Sunteți pe pagina 1din 139

GRAZIELA ELENA VÂJIALĂ

BIOCHIMIA EFORTULUI
(ediţie revăzută şi adăugită)

Universitatea SPIRU HARET


Descrierea CIP a Bibliotecii Naţionale a României
VÂJIALĂ; GRAZIELA ELENA
Biochimia efortului / Graziela Elena Vâjială – Bucureşti
Editura Fundaţiei România de Mâine, 2002.
140 p.; 20,5 cm.
Bibliogr.
ISBN 973-582-559-7

577.1:612.766.1

© Editura Fundaţiei România de Mâine, 2002


ISBN: 973-582-559-7

Redactor: Janeta LUPU


Tehnoredactor: Laurenţiu Cozma TUDOSE
Coperta: Stan BARON

Bun de tipar: 10.10.2002; Coli de tipar: 8,75


Format: 16/61x86

Editura şi Tipografia Fundaţiei România de Mâine


Splaiul Independenţei, nr. 313, sector 6, O.P. 83
Tel.: 410.43.80; Fax: 410.51.62; www.SpiruHaret.ro

Universitatea SPIRU HARET


UNIVERSITATEA SPIRU HARET
FACULTATEA DE EDUCAŢIE FIZICĂ ŞI SPORT

GRAZIELA ELENA VÂJIALĂ

BIOCHIMIA EFORTULUI
(ediţie revăzută şi adăugită)

EDITURA FUNDAŢIEI ROMÂNIA DE MÂINE


Bucureşti, 2002

Universitatea SPIRU HARET


I. NOŢIUNI INTRODUCTIVE
DE CHIMIE ŞI BIOCHIMIE

Biochimia se ocupă cu combinaţiile hidrocarburilor pe care le


întâlnim în organism şi mai cu seamă cu transformările suferite de
acestea, motiv pentru care chimia organică constituie temelia biochimiei.
Cunoştinţele temeinice în chimia organică şi în primul rând
înţelegerea formelor structurale, constituie premizele unui studiu
raţional al biochimiei. Scurtele precizări care urmează, nu trebuie să se
substituie studiului chimiei organice; ele accentuează deliberat
importanţa acesteia, servesc ca un îndreptar oricând la îndemână şi
atrag în primul rând atenţia asupra unor grupe de substanţe şi reacţii
de o deosebită importanţă pentru biochimie.
I.1. Structura atomului
Atomul se defineşte ca fiind cea mai mică particulă dintr-o
substanţă, care, prin procedee chimice obişnuite, nu mai poate fi
fragmentată în particule mai simple.
Atomul este o componentă a materiei, neutră din punct de vedere
electric, de dimensiuni foarte reduse şi cu o structură complexă.
Cercetări îndelungate au condus la concluzia că atomul se
caracterizează prin următoarele proprietăţi:
- este o particulă materială;
- invizibilă;
- în continuă mişcare;
- neutră din punct de vedere electric;
- divizibilă prin procedee fizice;
- poate exista independent;
- participă efectiv în reacţiile chimice.
Substanţele chimice sunt alcătuite din atomi diferiţi, care se
deosebesc prin structură, masă, dimensiuni şi proprietăţi. Atomul
oricărui element chimic este alcătuit din două părţi distincte:
- partea centrală, numită nucleul atomului;
5

Universitatea SPIRU HARET


- regiunea exterioară, numită învelişul electronic al atomului
(fig. 1).
Învelişul electronic

Nucleu

Fig. 1
I.1.1. Nucleul atomului
Nucleul corespunde unei particule materiale care, într-un volum
extrem de mic concentrează aproape toată masa atomului.
Particulele cuprinse în nucleu se numesc nucleoni.
Cei mai importanţi nucleoni sunt:
- protonul + 11 p, particulă materială încărcată cu o sarcină
pozitivă şi cu masa relativă egală cu 1;
- neutronul 10 n , particulă materială neutră din punct de vedere
electric şi cu masa aproximativ egală cu a protonului.
Fiecare tip de atom are un anumit număr de protoni în nucleu.
De exemplu, nucleul atomului de hidrogen are un proton, cel al
atomului de heliu 2 protoni ş.a.m.d. Numărul protonilor din nucleu
este o caracteristică a atomului şi reprezintă sarcina nucleară a
acestuia.
Numărul protonilor din nucleu se numeşte număr atomic şi se
notează cu Z. Specia de atomi cu acelaşi număr atomic cu Z formează
un element chimic.
Atomul este caracterizat şi de numărul total de particule din
nucleu – numărul de protoni Z + numărul de neutroni n.
Suma dintre numărul de protoni şi numărul de neutroni din
nucleu se numeşte număr de masă şi se notează cu A.
Aceste două caracteristici ale atomului, Z şi A, preced simbolul
chimic, atunci când dorim să reprezentăm complet un element.
De exemplu:
A =1 A=4 A =16
Z =1 H Z = 2 He Z = 80

Universitatea SPIRU HARET


Cunoscând numărul atomic Z şi numărul de masă A se poate
deduce numărul neutronilor n cuprins în nucleul atomului;
n=A–Z
Speciile de atomi cu acelaşi număr de protoni (deci aceeaşi
sarcină nucleară Z), dar cu număr de neutroni diferiţi (număr de
masă diferit) poartă numele de izotopi.
În natură, majoritatea elementelor sunt amestecuri de izotopi.
Orice izotop este caracterizat prin numărul atomic Z şi numărul de
particule din nucleu: A = Z + n. Deci, pentru un element E, un izotop
oarecare al acestuia se va nota: AZ E.
De exemplu:
1 2 3
1H 2H 1H
hidrogen uşor hidrogen greu tritiu
(protoni) (deuteriu)
sau
10 11 12 13 14 15 16
6C 6C 6C 6C 6C 6C 6C

Izotopii aceluiaşi element, având acelaşi număr atomic Z, au acelaşi


număr de electroni şi aceeaşi structură a învelişului electronic, deci şi
aceleaşi proprietăţi chimice. Aceştia au însă proprietăţi fizice diferite,
datorită masei atomice diferite.
De menţionat, că nucleul atomic, indiferent cărui atom aparţine,
nu se modifică în timpul reacţiilor chimice.
Stabilitatea mare a nucleului se datoreşte existenţei forţelor
nucleare, care se manifestă prin atracţii foarte puternice între toţi
nucleonii.
I. 1.2. Învelişul de electroni al atomului
În jurul nucleului unui atom se deplasează, cu viteze foarte mari,
particule materiale încărcate negativ, numite electroni (fig. 2).
Electron

Nucleu

Fig.2

Universitatea SPIRU HARET


Totalitatea electronilor care gravitează în jurul nucleului
formează învelişul electronic al atomului.
Electronul se notează 0−1 e, este o particulă fundamentală cu
sarcină electrică negativă –1, cu masa neglijabilă şi cu dimensiuni
foarte reduse (diametrul său este de 1,4/1013cm.).
Atomul fiind neutru din punct de vedere
4 electric, rezultă că numărul sarcinilor negative
3
2 este egal cu numărul sarcinilor pozitive. Deci
1
numărul electronilor din învelişul electronic este
egal cu al protonilor din nucleul atomului.
Cercetările au dovedit că învelişul
K electronic este format din unul până la şapte
L
M straturi, care se găsesc la distanţe diferite de
N nucleu şi care se numerotează de la nucleu spre
Fig.3
exterior cu cifre arabe: 1, 2, 3, 4, 5 etc. sau cu
litere: K, L, M, N, O, P şi Q (Fig. 3).
La rândul său un strat poate avea
mai multe substraturi. În mişcarea lor y
rapidă în jurul nucleului, electronii nu
urmează nişte traiectorii precise. Cu z
toate acestea, ei se pot găsi, cu mare
probabilitate, în anumite regiuni ale
spaţiului din jurul nucleului, formând
nori de electricitate negativă (nori x
electronici) numiţi orbitali.
De exemplu: atomul de hidrogen
are un singur electron care în mişcarea sa
neîntreruptă se poate apropria mai mult
sau mai puţin de nucleu, menţinându-se Atomul de hidrogen
în interiorul unei regiuni de formă (orbital de tip S)
sferică (orbitali de simetrie sferică).
Pe lângă mişcarea în jurul nucleului, electronul execută şi o
mişcare în jurul axei sale, numită mişcare de spin. Mişcarea de spin se
poate produce în două sensuri: una în sensul mişcării acelor unui
ceasornic şi alta în sens invers. Dacă un electron se roteşte într-un sens
şi alt electron în sens opus, se spune că cei doi electroni au spin opus.
Într-un orbital nu pot exista decât maximum doi electroni cu spin opus
numiţi electroni cuplaţi.

Universitatea SPIRU HARET


Un orbital ocupat cu doi electroni cuplaţi se reprezintă conven-
ţional astfel:

Un orbital în care se găseşte un singur electron (ē necuplat) se


indică astfel:

Orbitalii au diferite forme şi energii. Se cunosc patru tipuri de


orbitali:
Orbitali de tip s – au forma sferică şi conţin maximum doi
electroni.
Orbitali de tip p – au doi lobi egali, situaţi de o parte şi de alta a
nucleului; într-un substrat sunt trei orbitali p, orientaţi în spaţiu după
cele trei axe de coordonate (x, y, z), notându-se cu Px, Py, Pz. Deoarece
fiecare orbital conţine maximum doi electroni, substratul de tip p se
completează până la 6 electroni.
Orbitali de tip d – au formă mai complicată, sunt în număr de
cinci şi se completează cu până la 10 electroni.
Orbitali de tip f – sunt în număr de şapte şi sunt complet ocupaţi
când au 14 electroni.
Numărul maxim de electroni, Nmax., care se pot plasa pe un strat
este dat de relaţia:
N max . = 2 n s2
în care ns este numărul stratului.
Cu relaţia de mai sus, putem deduce numărul maxim de electroni
de pe un strat.
De exemplu:
stratul 1 (K) cuprinde unul până la maximum 2 electroni 2 · 12
stratul 2 (L) cuprinde unul până la maximum 8 electroni 2 · 22
stratul 3 (M) cuprinde unul până la maximum 18 electroni 2 · 32
stratul 4 (N) cuprinde unul până la maximum 32 electroni 2 · 42
Structurile de 2 electroni pe primul strat (K), respectiv de
8 electroni pe ultimul strat, cunoscute sub numele de dublet respectiv
octet, corespund unor structuri stabile.
Electronii fiecărui strat au anumite energii. Energia electronilor
creşte de la stratul K spre exterior (fig. 4). În ocuparea straturilor,
electronii tind să se aranjeze pe straturi de energie cât mai joasă, aşa
cum rezultă din tabelul 1.
9

Universitatea SPIRU HARET


E STRATUL Q
7 STRATUL P
6 STRATUL O
5 STRATUL N
4 32 ē STRATUL Q
3 18 ē STRATUL M
2 8ē STRATUL L
1 2ē STRATUL K
Fig. 4 – Graficul variaţiei energiei

Tabelul 1
Nr. Denumirea Simbol Numărul Observaţii
atomic electronului chimic electronilor
Z pe straturi
K L M
1 Hidrogen H 1 Un singur electron pe
stratul K
2 Heliu He 2 Structură stabilă de
dublet
3 Litiu Li 2 1
4 Beriliu Be 2 2
Atomii elementelor au
5 Bor B 12 3 primul strat (K) complet
6 Carbon C 2 4 şi stratul (L) în curs de
7 Azot N 2 5 completare
8 Oxigen 0 2 6
9 Fluor F 2 7
10 Neon Ne 2 8 Primele două straturi
complet ocupate (K –
dublet, L – corect)
11 Sodiu Ns 2 8 1
12 Magneziu Mg 2 8 2 Atomii elementelor au
13 Aluminiu Al 2 8 3 primele două straturi
14 Siliciu Si 2 8 4 complete ocupate şi
15 Fosfor P 2 8 5 stratul trei (M) în curs de
16 Sulf S 2 8 6 completare
17 Clor Cl 2 8 7
18 Argon Ar 2 8 8 Pe stratul K – dublet iar
pe L şi M - octet
Cum se poate observa din tabelul 1, aşezând elementele în
ordinea crescândă a numărului atomic, se remarcă faptul că învelişul
10

Universitatea SPIRU HARET


electronic a două elemente succesive diferă printr-un electron care se
numeşte electron distinctiv.
Ordinea ocupării cu electroni a straturilor şi substraturilor se
stabileşte ţinând seama de următoarele reguli:
- electronul distinctiv tinde să ocupe în atom locul vacant de
energie minimă;
- într-un orbital nu pot exista decât maximum doi electroni de
spin opus (principiul lui Pauli);
- un orbital nu poate fi ocupat cu doi electroni, decât după ce
toţi orbitalii substratului respectiv sunt ocupaţi cu câte un electron
(regula lui Hund).
Ocuparea cu electroni a straturilor ai substraturilor
strat
Nr. Configuraţie
Simbol atomic electronică
substrat
s s p
H 1 1 s1
He 2 1 s2
Li 3 1 s 2 2 s1
Be 4 1 s2 2 s2
B 5 1 s2 2 s2 2 p1
C 6 1 s2 2 s2 2 p2
N 7 1 s2 2 s2 2 p3
O 8 1 s2 2 s2 2 p4
F 9 1 s2 2 s2 2 p5
Ne 10 1 s2 2 s2 2 p6

Întrucât proprietăţile elementelor sunt determinate de numărul şi


reparaţia electronilor pe straturi, structura învelişului electronic are o
deosebită importanţă pentru stabilirea valenţei şi a proprietăţilor
chimice ale elementelor.
11

Universitatea SPIRU HARET


I.1.3. Legătura dintre structura atomului şi sistemul periodic
Aranjând elementele în ordinea crescândă a sarcinii nucleare ca
în tabelul 1, s-a remarcat că unele proprietăţi se repetă în mod
periodic. Plasând unele sub altele, elementele care au acelaşi număr de
electroni pe ultimul strat, se obţine o clasificare reprezentativă sub
forma unui tabel, cunoscut sub numele de sistemul periodic al
elementelor. Această clasificare are la bază legea periodicităţii.
Proprietăţile fizice şi chimice ale elementelor se repetă în mod
periodic, deci sunt funcţii periodice ale sarcinii nucleare Z.
Sistemul periodic este format din perioade şi grupe.
Perioada este şirul cuprins între două gaze rare succesive.
Grupa este coloana verticală care cuprinde elemente cu aceeaşi
configuraţie electronică pe ultimul strat.
Numărul atomic Z, notat pentru fiecare element, este important
întrucât ne indică:
- numărul protonilor din nucleul atomului;
- numărul electronilor din învelişul de electroni;
- ordinea în care se succed elementele în sistemul periodic (nu-
mărul de ordine).
De exemplu, oxigen ZA ==168 O, ne indică faptul că oxigenul conţine
8 protoni în nucleu şi 8 electroni în învelişul de electroni şi că este al
8-lea element în sistemul periodic.
Pentru elementele din grupele principale, numărul de electroni
de pe primul strat este egal cu numărul grupei. De exemplu, magneziu
şi calciu sunt situate în grupa a II-a principală, pentru că atomii lor au
doi electroni pe ultimul strat. Deci, cunoscând grupa în care este situat
un element, putem determina numărul electronilor de pe ultimul strat
al atomului respectiv.
Numărul straturilor electronice este egal cu numărul perioadei.
De exemplu, magneziu şi aluminiu sunt situate în perioada a 3-a,
pentru că au în curs de completare stratul al 3-lea (M). Cunoscând deci
în ce perioadă este situat un element, se poate deduce numărul
stratului periferic în curs de completare.
I.2. Noţiunea de structură chimică
Aranjamentul spaţial sub forma căruia se organizează atomii
care alcătuiesc o moleculă oarecare a fost denumit de A.M. Butlerov
(1861), structură chimică.
Ca urmare a dezvoltării chimiei organice, s-a ajuns la concluzia
că noţiunea de structură chimică nu poate fi privită numai din punct de
12

Universitatea SPIRU HARET


vedere al „aranjamentului spaţial al atomilor”, ci are un conţinut mult
mai complex.
În general, pentru o moleculă organică structura chimică repre-
zintă rezultanta interdependenţei simultane a următorilor factori:
a) tipul şi numărul atomilor componenţi;
b) succesiunea lor de legare în moleculă;
c) dispoziţia lor spaţială (distanţe interatomice şi unghiuri de
valenţă);
d) natura şi energia legăturilor chimice dintre atomi;
e) natura şi intensitatea interacţiilor electronice dintre anumiţi
atomi ai moleculei.
Structura chimică a unei molecule reprezintă aspectul său cel
mai caracteristic şi definitoriu deoarece ea determină proprietăţile sale
generale (mecanice, fizice, chimice, biochimice); orice modificare
aduse structurii chimice provoacă modificări corespunzătoare ale
proprietăţilor.
De exemplu, binecunoscutul aminoacid – alanina (acidul amino-
propionic) cu următoarea structură:

în care se constată: la acelaşi atom de C sunt legaţi 2 atomi de oxigen


şi vecinătatea imediată a unei grupări aminice şi a unei grupări
carboxil, legarea atomului de azot de carbon şi de hidrogen, legarea la
acelaşi atom de carbon a patru substituenţi diferiţi – hidrogen, metil,
amino, carboxil.
Toate aceste particularităţi structurale determină anumite
proprietăţi α – alaninei şi anume: stare de agregare solidă, punct de
topire 295oC, solubilitate în apă, însuşiri de aminoacid etc.
Deplasarea grupării aminice la celălalt atom de carbon (o
modificare structurală minimă) corespunde β – alaninei cu formula:

Proprietăţile chimice ale β – alaninei corespund tot unui aminoacid,


dar care se topeşte la 2000C şi nu mai prezintă activitate optică.
În cazul în care are loc o modificare structurală profundă, de
exemplu, cei doi atomi de oxigen sunt legaţi de azot, substanţa va
deveni un nitroderivat – 1-nitropropanul:
13

Universitatea SPIRU HARET


proprietăţile sale fizice şi chimice fiind net deosebite de cele ale unui
aminoacid. 1-nitropropanul este un lichid gălbui, cu PF = 1310C,
insolubil în apă şi se poate reduce la n – propil amină.
Concluzionând putem afirma că micile modificări structurale
aduse unei molecule oarecare, duc la modificări în special ale
proprietăţilor fizice ale substanţei, pe când modificările structurale
profunde duc în special la modificarea proprietăţilor chimice.
Relaţia reciprocă structură–proprietăţi permite descrierea pro-
prietăţilor generale ale unei substanţe a cărei structură este cunoscută,
şi, invers, permite stabilirea structurii chimice prin cunoaşterea
proprietăţilor sale generale.
I. 3. Legături chimice în compuşii organici
Legăturile chimice din compuşii organici sunt, în majoritatea
cazurilor, legături covalente între atomii elementelor organogene de C,
H, O, N, S şi halogen ş. a. Ele iau naştere între atomi purtând fiecare
cel puţin un electron neîmperecheat sau, mai exact, cel puţin un orbital
monoelectronic. Doi electroni neîmperecheaţi aparţinând la doi atomi
independenţi se pot cupla, realizând o legătură covalentă. Altfel spus,
doi orbitali atomici monoelectronici se acoperă reciproc într-o anumită
măsură formând un orbital molecular; acesta conţine totdeauna doi
electroni de spin opus care aparţin la doi atomi identici sau diferiţi. Un
astfel de orbital molecular se poate forma din orbitali atomici ai unor
atomi identici sau diferiţi, formându-se legături covalente omogene,
respectiv legături covalente heterogene.

Cum se observă din exemplele de mai sus, fiecare atom a pus în


comun câte un electron, astfel se formează o legătură covalentă
14

Universitatea SPIRU HARET


simplă, realizată prin doi electroni (dublet) denumiţi sigma (σ). Se
observă că atomul de carbon participă la formarea legăturilor simple
numai în stare hibridizată, în exemplele de mai sus de tip sp3.
Hidrogenul şi halogenii au orbitali monoelectronici în stare
fundamentală, fiind monocovalenţi, formează numai legături simple,
legături realizate printr-un singur dublet electronic.
Între doi atomi, identici sau diferiţi, se pot pune în comun şi câte
doi electroni din partea fiecăruia, dacă în structura electronică a
atomilor respectivi apar cel puţin doi orbitali monoelectronici. De
exemplu, perechile de atomi de mai jos:

au pus în comun câte doi electroni din partea fiecăruia. S-a stabilit în
acest mod, o legătură covalentă dublă, realizată prin patru electroni
sau două dublete electronice de legătură, unul denumit sigma (σ) şi
celălalt pi (π). Participarea atomului de C la formarea legăturilor duble
va fi posibilă numai dacă adoptă starea de hibridizare sp2.
Când între cei doi atomi se pot pune în comun câte trei electroni
din partea fiecăruia, vor rezulta trei dublete electronice de legătură,
unul de tip sigma (σ) şi două de tip pi (π), ceea ce corespunde formării
unei legături triple.

În acest caz, atomul de carbon adoptă starea de hibridizare sp.


Compuşii organici în care atomii componenţi sunt legaţi prin
covalenţe simple se numesc compuşi saturaţi, iar cei în care atomii
componenţi sunt legaţi prin covalenţe simple şi una sau mai multe legături
covalente multiple (duble sau triple) sunt denumiţi compuşi nesaturaţi.
Aşa cum am afirmat, carbonul nu participă la formarea de
covalenţe decât în starea hibridiză a structurii sale electronice. El
realizează legături covalente prin unul, două sau trei dublete electro-
nice comune, adică legături simple, duble sau triple corespunzătoare
stărilor sale de hibridizare: sp3, sp2 sau sp (fig. 5). Atomul de carbon
este tetracovalent, cel de azot tricovalent, cel de oxigen – dicovalent şi
halogenii monocovenlenţi.

15

Universitatea SPIRU HARET


Fig. 5. Structura legăturilor covalente dintre doi atomi de carbon
a – legătură simplă; b – legătură dublă; c – legătură triplă.
Stările electronice ale atomului de carbon sunt reprezentate în fig. 6.

Fig.6. Reprezentarea stărilor electronice ale atomului de carbon.


a – legătură simplă; b – legătură dublă; c – legătură triplă.
16

Universitatea SPIRU HARET


Pe lângă caracterul lor simplu, sau multiplu, legăturile covalente
prezintă o serie de proprietăţi specifice, care determină apariţia
structurii chimice la moleculele ce conţin astfel de legături între atomii
componenţi. Acestea sunt:
a) legătura covalentă este dirijată în spaţiu, pe direcţii bine
determinate, care se conservă tot timpul existenţei moleculei în care apar;
b) legăturile covalente fac între ele unghiuri ale căror valori sunt
constante pentru o substanţă chimică dată;
c) legătura covalentă este caracterizată prin două mărimi fizice
specifice: energia de legătură şi distanţa interatomică sau mai exact,
internucleară.
Energia de legătură – Ee reprezintă cantitatea de energie degajată
la formarea unei legături covalente între doi atomi.
Distanţele interatomice sau lungimea legăturilor covalente
reprezintă suma razelor covalente ale atomilor legaţi sau distanţa
minimă la care se pot apropia cele două nuclee ale celor doi atomi ce
se leagă, pentru ca energia sistemului să aibă cea mai scăzută valoare.
De menţionat că pe măsură ce distanţa interatomică scade, energia
de legătură creşte, aceste două mărimi având o variaţie inversă;
d) numai atomii legaţi covalent alcătuiesc molecule propriu-zise
(compuşii ionici nu sunt formaţi din molecule).
I.4. Grupările funcţionale
Elementul fundamental al tuturor combinaţiilor organice sunt
hidrocarburile. În hidrocarburi valenţele atomilor de carbon rămase
libere sunt saturate cu hidrogen.
Varietatea combinaţiilor organice este determinată şi de apariţia
în hidrocarburi a grupărilor funcţionale. După cum sunt substituiţi
unul sau mai mulţi atomi de hidrogen, distingem:
– funcţii monovalente: - OH (gruparea hidroxid),
- NH2 (gruparea aminică)
– funcţii bivalente:
– funcţii trivalente:
Trebuie subliniat că reacţiile chimice ale diferitelor clase de
substanţe sunt de cele mai multe ori reacţii ale grupărilor funcţionale.
Alcoolii sunt compuşi hidroxilici în care gruparea funcţională
(-OH) este legată la un atom de carbon saturat. Alcoolii au formula
generală R – OH.
17

Universitatea SPIRU HARET


Alcoolii pot fi clasificaţi după trei criterii:
a) după natura radicalului hidrocarbonat din care face parte
atomul de carbon saturat purtător al grupării funcţionale în:
– alcooli saturaţi CH3 – CH2 – CH2 – OH
alcool n – propilic
– alcooli nesaturaţi CH2 = CH – CH2 – OH
alcool alilic
– alcooli aromatici C6H5 – CH2 – OH
alcool benzilic
b) după numărul grupărilor funcţionale:
– alcooli monohidroxilici CH3 – CH2 – OH
alcool etilic
– alcooli di(poli) hidroxilici
CH2 – CH2
| |
OH OH
1,2 etandiol (glicol)
c) după natura atomului de carbon saturat care poartă gruparea
funcţională în:
– alcooli primari R – CH2 – CH
– alcooli secundari R
CH – OH
R
– alcooli terţiari R
R C – OH
R
Derivaţii alcoolilor cu acizii organici şi cu acidul fosforic poartă
numele de esteri.

18

Universitatea SPIRU HARET


Eterii iau naştere ca produs al hidrolizei între două molecule de
alcool

Fenolii. Sunt compuşi hidroxilici, în care gruparea hidroxil se


află legată la un atom de carbon al unui nucleu benzenic.
Formula generală este Ar – OH.
Cel mai simplu fenol este un derivat hidroxilat al benzenului
(hidroxibenzen) numit fenol cu formula moleculară şi structurală:

Gruparea amino (NH2)


Aminele sunt compuşi organici care conţin în molecula lor una
sau mai multe grupări funcţionale amino.
Denumirea aminelor se face cu numele radicalilor hidrocarbo-
naţi legaţi la azot urmat de cuvântul amină.
Aminele se pot clasifica în amine primare, secundare sau
terţiare, fiind considerate ca produşi de substituire parţială sau totală a
hidorgenului amonic cu radicali hidrocarbonaţi.

Calitatea de „primară”, „secundară”, „terţiară”, atribuită diferite-


lor amine nu trebuie confundată cu cea întâlnită la alcooli, ea semni-
19

Universitatea SPIRU HARET


ficând aici gradul de substituire a hidrogenului şi nu natura atomului de
carbon care poartă gruparea funcţională.
Gruparea carbonil
C = O
Compuşii carbonici reprezintă o clasă de substanţe organice care
conţin în molecula lor una sau mai multe grupări funcţionale carbonil.
Gruparea lor determină existenţa a două grupări organice:
- funcţiunea aldehidă, în care gruparea carbonil este legată de un
radical hidrocarbonat şi de un atom de hidrogen cu excepţia primului
termen al seriei, aldehidă formică;

- funcţiunea cetonă, în care gruparea carbonil este legată de doi


radicali hidrocarbonaţi, identici sau diferiţi.

Iminele sunt substanţe cu o dublă legătură > C = N; ele


hidrolizează în general foarte uşor şi sunt stabile numai în anumite
compoziţii. Din această categorie fac parte bazele pirimidinice şi
guanidina, substanţe cu rol important în biochimie.
Gruparea carboxil
Se întâlneşte în acizii carboxilici sau organici care au următoarea
formulă generală:

Ca structură, gruparea carboxil este formată dintr-o grupare


carbonil >C = O şi o grupare hidroxil –OH unite la acelaşi atom de carbon.
Caracterul cetonic sau aldehidic, propriu grupării carbonil, nu se
manifestă la acizii organici; de asemenea, acizii carboxilici au o
tendinţă mult mai pronunţată de a ceda protoni (H+) decât alcoolii:

În organismul uman, la pH fiziologic, majoritatea acizilor


organici figurează ca anioni şi anume ca săruri.
20

Universitatea SPIRU HARET


În tabelul 2 sunt prezentaţi acizii organici pe care îi întâlnim mai
frecvent în biochimie.
Esteri ai acizilor Aceşti derivaţi ai acizilor provin
din radicalul acid şi se formează din acid şi alcool într-o
reacţie de echilibru:

Tabelul nr. 2
Acizi şi săruri importante

21

Universitatea SPIRU HARET


În celule sunt prezenţi numeroşi esteri.
Amide În afară de esteri, un rol important în biochimie îl
joacă şi amidele; acestea sunt combinaţii în care gruparea hidroxil a
acidului este înlocuită cu grupările – NH2 sau NHR.
Dintre diferitele amide, o importanţă deosebită o are ureea.
Aceasta este diamida acidului carbonic:

I. 5. Izomeria compuşilor organici


Fenomenul izomeriei compuşilor organici a fost sesizat prima
dată în 1823 de către J. von Leibig.
Se numesc izomeri două sau mai multe substanţe organice care
au aceeaşi formulă moleculară (aceeaşi compoziţie), dar care prezintă
proprietăţi fizico-chimice diferite.
În chimia organică apar numeroase tipuri de izomerie, deosebite
între ele prin:
- cauzele specifice care le determină;
- condiţiile structurale sau de compoziţie necesare;
- consecinţele lor.
Clasificarea diferitelor tipuri de izomerie ţine seama de sediul
deosebirilor structurale, care poate fi: catena de bază sau un anume
atom (eventual mai mulţi) din moleculă. Din acest punct de vedere se
schiţează următoarea clasificare:
- de catenă
deosebiri de - de poziţie
catenă - de funcţiune
- de compensare
↑ - cis-trans
IZOMERI - geometrică - sin-anti
↓ - erito-treo
deosebiri de (de configuraţie)
configuraţie
- cu C asimetric
- optică - alenică
- fără C asimetric - spiranică
- atropică
22

Universitatea SPIRU HARET


În continuare sunt descrise câteva tipuri de izomerie, care
prezintă importanţă pentru compuşii organici din organism.
I. 5.1. Izomeria de poziţie
Izomeria de poziţie se caracterizează printr-o aşezare diferită a
uneia sau mai multor grupări la lanţul carbonic.
De exemplu, dicloretanul, C2H4Cl2, prezintă doi izomeri:
CH3 – CH – Cl CH2 – CH2

Cl Cl Cl
1,1 dicloretan 1,2 dicloretan

C6H8O7
acid citric
OH H OH

H2C –– C –– CH2 H2C –– C –– C –– H

COOH COOH COOH COOH COOH COOH


acidul citric acidul izocitric

CH3 – CH2 – CH2 CH3 –– CH –– CH3

OH OH
alcool izopropilic C3H8O alcool n-propilic
(1 – propanol) (2 – propanol)

Izomerii de mai sus se deosebesc prin poziţia grupării funcţionale


hidroxil.
Butena C4H8 prezintă doi izomeri de poziţie diferiţi între ei, ca
structură, prin poziţia dublei legături:
1 2 3 4 1 2 3 4
CH2 = CH –– CH2 –– CH3 CH3 –– CH = CH –– CH3
1 – butenă 2 - butenă
legătura dublă între legătura dublă între
C1 şi C2 C2 şi C3

23

Universitatea SPIRU HARET


Din exemplele date rezultă şi condiţia apariţiei acestui tip de
izomerie (sub aspectul numărului minim de atomi de carbon din
catenă) care depinde de particularitatea structurală considerată:
- în cazul unei legături multiple sunt necesare cel puţin 4 atomi
de carbon;
- în cazul unei grupări funcţionale sunt necesare cel puţin trei
atomi de carbon;
- în cazul unei perechi de heteroatomi sunt suficienţi chiar doi
atomi de carbon în catena respectivă.
Izomeria de poziţie este întâlnită şi la catenele ciclice, alifatice
sau aromatice posedând cel puţin doi substituenţi. De exemplu, dimetil
ciclohexanul C8H16, apare sub forma a trei izomeri de poziţie diferiţi
între ei prin poziţia reciprocă a celor doi substituenţi:

Acelaşi fenomen se constată şi la derivaţii disubstituiţi ai benze-


nului care apar sub forma izomerului orto (1,2), meta (1,3) sau para (1,4).

Fig. 7. Acidul ciclobutan-dicarboxilic


24

Universitatea SPIRU HARET


Acest tip de izomerie se datorează existenţei fenomenului de
blocare a rotirii libere a doi atomi de carbon legaţi direct: o astfel de
blocare apare atunci când cei doi atomi fac parte dintr-un ciclu plan
(cazul menţionat mai sus) sau sunt uniţi prin legătură dublă. În
asemenea condiţii, în molecula din care fac parte cei doi atomi de
carbon uniţi direct apare un plan de referinţă: în primul caz planul
ciclului (figura 6), în cel de al doilea caz (figura 7) planul π al legăturii
duble. Faţă de aceste planuri, perechile de substituenţi la cei doi atomi
de carbon se dispun rigid în spaţiu.
Trebuie îndeplinită condiţia de neidentitate a substituenţilor
aceluiaşi atom de carbon: a ≠ b şi c ≠ d.

