1.1.

Structura țesutului muscular, compoziția chimică a țesutului muscular

Ţesutul muscular reprezintă 40 - 50% din masa organismului viu la vertebratele superioare.
Muşchii scheletali au formă variată putând fi: muşchi lungi sau fusiformi (muşchii membrelor),
muşchi largi sau membranoşi (muşchi abdominali), muşchi scurţi (în jurul oaselor scurte), muşchi
în formă de evantai, muşchi în formă de pană. Forma muşchilor este determinată filogenetic, dar
este determinată şi de funcţia pe care o îndeplinesc, aceasta la rândul său necesitând un compromis
între forţă, viteză şi domeniul de mişcare.
Macroanatomia musculaturii striate
Muşchiul striat este format din mai multe mănunchiuri de fibre acoperite ia exterior cu un ţesut
conjunctiv denumit epimisium.
Mănunchiurile de fibre (circa 30 fibre) sunt separate între ele prin septe de ţesut conjunctiv
denumite perimisium. Fiecare fibră la rândul său este acoperită de un ţesut conjunctiv fin denumit
endomisium (fig. 1, a şi b).

Fig. 1. Secţiune transversală printr-un muşchi fusiform: a - secţiune transversală schemă de

principiu; b - secţiune transversală cu individualizarea elementelor componente: 1 -tendon; 2 -
epimisium; 3 -fascicule de fibre acoperite cu permisium şi învelite împreună cu epimisium; 4 -
permisium; 5 - fibră musculară cu endomisium dintr-un fascicul de fibre acoperite cu permisium;
6- endomisium; 7 - nucleu; 8- sarcolemă; 5- fibră musculară cu membrană sarcolemică.
 La capetele muşchiului, fibrele de colagen ale epimisiumului, perimisiumului şi
endomisiumului se continuă cu cele ale tendonului cu care muşchiul se insera pe oase. paţiile dintre
fibre sunt străbătute de arteriole, capilare, venule care asigură un debit circulator mare în ceea ce
priveşte aprovizionarea cu substanţe de hrănire şi oxigen, cât şi în ceea ce priveşte îndepărtarea
căldurii produsă simultan cu energia cinetică, precum şi a produşilor rezultaţi prin metabolism. în
muşchii scheletali, fiecare fibră a nervului motor se ramifică, astfel că fiecare fibră musculară
primeşte o astfel de ramificaţie care se termină la fiecare fibră cu aşa-numita placă motoare (placa
terminală sau sinapsa neuromusculară).
Structura şi ultrastructura fibrei musculare
Ţesutul muscular striat este alcătuit din fibre socotite unităţi funcţionale elementare.
Fibrele musculare sunt celule alungite, având lungimea cuprinsă între 20 u.m şi 20 cm. Sunt
multinucleate şi au diametrul între 10 şi 100 u.m. Ele sunt aranjate în mănunchiuri paralele alcătuind
muşchiul.
Fibrele musculare striate sunt alcătuite din sarcolemă, nuclei, sarcoplasmă şi miofibrile,
ultimele constituind maşinăria contractilă a acestora, deci a muşchiului în ansamblul său (fig. 2, a
şi b).
Sarcolemă. Sarcolemă este o membrană subţire, la microscopul optic apărând omogenă şi
fără structură. La microscopul electronic apare formată din două straturi cu grosimea de 5 - 6 nm
(50 - 60 A°) fiecare, despărţite de un strat cu densitate mai mică. Suprafaţa sarcolemei nu este
netedă, ci prezintă caveole intracelulare care sunt implicate în transportul de substanţe în interiorul
şi în afara fibrei. Polarizarea şi depolarizarea sarcolemei are rol important în procesul de excitaţie.
Peste sarcolemă se află un strat mucopolizaharidic cu grosimea de 50 nm (500 A°) şi în
continuare un strat de fibre de reticulină care poate să facă parte din endomisium - stratul final de
ţesut conjunctiv care acoperă fiecare fibră.
Nucleii. Fiecare fibră musculară conţine mai mulţi nuclei elipsoidali cu lungimea de 8 -
10 μ. Nucleii sunt alungiţi în sensul axei lungi a fibrei şi de aceea forma lor apare mai evidentă în
secţiunea longitudinală a fibrei. La majoritatea fibrelor musculare de la mamifere, nucleii sunt
plasaţi sub membrana periferică (sarcolemă). Distribuţia nucleilor este destul de uniformă de-a
lungul fibrei, însă la capete, în regiunea de ataşare a tendonului, devin mai numeroşi şi mai regulat
distribuiţi.
 Sarcoplasmă. Sarcoplasmă poate fi definită ca materialul conţinut în interiorul sarcolemei
(exclusiv nucleii şi miofibrilele), constituit din cinci componente principale.
Matricea sarcoplasmatică este reprezentată de faza fluidă-apoasă în care sunt solubilizate
proteine şi unii metaboliţi cu masă moleculară mică. În matrice se află dispersate un număr mare
de granule a căror distribuţie este variabilă în diferite regiuni ale fibrei.
Organitele sarcoplasmatice sunt reprezentate de mitocondrii, microzomi, ribozomi,
lizozomi.
Mitocondriile variază ca număr de la muşchi la muşchi, fiind distribuite între elementele
contractile (miofibrile) şi imediat sub sarcolemă, în apropierea terminaţiilor nervoase motoare
(placa motoare). între miofibrile, mitocondriile tind să se aşeze în şiruri paralele, concentrându-se
la nivelul diferitelor zone: de o parte şi de alta a liniei Z, la nivelul benzii /, la nivelul joncţiunii A-
l. Localizarea mitocondriilor în structura fibrei musculare înlesneşte aprovizionarea cu ATP a
miofibrilelor, asigurând astfel energia necesară contracţiei musculare.

