se astfel proprietăţile
ei reologice, iar creşterea cantităţii de făină, a
temperaturii şi duratei de fermentare a maielei şi
reducerea consistenţei ei în cazul prelucrării făinurilor
puternice accelerează proteoliza şi umflarea nelimitată a
proteinelor glutenice, ceea ce reduce elasticitatea şi
măreşte extensibilitatea conducând în consecinţă la
creşterea capacităţii de reţinere a gazelor în aluat.
Maiaua fluidă (poliş) are umiditatea 63-75% şi conţine 30-
40% din făina prelucrată. Se obţine din făină, apă drojdie
şi baş,.care se foloseşte pentru mărirea acidităţii iniţiale a
maielei .
Maiaua fluidă se prepară cu temperatura de 27-29°C şi se
fermentează 3-4 ore în funcţie de calitatea şi extracţia
făinii. Organoleptic, sfârşitul fermentării se identifică prin
formarea la suprafaţa maielei a unei spume dense.
Aluatul se prepară din maiaua fermentată, restul de făină,
apă, sare şi materiile auxiliare.
Parametrii tehnologici ai aluatului, consistenţa,
temperatura, durata de frământare şi fermentare se aleg
în funcţie de calitatea făinii după aceleaşi principii ca la
prepararea maielei, utilizându-se consistenţe mai mari,

temperaturi, durate de frământare şi fermentare mai mici
la prelucrarea făinurilor slabe, consistenţe mai mici,
temperaturi, durate de frământare şi fermentare mai mari
la prelucrarea făinurilor puternice.
Durata de frământare a aluatului este 8-15 minute,
temperatura de 25-32°C, iar durata de fermentare de 0-60
minute.
Metoda trifazică
Procedeul trifazic cuprinde: prospătura, maiaua şi aluatul.
Se recomandă în special la prelucrarea făinurilor de
extracţie mare, a celor de calitate slabă şi degradate.
Prospătura se prepară din 5-20% din totalul de făină
prelucrată, în funcţie de calitatea făinii, apă şi drojdie.
Pentru mărirea acidităţii iniţiale a acesteia se poate
adăuga 1% baş, acesta din urmă reprezentând maia
fermentată.
Prospătura reprezintă o cultură de drojdii şi bacterii şi se
foloseşte pentru mărirea acidităţii iniţiale a maielei şi
aluatului, necesare pentru întărirea glutenului şi limitarea
astfel a degradării lui enzimatice, precum şi pentru
obţinerea de produse cu gust şi aromă plăcute.
Prospătura se frământă 6-8 minute şi se fermentează 4-6
ore la o temperatură de 27-28°C, în funcţie de calitatea şi
extracţia făinii.
Maiaua se prepară din prospătura fermentată, făină, apă
şi drojdie, care după fermentare se foloseşte la
prepararea aluatului.
Avantajele metodei indirecte:
- pâinea obţinută este de calitate superioară, cu gust şi
aromă mai plăcute şi miez cu proprietăţi fizice
superioare faţă de pâinea obţinută prin procedeul
direct;
- procedeul indirect prezintă flexibilitate tehnologică mai
mare, aluatul se maturizează mai repede şi mai
complet, utilizează cantităţi mai mici de drojdie faţă de
procedeul direct.
Dezavantajele procedeului indirect constau în durate
lungi ale procesului tehnologic şi pierderi de substanţă
uscată la fermentare mai mari.
Frământarea aluatului
Operaţia de frământare are drept scop obţinerea unui
amestec omogen din materiile prime şi auxiliare şi în
acelaşi timp a unui aluat cu structură şi proprietăţi fizico-
reologice specifice, care să-i permită o comportare
15
optimă în cursul operaţiilor ulterioare din procesul
tehnologic.
Procesul de frământare constă dintr-un proces de
amestecare şi unul de frământare propriu-zisă.
În faza de amestecare se realizează amestecarea intimă
a componentelor aluatului şi hidratarea lor.