τ α
α0 τ0

Fig. 8.
Existenţa acestui tip de izomerie modifică, uneori apreciabil, atât
proprietăţile fizice, cât şi pe cele chimice.
I.5.3. Izomeria optică (enantiomeria)
Se întâlneşte la compuşii organici care prezintă asimetrie
moleculară, în cazul cel mai simplu cele care au patru substituienţi
diferiţi la un atom de C; în acest caz este vorba de „atomul de C
25

Universitatea SPIRU HARET


asimetric” (corect – atom de carbon substituit asimetric). Substanţele
considerate asimetrice nu se pot suprapune peste imaginea lor în
oglindă. Prezenţa acestei însuşiri a unui compus organic este pusă în
evidenţă prin studiul comportării sale în lumină polarizată: substanţele
care prezintă lumină polarizată rotesc planul luminii polarizate în toate
stările de agregare (solidă, lichidă, gazoasă), precum şi în soluţie: ele
prezintă izomerie optică şi sunt numite, din acest motiv, optic activ.
Orice substanţă optic activă apare întotdeauna sub forma unei perechi
de structuri, numiţi antipozi optici sau enatiomeri (din limba greacă;
enentios = opus, meros = parte). Deoarece compoziţia şi proprietăţile
fizico-chimice sunt riguros identice pentru ambii termeni ai unei
perechi de enantiomeri, deosebirea dintre ei se stabileşte tot din
comportarea faţă de lumina polarizată. Enantiomerul care roteşte
planul luminii polarizate spre dreapta sau în sensul acelor unui
ceasornic este denumit dextrogir şi notat cu semnul (+); cel care
roteşte planul luminii polarizate spre stânga, în sens opus acelor unui
ceasornic, se numeşte levogir şi se notează cu semnul (–). Amestecul
echimolar al celor doi enantiomeri este optic inactiv, prin
compensarea reciprocă a unghiurilor de rotaţie. Un astfel de amestec
este numit racemic şi se notează cu simbolul (±).
După cauzele care determină apariţia asimetriei moleculare,
izomeria optică poate fi de două feluri: cu carbon asimetric şi fără
carbon asimetric. Izomeria generată de carbonul asimetric are o mai
mare răspundere şi importanţă decât cealaltă. În figura 8 este prezentat
atomul de carbon asimetric.
De exemplu, în cazul acidului α – cloropropionic, atomul de C
din poziţia 2 este asimetric; el realizează cele patru covalenţe cu patru
substituenţi: H, CH3, COOH şi Cl (fig. 9).
Cei doi enantiomeri au aceleaşi proprietăţi fizice şi chimice,
deosebindu-se între ei numai prin semnul unghiului de rotaţie;
amestecul lor echimolar va fi un racemic (lipsit de activitate optică).
Compuşii optic activi răspândiţi în natură apar ca enantiomeri
distincţi, fie cel dextrogir (+), fie numai cel levogir (-), ca în cazul
hidroxiacizilor, aminoacizilor etc. Produşii de sinteză în toate cazurile
sunt amestecuri racemice (optic inactive).
Izomeria geometrică şi cea optică pot să fie întâlnite adesea
împreună.
Izomeria optică prezintă o importanţă deosebită, în special în
domeniul biochimiei, deoarece multe din procesele biochimice din
26

Universitatea SPIRU HARET


organismele animale sau vegetale, desfăşurându-se sub acţiunea
stereospecifică a diverselor enzime, folosesc sau produc molecule
asimetrice, sub forma unui singur enantiomer, dextrogir sau levogir.

Fig. 8

Fig. 9

27

Universitatea SPIRU HARET


În fig. nr. 10 sânt redate aceste căi diferite de catabolism ale
glucidelor.

Fig. 10 Căile de catabolism ale glucidelor

I.6. Noţiuni introductive de biochimie


Biochimia este un domeniu al „studiului vieţii”. Obiectul ei constă
în cercetarea fenomenelor vieţii, cu ajutorul metodelor chimice.
Biochimia are două domenii principale:
a) biochimia descriptivă;
b) biochimia dinamică.
Biochimia descriptivă se ocupă de cunoaşterea naturii chimice a
părţilor componente ale celulei şi se identifică în linii mari cu „chimia
substanţelor naturale”.
Simpla descriere a substanţelor chimice ar oferi însă o imagine
statică, un instantaneu al celulei vii sau al organismului viu, fiind
astfel improprie obiectivului de a cerceta fenomenele vieţii. Dinamica
fascinată a celulei vii, permanenta ei modificare, reprezintă o
caracteristică proprie vieţii, iar studiul transformărilor chimice care au
loc în interiorul ei constituie obiectul biochimiei dinamice.
Biochimia modernă este aşadar, în primul rând, biochimia
dinamică. Prin aceasta trebuie să înţelegem întâi fenomenele
metabolismului, transformarea şi catabolismul alimentelor în scopul
28

Universitatea SPIRU HARET


obţinerii energiei chimice şi al sintezei substanţei proprii celulei.
Aceste reacţii au loc sub acţiunea catalitică a enzimelor, al căror
studiu constituie un capitol larg al biochimiei.
Prin metabolism se înţelege schimbul de substanţe care are loc
între organism şi mediul înconjurător (adică schimbul dintre
protoplasmă şi substanţele din mediul exterior), precum şi ansamblul
transformărilor fizico-chimice, care au loc la nivelul fiecărei celule.
Totalitatea acestor reacţii fizico-chimice, care se petrec la
nivelul fiecărei celule – după absorbţia substanţelor alimentare şi până
la obţinerea de produse finale – precum şi totalitatea acestei succesiuni
de produse intermediare şi de modificări chimice şi fizico-chimice,
care intervin în schimburile dintre protoplasmă şi substanţele din
mediul exterior, constituie „metabolismul intermediar”.
Metabolismul intermediar al organismului se manifestă în două
forme antagoniste şi independente de anabolism şi catabolism.
Prin anabolism se înţelege ansamblul transformărilor chimice,
care reprezintă fenomene de sinteză în organism, adică fenomene de
construcţie. Procesele anabolice (de asimilaţie) sunt în general procese
chimice ce se petrec cu consum de energie, din care cauză sunt
definite ca procese endotermice sau endergonice. Ele folosesc energia
eliberată în reacţiile catabolice.
Totalitatea fenomenelor de degradare, care au loc în organism,
poartă numele de fenomene de catabolism. Catabolismul are rolul de a
asigura organismului energia necesară funcţiilor sale vitale, cum sunt
de exemplu, fenomenele de construcţie a edificiului atomic.
Metabolismul energic este constituit din totalitatea modificărilor
energetice care însoţesc metabolismul intermediar.
În anabolism asistăm la un proces de asimilare, de transformare a
materiei nevii în materia vie; în catabolism, asistăm la un proces invers,
de dezasimilaţie, de transformare a materiei vii în materie nevie.
Prin metabolism, materia vie se află într-o continuă reînnoire.
Viaţa nu poate exista deci în afara metabolismului.
I.6.1. Compoziţia elementară şi sumară a organismului
Cercetările referitoare la compoziţia elementară a materiei vii au
arătat prezenţa, în primul rând, a următoarelor 12 elemente: C, H, O,
N, S, P, Cl, Ca, Mg, K, Na şi Fe. Ele intră în organism în proporţie de
99,0% din masa organismului şi se numesc macroelemente. Din cauză
că intră în alcătuirea masei organismului în proporţie de 99,0% se mai
numesc elemente plastice.
29

Universitatea SPIRU HARET


În afară de macroelemente, în alcătuirea organismului intră în
proporţie de 1% alte elemente, care se află în cantităţi foarte mici, în
limita unei sutimi sau miimi de miligram pentru fiecare, ele au fost
numite microelemente sau oligoelemente.
Macroelementele şi microelementele formează împreună familia
elementelor biogene.
În organismul viu, elementele plastice se găsesc sub formă de
diferite combinaţii ca:
a. apa – care constituie un factor important de legătură între
organism şi mediu, serveşte la menţinerea presiunii osmotice şi la
reglarea concentraţiei ionilor de hidrogen şi de hidroxil în organism.
Are rol chimic, provocând fenomene de hidratare, de hidroliză, de
oxido-reducere şi de sinteză;
b. sărurile minerale – despre al căror rol vom discuta la
metabolismul mineral;
c. substanţe organice – plastice, care sunt elemente de
construcţie anatomică ale organismului: glucidele, lipidele şi protidele.
d. substanţe organice active (catalizatori biochimici) care apar în
organism în cantitate foarte mică şi provoacă transformări chimice pe
care le suferă substanţele plastice sau determină diferite procese
fiziologice (vitaminele, enzimele, hormonii, acizii nucleici şi unităţile
lor structurale ş. a.);
e. produse intermediare şi finale de metabolism – care se
acumulează sau se elimină din organism.
O evaluare procentuală în greutate a diferitelor componente ale
unui individ adult, efectuată cu aproximaţie bună, oferă următoarea
proporţie a elementelor plastice: apă 61,6%, proteine, lipide 13,8%
săruri minerale 8,1% şi glucide 1,5%. Aceste elemente nu sunt toate la
fel de importante. Lipidele, de exemplu, se pot reduce până la o
zecime din valoarea lor fără riscuri deosebite, în timp ce proteinele nu
pot fi reduse peste 14%. Nici glucidele nu pot fi reduse sub valoarea
de 1,2% în greutate fără a avea grave consecinţe asupra sănătăţii.

30

Universitatea SPIRU HARET


II. PROTIDE

Sunt substanţe ce intră în alcătuirea celulei, având rol de


elemente de construcţie anatomică şi substanţe cu rol catalitic şi
funcţional.
Protidele conţin patru elemente: C, H, O, N; mai pot conţine S şi
P şi uneori Fe, Mg, Cu ş. a.

II.1. Clasificarea protidelor

O clasificare a acestor substanţe, bazată pe numărul de


aminoacizi care le-au generat, este prezentată în schema de mai jos:
MONOPROTIDE
(aminoacizi)
PEPTIDE
POLIPROTIDE
INFERIOARE
POLIPEPTIDE
(mai mult de 5 aminoacizi)
PROTIDE
PROTEINE
(haloproteide sau halproteine)

fosfoproteide
POLIPROTIDE glicoproteide
SUPERIOARE
PROTEIDE nucleoproteide
(heteroproteine)
cromoproteide
metalproteide
lipoproteide
31

Universitatea SPIRU HARET


În organism, în numeroase cazuri, proteinele nu apar libere ci
cuplate cu alte substanţe denumite grupări prostetice care nu mai
conţin în molecula lor aminoacizi şi se numesc proteide.
Proteinele şi proteidele formează împreună familia substanţelor
proteice.
II. 2. Aminoacizii (monoprotide)
După cum arată denumirea, aminoacizii sau acizii aminaţi posedă
în molecula lor două grupări funcţionale caracteristice: gruparea aminică
(-NH2) şi gruparea carboxilică (-COOH). Totdeauna gruparea aminică se
găseşte în poziţia α faţă de gruparea carboxilică.
Cei mai mulţi aminoacizi (la număr) participă la formarea
proteinelor care alcătuiesc protoplasma celulei vii şi care alcătuiesc
enzimele.
Cel mai simplu reprezentat al aminoacizilor este glicocolul sau
glicina H2N-CHc-COOH. La ceilalţi acizi aminaţi, pe lângă gruparea
aminică la carbonul alfa mai există un radical R purtător de carbon
aromatic sau alifatic, care la rândul lui poate să mai poarte şi alte
grupări funcţionale. Formula generală este aşadar:
O O O
// // //
C – OH C – OH C – OH
| | NH2 |
H2N – C – H C H – C – NH2
| | H |
R R R
L – Aminoacid Formula generală D - Aminoacid
Dacă în formula generală R nu înseamnă H, ci un lanţ carbonic,
atunci carbonul α este substituit asimetric; în acest caz va fi optic activ,
deci prezintă izomeria optică. Distingem două serii sterice, seria L şi
seria D. Aminoacizii pe care îi întâlnim în proteine aparţin seriei L.
II. 2.1. Clasificarea aminoacizilor
Există diferite principii de clasificare a aminoacizilor. Îi vom
împărţi în patru grupe:
a. aminoacizi cu radical R nepolar, deci cu o catenă laterală de
hidrocarbură pură: glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina
şi fenil-alanina;
32

Universitatea SPIRU HARET


b. aminoacizii care au în catena laterală grupări neionizate, dar
cu acţiune polară (cum sunt –OH, –SH, -CO, NH2 şi unele heterociluri):
tirozina, triptofanul, serina, treonina, cisteina şi cistina, precum şi
metionina. Din acest grup fac parte şi asparagina şi glutamina, amidele
aminoacizilor (din grupa C); prin formarea amidelor, gruparea
carboxil şi-a pierdut proprietăţile acide,
c. acizii amino-dicarboxilici; aceştia conţin în radicalul R o a
doua grupare carboxil: acizii glutamic şi aspartic;
d. aminoacizii bazici sau acizi diamino-monocarboxilici; aceştia
conţin încă o grupare bazică suplimentară: lizina, arginina, histidina.
Organismul uman nu are capacitatea să sintetizeze toţi
aminoacizii. Unii trebuie să fie procuraţi prin hrană şi de aceea poartă
denumirea de aminoacizi esenţiali. Aminoacizii esenţiali pentru om
sunt următorii: valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, treonina,
fenilalanina şi triptofanul, la care se adaugă cei parţial esenţiali
histidina şi arginina.
II.2.2. Proprietăţi generale ale aminoacizilor
II.2.2.1. Proprietăţi fizice
Proprietăţile fizice sunt determinate într-un grad foarte mare de
structura ionică dipolară a acestor compuşi. În stare pură sunt solide
albe, solubile în apă (excepţie L – cistina, L – tironina), greu solubile
în alcooli, aproape insolubile în eter, prezintă puncte de topire foarte
ridicate; aminoacizii naturali sunt optic activi mai ales levogiri. În
soluţii apoase formează ioni bipolari (amfioni):
NH2 NH3
R – CH R – CH
COOH COO–
Aminoacizii au caracter amfoter; în acid se comportă ca o bază
şi în mediu alcalin se comportă ca un acid.
II. 2.2.2. Proprietăţi chimice
Proprietăţile chimice se datorează celor două grupări prezente în
molecule aminoacizilor.
a) Proprietăţi chimice datorate grupării amino:
- reacţionează cu acizii minerali cu formare de săruri de amoniu;
- se pot acila cu clorurile sau anhidridele acizilor formând amide
substituite;
- se condensează cu aldehidele cu formare de baza Schiff.
33

Universitatea SPIRU HARET


O reacţie importantă este dezaminarea aminoacizilor în reacţie
cu acidul azotos:

Reacţia este folosită pentru dozarea cantitativă a aminoacizilor


prin măsurarea volumului de azot dezvoltat (metoda Van Slyke).
În organism sub acţiunea enzimelor specifice – dezaminazele –
are loc degradarea hidrolitică cu dislocarea grupării – NH2 sub formă
de amoniac (NH3) şi formarea hidroxiacidului corespunzător.

În organism, amoniacul se elimină prin dezaminare oxidativă (prin


dehidrogenare enzimatică în prezenţa oxidazelor) cu formare de cetoacid.
Dezaminarea poate fi şi reductivă în prezenţa enzimelor reducătoare –
hidrogenaze) când se formează amoniac şi acizi carboxilici.
b) Proprietăţi chimice datorate grupării carboxil:
Dintre proprietăţile chimice datorate prezenţei în moleculă a
grupării carboxilice amintim reacţia de decarboxilare. Bacteriile intes-
tinale şi de putrefacţie în mediu slab acid, descompun aminoacizii cu
eliminare de bioxid de carbon.

c) Reacţii în care intervin ambele grupări:


Formarea de legături peptidice
Reacţia constă în eliminarea apei între gruparea carboxil a unui
aminoacid şi gruparea amino aparţinând altui aminoacid:

34

Universitatea SPIRU HARET


Această proprietate a aminoacizilor are o mare importanţă pentru că
stă la baza formării peptidelor, a polipeptidelor şi a proteinelor în general.
După cum este uşor de observat, la ambii aminoacizi aparţinând
dipeptidului a rămas câte o grupare funcţională liberă. Un aminoacid
are grupare carboxil liberă, care se poate combina cu gruparea amino
(NH2) liberă a unui alt aminoacid cu formarea unui tripeptid, iar
celălalt aminoacid are gruparea amino liberă, care la rândul ei se poate
combina cu gruparea carboxil a altui aminoacid cu formarea unui
tetrapeptid ş.a.m.d.
II.2.3. Catabolismul aminoacizilor
Căile generale comune de degradare a tuturor aminoacizilor sunt:
a) degradarea prin dezaminare;
b) degradarea prin transaminare;
c) degradarea prin decarboxilare.
Degradarea aminoacizilor prin dezaminare este o cale fercventă
de degradare a acestor componente; mecanismul dezaminarii se poate
realiza pe trei căi:
- dezaminare oxidativă;
- dezaminare hidrolitică;
- dezaminare reductivă.
Despre aceste tipuri de reacţii s-a discutat la proprietăţile
chimice ale aminoacizilor datorate grupării – NH2.
Reacţia de transaminare constituie unul din mecanismele cruciale
ale metabolismului aminoacizilor şi al interrelaţiei metabolice între
aminoacizi (respectiv proteine), glucide şi lipide. Reacţia de transaminare
constă în transferul grupării aminice a unui aminoacid pe un cetoacid cu
formarea unui aminoacid nou (corespunzător cetoacidului iniţial) şi a unui
cetoacid nou (corespunzător aminoacidului iniţial). În această reacţie nu
se formează amoniac liber, deci nu este o reacţie simplă de dezaminare.
Enzimele care catalizează reacţia de transaminare cu numele de
transaminaze sau transferaze.
În mecanismul general al transaminării biologice un rol central îl
au aminoacizii dicarboxilici, acidul glutamic şi acidul aspartic, pentru
care există în organism sub o formă foarte activă transaminazele
corespunzătoare: glucamicotransaminaza şi asparticotransaminaza.
Enzimele care catalizează reacţiile de transaminare aparţin
grupei enzimelor de transfer, sunt aminoferaze, coenzima acestora
fiind piridoxal – 5' – fosfatul.
35

Universitatea SPIRU HARET


Intensitatea reacţiei de transaminare este foarte diferită pentru
diverse ţesuturi. Transaminarea este intensă în ţesutul muscular, creier,
ficat, rinichi, mucoasa intestinală; foarte puţin intensă în organele
glandulare, ţesuturile embrionare şi neoplazice.
II.2.4. Biosinteza aminoacizilor
În afară de căile speciale de biosinteză specifică fiecărui amino-
acid în parte există căi generale de biosinteză a lor şi anume:
- calea transaminării directe;
- calea cuplării aminării reductive a acidului α – cetoglutaric cu
transaminarea de pe acidul glutamic astfel sintetizat pe cetoacizii
corespunzători diverşilor aminoacizi.
Biosinteza aminoacizilor prin transaminare are loc cel mai frecvent
din α – cetoacizi corespunzători acidului glutamic, aspartic şi alaninei şi
anume cetoacizii α – cetoglutamic, oxalilacetic şi piruvic, care conţin
catena de carbon a acidului glutamic şi, respectiv aspartic şi alaninei.
Aceşti cetoacizi vom vedea că sunt metaboliţi care apar intermediar în
ciclul Krebs şi stabilesc astfel conexiunea metabolismului protidic cu cel
al glucidelor şi lipidelor. Energia necesară sintezei acestor cetoacizi este
luată în cea mai mare parte din ATP, sintetizat la rândul său în cursul
proceselor de fosforilare oxidativă care au loc în catena de oxidare:
NAD FAD citocrom citocromoxidaza O2
Biosinteza aminoacizilor prin intermediul acidului glutamic este o
cale majoră de sinteză a acestor componente. Conexiunea reacţiei de
aminare reductivă catalizată de glutamicdehidrogenaza cu reacţia de
transaminare catalizată de glutamictransaminază poate duce la sinteza şi
degradarea tuturor aminoacizilor; prin aceasta acidul glutamic constituie
o componentă cheie a întregului metabolism al aminoacizilor. Acid
glutamicdehidrogeneza, enzimă care catalizează aminarea reversibilă,
este o dehidrogenază NAD dependentă şi acţiunea sa duce la sinteza
acidului glutamic din amoniac şi acidul α – cetoglutaric (reacţia1).
Acidul glutamic astfel sintetizat transferă gruparea aminică pe un
cetoacid sub acţiunea catalitică a glutamictransaminazei, ceea ce duce la
sinteza unui aminoacid nou (reacţia 2).
Poziţia specială pe care o ocupă acidul glutamic în metabolismul
tuturor celorlalţi aminoacizi este datorată existenţei în aproape toate
ţesuturile a enzimelor specifice corespunzătoare acestei componente şi
anume a unei glutamicdehidrogenaze şi a unei glutamictransaminaze
foarte active, care prin acţiunea lor cuplată introduc acest aminoacid la
punctul de încrucişare a unor multiple procese metabolice.
36

Universitatea SPIRU HARET


II.2.5. Rolul aminoacizilor în organism
Aminoacizii liberi au funcţie energogenă şi rol plastic prin
includerea în proteine. Intervin în procesele de detoxificare a
organismului şi au acţiuni metabolice diverse particulare fiecăruia în
parte. Intervenţia diferiţilor aminoacizi în biochimismul celular este de
mare importanţă şi se pare că au implicaţii majore în efort, atât la
nivelul musculaturii striate, cât şi al proceselor integrative neurohu-
morale. Dintre aminoacizii utilizaţi în susţinerea efortului menţionăm:
acidul glutamic, acidul aspartic, arginina, glicocolul, tirozina şi lizina.

37

Universitatea SPIRU HARET


Acidul glutamic este un constituent al tuturor proteinelor. Are
loc central în întregul metabolism azotat şi este o componentă cheie în
conexiunea metabolismului azotat cu metabolismele glucidelor şi
lipidelor.
Acidul aspartic alături de cel glutamic controlează metabolismul
azotat prin mecanismul transaminării. Participă la biosinteza bazelor
purinice şi pirimidinice, la biosinteza ureei a treoninei şi α – şi β –
alaninei.
Arginina este un aminoacid parţial esenţial, indispensabil din
alimentaţie. Arginina este un aminoacid glucogenic prin intercorelaţia
sa metabolică cu ornitina care la rândul său este corelată metabolic cu
acidul glutamic. Este protector hepatic.
Glicocolul sau glicina (H2N·CO2·COOH) este cel mai simplu
aminoacid; este un aminoacid glucogenic, deci poate fi introdus în
ciclul de degradare oxidativă a glucidelor. Participă la biosinteza
nucleului porfirinic şi purinic, la biosinteza creatinei şi serinei.
Intervine în procesele de detoxificare din organism prin formarea
cu unele produse toxice a unor compuşi de eliminare netoxici de
exemplu, cu acidul benzoic acidul hipuric, cu fenolii, acizii fenilaceturici,
cu acidul nicotinic, acidul nicotinuric.
Lizina este un aminoacid esenţial, aglucogenic şi acetogenic cu
rol deosebit în structura proteinelor naturale datorită celor două
grupări aminice terminale.
II.3. Peptide – Polipeptide
Peptidele sunt compuşi organici care au în moleculă cel puţin o
legătură peptidică (-CO-NH-). Legătura peptidică se formează între
gruparea α – amino a unui aminoacid şi gruparea carboxil a altui
aminoacid, precum şi alţi compuşi naturali cu legătură de tip peptidic.
După numărul resturilor de aminoacid din moleculă polipeptidele
se clasifică în:
- oligopeptide – cu număr limitat al resturilor de aminoacid (di,
tri, tetra);
- polipeptide – cu un număr mai mare de aminoacizi (peste patru).
Caracteristic acestor substanţe este reacţia biuretului, în mediu
alcalin cu sulfatul de cupru dau coloraţie violetă.

38

Universitatea SPIRU HARET


II.3.1. Peptide existente în stare naturală
Dintre dipeptide menţionăm Carnozina (β-alanil – L histidina) şi
Anserina derivat metilat al carnozinei. Se găsesc în ţesutul muscular.
Tripeptida – Glutation (γ-L-glutamil – L cisteinil-glicocol) are
un rol important în organism, participă la transferul de electroni.
Glutationul se comportă ca un sistem redox (datorită grupărilor tiolice
libere). Are rol activator a numeroase enzime. Dintre tripeptide mai
menţionăm Melanostatina (MSH)-hormon melano-citostimulator,
secretat şi eliberat de hipofiză şi factorul de eliberare a hormonului
tirotrop (TRH-tirotropin releasing hormon).
Dintre polipeptidele naturale enumerăm: Somatoliberina (factor de
reglare a hormonului de creştere – SRF), factorul de eliberare al ACTH
(hormon adrenocorticotrop), factor de eliberare a hormonului luteinizant
(LH) – Luliberina; Elediosina, un polipeptid cu acţiune vasodilatatoare şi
stimulatoare a musculaturii netede, de asemenea stimulează secreţia
salivară şi gastrointestinală. Un polipeptid cu rol important în organism
este Angiotensina I şi II, cu acţiune hipertensivă şi stimulatoare a
musculaturii netede care se formează în plasma sanguină.
Pe lângă rolul de reglare al presiunii arteriale, angiotensina
reglează balanţa Na+, hipersecreţia primară de aldosteron (hormon
mineralocorticoid) şi reglează metabolismul apei.
Glucogenul sau factorul hiperglicemiant reactivează fosforilaza
hepatică, creşte viteza de transformare a glicogenului hepatic în glucoza-
fosfat→glucoza – 6 – fosfat → glucoza liberă. Excesul de glucagon duce
la hiperglicemie. Opus lui este hormonul hipoglicemiant – calcitonina.
Dintre polipeptidele naturale ciclice, alcătuite din L – aminoacizi
enumerăm: vasopresina şi ocitocina. Vasopresina are acţiune antidiu-
retică, iar ocitocina acţionează asupra musculaturii netede (mai ales
asupra uterului).
II.3.2. Rolul peptidelor şi polipeptidelor în organism
a) sunt componente structurale ale ţesuturilor (anserina şi
carnozina);
b) transportori de electroni (glutationul I);
c) factori de reglare a activităţii unor glande cu secreţie internă
(factori de eliberare secretaţi de hipotalamus);
d) factori de sulfatare;
e) rol de hormoni
39

Universitatea SPIRU HARET


– adrenocorticotrop
– α şi β– melanocitostimulator
– glucagonul, calcitonina
– insulina
f) antibiotice (gramicidinele, tirocidinele);
g) toxine (faloidina);
h) inhibitori naturali ai enzimelor etc.
II.4. Proteine
II.4.1. Principii structurale ale proteinelor
Proteinele sunt parte componentă a fiecărei celule, formează
elementele contractile şi enzimele, care pun în libertate energia necesară
întreţinerii vieţii, sunt prezente în sânge, unde îndeplinesc funcţii de
transport.
În funcţie de însuşirile lor, proteinele pot să fie extraordinar de
variate; cităm doi reprezentanţi în general, mai bine cunoscuţi: pe de o
parte proteinele albuşului de ou (albumina), care se denaturează la
fierbere, sunt uşor solubile în apă, intră foarte uşor în reacţie, pe de
altă parte, cheratina unghiilor şi copitelor complet insolubilă, dure,
relativ inerte şi rezistente din punct de vedere chimic. O clasificare a
proteinelor este greu de făcut. Se pot stabili totuşi două grupe:
– scleroproteinele – insolubile, cu structură fibrilară şi servesc ca
substanţe de susţinere şi de schelet;
– sferoproteinele – solubile în apă sau soluţii saline, (prot.
globulare) ale căror molecule nu sunt filiforme, ci sferice şi care ar
putea deocamdată să fie caracterizate prin însuşirile reprezentanţilor
cunoscuţi, ca albuşul de ou sau serul sanguin.
Construcţia chimică a proteinelor constă în condensarea unui
număr mare de acizi aminaţi pe principiul peptidelor. Un fragment din
lanţul peptidic ar avea astfel următoarea formulă structurală:

iar problema structurii ne întoarce la întrebarea iniţială: care este


însuşirea sau secvenţa după care se succed aminoacizii, adică ce
semnificaţie au în această formulă radicalii R, până la Rx?
40

Universitatea SPIRU HARET


Este uşor de imaginat că un lanţ de atomi atât de lung, cum se
formează atunci când mai multe sute de aminoacizi se unesc într-o
moleculă, poate să fie dispus în spaţiu în mod felurit, ca un lanţ întins,
ca un ghem dezordonat sau ca o spirală ordonată. Dispoziţia lanţurilor
în spaţiu poartă denumirea de conformaţie în lanţ.

II.4.2. Secvenţa aminoacizilor

Cea dintâi secvenţă mai mare care a reuşit să fie stabilită, a fost
cea a insulinei (Sauger, 1954), un polipeptid format din 51 de
aminoacizi. Din datele de până acum se poate constata că acizii
aminaţi sunt de obicei grupaţi, aspect întâlnit şi în cazul aminoacizilor
bazici şi aromatici. Se ştie precis că toate moleculele aceleiaşi proteine
prezintă aceeaşi secvenţă şi se ştie în prezent că această secvenţă este
stabilită pe cale genetică. Se observă concordanţe mai mult sau mai
puţin mari în secvenţa proteinelor cu aceeaşi funcţie, dar de origine
diferită. În asemenea cazuri, este vorba de proteine omoloage.