Figura 2. a - structura schematică a unei fibre musculare; b - structura schematică

a unei fibre musculare cu elemente individualizate în detaliu: 1 - miofibrilă; 2- nu-
cleu; 3 - sarcolemă; 4 -tubuli transversali (RST); 5 - celule-satelit; 6 - lamina
bazală (primul strat peste sarcolemă); 7 - fibre reticulare endomisiale (al doilea
strat peste sarcolemă); 8-fibre colagenice şi de elastină endomisiale (al treilea
strat peste sarcolemă); 9-fibroblast.
 Mitocondriile au dimensiuni de 0,3 - 3 \i şi la examenul ultrastructural apar cu o membrană
exterioară, care îmbracă granula într-un strat neîntrerupt. În interiorul mitocondriilor există o serie
de membrane (interne) transversale independente care se crede că reprezintă o continuare a
membranei externe. Aceste membrane împart conţinutul mitocondriilor în lojete în care se află
substanţa de bază, microgranulată şi diverse granule mai mari. Atât membrana externă cât şi cele
interne sunt compuse din trei straturi: două externe, de natură proteică, puţin permeabile pentru
electroni şi între ele un strat intermediar de natură lipidică, suficient de permeabil pentru electroni.
Microzomii au formă variată cu dimensiuni care variază între 20 şi 130 μm. Membranele
microzomiale sunt predominant proteice. Microzomii conţin o cantitate mare de ARN.
Ribozomii sunt particule sferice cu diametrul de 13 - 15 nm, formate în principal din
ribonucleotide, care participă la biosinteza proteinelor.
Lizozomii (granule intermediare) au o compoziţie asemănătoare microzomilor şi conţin
diferite enzime proteolitice.
Reticulum sarcoplasmatic este o formaţie membranoasă care din punct de vedere
morfologic şi funcţional este compus din două formaţiuni distincte care nu comunică direct una cu
alta şi anume: reticulum sarcoplasmatic longitudinal (RSL) şi reticulum sarcoplasmatic
transversal (RST sau sistemul T).
Reticulum sarcoplasmatic longitudinal este alcătuit dintr-un set de canale longitudinale,
cu lăţimea de 20 - 30 nm (200 - 300 A°) distribuite de-a lungul miofibrilelor, întrerupte la nivelul
liniei Z sau în apropierea limitelor benzilor A şi l. Canalele longitudinale sunt astfel distribuite
încât par a înfăşură fiecare miofibrilă. Reticulum sarcoplasmatic longitudinal (RSL) are rol în
economia energetică a miofibrilelor (participă la contracţia musculară prin Ca2+).
Reticulum sarcoplasmatic transversal (sistemul T) este un derivat al sarcolemei şi constă
dintr-un set de tubuli orientaţi transversal în fibra musculară, cu diametrul de 0,03 μ., cu origine în
sarcolemă şi care pătrund în grosimea fibrei, la nivelul liniei Zde la fiecare miofibrilă. Acolo unde
regiunile terminale ale RSL vin în contact cu cele ale RST se formează triade, care în secţiune
longitudinală apar constituite dintr-un tub central, flancat de doi saci laterali, derivând din
cisternele învecinate ale RSL şi comunicând cu acestea (fig. 3).
Se consideră că RST formează baza morfologică pentru dirijarea excitaţiei de la suprafaţa
sarcolemei (membrana) spre interiorul fibrei, la fiecare miofibrilă, sub forma undei de
depolarizare.
 Ca răspuns la impulsul nervos transmis prin RST are loc o eliberare de Ca2+ în apropierea
miofibrilelor, distanţa parcursă de ionii de Ca2+ fiind 0,5 - 1 μ, iar reacţiile care-l pun în libertate şi
care iniţiază contracţia sunt suficient de rapide pentru a explica viteza mare de activare a
contracţiei. Ionii de Ca2+, eliberaţi din forma lor legată în RSL, difuzează la componentele
miofibrilelor (miofilamente), activând miozin-ATP-aza, care la rândul său scindează ATP -
furnizorul de energie necesară contracţiei. Când se opreşte scindarea ATP, ionii de Ca2+ sunt
recapturaţi în RSL şi activitatea miozin-ATP-azică încetează.
Aparatul Golgi reprezintă un sistem de vezicule localizate în sarcoplasmă, la polii
nucleilor elipsoidali al fibrei musculare. Aparatul Golgi are rol în acumularea şi transportul de
substanţe.
Incluziunile sarcoplasmatice sunt reprezentate de granulele de glicogen localizate între
miofibrile în vecinătatea mitocondriilor şi RSL/ RST, precum şi de granule lipidice, localizate tot
în vecinătatea mitocondriilor

