ENZIME

A. Caracteristici generale
B. Mecanismul de acțiune
C. Clasificarea enzimelor
1. Descrierea claselor de enzime şi exemple.
2. Utilizarea enzimelor ca indici în diverse patologii.
Prezentarea claselor de enzime şi a
principalilor reprezentanţi
Clasificarea enzimelor și un sistem numeric codificat → IUBMB = Uniunea
Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară − Comisia de enzime
 Subclasa Exemple
Clasa
(reacția catalizată) (nume uzuale)
EC 1 → reacții de oxidoreducere ce - Dehidrogenaze
OXIDOREDUCTAZE decurg cu schimb de electroni, - Oxidaze
de atomi de hidrogen sau cu - Oxigenaze
preluare de oxigen
EC 2 → reacții de transfer ale unor - Transaminaze
TRANSFERAZE grupări de la un substrat donor - Kinaze
la unul acceptor
EC 3 → reacții de scindare hidrolitică - Glicozidaze
HIDROLAZE (sub acțiunea apei) a unor - Lipaze
legături covalente - Peptidaze
EC 4 → reacții de scindare a unor - Decarboxilaze
LIAZE legături covalente fără
intervenția apei
EC 5 → reacții de izomerizare - Izomeraze
IZOMERAZE - Epimeraze
- Racemaze
EC 6 → reacții de formare a unor - Sintetaze
LIGAZE legături covalente - Carboxilaze
 CLASA 1: OXIDOREDUCTAZE

 Oxidoreductazele catalizează reacţii de oxido-reducere ce

implică transfer de atomi de hidrogen, transfer de
electroni sau preluare de oxigen

 Se clasifică în mai multe subclase (21 de subclase) în

funcție de gruparea funcțională asupra căreia acționează
 Clasificare sistematică: - 21 subclase
Subclase:
 1.1. – catalizează reacţii la grupări CH-OH
 1.2. – catalizează reacţii la grupări aldehidice sau cetonice
 1.3. - catalizează reacţii la grupări –CH-CH-
 1.4. - .....
 -----
 -----
 1.21. – catalizează reacţii la legături X-H şi Y-H pentru a forma o
legatura X-Y

• Subclasa 1.1. conţine 6 sub-subclase: 1.1.1., 1.1.2., 1.1.3., 1.1.4, 1.1.5,

1.1.99
• Sub subclasa 1.1.1 are 291 reprezentanţi !!!
 Clasificare simplificată:

Dehidrogenaze
 catalizează reacţii de dehidrogenare/hidrogenare

Citocromi (transelectronaze)
 catalizează reacţii de transfer de electroni

Oxidaze
 catalizează reacţii de oxidare a substratelor cu O2 sau peroxizi
 1.1. Dehidrogenaze
Reacţia generală:
 1. 1. 1. Dehidrogenaze piridinice

 funcţionează cu coenzime NAD+/NADH + H+ sau NADP+/NADPH + H+

derivate din nicotinamidă (vitamina PP)
 se cunosc peste 250 de enzime ce funcţionează cu NAD(P)
 H O O
H H
C C
H 2H H
NH2 NH2 + H+
SH2 + NAD+ (NADP+) S + NADH +H+ (NADPH + H+)
H + H
N H N
2H H

R R

NAD (NADP) NADH (NADPH)

(forma oxidata) (forma redusa)

 reacţiile catalizate de dehidrogenazele piridinice sunt reversibile

 coenzimele NAD(P) sunt solubile în apă şi de obicei difuzează liber putând
fi folosite de către alte enzime
 sunt răspândite în toate organismele vii şi sunt esenţiale pentru procesele
metabolice
 enzimele cu NAD – implicate mai ales în procese energetice
 enzimele cu NADP – în procese de biosinteză
1. 1. 1. Dehidrogenaze piridinice - exemple

 alcool dehidrogenaza
NAD+ O
NAD+ O
CH3-CH2-OH CH3-C
CH3-CH2-OH H CH3-C
H
alcool NADH+H+ acetaldehida +
alcool NADH+H acetaldehida