În faza de frământare propriu-zisă, aglomerările umede
de făină apărute încă din faza anterioară, sub influenţa
acţiunii mecanice de frământare se lipesc între ele şi
formează o masă compactă, omogenă, care cu timpul
capătă însuşiri elastice. Are loc formarea structurii
glutenului şi a aluatului. În procesul de formare a aluatului
se disting mai multe faze, care pot fi urmărite cu ajutorul
farinografului. Ele sunt: dezvoltarea, stabilitatea,
înmuierea aluatului. Durata dezvoltării şi stabilităţii
aluatului şi valoarea înmuierii lui sunt în funcţie de
calitatea făinii. Dezvoltarea şi stabilitatea sunt mai mari şi
înmuierea mai mică pentru făinuri bune şi foarte bune, şi
mai mici, respectiv, mai mare pentru făinuri slabe (vezi
Controlul calităţii făinii de grâu).Timpul necesar pentru
dezvoltarea optimă a aluatului este de 2-25 minute, în
funcţie de calitatea făinii, cantitatea de apă şi turaţia
braţului frământător. Frământarea aluatului trebuie să se
oprească înainte ca aluatul să înceapă să se înmoaie.
Continuarea frământării peste acest moment duce la
înrăutăţirea însuşirilor reologice ale aluatului.
Durata fazei de frământare propriu zisă este mai mare
decât durata fazei de amestecare. Ea este de 8-12
minute, necesită un consum mai mare de energie şi se
execută pentru malaxoarele prevăzute cu trepte de viteză
la treapta a doua de viteză.
• Formarea glutenului aluatului
Pentru formarea aluatului de grâu, cu însuşirile lui
specifice, elasticitate şi extensibilitate, hotărâtoare este
formarea glutenului. Aceasta este condiţionată de
hidratarea proteinelor glutenice şi de acţiunea mecanică
de frământare.
Cea mai mare parte din apa legată de proteinele
glutenice (apă ¾) este reţinută pe cale osmotică, iar
restul prin adsorbţie, spre deosebire de amidon care
leagă cea mai mare parte din apă prin adsorbţie şi pe
cale mecanică în microcapilare, şi numai o mică parte
prin osmoză (absorbţie).
Pentru formarea glutenului se admite mecanismul potrivit
căruia în urma hidratării şi acţiunii mecanice de
frământare proteinele glutenice cu structura lor nativă,
globulară, suferă un proces de depliere a structurii lor în

urma ruperii legăturilor ce condiţionează această formă
(legături de hidrogen, hidrofobe, disulfidice), însoţită de
modificări de conformaţie a moleculei. Prin aceasta la
suprafaţa moleculei apar grupări reactive capabile să
reacţioneze cu cele ale moleculei vecine. Acest lucru are
loc atunci când moleculele ajung destul de aproape unele
de altele. Apare astfel posibilitatea formării de legături
între moleculele de gliadină şi glutenină. Natura
aminoacizilor existenţi în structura lor face posibilă
formarea unui număr mare de tipuri de legături:
disulfidice, de hidrogen, hidrofobe, ionice.
La formarea glutenului cu însuşirile lui specifice, un rol
important se atribuie legăturilor disulfidice. Pentru
formarea acestora se admite mecanismul interschimbului
sulfhidril-disulfdic, formulat de Goldstein, potrivit căruia
legătura disulfidică moleculară se formează între o
moleculă proteică conţinând o legătură disulfidică
intramoleculară şi o moleculă conţinând o grupare
sulfhidril, în locul legăturii intramoleculare formându.se o
grupare sulfhidril capabilă la rândul ei să intre mai
departe în acelaşi tip de reacţie. În felul acesta prin reacţii
de schimb disulfid-sulfhidril, legăturile disulfidice dispar
într-un punct şi apar în alt punct al aluatului. Pe baza
acestui mecanism se pot explica însuşirile elasto-
vâscozice ale aluatului, existenţa unui număr fix,
permanent de punţi disulfidice fiind proprie corpurilor
elastice. Alături de punţile disulfidice, toate celelalte tipuri
de legături de hidrogen, hidrofobe, ionice, contribuie la
formarea glutenului cu structura sa tridimensională.