Fig. 3. Reticulum sarcoplasmatic (în culoare mai închisă) cuprinzând reticulurn

sarcoplasmatic longitudinal şi transversal. Reticulum sarcoplasmatic longitudinal se termină
în „cisternele terminale" localizate de o parte şi de alta a liniei Z
 Miofibrilele. Sunt adevăratele unităţi funcţionale ale fibrei musculare, deci ale muşchiului.
Miofibrilele au diametrul ~ 1 μm - 2 μm (1 - 2 μ) şi lungimea egală cu a fibrei, fiind distanţate între
ele la 0,5 μ. O fibră musculară ar conţine circa 2000 miofibrile. Datorită dispunerii miofibrilelor
paralel una faţă de alta pe toată - lungimea fibrei musculare, aceasta din urmă apare striată
longitudinal. Totodată, datorită organizării miofibrilelor care sunt compuse din filamente subţiri şi
groase ce se interdigitează, fibra în ansamblul său apare şi striată transversal. Datorită acestei
interdigitări, la examenul miofibrilei cu ajutorul microscopului electronic, în iungul acesteia apar
segmente cilindrice cu indice de refracţie şi proprietăţi diferite, care alternează regulat în sensul
lungimii sale. în lumină polarizată, porţiunile întunecate apar biréfringente şi de aceea se numesc
benzi anizotrope sau benzi A, iar porţiunile luminoase, slab réfringente se numesc benzi izotrope
sau benzi I. În mijlocul benzii / apare o linie întunecată numită linia Z iar porţiunea de miofibrilă
între două benzi Z alcătuieşte un sarcomer care este considerat ca unitatea contractilă în care apar
modificări în timpul contracţiei. în interiorul benzii A se observă o regiune mai luminoasă numită
banda H sau discul lui Hansen. Această bandă nu apare în fibrele complet relaxate, prezenţa ei
fiind în legătură cu o anumită stare de contracţie.
Bisectând banda A apare linia M numită şi discul intermediar.
Miofibrilele sunt compuse din unităţi mai mici - miofilamente – existând două tipuri de
miofilamente de natură proteică care sunt aranjate în interiorul sarcomerului, paralel unul cu
celălalt, formând serii de rânduri stratificate. Aceste două tipuri de miofilamente au lungimi şi
grosimi diferite şi anume:
- miofilamentele groase care se găsesc în banda A au 1,2 u,m în lungime şi 10 nm în

diametru;
-miofilamentele subţiri care sunt ataşate la linia Z şi care se găsesc în banda I au 1,0 μm
lungime şi 5 μm în diametru.
Miofilamentele groase sunt alcătuite în principal din miozină iar cele subţiri în principal
din actină. Fiecare miofibrilă conţine 50 - 750 miofilamente groase şi 100 - 1500 miofilamente
subţiri.
în figura 4 se arată o miofibrilă care poate avea câteva sute sau chiar câteva mii de
sarcomeri, iar în figura 5 se arată poziţionarea miofilamentelor groase şi subţiri într-un sarcomer
cu lungimea de 2,5 μ.
 Fig. 4. Modelul schematic al unei miofibrile. Miofibrilele se întind pe lungimea
a sute sau chiar mii de sarcomeri. Linia Z delimitează un sarcomer.

Fig. 5. Poziţionarea schematică a filamentelor groase şi subţiri în doi

sarcomeri alăturaţi.
În secţiune transversală miofibrilele au o structură organizată. Astfel, în locurile în care
miofilamentele subţiri interdigitează cu cele groase (banda A), fiecare miofilament gros este
înconjurat de şase miofilamente subţiri şi fiecare miofilament subţire este înconjurat de trei
miofilamente groase (fig. 6, a şi b).
În secţiune transversală la nivelul liniei M, miofilamentele groase sunt despărţite de cele
subţiri prin intervale de 30 - 45 nm (300 - 450 A°), alcătuind un model hexagonal. Organizarea
structurală a miofilamentelor subţiri şi groase prezintă o deosebită importanţă în ceea ce priveşte
capacitatea ţesutului muscular de a reţine apa, deoarece 65 - 95% din capacitatea de reţinere a apei
de către ţesutul muscular se datorează apei imobilizate în spaţiile dintre miofilamentele care
alcătuiesc miofibrilele. Din cele 75 g apă conţinută de 100 g ţesut muscular cu 20% proteine, circa
8 - 16 g o constituie apa de constituţie şi apa interfacială (apa vicinală şi apa din stratul
multimolecular), restul de apă fiind apă imobilizată între miofilamentele de actină şi miozină sau
apă liberă. Cu- cât spaţiile dintre miofilamente sunt mai mari, cu atât capacitatea de reţinere a apei
va fi mai mare.
Datorită dimensiunilor reduse ale spaţiilor dintre miofilamente, aceste spaţii nu vor conţine
decât într-o mică măsură proteine sarcoplasmatice şi vor fi ocupate în mare măsură de moleculele
de apă, cel puţin în banda A unde miofilamentele subţiri interdigitează cu cele groase.