II.4.3. Macrostructura proteinelor

Dacă structura intimă sau fină se referă la natura, proporţia şi


succesiunea diferiţilor aminoacizi ce intră în molecula proteică,
macrostructura, reflectă forma pe care o ia în spaţiu lanţul polipeptidic
format din sute de aminoacizi.
Dispoziţia lanţului polipeptidic în spaţiu se numeşte conformaţie
în lanţ. Forma pe care o ia lanţul polipeptidic în spaţiu poate fi:
filiformă, ghem sau spirală ordonată. Conformaţia în lanţ include
următoarele structuri:
a) structura primară – corespunde modului de organizare a
edificiului polipeptidic ce poate forma un lanţ deschis sau închis şi o
anumită secvenţă a aminoacizilor în interiorul lanţului;
b) structura secundară – corespunde unei plieri sau răsuciri,
menţinută prin legături de afinitate de tip special, diferite de legăturile
polipeptidice (conformaţia de spirală datorită legăturilor de hidrogen
între aminoacizii dintr-un lanţ polipeptidic);
c) structura terţiară – datorită legării diferitelor catene
polipeptidice prin legături de tip special, intercatenare, diferite de
legăturile intercatenare de tip peptidic. Funcţionează ca enzime,
hormoni, viruşi etc.
41

Universitatea SPIRU HARET


Între lanţurile polipeptidice ale diferitelor structuri primare puse
în libertate prin degradarea hidrolitică cu ajutorul enzimelor
proteolitice (pepsina şi tripsina) se pot stabili diverse legături;
– legături de hidrogen între hidrogenul azotului aminic al unui
aminoacid şi oxigenul carbonului carbonilic al altui aminoacid. Catena
peptidică a proteinei va fi cilindru elipsoidat (α hilix). După Pauling,
legătura de hidrogen are loc între gruparea –CO a unui lanţ şi gruparea
NH a altui lanţ. Astfel de legături mai dau grupările –OH şi –SH din
catenele laterale ale edificiului polipeptidic.
Un edificiu format astfel nu este rigid, are aptitudinea de a
pierde sau câştiga electroni şi protoni, determinând anumite
caracteristici fiziologice ale substanţelor proietice;
– legături covalente între două lanţuri peptidice diferite (între
două resturi de cisteină). Se întâlnesc în cazul proteinelor ce prezintă
mare rezistenţă mecanică (Keratinele);
– legături electrovalente (de tip salin) se pot stabili între
gruparea –COOH liberă a restului glutamic şi NH2 liberă de tip
guanidic;
– legături Van der Waals.
Lanţurile peptidice nu sunt liniare, întinse ci împăturite. Totul
este un edificiu tridimensional.
În organism proteinele se găsesc în soluţii apoase şi sub acţiunea
enzimelor specifice se degradează hidrolitic. Aceste enzime specifice
determină totodată şi sinteza proteinelor din aminoacizi.
Proteină + H2O ⇌ aminoacizi
Fenomenul reversibil în organism are loc cu consum mare de
energie, pe care o procură cu ajutorul actului respirator.
II.4.4. Hemoglobinele
Hemoglobinele formează pigmenţii roşii respiratori ai sângelui
şi au rol de fixare, transport şi depunere a oxigenului atmosferic la
nivelul ţesuturilor. Toate hemoglobinele conţin 0,33% fier.
Hemoglobina are o greutate moleculară de 67.000, este un agregat
format din patru lanţuri peptidice fiecare conţinând o grupă de hem.
Hemoglobina este o proteină – globina – care are ca grupare prostetică
hemul. Hemul are structura porfirinică. Porfirina este substanţa a cărei
moleculă de bază – porfirina, este alcătuită din 4 cicluri pirolice legate
între ele prin patru punţi de metenil, formând un nucleu în care atomii
de azot din aceste patru cicluri sunt orientaţi spre interior. Doi atomi
42

Universitatea SPIRU HARET


de azot pirolic au fixat câte un atom de hidrogen mobil (ce poate fi
înlocuit cu metale), iar ceilalţi doi atomi de azot sunt legaţi de ciclul
pirolic prin legături duble. În ciclul porfirinic legătura dublă alternează
cu legătura simplă, iar ciclul pirolic cu cel izopirolic.
Hemoglobina cu oxigenul molecular formează oxihemoglobina
care transportă oxigenul din alveolele pulmonare la toate organele şi
ţesuturile şi îl depune pentru a se reduce din nou în hemoglobină.
Hemoglobina este socotită o pseudoenzimă. Fixarea şi eliberarea
oxigenului depinde de presiunea oxigenului. La presiune mare fixează
oxigenul şi la presiune mică îl eliberează în ţesut.
Hb + O2 în plămâni HbO2
Cu oxidul de carbon (CO) hemoglobina formează carboxihemo-
globina care este toxică.
II.4.5. Metabolismul proteinelor şi rolul proteinelor în organism
II.4.5.1. Rolul proteinelor în organism
Proteinele sunt unităţi primordiale ale materiei vii. Rolul prote-
inelor în organism este multiplu şi anume:
a) Rol structural: sunt componente ale tuturor celulelor; sunt
necesare creşterii şi refacerii ţesuturilor degradate prin uzură;
b) Rol funcţional activ în dirijarea proceselor metabolice, dato-
rită calităţilor de componente structurale ale enzimelor şi ale unor
hormoni;
c) Rol fizico-chimic datorită caracterului lor coloidal şi amfoter.
Participă la diverse procese de reglare şi anume: reglarea presiunii
osmotice, echilibrelor la limita de faze (echilibru electrostatic, per-
meabilitatea prin membrane, repartiţia ionilor), reglarea echilibrului
acidobazic;
d) Rol energetic prin degradarea compuşilor lor de transformare
până la etapa finală de CO2 şi H2O.
Pentru biosinteza proteinelor este indispensabilă prezenţa unităţilor
structurale aminoacizii. Căile mai importante de sinteză ale aminoacizilor
sunt aminarea şi transaminarea. Reacţia de transaminare reprezintă un
punct de legătură esenţial între metabolismul glucidelor şi cel al
protidelor, asigurând constanţa echilibrului azotat în organism. Acidul
glutamic se află în majoritatea ţesuturilor şi intervine în sinteza tuturor
aminoacizilor neesenţiali. Aşa cum am menţionat la aminoacizi,
organismul uman nu poate sintetiza aminoacizii din compuşii anorganici
ai azotului sau din azot molecular, prin procese cuplate cu procesele de
43

Universitatea SPIRU HARET


oxidoreducere donatoare de energie şi îşi procură aminoacizii (esenţiali)
prin aportul alimentar al proteinelor care conţin aceşti aminoacizi sau prin
biosinteza lor din alte componente. Pentru proteine nu există un organ
special de depozitare cum este ficatul pentru glucide sub forma de
glicogen hepatic şi nici un ţesut specializat cum este ţesutul adipos pentru
lipide. Pentru proteine organismul are o capacitate limitată de depozitare
şi această depozitare nu are loc într-un singur organ sau ţesut ci în toate.
Spre deosebire de glucide şi lipide, unde aportul excesiv duce la o
creştere a depozitării acestora în organism, pentru proteine, aportul nu
duce la o depozitare a excesului, ci la o intensificare a degradării lor.
Capacitatea organismului de a-şi menţine prin mecanisme multiple şi
echilibrate un raport constant între sinteza şi degradarea proteinelor, între
aportul lor alimentar şi eliminarea produselor de degradare azotate,
constituie echilibrul azotat al organismului. Pentru construirea proteinelor
organismului în creştere, este necesar un bilanţ azotat pozitiv, adică
aportul exterior al azotului să întreacă eliminarea.
După Rubner, necesitatea proteinică minimă ar fi în medie de
100-200 g proteine/zi. Această valoare depinde însă în mare măsură de
natura proteinei şi, mai sigur, de calitatea ei (compoziţia în aminoacizi
esenţiali). Se introduce astfel noţiunea de necesitate calitativă a
azotului, ceea ce condiţionează diferenţe în eficacitatea diferitelor
proteine alimentare. Astfel proteinele de origine animală (lapte, carne,
ouă) prezintă o componentă calitativă mult mai eficace decât proteinele
de origine vegetală, rolul proteinelor fiind în esenţă, procurarea tuturor
aminoacizilor necesari sintezei proteinelor proprii organismului şi în
special, aminoacizii esenţiali. Hrana trebuie să conţină un minim
necesar pentru fiecare din aminoacizii esenţiali, pe care organismul nu-i
poate sintetiza sau îi sintetizează extrem de lent şi, în acelaşi timp, o
cantitate minimă de azot necesar sintezei aminoacizilor neesenţiali pe
care organismul îi poate deci sintetiza din alţi compuşi. Aceste valori
determină minimul proteic de care are nevoie organismul.
De menţionat că metabolismul azotat este în largă măsură sub
control hormonal. Deficienţa insulinică duce la o balanţă azotată
negativă, iar aportul de hormoni androgeni la o retenţie de azot.
Hormonul tiroidian este necesar mobilizării proteinelor musculare, în
timp ce hormonul de creştere este necesar menţinerii proteinelor
musculare; acesta, în absenţa hormonului tiroidian, intervine mai mult
asupra colagenului decât asupra miozinei.

44

Universitatea SPIRU HARET


II.4.5.2. Biosinteza proteinelor
Aşa cum am arătat, fiecărei proteine îi este caracteristică o anumită
secvenţă a aminoacizilor constituenţi şi o anumită structură spaţială.
Secvenţa aminoacizilor este transmisă ereditar de ADN –
informaţia genetică fiind stocată la nivelul cromatinei cromozomiale
pe lanţul dublu helicoidal al ADN-ului sub forma codului genetic.
Prin cod genetic se înţelege modul cum sunt înscrise în molecula
de ADN, prin secvenţa de patru baze azotate, succesiunea a cca 20 de
aminoacizi ce intră în structura tuturor proteinelor.
Codul genetic permite descifrarea informaţiei genetice, adică
„transcripţia” secvenţei azotate din ADN în secvenţa de aminoacizi
din proteine.
Fenomenul de transcripţie, respectiv de decodificare şi recodifica-
re a ADN-ului de către ARNi are loc la nivelul nucleului celular.
Biosinteza proteică are loc în mai multe etape şi anume: în
prima etapă aminoacizii sunt activaţi de enzime specifice în prezenţa
ATP-ului şi a ionilor de magneziu, formând împreună un complex.
Aminoacidul activat este legat apoi de ARN-ul de transfer sau ARN
s – solubil. Fiecare aminoacid are un ARN solubil specific, purtător
al unui triplet numit codon, alcătuit din trei baze azotate.
ARNs are rolul de a transporta aminoacizii pe ribozomii
citoplasmatici. Ribozomii sunt particule submicroscopice alcătuite din
ARN ribozomal şi proteine. Ei pot sintetiza numai atunci când sunt
încărcaţi cu ARNi care, aşa cum am menţionat, se sintetizează în
cromozomii din nucleu şi apoi trece pe ribozomii citoplasmatici care
sunt locul de biosinteză a proteinelor. ARNi dirijează aranjarea
aminoacizilor legaţi de ARN-ul de transfer şi conduce la biosinteza
unor proteine cu o structură corespunzătoare codului genetic conţinut
în molecula ADN. ARNi serveşte drept matrice pentru sinteza
proteică. Particulele ribozomale se fixează la capătul ARN-ului
informaţional şi progresează de-a lungul acestuia în cursul biosintezei
iar la cealaltă extremitate se detaşează eliberând proteina.
Polipeptidul format se desprinde de pe ribozomi, în prezenţa
ATP şi a ionilor de Mg2+ şi se leagă ulterior în mod specific de alte
lanţuri polipeptidice, dând naştere macromoleculei diverselor proteine.
Reînnoirea proteinelor are loc destul de rapid. În 24 de ore în
organism se reînnoiesc cca 400 g proteine. Viteza acestui proces
variază însă de la un ţesut la altul (proteinele ficatului se reînnoiesc
mult mai rapid decât cele ale muşchilor).
45

Universitatea SPIRU HARET


II. 4.5.3. Catabolismul proteinelor
Degradarea hidrolitică a proteinelor tisulare proprii are loc în
toate ţesuturile şi se realizează sub acţiunea unui complex de enzime
numite catepsine. În urma degradării hidrolitice rezultă aminoacizii,
care urmează căile generale de catabolism ale aminoacizilor.
Prezentăm mai jos schema generală a degradării proteinelor în
organism.

46

Universitatea SPIRU HARET


III. LIPIDE

Definiţie
Lipidele sunt o clasă heterogenă de substanţe solubile în solvenţi
organici (eter, acetonă, cloroform etc.) insolubile în apă. Din punct de
vedere chimic sunt esteri ai alcoolilor cu acizii graşi cu greutate
moleculară mare.
Într-o primă clasificare lipidele se împart, după elementele pe
care le compun, în:
a) lipide simple (C, H, O);
b) lipide complexe (C, H, O plus P, N sau S).
III.1. Lipide simple
Lipidele simple sunt esteri formaţi între un alcool sau polialcool
şi acizi graşi saturaţi sau nesaturaţi.
Componenta alcoolică este glicerina care posedă 3 grupe
hidroxilice (alcool trivalent):

Ca alcool trivalent, glicerina poate forma mono, di şi triesteri,


care se denumesc mono-, di- şi trigliceride. Trigliceridele conţin de
multe ori 2 sau 3 acizi graşi diferiţi. Prin hidroliză se poate distruge
legătura esterică, componenţii devenind liberi. Cu această ocazie nu
rezultă acizii graşi liberi, ci sărurile lor alcaline, adică săpunuri.
Spre deosebire de lipidele saponificabile care sunt insolubile în
apă, săpunurile sunt solubile în apă.

47

Universitatea SPIRU HARET


III.1.1 Acizii graşi
Sunt acizi carboxilici care intră în alcătuirea grăsimilor, conţin
cel puţin 4 atomi de C, în marea majoritate sunt monocarboxilici
saturaţi sau nesaturaţi, cu catena mai ales aciclică. Au număr par de
atomi de C, cu excepţia C5 şi C7. Foarte rar ramificaţi, mai pot conţine
funcţia alcoolică sau funcţia aminică. Acizii graşi nesaturaţi dau toate
reacţiile caracteristice substanţelor etilenice (-C = C-) şi prezintă
izomeria CIS TRANS.
Exemplificăm cu următorii acizi graşi:

III.1.2. Trigliceride
Aşa cum am menţionat sunt triesteri ai glicerinei cu acizii graşi.

Uneori R ≠ R′ ≠ R′′ în acest caz avem trigliceride mixte.


Reacţia de esterificare are loc între OH de la acid şi hidrogenul
de la alcool:
CH3 – OH + CH3 – CH2 – COOH ⎯−⎯⎯→ CH3 – COOCH2CH3
H O 2

48

Universitatea SPIRU HARET


Gliceridele formează depozite de rezervă în ţesutul subcutanat.
Amestecul cel mai întâlnit al trigliceridelor sub care apar în ţesuturi sau
organe este tripalmitina, tristearina şi trioleina. Gliceridele se degradează
sub acţiunea enzimelor numite lipaze (sunt hidrolizate în glicerină şi acizi
graşi). Lipazele sunt hidrolaze şi aparţin grupei esterazelor. Legătura este-
rilor va fi scindată cu fixare de apă, cu formare de acizi graşi liberi şi, în
prima fază, digliceride; după o reacţie mai îndelungată asupra grăsimilor,
esterazele pot separa al doilea şi al treilea rest de acid gras. Lipazele se
găsesc în concentraţii mari mai ales în pancreas, în peretele intestinal şi în
ficat. Se cunosc două lipaze, una insolubilă care este activă la pH = 3,6 şi
una solubilă, activă la pH = 8. Inhibitor pentru lipaze este chinina.
Din categoria lipidelor simple mai menţionăm: cerurile, steridele
şi steroli. Nucleul steroidic stă la baza hormonilor steroizi (colesterol,
hormoni estrogeni şi androgeni, corticosuprarenali ş. a.).
III.2. Lipide complexe
Lipidele complexe se clasifică în 2 mari grupe: glicerolipide şi
sfingolipide.
Fosfatidele se găsesc în toate celulele, sunt componente ale mem-
branei celulare. Ţesutul nervos este în special bogat în fosfatide, cere-
brozide şi gangliozide. Menţionăm cardiolipina, un fosfolipid izolat mai
întâi din muşchiul inimii. Lecitinele şi cefalinele prezintă o importanţă
biologică deosebită, în lecitine cea de a doua grupă acidă a acidului
fosforic este esterificată cu încă un aminoalcool – colina, iar cefalinele
conţin două grupe de substanţe: colamincefalina (fosfatidiletanol amină)
şi serincefalină (fosfatidiliserină). Cum se observă colina este înlocuită de
un aminoacid – serina sau baza colamină (HO – CH2 – CH2 – NH2).
Gangliozidele se găsesc în concentraţie mare în substanţa
cenuşie a creierului; dar se găsesc şi în alte organe şi în membrana
eritrocitelor. Ele joacă un rol important în transmiterea impulsului
nervos la nivelul sinapselor.
III.3. Metabolismul lipidelor
Lipidele din organism provin din două surse principale şi anume:
a) o sursă directă, aceea a lipidelor din alimente;
b) o sursă indirectă, în special din glucidele alimentare şi din
protidele alimentare.
Ciclul lui Krebs este calea majoră de interconversiune a acestor trei
grupe de substanţe. Participarea glucidelor în metabolismul lipidelor se
extinde atât în procesul de sinteză a acizilor graşi, cât şi a glicerolului şi
sterolilor. Ficatul are un rol central în metabolismul lipidelor, rol ce se
49

Universitatea SPIRU HARET


extinde asupra tuturor etapelor acestui metabolism şi anume: digestie,
absorbţie, depozitare, sinteză, degradare şi transformare. Ţesutul hepatic
are capacitatea de a selecţiona preferenţial acizii graşi nesaturaţi. De
asemenea, ficatul are capacitatea de a desatura acizii graşi saturaţi.
Reacţia are loc sub control enzimatic (acid gras dehidrogenaza), care la
om poate realiza numai dehidrogenarea cu formarea unui acid cu o
singură dublă legătură în catenă, deci de tipul acidului oleic.
Dehidrogenarea are loc la nivelul carbonului 9 şi 10 conform reacţiilor:
acid stearic ⇌ acid oleic + H2
acid palmitic ⇌ acid palmitoleic + H2
Nu poate sintetiza însă acizii graşi cu legături duble multiple ca:
acid linoleic, linolenic şi arahidonic, care din acest motiv sunt con-
sideraţi ca esenţiali.
Ficatul mai are şi capacitatea de a satura acizii graşi nesaturaţi.
Proces important, când alimentaţia lipidică constă în special din
uleiuri vegetale.
III.3.1. Catabolismul lipidelor
Aşa cum am mai menţionat, prima etapă a catabolismului lipidelor
simple este hidroliza lor sub acţiunea lipazelor. Prin desfacerea
enzimatică a gliceridelor rezultă glicerolul şi acizii graşi. Catabolismul
lipidelor se reduce astfel la catabolismul glicerolului (glicerina) şi,
respectiv la catabolismul acizilor graşi. În urma catabolismului lipidelor,
rezultă multă energie, 1 g de lipide eliberează 9,3 kcal/g.
III.3.1.1. Catabolismul glicerolului
Glicerolul rezultat în urma scindării lipolitice a gliceridelor, intră
în circuitul de degradare a glucidelor cu care poate fi corelat la etapa
glicolitică prin transformarea sa în α-glicerofosfat, conform reacţiei:

50

Universitatea SPIRU HARET


ac.fosfogliceric → ac. piruvic → acid lactic sau aldehidă acetică.
Oxidarea acidului piruvic urmează apoi ciclul lui Krebs.
Prin transformarea glicerolului în L-α-glicerofosfat, această
componentă intră în secvenţa glicolitică parcurgând căile comune de
metabolizare a glucidelor. Astfel glicerolul poate lua parte la
glicogeneză prin resinteza glicogenului din acidul lactic. O parte din
glicerolul rezultat din scindarea hidrolitică este însă reutilizat pentru
resinteza gliceridelor şi fosfatidelor.
III.3.1.2. Catabolismul acizilor graşi
Acizii graşi reprezintă componenta majoră din structura gliceridelor
şi, în general, a tuturor lipidelor, astfel că problema degradării şi sintezei
acestor componente este de primă importanţă pentru metabolismul
lipidelor. Asupra mecanismului de degradare oxidativă a acizilor graşi
există două teorii mai importante şi anume: teoria β – oxidării (Knoop) şi
teoria ω – oxidării (Verkade).
Teoria ω – oxidării acizilor graşi admite că oxidarea acestor
componente are loc la metilul terminal al lanţului de carboni. Teoria a
fost formulată de Verkade. Calea ω – oxidării nu este cantitativ
importantă. Are loc în special pentru acizii cu un număr de atomi de C
între 8-12.
Teoria β – oxidării acizilor graşi a fost formulată în 1904 de
Knoop. Acizii graşi care urmează a fi degradaţi prin β – oxidare,
precum şi produşii intermediari care apar în cursul acestei degradări,
nu participă la reacţii sub formă liberă, ci cuplaţi cu coenzima A
(HS-COA), formând cu aceasta acilderivaţi ai COA (acil-COA) şi
care reprezintă forma activă a acestor componente.
Activitatea acidului gras este etapa de introducere a acidului gras
în suita reacţiilor de metabolizare. Activarea acidului gras se
realizează prin cuplare cu COA, rezultând acil-COA, forma sa activă.
Reacţia de activare are loc în prezenţa unei enzime specifice
(tiokinază) şi reclamă prezenţa ionilor de Mg2+ şi a ATP. Acidul gras
activat conţine o legătură macroergică iar reacţia de activare se
desfăşoară în trei etape şi anume:
2+
a) enzime + ATP ←⎯ ⎯→ enz-AMP + PP rest pirofosfat
Mg

b) enz-AMP + AS-COA ⇌ enz-SCOA + AMP


c) enz-SCOA + acid gras ⇌ acil-S-COA + enzimă
Acidul gras activat sub forma acil-S-COA intră în catena de
degradare β – oxidativă.
51

Universitatea SPIRU HARET


Fiecare scurtare a catenei acidului gras cu 2C conform teoriei
β – oxidării cuprinde o succesiune de 4 reacţii parţiale, dar care acum
sunt interpretate ca fiind precedate de activarea acidului gras ce
urmează a fi degradat. Succesiunea aceasta de reacţii este:
1) dehidrogenarea acidului gras (prealabil activat) şi formarea
acidului nesaturat corespunzător (cu dubla legătură lângă
gruparea carboxil);
2) hidratarea acidului nesaturat (prin adiţia apei la dubla
legătură) şi formarea β – hidroxiacidului corespunzător;
3) dehidrogenarea hidroxiacidului şi formarea β – cetoacidului
corespunzător;
4) clivarea unui fragment de 2C din molecula cetoacidului (sub
acţiunea O2) şi formarea unui rest acetil şi a unui nou acid
gras cu 2C mai puţin decât acidul gras de plecare.

52

Universitatea SPIRU HARET


Acidul gras nou format, poate intra din nou într-o secvenţă de
4 reacţii de acelaşi tip. Acest cuplu de 4 reacţii se va repeta până când
toţi carbonii din molecula acidului gras sunt transformaţi în resturi
acetil. Succesiunea lor constituie ceea ce Lynen a denumit „Spirala
acizilor graşi” (figura 10).
Secvenţa de 4 reacţii se repetă de un număr de ori egal cu
jumătate, minus unu, din numărul carbonilor din molecula acidului
7
gras (de exemplu, pentru acidul palmitic ( C16 , secvenţa se va repeta
de 7 ori) şi constituie o spirală în care fiecare cuplu a celor 4 reacţii
constituie o spiră. În fiecare spiră 4H+ trec în catena de oxidare (catena
de transfer de electroni) în care se eliberează energia conţinută în
molecula acidului gras.
Energia eliberată în cursul oxidării se poate calcula astfel:
fosforilarea oxidativă eliberează 5ATP pentru fiecare spiră, din care
un ATP este consumat pentru activarea iniţială a acidului gras. În
cazul acidului palmitic vor fi eliberaţi deci 5 × 7 = 35 ATP şi rămân
eficace 34 ATP. În etapa de oxidare a resturilor acetil (ciclul acizilor
tricarboxilici), dacă se presupune că raportul de fosforilare oxidativă
P/O este 3 se vor forma (3 × 4) × 8 = 96 ATP. Deci în total 34 ATP +
96 ATP = 130 ATP sunt sintetizate pentru fiecare moleculă din acest
acid gras degradat pe calea β – oxidării.
În cazul degradării acizilor graşi cu un număr impar de atomi de
carbon produsul final nu este restul acetil, ci restul propionil.
III.3.2. Biosinteza lipidelor
III.3.2.1. Biosinteza acizilor graşi
Sinteza acizilor graşi poate avea loc pe două căi distincte:
a) calea mitocondrială (are loc în mitocondri) şi foloseşte enzime
implicate în spirala de degradare oxidativă;
b) cale nemitocondrială (Wakil) şi foloseşte acidul malonic
activat (Malonil – COA)
Oricare ar fi calea de sinteză a acizilor graşi, punctul de plecare
este acetatul sub forma sa activă de acetil – COA (care provine atât
din catabolismul β – oxidativ al acizilor graşi, cât şi din metabolismul
glucozei, respectiv din piruvat).
Mecanismul de activare a acetatului a fost pus în evidenţă cu
atomi marcaţi şi are loc prin următoarea secvenţă de reacţii:
53

Universitatea SPIRU HARET


S-ar putea ca activarea să aibă loc cu formarea intermediară a
adenil acetatului

a) Calea mitocondrială
Sinteza acizilor graşi prin participarea sistemului mitocondrial
are loc printr-o secvenţă de 4 reacţii, a căror succesiune în cazul
formării acidului stearic (C18) pe contul acidului palmitic (C16) este
următoarea:

54

Universitatea SPIRU HARET


b) Calea malonil – COA (Wakil)
Este asemănătoare cu prima, deosebirea constă în faptul că
alungirea catenei acidului gras se efectuează cu ajutorul acidului
malonic activat care provine din carboxilarea prealabilă a acidului
acetic, sub acţiunea unei enzime de carboxilare (acetil COA –
carboxilaza) a cărei coenzimă este biotina, acetil-COA trece în
malonil – COA în prezenţa ATP ca donator de energie şi a Mg2+.
III.3.2.2. Biosinteza trigliceridelor
Biosinteza trigliceridelor în diferitele ţesuturi poate să aibă loc
pe trei căi:
a) Esterificarea directă a glicerolului (glicerinei) de către acizii
graşi sub acţiunea lipazelor; aceasta este o cale minoră, puţin
folosită.
b) Din monogliceride în prezenţa ATP, COA şi Mg2+ printr-o
reacţie de transacilare a acizilor graşi activaţi sub formă de
acil – SCOA, reacţia este catalizată de transacilază.

c) Din L – α – glicerofosfat şi acil-COA. Este calea cea mai


importantă de sinteză a trigliceridelor şi corelează
metabolismul acestor componente cu cel al fosfatidelor; ca
produşi intermediari se formează acizii fosfatidici.

III. 4. Rolul lipidelor în organism


1. Rol energetic – reprezintă un depozit energetic concentrat şi
cea mai economică cale de rezervă de energie 1 g de lipide eliberează
9,3 cal., pe când 1 g de protide sau glucide 4,5 cal. Constituenţii din
molecula lipidelor care determină rolul energetic al acestor
componente sunt în special acizii graşi.
Aşa cum se cunoaşte, consumul energetic al organismului în
efort este ridicat (5000 – 6000 kcal).
Într-o cursă de ciclism consumul energetic poate ajunge până la
11.000 kcal.
55

Universitatea SPIRU HARET


Efortul submaxim poate fi menţinut perioade prelungite de timp.
Utilizarea combustibilului în cursul efortului submaxim urmează o
succesiune ordonată de etape care se bazează la început pe hidraţii de
carbon. Pe măsură ce se continuă antrenamentul, muşchiul efector
obţine o cantitate crescândă de energie din acizii graşi liberi circulanţi.
Antrenamentul aerob (metabolism energetic aerob) sporeşte
dependenţa organismului faţă de lipide ca furnizor de energie şi astfel
se diminuează dependenţa de glucide (cursele de fond 5000-1000,
maraton, schi-fond, ciclism fond şi înot fond). Contribuţia lipidelor şi
hidraţilor de carbon la producerea energiei poate fi influenţată, în mare
măsură de regimul alimentar. Adaptarea organismului la un regim
alimentar bogat în lipide, poate cauza o schimbare substanţială în
utilizarea substratului, de la glucide la lipide.
2. Rol structural – pătura de grăsimi depozitată ca material de
rezervă în diferitele depozite lipidice joacă rol de susţinere, de
protecţie, de izolare termică şi electrică. Lipidele participă de
asemenea în structura membranelor celulare. Lipoproteinele de
diferite tipuri sunt constituenţi ai ţesuturilor citoplasmatice şi participă
la toate procesele vitale celulare.
3. Rol de solvenţi şi vehiculanţi ai unor componente biologice
importante, insolubile în apă, dar liposolubile, cum sunt vitaminele
liposolubile (A, D, E, K). Prin aceasta au rol în procesele metabolice
la care participă aceste componente liposolubile şi în special
vitaminele liposolubile, deci în osificare, în coagulare etc.
4. Rol de vitamine îl au acizii graşi cu legături duble multiple
(acidul linoleic, linolenic şi arahidonic) cunoscuţi sub numele de
vitaminele F, deoarece îndeplinesc în organism funcţii speciale şi
acesta nu-i poate sintetiza. Aportul lor alimentar este indispensabil.

56

Universitatea SPIRU HARET


IV. GLUCIDE (ZAHARIDE)

Formula brută a glucidelor este Cn(H2O)n sau (CH2O)n – din


această cauză se mai numesc hidraţi de carbon. După structura chimică
sunt polialcooli aldehidici sau cetonici, fie derivaţi ai acestora; din această
cauză, glucidele sunt clasificate în două mari grupe:
A. Glucide simple – OZE – monoglucide care au în moleculă de
la 3 – 10 atomi de C şi mai multe grupe hidroxil. Din această grupă
fac parte triozele, tetrozele, pentozele, hexozele ş.a.
B. Glucide complexe care sunt derivaţi ai monozaharidelor –
OZIDE. Se formează prin eliminarea apei dintre una sau mai multe
molecule de monoglucid sau dintre o moleculă de monoglucid şi o altă
substanţă. După modul de formare OZIDELE se împart în gliconi sau
poliglucide (eliminarea apei are loc între molecule de monoglucid) şi
glicozizi când cea de a doua moleculă care participă la reacţie poate fi
un alcool, fenol, amină sau tioalcool. Componenţa neglucidică este
denumită „aglicon”.

IV.1. Monoglucide (monozaharide)

OZE
Ozele sunt, din punct de vedere al funcţiei lor chimice, alcooli –
aldehide sau alcooli – cetone. Sunt produse de oxidare ale
polialcoolilor, în care o grupare alcool primar este transformată în
grupare aldehidă în cazul aldozelor, iar o grupare alcool secundar este
transformată în grupare cetonică în cazul cetozelor.

57

Universitatea SPIRU HARET


Ozele – monozaharidele sunt deci aldoze sau cetoze. După
numărul carbonilor din moleculă, ozele pot fi dioze (C2H4O2), trioze
(C3 H6O3), tetroze (C4H8O4), pentoze (C5H10O5), hexoze (C6H12O6) etc.
În natură se găsesc în special oze cu 5 şi 6 carboni. Cel mai
simplu monozaharid este glicoaldehida sau glicoloza, cu 2 atomi de C.

Cele cu 3 atomi de carbon sunt cele prezentate mai sus


gliceroaldehida şi dihidroxiacetona. Cele cu 4 atomi de carbon nu sunt
găsite în produsele naturale. Pentozele, cu 5 atomi de carbon sunt
răspândite în natură (arabinoze, xiloze, lixoza, riboza). Hexozele,
monozaharide cu 6 atomi de carbon în moleculă, sunt cele mai
răspândite în natură (glucoza, galactoza, manoza, fructoza).
S-a convenit a se numerota carbonul din molecula monozaha-
ridelor începând cu carbonul aldehidic cu numărul 1, carbonul cetonic
notat cu numărul 2.

58

Universitatea SPIRU HARET


IV.1.1. Constituţia şi structura monozaharidelor
Monozaharidele au în general o catenă neramificată. Se cunosc
trei monozaharide naturale ramificate (apioza, hameloza şi strep-
tonoza). Structura neramificată a glucidelor a fost pusă în evidenţă
prin experienţele de reducere cu acid iodhidric (HI) şi din datele
asupra sintezei şi degradării glucidelor.
Monozaharidele conţin grupări alcool ( ) care au fost
identificate prin reacţiile lor caracteristice. Aceste grupări alcool din
molecula ozelor sunt grupări alcool libere.
Ele mai conţin gruparea aldehidă sau cetonă.

Identificarea acestor grupări se face de asemenea prin reacţiile


lor caracteristice. Cercetările au dovedit că monozaharidele nu
prezintă toate reacţiile caracteristice grupărilor aldehidice sau
cetonice, ci numai unele din ele. Monozaharidele nu sunt deci
aldehide sau cetone adevărate ci pseudoaldehide sau pseudocetone, în
care funcţia aldehidică sau cetonică este mascată printr-o legătură
intramoleculară a acestor funcţii. S-au admis astfel următoarele:
a) gruparea carbonilică ( ) ar exista iniţial sub forma unei
grupări hidroxilice ( ) speciale, cu reactivitate mai mare,
numită hidroxil glicozidic sau hidroxil semiacetalic cu însuşiri
deosebite de ale hidroxilului alcoolic obişnuit;
b) între carbonul grupării carbonilice şi un alt carbon din
moleculă s-ar forma un ciclu prin intermediul oxigenului. Compuşii
formaţi se numesc semiacetali. Se numeşte „semiacetal” în general, un
compus rezultat dintr-o grupare alcoolică şi o grupare carbonilică,
respectiv prin cuplarea acestor două grupări:

59

Universitatea SPIRU HARET


În cazul monozaharidelor, această reacţie are loc între gruparea
carbonilică şi o grupare alcool din interiorul aceleiaşi molecule şi se
formează un „semiacetal ciclic” care se scrie astfel:

Explicaţia ciclizării monozaharidelor o găsim în orientarea


tetraedrică a atomului de C, care permite formarea spontană a
ciclurilor lipsite de tensiune (ciclurile penta şi hexatomice) care sunt
mai stabile. Monozaharidele se prezintă sub formă piranozică sau
furanozică. Ambele forme constituie un heterociclu cu oxigen, forma
piranozică – cuprinzând un ciclu de 5 carboni şi un oxigen (6 atomi),
forma furanozică un ciclu de 4 carboni şi un oxigen (5 atomi).
Denumirea acestor heterocicluri derivă de la prototipurile lor piranul
şi, respectiv, furanul.

Când se folosesc formulele lui Fischer între C1 şi C4 sau C5 se


pun linii lungi de legătură.

Howarth a propus o formulare spaţială, ciclul furanozic e


reprezentat ca un pentagon, iar cel piranozic ca un hexagon.

