TPPA, ANUL II

VITAMINE HIDROSOLUBILE

INTRODUCERE
Vitaminele hidrosolubile contin un numar mare de substante. Acestea includ acidul
ascorbic si un complex de vitamina B. Vitaminele hidrosolubile sunt abosrbite rapid de
catre organism, iar cele inutile sunt eliminate prin urina. Asadar, trebuie consummate in
mod adecvat in dieta zilnica. Unele vitamine hidrosolubile se pierd in procesul de
gatire. Trebuie tinut cont de acest aspect in timp ce studiati recomandarile lor.

COMPLEXUL DE VITAMINE B

Mai multe substante au fost identificate si grupate in aceasta grupa. Trebuie mentionat
faptul ca fiecare vitamina B este una diferita prin nume, structura si functie.

Sase dintre aceste vitamine, si anume, tiamina, riboflavina, niacina, piridoxina, acidul
folic si vitamina B12 sunt incluse in RDA, deoarece au fost stabilite cerinte exacte pentru
acestea, prin cercetare. Toate aceste vitamin sunt esentiale in alimentatia umana.

TIAMINA

Tiamina, cunoscuta si sub numele de vitamina B1, a fost extrasa prima oara in anul 1926
din orez de catre Jansen si Donath. Acestia au extras 100mg cristale din 100kg orez.

Ulterior, aceasta a fost sintetizata in anul 1936 de catre R.R. Williams si acum este
disponibila pe piata sub forma de clorhidrat de tiamina.

Numele de tiamina este derivat din structura chimica a inelului sau. Tiamina consta in
pirimidina substituita si tiazol, legate de o punte de metilen. Exista mai ales in diferite
forme inter-convertibile fosforilate, in special pirofosfat de tiamina (TPP). Este foarte
solubil in apa si este usor divizat la caldura in solutii alcaline sau neutre.

Functii

Functia de baza a tiaminei ca si coenzima este legata de eliberarea energiei din glucoza
si depozitarea sa dub forma de grasime, astfel incat energia sa fie disponibila pentru o
crestere normala si functionala a corpului.
TPPA, ANUL II

Pirofosfatul de tiamina, forma de coenzima a tiaminei, este necesar pentru catalizarea

oxidarii carbohidratilor din organism. Aceasta reactie elibereaza energie in system.

Tiamina este necesara pentru mentinerea functiei normale a 3 dintre sistemele

organismului – gastrointestinal, sistemul nervos si cardiovascular.

Sistemul gastrointestinal – tiamina ajuta la producerea energiei necesare celulelor

muschilor netezi si a glandelor secretoare. In lipsa sa, exista deficit de tonus muscular si
de secretii gastrice, ca urmare poate duce la apetit scazut, indigestie, constipatie si o
functie slaba a stomacului.

Sistemul nervos – are nevoie de glucoza ca sursa de energie pentru functionarea sa.

Atunci cand tianina lipseste, energia nu este eliberata si nervii nu sunt capabili sa
functioneze, cu pierderi de rapuns si alerte, rezultate fiind apatia, oboseala si
iritabilitate. Daca deficitul continuatesuturile nervoase pot fi deteriorate , cauzand
durere si in final paralizie.

Sistemul cardiovascular – daca furnizarea energiei nu este continua, din cauza lipsei
tianinei, muschiul inimii este slabit, puteand duce la insuficienta cardiaca. Peretii
vaselor de sange devin slabiti, vasele se pot dilate si lichidul se poate acumula in partea
inferioara a picioarelor.

Surse alimentare

Aproape toate alimentele, exceptand zaharurile, grasimile si uleiurile, contin tiamina.

Legumele, nucile, semintele oleaginoase, cerealele integrale, orezul fiert si mazarea sunt
surse bune de tiamina. De asemenea, legumele verzi si alimentele animale, precum
laptele, ouale, pestele si carnea sunt surse de tiamina.

Cu toate acestea, alimentele contin doze mici si este necesar consumul variat de
alimente pentru a satisface nevoia zilnica de tiamina.

Principala sursa de tiamina din dieta Indiana sunt cerealele, insa rafinarea acestora
reduce continutul tiaminei. Fierberea orezului ajuta la conservarea tiaminei. Aceasta
fiind solubila in apa, se pierde atunci cand apa in care au fiert cerealele este aruncata.
Gatitul indelungat distruge, de asemenea, unele tiamine.

In conditii obisnuite de gatit, majoritatea pierderilor tiaminei apar din cauza solutiei si
nu din cauza inactivarii caldurii. Daca apa de gatit nu este aruncata, cea mai mare parte
a tiaminei (85-95%) este retinuta.
TPPA, ANUL II

Doza zilnica recomandata

Intrucat tiamina este direct implicata in energie si in metabolismul carbohidratilor,

necesitatea tiaminei este exprimata in termini de aport de energie. Prin urmare, doza
zilnica recomandata de tiamina este de 0.5mg/1000calorii pentru toate grupele de
varsta.
TPPA, ANUL II

AMINO ACIZII, PEPTIDELE SI PROTEINELE

Proteinele sunt cele mai des intalnite macromolecule biologice, care apar in toate
celulele si in toate partile acestora. Proteinele apar intr-o mare varietate, mii de tipuri
variate ca si marime, de la peptide relative mici, pana la polimeri uriasi cu grutati
moleculare de ordinal milioanelor, pot fi gasite intr-o singura celula. Mai mult,
proteinele prezina o varietate de functii biologice. Proteinele sunt instrumente
moleculare prin care se exprima informatii genetice.