Numărul şi viteza de formare a legăturilor transversale din
structura glutenului, depind de intensitatea acţiunii
mecanice de frământare, respectiv cantitatea de energie
transmisă aluatului şi de viteza cu care aceasta este
transmisă.
De numărul şi rezistenţa legăturilor formate între
moleculele de gliadină şi glutenină depind însuşirile
reologice ale aluatului. Legăturile disulfidice şi ionice
măresc elasticitatea şi coeziunea, iar cele de hidrogen şi
hidrofobe măresc extensibilitatea şi plasticitatea.
Legăturile disulfidice şi cele de hidrogen se formează la
începutul frământării, în timp ce celelalte tipuri de legături,
hidrofobe şi ionice se formează pe durata frământării.
Pentru însuşirile reologice ale aluatului un rol important
se atribuie legăturilor de hidrogen, al cărui număr este
preponderent, ele reprezentând cca. 70% din totalul
legăturilor din aluat, precum şi datorită faptului că fiind
legături mai puţin rezistente pot fi modificate sub diferite
influenţe, modificându-se astfel starea fizică a aluatului.
16
Glutenul formează în aluat o matrice proteică sub formă
de pelicule subţiri care înglobează granule de amidon şi
celelalte componente insolubile ale făinii. Pentru a rezulta
o structură consistentă, coezivă a aluatului, glutenul
trebuie să acopere întreaga suprafaţă a acestora. Pentru
aceasta, făina trebuie să conţină minim 7,0% proteine. La
un conţinut mai mic de proteine glutenul nu poate îngloba
întreaga masă a granulelor de amidon şi nu formează un
aluat legat.
În afară de interacţiunea dintre cele două proteine
glutenice în urma căreia se formează glutenul, proteinele
glutenice mai interacţionează în timpul formării aluatului şi
cu alţi componenţi ai făinii, cum sunt glucidele şi lipidele,
cu care formează complecşi cu rol important pentru
însuşirile aluatului.
• Peptizarea proteinelor
În timpul frământării creşte cantitatea de proteine
solubile. Această creştere este cu atât mai mare, cu cât
durata şi intensitatea frământării sunt mai mari şi calitatea
făină mai slabă. Proteinele solubilizate sunt formate din
glutenină şi ele rezultă în urma depolimerizării acesteia,
în principal prin ruperea legăturilor disulfidice din structura
ei. Creşterea cantităţii de proteine solubile are loc şi
datorită umflării nelimitate a acestora, a peptizării lor,
favorizată de o structură puţin rezistentă a glutenului. La
aceasta contribuie şi acţiunea enzimelor proteolitice.
• Absorbţia aerului
Foarte importantă la frământare este includerea aerului în
aluat, deoarece oxigenul conţinut de acesta participă la
reacţii de oxidare a proteinelor şi a pigmenţilor făinii. Din
acest punct de vedere interesează nu numai cantitatea
de aer inclus ci şi gradul de dispersare al acestuia în
aluat Aerul inclus în aluat la frământare este important şi
pentru porozitatea produsului, bulele de aer formate stau
la originea porilor.
• Sfârşitul frământării se determină organoleptic.
Aluatul bine frământat este omogen, elastic şi la proba de
întindere între degetul mare şi arătător formează o
peliculă fină şi transparentă. Aluatul insuficient frământat
este omogen, dar este lipicios, iar aluatul suprafrământat
la proba de întindere se rupe.
La frământare, prin adaos de apă la făină, se
declanşează rapid activitatea enzimelor care conduce la
formarea zaharuri fermentescibile, precursorilor de aromă
- glucide simple şi dizaharide prin acţiunea
amilazelor asupra amidonului;
 17

- aminoacizi sub acţiunea exopeptidazelor asupra constau din subunităţi cu masă moleculară 60· 140 kDa,
proteinelor; la frământare suferă un proces de depolimerizare şi de
extensie prin reducerea grupărilor –SS- intermoleculare.
