Aminoacizii 

sunt compuși cu funcțiune mixtă (compuși care au grupe funcționale diferite în

molecula lor) care conțin în molecula lor grupările -NH2 și -COOH.

Table de Aminoacizi și pKa.

Tipuri de aminoacizi naturali[modificare | modificare sursă]

Un aminoacid este natural dacă este alifatic și α. Exista 20 de aminoacizi ce intră în
componența proteinelor. Aceștia
sunt: alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, triptofan, fenilalanină, metionină, glicocol, serină, tr
eonină, tirozină, asparagină, glutamină, cisteină, acid aspartic, acid
glutamic, arginină, lizină, histidină (acesta din urmă constituie un aminoacid esențial pentru copiii cu
vârsta sub 1 an). Dintre aceștia, 8 sunt esențiali, adică nu pot fi produși de organismul uman și
trebuie aduși din exterior, prin alimentație (valina, leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina,
metionina, lizina și treonina).

După numărul grupelor carboxil și amino[modificare | modificare sursă]

Aminoacizi monoaminici și monocarboxilici[modificare | modificare sursă]

, acid amino-acetic (glicina, glicocol) 

, acid α-amino-propanoic (α-alanină) 

, acid α-amino-izovalerianic (valină) 

Aminoacizi monoaminici și dicarboxilici[modificare | modificare sursă]
, acid aminosuccinic (acid asparagic)
, acid α aminoglutaric (acid glutamic)
Aminoacizi diaminici și monocarboxilici[modificare | modificare sursă]

, acid α, ε diamino-capronic (lisină) 

După alte grupări incluse[modificare | modificare sursă]

Aminoacizi hidroxilați[modificare | modificare sursă]
, acid α amino β hidroxi propanoic (serină) 
Aminoacizi tiolici[modificare | modificare sursă]

, acid α amino β tio propanoic (cisteină) 

Proprietăți fizice[modificare | modificare sursă]

Aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate. Au puncte de topire foarte ridicate (P.t.>250 °C
datorita legaturilor de H ce se stabilesc intre gruparile -COOH la moleculele vecine) și sunt solubili
în H2O dar insolubili in compusi organici.Aminoacizii inferiori au gust dulce iar cei superiori au gust
amar. Culoare: incolori la temperatura camerei.

Proprietăți chimice[modificare | modificare sursă]

Caracter de amfion[modificare | modificare sursă]
Amfionii sunt structuri chimice care, în cadrul aceleeași molecule, conțin ambele tipuri de sarcini.
, în prezența H2O

Caracter de amfion/Caracter amofter[modificare | modificare sursă]

, cation al aminoacidului
, anion al aminoacidului

Soluții[modificare | modificare sursă]
Aminoacizii se folosesc la prepararea soluțiilor tampon. Acestea sunt soluțiile în care, dacă se
adaugă o cantitate limitată (mică) de acid sau de bază, aceasta este neutralizată și pH-ul
soluției nu se schimbă.

Reacții caracteristice acizilor organici[modificare | modificare sursă]

Deoarece conțin gruparea carboxil, care este specifică acizilor carboxilici, aminoacizii reacționează
la această grupare în același fel.

Reacții caracteristice aminelor[modificare | modificare sursă]

Datorită grupării amino, care este specifică aminelor, conținută în moleculă, aminoacizii
reacționează la această grupare în mod similar.
Reacția de condensare[modificare | modificare sursă]
În timpul acestei reacții se formează legături noi între atomi ce aparțin la molecule distincte,
numite legături peptidice. Rezultatul reacției sunt peptidele.
Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe
de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din
greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este
codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de
secvența nucleotidică a genei.

Rol[modificare | modificare sursă]
Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se întâlnesc alături de alți compuși
importanți de tipul polizaharidelor, lipidelor și acizilor nucleici începând cu structura virusurilor, a
organismelor procariote, eucariote și terminând cu omul. Practic nu se concepe viață fără proteine.
Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacții biochimice în organism, altele pot juca un rol
important în menținerea integrității celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun și
autoimun al organismului.
Nutriția[modificare | modificare sursă]
Majoritatea microorganismelor și plantelor pot sintetiza toți cei 20 aminoacizi standard, în timp ce
organismele animale obțin anumiți aminoacizi din dietă (aminoacizii esențiali). Enzime cheie, cum ar
fi de exemplu aspartat kinaza, enzimă care catalizează prima etapă în sinteza aminoacizilor lisină,
metionină și treonină din acidul aspartic, nu sunt prezente în organismele de tip animal. La aceste
organisme aminoacizii se obțin prin consumul hranei conținând proteine. Proteinele ingerate sunt
supuse acțiunii acidului clorhidric din stomac și acțiunii enzimelor numite proteaze, proces în urma
căruia lanțurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor esențiali este foarte
importantă pentru sănătatea organismului, deoarece fără acești aminoacizi nu se poate desfășura
sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o sursă importantă de
azot; unii aminoacizi nu sunt utilizați direct în sinteza proteică, ci sunt introduși în procesul
de gluconeogeneză, proces prin care organismul asigură necesarul de glucoză în perioadele de
înfometare (mai ales proteienele aflate în mușchi).
Tipuri de proteine[modificare | modificare sursă]
În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:

 Holoproteine cu următoarele clase de proteine

o Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții
saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
o Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susținere,
protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
 Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte
prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:
o Glicoproteine
o Lipoproteine
o Nucleoproteine