60

Universitatea SPIRU HARET


Examinarea cu raze X arată că cei cinci atomi ai ciclului
piranozic sunt în acelaşi plan, pe când atomul de oxigen este în alt
plan. H şi OH pot fi deasupra sau dedesuptul planului atomilor de C.
Valenţele care leagă atomii aflaţi în planul din faţă şi deasupra
planului ciclului se notează cu linii groase, iar valenţele de dedesuptul
acestui plan, prin linii subţiri. Hidroxilul de la C carbonilic C1 la
aldoze şi C2 la cetoze în formularea piranozică sau furanozică poate
avea două poziţii posibile: una desupra planului, alta dedesuptul
acestui plan. Această orânduire explică existenţa celor doi izomeri α şi
β care corespund poziţiei diferite a hidroxilului carbonilic, care va fi în
sus şi de aceeaşi parte cu oxigenul punţii oxidice în cazul izomerului β
sau în jos şi în opoziţie cu oxigenul punţii oxidice în cazul izomerului α.
Grupările fixate la carboni sunt dispuse deasupra sau dedesuptul
planului moleculei, acele grupări care erau scrise la dreapta în
formularea liniară a catenei apar dedesuptul planului ciclului, pe când
acelea care erau scrise la stânga apar deasupra ciclului.
Conform acestei notaţii, formulele se pot scrie cu indicarea
atomilor de carbon care participă la structura ciclului şi a hidrogenilor,
sau cu omiterea lor.

61

Universitatea SPIRU HARET


IV.1.2. Izomeria monozaharidelor
Existenţa izomerilor în cazul monozaharidelor se datorează unui
triplu fenomen de izomerie concomitentă şi anume:
1. Metameriei (izomerie de compensaţie);
de exemplu: aldohexoză şi cetohexoză

2. Izomeriei geometrice care apare datorită aşezării diferite a


substituenţilor la atomul de C faţă de planul dublei legături sau planul
ciclului.
a) Diastero–izomeri – aşa cum au arătat fiecare monozaharid
poate exista în două forme α şi β care se găsesc în echilibru în soluţie.

62

Universitatea SPIRU HARET


b) Epimeri – sunt epimere monozaharidele care se deosebesc
între ele prin C1 şi C2, ceilalţi atomi din moleculă având configuraţia
identică.
Exemplu în cazul unei aldohexoze:

3. Stereo izomeriei enantiomorfe sau izomeriei spaţiale care este


condiţionată de orânduirea diferită a atomilor în spaţiu. Aşa cum ştim,
izomeria sterică poate fi de două feluri: geometrică şi optică.
Pentru glucide s-a ales ca substanţă standard în privinţa
activităţii optice glicerinaldehida.

Pentru toate monozaharidele care au la C asimetric vecin


grupării alcool primar (–CH2OH) aceeaşi configuraţie ca glicogen
63

Universitatea SPIRU HARET


aldehida dextrogiră, s-a convenit să se noteze cu litera D iar cele cu
configuraţie identică cu glicerinaldehida levogiră să se noteze cu L.
Literele D şi L nu indică sensul rotaţiei ci configuraţia sterică. Sensul
rotaţiei este indicat cu (+) şi (–). Monozaharidele naturale aparţin, în
general configuraţiei D (+) sau D (–). Izomeria monozaharidelor este
însă mai complicată. În realitate ciclurile hexatomice sunt lipsite de
tensiune pentru că cei 6 atomi de C nu se găsesc în acelaşi plan. Din
această cauză formulele lui Hovarth au fost înlocuite prin formule de
configuraţie de către R. Recveg, R. Ferrier ş. a. dând posibilitatea
explicării unor proprietăţi ce nu se puteau explica până atunci. De la
un ciclu hexanic de tip piranozic, se pot astfel obţine mai multe
configuraţii moleculare şi anume, două în formă de scaun şi şase în
formă de baie.

Dintre aceste configuraţii, cele mai stabile sunt formele scaun şi


în special forma C1. În cazul formelor scaun, o parte a atomilor de
hidrogen pot avea o poziţie aproape plană, în care caz se numesc
ecuatoriali; alţi atomi de hidrogen pot avea o poziţie perpendiculară
faţă de planul moleculei, fiind numiţi atomi axiali.

64

Universitatea SPIRU HARET


IV.1.3. Proprietăţile fizice ale monozaharidelor
Sunt substanţe solubile în apă datorită grupărilor OH multiple,
concentrate soluţiile lor devin siropoase. Sunt greu solubile în alcooli,
insolubile în eter, cloroform. Sunt cristalizabile, au gust dulce. Gustul
mai mult sau mai puţin dulce este determinat de gradul de solubilitate.
Cea mai dulce este fructoza. De la trioze în sus prezintă fenomenul de
mutarotaţie.
IV.1.4. Proprietăţile chimice ale monozaharidelor
Sunt determinate de grupările caracteristice acestor compuşi:
gruparea carbonilică şi gruparea hidroxialcoolică, respectiv acetalică
şi de poziţia acestor grupări.
Grupările alcoolice pot să fie esterificate, reacţie folosită pentru
caracterizarea zaharurilor şi pentru blocarea prin esterificare a
anumitor hidroxili. Esterii acidului fosforic prezintă o deosebită
importanţă pentru biochimie, în procesul de metabolizare se scindează
aproape numai zaharurile fosforilate.
Gruparea carbonilică reacţionează cu fenilhidrazina H2N–N– cu
formarea oximelor. Reacţia este importantă pentru identificarea
zaharurilor.
Prin oxidare lentă (sub acţiunea Ag2O, apa de clor, hipocloriţi)
gruparea semiacetalică poate fi deshidratată dând naştere lactonei unui
acid. Prin oxidare puternică (HNO3 conc.) se oxidează şi gruparea
terminală CH2 – OH, luând naştere un acid dicarbonic.
Caracteristic glucidelor sunt cromoreacţiile cu fenolii (α–naftol,
antronă rezorcină etc.) şi cu acizii minerali puternici. Acidul provoacă
hidroliza cu formare de derivaţi ai furfurolului, iar o parte se scindează
mai departe formând aldehide, acestea se condensează cu fenolii sub
formă de coloranţi.
Toate zaharurile simple dar şi numeroase zaharuri, au acţiune
reducătoare, aceeaşi proprietate ţine de gruparea ∀–cetol (gruparea
carbonilică lângă funcţia hidroxil). Reacţia este importantă pentru
evidenţierea şi determinarea glucidelor.
Menţionăm reacţia Fehling care se bazează pe reducerea ionilor
de Cu2+ în soluţie alcalină. Se formează oxid cupros (Cu2O) compus
care se depune sub forma unui precipitat roşu-cărămiziu.

65

Universitatea SPIRU HARET


IV.2. Metabolismul glucidelor
Glucidele se absorb la nivelul intestinului sub forma de oze şi
trec în sânge prin difuziune şi osmoză. La absorţia glucidelor participă
şi un proces de fosforilare, ce are loc în prezenţa hexokinozei şi a
ATP-ului. Glucidele sunt imediat eliberate din esterii lor fosforici, sub
acţiunea fosfotazelor şi trec în sângele venei porte care le duce la ficat.
În ficat o parte din ozele absorbite se transformă în glicogen, iar o
altă parte trece în circulaţia generală, prin intermediul căreia ozele sunt
duse la ţesuturi şi utilizate. În sânge se păstrează o cantitate relativ
constantă de glucoză (80 – 120 mg %) – numită valoare glicemică.
Studiul metabolismului intermediar al glucidelor cuprinde
următoarele capitole mari:
a. Glicogeneza, adică formarea glicogenului din componente
glucidice simple;
b. Gliconeogeneza, formarea glicogenului din componente
neglucidice (aminoacizi, cetoacizi, hidroxiacizi, glicerol etc.).
c. Degradarea glicogenului care cuprinde:
a) glicoliza, degradarea anaerobă a glicogenului şi respectiv a
glucozei;
b) degradarea aerobă.
Aceste procese sunt cunoscute în special pentru ţesutul hepatic şi
muscular.
IV.2.1. Glicogeneza
Ficatul înmagazinează între 20 – 150 g glicogen, din care apoi
repartizează după necesităţi ţesuturilor sub formă de glicogen
muscular şi glicogen celular.
Procesul de formare a glicogenului din monozaharide este un
proces endergonic, consumator de energie şi această energie este adusă
prin intermediul compusului macroergic ATP, sintetizat în cursul
procesului oxidativ al arderii totale a unei mici fracţiuni de glucoză (sau
acid lactic, unul din produsele sale intermediare de degradare).
Energia necesară polimerizării a 50 g glucoză sub formă de
glicogen poate fi procurată prin degradarea oxidativă totală a 5,3
glucoză, iar prin oxidarea unui mol de acid lactic se obţine energia
necesară sintezei a 3-6 moli glicogen. Organismul degradează până la
produsele finale CO2 şi H2O aproximativ 1/10 din zahărul introdus
pentru a procura energia necesară sintezei glicogenului din glucoză.
Depozitarea glucidelor sub formă de glicogen hepatic se face abia
66

Universitatea SPIRU HARET


după ½ oră de la ingestia de glucide, atingând un maximum după
3 ore. În timpul nopţii glicogenul hepatic creşte.
Transformarea diferitelor monozaharide în glicogen hepatic nu
se face cu aceeaşi viteză, fiind probabil în funcţie de transformarea lor
prealabilă în glucoză, monozaharidul din structura glicogenului.
Cel mai repede este transformată fructoza, cel mai lent galactoza.
Ficatul este singurul organ care poate utiliza galactoza pentru a o
transforma în glicogen, respectiv să o transforme întâi în glucoză.
Celelalte ţesuturi nu pot utiliza galactoza decât după trecerea sa
prin ficat.
Schematic etapele glicogenezei hepatice se prezintă astfel:

+ATP, Mg2+ (1) (2)


Glucoză Glucozo – 6 – fosfat
Glucochinază
+Mg2+ (3)
Glucozo – 1 – fosfat GLICOGEN
Fosfoglucomutaza transglucozidaza

Prima reacţie este o transfosforilare, ireversibilă a grupării fosfat


de pe ATP pe ∀ – D – glucoză reacţie puternic endergonică, energia
fiind procurată de desfacerea legăturii fosfat macroergice (P) din
molecula ATP. Glucozo – 6 – fosfatul numit şi esterul Robinson, spre
deosebire de glucoză, nu poate trece prin membrana celulară şi rămâne
ca atare în interiorul celulei, unde este supus transformărilor catalizate
de enzimele endocelulare. Una din aceste transformări este aceea în
ester glucozo – 1 – fosfat, precursorul direct al glicogenului; transfor-
marea are loc sub acţiunea fosfoglucomutazei. Reacţia este activată de
Mg2+ Mn2 şi Cr3+ şi de compuşi sulfhidrilici (glutation); este o reacţie
reversibilă dar orientată spre glucozo –1–fosfat în raportul de 94:6.
IV.2.2. Gliconeogeneza
În cazul unui aport insuficient de glucide alimentare sau după
efort, ficatul poate sintetiza glicogenul din aminoacizii glicoformatori
(alanina, acid aspartic, acid glutamic, arginină ş.a. ce trec prin
dezaminare în cetoacizi (acid piruvic, acid alfa-celo-glutaric, acid
oxalilacetic). Din 100 g protide se pot sintetiza 58 g glucide.
S-a demonstrat posibilitatea formării glucidelor din glicerol,
dioxiacetona, gliceraldehidă şi din acid lactic.
67

Universitatea SPIRU HARET


Rolul ficatului este determinant în glicogeneză şi gliconeogeneză
prin intervenţia sa în:
1. conversiunea glucozei la glicogen şi depozitarea acestuia sub
formă de rezervă glucidică;
2. capacitatea de a transforma în glicogen şi alte oze decât glucoza;
3. capacitatea de gliconeogeneză din componente neglucidice. În
ficat, produsele comune rezultate din catabolismul glucidelor,
protidelor şi lipidelor constituie un „fond metabolic” (metabolic pool)
ce serveşte la sinteza glicogenului, respectiv a rezervei de glucide;
4. formarea glucozei sanguine este o atribuţie a ţesutului hepatic.
Ţesutul muscular participă totuşi la formarea glucozei sanguine
din glicogen dar indirect prin intervenţia ţesutului hepatic (hexokinoza
musculară poate cataliza sinteza, dar nu hidroliza glucozo–6–fosfa-
tului) pe când ficatul beneficiază de prezenţa glucozo–6–fosfatazei
care scindează hidrolitic glucozo–6–fosfatul, cu formare de glucoză
liberă) şi anume prin intermediul acidului lactic, care rezultă din
degradarea anaerobă a glicogenului muscular.
IV.2.3. Catabolismul glucidelor
Catabolismul glucidelor începe cu degradarea oxidativă a
glicogenului sau a glucozei care se transformă în glucozo – 6 – fosfat.
+ATP
Glucoză glucozo – 6 – fosfat + ADP
hexokinoaza
fosforilaza
Glicogen + PO4H3 glucozo – 1 – fosfat
fosfogluco
Glucozo – 1– fosfat glucozo – 6 – fosfat
mutaza
Glucozo–6–fosfat este componenta comună, de la care porneşte
mai departe degradarea glucidelor.
Căile ulterioare de transformare a glucozo – 6 – fosfatului pot fi
diferite şi anume:
IV.2.3.1. Degradarea anaerobă (glicoliza), din care rezultă acid
lactic.
IV.2.3.2. Degradarea aerobă (respiraţia), din care rezultă CO2 şi
H2O.
IV.2.3.3. Calea pentozo–fosfat, care duce la formarea de pentoze.
IV.2.3.4. Calea acizilor uronici necesari biosintezei muco-poli-
zaharidelor şi proceselor de detoxificare a organismului.
68

Universitatea SPIRU HARET


IV.2.3.1. Degradarea anaerobă – glicoliza
Glicoliza a fost studiată în ţesutul muscular dar ea se petrece la
fel în toate celulele, în prezenţa dar fără participarea oxigenului
molecular şi duce în final la acid lactic:
(C6 H12 O6)n 2 (C3H6O3)n
Este numită şi calea glicolitică Embden-Mayerhof şi cuprinde o
secvenţă de 12 etape, oglindite în figura 11.
În continuare vom descrie fiecare etapă pe rând:
1) Fosforoliza glicogenului. Prima etapă a degradării glicogenului
este depolimerizarea macromoleculei sale, puternic polimerizate, prin
scindarea fosforolitică a resturilor de glucoză cu formare de ester
glucozo–1–fosfat (ester Cori). Enzima care catalizează această reacţie
este fosforilaza şi reacţia are loc cu scindarea resturilor de glucoză din
molecula glicogenului cu fixarea fragmentelor acidului ortofosforic la
moleculele care se scindează, formându-se glucozo–1–fosfatul. Reacţia
este reversibilă dar orientată în direcţia formării glucozo–1–fosfatului,
în prezenţa unui exces de fosfat anorganic şi în direcţia sintezei
glicogenului când avem un exces de glucozo–1–fosfat.
Scindarea pe cale fosforilitică şi nu hidrolitică a moleculei
glicogenului reprezintă, din punct de vedere energetic o economie,
deoarece se obţine glucozo –1 – fosfatul prin participarea fosfatului
anorganic şi nu, ca în cazul fosforilării glucozei, prin participarea şi
consumul componentei puternic energetică, care este ATP.
2) Transfosforilarea hexozelor constă în conversia esterului
glucozo–1–fosfat (esterul Robinson). Reacţia este catalizată de o
fosfoglucomutază, glucozo 1,6 – difosfatul funcţionând drept coenzimă.
3) Izomerizarea esterului glucozo–6–fosfat. Reacţia este
catalizată de fosfohexoizomeraza denumită şi oxoizomeraza. Reacţia
stabileşte un echilibru între glucozo – 6 – fosfat şi fructozo – 6 – fosfat.
Echilibrul se stabileşte pentru raportul 70% glucozo–6–fosfat şi 30%
fructozo – 6 – fosfat.
4) Fosforilarea fructozo–6–fosfatului la fructozo – 1,6 – difosfat
este catalizată de o fosfofructokinază şi necesită prezenţa ionilor Mn2+
şi posibil a ionilor k+, donatorul de fosfat fiind ATP. Reacţia este
exergonică şi practic ireversibilă, deoarece pentru introducerea celei
de a doua legături fosfat necesită o legătură fosfat puternic energetică.
Există o fosfatază care pe cale hidrolitică poate regenera fructozo – 6
– fosfatul cu eliberare de grupare fosfat.
Fructozo – 1,6 – difosfatul este ultimul compus cu 6 atomi de
carbon rezultat prin depolarizarea fosforolitică a glicogenului. Reacţia
următoare este o scindare a moleculei cu 6 C la molecule cu 3 C.
69

Universitatea SPIRU HARET


Fig. 11

70

Universitatea SPIRU HARET


5) Scindarea fructozo – 1,6 – difosfatului la triozofosfat i.
Această scindare nu este de tip hidrolitic, este catalizată de o
aldoză şi anume fructo 0 – 1,6 – difosfatliaza şi duce la formarea a
două molecule de trioze: aldehida fosfolicerică şi dioxiaceton fosfatul.
6) Izomerizarea esterilor triozofosforici şi stabilirea echilibrului
3–fosfogliceraldehidă–fosfodioxiacetonă. Deoarece reacţiile ulterioare
ale procesului de glicoliză pornesc de la 3–fosfogliceraldehidă (aldehi-
dafosfoglicerică), trebuie ca permanent să existe un echilibru între cele
două trioze care am văzut că rezultă din scindarea fructozo–1,6–difos-
fatului. Reacţia de echilibru este menţinută prin acţiunea catalitică a
unei izomeraze, fosfotriozoizomeraza conform reacţiei:
H2C – O – P H2 C – O – P
HC – OH C=O
HC = O fosfotrioza H2C – OH
aldehida fosfoglicerică izomeraza dioxiaceton fosfatul
Această reacţie asigură o permanenţă prezenţă a esterului
gliceraldehid – 3 – fosforic.
7) Fosforilarea oxidativă a 3–fosfogliceraldehidei la acid–1,3–difos-
fogliceric. Această reacţie implică modificări energetice importante;
este aşa-numita etapă oxidativă a glicolizei. Reacţia este deosebit de
importantă, deoarece energia eliberată în procesul de oxidare este
depozitată sub forma unei legături fosfat macroergice în molecula
acidului–1,3–difosfogliceric, ce conţine o legătură macroergică.
Reacţia este catalizată de enzima 3–fosfogliceraldehid–dehi-
drogenaza care conţine o grupare tiolică ce aparţine glutationului.
8) Transformarea acidului 1,3 – difosfogliceric în acid 3 – fos-
fogliceric (esterul Nielsen) este cuplat cu etapa a 7-a prin transferul
grupării fosfat puternic energetice pe ADP. Transferul este catalizat de
către 3 – fosfoglicerilkinaza în prezenţa ionilor de Mg2*. Reacţiile 7 şi
8 sunt reacţii cuplate şi pot fi redate schematic prin reacţia totală:
3 – fosfogliceraldehidă + NAD + ADP + PO4H3 ATP + NADH2 +
+ acid 3 – fosfogliceric
9) Transformarea acidului 3–fosfogliceric în acid 2–fosfogli-
ceric. Reacţia este catalizată de fosfogliceromutaza şi duce la un
echilibru între aceşti doi izomeri.
10) Formarea acidului fosfoenolpiruvic este cea de a doua etapă
în cursul procesului glicolitic, în care se generează o legătură fosfat
macroergică. Formarea acidului fosfoenolpiruvic are loc prin

71

Universitatea SPIRU HARET


scoaterea unei molecule de apă din acidul 2 – fosfogliceric. Reacţia
este catalizată de o enolază şi necesită prezenţa ionilor Mg2+.
11) Transformarea acidului fosfoenolpiruvic în acid enolpiruvic
are loc prin transferul grupării fosfat macroergic pe ADP ca acceptor
specific. Enzima care catalizează reacţia este piruvatkinaza; ea
necesită prezenţa Mg2+ şi K+ şi este reversibilă numai în prezenţa K+.
Trecerea de la acidul enolpiruvic la acidul piruvic are loc spontan,
acidul piruvic fiind forma stabilă.
Deci, să subliniem faptul că degradarea până la acid piruvic
cuprinde două etape esenţiale în care sunt generate pentru fiecare mol de
glucoză, câte două legături fosfat macroergice de fiecare etapă şi anume:
în etapa de trecere de la 3 – fosfogliceraldehidă la acidul 3 – fosfogliceric
şi în etapa de trecere a acidului 3 – fosfogliceric la acid piruvic.
12) Transformarea acidului piruvic în acid lactic este ultima
etapă a glicolizei anaerobe. În această etapă are loc reducerea acidului
piruvic, respectiv hidrogenarea acestei componente cu formare de acid
lactic, donatorul de hidrogen fiind NADH2. Nicotinamidadenindi-
nucleotidul, forma redusă (NADH2) necesar acestei reacţii că este
format într-o etapă anterioară şi anume în etapa de fosforilare
oxidativă de trecere de la 3–fosfogliceraldehidă la acid 1,3–difosfo-
gliceric.
„Etapa reductivă” şi etapa de „fosforilare oxidativă” sunt deci
cuplate prin sistemul: NAD NADH2, conform relaţiilor:
a) 3–fosfogliceraldehida + NAD + H3PO4 acid–1,3 difos-
fogliceric + NADH2
b) acid piruvic + NADH2 acid lactic + NAD
Reacţia este catalizată de lacticodenidrogenaza, enzimă de
structură complexă.
În timpul glicolizei, pentru fiecare mol de glucoză se eliberează
57 kcal şi se formează 2 moli de acid lactic. Energia eliberată în
glicoliză este aproximativ mică în comparaţie cu energia eliberată prin
oxidarea glucozei la CO2 şi H2O, de aproximativ 688 kcal/mol.
Rolul fiziologic al glicolizei este totuşi important şi din punct de
vedere energetic, deoarece asigură o rapidă producere de energie, când
ţesutul nu are la dispoziţie oxigenul necesar.
În procesul de glicoliză pentru fiecare mol de glucoză se
formează 4 moli de ATP şi se consumă 2 moli ATP, dacă glicoliza
porneşte de la glucoză şi numai un mol ATP dacă porneşte de la
glicogen, randamentul net va fi de 2 moli de ATP în primul caz şi de 3
moli ATP în al doilea caz. Se poate calcula energia depozitată sub
forma legăturilor fosfat macroergice în ATP, ţinând cont că pentru
72

Universitatea SPIRU HARET


generarea unei molecule ATP din ADP şi ortofosfat mineral se
consumă conform calculelor mai vechi 11.600 cal. iar calculele mai
noi indică 6.850 – 7.800 cal/mol.
IV.2.3.2. Degradarea aerobă a glucidelor
Degradarea aerobă a glucidelor (respiraţia) se petrece cu
participarea oxigenului şi reprezintă a doua etapă a catabolismului
glucidic. Reacţiile pornesc de la acidul piruvic format în timpul
glicolizei anaerobe.
În acest caz, acidul piruvic nu mai este transformat în acid lactic,
ci în prezenţa NAD a piruvatkinazei şi a coenzimei A se transformă în
acid acetic activat (acetil COA) conform reacţiei.

Pe altă cale, prin carboxilare, acidul piruvic se transformă în


acid oxalilacetic.

Acetil coenzima A şi acidul oxalilacetic sunt componentele de


bază de la care începe apoi degradarea aerobă a glucidelor. Acest
proces fiind ciclic este cunoscut sub numele de ciclul lui Krebs sau
ciclul acizilor tricarboxilici. Despre acest ciclu vom discuta într-un
capitol următor.
IV.2.3.3. Calea pentozofosfat
Pornind de la glucoză se poate ajunge la pentoze, riboza sau
dezoxiriboza, componente de bază ale nucleoproteinelor, respectiv ale
acizilor nucleici.
NADP ……. NADPH
Glucozo - 6 – fosfat +H+ +H2O – acid –
6 - fosfogluconic + NADP NADPH2 – CO2 – ribulozo – 6 – fosfat
ribozo – 5– fosfat.
Reacţia globală se petrece astfel:
73

Universitatea SPIRU HARET


IV.2.3.4. Calea acidului glucuronic
Această cale reprezintă modalitatea prin care organismul poate
sintetiza acidul glucuronic, necesar proceselor de detoxifiere şi a
sintezei glucoproteidelor sau acidului ascorbic.

74

Universitatea SPIRU HARET


V. METABOLISMUL ENERGETIC. CICLUL LUI
KREBS. PROCESUL DE FOSFORILARE OXIDATIVĂ

V.1. Ciclul lui Krebs

Ciclul acizilor tricarboxilici (TCA), numit şi ciclul acidului citric


(după componenta care iniţiază acest ciclu) sau ciclul Krebs (după
numele autorului care a stabilit secvenţele mai importante ale acestui
ciclu), reprezintă o cale oxidativă majoră de degradare a metabolitelor
până la etapa finală CO2 şi H2O. Acest ciclu constituie o cale comună de
degradare a glucidelor, lipidelor şi aminoacizilor (respectiv cetoacizilor
corespunzători) şi, prin aceasta, stabileşte interrelaţiile metabolice ale
acestor trei grupe de componente fundamentale ale celulei vii.
Ciclul lui Krebs este constituit dintr-o succesiune de reacţii
catalizate de enzime specifice localizate în mitocondrii, reacţii de
decarboxilări, oxidoreduceri, hidratări în cursul căruia energia
eliberată în procesele oxidative este depozitată în ATP sub formă de
legături fosfat macroergice, formă de energie pe care celula o poate
utiliza direct şi imediat. Prin numărul mare de molecule de ATP
generate în acest ciclu, acesta constituie sursa energetică majoră
pentru organism. Astfel dintr-o moleculă de glucoză, prin degradarea
sa anaerobă la două molecule de acid lactic, se generează 4 legături
fosfat macroergice din care două se consumă pe parcursul degradării
iar două rămân ca rezervă energetică sub formă de doi moli ATP, pe
când, prin degradarea aerobă, pe calea ciclului lui Krebs, dintr-o
moleculă de acid lactic rezultă 18 moli ATP, şi respectiv, pentru o
moleculă de glucoză 36 de legături fosfat.
Ciclul acizilor tricarboxilici, prezentat în figura 14 este iniţiat
(atât pentru glucide, lipide şi aminoacizi) prin formarea acidului citric.
Acidul citric rezultă printr-un proces de condensare între restul acetil
sub formă de acetil-COA şi acidul oxalilacetic. Reacţia de condensare
este catalizată de o enzimă specifică de condensare şi necesită
prezenţa Mg2+. Aşa cum am văzut, prin decarboxilarea oxidativă a
acidului piruvic se formează radicalul acetil (CH3-CO-) care este
activat şi rezultă acetil-COA, aşa numitul acetat activ. Este activată
atât gruparea carboxil din molecula acidului acetic cât şi hidrogenul
grupării metil a aceleiaşi molecule.
75

Universitatea SPIRU HARET


Fig. 12 Ciclul acizilor tricarboxilici sau ciclul Krebs
Următoarea etapă a ciclului Krebs este transformarea acidului
citric în acid cisaconitic şi acid izocitric. Reacţia are loc sub acţiunea
unei hidrataze – aconitaza, care catalizează şi trecerea acidului
cisaconitic la acid izocitric.
Acidul izocitric format suferă o reacţie de hidrogenare şi trece la
acid oxalilsuccinic. Reacţia este catalizată de izocitric dehidrogenaza
în prezenţa NADP ca acceptor specific de hidrogen.
76

Universitatea SPIRU HARET


Transformarea acidului oxalilsuccinic în acid α–cetoglutaric are
loc sub acţiunea unei decarboxilaze specifice oxalilsuccinicdecar-
boxilaza şi necesită prezenţa Mn2+. În această etapă are loc trecerea de
la acizii tricarboxilici cu 6C la un diacid α–catonic cu 5C. Echilibrul
este mult deplasat în sensul formării acidului α–cetoglutaric, deşi
reacţia este reversibilă.
Transformarea acidului α–cetoglutaric în acid succinic are loc
printr-o decarboxilare oxidativă analoagă ca mecanism cu
decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic şi la care participă enzima
α–cetoglutarat dehidrogenaza (α–cetoglutaroxidaza). Transformarea
acidului α–cetoglutaric are loc printr-o succesiune de reacţii
complexe, care în final duc la acidul succinic. Aceste transformări au
loc în prezenţa mai multor cofactori: tiaminpirofosfatul (TPP), acidul
lipoic LSS, coenzima A(HS-COA), nicotinamidadenindinucleotid
(NAD), acidul adenozindifosforic (ADP), acidul guanozindifosforic
(GDP) şi fosfatul mineral (H3PO4).
Această etapă de trecere de la ac. α–cetoglutaric la acidul
succinic, care are loc printr-o serie de faze intermediare, este
importantă şi pentru motivul că, în această etapă, are loc trecerea la
acizii dicarboxilici cu 4C.
Trecerea de la acidul succinic la acidul fumaric este catalizată de
succindehidrogenaza şi mai participă citocromul b, citocromul c şi a3
(citocromoxidaza). Acest sistem enzimatic este constituit dintr-un
complex de enzime arhitectonic organizat care catalizează oxidarea
succinatului la fumarat pe calea sistemului citocrom şi este o reacţie
cheie a ciclului Krebs. Este de semnalat că, în reacţia de dehidro-
genare a acidului succinic, nu participă drept coenzime nicotinadenin-
dinucleotidenzimele (NAD şi NADP), ci un flavindinucleotid,
oxidarea are loc direct printr-un transfer de electroni de pe succinat
prin intermediul succindehidrogenazei, respectiv FAD din enzime pe
sistemul citocromic, respectiv pe Fe3+ din molecula acestora.
Trecerea acidului fumaric la acid malic are loc sub acţiunea
catalitică a unei hidrataze: fumaraza.
Acidul malic trece în acid oxalilacetic sub acţiunea
malicdehidrogenazei şi necesită prezenţa NAD. În această etapă se
regenerează componenta de plecare a ciclului acizilor tricarboxilici.
Această reacţie închide o turaţie completă a ciclului şi procură o
moleculă de acid oxalilacetic, care poate accepta un nou rest acetil. În
succesiunea de reacţii descrise se formează două molecule de bioxid
de carbon şi 8 atomi de hidrogen. Bioxidul de carbon format în cursul
77

Universitatea SPIRU HARET


acestor reacţii se elimină prin expiraţie, iar cei 8 atomi de hidrogen
sunt fixaţi pe acceptorii enzimatici ai catenei de oxidare fosforilantă
(NAD, NADP, FAD, citocromi) şi sunt activaţi, putând reacţiona cu
oxigenul molecular cu formare de H2O, produsul final al arderilor.
Deci rezultatul procesului de degradare aerobă este oxidarea biologică
din care rezultă bioxidul de carbon şi apa conform reacţiei:
C6H12O + 6O2 = 6CO2 + 6H2O
Rezultatul degradării aerobe a glucidelor este eliberarea unei
cantităţi mari de energie (688 kcal) pe mol glucoză şi din această
energie cca 45% se depozitează în 38 moli ATP şi este utilizată în
travaliul muscular şi în alte activităţi consumatoare de energie, iar
restul se pierde sub formă de energie calorică.
Pentru bilanţul energetic al organismului, depozitarea energiei
sub formă de ATP este mai importantă decât căldura produsă simultan
şi pentru multe aprecieri este suficientă cunoaşterea producerii de ATP
în moli/mol de acid acetic oxidat (în cursul interacţiunii ciclului Krebs
cu catena respiratorie).
Stadiul intercelular de cuplare a oxidării metabolitelor (glucide,
lipide, protide) pe calea ciclului lui Krebs cu sinteza ATP, este
mitocondria. Astfel rezultă:
- din treptele a 3-a, a 5-a şi a 9-a prin oxidarea NAD. H, câte 3,
în total 9 ATP
- din treapta a 7-a, prin oxidare flavinică 2 ATP
- din treapta a 6-a, prin transferul legăturii macroergice 1 ATP
Total 12 ATP
Ciclul lui Krebs nu este numai o cale pentru catabolism, ci şi un
colector de produşi intermediari. El preia fragmentele C2 din
metabolismul glucidic, lipidic şi proteic, este legat de sinteza glucozei
(substanţa cheie în acest caz este acidul oxalacetic) şi furnizează materie
primă pentru sinteza unor aminoacizi: aspartic şi glutamic. Acidul
succinic are rol în sinteza inelului porfirinic, respectiv a hemoglobinei.
V.2. Oxidări celulare, fosforilarea oxidativă
şi acumularea de energie
Oxidarea biologică constă în totalitatea proceselor biochimice
prin care celula îşi obţine energia necesară activităţii ei vitale.
Oxidarea substanţelor organice în organism, aşa cum am văzut,
are loc cu formarea de CO2, H2O şi energie, înmagazinată sub formă
de legături chimice în compuşii macroergici.

