Aminoacizi, peptide și proteine.

1. Considerații generale
2. Diversitatea funcțională a proteinelor.
3. Aminoacizii. Structură, clasificare

Curs 2
Conf. univ., dr.,
Elena GORINCIOI

. 1
 1. Considerații generale
Proteinele sunt constituenți chimici cu răspândire ubicvitară în
lumea vie. Complexitatea compoziției și structurii proteinelor, marea
diversitate a acestora explică specio-specifitatea și
oragnospecifitatea, trăsături caracteristice acestei clase de compuși.
Compoziția chimică elementară a proteinelor de diversă proveniență
(virusuri, procariote, eucariote) prezintă numeroase similitudini. În
marea lor majoritate, sunt substanțe cuaternare, conținând C, O, H și
N. Proporția acestora variază în anumite limite procentuale:
C…...50.6-54.5%
O……21.5-23.5%
H…….6.5-7.3%
N…….15.0-17.6%.
În afară de aceste elemente, în proteine au mai fost decelate S, P, și
unele metale: Fe, Mg, Zn, Cu.
În literatura de specialitate compușii din această clasă sunt cunoscuți
sub diverse denumiri: protide, proteine sau substanțe proteice.
 Denumirea de “proteine” (grec. Proteios- primul, cel dintâi, primordial) a fost dată de
chimistul olandez G.J. Mulder în 1839, marcând prin aceasta rolul de primă importanță
al acestor compuși.
Distribuția naturală a proteinelor prezintă variații foarte mari în funcție de sursă.
Astfel, cuantumul proteinelor din regnul vegetal, raportat la substanța uscată, diferă
mult: e.g. în semințele de leguminoase – 20-25%, în semințele de cereale – 8-12%, în
tuberculi – 2-3%. În regnul animal, raportând valorile la greutatea corporală, găsim de
asemenea un cuantum diferit al proteinelor: e.g. ovine – 16.1%, păsări – 21.0%. În
microorganisme conținutul proteinelor variază în limite foarte largi: 14-87%.