Fig. 6. a - secţiune transversală arătând reţeaua de filamente groase şi subţiri şi aranjarea punţilor
încrucişate;b - reprezentarea schematică care arată aranjamentul filamentelor subţiri al subfila-
mentelor ce alcătuiesc filamentele groase, poziţionarea tropomiozinei, legăturile benzilor I şi A
 Compoziţia chimică a ţesutului muscular
Compoziţia chimică a ţesutului muscular, provenit de la un animal normal adult, este în
general constantă. La această compoziţie participă şi ţesutul conjunctiv care alcătuieşte sarcolema,
endomisium, perimisium, reticulum sarcoplasmatic, membranele mitocondriale şi epimisium,
precum şi ţesutul gras din masa muşchiului (care însoţeşte ţesuturile conjunctive menţionate şi
grăsimea din interiorul fibrelor musculare).
Compoziţia medie va fi:
Apă 72,0 - 75,0%
Substanţe proteice 18,0 - 22,0%
Lipide 0,5 - 3,5%
Substanţe extractive azotate şi neazotate 0,8 - 3,0%
Substanţe minerale 0,8 – 1,0%

Proteinele ţesutului muscular

Pe baza localizării şi solubilităţii lor, proteinele ţesutului muscular se împart în trei
clase principale: sarcoplasmatice, miofibrilare şi stromale.
Proteinele sarcoplasmatice sunt solubile în soluţie cu tărie ionică μ < 0,1 şi la pH
neutru. Reprezintă 30 - 35% din totalul proteinelor ţesutului muscular. Conţin cel puţin
100 - 200 proteine diferite. Aceste proteine se găsesc în sarcoplasmă.
Proteinele miofibrilare reprezintă 52 - 56% din totalul proteinelor ţesutului muscular. Se
găsesc în miofibrile. Se extrag cu soluţii saline cu tărie ionică μ > 0,3. O dată extrase,
proteinele miofibrilare sunt solubile în apă.
Proteinele stromale reprezintă 10% din totalul proteinelor musculare din care colagenul
reprezintă 40 - 60% din totalul proteinelor stromale, iar elastina 10 - 20%.

Proteinele sarcoplasmatice. Compoziţia extractului apos realizat cu soluţii saline cu μ <

0,1 va depinde de:
- pH-ul cărnii şi soluţiei de extracţie;
- gradul de omogenizare al ţesutului muscular şi durata extracţiei;
- mărimea forţei centrifuge folosită pentru eliberarea extractului de proteinele nesolubile.şi
de organitele subcelulare.
 Tăria ionică a extractului este 0,08 - 0,09, deoarece tăria ionică a muşchiului este 0,16-
0,18.
În compoziţia extractului normal intră proteinele sarcoplasmatice incluzând şi pe cele cu
funcţii de enzime implicate în glicoliză. La o extracţie severă, distrugându-se mitocondriile şi
lizozomii, în extract apar şi enzimele mitocondriale implicate în sinteza lipidelor şi ciclul Krebs
precum şi enzimele lizozomiale implicate în proteoliză.
Grupa proteinelor sarcoplasmatice este deci deosebit de importantă în ceea ce priveşte
rolul pe care îl au proteinele respective în transformările biochimice care au loc în muşchi după
sacrificarea animalelor, activitatea glicolitică şi pH-ul cărnii proaspete fiind determinate, în mare
măsură, de activitatea enzimatică a proteinelor sarcoplasmatice.
Proteinele sarcoplasmatice prezintă, de asemenea, importanţă în determinarea unor
caracteristici senzoriale ale cărnii: miros,' gust, culoare, având însă rol mic în determinarea texturii
cărnii. Proteinele sarcoplasmatice sunt mult mai stabile decât cele miofibrilare când muşchiul este
supus la diverse prelucrări (depozitare la rece, deshidratare etc). Toate proteinele sarcoplasmatice,
cu excepţia mioglobinei, sunt sisteme eterogene cu funcţii enzimatice şi aparţin clasei albuminelor,
având punct izoelectric între 6 şi 7 şi masa moleculară între 30 000 şi 100 000.
Principalele fracţiuni de proteine sarcoplasmatice separate după tehnici clasice sunt
miogenul, mioalbumina, mioglobina şi globulina X.
Miogenul reprezintă, împreună cu mioalbumina şi globuiina X, circa 30 - 35% din totalul
proteinelor ţesutului muscular, mioglobulina fiind în cantitate redusă. Aproximativ 15% din azotul
proteinei este azot din enzimă şi anume:
-10% din fosfogligerid-dehidrogenaze;
-10% din creatin-fosfokinaze;
- 2% din fosforilaze;
- 5% din aldolazizomeraze.
Marea masă din miogen este reprezentată de miogen B (80%) iar restul este miogen A
(20%). Miogenul coagulează la 55...60 °C.
Mioalbumina este o proteină care coagulează la 45...47 °C.
Mioglobina este o cromoproteină cu masă moleculară 16 000 - 17 000, având un singur
hem şi deci un conţinut de fier de 0,34%.
 Conţinutul de mioglobina variază în funcţie de specie, vârsta animalului şi tipul de muşchi.
Ţesutul muscular de porc are ~ 4 mg/g mioglobina, cel de vită în vârstă de 12 - 24 luni, circa 10
mg/g, iar cel de vită adultă (4-6 ani) 16-20 mg/g. Muşchii albi de pasăre şi peşte au un conţinut
foarte redus de mioglobina (0,05 mg/g).

