PROTEINE

(note de curs)

Proteinele intră în componența organismelor vii cu cel mai înalt grad de

complexitate, varietate moleculară şi specificitate faţă de organ sau specie; sunt
prezente în toate celulele regnului vegetal şi animal în proporţie de peste 50% din
greutatea uscată; îndeplinesc funcţii esenţiale pentru viabilitatea unui sistem
deschis oricât de simplu:
o structurală (proteinele membranelor celulare şi subcelulare),
o mecanică-contractilă (proteinele musculare: actina şi miozina);
o de susţinere (elementul de susţinere al ţesutului conjuctiv: colagen, elastină);
o de depozit (ovalbumina, cazeina, ceruloplasmina);
o transport (proteinele plasmatice transportoare ale gazelor respiratorii:
hemoglobină, mioglobină);
o imunologică ( γ-globuline sau anticorpi);
o de reglare genică (represori biochimici implicaţi în exprimarea informaţiei
genetice);
o catalitică (proteine cu rol de catalizatori: enzime);
o de reglare a activităţii metabolice (hormoni proteici).
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt polimeri covalenţi a zeci sau
sute de unităţi structurale, aminoacizi. Aminoacizii (AA) sunt molecule organice
care au în componenţa lor, două grupări funcţionale: - NH 2 (amino) şi – COOH
(carboxil), legate de acelaşi atom de carbon α.
α
H2N – CH – COOH
│

1
 R

În structura proteinelor organismului uman, există un număr de ≈ 20 de AA

naturali, care se impun prin proprietăţi fizice şi chimice specifice. O parte dintre
aceştia sunt sintetizaţi prin mecanisme proprii celulare. Din acest motiv, se numesc
neesenţiali.
Cei care ajung în organism numai pe cale alimentară sunt definiţi ca fiind,
esenţiali (metionina, valina, leucina, izoleucina, lizina, fenilalanina, triptofan şi
treonina). Acestora li se adaugă aminoacizii semiesențiali (cisteina, tirozina și
histidina) care pot fi sintetizați de organismul adult dar nu și de sugar.
Policondensarea (unirea) unităţilor structurale duce la formarea de lanţuri
peptidice. Dacă numărul de fragmente este cuprins între 2-10, compuşii se numesc
oligopeptide, iar la un număr de peste 10, polipeptide.
Structurile au la bază legături peptidice. Acestea se formează, prin
eliminarea unei molecule de apă, între gruparea α-amino a unui aminoacid şi
gruparea α-carboxil a altui aminoacid.

H2N – CH – COOH + H2N – CH – COOH →

| |
R1 R2
H2N – CH – CO – NH – CH – COOH + H2O
| |
R1 R2
(dipeptid)

Multe peptide îndeplinesc, în organism, funcţii biologice importante:

2
o glutationul – stimulează activitatea diferitelor enzime; este un tripeptid, care se
găseşte în cantitate mare în drojdia de bere, în ficat (170 mg%) şi splină (100
mg%)
o angiotensina I şi II – prezintă acţiune hipertensivă şi stimulatoare a activităţii
musculaturii netede, reglează balanţă sodiului şi metabolismul apei; intervine în
secreţia primară de aldosteron;
o vasopresina – are acţiune antidiuretică;
o ocitocina – acţionează asupra musculaturii netede (mai ales, a uterului);
o glucagonul – are acţiune hiperglicemiantă, mărind ritmul glicogenolizei
hepatice prin reactivarea fosforilazei ficatului;

La un anumit grad de condensare, lanţurile polipeptidice lineare şi

unidirecţionale pot forma “edificii” tridimensionale. Aceste edificii cu proprietăţi
noi sunt molecule proteice. Între polipeptide şi proteine există doar o graniţă
arbitrară. Proteinele regnului animal pot fi clasificate, după structură în:
o holoproteine (proteine simple), care prin hidroliză eliberează, numai aminoacizi
o heteroproteine (proteine conjugate), care prin hidroliză pun în libertate
aminoacizi şi o grupare neproteică (grupare prostetică).