78

Universitatea SPIRU HARET


Karlson schematizează procesul de oxidare a substanţelor
organice în trei etape principale:
1. moleculele organice complexe sunt desfăcute în fragmente
conţinând 2 atomi de C (aldehidă glicerică, acid fosfogliceric, acid
piruvic, acetat activ);
2. degradarea fragmentelor cu doi atomi de carbon are loc în
ciclul lui Krebs până la produşii finali ai oxidării biologice – 8H şi
2CO2. Cei 8H preluaţi de NAD şi FAD sunt activaţi sub formă de
protoni în cadrul catenei respiratorii şi reacţionează cu O2- activat de
citocromul a3 pentru a forma molecula de apă;
3. energia care rezultă în urma acestui proces este datorată
reacţiei de combinare a hidrogenului cu oxigenul transportat de
hemoglobină de la plămân la ţesuturi. O parte din energia eliberată în
urma acestor procese redox cca, 45% este înglobată sub formă de
legături macroergice în structura ATP.
Legătura macroergică (~) prin hidroliză eliberează o cantitate de
energie de aproximativ 6 Kcal/mol.

Rolul ATP este de stocare a energiei chimice şi de transport al


energiei. ATP poate difuza spre locuri din celulă care necesită energie.
Energia chimică din ATP se eliberează în timpul transferului grupelor
fosfat terminale către anumite molecule acceptoare, care în acest mod
sunt potenţate energetic şi pot intra astfel în stare reactivă. Hidroliza
ATP eliberează 12,5 Kcal/mol.

Energia chimică mai poate fi stocată în derivaţi organici care


conţin legătura macroergică ~ S (acetil – COA). Acetil-COA aşa cum
am subliniat formează „fondul metabolic comun”.
Lanţul respirator reprezintă o succesiune de reacţii de oxido-
reducere bazate pe potenţialele redox ale enzimelor implicate. Procesele
de respiraţie celulară şi de fosforilare oxidativă au loc aproape în toate
79

Universitatea SPIRU HARET


celulele aerobe. Enzimele implicate în lanţul respirator şi în fosforilarea
oxidativă sunt localizate în mitocondrii, sediul oxidării glucidelor,
lipidelor, aminoacizilor – în cadrul catenei respiratorii, al ciclului Krebs
şi a degradării oxidative a acizilor graşi. Mitocondriile sunt particule
intracelulare de o formă globulară cu un diametru de aproximativ 1 μ ce
ocupă aproximativ 20% din volumul citoplasmei.
Datorită cercetărilor lui Chance, Slater, Lehninger ş.a., astăzi
posedăm un tablou destul de cuprinzător al componentelor catenei
respiratorii. Ea reprezintă un sistem multienzimatic care preia atomii
de hidrogen din metaboliţii ciclului Krebs şi ai procesului oxidării
acizilor graşi şi îi transferă spre ultimul acceptor. Acest proces este
catalizat de trei clase principale de enzime oxido-reducătoare. În
catena respiratorie, succesiunea enzimelor este realizată în funcţie de
potenţialele redox ale coenzimelor. Electronii „se scurg” de la
substanţe relativ electronegative în ordinea crescătoare a potenţialului
redox spre oxigenul tisular sau celular, furnizat de hemoglobină. Cele
trei clase de enzime oxido-reducătoare sunt:
1. Piridin-dehidrogenaze având drept coeziune NAD sau NADP
(catalizează mai ales reacţiile de sinteză);
2. Flavin-dehidrogenaze având coenzima FAD sau FMN;
3. Citocromi care conţin nucleu porfirinic.
Prin intermediul acestui sistem enzimatic potenţialele redox
devin din ce în ce mai pozitive pe măsura trecerii electronilor de la
substrat la O2. Potenţialului redox cel mai negativ (– 0,32 V) este
posedat de sistemul redox NAD+/NADH + H+, din acest motiv se află
situat la capătul catenei respiratorii şi acţionează ca un colector de
hidrogeni proveniţi din ciclul lui Krebs. Cel mai oxidat inel al lanţului
este format de citocromii a + a3 (E = + 0,28 V) care cedează electroni
oxigenului ionizându-l. Între aceste două unităţi se situează alte
sisteme cu diferite potenţiale.
Modul de acţiune
Piridindehidrogenazele NAD transferă 2H de la substrat la
forma oxidată a piridinnucleotidei (NAD+).

Piridinnucleotida redusă (NADH) cedează H flavin enzimelor


transformându-le în forma redusă FADH2 sau FMNH2, ea trecând în
80

Universitatea SPIRU HARET


forma oxidată NAD+. Unele enzime flavinice reacţionează direct
asupra substratului reducându-l fără intermediului NAD (exemplu
dehidrogenaza succinică catalizează trecerea de la succinat la
fumarat). Acceptorul de electroni a flavienzimelor reduse este sistemul
citocromic. Cercetările recente arată că este probabil, ca preluarea să
se facă prin intermediul feroproteinelor nehemice şi prin coenzima Q
(ubichinona). Prezenţa Fe în feroproteine face posibilă trecerea de la
sistemele transportoare de 2 electroni (transportoare de hidrogen) la
cele transportoare de 1 electron (citocromi).
Coenzima Q poate funcţiona ca o moleculă solubilă în lipidele
membranei mitocondriale, face legătura între flavine şi citocromi. O
altă posibilitate este oxidarea directă a flavinenzimelor de către
sistemul citocromic fără participarea sistemului chinonic (coenzima Q),
cazul caracteristic lanţului respirator necuplat cu fosforilarea
oxidativă.
Citocromii sunt enzime hemice care se află în celulele cu
mecanisme de oxidare aerobă. Au gruparea prostetică Fe porfirine,
activitatea catalitică bazându-se pe transformarea reversibilă
ox
Fe 2+ Fe 3+ . Funcţia citocromilor este de purtători de electroni.
red.
Bazat pe potenţialul redox, transferul de electroni în citocromi are
următoarea succesiune:
citocrom b → Cc → citocrom a + a3 (care reprezintă două stări
ale uneia şi aceleeaşi enzime – citocromoxidaza sau fermentul respi-
rator Wartburg). Complexul a + a3 reprezintă inelul final propriu-zis
care reacţionează cu O2 ionizându-l. Prin această reacţie sistemul de
citocromi a + a3 este oxidat, reducerea lui este făcută din nou de
citocromul C. Produsul final al oxidării aerobe este apa.
V. 3. Fosforilarea oxidativă
Fosforilarea oxidativă este procesul de cuplare a reacţiilor de
oxidare a diferiţilor produşi ai metabolismului intermediar cu
fosforilarea ADP, deci cu sinteza de ATP–proces care se traduce în
ultimă instanţă prin înglobarea temporală a energiei eliberate în cursul
reacţiilor de oxido-reducere sub formă de legături chimice în molecula
macroergică a ATP-ului. Procesul fosforilării oxidative poate fi redat
schematic prin reacţiile:

81

Universitatea SPIRU HARET


DH2 + A → D + AH2
ADP + P → ATP
DH2 + A + ADP + P → D + AH2 + ATP
unde DH2 este un donator de hidrogen, iar A un acceptor de hidrogen.
După natura acceptatorului de hidrogen se disting două procese
de fosforilare oxidativă:
- fosforilarea oxidativă la nivelul substratului (când DH2 şi A
acceptorii de hidrogen nu fac parte din catena respiratorie);
- la nivelul catenei respiratorii.
V.3.1. Fosforilarea oxidativă la nivelul substratului
Acest tip de fosforilare se întâlneşte în faza de degradare
anaerobă a glucidelor (glicoliză), respectiv la reacţia de trecere a
acidului piruvic în acid lactic, catalizată de lactatdehidrogenază
cuplată cu oxidarea NADH.

V.3.2. Fosforilarea oxidativă la nivelul catenei respiratorii


Importanţa lanţului respirator constă în eliberarea pentru fiecare
treaptă de sistem redox a unei energii de oxidare, care este captată sub
formă de energie chimică şi depozitată sub formă de ATP – fosforilare
oxidativă.
Odată cu reducerea 1/2 mol de oxigen şi deci cu formarea unui
mol de apă se sintetizează trei moli de ATP. Se defineşte un raport
P/O, cantitatea de ATP formată/cantitatea de oxigen consumată, care
este egal cu trei în cazul catenei respiratorii complete în care primul
acceptor de hidrogen este NAD+; poate fi egal cu doi când succinatul
este dehidrogenat de flavinenzime sau poate fi egal cu unitatea când
este oxidat citocromul C. Determinarea valorilor acestui raport dă
indicaţii asupra situsilor de pe catena respiratorie în care se realizează
cuplarea oxidării cu procesul de fosforilare. În condiţii fiziologice
normale catena respiratorie furnizează, într-un ciclu de reacţii redox,
energia necesară sintezei a trei molecule de ATP. Reacţiile care au loc
în fosforilarea oxidativă sunt:
82

Universitatea SPIRU HARET


NADH + H+ + 1/2 O2 → NAD+ + H2O DG0 = -52,7 Kcal
3ADP + 3 P → 3ATP + 3H2O DG0 = 3 x 7,3 =
= + 21,9 Kcal
Deci numai 40% din energia eliberată din reacţiile oxidative ale
catenei respiratorii este transformată în energie chimică şi înglobată în
structura ATP, restul de 60 % fiind transformată în căldură, energie
mecanică şi energie osmotică.
Prin oxidarea piruvatului în cadrul ciclului Krebs, rezultă patru
moli de NADH + H şi un mol de FADH2, care intră în catena
respiratorie suferind reacţii oxidative. Prin cuplarea oxidării cu
fosforilarea din cei patru moli de NADH + H+, rezultă 4 x 3 moli = 12
moli ATP, iar din 1 mol de FADH2 rezultă 1 x 2 = 2 moli ATP. Prin
urmare fosforilarea oxidativă la nivelul catenei respiratorii conduce la
sinteza a 14 moli de ATP la care se mai adaugă un mol de ATP
biosintetizat în urma fosforilării oxidative de la nivelul substratului.
Deci fosforilarea oxidativă la nivelul catenei respiratorii conduce la
sinteza a 15 moli de ATP.
Situsurile fosforilării oxidative, conform rezultatelor cercetărilor,
sunt situate astfel: primul situs de formare a unei molecule de ATP este
situat între NAD şi FAD, al doilea între citocromul b şi citocromul C1 şi
al treilea între citocromul C şi citocromul a.
În cadrul catenei respiratorii se stabileşte un echilibru dinamic
între concentraţia diferitelor substrate reduse, cantitatea de oxigen
furnizat de hemoglobină şi viteza proceselor de fosforilare. Factorul
determinant pentru echilibrul dinamic al catenei respiratorii este
reprezentat de concentraţia de ADP la nivelul mitocondriei. Energia
eliberată din procesele redox permite sinteza ATP din ADP şi P. În
cazul concentraţiei mari de ADP, o cantitate mai mare de substrat
redus este oxidat în aceeaşi unitate de timp, se consumă mai mult
oxigen şi se realizează o sinteză de ATP cu o viteză crescută.
Creşterea concentraţiei de ATP induce scăderea ADP, substanţă cheie
care limitează viteza întregului proces şi tabloul transformărilor
metabolice se modifică.
În celulă concentraţia de ATP scade deoarece acesta se consumă
în cadrul reacţiilor endergonice sau în travaliul muscular, se eliberează
ADP care reinduce creşterea ratei respiraţiei celulare.
Astfel, respiraţia se adaptează nevoilor energetice ale celulei.
Schematic acest mecanism de feed back pozitiv poate fi redat astfel:
Respiraţia → ATP → Reacţii endergonice → ADP + P

83

Universitatea SPIRU HARET


Substanţele care inhibă formarea ATP fără a afecta viteza cu care
au loc reacţiile din catena respiratorie poartă numele de agenţi
decuplanţi ai fosforilării oxidative (2,4 dinitrofenolul, dicumarolul ş.a.).
Posibilitatea cuplării şi decuplării celor două procese are
semnificaţie fiziologică majoră, organismul putând dirija prin cuplare
acumularea de ATP sau prin decuplare – producerea de căldură.
Deşi fosforilarea oxidativă este studiată de aproximativ 40 de
ani, nu se cunoaşte în amănunt mecanismul cuplării proceselor de
fosforilare cu oxido-reducerile din catena respiratorie. În legătură cu
mecanismul acestui proces au fost emise mai multe teorii, dintre care
se pare că cea mai plauzibilă este teoria chimică elaborată de Slater.
V.4. Metabolismul energetic
Corelaţii între tipurile de efort fizic şi tipul metabolic asociat

În timpul metabolismului intermediar se eliberează energia


cuprinsă în principiile alimentare. Degajarea de energie în organism
nu are loc în mod brusc, ci treptat, prin lanţuri lungi de reacţii proprii
materiei vii şi înlesnite de către biocatalizatori. Aceste reacţii se petrec
în cursul degradării aerobe şi anaerobe a glucidelor, a dezaminării
aminoacizilor şi a beta-oxidării acizilor graşi.
Cheltuielile energetice ale organismului pot fi măsurate,
permiţând instituirea unei raţii alimentare corespunzătoare necesităţilor
organismului atât în stare de repaus, cât şi în cursul activităţii.
Consumul de energie al organismului poate fi măsurat prin:
metoda directă sau calorimetrică şi metoda indirectă sau de măsurarea
intensităţii schimbului gazos.
Prin metoda calorimetrică se măsoară cantitatea de căldură
degajată în 24 de ore cu ajutorul calorimetrului Benedict. Dacă
principiile alimentare sunt oxidate în bomba calorimetrică, în mediul
de oxigen, se obţin următoarele rezultate: 1g de glucide eliberează
4,1 Kcal; 1 g de lipide – 9,3 Kcal; 1 g protide – 4,2 Kcal.
Prin metoda indirectă se măsoară consumul de O2 în unitatea de
timp.
Pentru calcularea exactă a cantităţii de energie produsă de organism
este nevoie să cunoaştem şi valoarea coeficientului respirator.
Coeficientul respirator este raportul dintre CO2 eliminat şi O2
consumat. El se notează cu CR sau QR:
CO 2
QR =
O2

84

Universitatea SPIRU HARET


Coeficientul respirator are valoare diferită după natura
substanţelor oxidate. Pentru glucide este egal cu 1. Aceasta rezultă din
reacţia de oxidare a glucozei:
C6H12O6 + 6O2 = 6CO2 + 6H2O deci 6 = 1
6
Coeficientul respirator pentru lipide este egal cu 0,7 iar pentru
protide este de 0,8. Deosebirea rezultă din conţinutul diferit al acestor
substanţe în C, O şi H şi în consecinţă de consumul diferit de oxigen.
În regimul alimentar normal coeficientul respirator este de 0,9.
Coeficientul respirator are o valoare crescută în hiperventilaţia determinată
de efortul muscular, eliminându-se o cantitate sporită de CO2. Coeficientul
respirator mai creşte atunci când are loc transformarea glucidelor în lipide.
În acest caz în ţesuturi rămâne un surplus de oxigen care este utilizat în
arderi, deci cantitatea de oxigen consumat scade, iar aceea de bioxid de
carbon creşte. Coeficientul respirator scade atunci când se transformă
lipidele în glucide, deoarece se consumă mai mult oxigen.
Cheltuielile energetice ale organismului sunt de două feluri: fixe şi
variabile. Cheltuielile energetice fixe corespund unui consum energetic
minim necesar menţinerii vieţii, care reprezintă metabolismul bazal.
Cheltuielile variabile depind de activitatea musculară. În cea mai mare
parte căldura degajată în organism provine din activitatea musculară. În
timpul ei ajunge la 95%. În cursul unei activităţi fizice moderate
consumul energetic creşte cu cca 1000 Kcal. Consumul energetic normal
la persoanele sedentare este de 2600-3000 kcal. Sportivii au un consum
energetic mult mai mare. În cursul antrenamentului, nevoile lor energetice
ajung la 5000-6000 kcal, iar în efortul prelungit, de exemplu, într-o cursă
de ciclism, consumul energetic poate ajunge la 11.000 kcal. În probele de
sprijin sau cursele de maraton consumul energetic este foarte ridicat.
Adaptarea consumului energetic la efort se face treptat. Consumul
energetic începe să crească chiar înaintea desfăşurării efortului, datorită
unui mecanism reflex care contribuie la pregătirea organismului pentru
efortul ce urmează. Consumul energetic creşte apoi proporţional cu
efortul depus – cu cât efortul este mai intens şi necesităţile de oxigen
cresc (de la 10 şi chiar 20 de ori) faţă de valorile de repaus. Există însă o
limită maximă a posibilităţilor de absorbţie a oxigenului care, la sportivii
bine antrenaţi, se află între 6-7 1/min. În cursul competiţiilor apar situaţii
în care efortul este foarte intens şi necesităţile de oxigen ajung la 30-40
1/min. În aceste condiţii, oricât s-ar intensifica ventilaţia pulmonară, nu se
poate asigura un consum de oxigen atât de ridicat şi, ca urmare, efortul se
desfăşoară în condiţii anaerobe. Oxidarea substanţelor de uzură rezultate
85

Universitatea SPIRU HARET


se face după terminarea efortului, deoarece organismul lucrează cu
„datorie de oxigen”. Achitarea datoriei de oxigen se face în perioada de
refacere după terminarea efortului.
În cadrul probelor de schi, ciclism, alpinism, curse de mare fond
(probe de rezistenţă) are loc o eliberare lentă de energie. În probele de
sprint şi sărituri se produce o eliberare bruscă de energie, iar în
jocurile sportive energia se eliberează alternativ brusc şi lent. Un
consum mare de energie se înregistrează în proba de 400 m (viteză
prelungită). Aceasta se explică prin durata scurtă a probei (50 s) şi prin
parcurgerea ei în acelaşi ritm ca proba de 100 m. În tabelul nr. 4 este
prezentat consumul energetic în cadrul diferitelor probe.
Consumul de oxigen în cursul efortului fizic nu se face paralel cu
eliberarea de CO2. Când efortul se intensifică, câtul respirator creşte peste
valoarea de 0,8 şi poate depăşi chiar 1. Aceasta indică un consum excesiv
de glucide din care rezultă mult acid lactic. Prezenţa sa scade CO2 din
sânge şi antrenează eliminarea lui pe cale pulmonară.
În cadrul aceluiaşi efort valoarea coeficientului respirator
variază la indivizii antrenaţi faţă de cei neantrenaţi în cadrul aceluiaşi
efort. La persoanele antrenate câtul respirator este mai mare din cauza
producerii accentuate de acid lactic. În consecinţă câtul respirator ne
poate orienta asupra gradului de antrenament.

Tabelul nr. 4
Consumul energetic în cadrul diferitelor probe şi ramuri de sport
Felul sportului Viteza Consumul energetic
Ciclism 15 km/oră 7 kcal/min
Ciclism 21 km/oră 11,1 kcal/min
Înot bras 0,45 m/s 7,5 kcal/min
Înot bras 0,60 m/s 10 kcal/min
Înot liber 0,68 m/s 11,5 kcal/min
Schi fond 9 km/oră 9 kcal/min
Schi fond 12 km/oră 10,3 kcal/min
Canoe 7,5 km/oră 8 ml kcal/kg/oră
Patinaj 21 km/oră 10 kcal/kg/oră
Alergare 15 km/oră 12,1 kcal/kg/oră
Alergare 100 m 100 kcal/probă
Alergare 200 m 100 kcal
Alergare 400 m 115 kcal
Alergare 800 m 140 kcal
Alergare 1500 m 360 kcal
Alergare 5000 m 720 kcal
86

Universitatea SPIRU HARET


Importanţa cunoaşterii coeficientului respirator este foarte mare.
El ne ajută la stabilirea bilanţului energetic în cadrul diferitelor ramuri
de sport, în funcţie de etapele în care se desfăşoară efortul. Ca urmare
se poate stabili randamentul activităţii musculare şi se pot institui raţii
alimentare corespunzătoare.
Există o corelaţie între tipurile de efort fizic şi tipul metabolic
asociat prezentată mai jos:

Tipul de metabolism Sursa de energie Tipul de efort


Metabolism anaerob ATP, FC 10-20 sec
alactacid alergări 100-200 m
sărituri, aruncări haltere
Metabolism anaerob glucide (glicoliză) 3 min
lactacid alergări 400-800 m
înot 100 m
patinaj viteză
Metabolism anaerob ATP, FC, glucide (Krebs) semifond 1500 m
alactacid + aerob înot 400 m
(mixt) box, lupte, jocuri
Metabolism aerob glucide (ciclul Krebs) efort prelungit
lipide 5000-10000 m
maraton
ciclism fond
înot fond
schi fond

87

Universitatea SPIRU HARET


VI. METABOLISMUL MINERAL.
METABOLISMUL APEI ŞI AL IONILOR MINERALI

Apa şi substanţele minerale sunt ingerate odată cu hrana. Ele


sunt metabolizate în decursul activităţii vitale a organismului şi
eliminate pe cale renală, intestinală şi prin transpiraţie. Metabolismul
sărurilor minerale este strâns legat de metabolismul apei şi se modifică
în cursul efortului fizic.
Spre deosebire de celelalte substanţe, mineralele nu pot fi
sintetizate şi nici consumate în organism. Ele sunt doar ingerate,
utilizate şi eliminate. Anumiţi ioni minerali sunt depozitaţi temporar în
anumite ţesuturi, de unde pot fi utilizaţi, atunci când aportul exogene
este insuficient (de exemplu calciu din oase).
Concentraţia ionilor minerali în lichidele organismului se
menţine relativ constată prin reglarea corespunzătoare a excreţiei apei
şi sărurilor minerale.
Mineralele au rol fundamental şi multiplu:
1. rol structural (de exemplu constituie substanţa osoasă);
2. rol în reglarea presiunii osmotice şi a echilibrului acidobazic;
3. rol în menţinerea stării fizico-chimice normale a substanţelor
coloidale din organism;
4. sunt componente ale moleculei unor piocatalizatori (hormoni,
vitamine, enzime); de exemplu cobaltul intră în structura
vitaminei B12, iodul în structura hormonului tiroidian, fierul în
structura multor enzime respiratorii etc.;
5. au rol esenţial în activitatea enzimelor. În acest caz, elementele
minerale pot funcţiona ca o componentă structurală, fie numai ca
un activator sau inhibitor al acestei activităţi. În toate aceste
sisteme, concentraţia mineralelor este extrem de mică, constitu-
ind aşa-numitele oligoelemente.

88

Universitatea SPIRU HARET


VI.1. Metabolismul apei
Printre componentele minerale din organism apa are rol primordial;
intră în constituţia tuturor celulelor şi ţesuturilor şi reprezintă mediul în
care se petrec toate fenomenele chimice şi fizico-chimice corelate cu
viaţa. Apa formează aproximativ 60% din greutatea corporală, din care
2/3 rămâne în interiorul celulei şi 1/3 în afară, cantitatea variind cu vârsta
şi sexul.
Diversele organe şi ţesuturi au un conţinut diferit de apă. Apro-
ximativ 50% din apa din organism este în musculatură, 6-11% în piele.
Necesităţile în apă ale organismului uman sunt de 35-40 g/kg
corp în 24 de ore. Aceasta reprezintă 2,5 l, dar depinde de temperatura
mediului ambiant şi de efortul depus. În acest caz necesităţile pot
depăşi 1 l/24 de ore.
Menţinerea nivelului constant al cantităţii de apă se realizează
prin compensarea ingerării şi a formării apei în organism, cu o eliminare
corespunzătoare a ei prin rinichi, plămâni şi piele. Prin rinichi se
elimină 1,4 l apă şi 30-40 g substanţe minerale solvate. Prin plămâni se
elimină 0,5 l apă sub formă de vapori. O altă cantitate de apă se elimină
prin transpiraţie, ea depinzând însă de temperatură şi de efort.
Mişcarea apei în interiorul organismului este dependentă de
activitatea inimii, de presiunea osmotică, de fenomenele de difuziune.
De asemenea este influenţată şi de efortul fizic. Aproximativ 50% din
apa totală este schimbată în interval de aproximativ 10 zile.
VI.1.1. Originea apei din organism
a. Originea exogenă. Aportul exterior de apă prin alimentaţie
este indispensabil şi necesitatea zilnică se traduce fiziologic prin
senzaţia de sete, provocată la rândul ei de creşterea presiunii osmotice
a mediului interior.
b. Originea endogenă a apei din oxidarea compuşilor cu hidrogen,
glucide, lipide, protide. Acesta este însă un aport minim; 2500 calorii
rezultate din oxidarea compuşilor dintr-o alimentaţie mixtă produc
300 g apă. Grăsimile produc cea mai mare cantitate (107 g apă/100 g
grăsimi), urmează glucidele (55,5 g/100 g amidon) şi în sfârşit, proteinele
(41,3 g/100 g proteine).
Aşa cum am specificat, cele mai importante rezerve de apă din
organism sunt muşchiul şi pielea.
VI.1.2. Reglarea echilibrului hidric se realizează prin senzaţia
de sete şi prin activitatea rinichilor. Ea este controlată de hormonul
antidiuretic (adiuretina). În cazul în care se elimină prin transpiraţie şi
89

Universitatea SPIRU HARET


expiraţie o mare cantitate de lichid, setea stabileşte echilibrul hidric al
organismului.
Menţinerea echilibrului hidric este strâns legată de conţinutul în
electroliţi al organismului de afinitatea coloizilor tisulari pentru apă.
Prezenţa electroliţilor modifică presiunea osmotică şi favorizează
menţinerea apei. Ionii de Na şi de Mg sunt inhibitori ai diurezei, iar
ionii de K şi de Ca provoacă o eliminare excesivă de apă, ceea ce duce
la deshidratare. Când deshidratarea organismului este mare, şi ajunge
la 15% din totalul apei conţinute în corp, apar tulburări grave ce se
resimt mai ales asupra funcţiei creierului şi a rinichilor.
VI.1.3. Influenţa efortului fizic asupra
menţinerii echilibrului hidric
În cursul efortului fizic echilibrul hidric este ameninţat datorită
transpiraţiei excesive ce constituie în aceste condiţii şi forma
predominantă a excreţiei. Odată cu apa eliminată, se elimină şi o serie
de produşi toxici acumulaţi în cursul efortului fizic.
În efortul de scurtă durată creşte excreţia urinară datorită stării
de excitaţie puternică a sistemului nervos.
După efortul de lungă durată excreţia de urină scade din cauza
pierderilor masive de apă, prin piele, şi sub formă de vapori de apă, în
cursul expiraţiei.
Ca un efect imediat, în cursul efortului se produce o importantă
deshidratare a organismului ce duce la scăderea greutăţii corporale,
aceasta depinzând în final de efortul depus şi de condiţiile atmosferice.
Scăderea greutăţii corporale depinde nu numai de intensitatea
efortului, ci şi de tipul exerciţiilor fizice, de gradul de pregătire a
sportivului şi de temperatura ambiantă.
În tabelele nr. 5 şi 6 este ilustrată scăderea greutăţii corporale în
funcţie de intensitatea efortului şi de temperatură.

Tabelul nr. 5
Scăderea greutăţii corporale în funcţie de distanţa parcursă
Distanţa parcursă în km Pierderea în greutate în kg
10 0,900
15 1,700
20 2,240
35 2,700

90

Universitatea SPIRU HARET


Tabelul nr. 6
Scăderea greutăţii corporale în funcţie de temperatura
ambiantă, înot 400 m (după Lecan)
260 450 g
240 470 g
180 150 g
170 160 g
120 550 g
90 850 g

VI.2. Echilibrul acido-bazic (EAB)


Aproximativ 60% din masa organismului adult se află sub formă
de lichid biologic din care 1/3 formează lichidul extracelular.
Sub acţiunea factorilor externi se produc modificări de concentraţii
ale diferitelor substanţe din compoziţia lichidelor extracelulare. Organis-
mul uman dispune de mecanisme automate capabile să menţină constantă
concentraţia mediului intern. Această proprietate a organismului se
numeşte homeostazie (W. Canon).
În sportul de mare performanţă, efectul antrenamentului îl exer-
cită numai acele solicitări capabile să schimbe stabilitatea mediului
intern.
Cele mai importante perturbări sunt suficiente sub acţiunea unui
efort fizic, de echilibru acido-bazic (EAB, care este implicat în
menţinerea constantă a concentraţiei ionilor de hidrogen (H+).
Faţă de creşterea bruscă a concentraţiei ionilor de hidrogen (H+),
organismul posedă mai multe mecanisme de restabilire a acestuia
dintre care unele chimice, prin sistemele tampon, iar altele fiziologice,
realizate prin funcţia respiratorie şi renală.
VI.2.1. Sistemele tampon (ST)
Sistemele tampon reprezintă un amestec de acid slab şi o sare a
acestui acid cu un cation reactiv.
Procesul de tamponare se realizează prin înlocuirea unui acid
puternic (acid care în soluţii disociază intens, exemplu HCl este un
acid mai puternic decât H2CO3), cu un acid slab, consecinţa fiind
păstrarea cât mai aproape de normal a concentraţiei ionilor de
hidrogen (H+).

91

Universitatea SPIRU HARET


În lichidul extracelular, anionii cu capacitate de tamponare se
grupează în anioni bicarbonat, cu o capacitate de tamponare de 53%, şi
în anioni nebicarbonat (Buf –) a căror putere de tamponare este de 47%.
Cel mai tipic sistem tampon este cel bicarbonat, compus dintr-un
amestec de acid carbonic (H2CO3) şi bicarbonat de sodiu (NaHCO3) în
soluţie. Formarea sa în organism este posibilă datorită existenţei unui
sistem deschis alcătuit din aer alveolar, sânge şi ţesuturi.
Marea afinitate pentru protoni a anionului bicarbonat (HCO3)
explică rolul său în cazul prezenţei unui exces de ioni de hidrogen
(H+) în organism.
VI.2.2. pH-ul sanguin
pH a fost definit de Sörensen ca logaritmul zecimal cu semn
schimbat al concentraţiei ionilor de hidrogen dintr-o soluţie.
pH = – log H+
Valorile fiziologice la om sunt cuprinse între 7,35 – 7,45 (7,38 –
7,42); păstrarea acestei valori uşor alcaline a sângelui este esenţială pentru
ansamblul proceselor vitale din organism. Valorile foarte mici de pH au
ca efect deprimarea contractilităţii musculare, blocarea sintezei ATP pe
căi aerobe şi anaerobe, reprezentând un factor limitativ al performanţei
sportive.
Cu cât intensitatea efortului va fi mai mare, cu atât valorile pH-ului
sanguin vor fi mai joase, se instalează acidoza metabolică (de ex. după
400 sau 800 m în atletism, valorile pot ajunge până la 6,9 – 6,8 sau chiar
mai puţin); în alergările de durată, scăderea pH este moderată (7,15 –
7,25). Scăderile severe sub 7 pot explica limitarea performanţei în
sporturile aerobe. Variaţiile pH-ului sanguin corelează semnificativ cu
modificările lactatului sanguin şi a excesului de baze (BE), atât în timpul
efortului cât şi în perioada de revenire; aceasta înseamnă că cu cât timpul
este mai rapid în restabilirea pH sanguin după efort, cu atât se apreciază o
mai bună refacere metabolică şi oboseala reziduală mai joasă.
VI.2.3. Parametri metabolici ai echilibrului acido-bazic (EAB)
Bicarbonatul actual (HC O 3– ) reprezintă conţinutul real de
bicarbonat în sânge, dar nu poate fi considerat un criteriu de apreciere
92

Universitatea SPIRU HARET


a componentei metabolice a EAB, deoarece concentraţia sa depinde de
componenta respiratorie a echilibrului acido-bazic, respectiv presiunea
bioxidului de carbon (pCO2).
Valorile fiziologice de repaus sunt cuprinse între 22-27 mmoli/1.
Biocarbonatul standard (SBC) a fost propus de P. Astrup ca
măsură a componentei metabolice a echilibrului acido-bazic. SBC
reprezintă conţinutul în ion biocarbonat (HCO3) în plasma obţinută la
pCO2 = 40 mmHg şi la o T = 380C, dintr-un sânge complet saturat cu
oxigen. Valoarea biocarbonatului standard indică câţi mmoli de
biocarbonaţi (de sodiu şi potasiu s-ar afla într-un litru de sânge dacă
nu ar exista nici o modificare a pCO2.
Scăderea bicarbonatului standard se datorează participării
bicarbonaţilor la temperatura excesului de ioni de hidrogen (H+). Aşa
cum am apreciat 53% din capacitatea de tamponare a sângelui este
dată de bicarbonaţi, din care 35% revine bicarbonatului plasmatic şi
18% din hematii:
Scăderea bicarbonatului actual (HC O 3– ) se datorează atât rolului
tampon cât şi reacţiilor compensatorii ale aparatului respirator într-o
acidoză metabolică.
În condiţii normale concentraţiile celor două feluri de
bicarbonaţi trebuie să fie egale. Din acest motiv indicarea raportului
SBC/HC O 3– (R) are semnificaţie în cazul unei acidoze de origine
respiratorie (cauzată de creşterea primară a pCO2) când R < 1. Într-o
acidoză metabolică compensată R > 1.
Excesul de baze (BE) este parametrul metabolic cel mai important
al echilibrului acido-bazic. A fost introdus de Andersen pentru a arăta ce
cantitate de acizi sau de baze puternice, în mmoli/1 trebuie adăugată în
sânge pentru a aduce pH la valoarea de 7,40 când pCO2 = 40 mmHg şi
T = 380C. În efort, BE are o valoare corespunzătoare acumulării create de
acizi în sânge. Este un parametru independent de variaţia pCO2 dar
dependent de concentraţia hemoglobinei (Hb).
Corelaţia înaltă a excesului de baze (BE) cu lactatul sanguin
(r = 0,98) în timpul efortului şi în perioada de refacere susţine ideea
privind valoarea acestui parametru în estimarea biochimică a
capacităţii de efort fizic, prin metoda micro-Astrup. Kenl J. a emis o
formulă de conversie între lactat şi BE, astfel:
0,54 – BE / 1,25.