- hidroperoxizi prin acţiunea lipoxigenazei asupra
În structura polimerilor de glutenină ar intra numai
acizilor polinesaturaţi, în particular acidul linoleic.
subunităţi de glutenine cu masă moleculară cuprinsă între
Aceste reacţii se continuă până în primele stadii ale 90 şi 140 kDa care prezintă zone α -helix spre extremităţi
coacerii şi încetează odată cu inactivarea termică a şi zone centrale β -pliate acestea intervenind în
enzimelor care catalizează reacţiile menţionate. elasticitatea glutenului. Gliadinele reacţionând ca
Având în vedere efectele multiple, reacţiile catalizate de plastifianţi, dar intervenind şi în procesele dinamice prin
lipoxigenază sunt considerate reacţii “cheie”, pentru că intermediul legăturilor hidrofilice şi hidrofobice.
ele induc modificări conformaţionale ale miceliilor
lipoproteice asigurând agregarea proteinelor glutenice cu
formare de gluten. Diminuarea concentraţiei de acizi graşi
polinesaturaţi în cursul frământării este o dovadă a
acţiunii lipoxigenazei şi această diminuare este cu atât
mai importantă cu cât nivelul de lipoxigenază din aluat
este mai ridicat şi cu cât energia mecanică acumulată de
aluat este mai mare. Un conţinut mai mare de
lipoxigenază se poate realiza prin adaos de făină de soia.
Frământarea intensivă măreşte acţiunea lipoxigenazei,
oxidarea acidului oleic putând fi cvasitotală la o
încorporare suficientă de aer. Sinteza concomitentă de
radicali peroxidici şi hidroperoxidici cu mare putere
oxidantă, conduce la reacţii cuplate de oxido-reducere.
Reducerea hidroperoxizilor poate avea loc la nivelul
locurilor hidrofobice ale miceliilor lipoproteice ale făinii
concomitent cu oxidarea cuplată a grupărilor tiolice. În
consecinţă se produc modificări ale distribuţiei sarcinilor
electrice la suprafaţa proteinelor şi de localizare a punţilor
disulfurice, ceea ce conduce la o inversie a miceliilor cu
eliberarea lipidelor legate. Acest proces antrenează după
sine o ameliorare a calităţii reologice a aluatului, în sensul
că se măreşte toleranţa la frământare şi creşte volumul Reprezentarea schematică a structurii polimerului de
glutenină (a) şi a interacţiunii dintre glutenine şi gliadine
pâinii.
În plus hidroperoxizii sunt implicaţi în oxidarea cuplată a
substraturilor lipofile cum ar fi pigmenţii carotenoidici, prin De remarcat că la frământare sunt afectate un număr
a căror distrugere, aluatul se albeşte la frământare. relativ redus de grupări –SS- care trec în grupări –SH , o
Prezenţa agenţilor inhibitori ai lipoxigenazei cum ar fi parte dintre acestea refăcându-se în etapele următoare
acidul ascorbic sau NaCl, conduce la frânarea albirii. pe care le suferă aluatul, în special la fermentare.
Rezultă că momentul adăugării de NaCl influenţează atât
albirea aluatului cât şi reologia aluatului. Tocoferolii Conţinutul în glucide simple şi aminoacizi al făinii
prezenţi în aluat joacă un rol antioxidant şi captează de grâu ( în stare uscată)
radicali liberi din mediu, pierzând însă funcţia vitaminică. Componentul mg/100 g s.u.
La coacere, produşii de scindare ai hidroperoxizilor Zaharoză 200
conduc la formare de hexanal, care modifică aroma Fructoză 54
miezului. Glucoză 40
Maltoză 35
În fapt, frământarea conduce la realizarea caracteristicilor
Aminoacizi liberi din care: 103,2 moli/100 g
aluatului, caracteristici care sunt strâns corelate cu
- acid glutamic 8,9
modificările proteinelor glutenice. Gluteninele, care
- prolină 4,7

Componentul mg/100 g s.u.