Cele mai importante holoproteine sunt:

o histonele şi protaminele, care se găsesc în nucleul celular, asociate salin cu
acizii nucleici; participă la structurarea materialului genetic, în cromozomi;
o albuminele, ce prezintă solubilitate crescută în apă şi conţin, aproape, toţi
aminoacizii în proporţii, relativ egale;

3
 Serumalbumina este cunoscută ca factor reglator, în menţinerea constantă a
presiunii osmotice, între spaţiile celulare şi transportor al compuşilor cu molecule
mici, în sânge.
Globulinele prezintă greutăţi moleculare mari şi ocupă toate
compartimentele celulare. Din aceată clasă fac parte imunoglobulinele (γ-
globuline), cu rol în apărarea organismului împotriva agresiunii virotice;
Scleroproteinele au origine animală şi se găsesc numai în spaţiul
extracelular. Sunt insolubile în apă, având structură fibrilară. Intră în compoziţia
ţesutului conjunctiv.
Acestei clase aparţin: colagenul, elastina, keratina şi fibroina.
Colagenul reprezintă 25% din materialul proteic al organismului, fiind
localizat în oase, tendoane, cartilagii şi dinţi. Unităţile formative (tropocolagen) iau
naştere în spaţiul extracelular; se asociază spontan, formând fibra de colagen cu
structură ordonată.
Elastina se găseşte, alături de colagen şi polizaharide, în majoritatea
ţesuturilor conjunctive, mai ales în cele cu o mare elasticitate (ligamente, pereţi
vasculari); este insolubilă în apă.
Polimerul prezintă o structură dezordonată, fiind alcătuită din lanţuri
polipeptidice răsucite haotic, dar puternic solidarizate. Această conformaţie îi
conferă elasticitate şi extensibilitate.
Elastina se poate asocia şi, cu o cantitate de lipide. Acumularea masivă a
acestora, perturbă metabolismul proteinei, favorizând apariţia arteriolosclerozei.
Prin degradarea colagenului se eliberează hidroxiprolina, aminoacid care nu
mai poate fi utilizat la refacerea peptidului. O parte este catabolizată în ficat, iar o
alta este eliminată prin urină. Dozarea hidroxiprolinei în plasmă şi urină are
valoare de diagnostic în monitorizarea diferitelor stări patologice însoţite de
colagenolize (hiperparatiroidism primar sau afecţiuni osoase).

4
 Ţesutul conjunctiv bogat în colagen şi elastină suferă modificări structurale
şi funcţionale cu înaintarea în vârstă, mai ales la nivelul pielii şi vaselor de sânge.
Maladiile ţesutului conjunctiv apar datorită modificărilor cantitative şi/sau
calitative ale constituienţilor săi, sau din lipsa parţială ori totală a unor enzime
specifice.
Enzimopatiile frecvente sunt din categoria mucopolizaharidozelor şi
colagenozelor (lupus eritematos, sclerodermie, poliartrită).
Elastina se poate asocia şi cu o cantitate de lipide. Acumularea masivă a
acestora perturbă metabolismul proteinei, favorizând apariţia arteriolosclerozei.