 malat dehidrogenaza

 lactat dehidrogenază
Dehidrogenaze piridinice – aplicații practice

 formele oxidate şi reduse ale NAD au spectre de absorbţie diferite –

proprietate utilă pentru analiză
 Se face monitorizarea creșterii sau scăderii absorbanței la 340 nm
 (λmax a NADH)
 1.1.2. Dehidrogenaze flavinice
 funcţionează cu cofactori
– FMN flavinmononucleotida
– FAD flavinadenindinucleotida
 sunt derivaţi din riboflavină (vitamina B2)
 au ca şi substrate specifice:
o nucleotidele piridinice reduse
o aminoacizii
o α-hidroxiacizii
o aldehidele
 intervin în procese fundamentale energetice - catena de respiraţie şi
ciclul ATC
 în multe cazuri cofactorii flavinici sunt legaţi covalent (puternic) de
apoenzimă şi nu disociază de aceasta (spre deosebire de NAD)
Dehidrogenaze flavinice - exemple

 FMN reductază

COOH COOH
 succinat dehidrogenază FAD
CH2 CH

CH2 CH
FADH2
COOH COOH

Acid succinic
Succinat Acid fumaric
Fumarat
(SH2) (S)
O O
H
N O2 + H2O N
HN HN
 xantinoxidază O
N N N N
O H H2O2 O H
H H

Xantina Acid uric

 1.2. Citocromi (transelectronaze)
 Catalizează reacţii de transfer de electroni
 sunt hemoproteine intracelulare esenţiale pentru procesele de
respiraţie celulară şi fotosinteză
 se găsesc în toate organismnele aerobe, fiind localizaţi în
membrana mitocondrială internă, reticul endoplasmatic,
cloroplaste
 Citocromii sunt compuşi coloraţi cu spectre de absorbţie
caracteristice şi diferite în funcţie de starea de oxidare a ionului
metalic (Fe2+/Fe3+ ; Cu1+/Cu2+)
 hemoproteine intracelulare
 Citocromul b și c

 Citocromul a3

https://www.sciencedirect.com/topics/agricultural-and-biological-sciences/cytochromes
 Formele oxidate și reduse ale citocromilor sunt interconvertibile
- 1e-
cit (Fe2+ ) cit (Fe3+ )
+1e-

 Respirație celulară mitocondrială

QH2 + 2 cit b+c1 (Fe3+) Q + 2 cit b+c1 (Fe2+) + 2H+
Ubichinona Ubichinona
redusă oxidată

https://chem.libretexts.org/Courses
  familia citocromilor P450 (CYP)

• sunt enzime membranare cu rol important

în biosinteza şi metabolizarea hormonilor
steroidici, colesterolului dar şi a unor
compuşi exogeni (medicamente, toxine)

https://www.researchgate.net/publication/283521791_Cytochrome_P450_in_Cancer_Susceptibility_and_Treatment/figures?lo=1
 1.3. Oxidaze

 Enzime ce catalizează reacţii de transfer de H sau electroni

de la un donor la oxigen ca acceptor
 Sub sub grupe mai importante:
• Oxigenaze

• Hidroxilaze

• Peroxidaze
1.3. OXIDAZE
Exemple: Glucozoxidaza
- catalizează oxidarea glucozei la δ-D-glucono-1,5-lactona
- este un dimer glicozilat (fiecare monomer conţine o moleculă FAD) cu o componentă
glucidică bogată în manoză
- specificitate ridicată pentru glucoză
- utilizată pentru dozarea glucozei din fluide biologice şi din alimente, pentru îndepărtarea
glucozei din anumite produse, în biosenzori, în produse pentru igiena orală

C H2OH C H2OH
H O H GOD H O
H GOx H
OH H + O2 OH H O + H2O2
OH OH OH
H OH H OH

 - D-glucoza -D-glucono-1,5-lactona
 1.3.1.Oxigenaze

Monooxigenaze
 oxidaze cu funcţie mixtă, transferă un atom de oxigen pe
substrat iar celălalt îl transformă în apă