În țesuturi la om și animale
cuantumul proteinelor variază
deasemenea: e.g.
în piele – 25%,
în mușchi – 23%,
în ficat 22%,
în creier- cca 10%
(aici predomină
Spirulina (Arthrospira
lipidele și lipoproteinele).
platensis) clasa
Cyanobacteria. Conține
cca 65% proteine,
toți aminoacizii esențiali.
 2. Diversitatea funcțională a proteinelor
Tipul proteinelor Exemple
1. Fermenți (Enzime) Ribonucleaza, Pepsina, Tripsina
Zaharaza
2. Proteine transportatoare Hemoglobina, Mioglobina
Lipoproteine, Albumina serului
sangvin
3. Nutritive și de rezervă Gliadina, Zeina, Ovalbumina, Cazeina,
Feritina
4. Contractile și de mișcare Actina, Miozina
Tubulina, Dineina
5. Structurale Cheratina, Fibroina
Elastina, Colagena
6. Cu funcții de protecție Anticorpii, Fibrinogenul, Trombina,
Toxine Toxina botulinică
Toxina difterică
Otrăvurile șerpilor, Ricina
7. Cu funcții reglatoare Somatotropina (hormonul creșterii)
Insulina, Hormonul paratireoid
 1. Proteinele cu rol catalitic (enzimele sau fermenții). Toate reacțiile chimice din organismul
uman care stau la baza activității vitale au loc numai cu participarea enzimelor - catalizatori
biologici, care sunt proteinele. Conform datelor disponibile, se cunosc circa 5000 de reacții
biochimice care sunt catalizate de enzime, care sunt toate, fără nici o excepție, proteine.
Ribonucleaza este enzima care catalizează fragmentarea ARN, Pepsina și Tripsina sunt
fermenții proteolitici ai tractului digestiv implicați în digestia proteinelor (sunt numiți
zimogeni), Zaharaza- enzima care catalizează scindarea zaharozei, cu obținerea glucozei și
fructozei.
2. Proteine transportatoare. Îndeplinesc funcția de transportatori formând diferite complexe
(proteino-lipidic, proteino-glucidic, proteino-mineral, proteino-vitaminic, proteino-hidric și cu
unele medicamente. De ex, lipoproteinele plazmei sangvine leagă și transportă lipidele din
ficat în alte organe, albumina serului sangvin transportă acizii grași, bilirubina, sărurile acizilor
biliari, precum și unele substanțe exogene- penicilina, sulfamidele, mercurul. Este numită
molecula-taxi. Hemoglobina din sânge (în eritrocite) asigură transportul oxigenului spre
țesuturile periferice. Mioglobina este proteina cu funcții similare hemoglobinei, care se
conține în mușchi.
3. Nutritive și de rezervă. au rolul principal de a constitui principala rezervă de aminoacizi a
organismelor vii. Din această grupă fac parte cazeina care este componenta proteică majoră a
laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezintă principala proteină de rezervă
din boabele de porumb, ovalbumina din ouă, feritina care facilitează acumularea ionilor de
fier în splină și a.
 4. Contractile și de mișcare. Au un rol important pentru mișcarea organismelor vii fiind
implicate în contracția mușchilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine
contractile sunt actina și miozina implicate în contracția miofibrilelor mușchilor și dineina care
asigură mișcarea cililor și flagelilor la nevertebrate.
5. Structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joaca rol plastic, adică acele
proteine ce intra în structura membranelor biologice, a țesuturilor și organelor. Proteinele
structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul întâlnit în țesutul conjunctiv din cartilaje,
tendoane, piele, oase etc., elastina ce intra în structura țesutului conjunctiv elastic din
ligamente, fibroina din mătasea produsa de viermii-de mătase Bombix mori, sclerotina
întâlnita în exoscheletul insectelor, keratina ce se găsește în cantități mari în dermă, păr, pene
etc., proteinele membranare ce intra în structura tuturor membranelor biologice și altele.
6. Cu funcții de protecție Acestea sunt proteinele implicate în diferite procese fiziologice de
apărare a organismului față de anumiți factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina și
fibrinogenul – proteinele care participă la coagularea sangvină, în lipsa acestor proteine nu
poate avea loc coagularea sângelui. Aceste proteine păzesc organismul în cazul traumelor
asociate cu deteriorarea vaselor sangvine. Imunoglobulinele sau anticorpii stau la baza
imunității. Acestea sunt proteine ale vertebratelor, care se formează în limfocite. Ele sunt
capabile să formeze complecși anticorp - antigen cu proteinele străine organismului respectiv
(bacterii, virus etc), prin aceasta neutralizându-le.
Tot aici se referă, după A.Lenindjer, și toxinele, produse de diferite organisme, care au rol de
protecție. De ex, ricina este o toxină vegetală extrasă din semințele de ricin, care are
proprietatea de a aglutina globulele sângelui. (Este de 2 ori mai toxică decât veninul de cobră).
 7. Cu funcții reglatoare. Reprezintă o grupa extrem de importantă de proteine
funcționale. Din această grupă fac parte hormoni : de ex. Somatotropina - hormonul
creșterii, produs de adenohipofiză; Insulina – produsă de pancreas, care controlează
metabolismul glucozei, în insuficiența insulinei se dezvoltă diabetul zaharat; hormonul
paratireoid care reglează transportul ionilor de Calciu și al fosfaților. Tot aici se referă