Heteroproteinele sau proteinele conjugate se clasifică în funcţie de natura

grupării lor prostetice:
o glicoproteine, care conţin o moleculă de glucid (mono sau oligozaharid). Se
subîmpart în mucoproteine, prezente în substanţa fundamentală a ţesuturilor
conjunctive, şi glicoproteine propriu-zise, răspândite în plasmă.
o fosfoproteine, prezentând acidul fosforic esterificat, ca radical prostetic; se
găsesc în cantitate mare în lapte (cazeina);
o lipoproteine, ce conţin o moleculă de lipid (colesterol, triglicerid) în asociere cu
lanţul peptidic, prin intermediul interacţiilor hidrofobe sau polare; se găsesc în
membranele celulare şi mitocondriale, plasma sanguină şi gălbenuşul de ou;
Acidul hialuronic este un mucopolizaharid din seria glicozaminoglicanilor,
prezent în ţesuturile conjunctiv, epitelial şi nervos.
Între altele, este un hidratant biologic al pielii, care atrage şi reţine circa 70%
din greutatea sa în apă pentru o hidratare îmbunătăţită. Descoperirea că volumul
de acid hialuronic scade cu vârsta a dus la utilizarea acestuia ca ingredient
bioactiv în produsele de îngrijire a pielii, menţinând supleţea, tonicitatea şi
elasticitatea epidermei.
5
 Heparina reprezintă un alt mucopolizaharid din seria glicozaminoglicanilor
cu acţiune anticoagulantă. Această proprietate derivă din abilitatea compusului
de a inhiba funcţia trombinei. De asemenea, heparina joacă un rol important în
procesul de clarifiere a plasmei, prin eliberarea în circulaţia sanguină a
lipoprotein lipazei din pereţii capilarelor, enzimă ce acţionează asupra
chilomicronilor şi lipoproteinelor cu densitate foarte joasă.
o metaloproteine, ce prezintă un atom de metal (Fe, Cu, Zn), ca radical neproteic.
Feritina, forma de depozitare a fierului în organism, este prezentă la nivelul
splinei, măduvei osoase şi a ficatului. Transferina (sau siderofilina) transferă fierul
de la nivelul mucoasei duodenale, în organe şi ţesuturi. Ceruloplasmina transportă
cupru şi, uneori, catalizează reacţiile de oxidoreducere.
o cromoproteine alcătuite, alături de materialul proteic, dintr-o substanţă colorată.
Se subîmpart în: hemoproteine (hemoglobina, mioglobina, citocromi,
peroxidaza) şi flavoproteine (colorate în galben, a căror grupare prostetică
derivă de la vitamina B2 – riboflavină).
Hemoglobina şi mioglobina pot transporta, datorită hemului structural, gazele
respiratorii (O2 şi CO2). Hemul conţine un atom de Fe2+.
Acest lucru favorizează legarea moleculelor de gaz. Orice modificare de valenţă
a fierului, blochează fixarea oxigenului, iar hemoglobina (Hb) sau mioglobina
(Mb) îşi încetează activitatea.
Deoarece Hb are o conformaţie tetramerică, ea poate transporta până la 4
molecule de oxigen, în timp ce Mb, cu structură monomerică, doar o singură
moleculă.
Flavoproteinele catalizează reacţiile de oxidoreducere ale metabolismului
aerob.

6
o nucleoproteine, ce prezintă acizii nucleici: :acid deoxiribonucleic (ADN) sau
ribonucleic (ARN), ca radical prostetic.

După conformaţia lor tridimensională, proteinele se mai pot clasifica în:

o proteine fibrilare, insolubile în apă (colagen, elastină);
o proteine globulare, solubile în apă (albumine, globuline).
Unele proteine (miozina, fibrinogenul) prezintă caractere intermediare,
fibrilare şi globulare.

Secvenţa specifică aminoacizilor în lanţul polipeptidic constituie structura

primară a unei proteine. Răsucirea lanţurilor polipeptidice într-o structură
complexă, menţinută prin legături disulfurice sau de hidrogen, constituie structura
secundară a proteinei, cea mai obişnuită fiind aceea a unei spirale (α-helix).
Aranjarea lanţurilor răsucite în straturi, cristale sau fibre specifice constituie
structura terţiară a proteinei menţinută de forţe interatomice slabe (legăturile de
hidrogen sau forţele van der Waals). Structura cuaternară constă în agregarea a
două sau mai multe molecule identice sau asemănătoare într-un complex
heteroproteic (hemoglobina).
Plasma sanguină conţine o anumită cantitate de aminoacizi
(aminoacidemia) variabilă între 35 şi 65 mg%, fiind expresia echilibrului dinamic
dintre cantitatea de aminoacizi care trece în plasmei şi cea care se pierde
permanent.