Dioxigenaze (oxigen transferaze)

 transferă 2 atomi de oxigen pe substrat

Exemple de oxigenaze
 Fenilalanin hidroxilază (fenilalanin 4-monooxigenază)

• catalizează conversia fenilalaninei la tirozină

• este un tetramer alcătuit din 2 dimeri ce conţin fiecare 2 subunităti cu ioni de Fe2+
• acționează în prezența derivatului de acid folic = Tetrabiopterina (BH4)
• deficienţa – PKU (fenilcetonuria)
Exemple de oxigenaze
 Tirozinaza (monofenol monooxigenază)
– catalizează oxidarea fenolilor (Tirozina)
 prezentă în plante şi organisme animale
 enzimă cu cupru implicată în producerea melaninei
 deficienţa - albinism
 Albinism

► inhibarea tirozinazei - stopării biosintezei melaninelor

► se manifestă prin pierderea pigmentaţiei părului şi a pielii

 Albinism-tirozinază pozitiv
- este prezentă enzima
- melanocitele nu sunt capabile să producă melanină din motive care nu se referă direct la enzima tirozinaza

 Albinism-tirozinază negativ
- fie enzima tirozinaza nu se produce sau se produce intr-o forma nefuncțională

25
 au o vedere deficitară
 sunt ușor predispuși la cheratoză și cancer de piele (dacă nu sunt protejati de
radiațiile solare)
 Linii de șoareci albinoși - sunt utilizate pentru cercetarea biomedicală

Pinguinul Snowdrop
Grădina Zoologică Bristol (Anglia)

Floquet de Nue
Grădina Zoologică
Barcelona (Spania)
Claude
California Academy of Sciences

26
Exemple de oxigenaze
 15,15`-dioxigenaza
 catalizează scindarea oxidativă a β-carotinei la două molecule retinal

 localizată în mucoasa intestinală dar şi în alte ţesuturi (ficat, rinichi, retină)

 1.3.2. Peroxidaze

 Familie de enzime ce catalizează reacţii de tipul :

• diferă prin natura chimică a donorului

► Hem-peroxidaze
o mieloperoxidaza
o eozinofilperoxidaza răspunsul imun antimicrobian și înnascut
o lactoperoxidaza
o tiroidperoxidaza biosinteza hormonilor tiroidieni
 Exemple de peroxidaze

Glutation peroxidaza = donorul este Glutationul redus (G-SH):

2G-SH + H2O2 → G-S-S-G + 2H2O
2G-SH + ROOH → G-S-S-G + R-OH + H2O
G-S-S-G + NADPH+H+ → 2 G-SH + NADP+

 Exista 4 forme de GPX

 GPX1 – universal răspandită, în citosol (glicoproteina tetramerica cu Se, Selenocisteina in
centrul activ, Masa 84000 Da)
 GPX2 – în citosolul celulelor din epiteliul gastrointestinal

 GPX3 – plasma, extracelular

 GPX4 (PHGPX) – universal răspandită, descompune hidroperoxizii fosfolipidici

 Catalaza (EC 1.11.1.6)

2H2O2 → 2 H2O + O2

 Aproape universal răspândită, mai bine reprezentată în ficat

 Localizată subscelular în peroxizomi
 Hemoproteină tetrameră (500 AA/monomer)
 pH optim neutru
 inhibată de ioni de Cu2+ şi de cianuri
 Superoxid dismutaza (E.C. 1.15.1.1):

