Proteine

Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau

complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în
proporție de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai
aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare
proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică
a genei.

Tipuri de proteine

În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:

 Holoproteine cu următoarele clase de proteine

o Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în
soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele,
albuminele.
o Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de
susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
 Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte
prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:
o Glicoproteine
o Lipoproteine
o Nucleoproteine

Clasificarea proteinelor

1. Dupa sursa de provenienta : 

Proteine de origine vegetala
Proteine de origine animala
2.    Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti : 
        Insolubile (fibroase)
        Solubile (globulare)        
3.    Dupa produsii rezultati la hidroliza totala : 
Proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai α- aminoacizi)
Proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa α- aminoacizi, si o alta
substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica) 
 Compozitia Proteinelor

   Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N SI S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati mici:
P, FE, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S
0,5-2 %, N 15-18 %.

    Prin hidroliza, proteinele se transforma in amino-acizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu

acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid
clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau
cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa
contina circa 20 L-amino-acizi. Se formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei
si glutaminei.

Structura proteinelor

Structura primara – data de a,omoacizii care intrain lantul proteic prin formarea legaturilor
pepetidice

Structura secundara – se refera la forma si lungimea lanturilor polipeptidice, proprietati induse de

legaturile de hidrogen

Structura tertiara – macromoleculele proteice au o conformatie tridimensionala, realizata prin

intermediul cuplarii mai multor lanturi polipetidice scurte intre ele, cuplare care duce la formarea
fibrelor proteice

Structura cuaternara – se refera la modul cum se unesc subunitatile proteice

PROPRIETATI FIZICO-CHIMICE

I. Masa moleculară
Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt
niște polipeptide, cu masă moleculară foarte mare, între 10.000 și 60.000.000. Masa moleculară se
determină prin diferite metode, mai ales în cazul proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de
exemplu proteina C reactiva.
II.Solubilitatea
Proteinele sunt solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt
solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici.
Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa.
Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața
macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări
libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea
proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de
hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor
majoritate predomină grupările polare, determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa
proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinței de hidratare datorată
grupărilor polare. 

EXEMPLU: Gelatina se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naștere prin răcire la geluri.

III.Caracterul amfoter
Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfion, în
prezența H2O

Majoritatea proteinelor au caracter amfoter (în mediu acid se comportă ca baze şi în mediu bazic se
comportă ca acizi). Acest lucru se datorează ramificaţiilor formate din aminoacizi, care conţin atât
grupări carboxilice ( funcţii acide) cât şi grupări aminice (funcţii bazice). În mediu acid proteinele se
comportă ca baze slabe, ele acceptând protoni (H+), iar în mediu bazic se comportă ca acizi slabi cedând
protoni (H+). Mulţumită caracterului amfoter, proteinele pot neutraliza substanţe acide sau alcaline,
menţinând astfel echlibrul acido-bazic.
 75% din capacitatea de tamponare a plasmei este determinată de protide (G. Niac).
 Cele mai multe protide sunt solubile în apă. În alte soluţii, dizolvabilitatea protidelor este foarte diferită.

IV. Punct izoelectric

  Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită
concentrație a H+, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de
disociate și deci molecula este neutră din punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi în soluție
amfiioni, H+, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluția unei proteine conține anioni și cationi în proporție
egală poarta denumirea de punct izoelectric.

  Fiecare proteină la punctul izoelectric are un comportament specific, avînd o solubilitate si reactivitate
chimică minimă; de asemenea hidratarea particulelor coloidale, vîscozitatea și presiunea osmotică sunt
de asemenea minime. PRECIPITAREA PROTEINEI  la punctul izoelectric este în schimb maximă, dar nu se
deplasează sub influența curentului electric. De obicei valorile punctului izoelectric variază între 2,9 și
12,5 și se determină prin diferite metode: potențiometrice, electroforetice.
 Proprietăți chimice

Aminoacizi standard
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din 20 de L-α aminoacizi (așa
numiții aminoacizi standard, în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd
legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți
care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia.

În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă
amino; odată legat în lanțul proteic aminoacidul se “transformă” în aminoacid “rezidual” iar atomii de
carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează “scheletul” proteinei. Atunci cînd lanțul
proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus (sau C -terminus), în timp
ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).

Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în
formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei.

·         Datorită grupărilor carboxil și amino libere ele dau aceleași reacții ca și la aminoacizi.

·         Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu bazele cît și cu acizii

·         Legătura peptidică este responsabilă de formarea de combinații complexe denumie chelați.