Metabolismul proteinelor

7
 În perioada postprandială, ca urmare a degradării proteinelor alimentare
sub acţiunea enzimelor proteolitice, se elimină în intestin aminoacizii care se
absorb în cea mai mare parte pe cale portală şi, într-o măsură foarte mică, pe cale
limfatică. Aminoacizii resorbiţi pe cale limfatică ajung direct în circulaţia
sistemică, în timp ce aminoacizii care au luat calea portală străbat ficatul, fiind
metabolizaţi în proporţie de 20 – 80%.
Procentul de aminoacizi reţinuţi de ficat depinde de necesităţile
metabolice locale şi variază la diverşi aminoacizi: unii sunt metabolizaţi aproape
exclusiv la nivelul ficatului (arginina, histidina, lizina), în timp ce alţii sunt
metabolizaţi şi în alte ţesuturi. Ficatul eliberează în circulaţia sistemică nu numai
aminoacizii de provenienţă exogenă, ci şi pe cei sintetizaţi prin reaminarea şi
transaminarea unor cetoacizi rezultaţi din metabolismul intermediar protidic,
lipidic şi/sau glucidic.
În afara aminoacizilor de origine hepatică în plasmă se descarcă
permanent şi o cantitate de aminoacizi rezultați din catabolismul şi remanierile
proteinelor tisulare. Cercetările efectuate cu radioizotopi au precizat că turnover-ul
(degradarea şi sinteza) proteinelor endogene corespunde unui ritm mediu de 80 –
100 g de proteină tisulară zilnic; cel mai intens fiind cel al mucoasei intestinale;
acest turnover reprezintă nu numai reînoirea celulară, dar şi înlocuirea produşilor
de secreţie.
Aminoacizii exogeni și cei endogeni intră, fără nici o diferenţiere, în
„fondul metabolic comun de aminoacizi”. Din acest fond comun fiecare ţesut sau
celulă își extrage permanent aminoacizii necesari sintezei de noi proteine în
procesul de creştere şi remaniere a proteinelor uzate, pentru sinteza unor
constituenţi proteici specifici (hormoni, enzime, etc) sau a unor substanţe azotate
neproteice (creatină, colină, glutation). Din fondul comun de aminoacizi se pierde

8
zilnic prin urină 1,1 g aminoacizi liberi şi 2 g conjugaţi, deoarece aminoacizii
filtraţi la nivelul glomerulului renal nu se reabsorb total în tubii uriniferi.
Procesele de degradare şi sinteză a proteinelor se desfăşoară, în organism, în
funcție de cerințele organismului. Proteinele nu se depozitează într-un organ sau
ţesut specializat. Întotdeauna aportul sporit de proteine este urmat de o
intensificare a proceselor de degradare, iar reducerea ingestiei alimentare măreşte
viteza reacţiilor de sinteză.
Organismul are capacitatea de a menţine un echilibru permanent între
aportul şi eliminarea de proteine. Stabilirea echilibrului azotat depinde de ingestia
exogenă de aminoacizi în condiţiile în care importantă este nu numai masa
proteică, ci şi calitatea (conţinutul în aminoacizi esenţiali).
Utilizarea aminoacizilor se face predominant pentru sinteza de proteine
tisulare şi sanguine, în toate celulele. Proteinele tisulare sunt constituenţi extrem de
labili, care suferă permanent procese de catabolism concomitent cu procese de
sinteză. La adultul normal există un echilibru dinamic între aceste procese. În
schimb în perioada de creştere ritmul sintezelor îl depăşeşte pe cel al degradărilor
proteice şi se acumulează noi proteine în organism. În perioada de senescenţă
avansată, echilibrul este deviat în sens invers.
Pentru a sintetiza molecula proteică este necesar ca în fondul metabolic
celular să fie prezenţi toţi aminoacizii necesari, lipsa unuia singur făcând
imposibilă sinteza. Realizarea secvenţei caracteristice a aminoacizilor în lanţul
peptidic este controlată de acizii nucleici.
Catabolismul aminoacizilor se efectuează predominant în ficat (peste 80%),
iar restul în rinichi şi alte ţesuturi. Principalele mecanisme generale de degradare a
aminoacizilor sunt dezaminarea, transaminarea şi decarboxilarea.