Proteinele miofibrilare. Proteinele miofibrilare reprezintă fracţiunea de proteine cea mai

bogată din ţesutul muscular, având o solubilitate intermediară situată între solubilitatea proteinelor
sarcoplasmatice şi stromale. Deşi proteinele miofibrilare au fost definite ca proteine insolubile în
apă, dar solubile în soluţii saline diluate (definiţia clasică pentru globuline), toate proteinele
miofibrilare sunt solubile în apă după ce acestea au fost extrase din miofibrile.
Proteinele miofibrilare au un rol deosebit atât în activitatea muşchiului în viaţă cât şi în
comportarea acestuia în stadiile de rigiditate şi maturare. Proteinele miofibrilare au şi o deosebită
importanţă tehnologică, deoarece ele contribuie la frăgezimea cărnii, la capacitatea de reţinere a
apei de către carne şi la capacitatea de hidratare a acesteia, inclusiv la capacitatea de emulsionare
a grăsimilor (circa 90% din capacitatea de emulsionare a cărnii este datorată proteinelor
miofibrilare). Având în vedere că proteinele miofibrilare reprezintă peste 50% din proteinele totale
ale ţesutului muscular şi faptul că au o proporţie mare de aminoacizi esenţiali, ele contribuie cu
cel puţin 70% din valoarea nutritivă adusă de proteinele cărnii.
Principalele proteine miofibrilare sunt prezentate în continuare.
Miozina, aşa cum s-a arătat, este principala proteină a filamentelor groase fiind localizată
la nivelul benzilor A ale miofibrilelor. Miozina se extrage din ţesutul muscular anterigor cu o
soluţie hipertónica cu μ > 0,3 (de regulă cu o soluţie KCI 0,6 M), urmată de precipitare prin dializă
sau diluare.
Extractele de miozina au vâscozitate mare datorită asimetriei acesteinproteine (grad de
asimetrie 100:1). Datorită asimetriei moleculare (raport L/O), miozina în soluţie posedă
birefringenţă de curgere.
Miozina nativă (fig. 7) se prezintă sub forma unei tije subţiri, lungă de ~160 nm şi groasă
de 1,5 nm, având la un capăt două protuberante elipsoidale cu lungimea de 18 nm şi grosimea de
5 - 6 nm. Molecula de miozina constă în fapt din două lanţuri polipeptidice grele, fiecare având
1800 resturi aminoacidice. Miozina muşchilor scheletali conţine trei aminoacizi neobişnuiţi: 3-
metil-histidină, Ɛ-N-monometil-lizină şi e-N-trimetil-lizină care sunt localizaţi în protuberantele
elipsoidale.
 Fig. 7. Reprezentarea schematică a moleculei de miozina