- lizină 2,4
- arginină 2,1
FERMENTAREA
La fermentare, drojdia de panificaţie va consuma rapid
stocul de zaharuri fermentescibile şi, în consecinţă,
cantitatea de glucoză generată prin acţiunea combinată a
α - şi β -amilazei asupra amidonului, precum şi prin
acţiunea maltazei secretată de drojdie asupra maltozei,
va fi principala sursă de zaharuri susceptibile de a
interveni în reacţia Maillard, dar va fi şi o sursă de
formare a substanţelor de aromă în fermentaţia primară şi
secundară alături de procesul de catabolism al drojdiilor
când se formează substanţe de aromă pe seama
metabolismului proteic. Rezultă că iniţial, drojdia
consumă zaharurile fermentescibile din făină, care nu
sunt însă suficiente pentru asigurarea nevoilor energetice
ale drojdiei pe toată durata fermentaţiei. Pe măsură ce
amilazele aluatului formează maltoză din amidon, pe care
drojdia o poate metaboliza numai după o anumită
perioadă de inducţie în care este reconstituit
echipamentul enzimatic al drojdiei şi anume se activează
permeaza şi maltaza, astfel încât se formează glucoza ce
poate fi uşor fermentată.
Zaharoza, în schimb este rapid transformată în glucoză şi
fructoză de către invertaza drojdiei, chiar în timpul
frământării.
Când făinurile sunt hipodiastazice, folosirea malţului sau
amilazelor de origine microbiană este binevenită în
vederea asigurării nivelului optim de zaharuri
fermentescibile, care să asigure volumul optim al pâinii,
culoarea cojii şi aroma pâinii. Făinurile superdiastazice, la
care atât amiloliza cât şi proteoliza sunt intensificate nu
pot fi panificate ca atare ci trebuie ameliorate prin
cupajare cu făinuri hipodiastazice.
18
La fermentare (primară şi secundară), circa 95% din
zaharurile fermentescibile sunt fermentate pe calea care
conduce la alcool etilic şi CO2 , restul de 5% fiind
fermentate prin aşa zisele fermentaţii secundare mai
puţin cunoscute care conduc la formarea de alcooli
superiori, compuşi carbonilici, acizi organici, esteri. În
aceste fermentaţii secundare pot fi antrenaţi şi aminoacizi
precum şi acizi graşi. Din figura 8 se observă că placa
turnantă în metabolismul zaharurilor fermentescibile de
către drojdie este acidul piruvic, precursor al
numeroaselor substanţe volatile ce se formează pe cale
enzimatică şi anume:
- decarboxilarea acidului piruvic conduce la
acetaldehidă şi CO2;
- acetaldehida este redusă la alcool etilic de către
alcooldehidrogenaza;
- acidul piruvic conduce şi la formare de acid acetic
şi CO2 prin intermediul acetil-CoA;
- acidul piruvic este redus la acid lactic de către
bacteriile care posedă lactatdehidrogenază şi aceeastă
transformare este foarte importantă în cazul procedeului
cu fermentare îndelungată.
Prin condensarea a două molecule active de acetat se
formează acetoină care, la rândul său, prin oxidare
conduce la diacetil şi alţi compuşi de importanţă mare
pentru aroma pâinii. O schemă mai completă a produşilor
ce se formează plecând de la acidul piruvic este arătată
în figura de mai jos. Aminoacizi liberi din aluat sunt
metabolizaţi de drojdie după mecanismul lui Ehrlich,
mecanism care se derulează paralel cu fermentaţia
alcoolică. Se formează alcooli superiori în miezul pâinii
 19

cum ar fi izobutilic, izoamilic şi 2-fenil-etilic din valină, • Procesele biochimice, amiloliza şi proteoliza,
izoleucină şi respectiv fenilalanină. furnizează sursa de carbon, respectiv de azot, pentru
microflora aluatului formată din drojdii, care produc
Prin reducerea duratei de fermentare, se reduce aroma
fermentaţia alcoolică şi bacterii care produc fermentaţia
pâinii, iar prin folosirea de prefermenţi în stare semilichidă
lactică. În aluat amiloliza are rolul să asigure necesarul de
sau semisolidă, aroma pâinii se îmbunătăţeşte simţitor. În
zaharuri fermentescibile care să întreţină procesul de
cazul prefermentului semilichid (maia fluidă) în care
fermentare pe toată durata procesului tehnologic,
drojdia fermentează un mediu îmbogăţit timp de 2-3 ore şi
zaharurile proprii ale făinii fiind insuficiente pentru
chiar mai mult se obţin rezultatele cele mai bune din
aceasta. De aceea formarea maltozei prin hidroliza
punct de vedere al aromei pâinii finite.
