2.

Reacţii date de prezenţa grupării amino

a) Alchilarea
În prezenţa derivaţilor halogenaţi, aminoacizii suferă reacţie de alchilare.
CH2-NH2 + CH3-I  CH2-NH-CH3 + HI
COOH COOH
Gly metil-Gly
Alchilarea poate continua până la formarea derivaţilor cuaternari; de la glicocol
se formează betaină.
CH2-NH3+ + 3 CH3-I + 3 NaOH  CH2-N+-(CH3)3 + 3 NaI + 3 H2O
COO- COO-
Gly betaină
Betaina se găseşte în cantitate mare în sfeclă; pentru organism, funcţionează ca
donor de grupări metil, în reacţii biochimice de sinteză.

b) Acilarea
Aminoacizii în prezenţa clorurilor acide, se acilează la gruparea amino, cu
formare de N-acil-derivaţi.
Exemplu: la tratarea glicocolului cu clorură de benzoil, se formează benzoil-
glicocol, numit şi acid hipuric.
CH2-NH2 + Cl-C-C6H5  CH2-NH-C-C6H5 + HCl
COOH O COOH O
Gly acid hipuric

c) Dezaminare
Prin dezaminare se pierde gruparea amino şi se conservă gruparea carboxil;
reacţia se poate realiza în mai multe moduri:
- dezaminare în prezenţa acidului azotos; reacţia stă la baza dozării
aminoacizilor, prin metoda van Slyke; se măsoară azotul degajat şi se
stabileşte numărul de grupări funcţionale amino din moleculă;

1
 CH3 CH3
CH-NH2 + O=N-OH  CH-OH + N2 + H2O
COOH COOH
Ala acid lactic
- dezaminare oxidativă;
R R
CH-NH2 + ½ O2  C=O + NH3
COOH COOH
-aminoacid -cetoacid
- dezaminare hidrolitică;
R R
CH-NH2 + H-OH  CH-OH + NH3
COOH COOH
-aminoacid -hidroxiacid
- dezaminare reductivă.
R R
CH-NH2 + H2  CH2 + NH3
COOH COOH
-aminoacid acid saturat
Reacţiile de dezaminare au loc în organismele vii, fiind importante în
metabolismul aminoacizilor introduşi odată cu hrana, sau rezultaţi din metabolismul
normal al protidelor.
3. Reacţii date de prezenţa ambelor grupări funcţionale
a) Formarea peptidelor
Prin eliminarea unei molecule de apă, între gruparea carboxil a unui aminoacid
şi gruparea amino a altui aminoacid, se formează peptide. Legătura dintre aminoacizi,
de tip -CO-NH- se numeşte legătură peptidică.
H2N-CH2-COOH + H2N-CH2-COOH - H2O H2N-CH2-CO-NH-CH2COOH
Gly Gly glicil-glicină (dipeptidă)

2
 b) Formarea sărurilor complexe
Aminoacizii, în reacţie cu sărurile metalelor grele (Cu, Pb, Fe etc.) formează
combinaţii complexe, numite chelaţi.
Exemplu:
O=C-O NH2-CH2
Cu glicocolatul de cupru
CH2- H2N O-C=O
Aceste combinaţii sunt stabile, greu solubile şi colorate. Reacţia este folosită
pentru dozarea aminoacizilor, pe cale cromatografică.

c) Reacţii de dezaminare şi decarboxilare

În prezenţa unor enzime specifice, aminoacizii pot suferi atât reacţie de
dezaminare cât şi de decarboxilare.
Exemplu: obţinerea alcoolilor, la fermentarea cerealelor sau a cartofilor, sub
acţiunea enzimelor din drojdia de bere.
H3C H3C
CH-CH2-CH-COOH H2O, enzime CH-CH2-CH2-OH
H3C NH2 - CO2, NH3 H3C
Leu alcool izoamilic

Peptide
Peptidele apar în organismul animal sau vegetal, prin biosinteză din aminoacizi
(este cazul peptidelor cu funcţie biologică), sau ca produşi intermediari în procesele
biochimce de biosinteză şi degradare a proteinelor.
Rolul peptidelor pentru organism este atât structural cât şi funcţional. Astfel,
unele sunt componente ale diferitelor organite celulare, iar altele sunt anticorpi,
substanţe antibiotice, hormoni sau intervin în numeroasele procese redox din
organism (ex: glutationul).

3
 Peptidele se formează prin condensarea unui număr mic de aminoacizi. La
condensare participă grupările -carboxil şi -amino, legătura formată fiind
peptidică.
Exemple:
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH - H2O H2N-CH-CO-NH-CH-COOH
R1 R2 R1 R2
dipeptidă

R1 H O R3
CH N C CH
H2N C CH N COOH
O R2 nH
polipeptidă
Secvenţa aminoacizilor (ordinea şi tipul lor) determină structura şi implicit
funcţiile peptidelor.
Într-o peptidă grupările -carboxil şi -amino sunt implicate în legăturile
peptidice. Excepţie de la regulă fac o grupare amino şi una carboxil de la capetele
lanţului peptidic, numite grupări amino şi carboxil terminale.

Nomenclatură
Într-o peptidă, aminoacidul de la capătul amino terminal se consideră primul.
În denumirea peptidelor, aminoacizii componenţi se consideră radicali şi primesc
sufixil “il”; excepţie face ultimul aminoacid, de la capătul C-terminal, care îşi
păstrează denumirea completă. Numele radicalilor se înşiră de la capătul N-terminal
spre capătul C-terminal.
Exemplu: o peptidă care conţine aminoacizii Leu, Gly, Val, His şi Met, în
această ordine se scrie prescurtat H-Leu-Gly-Val-His-Met-OH şi se citeşte leucil-
glicil-valil-histidil-metionină.