Fiecare lanţ polipeptidic greu se află în conformaţie a-helix iar cele două lanţuri sunt
răsucite ca într-o funie. Lanţurile polipeptidice grele sunt pliate în structuri globulare pentru a
forma proeminenţele elipsoidale. Fiecare cap elipsoidal conţine şi două lanţuri polipeptidice
uşoare, masa moleculară a unui cap elipsoidal fiind ~ 130 KD (130 KD pentru lanţul greu şi 30
KD pentru cele două lanţuri uşoare). Masa moleculară a întregit molecule de miozină ar ajunge la
1000 KD. în ceea ce priveşte cele două lanţuri uşoare din structura fiecărui cap elipsoidal, unul
este denumit „esenţial" (LCi), iar celălalt este denumit „regulator" (LC 2) şi se poate fosforila cu
ajutorul ATP.
În condiţii blânde de hidroliză cu tripsina, miozina este scindată în două subunităţi şi
anume:
- L-meromiozina (LMM) sau miozină uşoară;
- H-meromiozină (HMM) sau miozina grea.
L-meromiozina sedimentează greu la centrifugare şi reprezintă partea sub formă de tijă, cu
diametrul uniform şi cu lanţurile polipeptidice într-o superspirală de tip a-helix (100% helix). L-
meromiozina este insolubilă în apă dar solubilă în soluţii saline cu u,> 0,3.
H-meromiozina sedimentează mai repede la centrifugare şi se prezintă ca un baton scurt
cu cele două capete elipsoidale. H-meromiozina, la rândul său, se poate scinda enzimatic cu
pepsina sau papaină în două subfracţiuni: HMM-S-2 şi HMM-S-1.
 Miozina în ansamblul său prezintă trei proprietăţi:
- activitate ATP-azică care este promovată de Ca2+ şi inhibată de Mg2+;
- capacitatea de a se uni cu actina formând complexul actomiozinic care păstrează
activitatea ATP-azică ce este activată de Ca2+ şLMg2+;
-capacitatea de a forma subfilamente, filamente şi miofibrile datorită sarcinilor electrice şi
a modului -de dispunere a capetelor elipsoidale care rămân în afara subfilamentului respectiv
filamentului, capete care sunt dispuse pe o spirală a-helix.
Formarea filamentelor groase. Moleculele de miozină se agregă în subfilamente, iar
acestea în filamente. La rândul lor, filamentele se agregă într-o matrice, care intră în structura unei
miofibrile (fig. 8).

Fig. 8. Ierarhia structurală a matricei filamentelor groase.

 Agregarea moleculelor de miozină în subfilamente este posibilă prin intermediul sarcinilor
electrice (+ şi -) distribuite la suprafaţa moleculei de miozină (partea liniară). Aceste sarcini
alternează ca semn la fiecare moleculă, distanţa dintre două sarcini de acelaşi semn de la suprafaţa
moleculei fiind de 4,1 nrn (adică sarcinile de acelaşi semn apar după 28 resturi aminoacidice - 28
x 0,1485 = 4,1 nm).
În stadiul de formare a subfilamentelor, distanţa dintre două capete elipsoidale aflate în
plan la 180° este de 43 nm (fig. 9).
În stadiul de formare a filamentelor (de miozină), având în vedere maniera de înfăşurare a
subfilamentelor, distanţa dintre două capete elipsoidale aflate pe spirala de înfăşurare este de 14,3
nm, iar aceste capete elipsoidale apar pe filament la intervale de 60°.
În stadiul al treilea, filamentele se interconectează între ele într-o matrice (miofibrilă) prin
intermediul capetelor globulare perechi. în această matrice penetrează filamentele subţiri aşa cum
se va arăta ulterior

Fig. 9. Aranjarea helicoidală a punţilor încrucişate de pe un filament gros (model I şi II).

 Adina este o proteină globulară, cu diametrul de 5 - 6 nm şi masa moleculară de 42 KD.
Este formată dintr-un singur lanţ polipeptidic. Pentru a exista în soluţie în formă globulară este
necesară prezenţa ATP. La adaos de săruri neutre, actina globulară din soluţie polimerizează şi se
formează o actină fibrilară în care ATP-ul legat de actina globulară este transformat în ADP şi Pt.
În structura miofilamentelor subţiri actina se găseşte numai sub formă polimerizată ca două
şiraguri de perle răsucite unul peste altul (fig. 10).

Fig. 10. Lanţurile de actină F din filamentele subţiri formate fiecare din monomeri de actină G.
Cele două lanţuri sunt răsucite (înfăşurate) unul în jurul celuilalt

Lungimea miofilamentului subţire ajunge la 1000 nm iar diametrul este de 12 nm. Actina
se poate combina cu miozina cu formare de complex actomiozinic. Pentru a se realiza această
combinare, miofilamentele subţiri, formate din actină, sunt situate între miofilamentele groase,
formate din miozină şi anume, înconjurate de legăturile din banda A realizate între capetele
elipsoidale ale miozinelor din structura miofilamentului gros (fig. 11).

Fig. 11. Schemă privind filamentul subţire care este inclus între legăturile benzii A.
Se observă că filamentul subţire este înconjurat de trei filamente groase.
 Unirea miozinei cu actina, care are loc în contracţie, se poate realiza datorită faptului că
miofilamentele subţiri (de actină) au mare grad de mişcare, iar moleculele de actină sunt capabile
de modificări conformaţionale.
Tropomiozina este o proteină asociată cu filamentele subţiri şi reprezintă 10 - 11% din
proteina contractilă totală a muşchiului. Moleculele subţiri, lungi de tropomiozina sunt dispuse
capăt la capăt în adânciturile filamentelor pliate de actină F în aşa fel încât fiecare moleculă de
tropomiozina este în contact cu numai unul dintre cele două filamente de actină F. Fiecare moleculă
de tropomiozina se întinde de-a lungul a şapte monomeri de actină G. Moleculele de tropomiozina
nu sunt fixe, ci pot să alunece de-a.lungul adânciturilor dintre şirurile de actină F. Dispunerea
moleculelor de tropomiozina şi troponină în filamentele subţiri şi legătura lor cu capetele de
miozină este arătată în figura 12, a şi b.