proteinele-represoare, care reglează biosinteza fermenților în celule.
8. Funcția energetică. Ca și alți bioconstituienți nutritivi (glucidele, lipidele), proteinele
au funcție energetică - La descompunerea completă (arderea, oxidarea biologică) a unui
gram de proteină se degajă 4,1 kcal de energie liberă.
9. Participa la menținerea echilibrului osmotic (!!!) foarte important pentru menținerea
homeostaziei, la repartizarea apei și a substanțelor dizolvate în ea în diferitele parți ale
organismului (datorită proprietăților monomerilor proteici- aminoacizilor).
Proteinele alimentare, reieșind din valoarea lor biochimica, se împart în 3 categorii:
I - proteinele din ou, carne, lapte, peste. Ele conțin toți aminoacizii esențiali în
proporții optime pentru sinteza proteinelor organismului, mențin echilibrul proteic
în organism; II - proteinele din legume uscate, cereale. Acestea conțin toți
aminoacizii esențiali, dar nu în proporții suficiente pentru sinteza proteinelor
omului; III - gelatina din oase, tendoane, cartilaje, zeina din porumb. în structura
proteinelor porumbului lipsesc mai mulți aminoacizi, în special triptofanul-
aminoacid esențial, și aminoacizi prezenți au valoarea biologica scăzută. Valoarea
lor biologica poate fi mărita prin asocierea cu proteine de calitate superioara. De
exemplu: mămăliga cu lapte sau brânză.
Lipsa proteinelor în alimentație duce la stări de malnutriție cronica, favorizează
cancerul de colon, istovirea celulelor nervoase, reținerea creșterii la copii,
micșorarea sintezei hormonilor suprarenalelor, hipofizei, tiroidei, pancreasului,
glandelor sexuale, micșorarea masei corpului, anemie, leucopenie (scăderea
numărului de lucocite în sânge), dereglări ale metabolismului mineral
(osteoporoza); pielea devine uscata, unghiile - fragile, cade parul.
Este dăunător pentru organism și surplusul de proteine. Excesul lor în rația
alimentară se soldează cu supraîncărcarea organismului cu produsele
metabolismului proteic, ceea ce provoacă afecțiuni renale, intensificarea
proceselor de putrefacție în intestine (respirație urât mirositoare, constipații)…
Sunt bogate în proteine carnea (20%), pestele (18%), ouăle (12,7%), brânza
de vaci (18%), cașcavalul (30%), soia (35%), fasolea (21%), nucile (18%),
pâinea (8%), pastele făinoase (11%).
Alimentația rațională recomandă ingerarea în 24 ore a 1 g de proteine la 1 kg
de greutate corporală. Așadar, o persoana cu masa corpului de 70 kg are
nevoie zilnic de 70 g de proteine. Aportul minim de proteine nu trebuie
totuși să fie mai mic de 40 g zilnic.
O cantitate de proteine sub acest indice are drept consecință faptul ca
organismul își consumă proteinele țesuturilor. În unele situații organismul
necesită cantități crescute de proteine. În perioada de creștere, copiii au
nevoie de 2 g la kg, femeile în perioada sarcinii - de 1,5g/kg/corp, iar când
alăptează - de 2g/kg/ corp. Valoarea energetica a proteinelor trebuie sa
constituie 10-15 % din totalul de calorii pe care îl conține rația alimentara.
În lume nu sunt concepții unice despre normele fiziologice ale organismului
în proteine. Pentru un bărbat cu masa corpului de 70 kg în vârsta de 18-40
ani ce nu depune efort fizic greu și locuiește în tara cu clima moderata
necesitatea în proteine variază între 55 g (Canada), 87 g (Rusia) și 120 g
(Bulgaria). Aceste variații se afla în funcție de calitatea și valoarea biologica a
produselor consumate.
 3. Aminoacizii.
Aminoacizii sunt monomerii proteinelor și peptidelor, adică reprezintă unitatea structurală de
bază a acestora. La hidroliza proteinelor și a peptidelor în prezenţa acizilor sau bazelor
concentrate (hidroliza chimică) sau sub acţiunea enzimelor proteolitice (hidroliza enzimatică) se
obţine un amestec de -aminoacizi.
Din punct de vedere chimic, aminoacizii sunt compuși cu grupări funcționale mixte: carboxilică (-
COOH) și aminică (-NH2). Radicalul R poate fi alifatic, aromatic sau heterociclic.

Deși în în natură și prin sinteză se cunosc cu mult mai mulți

aminoacizi, care au desigur rol biologic (intermediari în biosinteză,
R toxine, neurotransmițători, compuși de interes farmacologic), totuși
În componența proteinelor intră doar
20 de aminoacizi.

Primul aminoacid proteinogenic izolat a fost asparagina, în 1806,

din sucul de sparangel, de unde provine și denumirea, Iar ultimul
aminoacid izolat a fost treonina (1938).
 3.1. Clasificarea -aminoacizilor

Aminoacizii se clasifică în conformitate cu câteva principii.

Cea mai raţională clasificare este aceea ce are la bază polaritatea
radicailor laterali (pH=7). După acest principiu, aminoacizii se împart
în 4 categorii:
a) hidrofobi (nepolari);
b) aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi;
c) aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv, bazici;
d) aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ, acizi.
În funcţia de reacţia lor:
-aminoacizi neutri;
-aminoacizi bazici;
-aminoacizi acizi.
Aminoacizi neutri-conţin o grupă amino şi una carboxil.
În funcţie de importanţa biologică:
I. Neesenţiali (dispensabili) și II. Esenţiali (indispensabili).
20 de α-amino-acizi