2 O2•- + 2 H+ → O2 + H2O2

 Neutralizează anionul radical superoxid O2•- la oxigen molecular și

peroxid de hidrogen
 CuZn-SOD – în citosolul tuturor celulelor eucariote: (heterodimer
cu masa 32 kDa în hematiile de la bovine)
 Mn-SOD – în mitocondrii
 Fe-SOD – în bacterii
 La om exista 3 forme – una extracelulară
 Exemple
Subclasa
Clasa (nume
(reacția catalizată)
uzuale)
EC 2 → reacții de transfer ale - Transaminaze
TRANSFERAZE unor grupări de la un - Kinaze
substrat donor la unul
acceptor
 CLASA 2: TRANSFERAZE

 sunt enzime care intervin în reacţiile biochimice în care are loc

transferul unei grupe de pe un substrat (donor) pe un al doilea substrat
(acceptor).

 aceste enzime au o pondere ridicată (30% din totalul enzimelor)

 în funcție de natura grupării transferate:
• C1 – transferaze: metiltransferaze; acil transferaze;
hidroximetiltransferaze
• Amino transferze
• Glicozil transferaze
• Fosfotransferaze, etc.
C1 – transferaze
• metiltransferaze
 Catalizează transferul grupării metil, -CH3, de la un substrat donor la unul acceptor
 Principalul donor de grupare metil în organism este Metionina activatăsub formă de
S-adenozil metionină (SAM)

SAM
+ 3(-CH3) H3C +
H2N CH2 H3C N CH2
COOH H3C COOH
Gli Betaina glicocolului
 C1 – transferaze
• acil transferaze
 Catalizează transferul de grupări acil
 Grupările acil provenite din diverși acizi carboxilici sunt activate sub formă de tioesteri, cu
Coenzima A → Acil Coenzima A
 exemplu: acid acetic → acetil CoA
 C1 – transferaze
• hidroximetiltransferaze
 Catalizează transferul de grupări –CH2−OH
 Coenzima acestor transferaze este acidul folic activat = THF (tetrahidrofolat)
  Aminotransferaze = transaminaze
 Catalizează transferul de grupări amino de la un aminoacid la un -cetoacid
 Transaminazele au drept coenzimă piridoxalfosfatul (PLP) si piridoxaminfosfatul (PMP)

 -Cetoacizii
acidul piruvic, acidul oxalilacetic şi acidul a-cetoglutaric
 Aminoacizii
acidul glutamic (pentru regnul animal) şi acidul aspartic (pentru plante)
 COOH COOH
CH3 CH3
(CH2)2 (CH2)2
+ C O GPT + HC NH2
HC NH2 C O
COOH ALAT COOH
COOH COOH
Acid glutamic Acid piruvic Acid -cetoglutaric -Alanina

COOH COOH COOH COOH

(CH2)2 CH2 (CH2)2 CH2

+ GOT +
HC NH2 C O C O HC NH2
ASAT
COOH COOH COOH COOH

Acid glutamic Acid oxalilacetic Acid -cetoglutaric Acid aspartic

38
  Fosfotransferaze (kinaze)
 Catalizează transferul de grupări fosfat
 Cel mai important donor = ATP

glucokinaza
Creatin kinaza
 Subclasa Exemple
Clasa (reacția (nume
catalizată) uzuale)
EC 3 → reacții de scindare - Glicozidaze
HIDROLAZE hidrolitică (sub - Lipaze
acțiunea apei) a unor - Peptidaze
legături covalente
 CLASA 3: HIDROLAZE

 sunt enzime ce catalizează reacții în care diverse legături covalente

sunt scindate hidrolitic (sub acțiunea apei) .

 aceste enzime, spre deosebire de alte clase, NU necesită cofactori

 sunt enzime foarte importante pentru procesul de digestie
 în funcție de natura tipul legăturii scindate, cele mai importante
subclase sunt:
• glicozidaze
• esteraze
• peptidaze
  Glicozidaze
 Catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor glicozidice din oligo și poliglucide