Fig. 12. a - dispunerea moleculelor de tropomiozină în filamentele subţiri şi legătura lor cu

capetele de miozină. Există câte o moleculă de troponină la fiecare al 7-lea monomer de actină
G. Când aceasta leagă Ca2+, el activează un segment de 7 monomeri de actină printr-o modificare
conformaţională a tropomiozinei, astfel că ATP poate concura cu monomerii de actină pentru
situsul de legare de pe capul miozinei; b - schemă simplificată care arată dispunerea
tropomiozinei şi troponinei în filamentul subţire.
 Troponină. Reprezintă 5% din proteinele ţesutului muscular şi este formată din trei
subfracţiuni şi anume: troponină I şi C care au forma globulară şi troponină T care are forma
liniară.
Troponinele I şi C au împreună o masă moleculară de 42 KD, iar troponină T are masa
moleculară 38 KD. Troponină este localizată în principal în banda I, făcând legătura între
miofilamentele subţiri şi tropomiozina.
Atunci când muşchiul este în stare neactivată (absenţa Ca2+), miofilamentele subţiri sunt legate de
cele groase prin legături în banda I şi anume prin intermediul troponinei I. Atunci când este prezent
Ca2+ (contracţie) acesta se leagă de troponină C, se induc modificări de conformaţie de troponină I
şi T. În aceste condiţii troponină T se leagă puternic de troponină C, iar troponină C se leagă
puternic de troponină I, aceasta din urmă pierzând afinitatea faţă de actină, iar miofilamentele
subţiri în acest fel sunt libere şi pot să gliseze şi să formeze legături cu miofilamentele groase în
banda A (fig. 13).

Fig. 13. Schemă privind secţiunea transversală a poziţiei troponinei şi rolul ei.bîn
absenţa Ca2+ filamentul subţire este legat de troponina I; în prezenţa Ca2+ filamentul
subţire este nelegat şi liber de a interacţiona cu legăturile din banda I 4: 1 - legăturfîn
banda A; 2-filament gros; 3-legături în banda I ; 4-filament subţire;Tnl-troponina / ;
TnC-troponina C; TnT- troponina T.

Nebulina este o proteină cu masă moleculară mare, izolată în 1985 şi care sub forma unui
filament ar constitui „coloana vertebrală" pe care se răsucesc cele două şiruri de molecule de actină
pentru a forma miofilamentul subţire. Are masa moleculară 500 KD. Lungimea filamentului de
nebulină este egal cu cel de actină.
Titina este o proteină cu masă moleculară 2800 KD care împreună cu nebulina formează
15% din proteinele musculare. Titina sub forma unor filamente se întinde între două linii Zca şi
tropomiozină. Această proteină se găseşte deci pe de o parte strâns legată de miofilamentele groase
(de miozină), iar pe de altă parte intră în structura aşa-numitului „filament de conectare" care leagă
miofilamentele groase de miozină de linia Z. Titina se poate uni chimic cu tropomiozină.

a-Actinina este o proteină cu masa moleculară 200 KD, cu lungimea de 40 - 50 nm şi

diametrul de 4 nm, având o structură a-helicală. a-Actinina intră în structura liniei Z care
delimitează doi sarcomeri. Linia Z are o conformaţie în zigzag, astfel că miofilamentele subţiri (de
actină) nu sunt coliniare de o parte şi de alta a liniei Z. De asemenea, linia Z se poate acomoda la
variaţii substanţiale ale diametrului miofibrilar, rezultând în variaţii ale lungimii sarcomerului.
în tabelul 9 sunt menţionate toate proteinele din constituţia miofibrilelor şi funcţiile majore
îndeplinite de acestea în fibra musculară.

Tabelul 9 Proteinele din constituţia miofibrilelor

t

Proteina % din total Localizare în Funcţia majoră

proteine sarcomer
miofibrilar
e
1 2 3 4
A. Proteine contractile
majore
Miozina 50,0 Filamentele groase Contracţie
Actina 20,0- Filamentele subţiri Contracţie
B. Proteine regulatoare
Tropomiozina 3,0 Filamentele subţiri Reglează contracţia
Troponina (complex) 4,5 Filamentele subţiri Reglează contracţia
a-Actinina 1,0 Linia Z (discul Z) Leagă filamentele subţiri de
linia (discul) Z
|3-Actinina <0,01 La capătul filamen- Reglează lungimea filamen-
telor subţiri dinspre telor subţiri
banda A
y-Actinina < 0,01 Filamentele subţiri Inhibă actina G
Eu-Actinina 0,30 Linia (discul) Z Polimerizare; interacţiune cu
actina şi a-actinina contribuind
la densitatea liniei
(discului) Z
 C. Proteine citoskeletale

Titina 5-8 De la un capăt la altul Menţine filamentele subţiri

al sarcomeruiui într-un registru lateral.
Nebulina (proteina liniei 3,0 Banda / Leagă şi menţine titina
N2) într-un registru lateral.