93

Universitatea SPIRU HARET


Valorile fiziologice normale: + 2,3 până la –2,3 mmoli/1. La
sportivii de valoare, antrenaţi, aceste valori sunt uşor mai ridicate
(+1 – +3 mmoli/1). Valoarea sa va fi negativă în acidoză, fiind
vorba de fapt de un deficit de baze.
Excesul de baze poate servi drept criteriu pentru zonarea
efortului, de exemplu în canotaj în funcţie de tipul de metabolism
implicat în sinteza ATP. Astfel Eremenks distinge:
zona aerobă – BE = – 3 – 9 mmoli/1
zona mixtă – BE = – 10 – 16 mmoli/1
zona anaerobă – BE – 16 mmoli/1
Deficitul de baze creşte pe măsura creşterii capacităţii de efort
anaerob a musculaturii active.
BE are valabilitate doar în spaţiul sanguin şi nu poate fi aplicat
întregului mediu intern deoarece lichidul interstiţial este mai puţin
bine tamponat întrucât concentraţia substanţelor proteice este doar de
2% şi nu conţine hemoglobină.
Excesul de baze standard (SBE) reprezintă excesul de baze a
întregului lichid extracelular calculat în funcţie de echilibru dintre
compartimentele acestuia. Valoarea SBE se calculează considerând o
capacitate tampon a fluidului extracelular egală cu cea a unei probe de
sânge conţinând 6 g de Hg la 100 ml de sânge, considerând faza
extracelulară egală cu 20 % din greutatea corporală, masa sanguină = 7g,
iar Hg = 15g%.
În general pentru determinarea parametrilor biochimici ai
echilibrului acido-bazic se utilizează metoda micro-Astrup. Prin
această metodă mai putem determina pH sanguin, pCO2, HCO3, BE,
pO2, Hg, SBE etc.
VI.2.4. Presiunea gazelor în sânge
VI.2.4.1. Presiunea parţială a bioxidului de carbon (pCO2)
Bioxidul de carbon este unul din elementele sistemului tampon
al biocarbonaţilor, modificarea presiunii sale parţiale va determina
modificări de pH. La nivelul ţesuturilor unde pCO2 = 46 mmHg,
reacţia se deplasează spre formare de H2CO3, iar la nivelul plămânilor
unde pCO2 = 40 mmHg spre eliberarea CO2.
Din acest considerent sistemul tampon al biocarbonaţilor este cel
mai important sistem tampon al organismului. Cu toate că puterea sa
de tamponare este redusă, iar concentraţia nu este mare, CO2 şi HCO3
pot fi reglate de către sistemul respirator şi respectiv, rinichi. Orice
94

Universitatea SPIRU HARET


modificare a pH-ului cauzată de modificarea primară a pCO2 este de
origine respiratorie, orice modificare primară a HCO3 este considerată
de origine metabolică sau nonrespiratorie.
Acidoza metabolică poate fi „acidoză compensată”, atât timp cât
pH plasmatic se menţine în limita valorilor fiziologice şi poate fi
„acidoză decompensată” când pH-ul plasmatic începe să scadă.
Menţinerea pH în limita valorilor fiziologice într-o acidoză
compensată este posibilă numai când, odată cu scăderea concentraţiei
ionilor bicarbonat (HCO3), scade şi cantitatea de acid nedisociat
(H2CO3). Acesta este de fapt fenomenul care se petrece în organism,
sistemul respirator acţionând ca sistem regulator, reducând presiunea
bioxidului de carbon (pCO2); prin hiperventilaţie, CO2 este eliminat
mai rapid şi presiunea sa parţială menţinută la valori joase.
Scăderea pCO2 în efort şi în revenire este deci efectul acţiunii
mecanismului compensator care vizează restabilirea concentraţiei de
hidrogen în acidoză metabolică.
În reglarea echilibrului acido-bazic (EAB), un rol important
revine şi rinichiului, care poate contrabalansa o creştere a acizilor
plasmatici prin mărirea excretării lor în urină.
VI.2.4.2. Presiunea parţială a oxigenului (pO2)
Valorile fiziologice normale sunt cuprinse între 80-100 mmHg.
Rolul jucat de pO2 în homeostazia acido-bazică este determinat
de faptul că legarea oxigenului de hemoglobină la nivelul hemului îi
modifică acestuia capacitatea de tamponare.
În efortul muscular intens, celulele utilizează oxigenul cu o rată
mare, provocând o scădere pO2 în lichidul interstiţial până la 15 mmHg
şi disocierea oxihemoglobinei (HgO2). Hemoglobina trece în forma
dezoxi care se comportă ca o bază.
Scăderea pO2 de origine metabolică, respiratorie sau circulatorie
determină scăderea pH-ului, păstrând caracterul unei acidoze metabolice.
VI.2.5. Acidul lactic
Acidul lactic reprezintă produsul final al glicolizei musculare,
fiind utilizat pentru măsurarea biochimică a capacităţii de efort fizic,
atât anaerobă (mai ales), cât şi aerobă. Concentraţia sanguină a
lactatului depinde direct de intensitatea efortului şi exprimă adaptarea
metabolică la efort. Nivelul înalt al lactatului sanguin poate reprezenta
un factor limitativ al performanţei. Valorile fiziologice sunt cuprinse
între 10 – 25 mg%.
95

Universitatea SPIRU HARET


Urmărirea dinamică a lactatului sanguin şi a balanţei acido-bazice
în timpul antrenamentului sportiv şi competiţiilor ne permite să estimăm
economia metabolică de repaus, de efort şi de revenire şi în acelaşi timp
ne permit să apreciem capacitatea anaerobă, rezistenţa la hipoxie şi
eficienţa medicaţiei folosite de sportivi (atât ergotropă cât şi trofotropă).
VI.3. Metabolismul ionilor minerali
Ionii minerali au un rol important în activitatea organismului.
Participă la reglarea echilibrului acido-bazic; intervin în contracţia
musculară, în activitatea enzimelor, influenţează excitabilitatea neuro-
musculară şi permeabilitatea.
VI.3.1. Metabolismul sodiului (Na)
Conţinutul total în sodiu al organismului este de 56-57 g.
Necesitatea zilnică de sodiu este de 0,7- 4 g. În sânge are o concentraţie
de 300-355 mg/100 ml plasma (132-144 mEq/1). În eritrocite se găseşte
în concentraţie extrem de mică.
Sodiul predomină în lichidele extracelulare (plasma sanguină,
lichidele interstiţiale), spre deosebire de potasiu care predomină în
lichidele intercelulare. Este introdus în organism cu alimentaţia, în
special sub formă de NaCl. El se absorbă la nivelul intestinului subţire
şi se elimină prin rinichi şi transpiraţie.
În efort, cantitatea de sodiu eliminat este mare, provocând uneori
crampe musculare. De aceea, la cursele de mare efort, se recomandă
consumarea soluţiilor de clorură de sodiu pe parcursul cursei. Din
totalul sodiului din organism, 45% se acumulează în oase.
Sodiul are rol important în repartiţia apei în organism, rol
dominant în reglarea presiunii osmotice şi a echilibrului acidobazic.
Metabolismul sodiului este reglat pe cale hormonală de hormonii
mineralocorticoizi, în speţă aldosteronul. Rinichiul are un rol important în
reglarea nivelului sodiului plasmatic. S-a dovedit că concentraţia
intercelulară a Na variază invers cu concentraţia, extracelulară a ionilor de
hidrogen. Sodiul extracelular creşte, când creşte pH extracelular.
VI.3.2. Metabolismul potasiului (K)
Potasiul se află mai mult în lichidele intercelulare şi are rol
important în menţinerea excitabilităţii neuromusculare, în reglarea
osmozei intracelulare şi în declanşarea secreţiei de adrenalină. Potasiul
se ia din alimente şi se distribuie celulelor foarte rapid, apoi se elimină
96

Universitatea SPIRU HARET


pe cale renală. În efort eliminarea de potasiu creşte datorită consumului
mare în timpul concentraţiei musculare.
Deficitul de potasiu a fost semnalat în cazul sporturilor care
presupun eforturi prelungite şi este mai frecvent în lunile de vară.
În aceste situaţii se recomandă administrarea profilactică de
săruri de potasiu sub formă de sucuri de fructe şi legume sau preparate
medicamentoase conţinând săruri de potasiu anorganice sau organice
glutamat aspartat.
VI.3.3. Metabolismul calciului (Ca)
Calciul este un element constitutiv al tuturor lichidelor şi al
ţesuturilor solide. El reprezintă 2% din greutatea corpului. Din cantitatea
totală, 90% se află în oase, restul în muşchi, sânge şi lichidele
organismului. Calciul sanguin se află în mare parte legat de proteine.
Calciul se ia din alimente sub formă de compuşi organici, sursa
cea mai valoroasă fiind laptele.
Absorbţia calciului are loc în porţiunea superioară a intestinului
subţire şi depinde de mulţi factori şi anume:
- forma calciului din alimentaţie; formele solubile de calciu
(CaCl2 şi lactatul de calciu) străbat mucoasa intestinală;
- raportul Ca/P din alimentaţie. Cu cât acest raport are o valoare
mai mare, cu atât absorbţia calciului este mai eficace.
- vitaminele D favorizează absorbţia Ca;
- prezenţa acidului citric stimulează absorbţia Ca şi acest efect se
manifestă prin acţiunea sa antirahitică;
- sărurile biliare şi lipazele influenţează absorbţia calciului indi-
rect prin rolul pe care îl au în absorbţia acizilor graşi şi a grăsimilor;
- inhibitor ai absorbţiei calciului ar fi ionii K+, Al3+, Sr2+, Mg2+.
Excreţia calciului are loc pe cale intestinală şi o mică parte pe
cale renală.
Reglarea metabolismului calciului are loc prin intermediul
parathormonului şi al calcitoninei tiroidiene, parathormonul contribuie
la ridicarea calcemiei, iar calcitonina la scăderea ei.
Calciul are rol important în coagularea sângelui, formarea oaselor,
menţinerea ritmicităţii inimii, rol deosebit în excitabilitatea neuromus-
culară, în producerea laptelui şi în permeabilitatea membrelor.

97

Universitatea SPIRU HARET


VI.3.4. Metabolismul fosforului (P)
Cantitatea totală de fosfor din organism este de 600-800 g din
care peste 80% se găseşte în oase, sub formă de fosfat de calciu şi
magneziu.
Fosforul se absoarbe sub formă de compuşi organici şi anorganici
în intestinul subţire.
Se elimină pe cale renală – eliminarea fiind reglată de parathormon
şi se mai elimină prin fecale. Bilanţul fosforic este de obicei pozitiv,
aportul depăşind consumul.
Fosforul îndeplineşte următoarele roluri:
- plastic – participă la formarea scheletului şi intră în structura
membrelor celulare (fosfolipide);
- funcţional – sub forma esterilor fosforici;
- catalitic – prin participarea la structura unor vitamine şi enzime;
- energetic – sub forma de ATP, ADP, CP, cu formarea legăturilor
macroergice, participă la metabolizarea glucidelor, lipidelor şi a
nucleoproteidelor.
VI.3.5. Metabolismul magneziului
Magneziul este un element indispensabil în alimentaţie.
Cantitatea cea mai mare se găseşte în oase şi în ţesutul muscular.
În eritrocite se găseşte în concentraţie de 5,5 –7,9 mg % iar în plasmă
1,8-2,2 mg% (1,5-1,83 mEq). Se găseşte în proporţie de 80% sub
formă difuzabilă, restul nedifuzabil legate de proteine. Metabolismul
Mg este legat de metabolismul calciului.
Absorbţia Mg este supusă aceloraşi condiţii ca şi a calciului, dar
parathormonul şi vitamina D nu par a avea o acţiune analoagă. Într-o
serie de fenomene, ca Mg are o acţiune antagonistă ca şi a vitaminei K.
Rolul Mg este important ca activator al unor sisteme enzimatice.
Este activator al fosfatazelor şi al unor sisteme enzimatice care intervin
în metabolismul glucidelor (fosfoglucomutaze, fosfofructokinaze,
enolaze, cocarboxilaze). Are rol în permeabilitatea celulară.
VI.3.6. Metabolismul fierului
Organismul uman conţine 4-5 g de fier, din care 75% sub formă
de hemoglobină, mioglobină şi citocromi.
După absorbţie, fierul se transformă în fier feros (Fe++) apoi
trece în ficat, în măduva osoasă şi la organe prin intermediul plasmei
sanguine.
98

Universitatea SPIRU HARET


În organism fierul se depozitează sub formă de: feritină, care
este o proteină ce poate încorpora până la 23% metal şi hemosiderină
care conţine 35% fier, sub forma unui gel de hidroxid feric.
Ambele forme de depozitare se întâlnesc în primul rând în splină
şi ficat iar feritina şi în mucoasa intestinală.
Fierul sanguin este transportat de siderofilină (transferină) o beta
– glubulină moleculară, care leagă complex doi atomi de Fe3+, fierul
astfel fixat intră rapid în procesele metabolice, servind în special
sintezei hemoglobinei la nivelul eritrocitelor pe cale de maturizare.
Rolul principal al Fe este de transportor al oxigenului la ţesuturi
şi intervine în activitatea enzimatică.
Metabolismul fierului este foarte activ, dinamic şi se reînnoieşte
o dată la 15-20 de zile. Fierul rezultat din distrugerea hematiilor nu
este eliminat, ci este păstrat şi reutilizat în formarea globulelor noi.
Metabolismul sulfului. Sulful se găseşte sub formă de sulfaţi
organici, sulf proteic (cisteina şi insulină) sau sulf care intră în
componenţa mucopolizaharidelor.
Sulful se absoarbe sub formă de aminoacizi sulfuraţi, rezultaţi
din proteinele alimentare. Se elimină în proporţie de 80-90% sub
formă de sulf anorganic, pe cale renală şi o importantă parte prin piele
– prin descuamarea stratului cornos, căderea părului şi a unghiilor.
Sulful are rol plastic, participând la structura scleroproteidelor
(Keratina şi colagenul) şi rol catalitic, fiind component al coenzimei
A, al tioaminoacizilor şi al heparinei.
VI.3.7. Metabolismul clorului
Clorul se află în lichidele extracelulare alături de sodiu. Absorbţia
clorului se face prin pereţii intestinali, iar eliminarea sub forma de
cloruri pe cale renală, prin transpiraţie şi mai puţin prin fecale.
Clorul are rol în reglarea presiunii sângelui, a pH-ului şi în
producerea acidului clorhidric din sucul gastric.
La reglarea metabolismului clorului participă hormonii corticoizi.
VI.3.8. Metabolismul iodului
În întregul organism se află cca 20-30 mg iod. Este răspândit în
toate organele, dar cea mai mare parte se găseşte în glanda tiroidă.
Iodul se absoarbe sub formă anorganică în intestin şi este
eliminat prin rinichi, piele şi prin intermediul salivei.
Iodul are rol important în sinteza hormonului tiroidian.
99

Universitatea SPIRU HARET


VI.3.9. Oligoelementele
Rolul indispensabil al oligoelementelor se datorează acţiunii lor
catalitice în diferitele procese metabolice, probabil corelat cu cel al
enzimelor, fie ca activatori, fie ca inhibitori ai acestora sau chiar în
calitate de componente structurale.
Stronţiul se găseşte în cantităţi mici alături de calciu şi favorizează
depunerea de Ca în oase şi dinţi.
Manganul este o componentă importantă a multor sisteme
enzimatice: arginaza, fosfataza, colinesteraza, fosfoglucomutaza,
B-cetodecarboxilazele oxidative ş. a. Organele mai bogate în mangan
sunt: timusul, rinichiul, suprarenalele şi inima.
Cuprul este un microelement indispensabil din alimentaţie;
necesitatea zilnică: 2 mg. Are rol esenţial în sinteza hemoglobinei.
Zincul este indispensabil organismului. Se găseşte în cantitate
mare în pancreas, ficat şi prostată. Zincul este o componentă impor-
tantă a unor enzime, cum ar fi dehidrogenazele (alcool dehidrogenaza,
glutamatdehidrogenaza, lactat dehidrogenaza).
Cobaltul este componentă structurală a vitaminei B12.
Activator al unor enzime (arginaza).
Molibdenul este o componentă a unor flavinenzime. Este depozitat
în special în glandele cu secreţie internă: tiroidă, pancreas, suprarenală,
hipofiză.
Seleniul cu rol biologic protector faţă de peroxidare, în
susţinerea unui efort de lungă durată, caracterizat prin procese aerobe
şi consum de lipide şi care determină un exces de peroxidare, ce
depăşeşte mecanismele protectoare fiziologice. Se administrează în
preparate alături de vitamina E, cisteina, acid ascorbic, aspirina ş. a.
VI.4. Structura şi importanţa unor substanţe azotate
neproteice în funcţionalitatea organismului supus efortului,
VI.4.1. Creatina (acidul metilguanidinacetic)
are următoarea formulă chimică:

100

Universitatea SPIRU HARET


Creatina se sintetizează în organism din glicocool şi arginină,
factorul de metilare fiind metionina activată. Se găseşte în sânge în
concentraţie de 3 mg%.
Creatina din muşchi cu ATP, sub acţiunea creatinkinazei care este o
enzimă de transfer a grupării fosfat macroergice de pe ATP pe creatinină,
formează creatinfostaful. Creatinfosfatul reprezintă în ţesutul muscular
rezerva de grupări fosfat macroergice necesare proceselor consumatoare
de energie, de unde şi denumirea de fosfagen.

Creatina sub acţiunea creatinazei este scindată hidrolitic în uree


şi sarcozina.
VI.4.2. Creatinina este anhidrida internă a creatinei. Creatinina
nu se acumulează în ţesutul muscular şi este excretată de rinichi.
Creatinuria la organismele tinere este un fenomen normal
deoarece ritmul sintezei creatinei întrece capacitatea de fixare de către
ţesutul muscular. La adulţi creatinuria este un fenomen patologic.
Creatinina serică are valori normale între 0,7-1,5 mg% pentru
bărbaţi şi 0,5-1,3 mg% pentru femei. Creatinina serică reprezintă un
factor important pentru măsurarea biochimică a efortului. Ea creşte
uşor după eforturi grele. La 12-24 ore după eforturi de lungă durată
excreţia urinară de creatinină este încă crescută în concordanţă cu
efectele induse de efort asupra ţesutului muscular (în special cu masa
musculară), încât trebuie să se ia în considerare acest fapt atunci când,
se estimează creatinina urinară pe 24 ore.
VI.4.3. Metabolismul amoniacului
Amoniacul rezultat din dezaminarea aminoacizilor, precum şi
din alţi compuşi conţinând gruparea amino (-NH2) (purine, pirimidine,
amine, uree), dacă nu este imediat folosit pentru procese biosintetice,
trebuie să fie eliminat din organism, sau transformat într-o formă

101

Universitatea SPIRU HARET


netoxică, deoarece ca amoniac liber este toxic. Amoniacul este toxic
în special pentru ţesutul nervos.
Metabolizarea amoniacului are loc în ficat, proces în urma căruia
rezultă uree şi glutamină.
Transformarea amoniacului într-o formă netoxică, dar cu
păstrarea sa în organism, se face prin transformarea sa în glutamină.
Formarea glutaminei are loc din acidul glutamic prin fixarea
amoniacului sub forma grupării amidice. Reacţia are loc tot în ficat
dar şi în alte organe şi ţesuturi. Glutamina reprezintă o formă
importantă de transport şi depozitare a amoniacului în organism, din
care această componentă poate fi scoasă pe măsura necesităţilor
imediate şi poate fi folosită în diverse procese metabolice importante.
Transformarea amoniacului în uree ca o cale de detoxificare a
amoniacului, are loc printr-o succesiune complexă de reacţii,
cunoscute sub numele de ciclul ureogenetic al lui Krebs-Henseleit.
Formarea ureei sau ureogeneza include următoarele etape:
1. Transformarea ornitinei în citrulină prin fixarea de amoniac
liber şi CO2.
2. Transformarea citrulinei în arginină prin fixarea unei noi
molecule de amoniac.
3. Transformarea argininei în uree şi ornitină.
Primele două etape – sinteza citrulinei şi sinteza argininei –
necesită aport energetic care este adus sub formă de ATP, etapa a 3-a,
a desfacerii argininei cu formare de uree şi regenerarea ornitinei, are
loc fără consum de energie. Primele două etape mari sunt constituite
dintr-o succesiune de reacţii:
1. Transformarea ornitinei în citrulină implică două reacţii.
Prima constă în încorporarea unei molecule de amoniac liber şi a unei
molecule de CO2. Reacţia necesită prezenţa ATP şi Mg2+ şi a acidului
N-acetilglutamic şi are loc ca rezultat formarea carbamilfosfatului,
compus cu legătură fosfat macroergică. În a doua reacţie se transferă
restul carbamil de pe carbamil fosfat pe ornitină cu formare de
citrulină.
2. Transformarea citrulinei în arginină are loc prin încorporarea
unei a doua molecule de amoniac dar nu sub forma sa liberă ci sub
forma grupării aminice din molecula acidului aspartic.
Mg2+
citrulina + acid aspartic + ATP acid argininosuccinic +
+ AMP + PP
102

Universitatea SPIRU HARET


În a doua reacţie are loc scindarea acidului argininosuccinic cu
formare de argină şi acid fumaric, conform ecuaţiei:
acid argininosuccinic ⇌ arginină + acid fumaric
Trebuie semnalat că etapa ornitină → citrulină are loc exclusiv
în ficat, pe când etapa citrulină → arginină are loc în ficat şi în rinichi.
3. Formarea ureei din argintină are loc sub acţiunea arginazei,
enzimă ce catalizează scindarea argininei la uree şi ornitină, închizând
astfel ciclul cu regenerarea ornitinei, care devine astfel accesibilă unei noi
fixări de amoniac liber. Arginaza necesită prezenţa Mn2+, CO2+ sau Ni2+.
Ureogeneza este prezentată în figura nr. 13.

Fig. 13. Ureogeneza


În timpul efortului fizic valorile ureei sanguine cresc de la 0,35 -
0,40 g‰ la 0,80 – 1,00 g‰.
Determinarea ureei sanguine a doua zi după efort, în condiţii
bazale sau după o competiţie poate fi apreciată ca un criteriu important
103

Universitatea SPIRU HARET


în estimarea oboselii metabolice (proteice). Măsurătorile periodice ale
ureei serice sau/şi urinare pot ajuta în dirijarea antrenamentului, în
special în ceea ce priveşte volumul.
În timpul aclimatizării, la altitudine medie, începând cu a II-a – a
III-a zi, ureea serică şi urinară cresc până la valori de 60 – 70 mg% în
ser, 30-40 mg% în urină (catabolism proteic exacerbat), revenind la
valorile iniţiale cam în 14 zile. De aceea, ureea este folosită ca un
indicator de apreciere a aclimatizării la altitudine medie.

104

Universitatea SPIRU HARET


VII. BIOCHIMIA CONTRACŢIEI MUSCULARE

Ţesutul muscular constituie aproximativ 40% din greutatea


corporală. Din punct de vedere histologic şi funcţional se împarte în:
1) muşchiul striat (voluntar) al sistemului scheletic
2) muşchiul neted (involuntar) al sistemului visceral
3) muşchiul cardiac
VII.1. Structura funcţională a muşchiului striat
Unitatea morfologică a ţesutului muscular o constituie fibra
musculară.
Fibra musculară striată are lungimea între 1-30 cm şi diametrul
10-200 microni. Forma ei este aproape cilindrică iar la capete este
rotunjită.
Fibra musculară este constituită la rândul ei din fibrile
(miofibrile), care sunt înglobate într-o masă nediferenţiată, de structura
unui gel, sarcoplasma (corespunzătoare citoplasmei din celule).
Miofibrilele sunt unitatea morfologică ultimă a fibrei musculare şi
constituie elementul contractil al ţesutului muscular striat. Miofibrilele
formează citoplasma contractilă sau ionoplasma, care reprezintă
60-80% din fibra musculară. O miofibrilă are lungimea egală cu a fibrei
musculare, iar diametrul de 1 micron.
Striurile sunt datorate alternanţei unor benzi de material, având
indice de refracţie diferit: benzi A anizotrope, care apar în lumina
polarizată luminoase şi în lumina naturală întunecate şi benzi I izotrope,
întunecate în lumină polarizată şi luminoase în lumina naturală.
În secţiune longitudinală, miofibrilele se prezintă la microscopul
electronic ca fiind constituite din filamente fine de proteine,
miofilamente care merg paralel cu axa, filamente A în benzile A şi I în
benzile I. Fotografia la microscopul electronic a secţiunilor
transversale indică alternant zone dense A întunecate, separate printr-o

105

Universitatea SPIRU HARET


zonă mai clară H (striurile Hansen) şi zonele mai luminoase I
străbătute de o linie întunecată Z, aşa-numitul disc intermediar.
Huxley a arătat că fiecare miofibrilă este alcătuită din
miofilamente de miozină şi actină. Miozina predomină în benzile A,
pe când actina în benzile I şi pătrunde şi între benzile A. Poziţia
relativă a acestor două tipuri de benzi este diferită la muşchiul în
repaus şi la muşchiul contractat, ceea ce a făcut pe Huxley să
elaboreze o concepţie nouă asupra modificărilor care au loc în
structura miofibrilelor în cursul procesului de contracţie.
„Granulele interstiţiale” sau sarcozomi, sunt granule respiratorii
ale muşchiului, care corespund mitocondriei de la nivelul altor
ţesuturi. Sarcozomii sunt foarte strâns legaţi de miofibrile. Funcţia lor
în celula musculară este de a suplini ATP-ul la nivelul miofibrilei.
Sarcoplasma este o substanţă vâscoasă de culoare roşie, datorită
pigmentului roşu-mioglobina, pe care-l conţine.
În unele fibre musculare mioglobina este abundentă şi, de aceea, se
numesc fibre musculare roşii (lente), iar în altele este în cantitate mai
mică şi acestea se numesc fibre musculare albe. La om nu există muşchi
roşii şi muşchi albi, dar în formarea unor muşchi participă fibre musculare
mai sărace în sarcoplasmă (de exemplu muşchii flexori) iar în alţii fibre
mai bogate în sarcoplasmă (muşchii extensori).
Fibrele musculare roşii, fiind bogate în sarcoplasmă, asigură
condiţii favorabile contracţiilor musculare prelungite, deoarece conţin
în cantităţi mai mari atât substanţe energetice cât şi mioglobină, au un
metabolism preponderent aerob.
Prin practicarea exerciţiilor fizice, eforturile statice dezvoltă fibrele
musculare cu sarcoplasmă multă (roşii), care produc o contracţie lentă de
lungă durată şi obosesc greu. În schimb, eforturile dinamice dezvoltă
fibrele cu sarcoplasmă puţină (albe) care produc contracţii rapide, dar
obosesc repede, cu metabolism anaerob axat pe glicoliză. De reţinut că în
compoziţia sarcoplasmei intră glicogen, lipide şi întreaga trusă enzimatică
a metabolismului energetic muscular, substanţe care sunt prezentate şi în
sarcozomi.
VII.2. Compoziţia chimică a muşchiului striat
Ţesutul muscular conţine 70 – 89% apă la 100g de ţesut proaspăt.
Substanţe minerale
Conţinutul în substanţe minerale a muşchiului este redat în
tabelul nr. 7.
106

Universitatea SPIRU HARET


Tabelul nr. 7
Conţinutul în minerale al ţesutului muscular (mg%)
K+ 320 – 400 Cl– 70
2+
Ca 8 SO 24 − urme
Na+ 80 HCO 3− 15
Mg2+ 21 PO 34− 7
Potasiul este conţinut în cantitatea cea mai mare şi este ionul cel
mai important de care depinde funcţia de excitabilitate a muşchiului.
Calciul şi magneziul au rol de activatori ai enzimelor musculare.
Substanţele organice 20 – 26 g la 100 g ţesut proaspăt. Dintre
substanţele organice menţionăm:
- glicogenul (0,3 – 3%), care este substratul glicolizei şi al
oxidării tisulare;
- lipide (1 – 3%) sub formă de grăsimi neutre, colesterol,
fosfolipide.
Compuşii azotaţi neproteici: creatina, creatinina, fosfocreatina,
acid uric, nucleotide: ADP, ATP (o,2 – o,4%) care prin scindarea
hidrolitică pune în libertate energia necesară contracţiei; aminoacizi
liberi: sarcozina; dipeptide caracteristice muşchiului: apserina şi
carnosina; un tripeptid: glutationul; carnitină care este un factor
itamino-similar necesar pentru oxidarea exergonică a acizilor graşi. O
altă funcţie foarte importantă a carnitinei este aceea de economisire a
coenzimei A (COA). Carnitina este conţinută în muşchii striaţi dar
singurele organe capabile să o sintetizeze sunt ficatul sau rinichiul.
De asemenea sunt prezente ureea şi amoniacul.
Proteinele din ţesutul muscular
După Rapaport, clasificarea proteinelor musculare este următoarea:
SARCOPLASMA

Fracţia solubilă Fracţie insolubilă (miofibrilele)

MIOGEN GLOBULINA MIOGLO- ACTINA MIOZINA TROPOMIOZINA


BULINA

107

Universitatea SPIRU HARET


Din fracţiunea solubilă, grupa miogenului este preponderentă,
deţine 30% din albuminele sarcoplasmei. Grupul miogenului conţine
enzimele glicolizei în proporţie mare.
Proteinele miofribrilei sunt denumite şi proteinele structurale ale
muşchiului şi sunt responsabile de organizarea filamentoasă a
muşchiului şi participă direct în contracţie. Cea mai mare proporţie din
proteinele miofibrilare 50% o deţine grupa miozinei şi actinei.
Grupul Miozinei are greutatea moleculară de 850.000, fiind
formate dintr-un număr de aproximativ 17 aminoacizi (predomină
aminoacizii dicarboxilici – acidul glutamic 22,10% şi acidul aspartic
12,40 %). Aceasta explică încărcarea lanţurilor polipeptidice ale
miozinei, cu un număr mare de grupări polare, ceea ce conferă
moleculei un mare grad de hidratare şi o mare afinitate faţă de ionii
Ca2+ şi Mg2+. Miozina prezintă activitate enzimatică: ATP-azică
dezaminazică şi acetil-colinesterazică.
Miozina se comportă ca o adenozin trifosfatază (ATP-ază). Miozin-
ATPaza este activată de ionii de Ca2+, dar nu de Mg2+, care, în anumite
condiţii, funcţionează ca inhibitori. Pentru activitatea ATP-azică a
miozinei este necesar ca grupările - SH din moleculă să fie libere.
miozină
ATP ADP + acid fosforic
+ H2O
O moleculă de miozină leagă două molecule de ATP.
Actina este singura proteină a muşchiului, care în prezenţa
sărurilor se polimerizează şi se disociază apoi în monomeri în absenţa
lor. Soluţia apoasă de actină are forma globulară – G – actina, iar în
prezenţa sărurilor ia aspectul fibros – F – actina. Legarea între ele a
particulelor izolate de actină o face ATP şi Ca2+. G – actina conţine
ATP în raport echimolecular. În soluţie fiziologică G – actina se
transformă într-un gel vâscos şi concomitent ATP se scindează în
ADP + P. S-ar putea deci considera formarea a două complexe:
complex G – actina – ATP; complex F – actina – ADP.
Actomiozina se formează prin unirea actinei cu miozina. Este o
proteină care prezintă asimetrie moleculară, dând soluţii de o intensă
vâscozitate. Această proprietate conferă actomiozinei rolul de element
contractil al muşchiului. Pentru îndeplinirea acestui rol, raportul optim
între actină şi miozină este de 1 g actină la 4-5 g miozină.
Actomiozina posedă activitate ATP-azică şi chiar mai intensă
decât a miozinei.
108