Intoleranța la lactoză (deficiență în

activitatea lactazei)
 Imposibilitatea de a digera lactoza din lapte
 Cauza intolaranței= absența sau readucerea
activității lactazei (enzimă produsă de mucoasa
intestinulii subțire)
 Simptomele intoleranței la lactoză pot fi controlate
printr-o dietă săracă în lactoză
Amilaze
• Enzimă ce hidrolizeazp amidonul la
maltoză, maltotrioză, dextrine
• Catalizează hidroliza legăturilor
(α1→4) glicozidice
• Se găsesc in salivă, suc intestinal,
sânge (produse în pancreas)
• Prin acest proces de hidroliză în
prezența amilazelor, amidonul este
utilizat ca sursă de energie, prin
eliberarea glucozei
 Esteraze
 Catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor esterice
 Sub subclase importante:
• Lipaze și fosfolipaze – catalizează hidroliza legăturilor esterice
cu elibrare de glicerol și acizi grași
• Fosfoesteraze – catalizează hidroliza esterilor fosforici (cum
sunt fosfatazele acide și bazice, nucleazele și nucleotidazele)
 Lipaze (triacilglicerol ester hidrolaze)
 sunt o familie de peste 80 de carboxilesteraze care catalizează hidroliza legăturilor
esterice din trigliceride (TG) pentru a forma acizi grași liberi și glicerol
 Exista tipuri de lipaze care pot sǎ accepte şi alte substrate (esterii colesterolului,
etc)
 Sunt rǎspândite în microorganisme, plante și animale, unde joacă un rol important
în metabolismul lipidelor.
 Enzimele pot fi obținute din diverse surse, animale, vegetale și microbiene
 Cea mai importantă este lipaza pancreatică - E.C. 3.1.1.3
Lipazele se pot clasifica:

• triacilglicerol lipazele digestive - implicate în

aborbţia lipidelor;
• triacilglicerol lipazele plasmatice - implicate
în metabolismul lipoproteinelor;
• triacilglicerol lipazele intracelulare - implicate
în producerea de energie şi semnalizarea
celularǎ

46
  Fosfolipaze

 fosfolipaza A1 – catalizează reacția de hidroliză cu eliberarea AG din pozitia ;

 fosfolipaza A2 – catalizează reacția de hidroliză cu eliberarea AG din pozitia b;
 fosfolipaza B – catalizează reacția de hidroliză cu eliberarea ambilor AG din structura fosfolipidelor;
 fosfolipaza C – catalizează reacția de hidroliză a legăturii fosfoesterice dintre glicerol si restul fosfat;
 fosfolipaza D – catalizează reacția de hidroliză a legăturii fosfoesterice dintre restul hidroxil X cu
eliberarea acidului fosfatidic
47
  Peptidaze
 Catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor peptidice din structura
peptidelor și proteinelor

► localizarea procesului de hidroliză :

- endopeptidazele care acţionează asupra legăturilor peptidice dintre aminoacizii
intracatenari – pepsina, tripsina, chimotripsina
- exopeptidazele care acţionează specific la capetele catenelor polipeptidice şi pot fi
de două tipuri
- aminopeptidaze (capătul N-terminal)
- carboxipeptidaze (capătul C-terminal)
► formă inactivă - zimogen (pepsinogen, tripsinogen, etc.)
- procese autoprotolitice  enzimelor biologic active
► localizare - sucul gastric, pancreatic şi intestinal
 Subclasa Exemple
Clasa (reacția (nume
catalizată) uzuale)
EC 4 → reacții de scindare - Decarboxilaze
LIAZE a unor legături
covalente fără
intervenția apei
 sunt enzime ce catalizează reacții în care diverse legături covalente
sunt scindate fără intervenția apei.
Exemple:
 Decarboxilazele -cetoacizilor

 Decarboxilazele aminoacizilor
 Subclasa Exemple
Clasa (reacția (nume
catalizată) uzuale)
EC 5 → reacții de - Izomeraze
IZOMERAZE izomerizare - Epimeraze
- Racemaze
 sunt enzime ce catalizează diverse reacții de izomerizare.
• Izomerizarea cis – trans
• Inversarea configurației unui atom de C asimetric (L ↔ D)
• Epimerizarea ozelor

• Maleat-izomeraza (maleat cis-trans izomeraza) catalizează conversia acidului maleic la

acidul fumaric

• Epimerizarea ozelor
 Subclasa Exemple
Clasa (reacția (nume
catalizată) uzuale)
EC 6 → reacții de formare a - Sintetaze
LIGAZE unor legături - Carboxilaze
covalente
 enzime ce catalizează formarea de legături covalente
 enzime importante pentru biosinteza moleculelor și formarea de noi
legături necesită aport energetic (în general sub formă de ATP).