4
 Proprietăţi chimice
Reacţiile chimice date de peptide, la nivelul grupărilor aminice şi carboxilice
libere sunt similare reacţiilor date de aminoacizi. În plus, polipeptidele dau şi reacţiile
de culoare şi precipitare specifice proteinelor. O astfel de reacţie comună peptidelor şi
proteinelor este reacţia biuretului:
- peptidele cu cel puţin două legături peptidice în moleculă şi toate proteinele
reacţionează cu sulfatul de cupru, în mediu alcalin. În urma reacţiei se formează un
complex (chelat) între ionul cupric şi legăturile peptidice. Culoarea compusului
rezultat este roşie dacă pornim de la oligopeptide, violet de la polipeptide şi albastră
de la proteine.
Peptidele pot hidroliza în mediu acid, bazic sau în prezenţa enzimelor numite
peptidaze. Prin hidroliză sunt eliberaţi aminoacizii componenţi.

Reprezentanţi naturali ai peptidelor

1. Carnozina – dipeptidă naturală, prezentă în regnul animal în muşchii
mamiferelor, având proprietăţi hipotensive; este formată din -alanină şi histidină.
CH2-CH-COOH
HN N NH-CO-(CH2)2-NH2 -alanil-histidină

2. Anserina – dipeptidă naturală, prezentă în muşchii păsărilor şi obţinută prin

metilarea carnozinei; conţine -alanină şi N-metilhistidină.
CH2-CH-COOH
H3C-N N NH-CO-(CH2)2-NH2 -alanil- N-metilhistidină

3. Glutationul – tripeptidă naturală, foarte răspândită în regnul animal şi

vegetal; conţine acid glutamic, cisteină şi glicocol.
H2N-CH-(CH2)2-CO- NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
COOH CH2 -glutamil-cisteinil-glicină
SH

5
 Glutationul este o substanţă solidă, albă, solubilă în apă şi alcool, cu activitate
optică levogiră şi pronunţat caracter acid (are două grupări carboxil libere).
În organism glutationul se găseşte atât în formă redusă, ca tiol (G-SH) cât şi
oxidată, ca disulfură (G-S-S-G).
G-SH + G-SH G-S-S-G + 2 H+
Acest echilibru face ca glutationul să îndeplinească roluri importante în
organism, dintre care amintim:
- important sistem de oxido-reducere pentru celule (participă la numeroase
procese redox în organism);
- coenzimă pentru numeroase enzime fiind donor de hidrogen în cadrul
mecanismului de reacţie:
Enzimă
A + 2 G-SH AH2 + G-S-S-G
reactant oxidat produs redus
(refacerea glutationul redus se face pe seama altei enzime sau coenzime);
- activator al unor enzime SH dependente (proteaze);
- antioxidant pentru unii compuşi metabolici: acid ascorbic, adrenalină,
hemoglobină;
- acţiune antitoxică.

4. Insulina – polipeptidă secretată de pancreas, cu rol hormonal; are acţiune

hipoglicemiantă.
Insulina conţine 51 radicali de aminoacizi distribuiţi în două catene: 21
aminoacizi în catena A şi 30 de aminoacizi în catena B. Cele două catene sunt unite
intercatenar prin două punţi disulfurice (poziţiile 7-7 şi 20-19). Există şi o punte
disulfurică intracatenară în catena A (poziţiile 6-11).
S-S
6 7 8 9 10 11 20
A 1 21
S S
S S
7 19
B 1 30

6
 Punţile disulfurice intercatenare sunt importante pentru stabilizarea
conformaţiei moleculei şi pentru manifestarea activităţii sale hormonale. Molecula de
insulină prezintă variaţii structurale în funcţie de specie (diferenţele apar în catena A
în poziţiile 8, 9 şi 10).

5. Glucagonul – polipeptidă (29 de aminoacizi) secretată de pancreas, cu rol

hormonal; manifestă acţiune hormonală antagonistă insulinei, acţiune hiper-
glicemiantă.
Glucagonul are structură monocatenară; conţine Met şi Trp (aminoacizi absenţi
în insulină) şi nu conţine Cys, Ile şi Pro (aminoacizi prezenţi în insulină).

Peptone şi albumoze
Peptonele şi albumozele se formează prin degradarea hidrolitică a proteinelor,
fiind fragmente de lanţuri polipeptidice (analogi ai dextrinelor). Din acest motiv, ele
nu sunt compuşi bine definiţi, cu masă moleculară constantă, ci practic cuprind toţi
produşii de hidroliză, cu mase moleculare situate între polipeptide şi proteine. Ele
apar şi ca produşi intermediari, în biosinteza proteinelor.
Peptidele, peptonele, albumozele şi proteinele sunt genetic înrudite, fiind toate
formate din aminoacizi; se deosebesc prin structură şi masă moleculară.
Aminoacizi Peptide Peptone Albumoze Proteine
Peptonele se deosebesc de albumoze prin proprietăţi fizice şi chimice:
- albumozele în apă formează soluţii coloidale, din care pot fi precipitate cu
(NH4)2SO4 sau ZnSO4; coagulează sub acţiunea căldurii sau a alcoolului etilic
concentrat;
- peptonele nu coagulează sub acţiunea sărurilor, a alcoolului etilic sau a
căldurii;
- peptonele au masă moleculară mai mică decât a albumozelor.
În concluzie, peptonele din punct de vedere al maselor moleculare şi al
proprietăţilor lor se apropie mai mult de polipeptide iar albumozele de proteine.