·         Prezența diferiților radicali alchilici, sau arilici determină formarea unor derivați ai substanțelor
proteice (derivații halogenați și nitrici sunt cei mai importanți).
 SINTEZA PROTEINELOR

1.Biosinteza
 Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celulă își sintetizează proteinele proprii, prin
intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începînd cu procesul de transcripție și
terminînd cu procesul de translație. Procesul deși similar, este diferit în funcție de
celulă: eucariotă sau procariotă.

2.Transcriptia
Procesul de transcripție necesită prezența unei singure molecule de ADN dublu catenar,
numit ADN „șablon”, moleculă care intră în procesul de „inițiere”. Aici acționează enzima ARN
polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN, regiune
(denumită promoter), de unde va începe transcripția. Pe măsură ce ARN polimeraza se leagă de
promoter, lanțurile de ADN vor începe sa se desfacă. Următorul proces în care intră ADN este procesul
de elongație (alungire a catenei). Pe măsură ce ARN polimeraza se mișcă de-a lungul catenei de ADN, are
loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm - ARN mesager). Acest ARN, după cum îi arată și
numele, se poate deplasa și în alte părți ale celulei cum ar fi reticulul endoplasmatic sau citoplasma.

Are loc adiția unei grupări 5’, grupare dinucleotidică care are rolul de a asigura stabilitatea ARN și de a-l
transforma în ARN matur. O secvență de aminoacizi este grefată în poziția 3’ terminală pentru protecție
dar și pentru a sluji drept șablon pentru procesele următoare.Mai departe are loc formarea ARN, care
este apoi utilizat in ribozomi pentru sinteza proteinelor. La procariote legarea ARN de ribosomi are loc
după ce acesta este îndepărtat de nucleoid; în contrast la procariote acest proces are loc chiar
în membrana nucleară și apoi translocat în citoplasmă. Rata sintezei proteică poate ajunge la circa 20
aminoacizi la procariote, mult mai puțin la eucariote.

Gruparea 5’ se găseşte în capătul 5’ final al moleculei de ARNm, şi este format din guanosină grefată
printr-o legătură de tip 5’- 5’ de molecula de ARN prin intermediul unei legături trifosfat.

3.Translația
  În timpul translației ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest
proces este divizat în 3 etape:

1.        Inițierea

2.        Elongarea

3.        Faza terminală.
Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o
moleculă de ARn m, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a
lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc
eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl
leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este
format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA),
care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după termminarea translației lanțurile proteice pot suferi
modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea
terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de
atașarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.

4.Sinteza chimica
Procesul de sinteză chimică poate avea loc în laborator, dar pentru lanțuri mici de proteine. O serie de
reacții chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantități mari de
proteine. Prin sinteza chimică se permite introducerea în lanțul proteic a aminoacizilor ne-naturali,
atașarea de exemplu a unor grupărifluorescente. Metodele sunt utilizate în biochimie și in biologia
celulei. Sinteza are la bază cuplarea grupării carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino
-NH2(segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sinteză pe cale chimică_

I.     Sinteza în fază lichidă, metoda clasică, care a fost înlocuită cu sinteza în fază solidă.
II.    Sinteza în fază solidă (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a cărei bază a fost pusă de Robert Bruce
Merrifield. Prin aceată metodă, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. În prima fază Merrifield a
folosit metoda tBoc (terț-butil-oxi-carbonil). Pentru înlăturarea acestuia din lanțul peptidic se
folosește acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai
utilizează. Atunci cînd este vorba de sinteza analogilor peptidici non-naturali de tip bază (depsi-
peptidele) este necesară.
 Rolul proteinelor in organism

1. Plastic. 
2.  Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acido-bazic; participa la constituirea
enzimelor; hormonilor; constituie receptori membranari, intra in constitutia altor substante active etc.).
3.  Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor sistemelor de aparare specific si
nespecific; creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As,
benzen, toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate, sulfamide, antibiotice
toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.). 
4.  Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere unor substante toxice.
(amine toxice: indol, triptamina, histamina) care cer un efort hepatic suplimentar. 
Cca. 20% în energetica organismului provin din oxidarea aminoacizilor proteinogeni.

Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi se întîlnesc alături de alți compuși importanți
de tipul polizaharidelor, lipidelor și acizilor nucleici începînd cu structura virusurilor, a organismelor
procariote, eucariote și terminînd cu omul. Practic nu se concepe viață fără proteine.Proteinele pot fi
enzime care catalizează diferite reacții biochimice în organism, altele pot juca un rol important în
menținerea integrității celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun și autoimun al
organismului.

    NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile organismului:
Cantitativ:
Copii:    0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h 
            7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h 
          12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
85-105 g proteine/zi)

Adulti:                  1,2-1,5 g/kgc/zi        (ex: 75 kg)

Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

Alimente bogate in proteine

Fara proteine, organismul nu poate functiona eficient, acestea fiind esentiale pentru pentru energia
organismului, masa musculara, sistemul imunitar si in procesul de eliminare a toxinelor
In continuare va vom prezenta 10 dintre cele mai importante alimente, bogate in proteine, la care avem
acces in viata de zi cu zi

1.Soia
Soia este leguma minune, pentru ca reprezinta o sursa completa de substante nutritive, de la vitamine la
proteine de buna calitate si minerale. Soia este una dintre cele mai importante surse de proteine
vegetale, avand aceeasi concentratie de proteine ca si produsele de origine animala. O cana cu boabe de
soia aduce 57 la suta din cantitatea de proteina recomandata zilnic, in cadrul unei diete sanatoase. De
asemenea, tofu, laptele de soia sunt alimente bogate in proteine, sanatoase si foarte bune la gust.
2.Migdale
Migdalele au foarte multe proteine si calciu. O varianta gustoasa si sanatoasa o reprezinta laptele de
migdale. O mana de migdale zilnic aduce multe beneficii pentru sanatate. De asemenea, alunele, nucile
si semintele sunt pline de proteine, grasimi esentiale, vitamina E, calciu, magneziu, zinc, seleniu si
mangan, iar vitamina B prezenta ajuta la combaterea stresului.

3.Fasolea
Exista zeci de sortimente de fasole uscata, fiecare specie fiind bogata in proteine de buna calitate si in
fier. De asemenea, fasolea are putine grasimi, un numar rezonabil de calorii, foarte putin sodiu si este, in
schimb, bogata in fibre, carbohidrati complecsi si o cantitate moderata de acizi grasi. Fasolea regleaza
glicemia si tine foarte bine de foame, oferind o senzatie de satietate pe termen lung. 

4.Lintea
Lintea este una dintre cele mai accesibile si sanatoase surse de proteine de calitate. O portie de 100 de
grame contine 26 de grame de proteine, in plus o singura portie de linte (200 de grame), aduce 60% din
cantitatea zilnica necesara de fier. Tot lintea este o sursa excelenta de fibre solubile, care aduc toate
beneficiile fibrelor: reduc colesterolul, protejeaza inima, combat constipatia.

5.Năut
Este foarte bogat in proteine, fibre, magneziu si fier. La o cana de naut avem in jur de 16 grame de
proteine. Fierul din boabele de naut produce energie, iar magneziul sporeste cantitatea de enzime care
produc antioxidanti. Daca te gandesti cum sa renunti la carne, atunci poti suplini aportul de proteine
pierdut cu ajutorul nautului.

6.Orez integral
Orezul integral nu este la fel de mult procesat, prin urmare are continutul nutritional ridicat. Este bogat
in carbohidrati, fibre, proteine, vitamine si minerale, de aceea ar trebui inclus in orice dieta. La 100
grame de orez avem in jur de 7 grame de proteine.

7.Hrișca
Hrișca este putin consumata azi, desi are proprietati nutritionale exceptionale, pentru care merita toata
lauda. Cel mai bine o cunosc persoanele care au intoleranta la gluten, hrisca fiind supranumita si graul
fara gluten. Proteinele sunt in proportie de 18%. Circa 90% din proteinele continute de hrisca au un
aport nutritiv biologic. Hrisca are un bogat continut de minerale. Este bogata in fier, zinc, seleniu, fosfor,
magneziu si potasiu. 

8.Quinoa
Cunoscuta sub numele de “mama cerealelor”, quinoa are un continut ridicat de fier si un gust delicos de
alune. Se combina foarte bine cu toate legumele, dar si in salate. Quinoa este considerata alimentul
minune, dat fiind faptul ca are la fel de multe proteine ca si carnea, fara niciunul din efectele adverse ale
acesteia. Contine mai mult calciu decat laptele, nu produce colesterol si reduce cantitatea de grasimi din
sange.

9.Porumb
O portie de boabe de porumb, apreciata la 150 de grame, are un aport de aproape 25% din necesarul
zilnic de vitamina B1, 20% din cel de de acid folic si de fibre, dar si 5 grame de proteine. Alti nutrienti
esentiali care se regasesc in porumb sunt vitamina C, fosforul, manganul, vitamina B5.

10. Broccoli
La 100 de grame de broccoli avem aproximativ 3 grame de proteine. Daca alegi sa consumi broccoli cu
orez si fasole, iti poti asigura proteina completa. Proteine se mai gasesc in cantitati mici si in spanac,
anghinare, ciuperci, cartofi, sparanghel si conopida.