amidonului este deosebit de importantă în aluat. Ea are
Fermentarea aluatului loc prin acţiunea comună a α - şi β -amilazei
Operaţia are loc după frământare şi reprezintă o Intensitatea amilolizei depinde de conţinutul de enzime
fermentare în vrac. Pentru prospătură şi maia amilolitice active al făinii, în principal α -amilaza, şi de
fermentarea se realizează în timpul cuprins între sfârşitul conţinutul de amidon deteriorat mecanic. Explicaţia
frământării şi frământarea fazei următoare la care sunt
constă în faptul că dintre enzimele amilolitice, singura α -
utilizate maia, respectiv aluat, iar pentru aluat, în
amilaza, care este prezentă în făină numai sub formă de
intervalul de timp de la sfârşitul acesteia până la trecerea
urme sau lipseşte complet, poate exercita o acţiune de
lui la operaţia de divizare.
corodare a granulei intacte de amidon, deşi cu viteză
Scopul operaţiei de fermentare este maturizarea mică, fiind posibilă pătrunderea ulterioară a enzimei în
aluatului. Un aluat matur trebuie să aibă la sfârşitul interiorul granulei, urmată de hidroliza ei.β -Amilaza,
fermentării capacitate bună de formare a gazelor, enzimă prezentă în cantităţi suficiente în făină poate
capacitate bună de reţinere a gazelor şi să conţină hidroliza numai granulele de amidon deteriorate mecanic
cantităţi suficiente de substanţe de gust şi de aromă. în procesul de măcinare, hidroliza ei rezumându-se
numai la porţiunea de granulă deteriorată, restul granulei
Capacitatea de reţinere a gazelor se modifică continuu pe
comportându-se ca o granulă intactă. De aceea
durata fermentării datorită modificării proprietăţilor
cantitatea de maltoză formată depinde de conţinutul de
reologice ale aluatului, în urma proceselor coloidale şi a
proteolizei din aluat. Aluatul elastic şi rezistent imediat α -amilază şi mai ales de conţinutul de amidon deteriorat
după frământare devine la sfârşitul fermentării mai puţin al făinii. Conţinutul optim al acestuia din urmă în făină
rezistent şi mai puţin elastic ,dar cu extensibilitate mărită, este de 6-9%.
ceea ce îi permite să reţină mai bine gazele de
fermentare. Creşterea capacităţii aluatului de reţinere a
gazelor este scopul principal al procesului de fermentare,
alături de acumularea de substanţe de gust şi de aromă.
Maturizarea aluatului este rezultatul unui complex de
procese biochimice, microbiologice şi coloidale, care au
loc concomitent la fermentare.
Glucide fermentescibile
CO2+ H2
Glicolizã
Propanol

Acid propionic Acid lactic Acid piruvic Acid formic+ Acid acetic
Acetat de etil
Diacetil Acetoinã Intermediar actic Acetaldehida Etanol
cu 2C
Acetil- CoA Acid acetic
n-Butanonã 2,3 - Butandiol
Acid acetilacetic Acid butiric

Acid β−hidroxibutiric n-butanol

Acetoinã
Izopropanol

Căile de formare a unor constituienţi volatili pornind de la acidul piruvic
Proteoliza în aluat este importantă pentru că ea
influenţează însuşirile reologice ale aluatului, de care
depind capacitatea lui de a reţine gazele şi a-şi menţine
forma, însuşiri care influenţează direct calitatea pâinii.