Universitatea SPIRU HARET


Actomiozina – ATP-aza are pH optim în zona neutră, pe când
miozin–ATP-aza în zona alcalină. Ionii de Ca2+ care activează miozin–
ATP-aza inhibă actomizoni-ATP-aza, iar ionii Mg2+ invers .
Tropomiozina este o proteină fibroasă a miofibrilei. Reprezintă
aproximativ 2,5 % din proteinele totale. Nu se cunoaşte cu precizie
rolul ei în procesul de contracţie, astfel cum se cunoaşte pentru actină
şi miozină. Nu are activitate ATP-azică.
VII.3. Biochimismul contracţiei musculare
Muşchiul transformă energia dinamică a substanţelor nutritive în
lucru mecanic.
VII.3.1. Procesele biochimice
Metabolismul muscular posedă următoarele particularităţi:
1) posedă tot echipamentul enzimatic necesar ciclului Krebs în
cantitate mai mare faţă de alte ţesuturi;
2) perioada de repaus alternează cu perioada de activitate intensă,
când este nevoie de mobilizarea unei cantităţi mari de
energie;
3) pentru acoperirea cerinţelor energetice în ţesutul muscular
s-au dezvoltat: depozitele de oxigen, degradarea anaerobă a
glicogenului şi glucozei şi depozitele de fosfaţi macroergici.
Mioglobina se combină reversibil cu oxigenul, la presiune scăzută
(când hemolobina îşi pierde oxigenul) şi în acest mod ia parte la transferul
oxigenului de la sânge la enzimele respiratorii din sarcosomi.
Procesele biochimice care au loc în timpul contracţiei musculare
sunt extrem de complexe. Contracţia musculară ia naştere în urma
acţiunii influxului nervos, se produc o serie de modificări chimice,
generatoare de energie şi determinant ale procesului intim al
contracţiei musculare.
Pe baza unor experienţe s-a demonstrat că sursa imediată de
energie care declanşează contracţia musculară este ATP.
ATP sub acţiunea enzimatică a miozinei (acţiune adenozin-
trifosfatazică – ATP-azică), acţiune care produce scindarea legăturii
fosfat macroergice dând naştere la energie chimică care este
transformată în lucru mecanic, manifestat prin contracţia fibrelor de
actomiozină. ATP se desface astfel în ADP şi H3PO4 şi energie.
Activarea ATP-azei se face sub influenţa ionilor de Ca şi Na, în
momentul pătrunderii lor în interiorul fibrei musculare.
Degradarea ATP necesită regenerarea sa imediată, care are loc
sub acţiunea fosfocreatinei (fosfogenului) printr-o reacţie pe care o
109

Universitatea SPIRU HARET


poate transfera pe ADP sub acţiunea enzimei ATP–creatin–
fosfotransferaza conform reacţiei:
ATP– Creatinfosfotransferaza
Fosfocreatina + ADP ATP + creatină
Reacţia este reversibilă; o creştere a ATP-ului în urma glicolizei
sau oxidării glucozei, orientează reacţia în sensul refacerii CP.
Scăderea ATP-ului prin consumarea lui în timpul contracţiei,
orientează reacţia în sensul refacerii sale.
Creatinfosfatul este pentru muşchi acumulatorul de energie care
se încarcă şi descarcă prin intermediul ATP-ului.
Glicogenul din muşchi, se descompune şi el în această fază a
contracţiei, prin procesul cunoscut de glicoliză până la acid lactic, cu
eliberarea unei cantităţi foarte mari de energie. Această energie este
folosită la resinteza CP din creatină şi fosfor.
La sfârşitul unui astfel de ciclu, primele două substanţe, ATP şi
CP, se găsesc la fel ca înainte de contracţie. Numai glicogenul este
modificat, găsindu-se sub formă de acid lactic. Acest ciclu de
transformări produse fără intervenţia oxigenului alcătuiesc faza
anaerobă a contracţiei musculare sau faza lactacidă.
Dacă în procesul de glicoliză are loc o inhibare a etapei de
transformare a aldehidei–3–fosfoglicerice în acid, 1,3–difosfogliceric,
muşchiul păstrează totuşi pentru un anumit interval capacitatea de a se
contracta. Este aşa-numita contracţie alactacidă, cu aspectul contracţiei
normale, dar numai că este de scurtă durată şi urmată de rigiditate
musculară. Datele experimentale care au dovedit că declanşarea
contracţiei nu are loc absolut concomitent cu apariţia de acid lactic şi că
formarea de acid lactic se continuă încă timp de 30 de secunde după
sfârşitul unei serii de contracţii, au atras atenţia asupra existenţei altor
reacţii decât cea a formării de acid lactic din glicogen şi, mai exact, au
pus în evidenţă rolul ATP şi CP despre care am vorbit.
Se consideră că degradarea glicogenului la acid lactic, precum şi
degradarea oxidativă a glicogenului la CO2 şi H2O nu au alt rol în
procesul contracţiei musculare decât de a procura molecule de ATP,
care este motorul energetic al concentraţiei, iar creatinfosfatul are
rolul de a menţine o rezervă permanentă a grupării fosfat macroergice
pentru refacerea ATP degradat în cursul procesului de contracţie.
Concluzionând, rezervele musculare de energie de origine
anaerobă sunt ATP, CP şi glicogenul. Aceste trei surse de energie
anaerobă se găsesc în raportul de mărime de:

110

Universitatea SPIRU HARET


ATP : CP : glicogen
1 : 4 : 50
Activitatea musculară bazată numai pe descompunerea ATP şi
creatinfosfatului poate fi efectuată numai timp de 10-20 s. Împreună cu
glicogenul, activitatea anaerobă se prelungeşte cu încă 30s. Deci, orga-
nismul poate lucra cca. 60s., fără participarea oxigenului, în anaerobioză.
În timpul efortului maxim de scurtă durată, cele trei surse se
consumă în raport de:
ATP : CP : glicogen
1 : 15 : 75
În organism însă, muşchiul este aprovizionat în permanenţă cu
sânge, deci cu oxigen. Oxigenul acţionează asupra acidului lactic şi dă
naştere la o nouă fază, la un alt ciclu al contracţiei musculare: 1/5 din
acidul lactic se metabolizează în prezenţa oxigenului până la CO2 şi
H2O, cu eliberarea unei cantităţi foarte mari de energie. Această
energie este folosită pentru ca restul de 4/5 de acid lactic să se
resintetizeze în glicogen. Acest ciclu se numeşte faza aerobă a
contracţiei musculare şi se caracterizează prin aceea că la sfârşitul ei
nu se mai acumulează produse toxice, deoarece trebuie menţionat că
acidul lactic este o substanţă nefavorabilă activităţii musculare şi, în
cantitate foarte mare, este toxică pentru întreg organismul. Calea
aerobă este mult mai eficace decât cea anaerobă, deoarece pe calea
degradării anaerobe energia eliberată este de 57.000 cal/mol glucoză,
rezultă 4 moli ATP, din care 2 moli ATP pot fi folosiţi ca rezervă
energetică. Energia eliberată în cursul degradării aerobe este de
688.000 cal/mol glucoză, se procură 38 moli de ATP. Deşi
neeconomică, calea anaerobă îşi are importanţa sa, deoarece procură
molecule de ATP energetic importante în contracţia musculară, chiar
în condiţiile unei lipse de oxigen, situaţie care se creează în ţesutul
muscular în urma unui efort excesiv.
Durata activităţii musculare, când există oxigen în cantitate
suficientă, este extrem de lungă. Se consumă numai glucoză (numită
„benzina vieţii”) care poate fi uşor reîmprospătată. Deci limitarea unui
efort se face numai pe seama glucozei şi a condiţiilor de mediu.
Prin antrenament, cantitatea de glicogen din ficat şi muşchi
creşte. În probele de durată mică şi mijlocie, nevoia de glicogen este
asigurată de rezervele organismului. În probele de semifond, rezervele
de glicogen ale organismului nu sunt suficiente de aceea se face o
suplimentare în alimentaţie, iar pe parcursul cursei se dă un amestec

111

Universitatea SPIRU HARET


de glucoză, zaharoasă, suc de fructe şi fulgi de ovăz (amidon) de
exemplu, la ciclişti, schiori şi maratonişti.
În figura nr. 14 sunt prezentate principalele surse de energie
utilizate în efortul sportiv.

Fig. 14 Sursele de energie utilizate în efortul sportiv


Procesul de glicoliză are loc în sarcoplasmă, iar ciclul lui Krebs
are loc în sarcozomi.
VII.4. Influenţa efortului asupra musculaturii striate
Un antrenament bine dozat, la o intensitate şi un volum optim
asigură dezvoltarea musculaturii întregului corp. În urma practicării
exerciţiilor fizice în cadrul antrenamentului timp îndelungat, are loc o
hipertrofie a fibrelor musculare şi deci o mărire în volum a muşchilor.
Odată cu aceasta creşte şi forţa musculară. Reţeaua capilară se
dezvoltă simultan cu dezvoltarea fibrelor musculare.
Substanţele metabolice rezultate din contracţia musculară
produc o vasoconstricţie locală de durată, însoţită de creşterea
permeabilităţii pereţilor vasculari (de ex. CO2). Ca rezultat, are loc
producerea unor ischemii în muşchi şi miocard, iar acestea duc la
micronecroze şi microinfarcte.

112

Universitatea SPIRU HARET


În timpul unui efort muscular intens, sistemul cardiovascular şi
aparatul respirator nu pot furniza cantitatea necesară de oxigen pentru
îndepărtarea acidului lactic produs în cantităţi mari la nivelul
muşchiului. De aceea, în eforturile musculare intense, muşchii
lucrează în condiţii de anaerobioză şi organismul „contractează o
datorie de oxigen” pe care o plăteşte în perioada de relaxare sau după
terminarea efortului.
Această datorie maximă de oxigen în timpul eforturilor
musculare intense, poate ajunge până la 18 litri. Achitarea datoriei de
oxigen, în acest caz se face în timp foarte lung, numit timp de revenire
( 1 – 1 ½ ore).

113

Universitatea SPIRU HARET


VIII. ENZIME ŞI VITAMINE

VIII.1. Enzime
Enzimele sau fermenţii sunt compuşi chimici care catalizează
reacţiile de sinteză şi degradare din organism. Enzimele sunt astfel
biocatalizatori care joacă un rol fundamental în reglarea proceselor
metabolice precum şi în toate procesele de creştere şi regenerare tisulară.
VIII.1.1. Mecanismul de acţiune al enzimelor este acela al
tuturor catalizatorilor. Sunt active în concentraţii extrem de mici, între
concentraţie şi intensitatea lor de acţiune există o disproporţie.
Enzimele nu se consumă în timpul acţiunii lor, nu modifică starea
finală de echilibru a reacţiei catalizate, ci modifică numai viteza cu
care se atinge acest echilibru. Accelerarea vitezei unei reacţii sub
influenţa unui catalizator, şi în cazul nostru special sub acţiunea
enzimelor, se explică prin activarea moleculelor care participă la o
anumită reacţie. Prin această activare, nivelul energetic minim care
condiţionează reacţia este coborât, ceea ce permite moleculelor să
reacţioneze cu o viteză apreciabilă în condiţii în care în absenţa
enzimei nu ar reacţiona decât cu o viteză extrem de lentă.
Enzima care activează o reacţie de transformare a unui substrat
dat are capacitatea de a coborî nivelul minim de energie necesar
acestei reacţii; are ceea ce se numeşte o acţiune de labilizare a
substratului.
Conform teoriei lui Michaelis şi Menton, într-o reacţie enzimică
ce duce la transformarea unui substrat S într-un compus s, sub
acţiunea catalitică a unei enzime E, au loc următoarele etape:
E+S ES E+s
unde ES este complexul intermediar enzimă-substrat. Viteza de
formare şi de desfacere a complexului ES este extrem de mare şi se
pune problema dacă legătura dintre substrat şi enzimă este datorată
unui fenomen de absorbţie sau unei combinaţii chimice.
114

Universitatea SPIRU HARET


VIII.1.2. Proprietăţile generale ale enzimelor
Enzimele au, în primul rând, caracterele generale ale catalizatorilor
şi anume:
a) modifică viteza unei reacţii fără ca ele însele să se consume;
b) cantităţi minime de enzime pot produce transformarea unor
cantităţi foarte mari de substrat;
c) acţiunea enzimelor este reversibilă, conform legii acţiunii
maselor, care se aplică reacţiilor reversibile catalizate de enzime,
catalizatorul nu poate modifica echilibrul, ci numai viteza cu care se
atinge acest echilibru.
Acţiunea enzimei trebuie deci să se exercite, atât asupra reacţiei
de descompunere, cât şi asupra aceleia de sinteză.
Enzimele în soluţie apoasă şi în general în mediul lor de
dispersie se găsesc sub formă coloidală, aceasta datorită greutăţii lor
moleculare mari (de ordinul 35.000 sau un multiplu).
Enzimele, în afară de proprietăţile care decurg din analogia cu
catalizatorii obişnuiţi, mai au o serie de proprietăţi specifice, ce derivă
din structura lor coloidală:
a) au o foarte mare specificitate;
b) au o mare sensibilitate faţă de variaţiile de pH;
c) au o mare sensibilitate faţă de variaţiile de temperatură;
d) sunt foarte sensibile la electroliţi în general.
Se înţelege prin specificitatea unei enzime proprietatea acesteia
de a acţiona catalitic asupra unui singur substrat sau cel mult asupra
unei grupe de substanţe cu proprietăţi chimice comune, şi de a cataliza
anumite reacţii.
Enzimele sunt termolabile, încălzite peste o anumită temperatură,
îşi pierd ireversibil activitatea lor enzimatică. În general, toate enzimele
sunt inactivate printr-o încălzire peste 800C. Temperaturile coborâte nu
distrug activitatea enzimatică, dimpotrivă o conservă; acţiunea frigului
realizează numai o oprire reversibilă a activităţii enzimatice.
Activitatea enzimelor este funcţie de pH-ul mediului în care îşi
exercită activitatea. Pentru fiecare enzimă există o zonă de pH, cu
două valori limită în care îşi exercită activitatea catalitică. Valoarea
pH-ului pentru care activitatea enzimei este maximă se numeşte pH
optim de activitate.
Diverşi ioni pot avea acţiune de stimulare a activităţii enzimatice.
De ex: fosfatazele sunt activate de ionii de Mg2+, lipsa de ionii de Ca2+.
115

Universitatea SPIRU HARET


Ionii metalelor grele Ag, Hg inhibă acţiunea catalitică a enzimelor.
Inhibitori electrolitici puternici sunt fluorurile, cianurile şi sulfurile.
VIII.1.3. Structura enzimelor
Enzimele au caracter coloidal, proteinic, molecula enzimei fiind
formată din două componente şi anume: un suport coloidal şi o
grupare pur chimică, activă.
Componenta coloidală se numeşte apoenzimă şi componenta activă
– coenzimă, iar întregul complex poartă denumirea de holoenzimă.
holoenzima = apoenzima + coenzima
Rolul celor două componente din molecula enzimei este următorul:
- apoenzima stabileşte legătura enzimei cu substratul corespunzător
şi îi conferă specificitatea sa în raport cu substratul respectiv, deci
caracterul de specificitate al enzimei;
- coenzima determină activitatea catalitică propriu-zisă a enzimei
şi, în acelaşi timp, determină şi mecanismul chimic al acestei
activităţi. Coenzima orientează sensul reacţiei de transformare pe care
o suferă substratul, combinat în prealabil cu apoenzima.
VIII.1.4. Clasificarea enzimelor
Clasificarea enzimelor nu se poate face după criteriul structurii
lor chimice, deoarece structura lor este insuficient cunoscută.
Singurul criteriu valabil în stadiul actual al cunoştinţelor îl
reprezintă acela al reacţiei chimice catalizate de o enzimă dată şi
substratul asupra căruia acţionează această enzimă.
Această clasificare cuprinde următoarele grupe principale:
1. Hidrolazele – aceste enzime catalizează reacţii de scindare a
moleculei substratului, cu participarea componentelor apei la
fragmentele care se scindează. Hidrolazele catalizează scindarea
hidrolitică conform reacţiei generale:
R-R' + HOH R-H + R' – OH
2. Transferazele – grupa trasnferazelor cuprinde enzime care
catalizează reacţiile de transfer ale unui rest molecular de pe un substrat
pe alt substrat. Reacţia generală catalizată de aceste enzime este:
R–A + R' – B R–B + R' – A
3. Oxidoreductazele cuprind clasa enzimelor care catalizează
oxidoreducerile, respectiv, transferul de hidrogen şi transferul de
electroni. Tot în această grupă sunt cuprinse peroxidazele şi catalazele.
116

Universitatea SPIRU HARET


4. Liazele şi sintetazele cuprind clasa enzimelor de sinteză fără
hidroliză şi fără oxidoreducere.
5. Izomerazele şi racemazele cuprind clasa enzimelor care
catalizează reacţii de izomerizare şi recemizare.
Aceste grupe principale cuprind grupe şi subgrupe stabilite după
criteriul specificităţii de reacţie şi specificităţii de substrat.
VIII.1.5. Coenzimele
Coenzimele au o importanţă deosebită în cadrul metabolismului,
mai ales la sportivi în timpul efortului fizic intens, tocmai prin faptul că
ele fac legătura între diverse enzime implicate în mecanismul furnizării
energiei necesare efortului. În această ordine de idei, enzimele
constituie „articulaţiile” prin intermediul cărora devine posibil schimbul
de „materie” – hidrogen, acid fosforic sau grupe organice – care de cele
mai multe ori sunt preluate de coenzimele sub forma unor legături
macroergice. Din acest motiv Bücher utilizează pentru coenzime
termenul atât de sugestiv de „metaboliţi de transport”.
Karlson propune clasificarea coenzimelor pe baza reacţiei chimice
la care participă coenzimele, urmând deci clasificarea enzimelor.
Astfel putem menţiona:
1. Coenzimele oxidoreductazelor care catalizează procesele de
oxidoreducere din celulă pe baza transferului de electroni sau de hidrogen
de la un donator – reducătorul, la un acceptor – oxidantul. Din această
grupă fac parte citocromii (transfer de electroni), nicotinamidnucleotidele
(care transferă hidrogen) respectiv NAD şi FMN.
2. Transferazele – enzimele din această grupă catalizează
transportul unei grupări de pe o moleculă pe alta. Aceste reacţii de
transfer se realizează de obicei cu formarea unui complex intermediar
şi în formarea acestui complex rolul de coenzimă revine în general
diferitelor vitamine sau derivaţi vitaminici. De ex. ac. folic (vit. Bc),
biotina, coenzima A (CoA), care catalizează transferul grupării amino
de la un amino acid la un alfa cetoacid ş. a.
3. Hidrolazele, care scindează moleculele organice în compo-
nentele lor, cu ajutorul apei, acţionează de obicei fără coenzime dar
necesită prezenţa ionilor metalici.
VIII.2. Vitamine
Vitaminele se clasifică în două mari grupe;
a) vitamine hidrosolubile – C, P, B;
b) vitaminele liposolubile – A, E, K, F, D.
117

Universitatea SPIRU HARET


VIII.2.1. Vitaminele hidrosolubile
1. Vitamina C (acid ascorbic) intervine în sistemele oxido-redu-
cătoare, are rol în respiraţia celulelor, fiind un donator de hidrogen.
Vitamina C intervine în metabolismul hormonilor steroizi, favorizând
oxidarea tirozinei, fenialaninei. Are rol în metabolismul acidului folic.
Participă la dezaminarea oxidativă a aminoacizilor, fiind un activator al
arginazei.
La nivelul ficatului, ia parte la procesul de glicogeneză şi
gliconeogeneză, mărind cantitatea de glicogen din ficat. Are acţiune
antitoxică şi bactericidă. Influenţează favorabil tonusul general,
rezistenţa la oboseală, aclimatizarea la altitudine şi frig.
Necesitatea de vitamină C creşte în eforturile care determină
oboseală intensă cu solicitare mare a suprarenalelor.
2. Vitamina B1 (tiamina) este coenzima reacţiilor de decarbaxilare a
alfa-cetoacizilor. Tiamina participă la procesele generale de oxido-redu-
cere şi reglează schimburile gazoase, intervine în metabolismul lipidic,
favorizând absorbţia lor, iar prin acţiunea ei lipotropă împiedică
supraîncărcarea grasă a ficatului, intervine în metabolismul protidic şi în
dezaminarea acizilor aminaţi. Tiamina joacă rol important în producerea
de stimuli în nervii periferici şi în refacerea fibrei nervoase post
stimulativ. Deficitul de tiamină generează slăbirea musculaturii, a inimii
şi duce la tulburări în funcţionarea sistemului nervos.
3. Vitamina B2 (riboflavina) formează grupul prostetic al
flavoproteinelor cu rol în procesul fosforilării oxidative, intervine în
transformarea acidului folic în coenzimele lui, în formarea hematiilor, în
producerea corticosteroizilor, în sinteza glicogenului şi catabolismul
acizilor graşi. Riboflavina joacă un rol important în crearea energiei în
procesele aerobe din celule.
Reglează metabolismul bazal, acţionează sinergic cu cantităţi
mici de hormon tiroidian şi inhibă acţiunea în excesul acestui hormon.
4. Vitamina D2 şi vitamina D3 intervin în metabolismul fosfocalcic
prin: creşterea reabsorbţiei intestinale de calciu, favorizarea reabsorbţiei
tubulare renale a fosfaţilor, stimularea reabsorbţiei mineralelor din oase.
Este de asemenea, stimulată activitatea fosfatazelor alcaline. Intervine în
metabolismul glucidic, determinând creşterea glicogenului din ficat şi din
muşchi. Creşte raportul dintre glucide şi acid lactic.
5. Vitamina E (α – tocoferolul) reglează metabolismul acizilor
nucleici, intervenind în procesele de oxidare celulară a citocromilor.
118

Universitatea SPIRU HARET


Participă la formarea hormonului glicogenotrop din hipofiza
anterioară, intervenind, astfel în metabolismul glucidic şi mărind
cantitatea de glicogen hepatic şi muscular, prin mecanism de
oxidoreducere. De asemenea, intervine în procesul de asimilare a
calciului şi a fosforului. Deficitul de vitamină E duce la creşterea
consumului de O2 şi scăderea în creatină a muşchiului striat.
Există argumente biochimice în favoarea folosirii pentru
susţinerea efortului şi favorizarea refacerii având funcţie trofică
pentru muşchi.
6. Vitamina B3 (niacina sau vitamina PP) intervine sub formă de
coenzimă piridinică în procesele oxidative. Vitamina PP intervine în
glicoliza aerobă şi anaerobă, sinteza legăturilor fosfat macroergice,
metabolismul lipidic, sinteza steroizilor suprarenali şi secundar, în
procesul de transaminare a acidului glutamic în acid α - cetoglutaric,
care este puntea de legătură dintre metabolismul proteic şi cel
glucidic. Lipsa acestei vitamine provoacă slăbirea musculaturii şi o
stare de oboseală marcată.
7. Vitamina B6 (piridoxina) intervine în metabolismul aminoacizilor
şi producerea de anticorpi. Creşte sinteza şi metabolismul colesterolului.
Vitamina B6 influenţează tonusul muscular şi coordonarea motrică.
8. Vitamina B12 este coezimă o cu acţiune anabolică în metabo-
lismul proteic, favorizând integrarea aminoacizilor în proteinele tisu-
lare. Are acţiune hematoformatoare.
VIII.2.2. Vitaminele liposolubile
Vitamina A (retinol) intervine în creştere prin stimularea
apetitului. Menţine integritatea celulelor epiteliale, participă la
menţinerea integrităţii membranei celulare şi a particulelor subcelulare
şi are rol de coenzimă în sinteza hormonilor din colesterol.
Necesităţi crescute de vitamina A apar în sporturile de iarnă unde se
pierd cantităţi mari de căldură; la ciclişti şi canotori se administrează doze
mai mari pentru a preveni furunculoza tegumentară.
Vitamina F – să reamintim că sunt acizii graşi polinesaturaţi,
care nu pot fi sintetizaţi de organism.
Vitaminele joacă un rol important în susţinerea efortului sportiv
intens, atât în cadrul perioadei de pregătire, cât şi în competiţii.
În mod obişnuit se recomandă asociaţii polivitaminice conţinând
doze mici, echilibrate de diferite vitamine.

119

Universitatea SPIRU HARET


IX. HORMONII ŞI SUSŢINĂTOARE DE EFORT

IX.1. Hormonii

Hormonii sunt substanţe chimice specifice, elaborate de ţesuturi


glandulare specializate şi organizate, eliminate în sânge şi vehiculate
de acesta către diferite organe şi ţesuturi asupra cărora îşi exercită
acţiunea lor specifică în concentraţie foarte mică.
Ţesuturile glandulare specializate se clasifică după cum urmează:
a. glande exocrine – care elimină secreţia la nivelul suprafeţelor
externe şi interne ale organismului printr-un sistem de canale;
b. glande endocrine – care elimină secreţia direct în mediul
intern al organismului – sânge, limfă ş. a.
Transportul hormonilor cu ajutorul sistemului circulator şi nervos
constituie pentru om două căi majore prin care se asigură transmiterea
informaţiei de la un organ la altul, integrarea proceselor metabolice şi
biochimice care asigură o bună funcţionare a întregului organism.
Hormonii influenţează viteza transformării biochimice la nivel
celular dar nu pot iniţia reacţii biochimice. Toţi hormonii au o acţiune
fiziologică rapidă, după care sunt imediat inactivaţi.
Sistemul endocrin este alcătuit din glandele endocrine în
ansamblul lor şi este influenţat de starea fiziologică a hipotalamusului.
Activitatea glandelor endocrine este controlată de hipofiza ante-
rioară prin intermediul hormonilor tropi elaboraţi de aceasta. La rândul ei,
hipofiza se află sub controlul hipotalamusului care secretă „factorii de
eliberare” ce declanşează sinteza „tropilor” în hipofiză. Se constituie astfel
axa „hipotalamo-hipofizară” alcătuită dintr-o adevărată reţea de reglare în
cascadă. Mecanismul de acţiune al glandelor endocrine este prezentat în
schema din figura 15. Factorul hipotalmatic acţionează asupra hipofizei,
care elaborează un hormon ce stimulează la rândul lui hormonogeneza
într-o glandă endocrină terţă. Hormonul secretat de glanda endocrină terţă
care se află sub controlul hipofizei are acţiune periferică şi exercită şi o
reglare inversă de tip „feed back” asupra hipotalamusului şi adeno-
hipofizei, efectului acţiunii sale este o diminuare a elaborării hormonului
hipofizar care stimulează activitatea glandei endocrine respective.
120

Universitatea SPIRU HARET


Fig. 15 Mecanismul de acţiune al glandelor endocrine

„Factorii de eliberare” (reglare) secretaţi de hipotalamus, pătrund în


sânge prin circulaţia „portal-hipofizară” şi acţionează asupra hipofizei.
Secreţia lor depinde de nivelul hormonilor hipofizari în sânge şi anume,
concentraţia scăzută de hormoni hipofizari determină o creştere a
activităţii secretorii a hipotalamusului, pe când concentraţiile crescute ale
aceluiaşi hormon în sânge duce la reducerea activităţii secretorii a
hipotalamusului.
Unii autori propun pentru „factorii de eliberare” denumirea de
releasing-hormon (RH). Aceştia se caracterizează prin:
- selectivitatea de acţiune, declanşând eliberarea (sau inhibiţia)
din glanda hipofiză în circulaţia sanguină a unui singur hormon
hipofizar. Mărirea concentraţiei de potasiu în spaţiul extracelular este
de natură să stimuleze eliberarea hormonilor respectivi;

121

Universitatea SPIRU HARET


- reacţia organismului la introducerea acestor hormoni este
extrem de rapidă (câteva secunde);
- majoritatea hormonilor de eliberare (RH) secretaţi de
hipotalamus se caracterizează prin faptul că au gruparea – COOH de
la carbonul terminal întotdeauna blocată sub formă de amidă;
- acţionează asupra eliberării hormonilor tropi de către hipofiză
şi realizează transportul acestora din ţesutul glandular în sânge dar nu
influenţează biosinteza lor.
După natura lor chimică hormonii se clasifică în două mari grupe:
a. hormoni de natură peptidică şi proteică şi hormoni derivaţi de la
aminoacizi (tirodieni, calcitonina, insulina, parathormonul, adrenalina,
noradrenalina ş. a.);
b. hormonii steroizi (estrogeni, testosteronul, corticosuprarenali
ş. a.).
După modul în care hormonii influenţează procesul de catabolism
sau de anabolism, se împart în hormonii catabolici (tiroidieni şi
glucocorticoizi) şi hormoni anabolici (insulina, hormoni androgeni şi
hormonul de creştere).
IX.1.1. Mecanismul de acţiune al hormonilor
de natură peptidică şi proteică
Hormonul – mesagerul primar – transmite mesajul său către
organul sau ţesutul ţintă şi trebuie să fie „recunoscut” de un receptor
hormonal specific situat pe membrana celulară. Receptorul celular este
adenilat ciclaza.
Activarea enzimei adenilat ciclaza are ca rezultat sinteza CAMP
(acid adenozin 3', 5' – monofosforic ciclic).
CAMP este inactivat de enzima AMP – fosfodiesteraza.
CAMP este mesagerul secundar care poate acţiona asupra
enzimelor existente în celulă pe două căi:
- fie prin activarea enzimelor;
- fie măreşte viteza de reacţie a enzimelor activate.
Mesagerul secundar are influenţă asupra:
- proceselor de osmoză;
- proceselor de permeabilitate celulară;
- transmiterii influxului nervos.
Hormonul, după ce a interacţionat cu adenilat-ciclaza, circulă în
sânge sub formă de hormon inactiv şi apoi este excretat.

122

Universitatea SPIRU HARET


IX.1.2. Mecanismul de acţiune al hormonilor steroizi
Mecanismul de acţiune al hormonilor androgeni. În funcţie de
intensitatea răspunsului faţă de acţiunea hormonilor androgeni, ţesuturile
pot fi împărţite în două mari categorii: ţesuturi-ţintă care reacţionează
puternic la tratamentul cu androgeni, de exemplu, organele masculine
sexuale secundare şi parţial sistemul nervos central (creierul, în special
hipotalamusul) şi ţesuturile-ţintă care reacţionează puţin sau foarte slab,
de exemplu, ţesutul osos, rinichiul, glandele salivare, muşchii, pielea etc.
Hormonii androgeni acţionează în interiorul celulelor organelor
ţintă la nivelul genetic al acestora în trei etape (fig. nr. 16).