9
 1. Dezaminarea oxidativă – constă în eliminarea unei molecule de amoniac
(NH3), din cadrul structurii unui aminoacid, cu formare de cetoacid; se întâlneşte
doar la organismele animale.
Reacţiile de acest tip se desfăşoară cu participarea unor enzime, având în
structura lor NAD+ (forma oxidată). Acesta preia hidrogenul şi-l transferă lanţului
respirator.
În ţesuturi, se desfăşoară cu mare intensitate dezaminarea oxidativă a
acidului glutamic, sub acţiunea catalitică a glutamat dehidrogenazei (ce are în
structura sa NAD+). Acidul α-cetoglutaric rezultat devine un acceptor de grupări
amino în reacţiile de transaminare, ceea ce face din aminoacid un important
intermediar al metabolismului proteic.
Cetoacidul care rezultă din dezaminare poate urma mai multe căi
metabolice :
o ciclul acizilor tricarboxilici (Krebs), în care este oxidat complet până la CO2 şi
H2O cu eliberare de energie; această cale este parcursă în special când
organismul se găseşte în carenţă energetică.
o ciclul Krebs, parcurs în sens anabolic, sintetizând în final glucoză şi glicogen;
această variantă metabolică constituie substratul procesului de gluconeogeneză
(care se realizează în cea mai mare parte la nivelul ficatului şi în mai mică
măsură la nivelul rinichiului) şi este accesibilă numai pentru anumiţi aminoacizi
denumiţi glucoformatori (glicocol, alanină, treonină, valină, histidină, acid
aspartic, acid glutamic, serină, lizină, cistină, prolină şi hidroxiprolină).
o sinteza de lipide, proces la care participă atât aminoacizii glucoformatori cât şi
cei cetoformatori. Din aminoacizii glucoformatori se formează acid piruvic prin
dezaminare. Din aminoacizii cetoformatori (leucină, izoleucină, triptofan,
fenilalanină, tirozină) se sintetizează corpii cetonici.

10
 2. Transaminarea – se referă la transferul unei grupări amino (-NH2) de la
un aminoacid la un cetoacid, în prezenţa aminotransferazelor. Enzimele se găsesc
în mitocondrii sau citoplasmă şi prezintă în structură un derivat de la vitamina B 6
(piridoxal fosfat). Coenzima (piridoxal fosfat) poate fixa aminoacidul formând,
iniţial, baza Schiff. Prin intermediul acesteia are loc transaminarea, decarboxilarea
AA sau deshidratarea serinei și desulfurarea cisteinei.
În urma degradării, se vor forma aminoacizi şi cetoacizi noi, care intră în
ciclul Krebs sau în alte serii metabolice. Reacţia reprezintă o cale de formare a
aminoacizilor neesenţiali.
Reacţia este reversibilă, echilibrul fiind îndreptat prioritar spre formarea
componentei utile organului respectiv, la un moment dat. Cele mai importante
aminotransferaze sunt glutamat oxaloacetat transaminaza (GOT) şi glutamat
piruvat transaminaza (GPT), conform denumirilor uzuale clinice.
GPT-ul este o enzimă specifică ficatului, care difuzează excesiv în plasmă,
în diferite afecţiuni hepatice. Cantităţi mari de GOT se găsesc în miocard. După
infarctul miocardic, această enzimă este eliberată în plasma sanguină, în
concentraţie mare. Dozarea plasmatică a acestor aminotransferaze prezintă un
interes deosebit în diagnosticarea unor maladii.
3. Decarboxilarea – reprezintă procesul de eliberare a unei molecule de
CO2, din structura unui aminoacid cu formare de amine biogene. Mecanismul
acestei reacţii se desfăşoară sub acţiunea unei enzime (aminoacid decarboxilaza)
care are în componenţă piridoxal fosfatul, derivat de la vitamina B6.
Reacţia este caracteristică în special pentru degradarea bacteriană a
aminoacizilor şi stă la baza proceselor de putrefacţie care au loc în colon, atunci
când ajung cantităţi mari de proteine nedigerate. Prin decarboxilarea aminoacizilor
se obţin amine, dintre care unele de importanţă biologică deosebită printre care
cadaverina din lizină, putresceina din ornitină, histamina din histidină. Tot prin