Datorită proteolizei şi peptizării unei părţi a proteinelor, în
timpul fermentării aluatul îşi reduce consistenţa, se
înmoaie, cu atât mai pronunţat cu cât făina este de
calitate mai slabă şi-şi măreşte extensibilitatea. Acest
lucru este dorit în cazul prelucrării făinurilor puternice, dar
nu este dorit în cazul făinurilor slabe, motiv pentru care în
acest ultim caz durata de fermentare şi temperatura se
reduc.
Proteoliza este activată de prezenţa drojdiei în aluat ,
datorită conţinutului său în glutation şi modificării
potenţialului de oxido-reducere, care are loc în sensul
intensificării însuşirilor reducătoare.
Rolul principal în proteoliză îl are structura , gradul de
agregare al glutenului, care determină atacabilitatea lui
enzimatică. În făinurile normale rolul proteazelor proprii
este minor. Ele se găsesc în cantitate mică în stare
activă, au pH-ul optim şi temperatura optimă de activitate
în afara valorilor existente în aluat.
• Procesele microbiologice constau în fermentaţia
alcoolică produsă de drojdii şi fermentaţia acidă produsă
de bacterii.
În fermentaţia alcoolică drojdia fermentează mai întâi
zaharurile proprii ale făinii şi numai după epuizarea lor
începe să fermenteze maltoza cu viteză apreciabilă.
După epuizarea zaharurilor proprii până la începerea
fermentării maltozei are loc o diminuare a degajărilor de
dioxid de carbon, cunoscută sub numele de “pauză de
maltoză”. Trecerea la fermentarea maltozei are loc după
un timp de adaptare, de inducţie, în care drojdia îşi
sintetizează enzimele implicate în acest proces, respectiv
permeaza maltozei şi maltaza. Aceste enzime se
sintetizează, se induc în celula de drojdie în prezenţa
maltozei. Adaptarea la fermentarea maltozei are loc la
activarea prealabilă a drojdiei, iar în absenţa acesteia în
fazele de prospătură şi maia pentru metoda indirectă de
preparare a aluatului, şi în faza de aluat pentru metoda
20
directă. Intensitatea fermentaţiei alcoolice creşte cu
temperatura, până la 35°C, şi în aluaturi de consistenţă
mică. Dioxidul de carbon, format în timpul procesului de
fermentaţie alcoolică, exercită o acţiune mecanică de
întindere a reţelei proteice din aluat, contribuind la
desăvârşirea formării structurii glutenului şi prin aceasta
la îmbunătăţirea însuşirilor reologice ale aluatului şi a
capacităţii lui de reţinere a gazelor.
Fermentaţia lactică este produsă de bacteriile lactice,
homo- şi heterofermentative, aduse de făină şi de drojdie
în aluat. Ele fermentează hexozele şi pentozele formând
ca produs principal acidul lactic. Alături de acesta care
reprezintă aproximativ 2/3 din aciditatea totală, se mai
formează şi alţi acizi, mai importanţi fiind acidul acetic şi
formic (aprox. 1/3 din aciditatea totală).
La temperatura de preparare a maielei şi aluatului, rolul
principal în formarea acidităţii aluatului îl au bacteriile
mezofile cu optimul de activitate de 30-35°C, cele
termofile cu optimul de activitate la 48-52°C, având un rol
minor.
Acizii formaţi în fermentaţia lactică măresc aciditatea
aluatului şi deplasează pH-ul spre valori mai acide.
Aceasta influenţează proprietăţile reologice ale aluatului,
activitatea enzimelor, gustul şi aroma produsului. De
aceea aciditatea finală a prospăturii, maielei şi aluatului
este luată drept indice a produsului de maturizare a
semifabricatelor. Un rol deosebit îl joacă acidul lactic. El
îmbunătăţeşte însuşirile fizice ale glutenului slab,
activează celula de drojdie, are acţiune favorabilă asupra
gustului produsului. Coborârea pH-ului este favorabilă şi
pentru combaterea îmbolnăvirii pâinii de boala
mezentericus şi pentru prelucrarea făinurilor provenite din
grâu încolţit, bogate în α -amilază.
• Sfârşitul fermentării se stabileşte organoleptic prin
determinarea acidităţii.