Fig. 16 Mecanismul de acţiune al androgenilor


la nivelul celulelor ţintă
123

Universitatea SPIRU HARET


Prima etapă are loc la nivelul citoplasmei celulare, unde
testosterolul interacţionează cu un receptor hormonal citoplasmatic aflat
în citosolul celular cu care formează un complex hormon receptor, care
reprezintă primul răspuns al celulei la acţiunea hormonului.
A doua etapă – complexul hormon-receptor suferă o modificare
conformaţională, respectiv testosteronul trece în 5–α–dehidro-testos-
teron, formă activă a hormonului şi care reprezintă o amplificare a
răspunsului iniţial a celulei. Această activare are loc sub acţiunea
enzimei 5 α – reductază.
În cea de a treia etapă – forma activă a hormonului, pătrunde în
interiorul nucleului celular, unde se combină cu cromatina celulară,
modificând procesul de transcripţie şi activând un set determinat de
gene, care accelerează sinteza ARN şi favorizează sinteza proteică.
IX.2. Susţinătoare de efort
Cum este şi normal, în obţinerea formei sportive, rolul cel mai
important îi revine antrenamentului sportiv. Antrenamentul are din
punct de vedere anatomo-fiziologic drept scop să creeze o rezistenţă şi
o capacitate de efort mai mare a organismului. În urma efectuării
antrenamentului, în organism se produc o serie de fenomene de
adaptare, care se manifestă mai ales din punct de vedere morfologic şi
structural în aparatul locomotor, în sistemul cardiovascular, apar
modificări biochimice ale sângelui precum şi în activarea reglatoare a
SNC şi a celui neuro-vegetativ, aceste sisteme cunoscând o mărire a
capacităţii de funcţionare în ceea ce priveşte coordonarea anumitor
sisteme şi organe.
În antrenamentul de performanţă contemporan, o mare
importanţă o are redresarea cât mai rapidă a capacităţii de efort înainte
de efectuarea efortului următor. Pentru aceasta se utilizează mai multe
metode care au drept scop scurtarea duratei proceselor de repaus din
organism şi eliminarea rapidă a urmărilor efortului, ba chiar ridicarea,
în măsura posibilităţilor, a potenţialului de efort iniţial. Acestea permit
creşterea frecvenţei, volumului şi calităţii efectuării exerciţiilor, fapt
datorită căruia creşte eficienţa antrenamentului.
Dintre metodele utilizate în creşterea eficienţei antrenamentului, un
rol important îl au mijloacele farmacologice, a căror sarcină principală
este reglementarea dirijată a desfăşurării proceselor metabolice, care se
modifică cel mai mult în perioada eforturilor maxime.
124

Universitatea SPIRU HARET


Farmacologia poate ajuta pregătirea sportivilor în limite
fiziologice, dar nu duce la obţinerea performanţei sportive în mod
direct. Acest lucru se poate realiza pe două căi:
a. susţinerea biologică a marilor eforturi;
b. accelerarea refacerii după efort, prin efecte de compensare.
O problemă dificilă o constituie delimitarea şi clasificarea
categoriilor de substanţe care trebuie considerate agenţi sau substanţe
stimulatoare de efort şi de favorizare a refacerii, mai ales datorită
numărului mare de produse farmaceutice care apar mereu pe piaţă.
Modul de acţiune al acestor substanţe se referă la efectele
favorabile asupra oboselii generale sau locale induse de efort, unele având
efecte antitoxice şi anabolice post-efort, altele psiho- şi mio-relaxante.
Susţinătoarele de efort şi de favorizare a refacerii se clasifică în
două mari categorii:
A. produse farmacologice care au în compoziţia lor substanţe
asemănătoare constituenţilor biochimici naturali ai organismului;
B. produse chimico-farmaceutice străine de constituenţii
biochimici naturali ai organismului şi care sunt utilizate de sportivi
în scopul creşterii artificiale a performanţei. Acestea au fost denumite
produse dopante.
Din prima grupă enumerăm: glucidele, proteinele, aminoacizii
liberi, sărurile minerale şi vitaminele despre al căror rol am vorbit la
capitolele respective.

125

Universitatea SPIRU HARET


X. LISTA CLASELOR DE SUBSTANŢE
ŞI METODE INTERZISE

Organismele responsabile din sport, atât la nivel naţional cât şi


internaţional, îşi alcătuiau propriile liste de „substanţe interzise ” (liste
doping), ceea ce conducea la situaţii confuze. De aceea, la 13 ianuarie
1994, Comitetul Olimpic Internaţional, federaţiile internaţionale şi
comitetele olimpice naţionale au convenit, la Lausanne, să-şi pună de
acord diversele liste doping şi definiţiile respective.
Această listă conţine clasele de substanţe interzise şi substanţele
înrudite (medicamente apropiate ca acţiune farmacologică şi/sau
structură chimică), precum şi informaţii generale despre fiecare dintre
diversele clase de substanţe şi metode interzise.
În cele ce urmează prezentăm ultima listă doping, adoptată de
comun acord de către Comisia Medicală a Comitetului Olimpic
Internaţional, Agenţia Mondială Antidoping şi Grupul de Monitorizare
al Convenţiei Antidoping din cadrul Consiliului Europei care s-a
întrunit la Strasbourg în 14 august 2001.
Această listă este valabilă pentru perioada 1.09.2001 – 31.12.2002.
De la bun început, trebuie făcută precizarea că această listă nu
este o listă statică, ea a cunoscut o permanentă evoluţie în timp
datorită acelora care au recurs la noi şi noi substanţe şi/sau metode de
dopaj pentru ameliorarea artificială a performanţelor.
X.1. Clasele de substanţe interzise
A. Stimulente
Substanţele interzise aparţinând acestei clase includ următoarele
exemple:
amineptine, amifenazol, amfetamine, bromantan, cafeină*,
carfedon, cocaină, efedrine**, fencamfamine, formoterol***, mesocarb,
pentetrazol, salbutamol***, salmeterol***, terbutalină***,… şi
substanţe înrudite.

126

Universitatea SPIRU HARET


* Proba este pozitivă pentru cafeină când concentraţia sa în urină
este mai mare de 12 micrograme/ml.
** Proba este pozitivă pentru catină când concentraţia sa în urină
este mai mare de 5 micrograme/ml. Pentru efedrină şi metilefedrină, o
probă este pozitivă la o concentraţie în urină mai mare de
10 micrograme/ml, iar pentru fenolpropanolamină şi pseudoefedrină,
la o concentraţie în urină mai mare de 25 micrograme/ml.
*** Permise numai sub formă de inhalaţii pentru prevenirea
şi/sau tratarea astmului, cu obligaţia notificării în scris de către
medicul echipei.
La Jocurile Olimpice, sportivii care cer permisiunea să inhaleze
beta-agonişti vor fi asistaţi de către un medic independent.
În cazul salbutamolului, un test este pozitiv în cadrul categoriei I.A
(Stimulente) dacă concentraţia sa în urină depăşeşte 100 nanograme/ml.
NOTĂ. Toate preparatele pe bază de imidazol sunt permise
pentru uz local. Vasoconstrictorii pot fi administraţi numai împreună
cu agenţi anestezici locali. Preparatele locale (ex. nazal, oftalmologic,
rectal) cu adrenalină şi fenilefedrină sunt permise.
B. Narcotice
Substanţele incluse în această clasă sunt următoarele:
buprenorfină, dextromopramidă, diamorfină (heroină), metadonă,
morfină, pentazocină, petidină, … şi substanţe înrudite.
NOTĂ: codeină, dextrometorfan, dextropropoxifen, dihidrocodeină,
difenoxilat, etilmorfină, folcodină, propoxifen şi tramadol sunt permise.
C. Agenţi anabolici
Substanţele interzise incluse în această clasă sunt următoarele:
1. Steroizi anabolici androgeni
a. clostebol, fluoximesteronă, metandienonă, metenolon, nandrolon,
19-norandrostendiol, 19-norandrostendionă, oxandrolonă, stanozolol, …
şi substanţe înrudite.
b. androstendiol, androstendionă, dehidroepiandrosteron (DHEA),
dihidrotestosteron, testosteron*,… şi substanţe înrudite.
Determinări obţinute din profilele metabolice şi/sau măsurători ale
raportului izotopic pot fi utilizate pentru a trasa concluzii definitive.
În cazul unui raport testosteron (T)/epitestosteron (Epit) mai
mare decât 6, pentru a declara o probă pozitivă este necesar un raport
care să conţină teste şi rezultate ale unor investigaţii endocrinologice
longitudinale. În cazul în care aceste teste nu sunt concludente,
127

Universitatea SPIRU HARET


sportivul va fi testat inopinat cel puţin o dată pe lună, timp de trei luni.
Numai după studiul acestor investigaţii, o probă poate fi declarată
pozitivă pentru testosteron.
În cazul în care sportivul refuză colaborarea pentru buna
desfăşurare a investigaţiilor, proba va fi declarată pozitivă.
2. Beta-2 agonişti:
bambuterol, clenbuterol, fenoterol, formoterol*, reproterol,
salbutamol*, salmeterol*, terbutalină*,… şi substanţe înrudite.
*Sunt permise numai sub formă de inhalaţii.
O probă este considerată pozitivă pentru salbutamol ca şi agent
anabolic, pentru o concentraţie mai mare de 1000 nanograme/ml.
D. Diuretice
Substanţele interzise ale acestei clase sunt următoarele:
acetazolamidă, bumetanidă, clortalidonă, acid etacrinic,
furosemid, hidroclortiazidă, manitol*, spironolactonă, triamterenă, …
şi substanţe înrudite.
*Interzis sub formă de injecţii intravenoase.
E. Hormoni peptidici, mimetici şi analogi
Substanţele interzise aparţinând acestei clase sunt următoarele:
Gonadotropina corionică umană (hCG) interzisă numai la bărbaţi;
Hormonul luteinizant (LH);
Hormonul adrenocorticotrop (ACTH, tetracosactide);
Hormonul de creştere (hGH);
Factori de creştere insulinostimulatori (IGF-1);
şi toţi factorii de stimulare respectivi şi analogii lor;
Eritropoietina (EPO);
Insulina
permisă numai pentru acei sportivi care prezintă o notificare prin
care atestă că suferă de diabet şi sunt dependenţi de insulină, notificare
care trebuie obţinută de la endocrinolog sau medicul echipei.
Prezenţa unei concentraţii anormale a unui hormon endogen din
clasa (E) sau a markerilor pentru diagnosticul acestora în urina unui
sportiv constituie o ofensă în afară de cazul în care se dovedeşte a se
datora unei anumite stări fiziologice sau patologice.
X.2. Metodele interzise
Sunt interzise următoarele procedee:
A. Dopingul cu sânge: mijloace de administrare de sânge,
celule roşii şi/sau alte produse din sânge la sportivi, care pot fi
128

Universitatea SPIRU HARET


precedate de prelevarea de sânge de la sportiv, care se antrenează într-
o stare de epuizare.
B. Administrarea artificială de produşi îmbogăţiţi în plasmă
şi oxigen.
C. Manipulări farmacologice, chimice şi fizice.
X.3. Clasele de substanţe cu restricţii
A. Alcoolul
La cererea anumitor federaţii se vor efectua teste pentru etanol.
B. Canabinoide
La cererea anumitor federaţii se vor efectua teste pentru
canabinoide (ex. Marijuana, Hashish). La Jocurile Olimpice se efectuează
teste pentru canabinoide. Constituie doping, concentraţiile în urină mai
mari de 15 nanograme/ml pentru acidul 11-nor-delta 9-tetrahidrocana-
binol-9-carboxilic (THC).
C. Anestezice locale
Injecţiile locale cu anestezice sunt permise în următoarele condiţii:
a) bupivacaina, lidocaina, mepivacaina, procaina, şi substanţe
înrudite, pot fi utilizate, dar nu cocaina. Agenţi vasoconstrictori pot fi
utilizaţi în combinaţie cu anestezice locale;
b) pot fi administrate numai injecţii locale şi intra-auriculare;
c) numai cu notificare din partea medicului echipei.
Este necesară notificarea asupra administrării, acolo unde regula-
mentul autorităţilor medicale responsabile o cere.
D. Glucocorticosteroizi
Utilizarea sistematică a glucocorticoizilor este interzisă atât prin
administrare orală, rectală, cât şi sub formă injectabilă, intravenoasă
sau intramusculară.
Când există justificare medicală, sunt permise injecţiile locale şi
intra-auriculare a glucocorticoizilor. Este necesară notificarea scrisă
asupra administrării, acolo unde regulamentul autorităţilor medicale
responsabile o cere.
E. Beta-blocante
Substanţele incluse in această clasă sunt următoarele:
acebutolol, alprenolol, atenolol, labetalol, metoprolol, nadolol,
oxprenolol, propranolol, sotalol,…şi substanţe înrudite.
Se vor efectua teste pentru beta-blocante, acolo unde regulamentul
autorităţilor medicale responsabile o cere.

129

Universitatea SPIRU HARET


X.4. Lista subtanţelor interzise pentru
care laboratoarele trebuie să raporteze rezultate cantitative
Cafeină > 12 micrograme/ml
Carboxy-THC > 15 nanograme /ml
Catină > 5 micrograme/ml
Efedrină > 10 micrograme/ml
Epitestosteron > 200 nanograme/ml
Metilefedrină > 10 micrograme/ml
Morfină > 1 microgram/ml
19-norandrosteron >2 nanograme/ml la bărbaţi
19-norandrosteron > 5 nanograme/ml la femei
Fenilpropanolamină > 25 micrograme/ml
Pseudoefedrină > 25 micrograme/ml
Salbutamol
(ca stimulent) > 100 nanograme/ml
(ca agent anabolic) > 1000 nanograme/ml
T/Epit >6
I. Clasele de substanţe dopante
A. Stimulente
Din această grupă fac parte următoarele substanţe medicamen-
toase care, din punct de vedere farmacologic, pot fi clasificate în:
A.1. Stimulente psiho-motorii;
A.2. Amine simpatomimetice;
A.3. Stimulente ale sistemului nervos central.
A.1. Stimulente psiho-motorii (amfetamine, cocaina, etilamfeta-
mine, metilfenidat, fenmetrazina, fentermin, cofeina).

Efectele lor farmacologice constau în diminuarea senzaţiei de


oboseală cu instalarea unei sări de euforie, manifestată prin intensificarea
activităţii senzative şi psihomotorii; după faza de excitaţie nervoasă
centrală, în care funcţiile discriminatorii sunt perturbate, aceste droguri
induc o fază depresivă, de decompensare, cu simptome accentuate de
oboseală, expresie a epuizării neurohormonale şi enzimatice. Epuizarea
nervoasă, cu suprasolicitare cardiovasculară şi suprarenală pot produce
uneori accidente. În cazul cofeinei o probă va fi considerată pozitivă când
concentraţia în urină va depăşi 12 micrograme/ml.
130

Universitatea SPIRU HARET


A.2. Amine simpatomimetice (efedrina, metilefedrina, izopre-
nalina, fenilefrina, nafazolina).

Acestea sunt substanţe care acţionează asupra receptorilor


adrenergici de la nivelul muşchilor netezi, muşchiul cardiac şi glandelor
secretorii, reproducând efectele stimulării fibrelor simpatice corespun-
zătoare. Asupra SNC au acţiune stimulatoare. Produc creşterea tensiunii
arteriale, stimulează frecvenţa şi forţa contracţiei cardiace, iar în
anumite condiţii, pot avea efect bradicardizant.
Simpatomimeticele stimulează muşchiul striat, scăzând oboseala,
ameliorând conducerea la nivelul joncţiunii neuro-musculare, produc
hiperglicemie şi diminuează creatinuria.
Această grupă de medicamente, folosite fără indicaţii medicale, pot
provoca diferite tulburări cardiovasculare neurologice, tulburări de
vedere, digestive şi urinare. Deşi aceste substanţe (de exemplu efedrina)
sunt utilizate în tratamentul astmei şi dificultăţilor respiratorii, ele sunt
interzise. Este permisă numai utilizarea a beta-2-antagoniste sub forma de
aerosoli (salbutamol, bitolterol, rimiterol ş.a.).
A.3. Stimulente ale SNC (amifenazol, bemegrid, niketamid,
stricnină, etamivan, picrotoxină).
Stimulentele bulbare, numite şi analeptice bulbare sau cardio-
respiratorii, acţionează predominant asupra centrilor bulbari, mai
evident când aceştia sunt deprimaţi, producând creşterea amplitudinii
mişcărilor respiratorii, tahicardie, hipertensiune arterială. Nu
acţionează direct asupra miocardului, coronarelor şi vaselor sanguine.
Stimulentele medulare produc hiperreflectivitate medulară. Iniţial
excitanţi slabi, produc efecte motorii intense, iar ulterior, convulsii
tetanice. Acţionează prin blocarea transmiterii influxului inhibitor de la
celula Renshaw la motoneuroni. Stimulentele medulare produc creşterea
tonusului centrilor bulbari (respirator, vasomotor), stimulează cortextul
senzitiv. Ca efecte secundare enumerăm stările de hiperexcitabilitate,
anxietate, fenomenele tonice prin excitarea nucleilor subcorticali.
B. Narcotice (morfina, heroina, metadona, codeina, hidrocodona,
petidina). Sunt compuşi naturali semisintetici sau sintetici care acţionează
la nivelul talamusului şi scoarţei cerebrale, diminuă sau suprimă senzaţia
de durere, dar influenţează şi fenomenele psihice care o însoţesc, ceea ce

131

Universitatea SPIRU HARET


duce la apariţia euforiei şi la nevoia de a repeta administrarea, consecutiv
instalându-se toleranţa şi apoi toxicomania.
Efectele adverse ale acestei grupe de medicamente sunt
importante mai ales la nivelul SNC (tremurături, insomnie, delir,
convulsii) şi la nivelul tubului digestiv (greţuri, vărsături, constipaţie).
Supradozajul duce la intoxicaţie acută manifestată prin deprimarea
respiraţiei, cianoza extremităţilor, mioză accentuată, transpiraţii reci
tegumentare, hipotonie musculară, inhibiţie intensă a SNC, până la comă.
C. Agenţi anabolici (metandionona, metiltestosteron, nandro-lon,
stanozolol). Sunt compuşi cu structură chimică puţin diferită de cea a
hormonilor androgeni naturali, reprezentaţi printr-o gamă de derivaţi
sintetici ai testosteronului şi nortestosteronului, având acţiuni predo-
minant anabolizante, important virilizante şi slab psihotone. Aceste
substanţe sunt folosite de sportivi în scopul creşterii masei musculare şi
prin aceasta, a performanţei.

Latura folositoare a medicaţiei cu steroizi anabolizanţi este


cunoscută datorită efectelor specifice şi nespecifice manifestate în
tratarea osteoporozei, distrofiei musculare, în anemia hiporegenerativă
cu scopul de a mări nivelul hemoglobinei sanguine.
132

Universitatea SPIRU HARET


Efectele benefice ale medicaţiei anabolizante sunt, deci, consecinţa
acţiunii de stimulare a biosintezei proteinelor şi îmbunătăţirii bilanţului
mineral (în special al potasiului, calciului, fosforului, magneziului şi
fierului).
Nu trebuie neglijate efectele adverse ale acestei grupe de
medicamente, care, în urma utilizării în doze crescute şi timp
îndelungat, produc reacţii de hipersensibilizare hepatică, modificări
fiziologice, afectează sub diferite forme sistemul nervos central,
modifică meta-bolismul lipidic şi al hidraţilor de carbon.
La bărbaţi administrarea îndelungată a steroizilor anabolizanţi
are efecte inhibitoare asupra secreţiei de hormoni gonadotropi
hipofizari, iar la femei produc efecte virilizante evidente. La sportivi,
concomitent cu creşterea masei musculare şi a capacităţii de lucru a
muşchilor are loc o rămânere în urmă a tendoanelor şi ligamentelor,
ceea ce conduce la creşterea frecvenţei traumatismelor.
D. Diuretice (acetazolamidă, benzthiazidă, bumetanidă, canrenone,
dichlorfenamida, furosemid, spironolactonă, trianterene ş.a.).
Diureticele pot fi clasificate după diferite criterii: structura
chimică, tipuri de diureză, aplicaţii terapeutice. După mecanismul de
acţiune, substanţele care pot influenţa debitul urinar se clasifică în
următoarele grupe:
I. Substanţe care cresc filtrarea sodiului, clorului sau ambilor ioni;
II. Substanţe care împiedică reabsorbţia sodiului, clorului sau
ambilor ioni.
Substanţele diuretice sunt utilizate de către sportivi, uneori abuziv,
din două considerente principale: obţinerea unei reduceri rapide de
greutate în sporturile unde categoriile de greutate sunt bine stabilite,
reducerea concentraţiei de substanţe medicamentoase în urină prin
producerea unei excreţii mai rapide a urinei în scopul reducerii
posibilităţii de detectare a substanţelor dopante. Nu există nici o
justificare medicală pentru scăderea rapidă în greutate la sportivi.
Folosirea diureticelor, prin efectele secundare serioase pe care le
produc, reprezintă un mare factor de risc pentru sănătatea sportivilor.
Pe de altă parte, este evident că aceste tentative contravin eticii
sportive, raţiune pentru care Comisia Medicală a CIO a decis
includerea diureticelor pe lista substanţelor insterzise.
E. Hormoni peptidici şi analogi
Gonadotropina corionică (HCG – gonadotropina corionică
umană). Administrarea HCG şi a compuşilor înrudiţi este considerată
133

Universitatea SPIRU HARET


echivalentă cu utilizarea testosteronului exogen, deoarece conduce la
stimularea secreţiei de hormoni androgeni naturali.
Corticotrophine (ACTH) – administrarea sa este apreciată
echivalentă cu administrarea orală, intramusculară sau intravenoasă a
corticosteroizilor.
Hormonul de creştere (HGH – somatotrophine) – datorită efectelor
secundare diverse cum sunt reacţiile alergice, efectele diabetice şi
acromegalia, în cazul utilizării unor doze crescute, utilizarea HGH de
către sportivi este considerată dăunătoare şi interzisă.
De asemenea, este interzisă utilizarea de către sportivi a tuturor
factorilor de eliberare a hormonilor sus menţionaţi.
Eritropoietina (EPO) este un hormon glicoproteinic produs de
rinichiul uman, hormon ce reglează prin retro-acţiune viteza de sinteză
a erythrocitelor.
II. Metode de dopaj
A. Dopaj sanguin – Transfuzia sanguină este administrarea pe
cale intravenoasă a globulelor roşii sau a compuşilor sanguini
conţinând globule roşii. Aceste produse pot fi obţinute pornind de la
sângele extras de la acelaşi individ (auto-transfuzie) sau de la indivizi
diferiţi (hetero-transfuzie). Se indică în pierderile importante de sânge
sau în anemii grave.
Dopajul sanguin este administrarea de sânge sau de produşi
asemănători conţinând globule roşii unui atlet din alte raţiuni decât ale
unui tratament medical. Aceste practici contravin atât eticii sportive
cât şi deontologiei medicale. Riscurile acestor practici sunt:
- reacţii alergice (erupţii cutanate, febră etc.);
- reacţii hemolitice acute cu dereglări renale în cazul utilizării
unui tip de sânge incorect;
- reacţii târzii ale transfuziei ca febră sau icter;
- transmiterea maladiilor infecţioase (hepatite virale, SIDA);
- dereglarea sistemului circulator şi un şoc metabolic.
În consecinţă, practicarea dopajului sanguin în sport este
interzisă de către Comisia Medicală a CIO.
Comisia Medicală CIO interzice folosirea eritropoietinei ca
metodă de dopaj.
B. Manipulări farmacologice, chimice şi fizice
Comisia medicală a CIO interzice utilizarea de substanţe şi metode
care modifică integritatea şi validitatea eşantioanelor de urină utilizate în
134

Universitatea SPIRU HARET


controalele doping. Printre metodele prohibite, cităm substituirea sau
alterarea urinelor şi inhibiţia excreţiei renale, prin probenecid şi compuşi
înrudiţi.
III. Clase de substanţe supuse unor restricţii
A. Alcoolul
Alcoolul nu este interzis. Cu toate acestea, la cererea unor
Federaţii Internaţionale (tir, scrimă) este controlat nivelul alcoolului în
respiraţie sau sânge.
B. Marihuana
De asemenea, nu este interzisă, dar poate fi controlată la cererea
unor Federaţii Internaţionale.
C. Anestezice locale
Injectarea anestezicelor locale este autorizată în următoarele condiţii:
a) utilizarea procainei, xilocainei etc., dar nu a cocainei;
b) nu se practică decât injecţii locale sau intra-musculare;
c) numai când aplicarea este justificată medical.
Detaliile incluzând diagnosticul, doza şi metoda de administrare
trebuiesc imediat aduse în scris la cunoştinţa Comisiei Medicale CIO.
D. Glucocorticosteroizi
Corticosteroizii naturali sau de sinteză sunt utilizaţi ca substanţe
anti-inflamatori, care alină durerea. Utilizarea lor influenţează
concentraţiile de corticosteroizi circulanţi în corp.
În 1975 Comisia Medicală CIO a fost nevoită să restrângă utilizarea
lor în timpul Jocurilor Olimpice. Este evident că cortico-steroizii sunt
utilizaţi în scop neterapeutic în unele sporturi, pe cale orală, intramus-
culară sau pe cale intravenoasă.
Utilizarea corticosteroizilor este interzisă, cu excepţia utilizărilor
în aplicaţii locale (cale articulară, oftalmologică sau dermatologică), în
inhalaţii (astm, rinite alergice) precum şi în injecţii locale sau intra-
articulare.
Toţi medicii de echipă care doresc să administreze corticosteroizi
unui concurent pe cale intra-articulară sau în aplicaţie locală, au obligaţia
să informeze în scris Comisia Medicală CIO.
E. Beta-blocante (acebutalol, alprenolol, atenolol, metoprolol,
oxprenolol, propranolol, pindolol, timolol).
Substanţele beta-adrenolitice blochează reversibil şi neselectiv
cele două categorii de receptori beta-adrenergici: beta1 de la nivelul
inimii şi beta2 de la nivelul vaselor şi bronhiilor. Câteva blochează cu
135

Universitatea SPIRU HARET


oarecare selectivitate receptorii beta1, dozele terapeutice având
predominant efecte asupra inimii. Aceste blocante beta1 selective sunt
acebutalolul, atenololul şi metoprololul.
În afara efectului antihipertensiv, beta-blocantele au proprietăţi
antiaginoase şi antiaritmice, datorate protejării inimii de influenţele
beta-adrenergice stimulatoare.
În timpul exerciţiului fizic, beta-blocantele cresc diferenţa de
oxigen arteriovenoasă (cu 12%) şi scad saturarea de oxigen a sângelui
din arterele pulmonare.
În doză mare, beta-blocantele dau cefalee, insomnie, greţuri,
astenie, diaree, tulburări vizuale, halucinaţii, erupţii cutanate. Datorită
continuării abuzului de beta-blocante, în câteva sporturi unde efortul fizic
este mai puţin important, Comisia Medicală CIO şi-a rezervat dreptul să
testeze aceste sporturi (în special tirul). Nu fac parte disciplinele sportive
care reclamă rezistenţă, necesitând perioade prelungite ale debitului
cardiac crescut şi depozite mari de substrate metabolice, în care beta-
blocantele diminuează sensibil capacitatea de performanţă.

136

Universitatea SPIRU HARET


BIBLIOGRAFIE

Ambuş I.; Ionescu M. Manual de biochimie medico-sanitară,


Editura Didactică şi Pedagogică, Bucu-
reşti,1970.
Angelescu E.; Cernea F. Probleme teoretice de chimie organică,
Editura Didactică şi Pedagogică,
Bucureşti, 1969.
Demeter A. Fiziologia şi biochimia educaţiei fizice şi
sportului, Editura Sport–turism, 1979.
Drăgan I. Medicina sportivă, Editura Sport-turism,
1982.
Drăgan I. Practica medicinei sportive, Editura
Medicală, Bucureşti, 1989.
Dumitru I.F. Hormonii corpului omenesc, organismelor
animale şi vegetale, Bucureşti, 1989.
Dumitru I.F. Biochimie, Editura Didactică şi Pedago-
gică, 1980.
Ionescu Mircea Biochimia vegetală, Editura „Ceres”,
Bucureşti, 1978.
Iordăchescu D.; Biochimie practică, vol. I şi II, Bucureşti
Dumitru I.F. 1982.
Karlsen P. Manual de biochimie, Editura Medicală,
1976.
Lehninger A.L. Biochimie, Editura Tehnică, Bucureşti, 1987.
Manta I. Biochimie medicală, Editura Didactică şi
Pedagogică, Bucureşti, 1985.
Nuţă G.H.; Buşneag C. Investigaţii biochimice, Editura Didactică
şi Pedagogică, Bucureşti, 1977.
Padieu P. Biosynthèse des protéines musculaires et
section du nerf moteur. Bull. Soc. Chim.
Biol., 1959, vol. XLI.
137

Universitatea SPIRU HARET


Perry S.V. Muscular Contraction, in Comparative
Biochemistry. A Comprehensive Treatise.
Ed. Marcel Florkin and Howard S. Mason,
vol. II, Academic Press Inc., New York,
1961.
Soru E. Biochimie medicală, vol. I şi II, Editura
Medicală, 1959.
Vâjială Graziela; Cercetări privind biotransformarea şi
Lamor Mia; excreţia unor compuşi anabolizanţi de
Potzaichin G. provenienţă indigenă, Bucureşti, 1986,
1987 şi 1988.
Vâjială Graziela; Influenţa susţinătoarelor de efort asupra
Ionescu C.; Lamor Mia; organismului sportivului, Consfătuirea de
Potzaichin G. medicină sportivă, 1988.
Vâjială Graziela; Doping–Antidoping, Editura Fest, Bucureşti,
Lamor Mia 2002
Weber H.H. Chemical Reaction during Contraction
and Relaxation, in Molecular Biology,
Processes of Nerve Conduction and Muscle
Contraction. Ed. D.Nachnansen Academic
Press Inc., New York, 1960.
Zaslisvili M.M. Rolul actinei din ţesutul muscular şi câteva
probleme ale teoriei contracţiei musculare.
Biochimÿa, 1959, nr. 4, p. 612.
* * * Metode curente pentru analize de
laborator clinic, Editura Medicală, 1982.

138

Universitatea SPIRU HARET


CUPRINS

I. NOŢIUNI INTRODUCTIVE DE CHIMIE ŞI BIOCHIMIE


I.1. Structura atomului …………………………………………. 5
I.2. Noţiunea de structură chimică ……………………………... 12
I.3. Legături chimice în compuşii organici …………………….. 14
I.4. Grupările funcţionale ………………………………………. 17
I.5. Izomeria compuşilor organici ……………………………… 22
I.6. Noţiuni introductive de biochimie …………………………. 28

II. PROTIDE
II.1. Clasificarea protidelor …………………………………….. 31
II.2. Aminoacizi (monoprotide) ...……….……………………... 32
II.3. Peptide-Polipeptide …………………………….………….. 38
II.4. Proteine …………………………………………………… 40

III. LIPIDE
III.1. Lipide simple …………………………………………….. 47
III.2. Lipide complexe …………………………………………. 49
III.3. Metabolismul lipidelor …………………………………… 49
III.4. Rolul lipidelor în organism ………………………………. 55

IV. GLUCIDE (ZAHARIDE)


IV.1. Monoglucide (OZE) ……………………………………... 57
IV.2. Metabolismul glucidelor …………………………………. 66

V. METABOLISMUL ENERGETIC. CICLUL LUI KREBS


PROCESUL DE FOSFORILARE OXIDATIVĂ
V.1. Ciclul lui Krebs …………………………………………… 75
V.2. Oxidări celulare, fosforilarea oxidativă şi acumularea de
energie ………………………………………………………….. 78
139

Universitatea SPIRU HARET


V.3. Fosforilarea oxidativă …………………………………….. 81
V.4. Metabolismul energetic. Corelaţii între tipurile de efort
fizic şi tipul metabolic asociat …………………………………. 84

VI. METABOLISMUL MINERAL. METABOLISMUL APEI


ŞI AL IONILOR MINERALI
VI.1. Metabolismul apei ……………………………………….. 89
VI.2. Echilibrul acido-bazic (EAB) ……………………………. 91
VI.3. Metabolismul ionilor minerali …………………………… 96
VI.4. Structura şi importanţa unor substanţe azotate neproteice
în funcţionalitatea organismului supus efortului ……………….. 100

VII. BIOCHIMIA CONTRACŢIEI MUSCULARE


VII.1. Structura funcţională a muşchiului striat ………………... 105
VII.2. Compoziţia chimică a muşchiului striat ………………… 106
VII.3. Biochimismul contracţiei musculare ……………………. 109
VII.4. Influenţa efortului asupra musculaturii striate …………... 112

VIII. ENZIME ŞI VITAMINE


VIII.1. Enzime …………………………………………………. 114
VIII.2. Vitamine ………………………………………………... 117

IX. HORMONII ŞI SUSŢINĂTOARE DE EFORT


IX.1. Hormonii …………………………………………………. 120
IX.2. Susţinătoare de efort ……………………………………... 124

X. LISTA CLASELOR DE SUBSTANŢE


ŞI METODE INTERZISE
X.1. Clasele de substanţe interzise ……………………………... 126
X.2. Metodele interzise ………………………………………… 128
X.3. Clasele de substanţe cu restricţii ………………………….. 129
X.4. Lista substanţelor interzise pentru care laboratoarele trebuie
să raporteze rezultatele cantitative ……………………………... 130

BIBLIOGRAFIE ………………………………………………….. 137

140

Universitatea SPIRU HARET