 Se clasifică în 6 subclase, în funcție de tipul legăturii formate:

• EC 6.1 – legătura C – O
• EC 6.2 – legătura C – S
• EC 6.3 – legătura C – N
• EC 6.4 – legătura C – C
• EC 6.5 – legătură P – O
• EC 6.6 – legătură N –metale (chelați)
 Exemplu – reacția de carboxilare (formare de legătură C – C)
 ENZIME
A. Caracteristici generale
B. Mecanismul de acțiune
C. Clasificarea enzimelor
1. Descrierea claselor de enzime şi exemple.
2. Utilizarea enzimelor ca indici în diverse patologii.
 Utilizarea enzimelor ca indici în diverse patologii

 Monitorizarea activitătii enzimelor în plasma este

importantă pentru diagnosticul și managementul unui
spectru larg de boli.
 Totuşi nu orice creştere a concentratiei unor enzime în
sange se datorează unei degradaări celulare

 Alte posibile cauze includ :

 Creşterea intensităţii metabolismului celular.
 Proliferarea celulară ( ex. neoplazia )
 Creşterea intensităţii sintezei enzimatice
 Obstrucţia secreţiei
 Afecţiunile hepatice
caracteristice animalelor carnivore domestice

- numărare şi formule sanguine (hematologie)

- dozaje serice (biochimie)
- alanil aminotransferaza (ALAT)
afecţiunile hepatocelulare
- aspartat aminotransferaza (ASAT)
- fosfataza alcalina (PA)
afecţiunile tractului biliar
- gama-glutamil- transpeptidaza (GGT)
- acizii biliari
- uree
- glucoza
- bilirubină
- analiză de urină (mai rar efectuate la animale)
 Activitatea ALAT şi ASAT
62

► activitatea ALAT (GPT) este în mod esenţial situată la nivelul

ficatului (localizare citoplasmatică) , activitatea musculară fiind
neglijabilă
► creşterea activităţii de peste 3 ori peste limita normală admisă,
ESTE SPECIFICĂ unei afecţiuni hepatocelulare

► activitatea ASAT (GOT) este crescută în ficat , în muşchi,

eritrocite, rinichi, pancreas
► creşterea activităţii serice NU ESTE SPECIFICĂ unei leziuni
hepatocelulare
 creşterea activităţii ASAT
- afecţiuni hepatice
- leziuni musculare (miozite, miopatie, traumatisme,injecţii)
- hemoliză

 Interpretarea rezultatelor pentru activitatea ASAT

- determinare hematocritului (ca măsură a hemolizei)
- dozarea creatin-kinazei (evidenţierea leziunilor musculare)
- activitatea ALAT

63
Fosfatazele alcaline
► ţesuturi - intestin, rinichi şi ficat
► separate şi caracterizate 3 izoenzime:
PA intestinale
PA hepatice
PA induse de steroizi (origine hepatică)

64
 • creşterea activităţii PA este considerată semnificativă
şi poate fi consecinţa unor diverse afecţiuni
- lipidoza hepatică
- hipertiroidism
- diabet zaharat
- obstrucţii biliare extra-hepatice (mai frecvente)
- sindromul CUSHING spontan
- leziuni la nivelul oaselor

• cauzele frecvente ale creşterii activităţii PA

- apariţia unei hepatopatii
parenchimoase
- sindromul CUSHING (hiperadrenocorticism = este
rezultatul unei hipersecreţii de hormoni corticosterozi a
corticosuprarenalelor)
- tratamente pe bază de glucocorticoizi
 g-glutamil transpepetidaza (GGT)
66

 creşterea activităţii GGT

- lipidoza hepatică
- hipertiroidism
- diabet zaharat
- obstrucţii biliare extra-hepatice (mai frecvente)