Proteina C • 1,5 Filamentele groase Leagă moleculele de miozină

în filamentele groase
Miomesina (Proteina M) 0,5 În linia M de la Leagă moleculele de miozină
mijlocul benzii A în filamentele groase
Desmina (Skeletina) <0,2 Linia (discul) Z Leagă transversal miofibrilele
la linia Z
Filamina 0,1 Linia (discul) Z Leagă transversal
miofibrilele la linia Z
Vimentina 0,1 Linia (discul) Z Leagă liniile (discurile) Zla
periferie
Synemina 0,1 Banda A Asociere cu d esmina şi
vimentina
Proteina X (componenta 0,2 Linia (discul) Z Leagă filamentele care alcă-
de 55 000 Da) tuiesc linia Z "' "

Proteina I 0,1 Filamentele groase cu Inhibă activitatea actomio-

excepţia centrului zin-ATP-aza activată de
acestora Mg2+ în absenţa Ca2+.

D. Alte proteine
F-proteina 0,1 Filamentele groase Legată la filamentele groase
dar legarea este inhibată de
proteina C
Creatin-kinaza 0,1 Linia M Se leagă de proteina M

Lipidele ţesutului muscular

Lipidele ţesutului muscular propriu-zis reprezintă 3 - 3,5%, fiind existente în interiorul

fibrelor musculare sau însoţind ţesuturile conjunctive care fac parte integrantă din ţesutul muscular
(ţesuturile conjunctive care alcătuiesc proteinele stromale).
Lipidele din fibrele musculare au rol energetic şi plastic.
Fosfolipidele, în general, intră în componenţa unor structuri ale fibrei (sarcolemă,
mitocondrii, microzomi, nuclee) sau sunt legate de unele proteine din sarcoplasmă. Lipidele neutre
se găsesc răspândite în sarcoplasmă sub forma unor picături fine şi constituie o sursă de energie.
Fosfolipidele reprezintă 0,5 - 0,85% în muşchii scheletali. Conţinutul lor rămâne constant
în fibre în condiţii normale şi numai la un efort epuizant ele devin sursă de energie. în ţesutul
muscular se mai găseşte şi colesterol (0,3%), mare parte fiind legat de proteinele sarcoplasmatice
şi miofibrilare.
 În condiţiile alegerii industriale a cărnii, lipidele existente în ţesutul muscular ajung până
la 10%.

Substanţele extractive

Substanţele extractive din ţesutul muscular pot fi azotate şi neazotate. Substanţele extractive
azotate alcătuiesc azotul neproteic (3,4 mg/g ţesut sau 10-11% din azotul total). Acest azot este
reprezentat de:
- nucleotide: AMP, IMP, GMP, UMP, ATP, ADP;
- fosfocreatină (PC);
- baze purinice şi derivaţi de dezaminare şi oxidare: adenină, guanină, xantină,
hipoxantină, acid uric;
- creatină şi creatinină;
- dipeptide: carnozină, anserină;
- tripeptide: glutation;
- aminoacizi liberi;
- azot amoniacal şi azotul ureei.
Substanţele extractive neazotate sunt reprezentate de:
- glicogen, hexozo- şi triozofosfaţi;
- zaharuri simple: glucoza, fructoză, riboză;
- inozitol;
- acid lactic şi alţi acizi organici rezultaţi în metabolismul, aerob şi anaerob. Substanţele
extractive intervin în aroma cărnii, mai ales după aplicarea unui tratament termic.

Substanţele minerale şi vitaminele ţesutului muscular

În ţesutul muscular al animalului viu, substanţele minerale sunt implicate în următoarele:
- menţinerea presiunii osmotice şi a balanţei electrolitice în interiorul şi în afara fibrelor
musculare;
- intervin în capacitatea tampon a ţesutului muscular;
- intervin în contracţia musculară (Ca2+, Mg2+);
- acţionează ca activatori sau inhibitori ai unor enzime implicate în metabolismul
hidraţilor de carbon, lipidelor şi proteinelor;
 - intră în structura unor lipide, proteine, enzime, vitamine;
- au rol plastic intrând în structura unor ţesuturi;
- intervin în metabolismul apei.
în muşchiul postsacrificare, substanţele minerale intervin în determinarea capacităţii de
reţinere şi hidratare a cărnii, în rigiditatea musculară, precum şi în activitatea unor enzime
glicolitice şi proteolitice.
Ţesutul muscular conţine: Ca (~ 4 mg/100 g), Mg (~ 21 mg/100 g), Zn (4 mg/100 g), Na
(48 mg/100g), K (400 mg/100 g), Fe (2,7 mg/100 g), P (170 mg/100 g), CI (51 mg/100 g).