11
procese de decarboxilare se sintetizează noradrenalina din tirozină sau serotonina
din triptofan.
Amoniacul rezultat al dezaminării aminoacizilor, precum şi cel care
ajunge la ficat ca urmare a proceselor de putrefacţie intestinală, devine toxică în
exces, în special pentru celulele nervoase; concentraţia amoniacului în sânge
oscilează între 0,1 – 0,2 mg%. Pentru menţinerea acestor limite, inofensive
organismului, au loc procese de detoxifiere extrem de eficiente. Acestea sunt
reprezentate de ureogeneză (formarea ureei) şi biosinteza glutaminei (fixarea
temporară şi reversibilă a amoniacului pe molecula acidului glutamic).
Formarea ureei se desfăşoară în cadrul unei secvenţe ciclice de reacţii
cunoscută și sub numele de ciclul ureogenetic sau ciclul Krebs-Henseleit, la nivelul
mitocondriei sau citoplasmei hepatocitului. Procesul este consumator de energie şi
împiedică acumularea de amoniac liber în concentraţii prea mari. Energia necesară
desfăşurării ciclului ureogenetic este furnizată de compuşii macroergici specifici.
Ureea poate fi transportată prin sânge la rinichi, în formă liberă; nu există un
prag de eliminare renală, astfel încât toată cantitatea sintetizată este rapid excretată.
Valoarea uremiei la adult este de 20-40 mg/100 ml de plasmă, iar cantitatea zilnic
excretată ajunge până la 15-30 g/24 ore ceea ce demonstrează viteza de desfăşurare
a ureogenezei şi intensitatea catabolismului proteic.
Glutamina prezintă, în plasmă, concentraţii de 6–10 mg% considerate
fiziologice. Biosinteza compusului are loc în toate celulele eliberatoare de amoniac
(ficat, muşchi, rinichi şi intestin). Transportată la ţesuturi, glutamina se poate
scinda în acid glutamic şi amoniac, care se elimină apoi prin urină, sub forma
sărurilor de amoniu. Procesul devine esenţial în viaţa organismelor amoniotelice.
Concentraţia amoniacului creşte în timpul eforturilor musculare de
anduranţă sau după o intensă activitate cerebrală. Ţesutul nervos devine extrem de
sensibil la modificările cantitative ale amonemiei peste limitele fiziologice.

12
Hiperamonemia apare în tulburări hepatice cronice cu deficienţe de detoxifiere
ducând la intoxicaţii foarte grave.
Creatina este un compus azotat, total dependent de metabolismul proteic,
având ca precursori doi aminoacizi: glicocolul şi arginina. Îndeplineşte funcţie
energetică la nivel muscular, deşi sinteza sa are loc în rinichi şi ficat. Creatina sau
acidul metil guanidin acetic a fost descoperită în 1832.
De abia în 1923, s-a constatat prezenţa a 95% din totalul creatinei existente
în organism la nivelul muşchilor scheletici (1/3 se găseşte în formă liberă, iar restul
sub formă de creatinfosfat). Reprezintă prima cale de resinteză a ATP-ului în
contracţia izometrică. Suplimentarea de creatină sub forma diferitelor produse
previne oboseala musculară postefort.
Din hepatocite, creatina ajunge pe cale sanguină în muşchi, unde se menţine
într-un echilibru permanent, cu forma sa fosforilată:

creatin fosfokinaza
creatină + ATP ↔ creatinfosfat + ADP

Sensul reacţiei depinde de intensitatea contracţiei musculare şi de

concentraţia ATP. Reacţia este catalizată de creatin fosfokinaza şi este corelată cu
procesele generatoare de energie: glicoliza şi fosforilarea oxidativă.
Energia chimică, stocată în structura creatin fosfatului, este utilizată indirect
în contracţia musculară, prin intermediul ATP-ului. Aşa se explică de ce, în urma
unei contracţii musculare de scurtă durată şi intensitate moderată, nu se pun în
evidenţă modificări ale concentraţiei de ATP, deşi, activitatea musculară este
dependentă de energia eliberată de acesta.