● mai puţin sensibilă (comparativ cu fosfatazele alcaline) în detectarea

afecţiunilor hepatobiliare la câine

● la pisici prezintă o sensibilitate / specificitate mai ridicată comparativ cu

PA, cu excepţia cazului de lipidoză hepatică felină
Parametrii serici ce pot fi utilizaţi în hepatologia
carnivorelor domestice permit evaluarea:
- integrităţii hepatocitelor - ALAT şi ASAT
- integrităţii sistemului biliar – PA şi GGT

Valoare
Pisica Câine
UI / l la 37ºC
ALAT 15 - 100 10 - 80
ASAT 20 – 70 20 – 50
GGT < 10 < 10
PA 20 – 160 10 – 90
Explorările musculare

metode enzimologice
– activitatea creatinkinazei serice (CK)

► localizarea CK:
- muşchi scheletici, miocard, creier
- în cantităţi reduse în tubul digestiv, rinichi, tiroidă
- conţinutul de CK în ţesutul hepatic este neglijabil

68
► Valorile medii ale activităţii CK
( exprimate în U / litru)

câine 4 - 8
pisică 13 - 27

► Valorile serice normale sunt influenţate de vârstă

 la animalele tinere valori sunt mai ridicate, de
până la 4 ori comparativ cu animalele adulte

69
■ Activitatea CK = indicator SENSIBIL dar NESPECIFIC al alterărilor
funcţiei musculare
- creştere moderată :
 activitate fizică intensă şi prelungită
 injecţii intramusculare
 intervenţii chirurgicale
 biopsii musculare
- doar creşterile marcante, la valori de peste 10000 U/l sau creşteri
moderate sau persistente la valori de aproximativ 2000 U pot avea o
semnificaţie clinică

■ activitatea CK:
-medicina umană  evidenţierea leziunilor miocardului
-medicina veterinară  afecţiuni musculare scheletice
 urmărirea leziunilor musculare se utilizează dozarea activităţii
CK în paralel cu dozarea activităţii ASAT

► activitate CK ridicată indică o leziune

musculară activă sau recentă (de tip inflamaţie
sau necroză)
- activitate CK ridicată, ce persită în timp, indică
că procesul lezionar este încă într-o fază activă
- activitate ASAT crescută, corelată cu o
activitate CK normală indică că procesul lezionar
nu mai este activ

71
 Diagnosticul de laborator în cazul pancreatitei acute

 Posibile cauze ale pancreatitelor:

• factori nutriționali
• obezitate (pegată de o dietă bogată în lipide
și săracă în carbohidrați)
• anumite medicamente sau substanțe toxice

 Parametrii plasmatici:
- amilaza serică
- lipaza

72
  - Amilaza serică și lipaza
► creşterea activităţii amilazei serice la câini :
- reducerea filtrării glomerulare (afecţiuni renale)
(evaluarea activităţii amilazice este moderată, mai mica de 3 ori faţă de valoarea
normala superioară)
- inflamaţii ale pancreasului
(valori de 10 ori mai mari faţă de normal)
► cauzele şi interpretarea unei creşteri în activitatea lipazei sunt identice
cu cele descrise pentru amilaza

Valorile de referinţă Valorile de referinţă

 - Amilaza serică Lipază
185 – 700 U/l 13 – 200 U/l
 Pisici
 – Amilaza serică şi lipaza

► amilaza nu constituie un parametru utilizat în diagnosticarea

pancreatitei
►amilaza îşi menţine activitatea în limite normale chiar şi la
apariţia unor inflamaţii la nivel pancreatic.
► creştere accentuată a activităţii lipazice în cazul pancreatitelor
- valorile de referinţă sunt cuprinse între 0 – 83 U/l

74