Pentru prospătură şi maia, organoleptic se apreciază
volumul care, în timpul fermentării creşte de 2-3 ori şi
aspectul suprafeţei, care la început este bombată şi la
sfârşitul fermentării devine plană şi apoi concavă, datorită
pierderii unei părţi din dioxidul de carbon, după aspectul
 21

în ruptură, care trebuie să fie poros, fără apă liberă Astfel, o parte din alcooli şi acizii volatili proveniţi prin
vizibilă, după gust şi miros, de alcool şi dioxid de carbon. fermentare, sunt angajaţi în reacţii de
În momentul în care suprafaţa a devenit plană, puţin esterificare şi vor îmbunătăţi aroma miezului.
căzută în cuvă, fermentaţia se consideră terminată.
Aminoacizii cu sulf ai drojdiei şi făinii conduc la formarea
Pentru aluat se apreciază structura în ruptură şi
unor cantităţi mici de mercaptani şi H2S. Hidroperoxidul
elasticitatea. Aciditatea la sfârşitul fermentării trebuie să
acidului linoleic conduce la n-hexanal şi se pot forma în
corespundă valorii optime.
plus pentanal în cantitate mică şi un rest acid cu lanţ lung
Refrământarea aluatului în cantitate mare. Se mai formează: produşi rezultaţi din
Este o frământare de scurtă durată care se execută în ruperea hidroperoxidului cu ω 10; produşi rezultaţi din
timpul fermentării aluatului. Se face în scopul îmbunătăţirii oxidarea cuplată a carotenilor şi anume acizi şi β -
structurii aluatului. Durata şi intensitatea operaţiei depind iononă .
de calitatea şi extracţia făinii şi durata de fermentare a Zaharurile şi aminoacizii formaţi în perioada fermentării şi
aluatului. care nu au fost utilizaţi de drojdie intră în reacţii Maillard
În cazul făinurilor albe şi de calitate foarte bună se pot obţinându-se produşi care dau aroma şi culoarea cojii.
face două refrământări, fiecare cu durata de 0,5-1 minut, Circa 95% din aminoacizii liberi rămaşi în aluat intră în
iar în cazul făinurilor de calitate medie se face o reacţia Maillard, cei mai utilizaţi fiind aminoacizii aminaţi.
refrământare de 0,5-1 minut. Aluaturile preparate din Compuşii majori care se formează la coacerea pâinii
făinuri slabe nu se refrământă deoarece se accentuează sunt:
degradarea însuşirilor reologice ale aluatului.
• 2-acetil 1-pirolină (aromă de floricele de porumb
sau de prăjit);
Coacerea Viteza reacţiilor biochimice creşte la începutul • 2 –acetil tetrahidropiridină (aromă de prăjit);
coacerii şi, în plus, evoluţia structurii substratului datorită
fragilizării legăturilor de hidrogen, provocată de creşterea • nonenal (din oxidarea lipidelor).
temperaturii, va accelera aceste reacţii enzimatice. Între
gelatinizarea termică a amidonului şi denaturarea termică
a amilazelor există un interval de timp de câteva secunde
pentru β -amilaza (zona C din fig. 1) şi de câteva minute
(zona D şi E din fig. 1). În aceste pauze scurte producţia
de maltoză şi dextrine este maximă. Amiloliza se
desfăşoară la temperatura ordinară a aluatului crud până
la începutul coacerii când amidonul este gelatinizat. În
prima etapă activitatea amilolitică este importantă pentru
că drojdia produce CO2 care determină volumul pâinii şi
porozitatea acesteia. În acelaşi timp, amiloliza este
importantă pentru a realiza o coajă cu culoare frumoasă
la coacere. În cazul amilolizei excesive, la începutul
coacerii creşte proprietatea colantă a miezului, se
accentuează producţia de CO2 dar se diminuează şi
retenţia de gaze, precum şi volumul pâinii, în schimb se
accentuează coloraţia cojii prin reacţia Maillard.
Aromele formate la coacere sunt dependente de natura şi
cantitatea substanţelor volatile/nevolatile formate în
etapele precedente.