13
 Refacerea ATP consumat în cursul efortului este atât de rapidă, încât devine
practic simultană cu scindarea sa.
Procesul resintezei ATP din 2 molecule de ADP se desfăşoară sub acţiunea
conjugată a mai multor sisteme eficiente (glicoliză, fosforilare oxidativă) şi în
prezenţa miokinazei (enzima specifică muşchiului):

2 ADP ↔ ATP + AMP

Dozarea creatinkinazei oferă informaţii preţioase pentru depistarea

diverselor afecţiuni musculare, cum ar fi distrofiile. Creatina poate fi degradată, la
nivel muscular, în anhidrida sa (creatinina). Aceasta este eliberată în sânge şi, apoi,
eliminată la nivel renal, prin urină.
Creatina şi creatinina sunt compuşi azotaţi neproteici, al căror nivel sanguin
poate fi ridicat tranzitoriu în urma unui efort fizic intens; revenirea la valorile
fiziologice se realizează după 30 de minute postefort. Activităţile sportive, care
depăşesc posibilităţile organismului în resinteza de creatinfosfat, conduc la
creşterea nivelului creatininei plasmatice şi a excreţiei urinare.

Valorile creatinemiei considerate fiziologice sunt de 0,7-1,5 mg% la bărbaţi

şi 0,5-1,3 mg% la femei. În repaus, creatina serică are valori mai mari la sportivi,
comparativ cu nesportivii; iar după eforturi prelungite cresc până la 1,9 ± 0,3 mg%;
valori care se menţin încă 12-20 de ore postefort.
Eliminarea urinară de creatinină este corelată cu masa de țesut muscular şi
nu poate fi influenţată de alimentaţie. Creatinina este excretată exclusiv prin
filtrare glomerulară, iar în insufucienţe renale hiperconcentraţia acesteia precede
creşterea azotului neproteic total. În distrofiile musculare, nivelul creatininei serice
se modifică.

14
 În funcţie de raportul dintre azotul proteic introdus (1) şi cel eliminat (2), se
disting 3 situaţii:
 balanţă azotată echilibrată (1) ≈ (2), condiţie caracteristică unui adult sănătos;
În anumite limite organismul se poate menţine în stare de balanță azotată
echilibrată, chiar dacă sunt temporar crescute sau diminuate aporturile proteice
alimentare. Cantitatea minimă de proteine necesară pentru menţinerea acestei stări
este de circa 50 g/zi și corespunde unor eliminări urinare minime de azot
(aproximativ 7 g/zi).
 balanţă azotată pozitivă (1) > (2), specifică unui organism în creştere sau în
convalescenţă;
În perioada de creştere, în timpul sarcinii şi al lactaţiei, organismul trece
printr-o perioadă de bilanţ pozitiv în care eliminările azotate sunt inferioare
aportului, iar excesul de azot este înglobat în proteinele sintetizate.
 balanţă azotată negativă (1) < (2), prezentă în subnutriţie sau în caz de
traumatisme.
Cand aportul proteic alimentar scade sub valoarea minimă, eliminările
depăşesc ingestia şi se instalează balanța azotată negativă; se consumă din azotul
obținut prin catabolizarea proteinelor proprii (musculatură, ficat).
Valoarea nutritivă a proteinelor este determinată de compoziţia lor şi de
gradul de digestibilitate; se calculează prin diferenţa dintre azotul conţinut de
proteinele ingerate şi cel eliminat prin tubul digestiv (0,5 – 1,5 g/zi).
Proteinele animale sunt în general mai digerabile decât cele vegetale.
Substanţele proteice introduse în organism au proprietatea de a stimula
metabolismul. Acţiunea stimulatoare este denumită „acţiune dinamică specifică”
(ADS). În acest caz, proteinele posedă cea mai mare ADS.

15
16