Subunitatile mononumerice relative simple ofera cheia pentru a mii de protein diferite.
Toate proteinele, indiferent daca sunt cele mai vechi linii de bacterii sau din cele mai
complexe forme de viata, sunt construite din acelasi set omnipresent de 20 de
aminoacizi, legati covalent in secvente lineare caracteristice. Deoarece fiecare din acesti
aminoacizi au un lant lateral cu proprietati chimice diferite, acest grup de 20 molecule
precursoare poate fi considerat alfabetul in care fiecare limbaj de structuri al proteinelor
este scris.

Ceea ce este cel mai remarcabil este faptul ca celulele pot produce protein cu proprietati
si activitati total diferite prin unirea celor 20 de aminoacizi in diferite combinatii si
secvente. Din aceste constructii, diferite organisme pot face diverse produse sub forma
de enzyme, hormoni, anticorpi, transportori, fibre musculare, proteina lentilelor
ochiului, pene, panze de paianjen, corn de rinocer, protein din lapte, antibiotic, otravuri
din ciuperci, si o multimer de alte substante cu activitati biologice diferite. Dintre aceste
produse proteice, enzimele sunt cele mai variate si specializate. Practice, toate relatiile
celulare sunt catalizate de enzyme.

AMINOACIZII

Proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, fiecare residuu de aminoacizi este unit de

vecinul sau printr-un tip specific de legatura covalenta (termentul “residuu” reflecta
pierderea elementelor de apa atunci cand un aminoacid este unit cu altul). Proteinele
pot descompuse (hidrolizate) de aminoacizii constituent printr-o varietate de metode, si
primele studii asupra proteinelor s-au concentrat in mod natural pe aminoacizii liberi
derivati din acestea.
TPPA, ANUL II

Douazeci de aminoacizi diferiti se gasesc frecvent in proteine. Primul descoperit a fost

aspargina, in 1806. Ultimul descoperit din cei 20, treonina, nu a fost identificat pana in
1938. Toti aminoacizii au nume banale sau commune, in unele cazuri derivand din
sursa din care au fost extrase prima oara. Aspargina a fost gasita prima data in
sparanghel si in glutamatul din glutenul de grau; tirozina a fost izolata din branza
(numele ei este derivate din grecescul tyros – “branza”); glicina (grecescul glycos –
“dulce”) a fost numita astfel datorita gustului sau dulce.

Aminoacizii au caracteristici structural comune. Au o grupare carboxil si o grupare

amino legata de acelasi atom de carbon. Ei difera unul de celalalt in lanturile lor
laterale, sau grupele R, care variaza in structura, dimensiune si sarcina electrica, si care
influenteaza solubilitatea aminoacizilor in apa. In plus fata de acesti 20 de aminoacizi
exista multi mai putin comuni. Unele sunt reziduuri modificate dup ace proteina a fost
sintetizata, altii sunt aminoacizii prezenti in organismele vii, dar nu ca si constituent ai
proteinelor. Aminoacizilor comuni din protein li s-au atribuit prescurtari de 3 literesi
simboluri cu o litera, care sunt folosite ca si prescurtari pentru a indica compozitia si
secventa aminoacizilor polimerizati in proteine.

Doua conventii sunt utilizate pentru identificarea carbonilor intr-un aminoacid, o

practica ce poate fi confuza. Carbonii suplimentari dintr-o grupa R sunt in mod comun
numiti β, γ, δ, ε s.a.m.d., provenind din α carbon. Pentru majoritatea celorlalte molecule
organice, atomii de carbon sunt numerotati pur si simplu de la un capat la celalalt,
acordand prioritate maxima (C-1) carbonului cu substituentul care contine atomul cu
cel mai mare numar atomic. In cadrul acestei ultime conventii, carbonul carboxylic al
unui aminoacid ar fi C-1 si carbonul α ar fi C-2. In unele cazuri, cum ar fi aminoacizii cu
grupe R heterociclice, sistemul grecesc este ambiguu si, prin urmare, este utilizata
conventia de numerotare.

Pentru toti aminoacizii comuni, cu exceptia glicinei, carbonul α este legat la 4 grupe
diferite: o grupare carboxil, o grupare amino, o grupare R si un atom de hydrogen.
Atomul α carbonului este astfel un centru chiral. Datorita dispunerii tetraedrice a
orbitelor de legaturadin jurul atomului α carbonului, cele 4 grupuri diferite pot ocupa 2
aranjamente spatiale unice, si astfel aminoacizii au doi stereoizomeri posibili. Intrucat
sunt imagini in oglinda nesupuse reciproc, cele doua forme reprezinta o clasa de
stereoizomeri numiti enantiomeri. Toate moleculele cu un centru chiral sunt, de
asemenea, optic active, adica se rotesc lumina polarizata in plan.